Azərbaycanca
Беларускі
Dansk
Deutsch
Española
Français
Indonesia
Italiana
日本語
Қазақ
Lietuvos
Nederlands
Português
Русский
සිංහල
แบบไทย
Türkçe
Українська
中國人
United State
Afrikaans
HIF3A (англ. Hypoxia inducible factor 3 alpha subunit, укр. фактор, що індукується гіпоксію 3, альфа субодиниця) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 19-ї хромосоми. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 669 амінокислот, а молекулярна маса — 72 433.
| HIF3A | |||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| |||||||||||||||||
| Ідентифікатори | |||||||||||||||||
| Символи | HIF3A, HIF-3A, IPAS, MOP7, PASD7, bHLHe17, HIF3-alpha-1, hypoxia inducible factor 3 alpha subunit, hypoxia inducible factor 3 subunit alpha | ||||||||||||||||
| Зовнішні ІД | OMIM: 609976 MGI: 1859778 HomoloGene: 9646 GeneCards: HIF3A | ||||||||||||||||
| |||||||||||||||||
| Шаблон експресії | |||||||||||||||||
  | |||||||||||||||||
| Більше даних | |||||||||||||||||
| Ортологи | |||||||||||||||||
| Види | Людина | Миша | |||||||||||||||
| Entrez |
|
| |||||||||||||||
| Ensembl |
|
| |||||||||||||||
| UniProt |
|
| |||||||||||||||
| RefSeq (мРНК) |
|
| |||||||||||||||
| RefSeq (білок) |
|
| |||||||||||||||
| Локус (UCSC) | Хр. 19: 46.3 – 46.34 Mb | Хр. 7: 16.77 – 16.8 Mb | |||||||||||||||
| PubMed search | |||||||||||||||||
| Вікідані | |||||||||||||||||
| |||||||||||||||||
| 10 | 20 | 30 | 40 | 50 | ||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| MALGLQRARS | TTELRKEKSR | DAARSRRSQE | TEVLYQLAHT | LPFARGVSAH | ||||
| LDKASIMRLT | ISYLRMHRLC | AAGEWNQVGA | GGEPLDACYL | KALEGFVMVL | ||||
| TAEGDMAYLS | ENVSKHLGLS | QLELIGHSIF | DFIHPCDQEE | LQDALTPQQT | ||||
| LSRRKVEAPT | ERCFSLRMKS | TLTSRGRTLN | LKAATWKVLN | CSGHMRAYKP | ||||
| PAQTSPAGSP | DSEPPLQCLV | LICEAIPHPG | SLEPPLGRGA | FLSRHSLDMK | ||||
| FTYCDDRIAE | VAGYSPDDLI | GCSAYEYIHA | LDSDAVSKSI | HTLLSKGQAV | ||||
| TGQYRFLARS | GGYLWTQTQA | TVVSGGRGPQ | SESIVCVHFL | ISQVEETGVV | ||||
| LSLEQTEQHS | RRPIQRGAPS | QKDTPNPGDS | LDTPGPRILA | FLHPPSLSEA | ||||
| ALAADPRRFC | SPDLRRLLGP | ILDGASVAAT | PSTPLATRHP | QSPLSADLPD | ||||
| ELPVGTENVH | RLFTSGKDTE | AVETDLDIAQ | DADALDLEML | APYISMDDDF | ||||
| QLNASEQLPR | AYHRPLGAVP | RPRARSFHGL | SPPALEPSLL | PRWGSDPRLS | ||||
| CSSPSRGDPS | ASSPMAGARK | RTLAQSSEDE | DEGVELLGVR | PPKRSPSPEH | ||||
| ENFLLFPLSL | SFLLTGGPAP | GSLQDPSTPL | LNLNEPLGLG | PSLLSPYSDE | ||||
| DTTQPGGPFQ | PRAGSAQAD |
Кодований геном білок за функціями належить до репресорів, . Задіяний у таких біологічних процесах, як апоптоз, відповідь на стрес, транскрипція, регуляція транскрипції, ангіогенез, альтернативний сплайсинг. Локалізований у цитоплазмі, ядрі, мітохондрії.
Структура
Будь-які тварини, від ссавців до комах, мають спільний механізм, котрий пов'язує чутливість до змін парціального рівня кисневого тиску (pO2) із змінами регуляції транскрипції.
