Амі́нокисло́ти — органічні сполуки, які одночасно містять у своєму складі аміно- (- NH2) та карбоксильну (- СООН) групи. Амінокислоти є мономерними одиницями білків, у складі яких залишки амінокислот з'єднані пептидними зв'язками. Більшість білків побудовані із комбінації дев'ятнадцяти «первинних» амінокислот, тобто таких, що містять первинну аміногрупу, і однієї «вторинної» амінокислоти або імідокислоти (містить вторинну аміногрупу) проліну, що кодуються генетичним кодом. Їх називають стандартними або протеїногенними амінокислотами. Крім стандартних в живих організмах зустрічаються інші амінокислоти, які можуть входити до складу білків або виконувати інші функції.
Амінокислоти | |
Досліджується в | d |
---|---|
Ідентифікатор NCI Thesaurus | C231 |
|
![image](https://www.wikidata.uk-ua.nina.az/image/aHR0cHM6Ly93d3cud2lraWRhdGEudWstdWEubmluYS5hei9pbWFnZS9hSFIwY0hNNkx5OTFjR3h2WVdRdWQybHJhVzFsWkdsaExtOXlaeTkzYVd0cGNHVmthV0V2WTI5dGJXOXVjeTkwYUhWdFlpOWpMMk5sTDBGdGFXNXZRV05wWkdKaGJHd3VjM1puTHpJd01IQjRMVUZ0YVc1dlFXTnBaR0poYkd3dWMzWm5MbkJ1Wnc9PS5wbmc=.png)
У залежності від того, до якого атому вуглецю приєднана аміногрупа, амінокислоти поділяються на α-, β-, γ- і тощо. α-атомом вважається той атом карбону, до якого приєднана карбоксильна група, якщо біля нього ж розташована й аміногрупа, така амінокислота називається α-амінокислотою. Якщо аміногрупа приєднана до наступного (β) атома карбону, це буде β-амінокислота і так далі. Всі протеїногенні амінокислоти є α-амінокислотами.
Номенклатура
Кожна з двадцяти стандартних, і багато нестандартних, амінокислот мають тривіальні назви. Частина цих назв пов'язана з джерелами, з яких уперше виділили сполуку: наприклад, аспарагін виділений зі спаржі (лат. Asparagus), глутамін — з глютену пшениці, тирозин — із сиру (сир грецькою tyros). Для скороченого запису протеїногенні амінокислоти позначають трибуквеним кодом, використовуючи перші три літери тривіальної назви (за винятком аспарагіну (Асн), глутаміну (Глн), ізолейцину (Іле) і триптофану (Трп), для останнього використовують також скорочення Три). Інколи також використовують позначення Asx і Glx, що означають «аспарагінова кислота або аспарагін» і «глутамінова кислота або глутамін». Існування таких позначень пояснюється тим, що під час гідролізу пептидів у лужних або кислих середовищах аспарагін і глутамін дуже легко перетворюються у відповідні кислоти, через що часто неможливо точно визначити, яка саме амінокислота була у складі пептиду без застосування особливих підходів.
У час появи біоінформатики ЕОМ використовували перфокарти, через що з'явилась потреба записувати амінокислотні послідовності стисло. Для цього розробила двобуквену номенклатуру. Для позначення шести амінокислот використані їхні початкові літери (в англійській мові), оскільки вони є унікальними (CHIMSV). Ще у п'яти (AGLPT) перші букви не унікальними, але позначають більш розповсюджені амінокислоти (наприклад, літера L позначає лейцин, оскільки він зустрічається частіше ніж лізин). Ще для чотирьох використані фонетично навідні літери (RFYW: R — aRginine, F — Fenilalanine, Y — tYrosine, W — tWiptophan), для чотирьох — букви, які є в складі їх назв, або можна там почути (DNEQ: D — asparDic acid, N — asparagiNe, E — glutamEke acid, Q — Q-tamin). Лізин позначають літерою K, оскільки в алфавіті вона найближча до L.
Хімічна будова
Усі амінокислоти містять карбоксильну й аміногрупи. В α-амінокислот вони приєднані до одного і того ж атома карбону. Решту молекули називають бічним ланцюгом або R-групою. Ці групи відрізняються за розміром, формою, гідрофільністю, електричним зарядом, схильністю формувати водневі зв'язки і загальною реакційною здатністю надаючи кожній амінокислоті унікальних властивостей. У найменшої амінокислоти — гліцину — бічного ланцюга немає, біля α-атома карбону крім карбоксильної й аміногрупи розташовані два атоми гідрогену.
Оптична ізомерія
![image](https://www.wikidata.uk-ua.nina.az/image/aHR0cHM6Ly93d3cud2lraWRhdGEudWstdWEubmluYS5hei9pbWFnZS9hSFIwY0hNNkx5OTFjR3h2WVdRdWQybHJhVzFsWkdsaExtOXlaeTkzYVd0cGNHVmthV0V2WTI5dGJXOXVjeTkwYUhWdFlpOWtMMlF3TDB3dFJGOXBjMjl0WlhKcGMyMHVjM1puTHpJd01IQjRMVXd0UkY5cGMyOXRaWEpwYzIwdWMzWm5MbkJ1Wnc9PS5wbmc=.png)
![image](https://www.wikidata.uk-ua.nina.az/image/aHR0cHM6Ly93d3cud2lraWRhdGEudWstdWEubmluYS5hei9pbWFnZS9hSFIwY0hNNkx5OTFjR3h2WVdRdWQybHJhVzFsWkdsaExtOXlaeTkzYVd0cGNHVmthV0V2WTI5dGJXOXVjeTkwYUhWdFlpODJMelkxTDBRbE1rSk1MVUZzWVc1cGJtVXVaMmxtTHpJd01IQjRMVVFsTWtKTUxVRnNZVzVwYm1VdVoybG0uZ2lm.gif)
У всіх стандартних амінокислот, крім гліцину, α-атом карбону утворює ковалентні зв'язки із чотирма різними групами: карбоксильною, аміногрупою, бічним ланцюгом і атомом гідрогену. Отже, цей атом є . Таким чином, можливе утворення двох оптичних ізомерів, що є дзеркальними відображеннями одне одного. Вони не відрізняються за хімічними властивостями, але обертають площину поляризації світла в різні сторони. Такі ізомери називаються енантіомерами.
Для позначення абсолютної конфігурації чотирьох груп навколо хірального атома карбону використовується d/l система номенклатури розроблена Емілем Фішером. Він взяв за основу гліцеральдегід. Сполуки, які мають абсолютну конфігурацію, схожу до такої в l-гліцеральдегіду, називаються l-ізомерами, до d-гліцеральдегіду — d-ізомерами. Хоча історично літери l і d використовувались як скорочення від levorotatory (лівообертаючий) і dextrorotatory (правообертаючий), проте не всі l-амінокилсоти обертають площину поляризації світла вліво і навпаки.
Майже всі білки містять тільки l-ізомери амінокислот. d-амінокислоти знайдені в складі деяких поліпептидів, що утворюються в організмі морських черевоногих молюсків з роду , та в складі клітинних стінок бактерій і деяких пептидних антибіотиків. Для формування стабільних повторюваних структур у білках необхідно, щоб усі амінокислоти, що входять до їхнього складу, були представлені тільки одним енантіомером — l або d. На відміну від звичайних хімічних реакцій, в яких переважно утворюються рацемічні суміші стереоізомерів, продуктами реакцій біосинтезу в клітинах є тільки одна із форм. Такого результату досягається завдяки ферментам, що мають несиметричні активні центри, а отже, є стереоспецифічними.
Класифікація на основі полярності бічних ланцюгів
Властивості амінокислотних залишків у складі білків є вирішальними для структури і функціонування останніх. Зокрема амінокислоти суттєво відрізняються за полярністю бічних ланцюгів, а отже і особливостями взаємодії із молекулами води. На основі цих відмінностей протеїногенні амінокислоти поділяють на чотири групи:
- амінокислоти із неполярними бічними ланцюгами,
- амінокислоти із полярними незарядженими бічними ланцюгами (інколи розділяють на амінокислоти із неполярними аліфатичними та неполярними циклічними бічними ланцюгами),
- амінокислоти із позитивно зарядженими бічними ланцюгами,
- амінокислоти із негативно зарядженими бічними ланцюгами (інколи останні дві групи об'єднують в одну).
Амінокислоти із неполярними бічними групами
У цю групу об'єднують дев'ять амінокислот, бічні групи яких є неполярними і гідрофобними. Найменшою з них є гліцин, що не має бічного ланцюга (біля α-атома карбону, крім карбоксильної і аміногрупи, розміщені два атоми водню). Хоч гліцин класифікують як неполярну амінокислоту, він не робить жодного внеску у забезпечення гідрофобних взаємодій в молекулах білків. Аланін, лейцин та ізолейцин мають аліфатичні вуглеводневі бічні групи: метильну, бутильну та відповідно. Метіонін є сірковмісною амінокислотою, його бічний ланцюг представлений неполярним тіоловим естером. Імінокислота пролін містить характерну піролідинову циклічну структуру, в складі якої вторинна аміногрупа (іміногрупа) утримується у фіксованій конформації. Через це ділянки поліпептидних ланцюгів, що містять пролін є найменш гнучкими. До складу молекул фенілаланіну і триптофану входять громіздкі неполярні циклічні бічні групи: фенільна та індольна.
