Цитоскелет — це клітинний каркас або скелет, що знаходиться в цитоплазмі живої клітини. Він присутній у всіх клітинах, як еукаріот (тварин, рослин, грибів та найпростіших), так і прокаріот. Це динамічна структура, що постійно змінюється, до функцій якої входить підтримка і адаптація форми клітини до зовнішніх дій, екзо- і ендоцитоз, забезпечення руху клітини як цілого, активний внутрішньоклітинний транспорт і клітинне ділення. Цитоскелет утворений білками. У цитоскелеті виділяють декілька основних систем, званих або за основними структурними елементами, помітними при електронно-мікроскопічних дослідженнях (мікрофіламенти, проміжні філаменти, мікротрубочки), або за основними білками, що входять в їхній склад (актин-міозинова система, кератинова система, тубулін-дінеїнова система).
![image](https://www.wikidata.uk-ua.nina.az/image/aHR0cHM6Ly93d3cud2lraWRhdGEudWstdWEubmluYS5hei9pbWFnZS9hSFIwY0hNNkx5OTFjR3h2WVdRdWQybHJhVzFsWkdsaExtOXlaeTkzYVd0cGNHVmthV0V2WTI5dGJXOXVjeTkwYUhWdFlpOHdMekE1TDBac2RXOXlaWE5qWlc1MFEyVnNiSE11YW5Cbkx6STJNSEI0TFVac2RXOXlaWE5qWlc1MFEyVnNiSE11YW5Cbi5qcGc=.jpg)
Загальний план будови філаментів цитоскелету
![image](https://www.wikidata.uk-ua.nina.az/image/aHR0cHM6Ly93d3cud2lraWRhdGEudWstdWEubmluYS5hei9pbWFnZS9hSFIwY0hNNkx5OTFjR3h2WVdRdWQybHJhVzFsWkdsaExtOXlaeTkzYVd0cGNHVmthV0V2WTI5dGJXOXVjeTkwYUhWdFlpODVMemsxTDFOMFlXSnBiR2wwZVY5aGJtUmZaSGx1WVcxcFkzTXVjM1puTHpJek1IQjRMVk4wWVdKcGJHbDBlVjloYm1SZlpIbHVZVzFwWTNNdWMzWm5MbkJ1Wnc9PS5wbmc=.png)
Елементи цитоскелету є полімерами, мономерами яких виступають певні білкові субодиниці. На відміну від інших біополімерів, таких як самі білки чи нуклеїнові кислоти, структурні одиниці цитоскелету сполучені одне з одним слабкими . Полімерна будова вигідна через те, що дає змогу клітині швидко перегруповувати цитоскелет: білкові мономери маленькі, і вони можуть швидко дисоціювати у цитоплазмі, на відміну від довгих філаментів.
Проміжні філаменти складаються із субодиниць, які самі є видовженими фібрилярними білками, в той час як мономерами мікрофіламентів та мікротрубочок є глобулярні білки актин та тубулін відповідно. Білки цитоскелету можуть самоорганізовуватись у довгі філаменти, утворюючи різні типи латеральних контактів та контактів типу «хвіст-голова». У живій клітині цей процес регулюється величезною кількістю допоміжних білків.
Елементи цитоскелету можуть бути одночасно динамічними і дуже міцними через те, що вони складаються із кількох — довгих лінійних ниток, побудованих із мономерів, розміщених в один ряд. Зазвичай протофіламенти спірально закручуються один навколо одного. Мікротрубочки складаються із тринадцяти протофіламентів розміщених по колу, мікрофіламенти — із двох спірально закручених, а проміжні філаменти — із восьми. Внаслідок такої будови дисоціація мономера із кінця фібрили відбувається значно легше ніж розрив посередині, так як для дисоціації необхідне руйнування тільки одного поздовжнього зв'язка і одного-двох латеральних, а для розриву — великої кількості поздовжніх зв'язків. Тому перебудова елементів цитоскелету відбувається відносно легко, і в той же час вони можуть легко протистояти тепловим пошкодженням і витримувати різні механічні впливи.
Елементи цитоскелету еукаріот
Основними функціями цитоскелету є підтримання форми клітини та забезпечення переміщення як клітини в цілому, так і внутрішньоклітинних компонентів всередині клітини. Цитоскелет складається з трьох основних компонентів: мікрофіламентів, мікротрубочок та проміжних філаментів. Це супрамолекулярні, протяжні полімерні структури, що складаються з білків одного типу.
Порівняльна характеристика основних елементів цитоскелету | |||
---|---|---|---|
Фотографія | ![]() | ![]() | ![]() |
Схема будови | ![]() | ![]() | ![]() |
Струкутра | Трубка із 13 протофіламентів білка тубуліну | Два закручених одне навколо одного протофіламенти актину | Кілька протофіламентів, що складаються із фібрилярних білків об’єднані у канатоподібну структуру |
Діаметр | 25нм із просвітом у 15 нм | 7 нм | 8-12нм |
Білкові субодиниці | Тубулін – димер, що складається із α- та β-тубуліну | Актин | Різні білки в залежності від типу клітин і функції (наприклад кератин, білки , віментин тощо) |
Нуклеотиди потрібні для полімеризації | ГТФ | АТФ | Не потрібні |
Основні функції |
|
|
|
Динаміка елементів цитоскелету
![image](https://www.wikidata.uk-ua.nina.az/image/aHR0cHM6Ly93d3cud2lraWRhdGEudWstdWEubmluYS5hei9pbWFnZS9hSFIwY0hNNkx5OTFjR3h2WVdRdWQybHJhVzFsWkdsaExtOXlaeTkzYVd0cGNHVmthV0V2WTI5dGJXOXVjeTkwYUhWdFlpOHhMekU0TDFKaGRHVnpYMjltWDJGemMyOWphV0YwYVc5dVgyRnVaRjlrYVhOemIyTnBZWFJwYjI0dWMzWm5MekkyTUhCNExWSmhkR1Z6WDI5bVgyRnpjMjlqYVdGMGFXOXVYMkZ1WkY5a2FYTnpiMk5wWVhScGIyNHVjM1puTG5CdVp3PT0ucG5n.png)
Елементи цитоскелету є динамічними структурами: їх можна порівняти із ланцюжком мурашок, що ідуть до місця збору їжі. Хоча сам ланцюжок може існувати годинами, кожна мурашка в ньому перебуває у постійному русі. Так само і елементи цитоскелету постійно обмінюються субодиницями із цитоплазмою, де мономери перебувають у розчинній формі. Відносною стабільністю характеризуються тільки проміжні філаменти, тому інформація про динаміку стосується більшою мірою мікротрубочок та актинових філаментів.
