Azərbaycanca AzərbaycancaБеларускі БеларускіDansk DanskDeutsch DeutschEspañola EspañolaFrançais FrançaisIndonesia IndonesiaItaliana Italiana日本語 日本語Қазақ ҚазақLietuvos LietuvosNederlands NederlandsPortuguês PortuguêsРусский Русскийසිංහල සිංහලแบบไทย แบบไทยTürkçe TürkçeУкраїнська Українська中國人 中國人United State United StateAfrikaans Afrikaans
Підтримка
www.wikidata.uk-ua.nina.az

ABCC7 також регулятор трансмембранної проникності за муковісцидозу англ cystic fibrosis transmembrane conductance regula

ABCC7

ABCC7

ABCC7, також регулятор трансмембранної проникності за муковісцидозу (англ. cystic fibrosis transmembrane conductance regulator, CRTR) — білок, який кодується геном CFTR, розташованим у людей на довгому плечі 7-ї хромосоми. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 1 480 амінокислот, а молекулярна маса — 168 142. Належить до підродини С АТФ-зв'язувальних касетних транспортерів. Він експресується в апікальних мембранах клітин легень, кишківнику, жовчних проток. Білок CFTR є унікальним членом родини ABC-транспортерів, оскільки він є цАМФ-регульованим хлорним каналом, який відкривається при цАМФ-залежному фосфорилюванні його молекули за участю і здійснює не (як більшість інших представників АВС-транспортерів), а полегшену дифузію іонів хлору.

регулятор трансмембранної провідності при муковісцидозі
image image
Наявні структури
PDBПошук ортологів: PDBe RCSB
Ідентифікатори
Символи CFTR, ABC35, ABCC7, CF, CFTR/MRP, MRP7, TNR-dJ760C5.1, cystic fibrosis transmembrane conductance regulator, CF transmembrane conductance regulator
Зовнішні ІД OMIM: 602421 HomoloGene: 55465 GeneCards: CFTR
5.6.1.6
Пов'язані генетичні захворювання
муковісцидоз, congenital bilateral aplasia of the vas deferens
Реагує на сполуку
апігенін, капсаїцин, Фелодипін, Геністейн, ivacaftor, німодипін, глібенкламід
Ортологи
Види Людина Миша
Entrez
1080
24255
Ensembl
ENSG00000001626
ENSRNOG00000055103
UniProt
P13569
P34158
RefSeq (мРНК)
NM_000492
NM_031506
RefSeq (білок)
NP_000483
NP_113694
Локус (UCSC) Хр. 7: 117.29 – 117.72 Mb н/д
PubMed search
Вікідані
Див./Ред. для людейДив./Ред. для мишей

Цей білок за функціями належить до гідролаз, , ліпопротеїнів.

Білок має сайт для зв'язування з АТФ, нуклеотидами, хлоридом. Локалізований у клітинній мембрані, мембрані ядра, ендоплазматичному ретикулумі, ендосомах.