Амінокислоти із неполярними бічними ланцюгами роблять внесок у структуру поліпептидів завдяки гідрофобним взаємодіям. Наприклад, у складі водорозчинних глобулярних білків вони згруповуються всередині молекули. Неполярні групи цих амінокислот також утворюють поверхні контакту інтегральних мембранних білків із гідрофобними частинами ліпідних мембран.
Амінокислоти із полярними незарядженими бічними групами
Шість амінокислот мають полярні незаряджені бічні ланцюги: серин, треонін, тирозин, цистеїн, аспарагін і глутамін. Серин і треонін містять гідроксильну групу, аспарагін і глутамін — амідну, тирозин — фенольну. До складу цистеїну входить тіольна група - SH, завдяки чому дві молекули (чи їх залишки у складі пептидів) цієї речовини можуть з'єднуватись дисульфідним зв'язком, що формується шляхом окиснення - SH груп. Такі зв'язки важливі для формування і підтримання структури білків. Оскільки дві молекули цистеїну, з'єднані дисульфідним зв'язком, раніше вважались окремою амінокислотою, таку сполуку називали цистином, тепер цей термін вживають рідко.
Амінокислоти із негативно зарядженими бічними групами
Дві амінокислоти мають сумарний негативний заряд за фізіологічного pH (7,0): аспарагінова і глутамінова кислоти. Обидві мають по додатковій карбоксильній групі. Їхні іонізовані форми називають аспартатом та глутаматом відповідно. Аміди цих амінокислот — аспарагін і глутамін також входять до складу білків.
Амінокислоти із позитивно зарядженими бічними групами
Три протеїногенні амінокислоти мають позитивно заряджені бічні групи при фізіологічних значеннях pH: лізин, аргінін і гістидин. Лізин має додаткову первинну аміногрупу в ε-положенні. До складу аргініну входить гуанідинове угрупування, а гістидин містить імідазолове кільце. Серед усіх протеїногенних амінокислот тільки гістидин має групу, що іонізується за фізіологічного pH (pKa = 6,0). Через це його бічний ланцюг при pH 7,0 може бути нейтральним або позитивно зарядженим. Завдяки цій властивості гістидин входить до складу активних центрів багатьох ферментів, і бере участь у каталізі хімічних реакцій як донор/акцептор протонів.
Властивості стандартних амінокислот
Властивості стандартних амінокислот | ||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Формула | Назва | Молярна маса | pI | pK1 (α-COOH) | pK2 (α-+NH3) | pKr (R) | * | Кодон мРНК | Вміст у білках (%) | |||||
![]() | Гліцин (Глі, Gly, G) | 75,07 | 6,06 | 2,35 | 9,78 | -0,4 | GGU, GGC, GGA, GGG | 7,2 | ||||||
![]() | Аланін (Ала, Ala, A) | 89,09 | 6,11 | 2,35 | 9,87 | 1,8 | GCU, GCC, GCA, GCG | 7.8 | ||||||
![]() | Валін (Вал, Val, V) | 117,15 | 6,00 | 2,39 | 9,74 | 4,2 | GUU, GUC, GUA, GUG | 6,6 | ||||||
![]() | Лейцин (Лей, Leu, L) | 131,17 | 6,01 | 2,33 | 9,74 | 3,8 | UUA, UUG, CUU, CUC, CUA, CUG | 9,1 | ||||||
![]() | Ізолейцин (Іле, Ile, I) | 131,17 | 6,05 | 2,32 | 9,76 | 4,4 | AUU, AUC, AUA | 5,3 | ||||||
![]() | Метіонін (Мет, Met, M) | 149,21 | 5,74 | 2,13 | 9,28 | 1,9 | AUG | 2,3 | ||||||
![]() | Пролін (Про, Pro, P) | 115,13 | 6,30 | 1,95 | 10,64 | 1,6 | CCU, CCC, CCA, CCG | 5,2 | ||||||
![]() | Фенілаланін (Фен, Phe, F) | 165,19 | 5,49 | 2,20 | 9,31 | 2,8 | UUU, UUC | 3,9 | ||||||
![]() | Триптофан (Трп, Trp, W) | 204,23 | 5,89 | 2,46 | 9,41 | -0,9 | UGG | 1,4 | ||||||
![]() | Серин (Сер, Ser, S) | 105,09 | 5,68 | 2,19 | 9,21 | -0,8 | UCU, UCC, UCA, UCG, AGU, AGC | 6,8 | ||||||
![]() | Треонін (Тре, Thr, T) | 119,12 | 5,60 | 2,09 | 9,10 | -0,7 | ACU, ACC, ACA, ACG | 5,9 | ||||||
![]() | Аспарагін (Асн, Asn, N) | 132,12 | 5,41 | 2,14 | 8,72 | -3,5 | AAU, AAC | 4,3 | ||||||
![]() | Глутамін (Глн, Gln, Q) | 146,15 | 5,65 | 2,17 | 9,13 | -3,5 | CAA, CAG | 4,2 | ||||||
![]() | Тирозин (Тир, Tyr, Y) | 181,19 | 5,64 | 2,20 | 9,21 | 10,46 | -1,3 | UAU, UAC | 3,2 | |||||
![]() | Цистеїн (Цис, Cys, C) | 121,16 | 5,05 | 1,92 | 10,70 | 8,37 | 2,5 | UGU, UGC | 1,9 | |||||
![]() | Лізин (Ліз, Lys, K) | 146,19 | 9,60 | 2,16 | 9,06 | 10,54 | -3,9 | AAA, AAG | 5,9 | |||||
![]() | Аргінін (Арг, Arg, R) | 174,20 | 10,76 | 1,82 | 8,99 | 12,48 | -4,5 | CGU, CGC, CGA, CGG, AGA, AGG | 5,1 | |||||
![]() | Гістидин (Гіс, His, H) | 155,16 | 7,60 | 1,80 | 9,33 | 6,04 | -3,2 | CAU, CAC | 2,3 | |||||
![]() | Аспарагінова кислота (Асп, Asp, D) | 133,10 | 2,85 | 1,99 | 9,90 | 3,90 | -3,5 | GAU, GAC | 5,3 | |||||
![]() | Глутамінова кислота (Глу, Glu, E) | 147,13 | 3,15 | 2,10 | 9,47 | 4,07 | -3,5 | GAA, GAG | 6,3 | |||||
| ||||||||||||||
* Індекс гідропатичності відображає рівень гідрофобності/гідрофільності бічного ланцюга амінокислоти (зміна вільної енергії ΔG при перенесенні бічного ланцюга із гідрофобного розчинника у воду) |
«Нестандартні» амінокислоти
![image](https://www.wikidata.uk-ua.nina.az/image/aHR0cHM6Ly93d3cud2lraWRhdGEudWstdWEubmluYS5hei9pbWFnZS9hSFIwY0hNNkx5OTFjR3h2WVdRdWQybHJhVzFsWkdsaExtOXlaeTkzYVd0cGNHVmthV0V2WTI5dGJXOXVjeTkwYUhWdFlpOWpMMk01TDFObGJHVnViMk41YzNSbGFXNWxYM05yWld4bGRHRnNYek5FTG5OMlp5OHlNakJ3ZUMxVFpXeGxibTlqZVhOMFpXbHVaVjl6YTJWc1pYUmhiRjh6UkM1emRtY3VjRzVuLnBuZw==.png)
Крім 20 «стандартних» амінокислот, що кодуються генетичним кодом, у живих організмах також трапляється велика кількість так званих нестандартних амінокислот.
У складі готових поліпептидних ланцюгів деякі залишки амінокислот можуть модифікуватись. Таким чином, наприклад, утворюються нестандартні амінокислоти і . Обидві входять до складу білка сполучної тканини колагену, а гідроксипролін знайдений також у клітинних стінках рослин. є складовою скоротливого білка міозину. Деякі білки, які зв'язують іони кальцію, наприклад, протромбін, містять . — складна амінокислота, що утворюється із чотирьох залишків лізину — знайдена у фібрилярному білку еластині. Багато залишків амінокислот можуть бути посттрансляційно модифіковані тимчасово з метою регуляції функції білків. До таких модифікацій належить приєднання фосфатних, метильних, ацетильних, , та інших груп.
