Azərbaycanca AzərbaycancaБеларускі БеларускіDansk DanskDeutsch DeutschEspañola EspañolaFrançais FrançaisIndonesia IndonesiaItaliana Italiana日本語 日本語Қазақ ҚазақLietuvos LietuvosNederlands NederlandsPortuguês PortuguêsРусский Русскийසිංහල සිංහලแบบไทย แบบไทยTürkçe TürkçeУкраїнська Українська中國人 中國人United State United StateAfrikaans Afrikaans
Підтримка
www.wikidata.uk-ua.nina.az

Віментин англ Vimentin білок який кодується геном VIM розташованим у людей на короткому плечі 10 ї хромосоми Довжина пол

Віментин

Віментин

Віментин (англ. Vimentin) — білок, який кодується геном VIM, розташованим у людей на короткому плечі 10-ї хромосоми. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 466 амінокислот, а молекулярна маса — 53 652.

Віментин
image
Наявні структури
PDBПошук ортологів: PDBe RCSB
Ідентифікатори
Символи VIM, CTRCT30, HEL113, vimentin
Зовнішні ІД OMIM: 193060 MGI: 98932 HomoloGene: 2538 GeneCards: VIM
Пов'язані генетичні захворювання
cataract 30
Шаблон експресії
image
Більше даних
Ортологи
Види Людина Миша
Entrez
7431
22352
Ensembl
ENSG00000026025
ENSMUSG00000026728
UniProt
P08670
P20152
RefSeq (мРНК)
NM_003380
NM_011701
RefSeq (білок)
NP_003371
NP_035831
Локус (UCSC) Хр. 10: 17.23 – 17.24 Mb Хр. 2: 13.58 – 13.59 Mb
PubMed search
Вікідані
Див./Ред. для людейДив./Ред. для мишей
Послідовність амінокислот
1020304050
MSTRSVSSSSYRRMFGGPGTASRPSSSRSYVTTSTRTYSLGSALRPSTSR
SLYASSPGGVYATRSSAVRLRSSVPGVRLLQDSVDFSLADAINTEFKNTR
TNEKVELQELNDRFANYIDKVRFLEQQNKILLAELEQLKGQGKSRLGDLY
EEEMRELRRQVDQLTNDKARVEVERDNLAEDIMRLREKLQEEMLQREEAE
NTLQSFRQDVDNASLARLDLERKVESLQEEIAFLKKLHEEEIQELQAQIQ
EQHVQIDVDVSKPDLTAALRDVRQQYESVAAKNLQEAEEWYKSKFADLSE
AANRNNDALRQAKQESTEYRRQVQSLTCEVDALKGTNESLERQMREMEEN
FAVEAANYQDTIGRLQDEIQNMKEEMARHLREYQDLLNVKMALDIEIATY
RKLLEGEESRISLPLPNFSSLNLRETNLDSLPLVDTHSKRTLLIKTVETR
DGQVINETSQHHDDLE

Цей білок за функцією належить до фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як взаємодія хазяїн-вірус, ацетилювання. Локалізований у цитоплазмі, цитоскелеті, ядрі, проміжних філаментах.

Структура

Мономер віментину, як і всі інші проміжні філаменти, має центральний α-спіральний домен, обмежений з обох кінців неспіральними аміно (голова) і карбоксильними (хвіст) доменами. Два мономери, ймовірно, ко-трансляційно експресуються таким чином, що полегшує їх утворення димеру, який є основною субодиницею збірки віментину.

Послідовності α-спіралі містять патерн гідрофобних амінокислот, які сприяють формуванню "гідрофобного ущільнення" на поверхні спіралі. Крім того, існує періодичний розподіл кислих і основних амінокислот, що, як видається, відіграє важливу роль у стабілізації спіральних димерів. Відстань між зарядженими залишками є оптимальною для іонних сольових містків, що дозволяє стабілізувати структуру α-спіралі. Хоча цей тип стабілізації є інтуїтивно зрозумілим для внутрішньоланцюгових, а не міжланцюгових взаємодій, вчені припустили, що, можливо, перехід від внутрішньоланцюгових сольових містків, утворених кислотними та основними залишками, до міжланцюгових іонних асоціацій сприяє збірці нитки.

Література

  • Hartmann T.B., Thiel D., Dummer R., Schadendorf D., Eichmueller S. (2004). SEREX identification of new tumour-associated antigens in cutaneous T-cell lymphoma. Br. J. Dermatol. 150: 252—258. PMID 14996095 DOI:10.1111/j.1365-2133.2004.05651.x
  • The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
  • Perreau J., Lilienbaum A., Vasseur M., Paulin D. (1988). Nucleotide sequence of the human vimentin gene and regulation of its transcription in tissues and cultured cells. Gene. 62: 7—16. PMID 3371665 DOI:10.1016/0378-1119(88)90575-6
  • Gupta A.K., Aubin J.E., Waye M.M.Y. (1990). Isolation of a human vimentin cDNA with a long 3'-noncoding region from a human osteosarcoma cell line (MG-63). Gene. 86: 303—304. PMID 2323579 DOI:10.1016/0378-1119(90)90295-3
  • Kang S.-M., Shin M.-J., Kim J.-H., Oh J.-W. (2005). Proteomic profiling of cellular proteins interacting with the hepatitis C virus core protein. Proteomics. 5: 2227—2237. PMID 15846844 DOI:10.1002/pmic.200401093
  • Wang W., Sumiyoshi H., Yoshioka H., Fujiwara S. (2006). Interactions between epiplakin and intermediate filaments. J. Dermatol. 33: 518—527. PMID 16923132 DOI:10.1111/j.1346-8138.2006.00127.x