Прикладом динамічності та гнучкості цитоскелету клітини може бути перегрупування мікротрубочок, які в інтерфазі утворюють структуру схожу на зірку, промені якої відходять від центру клітини, а перед поділом здатні швидко утворити веретено поділу. В той же час деякі структури, побудовані із елементів цитоскелету можуть існувати дуже довгий час: наприклад на поверхні волоскових клітин внутрішнього вуха є вирости — , що підтримуються пучками мікрофіламентів. Ці пучки існують впродовж всього життя тварини, хоча їхні субодиниці постійно оновлюються
Швидкість приєднання та дисоціації субодиниць описується константами kon (вимірюється в М-1×с-1)та koff (вимірюється у с-1) відповідно. При чому швидкість приєднання залежить не тільки від kon, а й від концентрації вільних мономерів у цитоплазмі, а швидкість дисоціації є сталою. Коли філамент росте, то кількість вільних мономерів у цитоплазмі падає, допоки не досягне певного рівня — критичної концентрації (CC), за якої швидкість приєднання буде рівна швидкості дисоціації: CC×kon = koff, звідки:
Нуклеація
![image](https://www.wikidata.uk-ua.nina.az/image/aHR0cHM6Ly93d3cud2lraWRhdGEudWstdWEubmluYS5hei9pbWFnZS9hSFIwY0hNNkx5OTFjR3h2WVdRdWQybHJhVzFsWkdsaExtOXlaeTkzYVd0cGNHVmthV0V2WTI5dGJXOXVjeTkwYUhWdFlpOWxMMlUxTDA1MVkyeGxZWFJwYjI0dWMzWm5MekkyTUhCNExVNTFZMnhsWVhScGIyNHVjM1puTG5CdVp3PT0ucG5n.png)
Мономери елементів цитоскелету можуть спонтанно утворювати комплекси у розчині. Проте, такі олігомери зазвичай нестабільні, через те, що кожна субодиниця в них утворює зв'язки тільки із невеликою кількістю інших. Цих взаємодій часто недостатньо, щоб утримати комплекс, і він переважно швидко розпадається. Для утворення довгих філаментів необхідна наявність початкового агрегату із такої кількості мономерів, якої буде достатньо для стабілізації, такий агрегат називається ядром, а процес його утворення — нуклеацією. Для актинових філаментів, ядро повинно складатись мінімум із трьох субодиниць, тоді як утворення мікротрубочок починається із складнішого комплексу (імовірно, із 13 молекул тубуліну, що утворюють кільце).
Нуклеація зазвичай є етапом в утворенні довгих філаментів у розчині вільних мономерів. Після ініціації полімеризації у такому розчині спостерігається лаг-фаза, під час якої не спостерігається утворення філаментів. Її існування пояснюється тим, що нестабільність невеликих олігомерів створює кінетичний бар'єр у полімеризації, і триває вона доти, доки не відбудеться процес нуклеації. Якщо до розчину мономерів додати готові комплекси субодиниць (наприклад такі, що складаються із з'єднаних ковалентно мономерів), тоді лаг-фази спостерігатись не буде.
Потреба у нуклеації використовується клітиною для регулювання утворення нових елементів цитоскелету. Існують спеціальні білки, які можуть каталізувати нуклеацію у специфічному місці, де необхідне утворення мікротрубочок або актинових філаментів.
Полярність мікротрубочок та мікрофіламентів
На відміну від мономерів проміжних філаментів, актин та тубулін мають два структурно та функціонально різні кінці. У складі мікрофіламентів та мікротрубочок всі субодиниці повернуті в одну сторону, таким чином дані елементи цитоскелету володіють полярністю. Два кінці цих філаментів відрізняються за динамікою полімеризації та деполімеризації:
- кінець, на якому полімеризація та деполімеризація відбуваються швидше називається плюс-кінцем;
- кінець, на якому полімеризація та деполімеризація відбуваються повільніше називається мінус-кінцем.
У мікротрубочках α-субодиниці тубуліну повернуті до мінус-кінця, а β – до плюс. В мікрофіламентах мономери актину розміщені таким чином, що їх АТФ-зв'язуюча щілина вказує в сторону мінус кінця.
Не зважаючи на те, що абсолютні значення kon та koff можуть сильно відрізнятись для плюс та мінус кінця, їх співвідношення є сталою величиною. Оскільки зміна вільної енергії ΔG внаслідок дисоціації чи приєднання нової субодиниці є однаковою, не в залежності від того на якому кінці філамента відбулись зміни. Через це, коли концентрація вільних мономерів C < CC, обидва кінці вкорочуються, а коли C > CC, обидва кінці ростуть. Це справджується тільки за умов відсутності гідролізу нуклеозидтрифосфатів (АТФ чи ГТФ).
Гідроліз нуклеотидтрифосфатів
![image](https://www.wikidata.uk-ua.nina.az/image/aHR0cHM6Ly93d3cud2lraWRhdGEudWstdWEubmluYS5hei9pbWFnZS9hSFIwY0hNNkx5OTFjR3h2WVdRdWQybHJhVzFsWkdsaExtOXlaeTkzYVd0cGNHVmthV0V2WTI5dGJXOXVjeTkwYUhWdFlpODVMemswTDFSeVpXRmtiV2xzYkdsdVoxOXlZVzVuWlM1emRtY3ZNall3Y0hndFZISmxZV1J0YVd4c2FXNW5YM0poYm1kbExuTjJaeTV3Ym1jPS5wbmc=.png)
Актин та тубулін — це не просто мономери елементів цитоскелету, вони також є ферментами, які можуть здійснювати гідроліз АТФ та ГТФ відповідно. Одна молекула актину зв'язує одну молекулу АТФ, тоді як димер тубуліну — дві молекули ГТФ (по одній на кожну субодиницю), той ГТФ, що знаходиться в α-субодиниці ніколи не гідролізуєтья і не обмінюється, тоді як ГТФ β-субодиниці може перетворюватись на ГДФ.
У вільних мономерах актину та тубуліну гідроліз нуклеотидів відбувається дуже повільно, для пришвидшення цього процесу необхідна дія певного фактора — або . При чому для тубуліну та актину такими факторами є інші молекули тубуліну чи актину відповідно, тому гідроліз нуклеотидтрифосфату значно прискорюється після інкорпорації мономеру у філамент цитоскелету, де він взаємодіє з іншими ідентичними молекулами. Мікротрубочки та мікрофіламенти можуть існувати у двох формах «Т-формі» (мономери зв'язані із ГТФ чи АТФ) та «Д-формі» (мономери зв'язані із ГДФ чи АДФ).
Після гідролізу нуклеотидтрифосфату велика частина енергії, що вивільняється «зберігається» у структурі філаменту. Через це зміна вільної енергії для дисоціації мономеру із Д-форми стає негативнішою, ніж для дисоціації із Т-форми, а отже і співвідношення koff/kon, яке рівне значенню критичної концентрації, буде більше для Д-форми, ніж для Т. Іншими словами, Д-форма більш «схильна» до дисоціації. При певному значенні концентрації вільних субодиниць C, коли CC(T) < C < CC(D), Т-форма філаментів буде рости, а Д-форма — вкорочуватись.