Особливий випадок становить рідкісна амінокислота селеноцистеїн, що є похідним цистеїну, але замість атома сульфуру містить селен. На відміну від багатьох інших нестандартних амінокислот, які входять до складу білків, він утворюється не внаслідок модифікації залишку у вже готовому поліпептидному ланцюгу, а включається у нього під час трансляції. Селеноцистеїн кодується кодоном УГА, що за звичайних умов означає кінець синтезу. Подібно до селеноцистеїну піролізин, що використовується деякими при виробленні метану, кодується у цих організмів стоп-кодоном, але в цьому випадку УАГ.
Бактерії та рослини синтезують незвичайні амінокислоти, які можуть входити до складу пептидних антибіотиків (нізин, ); — моносульфідний аналог цистину — спільно з ненасиченими амінокислотами входить до складу (пептидні антибіотики бактеріального походження). d-амінокислоти входять до складу коротких (до 20 залишків) пептидів, що синтезуються ензиматично, а не на рибосомах. Ці пептиди у найбільшій кількості зустрічаються у складі клітинних стінок бактерій, завдяки чому останні є менш чутливими до дії протеаз. d-амінокислоти містять також деякі пептидні антибіотики, наприклад , , .
Всього у живих клітинах виявлено близько 700 різних амінокислот, багато із яких виконують самостійні функції. Наприклад, орнітин і цитрулін є ключовими метаболітами у циклі сечовини і шляху біосинтезу аргініну, гомоцистеїн — проміжний продукт метаболізму деяких амінокислот, S-аденозилметіонін – відіграє роль метилюючого агенту. (АСС) — невелика за молекулярною масою широко розповсюджена циклічна амінокислота, що виступає проміжним продуктом в синтезі рослинного гормону етилену. У рослин, грибів і бактерій знайдено велику кількість амінокислот, функції яких досі не з'ясовані, проте оскільки більшість із них отруйні (наприклад, і ), вони можуть мати захисну роль. Деякі з амінокислот також знайдені в метеоритах, особливо в .
Синтез аналогів елементомістячих амінокислот є напрямком сучасної органічної хімії, який інтенсивно розвивається. Існують природні елементомістячі амінокислоти, виділені з різних джерел (бром-, хлор-, фтор- й фосформістячі амінокислоти). Більшість цих амінокислот є метаболітами «нормальних» амінокислот й проявляють властивості високоселективних (по спрямованості дії) інгібіторів ферментативних реакцій й мають високу канцеростатичну, бактерицидну, цитотоксичну й інші види біологічної активності. Методи отримання енантиомерно чистих або оптично активних елементорганічних амінокислот (C-F, C-P) полягає у прямому уведенні елемента в уже готові енантиомери амінокислот.
Асиметричний синтез елементомістячих амінокислот широко представлений прикладами енантиоселективного утворення зв'язку при алкілуванні хіральних основ Шифа, які легко отримуються із етерів амінокислот та хіральних карбонільних сполук, які можуть бути регенеровані і використані у нових синтезах. Утворення основи Шифа підвищує
-кислотність амінокислотного фрагмента амінокислоти й робить можливою генерацію карбаніону під дією основ різної сили та його наступні реакції із різними електрофілами. Як хіральну карбонільну сполуку у цих синтезах часто використовують камфору та її похідні, що зумовленю їх доступністю в обох енантиомерно чистих формах. У більшості випадків хіральну основу Шифа депротонують бутиллітієм або диїзопропіламідом літію, утворюваний карбаніон уводять до реакції із алкілгалогенідами, карбонільними сполуками або акцепторами Міхаєля.
Незамінні амінокислоти
Рослини та деякі мікроорганізми можуть виробляти всі амінокислоти, потрібні їм для синтезу клітинного білка. Тваринні організми здатні синтезувати лише 10 протеїногенних амінокислот. Останні 10 не можуть бути отримані за допомогою біосинтезу і повинні постійно надходити у організм у вигляді харчових білків. Відсутність їх в організмі призводить до загрозливих життю явищ. До таких амінокислот належать: аргінін, гістидин, ізолейцин, лейцин, лізин, метіонін, фенілаланін, треонін, триптофан, валін. Умовно замінні амінокислоти виробляються лише за певних сприятливих умов. Синтез таких речовин може бути порушений у новонароджених або в похилому віці. До таких амінокислот належить: аргенін, гістидин, цистеїн, тирозин, пролін, глютамін.
Функції амінокислот
На додаток до синтезу білків, стандартні і нестандартні амінокислоти в тваринному організмі виконують багато інших важливих біологічних функцій. Гліцин та глутамат (аніон глутамінової кислоти) використовуються як нейромедіатори при нервовій передачі через хімічні синапси, нейромедіаторами також є нестандартна амінокислота гамма-аміномасляна кислота, що є продуктом декарбоксилювання глутамату, дофамін — похідне тирозину, і серотонін, який утворюється із триптофану. Гістидин є попередником гістаміну – локального медіатора запальних і алергічних реакцій. Йодовмісний гормон щитоподібної залози тироксин утворюється із тирозину. Гліцин є одним із метаболічних попередників порфіринів (таких як дихальний пігмент гем).
Деякі з 20 протеїногенних амінокислот називаються «незамінними» — це такі, що не виробляються в організмі і повинні надходити з їжею. Для людини це лізин, лейцин, ізолейцин, метіонін, фенілаланін, треонін, триптофан, валін, а для дітей також гістидин та аргінін.
Утворення пептидного зв'язку
![image](https://www.wikidata.uk-ua.nina.az/image/aHR0cHM6Ly93d3cud2lraWRhdGEudWstdWEubmluYS5hei9pbWFnZS9hSFIwY0hNNkx5OTFjR3h2WVdRdWQybHJhVzFsWkdsaExtOXlaeTkzYVd0cGNHVmthV0V2WTI5dGJXOXVjeTkwYUhWdFlpOWxMMlUxTDFCbGNIUnBaR1ZmWW05dVpDNXdibWN2TWpJd2NIZ3RVR1Z3ZEdsa1pWOWliMjVrTG5CdVp3PT0ucG5n.png)
Між карбоксильною групою однієї α-амінокислоти та аміногрупою іншої може відбуватись реакція конденсації, продуктами якої є дипептид і молекула води. В утвореному дипептиді залишки амінокислот сполучені між собою CO-NH зв'язком, який називають пептидним або амідним. Схема формування пептидного зв'язку:
![image](https://www.wikidata.uk-ua.nina.az/image/aHR0cHM6Ly93d3cud2lraWRhdGEudWstdWEubmluYS5hei9pbWFnZS9hSFIwY0hNNkx5OTFjR3h2WVdRdWQybHJhVzFsWkdsaExtOXlaeTkzYVd0cGNHVmthV0V2WTI5dGJXOXVjeTkwYUhWdFlpODRMemczTDFCbGNIUnBaR1p2Y20xaGRHbHZibUpoYkd4ZmRXc3VjM1puTHpNd01IQjRMVkJsY0hScFpHWnZjbTFoZEdsdmJtSmhiR3hmZFdzdWMzWm5MbkJ1Wnc9PS5wbmc=.png)
Пептидний зв'язок незалежно одне від одного описали у 1902 році Еміль Фішер і .
Дипептид має два кінці: N-, на якому розміщена аміногрупа, і C-, на якому розміщена карбоксильна група. Кожен із них потенційно може брати участь у наступній реакції конденсації, з утворенням лінійних три-, тетра-, пента- і так далі пептидів. Ланцюжки, що містять 40 і більше послідовно сполучених пептидними зв'язками залишків амінокислот, називаються поліпептидами. Молекули білків складаються із одного або кількох поліпептидних ланцюгів.
Кислотно-основні властивості амінокислот
![image](https://www.wikidata.uk-ua.nina.az/image/aHR0cHM6Ly93d3cud2lraWRhdGEudWstdWEubmluYS5hei9pbWFnZS9hSFIwY0hNNkx5OTFjR3h2WVdRdWQybHJhVzFsWkdsaExtOXlaeTkzYVd0cGNHVmthV0V2WTI5dGJXOXVjeTkwYUhWdFlpOWtMMlJsTDBGdGFXNXZYMkZqYVdSZmVuZHBkSFJsY21sdmJuTXVjM1puTHpJeU1IQjRMVUZ0YVc1dlgyRmphV1JmZW5kcGRIUmxjbWx2Ym5NdWMzWm5MbkJ1Wnc9PS5wbmc=.png)
Амінокислоти є амфотерними сполуками або амфолітами (від «амфотерний електроліт»). Вони можуть виступати як кислотами, так і основами завдяки наявності карбоксильної і аміногрупи відповідно. Якщо амінокислоту із бічним ланцюгом, не здатним до іонізації, розчинити у воді, при pH 7,0 вона перебуватиме у формі цвітер-іона (від нім. Zwitter — гібридний), тобто нестиме одночасно позитивний і негативний заряди.