Примітки

  1. Захворювання, генетично пов'язані з Віментин переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
  2. Human PubMed Reference:.
  3. Mouse PubMed Reference:.
  4. (англ.) . Архів оригіналу за 20 травня 2017. Процитовано 16 липня 2019.
  5. (англ.) . Архів оригіналу за 8 червня 2019. Процитовано 16 липня 2019.
  6. Fuchs, Elaine; Weber, Klaus (1994-06). INTERMEDIATE FILAMENTS: Structure, Dynamics, Function and Disease. Annual Review of Biochemistry (англ.). Т. 63, № 1. с. 345—382. doi:10.1146/annurev.bi.63.070194.002021. ISSN 0066-4154. Процитовано 29 травня 2023.
  7. Chang L, Shav-Tal Y, Trcek T, Singer RH, Goldman RD (February 2006). Assembling an intermediate filament network by dynamic cotranslation. The Journal of Cell Biology. 172 (5): 747—58. doi:10.1083/jcb.200511033. PMC 2063706. PMID 16505169.

Див. також

image Це незавершена стаття про білки.
Ви можете проєкту, виправивши або дописавши її.

Вікіпедія, Українська, Україна, книга, книги, бібліотека, стаття, читати, завантажити, безкоштовно, безкоштовно завантажити, mp3, відео, mp4, 3gp, jpg, jpeg, gif, png, малюнок, музика, пісня, фільм, книга, гра, ігри, мобільний, телефон, android, ios, apple, мобільний телефон, samsung, iphone, xiomi, xiaomi, redmi, honor, oppo, nokia, sonya, mi, ПК, web, Інтернет