Усі HIF є членами родини білків bHLH/PAS, що містять один N-кінцевий домен базової basic-helix–loop–helix (bHLH) і два домени Per-ARNT-Sim (PAS), які є посередниками зв'язування та димеризації ДНК відповідно. Киснезалежний домен деградації “oxygen-dependent degradation domain” (ODDD) присутній тільки в ізоформах HIFa та контролює стабільність протеїну. N-кінцевий трансактиваційний домен (NTAD), у ізоформах HIFa та C-кінцевий трансактиваційний домен (англ. C-terminal transactivation domai”, CTAD), як в ізоформах HIFa, так і HIFb, сприяють активації гена-мішені .
HIF3a спочатку ідентифікували як член родини білків bHLH-PAS у мишей групи Gu. Вони клонували комплементарну ДНК, яка кодує поліпептид 662-амінокислоти з ідентифікацією амінокислотної послідовності до HIF1a та HIF2a (відповідно 57% та 53%) розташованих на N-кінці bHLH-PAS домену. C-кінець цієї молекули представлено 36-амінокислотною послідовністю, котра на 61% подібна до HIF1a ODDD.
Унікальні структурні особливості HIF3a включають наявність одного гідроксильованого проліну у киснезалежної ділянки розщеплення (oxygen-dependent degradation domain) ODDD та домену лейцинової блискавки (LZIP), який бере участь у взаємодії білків-протеїнів, замість CTAD (C- термінальний транзактиваційний домен) на C-кінці молекули.
Як і HIF1a та HIF2a, HIF3a здатен димеризуватися з субодиницею HIFb, в результаті гетеродимер детектує елемент відповіді гіпоксії HRE (англ. hypoxia response element) на промоторі генів-мішеней. Крім того, взаємодія HIF3a-HIFb відбувається in vivo, де активність HIF3a регулюється внаслідок низького кисневого рівня тиску та CoCl2, агент, що імітує гіпоксію.
кДНК HIF3a людини була потім клонована, а 667-амінокислотна послідовність цієї молекули була на 81,9% гомологічною та структурно подібною до HIF3a миші.
Геномна організація локусу HIF3a включає в себе змінну кількість екзонів залежно від виду. Зокрема, локус миші в хромосомі 7 складається з 18 екзонів. Два екзони (1 і 1а) містять альтернативні стартові сайти. Аналогічним чином, локус людини в хромосомі 19 складається з 19 екзонів, а в екзонах 1a, 1b та 1c розташовані три альтернативних стартових сайта.
Структура субодиниці: Ізоформа-2 взаємодіє (через ODD-домен) з VHL (через бета-домен). Ізоформа-3 взаємодіє з HIF1A; взаємодія пригнічує зв'язування HIF1A з гіпоксично-реактивним елементом (HRE) та HIF1A / ARNT-залежною активацією транскрипції. Ізоформа-4 взаємодіє з ARNT; взаємодія відбувається залежною від HIF1A- та ДНК-зв'язувальністю і не викликає HIF1A / ARNT-залежну активацію транскрипції (PubMed: 16126907). Ізоформа-5 взаємодіє з EPAS1. Взаємодіє з BAD, BCL2L2 та MCL1.
Функції
Білок, кодований цим геном, є альфа-3 субодиницею одного з декількох альфа/бета-субодиниць гетеродимерних транскрипційних факторів, які регулюють багато адаптивних реакцій на низьку концентрацію кисню (гіпоксії). Альфа-3-субодиниця не має домену трансактивації, на відміну від альфа-1 або альфа-2 субодиниці. Вважається, що фактори, що містять альфа-3-субодиницю, є негативними регуляторами експресії генів індукованих гіпоксією. Для HIF3A гена вже знайдено декілька варіантів альтернативного сплайсингу.
Діє як регулятор гіпоксично-індукованої експресії генів. Виконує свою функцію як інгібітор ангіогенезу в гіпоксичних клітинах рогівки. Грає роль у розвитку кардіореспіраторної системи. Може також бути залученим до апоптозу.