Криві титрування амінокислот
![image](https://www.wikidata.uk-ua.nina.az/image/aHR0cHM6Ly93d3cud2lraWRhdGEudWstdWEubmluYS5hei9pbWFnZS9hSFIwY0hNNkx5OTFjR3h2WVdRdWQybHJhVzFsWkdsaExtOXlaeTkzYVd0cGNHVmthV0V2WTI5dGJXOXVjeTkwYUhWdFlpODBMelEyTDBkc2VXTnBibVZmZEdsMGNtRjBhVzl1WDJOMWNuWmxMbk4yWnk4eU1qQndlQzFIYkhsamFXNWxYM1JwZEhKaGRHbHZibDlqZFhKMlpTNXpkbWN1Y0c1bi5wbmc=.png)
Кожна амінокислота має принаймні дві групи, здатні до іонізації: α-аміно- та α-карбоксильну. Через це крива титрування повністю протонованої форми амінокислоти сильною основою має дві фази, кожна із яких відповідає депротонуванню однієї із груп. Як приклад наведено титрування 0,1 М розчину гліцину при температурі 25 °C (рисунок зліва). У дуже кислотному середовищі молекули гліцину повністю протоновані (NH+
3-CH2-COOH), при підвищенні pH карбоксильна група починає іонізуватись, і за значення водневого показника, що дорівнює pKa цієї групи (pK1) у розчині наявні еквімолярні концентрації NH+
3-CH2-COOH і NH+
3-CH2-COO+. У діапазоні pH pK1±1 гліцин проявляє буферні властивості. Подальше зростання pH призводить до повної дисоціації протонів від карбоксильних груп. У той момент, коли депротонування карбоксильних груп вже майже завершилось, а депротонування аміногруп ще не розпочалось, молекули амінокислоти перебувають у цвітер-іонній формі (NH+
3-CH2-COO+). Це значення pH, за якого сумарний заряд максимальної кількості молекул амінокислоти у розчині рівний нулю, називається ізоелектричною точкою і позначається pI. У діапазоні pH вище pI відбувається друга фаза титрування амінокислоти: поступове депротонування аміногруп. При pH = pK2 у розчині будуть еквімолярні концентрації NH+
3-CH2-COO+ і NH2-CH2-COO+. У ділянці pK2±1 амінокислота також проявлятиме буферні властивості.
Важливою особливістю амінокислот є те, що їхні карбоксильні групи є «більш кислотними», а аміногрупи «менш основними», ніж ці ж групи в складі сполук, в яких вони приєднані до аліфатичних вуглеводневих залишків. Наприклад, pKaоцтової кислоти становить 4,8, а pK1 гліцину — 2,34, pKaметиламіну — 10,6О, а pK2 гліцину — 9,60. Обидві групи легше віддають протони внаслідок їхнього взаємного впливу одна на одну. Цей вплив значно ослаблюється зі збільшенням відстані між хімічними групами, тому β- і γ- карбоксильні групи аспарагінової й глутамінової кислот мають значення pKa ближчі до таких в інших карбонових кислот, а саме 3,90 і 4,07 відповідно.
Амінокислоти із зарядженими бічними ланцюгами мають дещо складніші криві тритрування, які складаються із трьох фаз, в таких амінокислот, відповідно, є три значення константи кислотної дисоціації.
Ізоелектрична точка
Для амінокислот, що не містять груп, здатних до іонізації у бічних ланцюгах, ізоелектричну точку можна розрахувати як середнє арифметичне між константами кислотної дисоціації карбоксильної та аміногруп:
При pH вище цієї точки більшість молекул амінокислоти в розчині матимуть негативний заряд і в електричному полі рухатимуться до анода, при нижчому — позитивний і рухатимуться до катода. Амінокислоти із незарядженими бічними ланцюгами мають приблизно однакові значення pI близькі до 6,0. Незначна різниця цих показників відображає вплив бічних груп на здатність карбоксильної та аміногрупи до іонізації.
В амінокислот із позитивно або негативно зарядженими бічними ланцюгами додаткові групи, здатні до іонізації, роблять свій внесок у значення pI: у «кислих» амінокислот воно нижче, а в «основних» вище, ніж в решти.
Поширення амінокислот
Загальна кількість теоретично можливих амінокислот величезна. Кілька сотень різних амінокислот були виділені з організмів. Ще більшу кількість виготовлено в лабораторних умовах синтетичними методами. Амінокислоти також можуть бути синтезовані природними процесами на ранній Землі, про що свідчить класичний експеримент з іскровим розрядом Міллера, здійснений в 1953 році. Нині 12 амінокислот, знайдені в білках наземних організмів, були синтезовані в дослідах з іскровим розрядом.
Найпростіша амінокислота — гліцин — виявлена у міжзоряних хмарах та кометах. Амінокислоти виявлено і в метеоритах. Наприклад, у найкраще дослідженому метеориті Murchison виявлено понад 75 різних амінокислот, з них тільки 8 також знайдено в біологічних протеїнах. Ці амінокислоти мають виразно позаземне походження, багато з них не трапляються природно на Землі. Вважається, що амінокислоти Мерчісон були синтезовані природними реакціями, такими як синтез Штрекера безпосередньо на молодому метеоритному батьківському тілі або в ранній сонячній туманності до включення в планетезималі.
Амінокислотний аналіз
Нехай маємо розмір бокового ланцюга , полярність
, ізоелектричну точку
та гідрофобність
. Кожна амінокислотна заміна характеризується величиною
сумарної зміни фізико-хемічних характеристик при заміні амінокислоти типу
на тип
у позиції
послідовності
- де
— значення характеристики
типу
Білки умовно можна поділити на два сімейства: з консервативними мутаціями відбуваються заміни із малим значенням (наприклад, бета-глобін); з переважно неконсервативними мутаціями, з однаковою представленістю усіх класів по
(гемаглютинін, казеїн). Можлива також ситуація, коли у білків разом із порівняно консервативними ділянками існують невеликі зони, де фіксуються заміни, яки призводять до великих змін фізико-хемічних властивостей амінокислот (імуноглобулін, інтерферон, нейрамінідаза). Існування такої мінливості може бути пов'язано з адаптивним характером еволюції цих білків. Заміни з різкою зміною фізико-хемічних властивостей у капсидних білках вірусів (гемаглютинін, нейрамінідаза) можуть сприяти ухиленню від імунної відповіді інфікованого організму, а у білках імунної системи (імуноглобулін, інтерферон) — її оперативному довершенню у відповідності із антигенним оточенням організму. Тобто, адаптивно еволюціонують білки, які безпосередньо взаємодіють із зовнішнім середовищем.
Визначення амінокислот є важливим етапом дослідження хімічної структури білків. В основу амінокислотного аналізу покладене гідролітичне розщеплення білка на складові амінокислоти з подальшим визначенням кількості кожної з них. Кількісний аналіз амінокислотного складу виконують методами електрофорезу чи іонообмінної хроматографії. Обидва методи засновані на різних кислотно-основних властивостях амінокислот, тобто на здатності їхніх молекул нести електричний заряд певного знаку і величини при певному значенні pH. Для цього досліджуваний розчин наносять на хроматографічний папір, додають буферний розчин з певним pH, і занурюють його в кювету з електродами. Під дією електричного струму молекули амінокислот рухаються по носію, по деякім часі папір висушують, збризкують і отримують забарвленні плями. Зівставляючи їх з плямами від еталонних розчинів різних амінокислот, визначають, які саме амінокислоти були присутні у досліджуваному білку.
Амінокислотний залишок
Залишок від амінокислоти, який утворюється, коли вона сполучаються з іншою з утворенням пептиду після вилучення води. Отже, це частина амінокислоти, що втратила атом H аміногрупи (–NHCHRCOOH), або групу ОН карбоксильної групи (NH2CHR–CO–), або і те і інше (–NHCHR–CO–). Кожна ланка поліпептиду є залишком амінокислоти.
Див. також
Примітки
- Буртика М. В. Біометрія: метрика молекулярного вуглецевого різноманіття. CTAG biometry. — Харків, 2016. — С. 54.
- В.П.Кухарь, Н.Ю.Свистунова, В.А.Солоденко, В.А.Солошонок - Асимметрический синтез фтор- и фосфорсодержащих аналогов аминокислот.
- Амінокислоти — Біохімія [ 23 жовтня 2014 у Wayback Machine.] — ChemiDay.com
- Gargaud M., Amils R., Cleaves H.J. Encyclopedia of Astrobiology. — Springer Science & Business Media, 2011. — С. 35, 36. — .
Джерела
Вікісховище має мультимедійні дані за темою: Амінокислоти |
- Nelson D.L., Cox M.M. (2008). Lehninger Principles of Biochemistry (вид. 5th). W. H. Freeman. с. 72—81. ISBN .
- Voet D., Voet J.G. (2011). Biochemistry (вид. 4th). Wiley. с. 67—80. ISBN .
- Berg JM, Tymoczko JL, Stryer L (2007). Biochemistry (вид. 6th). W.H. Freeman and Company. с. 27—34. ISBN .
- Губський Ю.І (2007). . Київ-Вінниця: Нова книга. Архів оригіналу за 23 січня 2021. Процитовано 27 березня 2016.