Тредмілінг
![image](https://www.wikidata.uk-ua.nina.az/image/aHR0cHM6Ly93d3cud2lraWRhdGEudWstdWEubmluYS5hei9pbWFnZS9hSFIwY0hNNkx5OTFjR3h2WVdRdWQybHJhVzFsWkdsaExtOXlaeTkzYVd0cGNHVmthV0V2WTI5dGJXOXVjeTkwYUhWdFlpOWhMMkU0TDBGVVVGOXZjbDlIVkZCZlkyRndMbk4yWnk4eU5qQndlQzFCVkZCZmIzSmZSMVJRWDJOaGNDNXpkbWN1Y0c1bi5wbmc=.png)
Імовірність того, що певна субодиниця філаменту цитоскелету гідролізує зв'язаний нуклеотидтрифосфат і перейде у Д-форму, тим більша, чим довше ця субодиниця перебуває у складі полімеру. Тому посередині філаменту, де всі мономери вже «давні», вони мають у своєму складі . До кінців приєднуються переважно нові молекули у Т-формі (оскільки концентрація АТФ чи ГТФ у цитоплазмі в десятки разів перевищує концентрацію АДФ та ГДФ відповідно). На мінус-кінці полімеризація відбувається повільно, тому гідроліз «встигає» за нею, і не відбувається накопичення субодиниць у Т-формі. Натомість на плюс-кінці, де полімеризація значно швидша, утворюється «кеп» із кількох субодиниць, що містять негідролізовані нуклеотидтрифосфати. Таким чином один кінець (+) філамента перебуває у Т-формі, а інший (-) — у Д-формі і при концентрації вільних філаментів C, де CC(T) < C < CC(D), плюс-кінець ростиме, а мінус- — вкорочуватиметься, а загальна довжина не буде змінюватись. Цей процес називається , він спостерігається як у мікротрубочок, так і в актинових філаментів, але характерніший для останніх. Тредмілінг завжди потребує енергії, що виділяється за рахунок гідролізу АТФ.
Динамічна нестабільність
![image](https://www.wikidata.uk-ua.nina.az/image/aHR0cHM6Ly93d3cud2lraWRhdGEudWstdWEubmluYS5hei9pbWFnZS9hSFIwY0hNNkx5OTFjR3h2WVdRdWQybHJhVzFsWkdsaExtOXlaeTkzYVd0cGNHVmthV0V2WTI5dGJXOXVjeTkwYUhWdFlpODBMelJsTDBSNWJtRnRhV05mYVc1emRHRmlhV3hwZEhrdWMzWm5MekkyTUhCNExVUjVibUZ0YVdOZmFXNXpkR0ZpYVd4cGRIa3VjM1puTG5CdVp3PT0ucG5n.png)
В залежності від швидкості полімеризації та гідролізу нуклеотидтрифосфатів кінці філаментів цитоскелету можуть змінювати свій стан: переходити із Т-форми у Д-форму і навпаки. Якщо концентрація вільних філаментів при цьому менша за CC(T) і більша за CC(D), то такий перехід буде мати важливі наслідки: філамент буде переходити від росту до вкорочення (ця подія називається катастрофа) або навпаки (відновлення). Здатність елементів цитоскелету швидкої зміни «режимів» полімеризація/деполімеризація за сталої концентрації вільних субодиниць називається .
Явище динамічної нестабільності особливо характерне для мікротрубочок. У Т-формі їхні протофіламенти прямі, а при переході до Д-форми вони викривлюються. Коли мікротрубочка має ГТФ-кеп, він стабілізує всю структуру, проте після її втрати (через сповільнення полімеризації або пришвидшення гідролізу) протофіламенти у Д-формі починають дуже швидко «розлуплюватись».
Також спостерігаються деякі флуктуації довжини актинових філаментів, проте вони у десяток разів менші ніж у мікротрубочок.
Отрути, що впливають на цитоскелет еукаріот
Оскільки нормальне функціонування системи мікротрубочок та проміжних філаментів є необхідним для виживання та поділу клітини, ці клітинні компоненти часто є мішенями дії природних токсинів. Деякі із цих отрут зв'язуються із вільними мономерами актину чи тубуліну і перешкоджають їм полімеризуватись, інші ж навпаки — взаємодіють із полімерними формами і не допускають дисоціації мономерів. Наприклад речовина таксол із (Taxus brevifolia) стабілізує мікротрубочки у полімеризованій формі, в той час як колхіцин із пізньоцвіту осіннього (Colchicum autumnale) та вінбластин із (Catharanthus) навпаки не дають мономерам тубуліну об'єднуватись. Існують речовини, що аналогічним чином діють і на актинові філаменти: фалоїдин із блідої поганки (Amanita phalloides) сприяє філаментозній формі актину, а із морської губки — навпаки, розчинній мономерній.
Деякі із отрут, що впливають на цитоскелет та організми, з яких вони були виділені | ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|
![]() | ![]() | ![]() | ![]() | ![]() | ![]() | ![]() | ![]() | |
Таксол | Пізньоцвіт осінній | Колхіцин | Вінбластин | Бліда поганка | Фалоїдин |
Окрім того, що подібні речовини широко використовуються для вивчення властивостей цитоскелету, деякі із них також є і терапевтичними препаратами. Таксол та вінбластин завдяки своїй здатності змінювати характер полімеризації мікротрубочок здатні досить ефективно вбивати клітини, котрі швидко діляться, при цьому проявляючи невеликий вплив на інші клітини. Через це їх використовують для лікування ракових захворювань. Особливо популярним є таксол для терапії раку молочної залози та раку легень, він часто буває ефективним навіть у тих випадках, коли інші методи хіміотерапії не діють.
Цитоскелет прокаріот
- Основна стаття:Цитоскелет прокаріот
![image](https://www.wikidata.uk-ua.nina.az/image/aHR0cHM6Ly93d3cud2lraWRhdGEudWstdWEubmluYS5hei9pbWFnZS9hSFIwY0hNNkx5OTFjR3h2WVdRdWQybHJhVzFsWkdsaExtOXlaeTkzYVd0cGNHVmthV0V2WTI5dGJXOXVjeTkwYUhWdFlpODBMelJtTDFCeWIydGhjbmx2ZEdsalgwTjVkRzl6YTJWc1pYUnZibDkxYXk1emRtY3ZNall3Y0hndFVISnZhMkZ5ZVc5MGFXTmZRM2wwYjNOclpXeGxkRzl1WDNWckxuTjJaeTV3Ym1jPS5wbmc=.png)
До недавнього часу вважалося, що цитоскелет мають тільки еукаріоти. Але останні дослідження показують, що для всіх складових частин еукаріотичного цитоскелету можна знайти гомологи у прокаріот. Хоча схожість в амінокислотній послідовності білків невелика, відновлення тривимірної структури білкових молекул дозволяє говорити про значну структурну схожість і гомологічність цих структур.
- Гомологи тубуліну: із гомологів тубуліну найпоширенішим серед прокаріот є білок FtsZ, що був першим знайденим компонентом прокаріотичного цитоскелету. Подібно до тубуліну, FtsZ формує філаменти витрачаючи ГТФ, але ці філаменти не групуються в трубочки. Протягом поділу клітини, FtsZ — перший білок, що переміщується на місце поділу, формуючи «кільце поділу» або Z-кільце, яке забезпечує проходження цитокінезу, також FtsZ важливий для залучення ферментів, які синтезують нову клітинну стінку між дочірніми клітинами.
- Гомологи актину: MreB і — це актино-подібні білки прокаріот. MreB потрібний для надання форми клітині, зокрема відповідає за відмінність між піличкоподібними та спіральними бактеріями. Всі несферичні бактерії мають гени MreB або його близьких гомологів. Продукти цих генів формують спіральну мережу під клітинною мембраною, яка слугує для утримання ферментів, задіяних у біосинтезі клітинної стінки. Білок кодується плазмідною ДНК багатьох бактерій і потрібний для сегрегації копій плазміди під час поділу.
- Гомолог білків проміжних філаментів кресцентин: бактерія Caulobacter crescentus містить третій білок, кресцентин, гомологічний проміжним філаментам еукаріот. Кресцентин також використовується для підтримки форми клітини.