Ізоформа 2: Знижує здатність транскрипційного фактора HIF1A зв'язуватися з гіпоксичними реактивними елементами (HRE), котрі локалізовані в межах енхансеру/промотора генів, що індукуються гіпоксією, таким чином інгібує HRE-керовану транскрипційну активацію.
Ізоформа 3: Знижує здатність транскрипційного фактора HIF1A зв'язуватися з елементами, що реагують на гіпоксію (HRE), котрі локалізовані в межах енхансеру/промотора генів, що індукують гіпоксією, таким чином інгібує HRE-керовану транскрипційну активацію.
ізоформа 4: Знижує здатність транскрипційного фактора HIF1A та EPAS1 / HIF2A зв'язуватися з елементами, що реагують на гіпоксію (HRE), розташованих в межах енхансеру/промотора генів, що індукуються гіпоксією, пригнічуючи HRE-керовану транскрипційну активацію. Може виступати як супресор пухлин, пригнічувати злоякісні трансформації клітин.
Ізоформа 5: Знижує здатність транскрипційного фактора HIF1A зв'язуватися з елементами, що реагують на гіпоксію (HRE), локалізованих в межах енхансера/промотора генів, що індуковани гіпоксією,інгібує транскрипційну активацію, керовану HRE.
Література
Ravenna, L., Salvatori, L. and Russo, M. A. (2016), HIF3α: the little we know. FEBS J, 283: 993–1003. doi:10.1111/febs.13572 PMID 11573933 DOI:10.1006/bbrc.2001.5659
- The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
- Li Q.F., Wang X.R., Yang Y.W., Lin H. (2006). Hypoxia upregulates hypoxia inducible factor (HIF)-3alpha expression in lung epithelial cells: characterization and comparison with HIF-1alpha. Cell Res. 16: 548—558. PMID 16775626 DOI:10.1038/sj.cr.7310072
- Tanaka T., Wiesener M., Bernhardt W., Eckardt K.U., Warnecke C. (2009). The human HIF (hypoxia-inducible factor)-3alpha gene is a HIF-1 target gene and may modulate hypoxic gene induction. Biochem. J. 424: 143—151. PMID 19694616 DOI:10.1042/BJ20090120
- Augstein A., Poitz D.M., Braun-Dullaeus R.C., Strasser R.H., Schmeisser A. (2011). Cell-specific and hypoxia-dependent regulation of human HIF-3alpha: inhibition of the expression of HIF target genes in vascular cells. Cell. Mol. Life Sci. 68: 2627—2642. PMID 21069422 DOI:10.1007/s00018-010-0575-4
Примітки
- Human PubMed Reference:.
- Mouse PubMed Reference:.
- . www.genenames.org. Архів оригіналу за 7 січня 2018. Процитовано 6 січня 2018.
- (англ.) . Архів оригіналу за 8 січня 2018. Процитовано 12 вересня 2017.
- (англ.) . Архів оригіналу за 21 липня 2017. Процитовано 12 вересня 2017.
Див. також
 | Це незавершена стаття про білки. Ви можете проєкту, виправивши або дописавши її. |
Вікіпедія, Українська, Україна, книга, книги, бібліотека, стаття, читати, завантажити, безкоштовно, безкоштовно завантажити, mp3, відео, mp4, 3gp, jpg, jpeg, gif, png, малюнок, музика, пісня, фільм, книга, гра, ігри, мобільний, телефон, android, ios, apple, мобільний телефон, samsung, iphone, xiomi, xiaomi, redmi, honor, oppo, nokia, sonya, mi, ПК, web, Інтернет