Вікіпедія, Українська, Україна, книга, книги, бібліотека, стаття, читати, завантажити, безкоштовно, безкоштовно завантажити, mp3, відео, mp4, 3gp, jpg, jpeg, gif, png, малюнок, музика, пісня, фільм, книга, гра, ігри, мобільний, телефон, android, ios, apple, мобільний телефон, samsung, iphone, xiomi, xiaomi, redmi, honor, oppo, nokia, sonya, mi, ПК, web, Інтернет
Ami nokislo ti organichni spoluki yaki odnochasno mistyat u svoyemu skladi amino NH2 ta karboksilnu SOON grupi Aminokisloti ye monomernimi odinicyami bilkiv u skladi yakih zalishki aminokislot z yednani peptidnimi zv yazkami Bilshist bilkiv pobudovani iz kombinaciyi dev yatnadcyati pervinnih aminokislot tobto takih sho mistyat pervinnu aminogrupu i odniyeyi vtorinnoyi aminokisloti abo imidokisloti mistit vtorinnu aminogrupu prolinu sho koduyutsya genetichnim kodom Yih nazivayut standartnimi abo proteyinogennimi aminokislotami Krim standartnih v zhivih organizmah zustrichayutsya inshi aminokisloti yaki mozhut vhoditi do skladu bilkiv abo vikonuvati inshi funkciyi AminokislotiDoslidzhuyetsya vdIdentifikator NCI ThesaurusC231 Aminokisloti u VikishovishiZagalna shema a aminokisloti v neionizovanij formi U zalezhnosti vid togo do yakogo atomu vuglecyu priyednana aminogrupa aminokisloti podilyayutsya na a b g i tosho a atomom vvazhayetsya toj atom karbonu do yakogo priyednana karboksilna grupa yaksho bilya nogo zh roztashovana j aminogrupa taka aminokislota nazivayetsya a aminokislotoyu Yaksho aminogrupa priyednana do nastupnogo b atoma karbonu ce bude b aminokislota i tak dali Vsi proteyinogenni aminokisloti ye a aminokislotami NomenklaturaKozhna z dvadcyati standartnih i bagato nestandartnih aminokislot mayut trivialni nazvi Chastina cih nazv pov yazana z dzherelami z yakih upershe vidilili spoluku napriklad asparagin vidilenij zi sparzhi lat Asparagus glutamin z glyutenu pshenici tirozin iz siru sir greckoyu tyros Dlya skorochenogo zapisu proteyinogenni aminokisloti poznachayut tribukvenim kodom vikoristovuyuchi pershi tri literi trivialnoyi nazvi za vinyatkom asparaginu Asn glutaminu Gln izolejcinu Ile i triptofanu Trp dlya ostannogo vikoristovuyut takozh skorochennya Tri Inkoli takozh vikoristovuyut poznachennya Asx i Glx sho oznachayut asparaginova kislota abo asparagin i glutaminova kislota abo glutamin Isnuvannya takih poznachen poyasnyuyetsya tim sho pid chas gidrolizu peptidiv u luzhnih abo kislih seredovishah asparagin i glutamin duzhe legko peretvoryuyutsya u vidpovidni kisloti cherez sho chasto nemozhlivo tochno viznachiti yaka same aminokislota bula u skladi peptidu bez zastosuvannya osoblivih pidhodiv U chas poyavi bioinformatiki EOM vikoristovuvali perfokarti cherez sho z yavilas potreba zapisuvati aminokislotni poslidovnosti stislo Dlya cogo rozrobila dvobukvenu nomenklaturu Dlya poznachennya shesti aminokislot vikoristani yihni pochatkovi literi v anglijskij movi oskilki voni ye unikalnimi CHIMSV She u p yati AGLPT pershi bukvi ne unikalnimi ale poznachayut bilsh rozpovsyudzheni aminokisloti napriklad litera L poznachaye lejcin oskilki vin zustrichayetsya chastishe nizh lizin She dlya chotiroh vikoristani fonetichno navidni literi RFYW R aRginine F Fenilalanine Y tYrosine W tWiptophan dlya chotiroh bukvi yaki ye v skladi yih nazv abo mozhna tam pochuti DNEQ D asparDic acid N asparagiNe E glutamEke acid Q Q tamin Lizin poznachayut literoyu K oskilki v alfaviti vona najblizhcha do L Himichna budovaUsi aminokisloti mistyat karboksilnu j aminogrupi V a aminokislot voni priyednani do odnogo i togo zh atoma karbonu Reshtu molekuli nazivayut bichnim lancyugom abo R grupoyu Ci grupi vidriznyayutsya za rozmirom formoyu gidrofilnistyu elektrichnim zaryadom shilnistyu formuvati vodnevi zv yazki i zagalnoyu reakcijnoyu zdatnistyu nadayuchi kozhnij aminokisloti unikalnih vlastivostej U najmenshoyi aminokisloti glicinu bichnogo lancyuga nemaye bilya a atoma karbonu krim karboksilnoyi j aminogrupi roztashovani dva atomi gidrogenu Optichna izomeriya l i d izomeri gliceraldegidu ta alaninuMolekuli l i d alaninu U vsih standartnih aminokislot krim glicinu a atom karbonu utvoryuye kovalentni zv yazki iz chotirma riznimi grupami karboksilnoyu aminogrupoyu bichnim lancyugom i atomom gidrogenu Otzhe cej atom ye Takim chinom mozhlive utvorennya dvoh optichnih izomeriv sho ye dzerkalnimi vidobrazhennyami odne odnogo Voni ne vidriznyayutsya za himichnimi vlastivostyami ale obertayut ploshinu polyarizaciyi svitla v rizni storoni Taki izomeri nazivayutsya enantiomerami Dlya poznachennya absolyutnoyi konfiguraciyi chotiroh grup navkolo hiralnogo atoma karbonu vikoristovuyetsya d l sistema nomenklaturi rozroblena Emilem Fisherom Vin vzyav za osnovu gliceraldegid Spoluki yaki mayut absolyutnu konfiguraciyu shozhu do takoyi v l gliceraldegidu nazivayutsya l izomerami do d gliceraldegidu d izomerami Hocha istorichno literi l i d vikoristovuvalis yak skorochennya vid levorotatory livoobertayuchij i dextrorotatory pravoobertayuchij prote ne vsi l aminokilsoti obertayut ploshinu polyarizaciyi svitla vlivo i navpaki Majzhe vsi bilki mistyat tilki l izomeri aminokislot d aminokisloti znajdeni v skladi deyakih polipeptidiv sho utvoryuyutsya v organizmi morskih cherevonogih molyuskiv z rodu ta v skladi klitinnih stinok bakterij i deyakih peptidnih antibiotikiv Dlya formuvannya stabilnih povtoryuvanih struktur u bilkah neobhidno shob usi aminokisloti sho vhodyat do yihnogo skladu buli predstavleni tilki odnim enantiomerom l abo d Na vidminu vid zvichajnih himichnih reakcij v yakih perevazhno utvoryuyutsya racemichni sumishi stereoizomeriv produktami reakcij biosintezu v klitinah ye tilki odna iz form Takogo rezultatu dosyagayetsya zavdyaki fermentam sho mayut nesimetrichni aktivni centri a otzhe ye stereospecifichnimi Klasifikaciya na osnovi polyarnosti bichnih lancyugivVlastivosti aminokislotnih zalishkiv u skladi bilkiv ye virishalnimi dlya strukturi i funkcionuvannya ostannih Zokrema aminokisloti suttyevo vidriznyayutsya za polyarnistyu bichnih lancyugiv a otzhe i osoblivostyami vzayemodiyi iz molekulami vodi Na osnovi cih vidminnostej proteyinogenni aminokisloti podilyayut na chotiri grupi aminokisloti iz nepolyarnimi bichnimi lancyugami aminokisloti iz polyarnimi nezaryadzhenimi bichnimi lancyugami inkoli rozdilyayut na aminokisloti iz nepolyarnimi alifatichnimi ta nepolyarnimi ciklichnimi bichnimi lancyugami aminokisloti iz pozitivno zaryadzhenimi bichnimi lancyugami aminokisloti iz negativno zaryadzhenimi bichnimi lancyugami inkoli ostanni dvi grupi ob yednuyut v odnu Aminokisloti iz nepolyarnimi bichnimi grupami U cyu grupu ob yednuyut dev yat aminokislot bichni grupi yakih ye nepolyarnimi i gidrofobnimi Najmenshoyu z nih ye glicin sho ne maye bichnogo lancyuga bilya a atoma karbonu krim karboksilnoyi i aminogrupi rozmisheni dva atomi vodnyu Hoch glicin klasifikuyut yak nepolyarnu aminokislotu vin ne robit