Послідовність амінокислот
1020304050
MQRSPLEKASVVSKLFFSWTRPILRKGYRQRLELSDIYQIPSVDSADNLS
EKLEREWDRELASKKNPKLINALRRCFFWRFMFYGIFLYLGEVTKAVQPL
LLGRIIASYDPDNKEERSIAIYLGIGLCLLFIVRTLLLHPAIFGLHHIGM
QMRIAMFSLIYKKTLKLSSRVLDKISIGQLVSLLSNNLNKFDEGLALAHF
VWIAPLQVALLMGLIWELLQASAFCGLGFLIVLALFQAGLGRMMMKYRDQ
RAGKISERLVITSEMIENIQSVKAYCWEEAMEKMIENLRQTELKLTRKAA
YVRYFNSSAFFFSGFFVVFLSVLPYALIKGIILRKIFTTISFCIVLRMAV
TRQFPWAVQTWYDSLGAINKIQDFLQKQEYKTLEYNLTTTEVVMENVTAF
WEEGFGELFEKAKQNNNNRKTSNGDDSLFFSNFSLLGTPVLKDINFKIER
GQLLAVAGSTGAGKTSLLMVIMGELEPSEGKIKHSGRISFCSQFSWIMPG
TIKENIIFGVSYDEYRYRSVIKACQLEEDISKFAEKDNIVLGEGGITLSG
GQRARISLARAVYKDADLYLLDSPFGYLDVLTEKEIFESCVCKLMANKTR
ILVTSKMEHLKKADKILILHEGSSYFYGTFSELQNLQPDFSSKLMGCDSF
DQFSAERRNSILTETLHRFSLEGDAPVSWTETKKQSFKQTGEFGEKRKNS
ILNPINSIRKFSIVQKTPLQMNGIEEDSDEPLERRLSLVPDSEQGEAILP
RISVISTGPTLQARRRQSVLNLMTHSVNQGQNIHRKTTASTRKVSLAPQA
NLTELDIYSRRLSQETGLEISEEINEEDLKECFFDDMESIPAVTTWNTYL
RYITVHKSLIFVLIWCLVIFLAEVAASLVVLWLLGNTPLQDKGNSTHSRN
NSYAVIITSTSSYYVFYIYVGVADTLLAMGFFRGLPLVHTLITVSKILHH
KMLHSVLQAPMSTLNTLKAGGILNRFSKDIAILDDLLPLTIFDFIQLLLI
VIGAIAVVAVLQPYIFVATVPVIVAFIMLRAYFLQTSQQLKQLESEGRSP
IFTHLVTSLKGLWTLRAFGRQPYFETLFHKALNLHTANWFLYLSTLRWFQ
MRIEMIFVIFFIAVTFISILTTGEGEGRVGIILTLAMNIMSTLQWAVNSS
IDVDSLMRSVSRVFKFIDMPTEGKPTKSTKPYKNGQLSKVMIIENSHVKK
DDIWPSGGQMTVKDLTAKYTEGGNAILENISFSISPGQRVGLLGRTGSGK
STLLSAFLRLLNTEGEIQIDGVSWDSITLQQWRKAFGVIPQKVFIFSGTF
RKNLDPYEQWSDQEIWKVADEVGLRSVIEQFPGKLDFVLVDGGCVLSHGH
KQLMCLARSVLSKAKILLLDEPSAHLDPVTYQIIRRTLKQAFADCTVILC
EHRIEAMLECQQFLVIEENKVRQYDSIQKLLNERSLFRQAISPSDRVKLF
PHRNSSKCKSKPQIAALKEETEEEVQDTRL

Механізми функціонування

Механізми функціонування CFTR детально вивчені на прикладі трансмембранного перенесення іонів хлору через апікальну мембрану  — клітин, що вистилають жовчні протоки. Рушійною силою для відкриття CFTR-каналу стає взаємодія молекул секретину (його можна вважати агоністом CFTR) зі своїми рецепторами на базолатеральній мембрані холангіоцитів. Ці рецептори є метаботропними, тобто функціонально зв'язаними із G-білками, через які вони і передають сигнал на фермент аденілатциклазу, що каталізує реакцію синтезу цАМФ. цАМФ із залученням протеїнкінази А фосфорилює й активує CFTR, Cl−-канал якого повертає іони хлору із холангіоцитів, куди вони надійшли внаслідок функціонування Cl−/НСО3−-обмінника, у простір жовчної протоки.

АВСС7 у патології

За спадкової втрати функцій цього транспортеру внаслідок мутації відповідного гена (делеція трьох пар основ) розвивається муковісцидоз — вроджений розлад, що характеризується аномаліями у функціонуванні екзокринних залоз.

Розвиток муковісцидозу супроводжується продукцією організмом надмірно в'язкого і густого слизу на поверхнях епітелію. Це перш за все знижує здатність війчастого епітелію очищуватися від мокроти і веде до хронічної ендобронхіальної бактеріальної колонізації. Наслідками таких станів є надпродукція мокроти, важке дихання, задишка, обмеженість перенесення фізичних навантажень і врешті-решт загибель. У 85 % пацієнтів виявляють панкреатичну недостатність, яка спричиняє погану абсорбцію жирів і розлади у травленні. Як супроводжувальні стани можуть виникати цукровий діабет, кишкова непрохідність, артрити, безпліддя.

За муковісцидозу загибель клітин епітелію легень здійснюється внаслідок втрати іонного балансу, що спричиняє зниження функцій клітин зі слизовою обструкцією, порушенням обміну газів і зумовлює летальність у молодому віці.

Цей генетичний дефект виявляють приблизно у 30 000 дітей і дорослих у США; серед мешканців Кавказу муковісцидоз є одним із найбільш летальних спадкових захворювань (1/1000 новонароджених у порівнянні з 1/2500 в інших місцевостях). На 1997 р. середня тривалість життя чоловіків із цією патологією складала 32,7 років, жінок — 28,9 років. 1 із 31 американців (1 із 28 мешканців Кавказу) — а в цілому понад 10 млн людей у світі — є безсимптомними гетерозиготними носіями дефектного гена.