- Елементи цитоскелету прокаріот, що не мають гомологів в еукаріот: у прокаріот також наявний клас елементів цитоскелету, що належать до родини WACA (англ. Walker A cytoskeletal ATPase) і не мають гомологів в еукароіт. До цього класу належить білок , який є складовою системи MinCDE, що забезпечує визначення місця проходження цитокінезу, а також білки, потрібні для розходження копій плазмід, такі як , та інші.
Еволюція цитоскелету
![image](https://www.wikidata.uk-ua.nina.az/image/aHR0cHM6Ly93d3cud2lraWRhdGEudWstdWEubmluYS5hei9pbWFnZS9hSFIwY0hNNkx5OTFjR3h2WVdRdWQybHJhVzFsWkdsaExtOXlaeTkzYVd0cGNHVmthV0V2WTI5dGJXOXVjeTkwYUhWdFlpODNMemN6TDBONWRHOXphMlZzWlhSaGJGOXdjbTkwWldsdWMxOXBaR1Z1ZEdsMGVTNXpkbWN2TWpZd2NIZ3RRM2wwYjNOclpXeGxkR0ZzWDNCeWIzUmxhVzV6WDJsa1pXNTBhWFI1TG5OMlp5NXdibWM9LnBuZw==.png)
Споріднені між собою елементи цитоскелету були знайдені у переважної більшості представників усіх трьох доменів живих організмів: еукаріот, бактерій та архей. Це свідчить про те, що білки цитоскелету виникли ще до виокремлення цих трьох гілок, яким би шляхом воно не відбувалось.
Білок FtsZ, із якого пізніше виник тубулін, імовірно, еволюційно є дуже древнім. Він містить дуже мало амінокислот аргініну, лізину, фенілаланіну, тирозину та гістидину і фактично не містить триптофану. Оскільки вважається, що кодони цих амінокислот були додані в генетичний код останніми, цілком імовірно, що якась форма FtsZ виникла ще до остаточного встановлення генетичного коду і вже тоді слугувала для здійснення цитокінезу. Білки гомологи тубуліну утворюють окрему родину , і не мають ніяких близьких родичів. Натомість MreB більш «молодий» з еволюційної точки зору білок, він, разом із іншими актиноподібними білками та актинами, належить до родини АТФаз, яка також включає ферменти гексокінази та шаперон hsp70. При чому першими із цієї родини, більше всього, виникли гексокінази.
Порівняння послідовностей амінокислот у білках FtsZ різних видів бактерій та архей між собою та з еукаріотичними тубулінами, а також MreB між собою і з еукаріотичними актинами виявило цікаву закономірність:
- Білки FtsZ дуже далеких одне від одного видів прокаріот, таких як бактерії Escherichia coli, Bacillus subtilis, та архебактерія роду мали високий ступінь ідентичності в амінокислотній послідовності (від 46 до 53%); аналогічне справедливе і для білка MreB.
- Еукаріотичні тубуліни та актини навіть ще більш (наприклад між тубулінами людини та дріжджів існує 75% ідентичності, в той час як актини будь-яких видів еукаріот, зазвичай відрізняються не більше ніж на 10%);
- Не зважаючи на велику консервативність білків цитоскелету в межах груп еукаріот та прокаріот, при порівнянні цих білків між групами, виявляється, що ідентичність настільки мала, що її майже не можливо виявити звичайними методами (менше 15%). При чому гомологія найбільш виражена у ГТФ- та АТФ-зв'язуючих доменах.
Для пояснення цієї «загадки» була висунута гіпотеза про те, що така різка дивергенція еукаріотичних білків цитоскелету від прокаріотичних відбулась внаслідок зміни їхньої ролі в клітині. FtsZ перестав забезпечувати проходження цитокінезу і став механічною опорою клітини, а пізніше перебрав на себе і інші функції, в той час як MreB, взяв на себе роль здійснення поділу клітини і фагоцитозу.
Надзвичайно високий рівень консервативності актину та тубуліну в клітинах еукаріот пояснюється тим, що ці білки взаємодіють із величезною кількістю інших: регуляторних, допоміжних, моторних тощо. Саме актин є «чемпіоном» серед еукаріотичних білків за кількістю білків-партнерів, тому заміна будь-якої амінокислоти може призвести до порушення цих взаємодій і мати катастрофічні наслідки.
Третій тип елементів цитоскелету — проміжні філаменти, еволюціонували іншим шляхом. Вони наявні фактично тільки в еукаріот, і хоча їх гомолог кресцентин і був виявлений в одного виду бактерій, швидше за все, ці бактерії отримали його внаслідок горизонтального перенесення генів від еукаріот. Білки проміжних філаментів, на відміну від актину і тубуліну, не вирізняються особливою консервативністю.
Джерела
- Campbell NA, Reece JB (2008). (вид. 8th). Benjamin Cammings. ISBN . Архів оригіналу за 3 березня 2011. Процитовано 12 вересня 2011.
- Erickson HP, Anderson DE, Osawa M (2010). FtsZ in Bacterial Cytokinesis: Cytoskeleton and Force Generator All in One. Microbiol Mol Biol Rev. 74: 504—28. doi:10.1128/MMBR.00021-10. PMID 21119015.
- Thanbichler M, Shapiro L (2008). Getting organized--how bacterial cells move proteins and DNA. Nat Rev Microbiol. 6: 28—40. doi:10.1038/nrmicro1795. PMID 18059290.
- Erickson H.P. (2007). Evolution of the cytoskeleton. BioEssays. 29: 668—77. doi:10.1002/bies.20601. PMID 17563102.
- Davis BK (2002). Molecular evolution before the origin of species. Prog Biophys Mol Biol. 79: 77—133. doi:10.1016/S0079-6107(02)00012-3. PMID 12225777.
Література
Підручники
- Альбертс Дж., Льюїс Р., Робертс В. (вид. 4). Львів: Наутілус. Архів оригіналу за 16 липня 2014. Процитовано 22 вересня 2011.
- Ченцов Ю.С. (2004). Введение в клеточною биологию: Учебник для вузов (рос.) (вид. 4). Москва: ИКЦ «Академкнига». с. 495. ISBN .
- Alberts B, Johnson A, Lewis J, Raff M, Roberts K, Walter P (2007). Molecular Biology of the Cell (англ.) (вид. 5th). Garland Science. ISBN .
- H. Lodish, A. Berk, S.L. Zipursky, P. Matsudaira, D. Baltimore, J. Darnell (2000). Molecular Cell Biology (англ.) (вид. 4th). W. H. Freeman. ISBN .
{{}}
: Перевірте значення|isbn=
: недійсний символ () - G. M. Cooper (2000). The Cell A Molecular Approach (англ.) (вид. 2nd). Sinauer Associates. ISBN .
{{}}
: Перевірте значення|isbn=
: недійсний символ ()
Періодична література
Посилання
Вікісховище має мультимедійні дані за темою: Цитоскелет |
- Відео про будову мікротрубочок;
- Відео актин та тубулін у живій клітині;
- Відео цитоскелет клітини під час поділу.