HIF3A angl Hypoxia inducible factor 3 alpha subunit ukr faktor sho indukuyetsya gipoksiyu 3 alfa subodinicya bilok yakij koduyetsya odnojmennim genom roztashovanim u lyudej na korotkomu plechi 19 yi hromosomi Dovzhina polipeptidnogo lancyuga bilka stanovit 669 aminokislot a molekulyarna masa 72 433 HIF3ANayavni strukturiPDBPoshuk ortologiv PDBe RCSB Spisok kodiv PDB4WN5IdentifikatoriSimvoliHIF3A HIF 3A IPAS MOP7 PASD7 bHLHe17 HIF3 alpha 1 hypoxia inducible factor 3 alpha subunit hypoxia inducible factor 3 subunit alphaZovnishni ID OMIM 609976 MGI 1859778 HomoloGene 9646 GeneCards HIF3AOntologiya genaMolekulyarna funkciya DNA binding protein dimerization activity GO 0001106 transcription corepressor activity GO 0001131 GO 0001151 GO 0001130 GO 0001204 DNA binding transcription factor activity GO 0001105 transcription coactivator activity GO 0001200 GO 0001133 GO 0001201 DNA binding transcription factor activity RNA polymerase II specificKlitinna komponenta citoplazma nuclear speck mitohondriya nukleoplazma gialoplazma klitinna membrana klitinne yadroBiologichnij proces response to hypoxia GO 0009373 regulation of transcription DNA templated GO 0044324 GO 0003256 GO 1901213 GO 0046019 GO 0046020 GO 1900094 GO 0061216 GO 0060994 GO 1902064 GO 0003258 GO 0072212 regulation of transcription by RNA polymerase II transcription by RNA polymerase II transcription DNA templated multicellular organism development Angiogenez regulation of transcription from RNA polymerase II promoter in response to hypoxia GO 0003257 GO 0010735 GO 1901228 GO 1900622 GO 1904488 positive regulation of transcription by RNA polymerase II GO 0097285 apoptoz negative regulation of nucleic acid templated transcription cellular response to hypoxia posttranslyacijna modifikaciya positive regulation of nucleic acid templated transcription Ubikvitin zalezhnij proteolizDzherela Amigo QuickGOShablon ekspresiyiBilshe danihOrtologiVidi Lyudina MishaEntrez64344 53417Ensembl ENSG00000124440 ENSMUSG00000004328UniProt Q9Y2N7 Q0VBL6RefSeq mRNK NM 022462 NM 152794 NM 152795 NM 152796NM 001162950 NM 016868RefSeq bilok NP 071907 NP 690007 NP 690008 NP 690009NP 001156422 NP 058564Lokus UCSC Hr 19 46 3 46 34 MbHr 7 16 77 16 8 MbPubMed searchVikidaniDiv Red dlya lyudejDiv Red dlya mishej Poslidovnist aminokislot1020304050 MALGLQRARSTTELRKEKSRDAARSRRSQETEVLYQLAHTLPFARGVSAH LDKASIMRLTISYLRMHRLCAAGEWNQVGAGGEPLDACYLKALEGFVMVL TAEGDMAYLSENVSKHLGLSQLELIGHSIFDFIHPCDQEELQDALTPQQT LSRRKVEAPTERCFSLRMKSTLTSRGRTLNLKAATWKVLNCSGHMRAYKP PAQTSPAGSPDSEPPLQCLVLICEAIPHPGSLEPPLGRGAFLSRHSLDMK FTYCDDRIAEVAGYSPDDLIGCSAYEYIHALDSDAVSKSIHTLLSKGQAV TGQYRFLARSGGYLWTQTQATVVSGGRGPQSESIVCVHFLISQVEETGVV LSLEQTEQHSRRPIQRGAPSQKDTPNPGDSLDTPGPRILAFLHPPSLSEA ALAADPRRFCSPDLRRLLGPILDGASVAATPSTPLATRHPQSPLSADLPD ELPVGTENVHRLFTSGKDTEAVETDLDIAQDADALDLEMLAPYISMDDDF QLNASEQLPRAYHRPLGAVPRPRARSFHGLSPPALEPSLLPRWGSDPRLS CSSPSRGDPSASSPMAGARKRTLAQSSEDEDEGVELLGVRPPKRSPSPEH ENFLLFPLSLSFLLTGGPAPGSLQDPSTPLLNLNEPLGLGPSLLSPYSDE DTTQPGGPFQPRAGSAQAD A Alanin C Cisteyin D Asparaginova kislota E Glutaminova kislota F Fenilalanin G Glicin H Gistidin I Izolejcin K Lizin L Lejcin M Metionin N Asparagin P Prolin Q Glutamin R Arginin S Serin T Treonin V Valin W Triptofan Y Tirozin Kodovanij genom bilok za funkciyami nalezhit do represoriv Zadiyanij u takih biologichnih procesah yak apoptoz vidpovid na stres transkripciya regulyaciya transkripciyi angiogenez alternativnij splajsing