zhodnogo vnesku u zabezpechennya gidrofobnih vzayemodij v molekulah bilkiv Alanin lejcin ta izolejcin mayut alifatichni vuglevodnevi bichni grupi metilnu butilnu ta vidpovidno Metionin ye sirkovmisnoyu aminokislotoyu jogo bichnij lancyug predstavlenij nepolyarnim tiolovim esterom Iminokislota prolin mistit harakternu pirolidinovu ciklichnu strukturu v skladi yakoyi vtorinna aminogrupa iminogrupa utrimuyetsya u fiksovanij konformaciyi Cherez ce dilyanki polipeptidnih lancyugiv sho mistyat prolin ye najmensh gnuchkimi Do skladu molekul fenilalaninu i triptofanu vhodyat gromizdki nepolyarni ciklichni bichni grupi fenilna ta indolna Aminokisloti iz nepolyarnimi bichnimi lancyugami roblyat vnesok u strukturu polipeptidiv zavdyaki gidrofobnim vzayemodiyam Napriklad u skladi vodorozchinnih globulyarnih bilkiv voni zgrupovuyutsya vseredini molekuli Nepolyarni grupi cih aminokislot takozh utvoryuyut poverhni kontaktu integralnih membrannih bilkiv iz gidrofobnimi chastinami lipidnih membran Aminokisloti iz polyarnimi nezaryadzhenimi bichnimi grupami Shist aminokislot mayut polyarni nezaryadzheni bichni lancyugi serin treonin tirozin cisteyin asparagin i glutamin Serin i treonin mistyat gidroksilnu grupu asparagin i glutamin amidnu tirozin fenolnu Do skladu cisteyinu vhodit tiolna grupa SH zavdyaki chomu dvi molekuli chi yih zalishki u skladi peptidiv ciyeyi rechovini mozhut z yednuvatis disulfidnim zv yazkom sho formuyetsya shlyahom okisnennya SH grup Taki zv yazki vazhlivi dlya formuvannya i pidtrimannya strukturi bilkiv Oskilki dvi molekuli cisteyinu z yednani disulfidnim zv yazkom ranishe vvazhalis okremoyu aminokislotoyu taku spoluku nazivali cistinom teper cej termin vzhivayut ridko Aminokisloti iz negativno zaryadzhenimi bichnimi grupami Dvi aminokisloti mayut sumarnij negativnij zaryad za fiziologichnogo pH 7 0 asparaginova i glutaminova kisloti Obidvi mayut po dodatkovij karboksilnij grupi Yihni ionizovani formi nazivayut aspartatom ta glutamatom vidpovidno Amidi cih aminokislot asparagin i glutamin takozh vhodyat do skladu bilkiv Aminokisloti iz pozitivno zaryadzhenimi bichnimi grupami Tri proteyinogenni aminokisloti mayut pozitivno zaryadzheni bichni grupi pri fiziologichnih znachennyah pH lizin arginin i gistidin Lizin maye dodatkovu pervinnu aminogrupu v e polozhenni Do skladu argininu vhodit guanidinove ugrupuvannya a gistidin mistit imidazolove kilce Sered usih proteyinogennih aminokislot tilki gistidin maye grupu sho ionizuyetsya za fiziologichnogo pH pKa 6 0 Cherez ce jogo bichnij lancyug pri pH 7 0 mozhe buti nejtralnim abo pozitivno zaryadzhenim Zavdyaki cij vlastivosti gistidin vhodit do skladu aktivnih centriv bagatoh fermentiv i bere uchast u katalizi himichnih reakcij yak donor akceptor protoniv Vlastivosti standartnih aminokislot Vlastivosti standartnih aminokislotFormula Nazva Molyarna masa pI pK1 a COOH pK2 a NH3 pKr R Kodon mRNK Vmist u bilkah Glicin Gli Gly G 75 07 6 06 2 35 9 78 0 4 GGU GGC GGA GGG 7 2Alanin Ala Ala A 89 09 6 11 2 35 9 87 1 8 GCU GCC GCA GCG 7 8Valin Val Val V 117 15 6 00 2 39 9 74 4 2 GUU GUC GUA GUG 6 6Lejcin Lej Leu L 131 17 6 01 2 33 9 74 3 8 UUA UUG CUU CUC CUA CUG 9 1Izolejcin Ile Ile I 131 17 6 05 2 32 9 76 4 4 AUU AUC AUA 5 3Metionin Met Met M 149 21 5 74 2 13 9 28 1 9 AUG 2 3Prolin Pro Pro P 115 13 6 30 1 95 10 64 1 6 CCU CCC CCA CCG 5 2Fenilalanin Fen Phe F 165 19 5 49 2 20 9 31 2 8 UUU UUC 3 9Triptofan Trp Trp W 204 23 5 89 2 46 9 41 0 9 UGG 1 4Serin Ser Ser S 105 09 5 68 2 19 9 21 0 8 UCU UCC UCA UCG AGU AGC 6 8Treonin Tre Thr T 119 12 5 60 2 09 9 10 0 7 ACU ACC ACA ACG 5 9Asparagin Asn Asn N 132 12 5 41 2 14 8 72 3 5 AAU AAC 4 3Glutamin Gln Gln Q 146 15 5 65 2 17 9 13 3 5 CAA CAG 4 2Tirozin Tir Tyr Y 181 19 5 64 2 20 9 21 10 46 1 3 UAU UAC 3 2Cisteyin Cis Cys C 121 16 5 05 1 92 10 70 8 37 2 5 UGU UGC 1 9Lizin Liz Lys K 146 19 9 60 2 16 9 06 10 54 3 9 AAA AAG 5 9Arginin Arg Arg R 174 20 10 76 1 82 8 99 12 48 4 5 CGU CGC CGA CGG AGA AGG 5 1Gistidin Gis His H 155 16 7 60 1 80 9 33 6 04 3 2 CAU CAC 2 3Asparaginova kislota Asp Asp D 133 10 2 85 1 99 9 90 3 90 3 5 GAU GAC 5 3Glutaminova kislota Glu Glu E 147 13 3 15 2 10 9 47 4 07 3 5 GAA GAG 6 3Poznachennya nepolyarni polyarni nezaryadzheni pozitivno zaryadzheni negativno zaryadzheni Indeks gidropatichnosti vidobrazhaye riven gidrofobnosti gidrofilnosti bichnogo lancyuga aminokisloti zmina vilnoyi energiyi DG pri perenesenni bichnogo lancyuga iz gidrofobnogo rozchinnika u vodu Nestandartni aminokislotiSelenocisteyin Krim 20 standartnih aminokislot sho koduyutsya genetichnim kodom u zhivih organizmah takozh traplyayetsya velika kilkist tak zvanih nestandartnih aminokislot U skladi gotovih polipeptidnih lancyugiv deyaki zalishki aminokislot mozhut modifikuvatis Takim chinom napriklad utvoryuyutsya nestandartni aminokisloti i Obidvi vhodyat do skladu bilka spoluchnoyi tkanini kolagenu a gidroksiprolin znajdenij takozh u klitinnih stinkah roslin ye skladovoyu skorotlivogo bilka miozinu Deyaki bilki yaki zv yazuyut ioni kalciyu napriklad protrombin mistyat skladna aminokislota sho utvoryuyetsya iz chotiroh zalishkiv lizinu znajdena u fibrilyarnomu bilku elastini Bagato zalishkiv aminokislot mozhut buti posttranslyacijno modifikovani timchasovo z metoyu regulyaciyi funkciyi bilkiv Do takih modifikacij nalezhit priyednannya fosfatnih metilnih acetilnih ta inshih grup Osoblivij vipadok stanovit ridkisna aminokislota selenocisteyin sho ye pohidnim cisteyinu ale zamist atoma sulfuru mistit selen Na vidminu vid bagatoh inshih nestandartnih aminokislot yaki vhodyat do skladu bilkiv vin utvoryuyetsya ne vnaslidok modifikaciyi zalishku u vzhe gotovomu polipeptidnomu lancyugu a vklyuchayetsya u nogo pid chas translyaciyi Selenocisteyin koduyetsya kodonom UGA sho za zvichajnih umov oznachaye kinec sintezu Podibno do selenocisteyinu pirolizin sho vikoristovuyetsya deyakimi pri viroblenni metanu koduyetsya u cih organizmiv stop kodonom ale v comu vipadku UAG Bakteriyi ta roslini sintezuyut nezvichajni aminokisloti yaki mozhut vhoditi do skladu peptidnih antibiotikiv nizin monosulfidnij analog cistinu spilno z nenasichenimi aminokislotami vhodit do skladu peptidni antibiotiki bakterialnogo pohodzhennya d aminokisloti vhodyat do skladu korotkih do 20 zalishkiv peptidiv sho sintezuyutsya enzimatichno a ne na ribosomah Ci peptidi u najbilshij kilkosti zustrichayutsya u skladi klitinnih stinok bakterij zavdyaki chomu ostanni ye mensh chutlivimi do diyi proteaz d aminokisloti mistyat takozh deyaki peptidni antibiotiki napriklad Vsogo u zhivih klitinah viyavleno blizko 700 riznih aminokislot bagato iz yakih vikonuyut samostijni funkciyi Napriklad ornitin i citrulin ye klyuchovimi metabolitami u cikli sechovini i shlyahu biosintezu argininu gomocisteyin promizhnij produkt metabolizmu deyakih aminokislot S adenozilmetionin vidigraye rol metilyuyuchogo agentu ASS nevelika za molekulyarnoyu