Вікіпедія, Українська, Україна, книга, книги, бібліотека, стаття, читати, завантажити, безкоштовно, безкоштовно завантажити, mp3, відео, mp4, 3gp, jpg, jpeg, gif, png, малюнок, музика, пісня, фільм, книга, гра, ігри, мобільний, телефон, android, ios, apple, мобільний телефон, samsung, iphone, xiomi, xiaomi, redmi, honor, oppo, nokia, sonya, mi, ПК, web, Інтернет
Citoskelet ce klitinnij karkas abo skelet sho znahoditsya v citoplazmi zhivoyi klitini Vin prisutnij u vsih klitinah yak eukariot tvarin roslin gribiv ta najprostishih tak i prokariot Ce dinamichna struktura sho postijno zminyuyetsya do funkcij yakoyi vhodit pidtrimka i adaptaciya formi klitini do zovnishnih dij ekzo i endocitoz zabezpechennya ruhu klitini yak cilogo aktivnij vnutrishnoklitinnij transport i klitinne dilennya Citoskelet utvorenij bilkami U citoskeleti vidilyayut dekilka osnovnih sistem zvanih abo za osnovnimi strukturnimi elementami pomitnimi pri elektronno mikroskopichnih doslidzhennyah mikrofilamenti promizhni filamenti mikrotrubochki abo za osnovnimi bilkami sho vhodyat v yihnij sklad aktin miozinova sistema keratinova sistema tubulin dineyinova sistema Citoskelet eukariot Aktinovi mikrofilamenti zabarvleni v chervonij kolir mikrotrubochki v zelenij yadra klitin v blakitnijZagalnij plan budovi filamentiv citoskeletuShema sho ilyustruye prichini odnochasnoyi micnosti ta dinamichnosti elementiv citoskeletu Elementi citoskeletu ye polimerami monomerami yakih vistupayut pevni bilkovi subodinici Na vidminu vid inshih biopolimeriv takih yak sami bilki chi nukleyinovi kisloti strukturni odinici citoskeletu spolucheni odne z odnim slabkimi Polimerna budova vigidna cherez te sho daye zmogu klitini shvidko peregrupovuvati citoskelet bilkovi monomeri malenki i voni mozhut shvidko disociyuvati u citoplazmi na vidminu vid dovgih filamentiv Promizhni filamenti skladayutsya iz subodinic yaki sami ye vidovzhenimi fibrilyarnimi bilkami v toj chas yak monomerami mikrofilamentiv ta mikrotrubochok ye globulyarni bilki aktin ta tubulin vidpovidno Bilki citoskeletu mozhut samoorganizovuvatis u dovgi filamenti utvoryuyuchi rizni tipi lateralnih kontaktiv ta kontaktiv tipu hvist golova U zhivij klitini cej proces regulyuyetsya velicheznoyu kilkistyu dopomizhnih bilkiv Elementi citoskeletu mozhut buti odnochasno dinamichnimi i duzhe micnimi cherez te sho voni skladayutsya iz kilkoh dovgih linijnih nitok pobudovanih iz monomeriv rozmishenih v odin ryad Zazvichaj protofilamenti spiralno zakruchuyutsya odin navkolo odnogo Mikrotrubochki skladayutsya iz trinadcyati protofilamentiv rozmishenih po kolu mikrofilamenti iz dvoh spiralno zakruchenih a promizhni filamenti iz vosmi Vnaslidok takoyi budovi disociaciya monomera iz kincya fibrili vidbuvayetsya znachno legshe nizh rozriv poseredini tak yak dlya disociaciyi neobhidne rujnuvannya tilki odnogo pozdovzhnogo zv yazka i odnogo dvoh lateralnih a dlya rozrivu velikoyi kilkosti pozdovzhnih zv yazkiv Tomu perebudova elementiv citoskeletu vidbuvayetsya vidnosno legko i v toj zhe chas voni mozhut legko protistoyati teplovim poshkodzhennyam i vitrimuvati rizni mehanichni vplivi Elementi citoskeletu eukariotOsnovnimi funkciyami citoskeletu ye pidtrimannya formi klitini ta zabezpechennya peremishennya yak klitini v cilomu tak i vnutrishnoklitinnih komponentiv vseredini klitini Citoskelet skladayetsya z troh osnovnih komponentiv mikrofilamentiv mikrotrubochok ta promizhnih filamentiv Ce supramolekulyarni protyazhni polimerni strukturi sho skladayutsya z bilkiv odnogo tipu Porivnyalna harakteristika osnovnih elementiv citoskeletuMikrotrubochki Aktinovi filamenti Promizhni filamentiFotografiya Mikrotrubochki Imunoflyuorescentne zobrazhennya v fiksovanij klitini Aktinovij citoskelet fibroblasta mishinogo embrionu farbovanij za dopomogoyu faloyidinu Keratinovi filamenti u klitinah embrionalnoyi karcinomi F9 Shema budoviStrukutra Trubka iz 13 protofilamentiv bilka tubulinu Dva zakruchenih odne navkolo odnogo protofilamenti aktinu Kilka protofilamentiv sho skladayutsya iz fibrilyarnih bilkiv ob yednani u kanatopodibnu strukturuDiametr 25nm iz prosvitom u 15 nm 7 nm 8 12nmBilkovi subodinici Tubulin dimer sho skladayetsya iz a ta b tubulinu Aktin Rizni bilki v zalezhnosti vid tipu klitin i funkciyi napriklad keratin bilki vimentin tosho Nukleotidi potribni dlya polimerizaciyi GTF ATF Ne potribniOsnovni funkciyi Pidtrimannya formi klitini Utvorennya vijok ta dzhgutikiv sho zabezpechuyut lokomociyu klitini Rozhodzhennya hromosom pid chas klitinnogo podilu Transport organel Pidtrimannya klitinnoyi formi Zmini u formi klitin Skorochennya m yaziv Ruh citoplazmi Lokomociya klitini za dopomogoyu psevdopodij Zabezpechennya citokinezu Pidtrimannya formi klitini Zakriplennya yadra ta deyakih inshih organel u pevnomu polozhenni Utvorennya yadernoyi lamini Pidtrimka aksoniv u nejronahDinamika elementiv citoskeletuShvidkist asociaciyi ta disociaciyi monomeriv elementiv citoskeletu opisuyetsya vidpovidnimi konstantami kon ta koff Elementi citoskeletu ye dinamichnimi strukturami yih mozhna porivnyati iz lancyuzhkom murashok sho idut do miscya zboru yizhi Hocha sam lancyuzhok mozhe isnuvati godinami kozhna murashka v nomu perebuvaye u postijnomu rusi Tak samo i elementi citoskeletu postijno obminyuyutsya subodinicyami iz citoplazmoyu de monomeri perebuvayut u rozchinnij formi Vidnosnoyu stabilnistyu harakterizuyutsya tilki promizhni filamenti tomu informaciya pro dinamiku stosuyetsya bilshoyu miroyu mikrotrubochok ta aktinovih filamentiv Prikladom dinamichnosti ta gnuchkosti citoskeletu klitini mozhe buti peregrupuvannya mikrotrubochok yaki v interfazi utvoryuyut strukturu shozhu na zirku promeni yakoyi vidhodyat vid centru klitini a pered podilom zdatni shvidko utvoriti vereteno podilu V toj zhe chas