Lokalizovanij u citoplazmi yadri mitohondriyi StrukturaBud yaki tvarini vid ssavciv do komah mayut spilnij mehanizm kotrij pov yazuye chutlivist do zmin parcialnogo rivnya kisnevogo tisku pO2 iz zminami regulyaciyi transkripciyi Usi HIF ye chlenami rodini bilkiv bHLH PAS sho mistyat odin N kincevij domen bazovoyi basic helix loop helix bHLH i dva domeni Per ARNT Sim PAS yaki ye poserednikami zv yazuvannya ta dimerizaciyi DNK vidpovidno Kisnezalezhnij domen degradaciyi oxygen dependent degradation domain ODDD prisutnij tilki v izoformah HIFa ta kontrolyuye stabilnist proteyinu N kincevij transaktivacijnij domen NTAD u izoformah HIFa ta C kincevij transaktivacijnij domen angl C terminal transactivation domai CTAD yak v izoformah HIFa tak i HIFb spriyayut aktivaciyi gena misheni HIF3a spochatku identifikuvali yak chlen rodini bilkiv bHLH PAS u mishej grupi Gu Voni klonuvali komplementarnu DNK yaka koduye polipeptid 662 aminokisloti z identifikaciyeyu aminokislotnoyi poslidovnosti do HIF1a ta HIF2a vidpovidno 57 ta 53 roztashovanih na N kinci bHLH PAS domenu C kinec ciyeyi molekuli predstavleno 36 aminokislotnoyu poslidovnistyu kotra na 61 podibna do HIF1a ODDD Unikalni strukturni osoblivosti HIF3a vklyuchayut nayavnist odnogo gidroksilovanogo prolinu u kisnezalezhnoyi dilyanki rozsheplennya oxygen dependent degradation domain ODDD ta domenu lejcinovoyi bliskavki LZIP yakij bere uchast u vzayemodiyi bilkiv proteyiniv zamist CTAD C terminalnij tranzaktivacijnij domen na C kinci molekuli Yak i HIF1a ta HIF2a HIF3a zdaten dimerizuvatisya z subodiniceyu HIFb v rezultati geterodimer detektuye element vidpovidi gipoksiyi HRE angl hypoxia response element na promotori geniv mishenej Krim togo vzayemodiya HIF3a HIFb vidbuvayetsya in vivo de aktivnist HIF3a regulyuyetsya vnaslidok nizkogo kisnevogo rivnya tisku ta CoCl2 agent sho imituye gipoksiyu kDNK HIF3a lyudini bula potim klonovana a 667 aminokislotna poslidovnist ciyeyi molekuli bula na 81 9 gomologichnoyu ta strukturno podibnoyu do HIF3a mishi Genomna organizaciya lokusu HIF3a vklyuchaye v sebe zminnu kilkist ekzoniv zalezhno vid vidu Zokrema lokus mishi v hromosomi 7 skladayetsya z 18 ekzoniv Dva ekzoni 1 i 1a mistyat alternativni startovi sajti Analogichnim chinom lokus lyudini v hromosomi 19 skladayetsya z 19 ekzoniv a v ekzonah 1a 1b ta 1c roztashovani tri alternativnih startovih sajta Struktura subodinici Izoforma 2 vzayemodiye cherez ODD domen z VHL cherez beta domen Izoforma 3 vzayemodiye z HIF1A vzayemodiya prignichuye zv yazuvannya HIF1A z gipoksichno reaktivnim elementom HRE ta HIF1A ARNT zalezhnoyu aktivaciyeyu transkripciyi Izoforma 4 vzayemodiye z ARNT vzayemodiya vidbuvayetsya zalezhnoyu vid HIF1A ta DNK zv yazuvalnistyu i ne viklikaye HIF1A ARNT zalezhnu aktivaciyu transkripciyi PubMed 16126907 Izoforma 5 vzayemodiye z EPAS1 Vzayemodiye z BAD BCL2L2 ta MCL1 FunkciyiBilok kodovanij cim genom ye alfa 3 subodiniceyu odnogo z dekilkoh alfa beta subodinic geterodimernih transkripcijnih faktoriv yaki regulyuyut bagato adaptivnih reakcij na nizku koncentraciyu kisnyu gipoksiyi Alfa 3 subodinicya ne maye domenu transaktivaciyi na vidminu vid alfa 