Vimentin angl Vimentin bilok yakij koduyetsya genom VIM roztashovanim u lyudej na korotkomu plechi 10 yi hromosomi Dovzhina polipeptidnogo lancyuga bilka stanovit 466 aminokislot a molekulyarna masa 53 652 VimentinNayavni strukturiPDBPoshuk ortologiv PDBe RCSB Spisok kodiv PDB1GK4 1GK6 1GK7 3G1E 3KLT 3S4R 3SSU 3SWK 3TRT 3UF1 4MCY 4MCZ 4MD0 4MD5 4MDJ 4YPC 4YV3IdentifikatoriSimvoliVIM CTRCT30 HEL113 vimentinZovnishni ID OMIM 193060 MGI 98932 HomoloGene 2538 GeneCards VIMPov yazani genetichni zahvoryuvannyacataract 30 Ontologiya genaMolekulyarna funkciya scaffold protein binding structural molecule activity structural constituent of cytoskeleton protein C terminus binding GO 0001948 GO 0016582 protein binding structural constituent of eye lens identical protein binding double stranded RNA binding keratin filament binding protein domain specific bindingKlitinna komponenta citoplazma gialoplazma cell projection focal adhesion klitinna membrana peroksisoma cell leading edge neuron projection ekzosoma citoskelet Promizhni filamenti GO 0005578 Pozaklitinna matricya klitinne yadro Polisoma nuclear matrix phagocytic vesicle RibonukleoproteyiniBiologichnij proces intermediate filament organization negative regulation of neuron projection development SMAD protein signal transduction astrocyte development intermediate filament based process GO 1901313 positive regulation of gene expression muscle filament sliding Bergmann glial cell differentiation GO 0022415 viral process lens fiber cell development cytokine mediated signaling pathway positive regulation of collagen biosynthetic process regulation of mRNA stability positive regulation of translation cellular response to lipopolysaccharide cellular response to muramyl dipeptide cellular response to interferon gammaDzherela Amigo QuickGOShablon ekspresiyiBilshe danihOrtologiVidi Lyudina MishaEntrez7431 22352Ensembl ENSG00000026025 ENSMUSG00000026728UniProt P08670 P20152RefSeq mRNK NM 003380NM 011701RefSeq bilok NP 003371NP 035831Lokus UCSC Hr 10 17 23 17 24 MbHr 2 13 58 13 59 MbPubMed searchVikidaniDiv Red dlya lyudejDiv Red dlya mishej Poslidovnist aminokislot1020304050 MSTRSVSSSSYRRMFGGPGTASRPSSSRSYVTTSTRTYSLGSALRPSTSR SLYASSPGGVYATRSSAVRLRSSVPGVRLLQDSVDFSLADAINTEFKNTR TNEKVELQELNDRFANYIDKVRFLEQQNKILLAELEQLKGQGKSRLGDLY EEEMRELRRQVDQLTNDKARVEVERDNLAEDIMRLREKLQEEMLQREEAE NTLQSFRQDVDNASLARLDLERKVESLQEEIAFLKKLHEEEIQELQAQIQ EQHVQIDVDVSKPDLTAALRDVRQQYESVAAKNLQEAEEWYKSKFADLSE AANRNNDALRQAKQESTEYRRQVQSLTCEVDALKGTNESLERQMREMEEN FAVEAANYQDTIGRLQDEIQNMKEEMARHLREYQDLLNVKMALDIEIATY RKLLEGEESRISLPLPNFSSLNLRETNLDSLPLVDTHSKRTLLIKTVETR DGQVINETSQHHDDLE Cej bilok za funkciyeyu nalezhit do fosfoproteyiniv Zadiyanij u takih biologichnih procesah yak vzayemodiya hazyayin virus acetilyuvannya Lokalizovanij u citoplazmi citoskeleti yadri promizhnih filamentah StrukturaMonomer vimentinu yak i vsi inshi promizhni filamenti maye centralnij a spiralnij domen obmezhenij z oboh kinciv nespiralnimi amino golova i karboksilnimi hvist domenami Dva monomeri jmovirno ko translyacijno ekspresuyutsya takim chinom sho polegshuye yih utvorennya dimeru yakij ye osnovnoyu subodiniceyu zbirki vimentinu Poslidovnosti a spirali mistyat patern gidrofobnih aminokislot yaki spriyayut formuvannyu gidrofobnogo ushilnennya na poverhni spirali Krim togo isnuye periodichnij rozpodil kislih i osnovnih aminokislot sho yak vidayetsya vidigraye vazhlivu rol u stabilizaciyi spiralnih dimeriv Vidstan mizh zaryadzhenimi zalishkami ye optimalnoyu dlya ionnih solovih mistkiv sho dozvolyaye stabilizuvati strukturu a spirali Hocha cej tip stabilizaciyi ye intuyitivno zrozumilim dlya vnutrishnolancyugovih a ne mizhlancyugovih vzayemodij vcheni pripustili sho mozhlivo perehid vid vnutrishnolancyugovih solovih mistkiv utvorenih kislotnimi ta osnovnimi zalishkami do mizhlancyugovih ionnih asociacij spriyaye zbirci nitki LiteraturaHartmann T B Thiel D Dummer R Schadendorf D Eichmueller S 2004 SEREX identification of new tumour associated antigens in cutaneous T cell lymphoma Br J Dermatol 150 252 258 PMID 14996095 DOI 10 1111 j 1365 2133 2004 05651 x The status quality and expansion of the NIH full length cDNA project the Mammalian Gene Collection MGC Genome Res 14 2121 2127 2004 PMID 15489334 DOI 10 1101 gr 2596504 Perreau J Lilienbaum A Vasseur M Paulin D 1988 Nucleotide sequence of the human vimentin gene and regulation of its transcription in tissues and cultured cells Gene 62 7 16 PMID 3371665 DOI 10 1016 0378 1119 88 90575 6 Gupta A K Aubin J E Waye M M Y 1990 Isolation of a human vimentin cDNA with a long 3 noncoding region from a human osteosarcoma cell line MG 63 Gene 86 303 304 PMID 2323579 DOI 10 1016 0378 1119 90 90295 3 Kang S M Shin M J Kim J H Oh J W 2005 Proteomic profiling of cellular proteins interacting with the hepatitis C virus core protein Proteomics 5 2227 2237 PMID 15846844 DOI 10 1002 pmic 200401093 Wang W Sumiyoshi H Yoshioka H Fujiwara S 2006 Interactions between epiplakin and intermediate filaments J Dermatol 33 518 527 PMID 16923132 DOI 10 1111 j 1346 8138 2006 00127 xPrimitkiZahvoryuvannya genetichno pov yazani z Vimentin pereglyanuti redaguvati posilannya na VikiDanih Human PubMed Reference Mouse PubMed Reference angl Arhiv originalu za 20 travnya 2017 Procitovano 16 lipnya 2019 angl Arhiv originalu za 8 chervnya 2019 Procitovano 16 lipnya 2019 Fuchs Elaine Weber Klaus 1994 06 INTERMEDIATE FILAMENTS Structure Dynamics Function and Disease Annual Review of Biochemistry angl T 63 1 s 345 382 doi 10 1146 annurev bi 63 070194 002021 ISSN 0066 4154 Procitovano 29 travnya 2023 Chang L Shav Tal Y Trcek T Singer RH Goldman RD February 2006 Assembling an intermediate filament network by dynamic cotranslation The Journal of Cell Biology 172 5 747 58 doi 10 1083 jcb 200511033 PMC 2063706 PMID 16505169 Div takozhHromosoma 10 Ce nezavershena stattya pro bilki Vi mozhete dopomogti proyektu vipravivshi abo dopisavshi yiyi

Дата публікації:
Топ