deyaki strukturi pobudovani iz elementiv citoskeletu mozhut isnuvati duzhe dovgij chas napriklad na poverhni voloskovih klitin vnutrishnogo vuha ye virosti sho pidtrimuyutsya puchkami mikrofilamentiv Ci puchki isnuyut vprodovzh vsogo zhittya tvarini hocha yihni subodinici postijno onovlyuyutsya Shvidkist priyednannya ta disociaciyi subodinic opisuyetsya konstantami kon vimiryuyetsya v M 1 s 1 ta koff vimiryuyetsya u s 1 vidpovidno Pri chomu shvidkist priyednannya zalezhit ne tilki vid kon a j vid koncentraciyi vilnih monomeriv u citoplazmi a shvidkist disociaciyi ye staloyu Koli filament roste to kilkist vilnih monomeriv u citoplazmi padaye dopoki ne dosyagne pevnogo rivnya kritichnoyi koncentraciyi CC za yakoyi shvidkist priyednannya bude rivna shvidkosti disociaciyi CC kon koff zvidki CC koffkon displaystyle C C frac k off k on Nukleaciya Tri fazi polimerizaciyi aktinovih filamentiv u rozchini monomeriv aktinu 1 lag faza proces nukleaciyi 2 elongaciya vidovzhennya 3 rivnovazhnij stan shvidkist polimerizaciyi rivna shvidkosti disociaciyi Monomeri elementiv citoskeletu mozhut spontanno utvoryuvati kompleksi u rozchini Prote taki oligomeri zazvichaj nestabilni cherez te sho kozhna subodinicya v nih utvoryuye zv yazki tilki iz nevelikoyu kilkistyu inshih Cih vzayemodij chasto nedostatno shob utrimati kompleks i vin perevazhno shvidko rozpadayetsya Dlya utvorennya dovgih filamentiv neobhidna nayavnist pochatkovogo agregatu iz takoyi kilkosti monomeriv yakoyi bude dostatno dlya stabilizaciyi takij agregat nazivayetsya yadrom a proces jogo utvorennya nukleaciyeyu Dlya aktinovih filamentiv yadro povinno skladatis minimum iz troh subodinic todi yak utvorennya mikrotrubochok pochinayetsya iz skladnishogo kompleksu imovirno iz 13 molekul tubulinu sho utvoryuyut kilce Nukleaciya zazvichaj ye etapom v utvorenni dovgih filamentiv u rozchini vilnih monomeriv Pislya iniciaciyi polimerizaciyi u takomu rozchini sposterigayetsya lag faza pid chas yakoyi ne sposterigayetsya utvorennya filamentiv Yiyi isnuvannya poyasnyuyetsya tim sho nestabilnist nevelikih oligomeriv stvoryuye kinetichnij bar yer u polimerizaciyi i trivaye vona doti doki ne vidbudetsya proces nukleaciyi Yaksho do rozchinu monomeriv dodati gotovi kompleksi subodinic napriklad taki sho skladayutsya iz z yednanih kovalentno monomeriv todi lag fazi sposterigatis ne bude Potreba u nukleaciyi vikoristovuyetsya klitinoyu dlya regulyuvannya utvorennya novih elementiv citoskeletu Isnuyut specialni bilki yaki mozhut katalizuvati nukleaciyu u specifichnomu misci de neobhidne utvorennya mikrotrubochok abo aktinovih filamentiv Polyarnist mikrotrubochok ta mikrofilamentiv Na vidminu vid monomeriv promizhnih filamentiv aktin ta tubulin mayut dva strukturno ta funkcionalno rizni kinci U skladi mikrofilamentiv ta mikrotrubochok vsi subodinici povernuti v odnu storonu takim chinom dani elementi citoskeletu volodiyut polyarnistyu Dva kinci cih filamentiv vidriznyayutsya za dinamikoyu polimerizaciyi ta depolimerizaciyi kinec na yakomu polimerizaciya ta depolimerizaciya vidbuvayutsya shvidshe nazivayetsya plyus kincem kinec na yakomu polimerizaciya ta depolimerizaciya vidbuvayutsya povilnishe nazivayetsya minus kincem U mikrotrubochkah a subodinici tubulinu povernuti do minus kincya a b do plyus V mikrofilamentah monomeri aktinu rozmisheni takim chinom sho yih ATF zv yazuyucha shilina vkazuye v storonu minus kincya Ne zvazhayuchi na te sho absolyutni znachennya kon ta koff mozhut silno vidriznyatis dlya plyus ta minus kincya yih spivvidnoshennya ye staloyu velichinoyu Oskilki zmina vilnoyi energiyi DG vnaslidok disociaciyi chi priyednannya novoyi subodinici ye odnakovoyu ne v zalezhnosti vid togo na yakomu kinci filamenta vidbulis zmini Cherez ce koli koncentraciya vilnih monomeriv C lt CC obidva kinci vkorochuyutsya a koli C gt CC obidva kinci rostut Ce spravdzhuyetsya tilki za umov vidsutnosti gidrolizu nukleozidtrifosfativ ATF chi GTF Gidroliz nukleotidtrifosfativ Grafik sho vidobrazhaye zalezhnist shvidkosti polimerizaciyi filamentiv citoskeletu T ta D formi vid koncentraciyi vilnih subodinic Aktin ta tubulin ce ne prosto monomeri elementiv citoskeletu voni takozh ye fermentami yaki mozhut zdijsnyuvati gidroliz ATF ta GTF vidpovidno Odna molekula aktinu zv yazuye odnu molekulu ATF todi yak dimer tubulinu dvi molekuli GTF po odnij na kozhnu subodinicyu toj GTF sho znahoditsya v a subodinici nikoli ne gidrolizuyetya i ne obminyuyetsya todi yak GTF b subodinici mozhe peretvoryuvatis na GDF U vilnih monomerah aktinu ta tubulinu gidroliz nukleotidiv vidbuvayetsya duzhe povilno dlya prishvidshennya cogo procesu neobhidna diya pevnogo faktora abo Pri chomu dlya tubulinu ta aktinu takimi faktorami ye inshi molekuli tubulinu chi aktinu vidpovidno tomu gidroliz nukleotidtrifosfatu znachno priskoryuyetsya pislya inkorporaciyi monomeru u filament citoskeletu de vin vzayemodiye z inshimi identichnimi molekulami Mikrotrubochki ta mikrofilamenti mozhut isnuvati u dvoh formah T formi monomeri zv yazani iz GTF chi ATF ta D formi monomeri zv yazani iz GDF chi ADF Pislya gidrolizu nukleotidtrifosfatu velika chastina energiyi sho vivilnyayetsya zberigayetsya u strukturi filamentu Cherez ce zmina vilnoyi energiyi dlya disociaciyi monomeru iz D formi staye negativnishoyu nizh dlya disociaciyi iz T formi a otzhe i spivvidnoshennya koff kon yake rivne znachennyu kritichnoyi koncentraciyi bude bilshe dlya D formi nizh dlya T Inshimi slovami D forma bilsh shilna do disociaciyi Pri pevnomu znachenni koncentraciyi vilnih subodinic C koli CC T lt C lt CC D T forma filamentiv bude rosti a D forma vkorochuvatis Tredmiling Shema utvorennya ATF abo GTF kepiv na plyus kinci filamentu citoskeletu Imovirnist togo sho pevna subodinicya filamentu citoskeletu gidrolizuye