1 abo alfa 2 subodinici Vvazhayetsya sho faktori sho mistyat alfa 3 subodinicyu ye negativnimi regulyatorami ekspresiyi geniv indukovanih gipoksiyeyu Dlya HIF3A gena vzhe znajdeno dekilka variantiv alternativnogo splajsingu Diye yak regulyator gipoksichno indukovanoyi ekspresiyi geniv Vikonuye svoyu funkciyu yak ingibitor angiogenezu v gipoksichnih klitinah rogivki Graye rol u rozvitku kardiorespiratornoyi sistemi Mozhe takozh buti zaluchenim do apoptozu Izoforma 2 Znizhuye zdatnist transkripcijnogo faktora HIF1A zv yazuvatisya z gipoksichnimi reaktivnimi elementami HRE kotri lokalizovani v mezhah enhanseru promotora geniv sho indukuyutsya gipoksiyeyu takim chinom ingibuye HRE kerovanu transkripcijnu aktivaciyu Izoforma 3 Znizhuye zdatnist transkripcijnogo faktora HIF1A zv yazuvatisya z elementami sho reaguyut na gipoksiyu HRE kotri lokalizovani v mezhah enhanseru promotora geniv sho indukuyut gipoksiyeyu takim chinom ingibuye HRE kerovanu transkripcijnu aktivaciyu izoforma 4 Znizhuye zdatnist transkripcijnogo faktora HIF1A ta EPAS1 HIF2A zv yazuvatisya z elementami sho reaguyut na gipoksiyu HRE roztashovanih v mezhah enhanseru promotora geniv sho indukuyutsya gipoksiyeyu prignichuyuchi HRE kerovanu transkripcijnu aktivaciyu Mozhe vistupati yak supresor puhlin prignichuvati zloyakisni transformaciyi klitin Izoforma 5 Znizhuye zdatnist transkripcijnogo faktora HIF1A zv yazuvatisya z elementami sho reaguyut na gipoksiyu HRE lokalizovanih v mezhah enhansera promotora geniv sho indukovani gipoksiyeyu ingibuye transkripcijnu aktivaciyu kerovanu HRE LiteraturaHara S Hamada J Kobayashi C Kondo Y Imura N 2001 Biochem Biophys Res Commun 287 808 813 Arhiv originalu za 16 sichnya 2018 Ravenna L Salvatori L and Russo M A 2016 HIF3a the little we know FEBS J 283 993 1003 doi 10 1111 febs 13572 PMID 11573933 DOI 10 1006 bbrc 2001 5659 The status quality and expansion of the NIH full length cDNA project the Mammalian Gene Collection MGC Genome Res 14 2121 2127 2004 PMID 15489334 DOI 10 1101 gr 2596504 Li Q F Wang X R Yang Y W Lin H 2006 Hypoxia upregulates hypoxia inducible factor HIF 3alpha expression in lung epithelial cells characterization and comparison with HIF 1alpha Cell Res 16 548 558 PMID 16775626 DOI 10 1038 sj cr 7310072 Tanaka T Wiesener M Bernhardt W Eckardt K U Warnecke C 2009 The human HIF hypoxia inducible factor 3alpha gene is a HIF 1 target gene and may modulate hypoxic gene induction Biochem J 424 143 151 PMID 19694616 DOI 10 1042 BJ20090120 Augstein A Poitz D M Braun Dullaeus R C Strasser R H Schmeisser A 2011 Cell specific and hypoxia dependent regulation of human HIF 3alpha inhibition of the expression of HIF target genes in vascular cells Cell Mol Life Sci 68 2627 2642 PMID 21069422 DOI 10 1007 s00018 010 0575 4PrimitkiHuman PubMed Reference Mouse PubMed Reference www genenames org Arhiv originalu za 7 sichnya 2018 Procitovano 6 sichnya 2018 angl Arhiv originalu za 8 sichnya 2018 Procitovano 12 veresnya 2017 angl Arhiv originalu za 21 lipnya 2017 Procitovano 12 veresnya 2017 Div takozhHromosoma 19 Ce nezavershena stattya pro bilki Vi mozhete dopomogti proyektu vipravivshi abo dopisavshi yiyi