Див. також

Примітки

  1. Захворювання, генетично пов'язані з регулятор трансмембранної провідності при муковісцидозі переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
  2. Сполуки, які фізично взаємодіють з регулятор трансмембранної провідності при муковісцидозі переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
  3. Human PubMed Reference:.
  4. Mouse PubMed Reference:.
  5. HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:1884 (англ.) . Процитовано 30 листопада 2018.
  6. UniProt, P13569 (англ.) . Процитовано 30 листопада 2018.
  7. Luckie D., Wilterding J., Krha M., Krouse M. CFTR and MDR: ABC Transporters with Homologous Structure but Divergent Function // Current Genomics. — 2003. — No. 4. — P. 109—121
  8. Dean M., Hamon Y., Chimini G. The human ATP-binding cassette (ABC) transporter superfamily // 2001. — Vol. 42. — P. 1007—1017

Література

  • Ostedgaard L.S., Baldursson O., Vermeer D.W., Welsh M.J., Robertson A.D. (2000). A functional R domain from cystic fibrosis transmembrane conductance regulator is predominantly unstructured in solution. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 97: 5657—5662. PMID 10792060 DOI:10.1073/pnas.100588797
  • Hallows K.R., Kobinger G.P., Wilson J.M., Witters L.A., Foskett J.K. (2003). Physiological modulation of CFTR activity by AMP-activated protein kinase in polarized T84 cells. Am. J. Physiol. 284: C1297—C1308. PMID 12519745 DOI:10.1152/ajpcell.00227.2002
  • Aznarez I., Chan E.M., Zielenski J., Blencowe B.J., Tsui L.-C. (2003). Characterization of disease-associated mutations affecting an exonic splicing enhancer and two cryptic splice sites in exon 13 of the cystic fibrosis transmembrane conductance regulator gene. Hum. Mol. Genet. 12: 2031—2040. PMID 12913074 DOI:10.1093/hmg/ddg215
  • Kidd J.F., Ramjeesingh M., Stratford F., Huan L.J., Bear C.E. (2004). A heteromeric complex of the two nucleotide binding domains of cystic fibrosis transmembrane conductance regulator (CFTR) mediates ATPase activity. J. Biol. Chem. 279: 41664—41669. PMID 15284228 DOI:10.1074/jbc.M407666200
  • Lu C., Jiang C., Pribanic S., Rotin D. (2007). CFTR stabilizes ENaC at the plasma membrane. J. Cyst. Fibros. 6: 419—422. PMID 17434346 DOI:10.1016/j.jcf.2007.03.001
  • Bomberger J.M., Barnaby R.L., Stanton B.A. (2009). The deubiquitinating enzyme USP10 regulates the post-endocytic sorting of cystic fibrosis transmembrane conductance regulator in airway epithelial cells. J. Biol. Chem. 284: 18778—18789. PMID 19398555 DOI:10.1074/jbc.M109.001685

Вікіпедія, Українська, Україна, книга, книги, бібліотека, стаття, читати, завантажити, безкоштовно, безкоштовно завантажити, mp3, відео, mp4, 3gp, jpg, jpeg, gif, png, малюнок, музика, пісня, фільм, книга, гра, ігри, мобільний, телефон, android, ios, apple, мобільний телефон, samsung, iphone, xiomi, xiaomi, redmi, honor, oppo, nokia, sonya, mi, ПК, web, Інтернет