masoyu shiroko rozpovsyudzhena ciklichna aminokislota sho vistupaye promizhnim produktom v sintezi roslinnogo gormonu etilenu U roslin gribiv i bakterij znajdeno veliku kilkist aminokislot funkciyi yakih dosi ne z yasovani prote oskilki bilshist iz nih otrujni napriklad i voni mozhut mati zahisnu rol Deyaki z aminokislot takozh znajdeni v meteoritah osoblivo v Sintez analogiv elementomistyachih aminokislot ye napryamkom suchasnoyi organichnoyi himiyi yakij intensivno rozvivayetsya Isnuyut prirodni elementomistyachi aminokisloti vidileni z riznih dzherel brom hlor ftor j fosformistyachi aminokisloti Bilshist cih aminokislot ye metabolitami normalnih aminokislot j proyavlyayut vlastivosti visokoselektivnih po spryamovanosti diyi ingibitoriv fermentativnih reakcij j mayut visoku kancerostatichnu baktericidnu citotoksichnu j inshi vidi biologichnoyi aktivnosti Metodi otrimannya enantiomerno chistih abo optichno aktivnih elementorganichnih aminokislot C F C P polyagaye u pryamomu uvedenni elementa v uzhe gotovi enantiomeri aminokislot Asimetrichnij sintez elementomistyachih aminokislot shiroko predstavlenij prikladami enantioselektivnogo utvorennya zv yazku C C displaystyle mathrm C C pri alkiluvanni hiralnih osnov Shifa yaki legko otrimuyutsya iz eteriv aminokislot ta hiralnih karbonilnih spoluk yaki mozhut buti regenerovani i vikoristani u novih sintezah Utvorennya osnovi Shifa pidvishuye CH displaystyle mathrm CH kislotnist aminokislotnogo fragmenta aminokisloti j robit mozhlivoyu generaciyu karbanionu pid diyeyu osnov riznoyi sili ta jogo nastupni reakciyi iz riznimi elektrofilami Yak hiralnu karbonilnu spoluku u cih sintezah chasto vikoristovuyut kamforu ta yiyi pohidni sho zumovlenyu yih dostupnistyu v oboh enantiomerno chistih formah U bilshosti vipadkiv hiralnu osnovu Shifa deprotonuyut butillitiyem abo diyizopropilamidom litiyu utvoryuvanij karbanion uvodyat do reakciyi iz alkilgalogenidami karbonilnimi spolukami abo akceptorami Mihayelya Nezaminni aminokislotiRoslini ta deyaki mikroorganizmi mozhut viroblyati vsi aminokisloti potribni yim dlya sintezu klitinnogo bilka Tvarinni organizmi zdatni sintezuvati lishe 10 proteyinogennih aminokislot Ostanni 10 ne mozhut buti otrimani za dopomogoyu biosintezu i povinni postijno nadhoditi u organizm u viglyadi harchovih bilkiv Vidsutnist yih v organizmi prizvodit do zagrozlivih zhittyu yavish Do takih aminokislot nalezhat arginin gistidin izolejcin lejcin lizin metionin fenilalanin treonin triptofan valin Umovno zaminni aminokisloti viroblyayutsya lishe za pevnih spriyatlivih umov Sintez takih rechovin mozhe buti porushenij u novonarodzhenih abo v pohilomu vici Do takih aminokislot nalezhit argenin gistidin cisteyin tirozin prolin glyutamin Funkciyi aminokislotNa dodatok do sintezu bilkiv standartni i nestandartni aminokisloti v tvarinnomu organizmi vikonuyut bagato inshih vazhlivih biologichnih funkcij Glicin ta glutamat anion glutaminovoyi kisloti vikoristovuyutsya yak nejromediatori pri nervovij peredachi cherez himichni sinapsi nejromediatorami takozh ye nestandartna aminokislota gamma aminomaslyana kislota sho ye produktom dekarboksilyuvannya glutamatu dofamin pohidne tirozinu i serotonin yakij utvoryuyetsya iz triptofanu Gistidin ye poperednikom gistaminu lokalnogo mediatora zapalnih i alergichnih reakcij Jodovmisnij gormon shitopodibnoyi zalozi tiroksin utvoryuyetsya iz tirozinu Glicin ye odnim iz metabolichnih poperednikiv porfiriniv takih yak dihalnij pigment gem Deyaki z 20 proteyinogennih aminokislot nazivayutsya nezaminnimi ce taki sho ne viroblyayutsya v organizmi i povinni nadhoditi z yizheyu Dlya lyudini ce lizin lejcin izolejcin metionin fenilalanin treonin triptofan valin a dlya ditej takozh gistidin ta arginin Utvorennya peptidnogo zv yazkuPeptidnij zv yazok mizh lejcinom i treoninom u skladi bilka kulkovo strizhneva model Mizh karboksilnoyu grupoyu odniyeyi a aminokisloti ta aminogrupoyu inshoyi mozhe vidbuvatis reakciya kondensaciyi produktami yakoyi ye dipeptid i molekula vodi V utvorenomu dipeptidi zalishki aminokislot spolucheni mizh soboyu CO NH zv yazkom yakij nazivayut peptidnim abo amidnim Shema formuvannya peptidnogo zv yazku Peptidnij zv yazok nezalezhno odne vid odnogo opisali u 1902 roci Emil Fisher i Dipeptid maye dva kinci N na yakomu rozmishena aminogrupa i C na yakomu rozmishena karboksilna grupa Kozhen iz nih potencijno mozhe brati uchast u nastupnij reakciyi kondensaciyi z utvorennyam linijnih tri tetra penta i tak dali peptidiv Lancyuzhki sho mistyat 40 i bilshe poslidovno spoluchenih peptidnimi zv yazkami zalishkiv aminokislot nazivayutsya polipeptidami Molekuli bilkiv skladayutsya iz odnogo abo kilkoh polipeptidnih lancyugiv Kislotno osnovni vlastivosti aminokislotAminokislota u neionizovanij livoruch i cviterionnij formi pravoruch Aminokisloti ye amfoternimi spolukami abo amfolitami vid amfoternij elektrolit Voni mozhut vistupati yak kislotami tak i osnovami zavdyaki nayavnosti karboksilnoyi i aminogrupi vidpovidno Yaksho aminokislotu iz bichnim lancyugom ne zdatnim do ionizaciyi rozchiniti u vodi pri pH 7 0 vona perebuvatime u formi cviter iona vid nim Zwitter gibridnij tobto nestime odnochasno pozitivnij i negativnij zaryadi Krivi titruvannya aminokislot Kriva titruvannya 0 1 M rozchinu glicinu pri 25 C gidroksidom natriyu Odin ekvivalent OH 0 1 mol NaOH Kozhna aminokislota maye prinajmni dvi grupi zdatni do ionizaciyi a amino ta a karboksilnu Cherez ce kriva titruvannya povnistyu protonovanoyi formi aminokisloti silnoyu osnovoyu maye dvi fazi kozhna iz yakih vidpovidaye deprotonuvannyu odniyeyi iz grup Yak priklad navedeno titruvannya 0 1 M rozchinu glicinu pri temperaturi 25 C risunok zliva U duzhe kislotnomu seredovishi molekuli glicinu povnistyu protonovani NH 3 CH2 COOH pri pidvishenni pH karboksilna grupa pochinaye ionizuvatis i za znachennya vodnevogo pokaznika sho dorivnyuye pKa ciyeyi grupi pK1 u rozchini nayavni ekvimolyarni koncentraciyi NH 3 CH2 COOH i NH 3 CH2 COO U diapazoni pH pK1 1 glicin proyavlyaye buferni vlastivosti Podalshe zrostannya pH prizvodit do povnoyi disociaciyi protoniv vid karboksilnih grup U toj moment koli deprotonuvannya karboksilnih grup vzhe majzhe zavershilos a deprotonuvannya aminogrup she ne rozpochalos molekuli aminokisloti perebuvayut u cviter ionnij formi NH 3 CH2 COO Ce znachennya pH za yakogo sumarnij zaryad maksimalnoyi kilkosti molekul aminokisloti u rozchini rivnij nulyu nazivayetsya izoelektrichnoyu tochkoyu i poznachayetsya pI U diapazoni pH vishe pI vidbuvayetsya druga faza titruvannya aminokisloti postupove deprotonuvannya aminogrup Pri pH pK2 u rozchini budut ekvimolyarni koncentraciyi NH 3 CH2 COO i NH2 CH2 COO U dilyanci pK2 1 aminokislota takozh proyavlyatime buferni vlastivosti Vazhlivoyu osoblivistyu aminokislot ye te sho yihni karboksilni grupi ye bilsh kislotnimi a aminogrupi mensh osnovnimi nizh