zv yazanij nukleotidtrifosfat i perejde u D formu tim bilsha chim dovshe cya subodinicya perebuvaye u skladi polimeru Tomu poseredini filamentu de vsi monomeri vzhe davni voni mayut u svoyemu skladi Do kinciv priyednuyutsya perevazhno novi molekuli u T formi oskilki koncentraciya ATF chi GTF u citoplazmi v desyatki raziv perevishuye koncentraciyu ADF ta GDF vidpovidno Na minus kinci polimerizaciya vidbuvayetsya povilno tomu gidroliz vstigaye za neyu i ne vidbuvayetsya nakopichennya subodinic u T formi Natomist na plyus kinci de polimerizaciya znachno shvidsha utvoryuyetsya kep iz kilkoh subodinic sho mistyat negidrolizovani nukleotidtrifosfati Takim chinom odin kinec filamenta perebuvaye u T formi a inshij u D formi i pri koncentraciyi vilnih filamentiv C de CC T lt C lt CC D plyus kinec rostime a minus vkorochuvatimetsya a zagalna dovzhina ne bude zminyuvatis Cej proces nazivayetsya vin sposterigayetsya yak u mikrotrubochok tak i v aktinovih filamentiv ale harakternishij dlya ostannih Tredmiling zavzhdi potrebuye energiyi sho vidilyayetsya za rahunok gidrolizu ATF Dinamichna nestabilnist Depolimerizaciya mikroturbochki pislya vtrati GTF kepu V zalezhnosti vid shvidkosti polimerizaciyi ta gidrolizu nukleotidtrifosfativ kinci filamentiv citoskeletu mozhut zminyuvati svij stan perehoditi iz T formi u D formu i navpaki Yaksho koncentraciya vilnih filamentiv pri comu mensha za CC T i bilsha za CC D to takij perehid bude mati vazhlivi naslidki filament bude perehoditi vid rostu do vkorochennya cya podiya nazivayetsya katastrofa abo navpaki vidnovlennya Zdatnist elementiv citoskeletu shvidkoyi zmini rezhimiv polimerizaciya depolimerizaciya za staloyi koncentraciyi vilnih subodinic nazivayetsya Yavishe dinamichnoyi nestabilnosti osoblivo harakterne dlya mikrotrubochok U T formi yihni protofilamenti pryami a pri perehodi do D formi voni vikrivlyuyutsya Koli mikrotrubochka maye GTF kep vin stabilizuye vsyu strukturu prote pislya yiyi vtrati cherez spovilnennya polimerizaciyi abo prishvidshennya gidrolizu protofilamenti u D formi pochinayut duzhe shvidko rozluplyuvatis Takozh sposterigayutsya deyaki fluktuaciyi dovzhini aktinovih filamentiv prote voni u desyatok raziv menshi nizh u mikrotrubochok Otruti sho vplivayut na citoskelet eukariotOskilki normalne funkcionuvannya sistemi mikrotrubochok ta promizhnih filamentiv ye neobhidnim dlya vizhivannya ta podilu klitini ci klitinni komponenti chasto ye mishenyami diyi prirodnih toksiniv Deyaki iz cih otrut zv yazuyutsya iz vilnimi monomerami aktinu chi tubulinu i pereshkodzhayut yim polimerizuvatis inshi zh navpaki vzayemodiyut iz polimernimi formami i ne dopuskayut disociaciyi monomeriv Napriklad rechovina taksol iz Taxus brevifolia stabilizuye mikrotrubochki u polimerizovanij formi v toj chas yak kolhicin iz piznocvitu osinnogo Colchicum autumnale ta vinblastin iz Catharanthus navpaki ne dayut monomeram tubulinu ob yednuvatis Isnuyut rechovini sho analogichnim chinom diyut i na aktinovi filamenti faloyidin iz blidoyi poganki Amanita phalloides spriyaye filamentoznij formi aktinu a iz morskoyi gubki navpaki rozchinnij monomernij Deyaki iz otrut sho vplivayut na citoskelet ta organizmi z yakih voni buli vidileniTaksol Piznocvit osinnij Kolhicin Vinblastin Blida poganka Faloyidin Okrim togo sho podibni rechovini shiroko vikoristovuyutsya dlya vivchennya vlastivostej citoskeletu deyaki iz nih takozh ye i terapevtichnimi preparatami Taksol ta vinblastin zavdyaki svoyij zdatnosti zminyuvati harakter polimerizaciyi mikrotrubochok zdatni dosit efektivno vbivati klitini kotri shvidko dilyatsya pri comu proyavlyayuchi nevelikij vpliv na inshi klitini Cherez ce yih vikoristovuyut dlya likuvannya rakovih zahvoryuvan Osoblivo populyarnim ye taksol dlya terapiyi raku molochnoyi zalozi ta raku legen vin chasto buvaye efektivnim navit u tih vipadkah koli inshi metodi himioterapiyi ne diyut Citoskelet prokariotOsnovna stattya Citoskelet prokariotOsnovni bilki prokariotichnogo citoskeletu yih funkciyi ta rozmishennya u klitini bakteriyi Caulobacter Do nedavnogo chasu vvazhalosya sho citoskelet mayut tilki eukarioti Ale ostanni doslidzhennya pokazuyut sho dlya vsih skladovih chastin eukariotichnogo citoskeletu mozhna znajti gomologi u prokariot Hocha shozhist v aminokislotnij poslidovnosti bilkiv nevelika vidnovlennya trivimirnoyi strukturi bilkovih molekul dozvolyaye govoriti pro znachnu strukturnu shozhist i gomologichnist cih struktur Gomologi tubulinu iz gomologiv tubulinu najposhirenishim sered prokariot ye bilok FtsZ sho buv pershim znajdenim komponentom prokariotichnogo citoskeletu Podibno do tubulinu FtsZ formuye filamenti vitrachayuchi GTF ale ci filamenti ne grupuyutsya v trubochki Protyagom podilu klitini FtsZ pershij bilok sho peremishuyetsya na misce podilu formuyuchi kilce podilu abo Z kilce yake zabezpechuye prohodzhennya citokinezu takozh FtsZ vazhlivij dlya zaluchennya fermentiv yaki sintezuyut novu klitinnu stinku mizh dochirnimi klitinami Gomologi aktinu MreB i ce aktino podibni bilki prokariot MreB potribnij dlya nadannya formi klitini zokrema vidpovidaye za vidminnist mizh pilichkopodibnimi ta spiralnimi bakteriyami Vsi nesferichni bakteriyi mayut geni MreB abo jogo blizkih gomologiv Produkti cih geniv formuyut spiralnu merezhu pid klitinnoyu membranoyu yaka sluguye dlya utrimannya fermentiv zadiyanih u biosintezi klitinnoyi stinki Bilok koduyetsya plazmidnoyu DNK bagatoh bakterij i potribnij dlya segregaciyi kopij plazmidi pid chas podilu Gomolog bilkiv promizhnih filamentiv krescentin bakteriya Caulobacter crescentus mistit tretij bilok krescentin gomologichnij promizhnim filamentam eukariot Krescentin takozh vikoristovuyetsya dlya pidtrimki formi klitini Elementi citoskeletu prokariot sho ne mayut gomologiv v eukariot