ABCC7 takozh regulyator transmembrannoyi proniknosti za mukoviscidozu angl cystic fibrosis transmembrane conductance regulator CRTR bilok yakij koduyetsya genom CFTR roztashovanim u lyudej na dovgomu plechi 7 yi hromosomi Dovzhina polipeptidnogo lancyuga bilka stanovit 1 480 aminokislot a molekulyarna masa 168 142 Nalezhit do pidrodini S ATF zv yazuvalnih kasetnih transporteriv Vin ekspresuyetsya v apikalnih membranah klitin legen kishkivniku zhovchnih protok Bilok CFTR ye unikalnim chlenom rodini ABC transporteriv oskilki vin ye cAMF regulovanim hlornim kanalom yakij vidkrivayetsya pri cAMF zalezhnomu fosforilyuvanni jogo molekuli za uchastyu i zdijsnyuye ne yak bilshist inshih predstavnikiv AVS transporteriv a polegshenu difuziyu ioniv hloru regulyator transmembrannoyi providnosti pri mukoviscidoziNayavni strukturiPDBPoshuk ortologiv PDBe RCSB Spisok kodiv PDB1XMI 1XMJ 2BBO 2BBS 2BBT 2LOB 2PZE 2PZF 2PZG 3GD7 3ISW 4WZ6 5D2D 5D3E 5D3FIdentifikatoriSimvoliCFTR ABC35 ABCC7 CF CFTR MRP MRP7 TNR dJ760C5 1 cystic fibrosis transmembrane conductance regulator CF transmembrane conductance regulatorZovnishni ID OMIM 602421 HomoloGene 55465 GeneCards CFTR5 6 1 6Pov yazani genetichni zahvoryuvannyamukoviscidoz congenital bilateral aplasia of the vas deferens Reaguye na spolukuapigenin kapsayicin Felodipin Genistejn ivacaftor nimodipin glibenklamid Ontologiya genaMolekulyarna funkciya nucleotide binding PDZ domain binding chloride transmembrane transporter activity GO 0001948 GO 0016582 protein binding chloride channel inhibitor activity enzyme binding hydrolase activity ATP binding chloride channel activity ATPase coupled inorganic anion transmembrane transporter activity chloride channel regulator activity ATPase coupled transmembrane transporter activity intracellularly ATP gated chloride channel activity ATPase activity bicarbonate transmembrane transporter activity chaperone binding Sec61 translocon complex binding isomerase activityKlitinna komponenta citoplazma recycling endosome endosoma early endosome membrane membrana klitinna membrana chloride channel complex cell surface lysosomal membrane early endosome Golgi associated vesicle membrane endoplasmic reticulum Sec complex ekzosoma gialoplazma endosome membrane clathrin coated vesicle membrane integral component of membrane apical plasma membrane endoplazmatichnij retikulum endoplasmic reticulum membrane recycling endosome membrane integral component of plasma membrane klitinne yadro GO 0009327 protein containing complexBiologichnij proces positive regulation of cyclic nucleotide gated ion channel activity intracellular pH elevation membrane hyperpolarization positive regulation of voltage gated chloride channel activity cholesterol transport ion transport vesicle docking involved in exocytosis transmembrannij transport sperm capacitation positive regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus cholesterol biosynthetic process positive regulation of exocytosis chloride transport cellular response to cAMP protein deubiquitination membrane organization chloride transmembrane transport transepithelial water transport multicellular organismal water homeostasis cellular response to forskolin bicarbonate transport GO 0015915 transport response to endoplasmic reticulum stressDzherela Amigo QuickGOOrtologiVidi Lyudina MishaEntrez1080 24255Ensembl ENSG00000001626 ENSRNOG00000055103UniProt