ci zh grupi v skladi spoluk v yakih voni priyednani do alifatichnih vuglevodnevih zalishkiv Napriklad pKaoctovoyi kisloti stanovit 4 8 a pK1 glicinu 2 34 pKametilaminu 10 6O a pK2 glicinu 9 60 Obidvi grupi legshe viddayut protoni vnaslidok yihnogo vzayemnogo vplivu odna na odnu Cej vpliv znachno oslablyuyetsya zi zbilshennyam vidstani mizh himichnimi grupami tomu b i g karboksilni grupi asparaginovoyi j glutaminovoyi kislot mayut znachennya pKa blizhchi do takih v inshih karbonovih kislot a same 3 90 i 4 07 vidpovidno Aminokisloti iz zaryadzhenimi bichnimi lancyugami mayut desho skladnishi krivi tritruvannya yaki skladayutsya iz troh faz v takih aminokislot vidpovidno ye tri znachennya konstanti kislotnoyi disociaciyi Izoelektrichna tochka Dlya aminokislot sho ne mistyat grup zdatnih do ionizaciyi u bichnih lancyugah izoelektrichnu tochku mozhna rozrahuvati yak serednye arifmetichne mizh konstantami kislotnoyi disociaciyi karboksilnoyi ta aminogrup pI pK1 pK22 displaystyle pI pK 1 pK 2 over 2 Pri pH vishe ciyeyi tochki bilshist molekul aminokisloti v rozchini matimut negativnij zaryad i v elektrichnomu poli ruhatimutsya do anoda pri nizhchomu pozitivnij i ruhatimutsya do katoda Aminokisloti iz nezaryadzhenimi bichnimi lancyugami mayut priblizno odnakovi znachennya pI blizki do 6 0 Neznachna riznicya cih pokaznikiv vidobrazhaye vpliv bichnih grup na zdatnist karboksilnoyi ta aminogrupi do ionizaciyi V aminokislot iz pozitivno abo negativno zaryadzhenimi bichnimi lancyugami dodatkovi grupi zdatni do ionizaciyi roblyat svij vnesok u znachennya pI u kislih aminokislot vono nizhche a v osnovnih vishe nizh v reshti Poshirennya aminokislotZagalna kilkist teoretichno mozhlivih aminokislot velichezna Kilka soten riznih aminokislot buli vidileni z organizmiv She bilshu kilkist vigotovleno v laboratornih umovah sintetichnimi metodami Aminokisloti takozh mozhut buti sintezovani prirodnimi procesami na rannij Zemli pro sho svidchit klasichnij eksperiment z iskrovim rozryadom Millera zdijsnenij v 1953 roci Nini 12 aminokislot znajdeni v bilkah nazemnih organizmiv buli sintezovani v doslidah z iskrovim rozryadom Najprostisha aminokislota glicin viyavlena u mizhzoryanih hmarah ta kometah Aminokisloti viyavleno i v meteoritah Napriklad u najkrashe doslidzhenomu meteoriti Murchison viyavleno ponad 75 riznih aminokislot z nih tilki 8 takozh znajdeno v biologichnih proteyinah Ci aminokisloti mayut virazno pozazemne pohodzhennya bagato z nih ne traplyayutsya prirodno na Zemli Vvazhayetsya sho aminokisloti Merchison buli sintezovani prirodnimi reakciyami takimi yak sintez Shtrekera bezposeredno na molodomu meteoritnomu batkivskomu tili abo v rannij sonyachnij tumannosti do vklyuchennya v planetezimali Aminokislotnij analizNehaj mayemo rozmir bokovogo lancyuga R displaystyle mathfrak R polyarnist P displaystyle mathfrak P izoelektrichnu tochku I displaystyle mathfrak I ta gidrofobnist G displaystyle mathfrak G Kozhna aminokislotna zamina harakterizuyetsya velichinoyu Nkikjk displaystyle mathfrak N k i k j k sumarnoyi zmini fiziko hemichnih harakteristik pri zamini aminokisloti tipu i displaystyle i na tip j displaystyle j u poziciyi k displaystyle k poslidovnosti Nkikjk DN1ij DN2ij DN3ij DN4ij displaystyle mathfrak N k i k j k Delta mathfrak N 1 ij Delta mathfrak N 2 ij Delta mathfrak N 3 ij Delta mathfrak N 4 ij de DNkij Nxi Nxj Nxi displaystyle Delta mathfrak N k ij mathfrak N x i mathfrak N x j quad mathfrak N x i znachennya harakteristiki Nx displaystyle mathfrak N x tipu i displaystyle i Bilki umovno mozhna podiliti na dva simejstva z konservativnimi mutaciyami vidbuvayutsya zamini iz malim znachennyam DN displaystyle Delta mathfrak N napriklad beta globin z perevazhno nekonservativnimi mutaciyami z odnakovoyu predstavlenistyu usih klasiv po DN displaystyle Delta mathfrak N gemaglyutinin kazeyin Mozhliva takozh situaciya koli u bilkiv razom iz porivnyano konservativnimi dilyankami isnuyut neveliki zoni de fiksuyutsya zamini yaki prizvodyat do velikih zmin fiziko hemichnih vlastivostej aminokislot imunoglobulin interferon nejraminidaza Isnuvannya takoyi minlivosti mozhe buti pov yazano z adaptivnim harakterom evolyuciyi cih bilkiv Zamini z rizkoyu zminoyu fiziko hemichnih vlastivostej u kapsidnih bilkah virusiv gemaglyutinin nejraminidaza mozhut spriyati uhilennyu vid imunnoyi vidpovidi infikovanogo organizmu a u bilkah imunnoyi sistemi imunoglobulin interferon yiyi operativnomu dovershennyu u vidpovidnosti iz antigennim otochennyam organizmu Tobto adaptivno evolyucionuyut bilki yaki bezposeredno vzayemodiyut iz zovnishnim seredovishem Viznachennya aminokislot ye vazhlivim etapom doslidzhennya himichnoyi strukturi bilkiv V osnovu aminokislotnogo analizu pokladene gidrolitichne rozsheplennya bilka na skladovi aminokisloti z podalshim viznachennyam kilkosti kozhnoyi z nih Kilkisnij analiz aminokislotnogo skladu vikonuyut metodami elektroforezu chi ionoobminnoyi hromatografiyi Obidva metodi zasnovani na riznih kislotno osnovnih vlastivostyah aminokislot tobto na zdatnosti yihnih molekul nesti elektrichnij zaryad pevnogo znaku i velichini pri pevnomu znachenni pH Dlya cogo doslidzhuvanij rozchin nanosyat na hromatografichnij papir dodayut bufernij rozchin z pevnim pH i zanuryuyut jogo v kyuvetu z elektrodami Pid diyeyu elektrichnogo strumu molekuli aminokislot ruhayutsya po nosiyu po deyakim chasi papir visushuyut zbrizkuyut i otrimuyut zabarvlenni plyami Zivstavlyayuchi yih z plyamami vid etalonnih rozchiniv riznih aminokislot viznachayut yaki same aminokisloti buli prisutni u doslidzhuvanomu bilku Aminokislotnij zalishokDiv takozh Zalishok biohimiya Zalishok vid aminokisloti yakij utvoryuyetsya koli vona spoluchayutsya z inshoyu z utvorennyam peptidu pislya viluchennya vodi Otzhe ce chastina aminokisloti sho vtratila atom H aminogrupi NHCHRCOOH abo grupu ON karboksilnoyi grupi NH2CHR CO abo i te i inshe NHCHR CO Kozhna lanka polipeptidu ye zalishkom aminokisloti Div takozhGlikaliPrimitkiBurtika M V Biometriya metrika molekulyarnogo vuglecevogo riznomanittya CTAG biometry Harkiv 2016 S 54 V P Kuhar N Yu Svistunova V A Solodenko V A Soloshonok Asimmetricheskij sintez ftor i fosforsoderzhashih analogov aminokislot Aminokisloti Biohimiya 23 zhovtnya 2014 u Wayback Machine ChemiDay com Gargaud M Amils R Cleaves H J Encyclopedia of Astrobiology Springer Science amp Business Media 2011 S 35 36 ISBN 978 3 642 11271 3 DzherelaVikishovishe maye multimedijni dani za temoyu AminokislotiNelson D L Cox M M 2008 Lehninger Principles of Biochemistry vid 5th W H Freeman s 72 81 ISBN 978 0 7167 7108 1 Voet D Voet J G 2011 Biochemistry vid 4th Wiley s 67 80 ISBN 978 0470 57095 1 Berg JM Tymoczko JL Stryer L 2007 Biochemistry vid 6th W H Freeman and Company s 27 34 ISBN 0 7167 8724 5 Gubskij Yu I 2007 Kiyiv Vinnicya Nova kniga Arhiv originalu za 23 sichnya 2021 Procitovano 27 bereznya 2016