u prokariot takozh nayavnij klas elementiv citoskeletu sho nalezhat do rodini WACA angl Walker A cytoskeletal ATPase i ne mayut gomologiv v eukaroit Do cogo klasu nalezhit bilok yakij ye skladovoyu sistemi MinCDE sho zabezpechuye viznachennya miscya prohodzhennya citokinezu a takozh bilki potribni dlya rozhodzhennya kopij plazmid taki yak ta inshi Evolyuciya citoskeletuDiagrama sho vidobrazhaye serednij vidsotok identichnosti bilkiv citoskeletu riznih vidiv Sporidneni mizh soboyu elementi citoskeletu buli znajdeni u perevazhnoyi bilshosti predstavnikiv usih troh domeniv zhivih organizmiv eukariot bakterij ta arhej Ce svidchit pro te sho bilki citoskeletu vinikli she do viokremlennya cih troh gilok yakim bi shlyahom vono ne vidbuvalos Bilok FtsZ iz yakogo piznishe vinik tubulin imovirno evolyucijno ye duzhe drevnim Vin mistit duzhe malo aminokislot argininu lizinu fenilalaninu tirozinu ta gistidinu i faktichno ne mistit triptofanu Oskilki vvazhayetsya sho kodoni cih aminokislot buli dodani v genetichnij kod ostannimi cilkom imovirno sho yakas forma FtsZ vinikla she do ostatochnogo vstanovlennya genetichnogo kodu i vzhe todi sluguvala dlya zdijsnennya citokinezu Bilki gomologi tubulinu utvoryuyut okremu rodinu i ne mayut niyakih blizkih rodichiv Natomist MreB bilsh molodij z evolyucijnoyi tochki zoru bilok vin razom iz inshimi aktinopodibnimi bilkami ta aktinami nalezhit do rodini ATFaz yaka takozh vklyuchaye fermenti geksokinazi ta shaperon hsp70 Pri chomu pershimi iz ciyeyi rodini bilshe vsogo vinikli geksokinazi Porivnyannya poslidovnostej aminokislot u bilkah FtsZ riznih vidiv bakterij ta arhej mizh soboyu ta z eukariotichnimi tubulinami a takozh MreB mizh soboyu i z eukariotichnimi aktinami viyavilo cikavu zakonomirnist Bilki FtsZ duzhe dalekih odne vid odnogo vidiv prokariot takih yak bakteriyi Escherichia coli Bacillus subtilis ta arhebakteriya rodu mali visokij stupin identichnosti v aminokislotnij poslidovnosti vid 46 do 53 analogichne spravedlive i dlya bilka MreB Eukariotichni tubulini ta aktini navit she bilsh napriklad mizh tubulinami lyudini ta drizhdzhiv isnuye 75 identichnosti v toj chas yak aktini bud yakih vidiv eukariot zazvichaj vidriznyayutsya ne bilshe nizh na 10 Ne zvazhayuchi na veliku konservativnist bilkiv citoskeletu v mezhah grup eukariot ta prokariot pri porivnyanni cih bilkiv mizh grupami viyavlyayetsya sho identichnist nastilki mala sho yiyi majzhe ne mozhlivo viyaviti zvichajnimi metodami menshe 15 Pri chomu gomologiya najbilsh virazhena u GTF ta ATF zv yazuyuchih domenah Dlya poyasnennya ciyeyi zagadki bula visunuta gipoteza pro te sho taka rizka divergenciya eukariotichnih bilkiv citoskeletu vid prokariotichnih vidbulas vnaslidok zmini yihnoyi roli v klitini FtsZ perestav zabezpechuvati prohodzhennya citokinezu i stav mehanichnoyu oporoyu klitini a piznishe perebrav na sebe i inshi funkciyi v toj chas yak MreB vzyav na sebe rol zdijsnennya podilu klitini i fagocitozu Nadzvichajno visokij riven konservativnosti aktinu ta tubulinu v klitinah eukariot poyasnyuyetsya tim sho ci bilki vzayemodiyut iz velicheznoyu kilkistyu inshih regulyatornih dopomizhnih motornih tosho Same aktin ye chempionom sered eukariotichnih bilkiv za kilkistyu bilkiv partneriv tomu zamina bud yakoyi aminokisloti mozhe prizvesti do porushennya cih vzayemodij i mati katastrofichni naslidki Tretij tip elementiv citoskeletu promizhni filamenti evolyucionuvali inshim shlyahom Voni nayavni faktichno tilki v eukariot i hocha yih gomolog krescentin i buv viyavlenij v odnogo vidu bakterij shvidshe za vse ci bakteriyi otrimali jogo vnaslidok gorizontalnogo perenesennya geniv vid eukariot Bilki promizhnih filamentiv na vidminu vid aktinu i tubulinu ne viriznyayutsya osoblivoyu konservativnistyu DzherelaCampbell NA Reece JB 2008 vid 8th Benjamin Cammings ISBN 978 0321543257 Arhiv originalu za 3 bereznya 2011 Procitovano 12 veresnya 2011 Erickson HP Anderson DE Osawa M 2010 FtsZ in Bacterial Cytokinesis Cytoskeleton and Force Generator All in One Microbiol Mol Biol Rev 74 504 28 doi 10 1128 MMBR 00021 10 PMID 21119015 Thanbichler M Shapiro L 2008 Getting organized how bacterial cells move proteins and DNA Nat Rev Microbiol 6 28 40 doi 10 1038 nrmicro1795 PMID 18059290 Erickson H P 2007 Evolution of the cytoskeleton BioEssays 29 668 77 doi 10 1002 bies 20601 PMID 17563102 Davis BK 2002 Molecular evolution before the origin of species Prog Biophys Mol Biol 79 77 133 doi 10 1016 S0079 6107 02 00012 3 PMID 12225777 LiteraturaPidruchniki Alberts Dzh Lyuyis R Roberts V vid 4 Lviv Nautilus Arhiv originalu za 16 lipnya 2014 Procitovano 22 veresnya 2011 Chencov Yu S 2004 Vvedenie v kletochnoyu biologiyu Uchebnik dlya vuzov ros vid 4 Moskva IKC Akademkniga s 495 ISBN 5 94628 105 4 Alberts B Johnson A Lewis J Raff M Roberts K Walter P 2007 Molecular Biology of the Cell angl vid 5th Garland Science ISBN 978 0 8153 4105 5 H Lodish A Berk S L Zipursky P Matsudaira D Baltimore J Darnell 2000 Molecular Cell Biology angl vid 4th W H Freeman ISBN 10 0 7167 3136 3 a href wiki D0 A8 D0 B0 D0 B1 D0 BB D0 BE D0 BD Cite book title Shablon Cite book cite book a Perevirte znachennya isbn nedijsnij simvol dovidka G M Cooper 2000 The Cell A Molecular Approach angl vid 2nd Sinauer Associates ISBN 10 0 87893 106 6 a href wiki D0 A8 D0 B0 D0 B1 D0 BB D0 BE D0 BD Cite book title Shablon Cite book cite book a Perevirte znachennya isbn nedijsnij simvol dovidka Periodichna literatura Cytoskeleton Online ISSN 1949 3592 Koeficiyent vplivovosti 2 625 Cell Motility and the Cytoskeleton Online ISSN 1097 0169 Koeficiyent vplivovosti 2 840 PosilannyaVikishovishe maye multimedijni dani za temoyu CitoskeletVideo pro budovu mikrotrubochok Video aktin ta tubulin u zhivij klitini Video citoskelet klitini pid chas podilu