P13569 P34158RefSeq mRNK NM 000492NM 031506RefSeq bilok NP 000483NP 113694Lokus UCSC Hr 7 117 29 117 72 Mbn dPubMed searchVikidaniDiv Red dlya lyudejDiv Red dlya mishej Cej bilok za funkciyami nalezhit do gidrolaz lipoproteyiniv Bilok maye sajt dlya zv yazuvannya z ATF nukleotidami hloridom Lokalizovanij u klitinnij membrani membrani yadra endoplazmatichnomu retikulumi endosomah Poslidovnist aminokislot1020304050 MQRSPLEKASVVSKLFFSWTRPILRKGYRQRLELSDIYQIPSVDSADNLS EKLEREWDRELASKKNPKLINALRRCFFWRFMFYGIFLYLGEVTKAVQPL LLGRIIASYDPDNKEERSIAIYLGIGLCLLFIVRTLLLHPAIFGLHHIGM QMRIAMFSLIYKKTLKLSSRVLDKISIGQLVSLLSNNLNKFDEGLALAHF VWIAPLQVALLMGLIWELLQASAFCGLGFLIVLALFQAGLGRMMMKYRDQ RAGKISERLVITSEMIENIQSVKAYCWEEAMEKMIENLRQTELKLTRKAA YVRYFNSSAFFFSGFFVVFLSVLPYALIKGIILRKIFTTISFCIVLRMAV TRQFPWAVQTWYDSLGAINKIQDFLQKQEYKTLEYNLTTTEVVMENVTAF WEEGFGELFEKAKQNNNNRKTSNGDDSLFFSNFSLLGTPVLKDINFKIER GQLLAVAGSTGAGKTSLLMVIMGELEPSEGKIKHSGRISFCSQFSWIMPG TIKENIIFGVSYDEYRYRSVIKACQLEEDISKFAEKDNIVLGEGGITLSG GQRARISLARAVYKDADLYLLDSPFGYLDVLTEKEIFESCVCKLMANKTR ILVTSKMEHLKKADKILILHEGSSYFYGTFSELQNLQPDFSSKLMGCDSF DQFSAERRNSILTETLHRFSLEGDAPVSWTETKKQSFKQTGEFGEKRKNS ILNPINSIRKFSIVQKTPLQMNGIEEDSDEPLERRLSLVPDSEQGEAILP RISVISTGPTLQARRRQSVLNLMTHSVNQGQNIHRKTTASTRKVSLAPQA NLTELDIYSRRLSQETGLEISEEINEEDLKECFFDDMESIPAVTTWNTYL RYITVHKSLIFVLIWCLVIFLAEVAASLVVLWLLGNTPLQDKGNSTHSRN NSYAVIITSTSSYYVFYIYVGVADTLLAMGFFRGLPLVHTLITVSKILHH KMLHSVLQAPMSTLNTLKAGGILNRFSKDIAILDDLLPLTIFDFIQLLLI VIGAIAVVAVLQPYIFVATVPVIVAFIMLRAYFLQTSQQLKQLESEGRSP IFTHLVTSLKGLWTLRAFGRQPYFETLFHKALNLHTANWFLYLSTLRWFQ MRIEMIFVIFFIAVTFISILTTGEGEGRVGIILTLAMNIMSTLQWAVNSS IDVDSLMRSVSRVFKFIDMPTEGKPTKSTKPYKNGQLSKVMIIENSHVKK DDIWPSGGQMTVKDLTAKYTEGGNAILENISFSISPGQRVGLLGRTGSGK STLLSAFLRLLNTEGEIQIDGVSWDSITLQQWRKAFGVIPQKVFIFSGTF RKNLDPYEQWSDQEIWKVADEVGLRSVIEQFPGKLDFVLVDGGCVLSHGH KQLMCLARSVLSKAKILLLDEPSAHLDPVTYQIIRRTLKQAFADCTVILC EHRIEAMLECQQFLVIEENKVRQYDSIQKLLNERSLFRQAISPSDRVKLF PHRNSSKCKSKPQIAALKEETEEEVQDTRL A Alanin C Cisteyin D Asparaginova kislota E Glutaminova kislota F Fenilalanin G Glicin H Gistidin I Izolejcin K Lizin L Lejcin M Metionin N Asparagin P Prolin Q Glutamin R Arginin S Serin T Treonin V Valin W Triptofan Y TirozinMehanizmi funkcionuvannyaMehanizmi funkcionuvannya CFTR detalno vivcheni na prikladi transmembrannogo perenesennya ioniv hloru cherez apikalnu membranu klitin sho vistilayut zhovchni protoki Rushijnoyu siloyu dlya vidkrittya CFTR kanalu staye vzayemodiya molekul sekretinu jogo mozhna vvazhati agonistom CFTR zi svoyimi receptorami na bazolateralnij membrani holangiocitiv Ci receptori ye metabotropnimi tobto funkcionalno zv yazanimi iz G bilkami cherez yaki voni i peredayut signal na ferment adenilatciklazu sho katalizuye reakciyu sintezu cAMF cAMF iz zaluchennyam proteyinkinazi A fosforilyuye j aktivuye CFTR Cl kanal yakogo povertaye ioni hloru iz holangiocitiv kudi voni nadijshli vnaslidok funkcionuvannya Cl NSO3 obminnika u prostir zhovchnoyi protoki AVSS7 u patologiyiZa spadkovoyi vtrati funkcij cogo transporteru vnaslidok mutaciyi vidpovidnogo gena deleciya troh par osnov rozvivayetsya mukoviscidoz vrodzhenij rozlad sho harakterizuyetsya anomaliyami u funkcionuvanni ekzokrinnih zaloz Rozvitok mukoviscidozu suprovodzhuyetsya produkciyeyu organizmom nadmirno v yazkogo i gustogo slizu na poverhnyah epiteliyu Ce persh za vse znizhuye zdatnist vijchastogo epiteliyu ochishuvatisya vid mokroti i vede do hronichnoyi endobronhialnoyi bakterialnoyi kolonizaciyi Naslidkami takih staniv ye nadprodukciya mokroti vazhke dihannya zadishka obmezhenist perenesennya fizichnih navantazhen i vreshti resht zagibel U 85 paciyentiv viyavlyayut pankreatichnu nedostatnist yaka sprichinyaye poganu absorbciyu zhiriv i rozladi u travlenni Yak suprovodzhuvalni stani mozhut vinikati cukrovij diabet kishkova neprohidnist artriti bezpliddya Za mukoviscidozu zagibel klitin epiteliyu legen zdijsnyuyetsya vnaslidok vtrati ionnogo balansu sho sprichinyaye znizhennya funkcij klitin zi slizovoyu obstrukciyeyu porushennyam obminu gaziv i zumovlyuye letalnist u molodomu vici Cej genetichnij defekt viyavlyayut priblizno u 30 000 ditej i doroslih u SShA sered meshkanciv Kavkazu mukoviscidoz ye odnim iz najbilsh letalnih spadkovih zahvoryuvan 1 1000 novonarodzhenih u porivnyanni z 1 2500 v inshih miscevostyah Na 1997 r serednya trivalist zhittya cholovikiv iz ciyeyu patologiyeyu skladala 32 7 rokiv zhinok 28 9 rokiv 1 iz 31 amerikanciv 1 iz 28 meshkanciv Kavkazu a v cilomu ponad 10 mln lyudej u sviti ye bezsimptomnimi geterozigotnimi nosiyami defektnogo gena Div takozhHromosoma 7PrimitkiZahvoryuvannya genetichno pov yazani z regulyator transmembrannoyi providnosti pri mukoviscidozi pereglyanuti redaguvati posilannya na VikiDanih Spoluki yaki fizichno vzayemodiyut z regulyator transmembrannoyi providnosti pri mukoviscidozi pereglyanuti redaguvati posilannya na VikiDanih Human PubMed Reference Mouse PubMed Reference HUGO Gene Nomenclature Commitee HGNC 1884 angl Procitovano 30 listopada 2018 UniProt P13569 angl Procitovano 30 listopada 2018 Luckie D Wilterding J Krha M Krouse M CFTR and MDR ABC Transporters with Homologous Structure but Divergent Function Current Genomics 2003 No 4 P 109 121 Dean M Hamon Y Chimini G The human ATP binding cassette ABC transporter superfamily 2001 Vol 42 P 1007 1017LiteraturaOstedgaard L S Baldursson O Vermeer D W Welsh M J Robertson A D 2000 A functional R domain from cystic fibrosis transmembrane conductance regulator is predominantly unstructured in solution Proc Natl Acad Sci U S A 97 5657 5662 PMID 10792060 DOI 10 1073 pnas 100588797 Hallows K R Kobinger G P Wilson J M Witters L A Foskett J K 2003 Physiological modulation of CFTR activity by AMP activated protein kinase in polarized T84 cells Am J Physiol 284 C1297 C1308 PMID 12519745 DOI 10 1152 ajpcell 00227 2002 Aznarez I Chan E M Zielenski J Blencowe B J Tsui L C 2003 Characterization of disease associated mutations affecting an exonic splicing enhancer and two cryptic splice sites in exon 13 of the cystic fibrosis transmembrane conductance regulator gene Hum Mol Genet 12 2031 2040 PMID 12913074 DOI 10 1093 hmg ddg215 Kidd J F Ramjeesingh M Stratford F Huan L J Bear C E 2004 A heteromeric complex of the two nucleotide binding domains of cystic fibrosis transmembrane conductance regulator CFTR mediates ATPase activity J Biol Chem 279 41664 41669 PMID 15284228 DOI 10 1074 jbc M407666200 Lu C Jiang C Pribanic S Rotin D 2007 CFTR stabilizes ENaC at the plasma membrane J Cyst Fibros 6 419 422 PMID 17434346 DOI 10 1016 j jcf 2007 03 001 Bomberger J M Barnaby R L Stanton B A 2009 The deubiquitinating enzyme USP10 regulates the post endocytic sorting of cystic fibrosis transmembrane conductance regulator in airway epithelial cells J Biol Chem 284 18778 18789 PMID 19398555 DOI 10 1074 jbc M109 001685

Дата публікації:
Топ