Azərbaycanca
Беларускі
Dansk
Deutsch
Española
Français
Indonesia
Italiana
日本語
Қазақ
Lietuvos
Nederlands
Português
Русский
සිංහල
แบบไทย
Türkçe
Українська
中國人
United State
Afrikaans
Згортання білків (інколи фолдинг, від англ. Protein folding) — фізичний процес, у якому поліпептидна молекула згортається в характерну для даного білка тривимірну структуру, в якій білок стає біологічно функціональним.
Кожний білок синтезується з амінокислот як лінійний поліпептид в процесі трансляції послідовності мРНК в лінійну послідовність амінокислот в рибосомах клітин. Цей поліпептид не має ніякої тривимірної структури. Однак кожна амінокислота в ланцюгу має певні характерні для неї хімічні властивості, такі як, наприклад, гідрофобність та електричний заряд. Завдяки цим властивостям амінокислоти взаємодіють одна з одною певним чином, утворюючи чітко визначену для даного білку тривимірну форму — згорнутий білок або білок у нативному стані. Кінцева тривимірна структура повністю визначається (окрім спеціальних випадків) його амінокислотною послідовністю.
Для стабілізації третинної структури багато білків в клітині піддаються посттрансляційній модифікації. Вельми часто зустрічаються дисульфідні містки між просторово близькими ділянками поліпептидного ланцюга.
Для багатьох білків правильна тривимірна структура необхідна для функціонування. Неправильна структура прирводить до утворення неактивних білків, які часто блокують роботу своїх потенційних партнерів, порушуючи роботу всієї клітини. В окремих випадках неправильна структура може навіть передаватися іншим білкам, як це трапляється з пріонами. Кілька нейродегенеративних хвороб, як вважається, виникають через накопичення неправильно згорнутих білків. Накопичення неправильно згорнутих білків у цитозолі призводить до запуску сигнального шляху, що називається . Він призводить до збільшення експресії білків-шаперонів, які допомагають надати незгорнутим поліпептидам правильної конформації. У випадку стресу ендоплазматичного ретикулуму, тобто коли спостерігається висока концентрація неправильно згорнутих білків у цій органелі, в клітині запускається так звана відповідь на незгорнуті білки (англ. unfolded protein response). Її завданням є збільшення кількості шаперонів ендоплазматичного ретикулуму, білків, що беруть участь у ретротранслокації поліпептидів у цитозоль, де вони підлягають деградації, та інших білків, що сприяють збільшенню здатності ендоплазматичного ретикулуму здійснювати фолдинг.
Обчислення
Експериментальне визначення тривимірної структури білків часто є дуже складним та затратним, проте дані про послідовність білка часто вже існують. У результаті дослідники намагаються використовувати обчислювальні методи для симуляції процесу згортання білка і передбачити таким чином структуру його нативного стану. Цей напрямок досліджень зараз став одним з найважливіших в обчислювальній хімії та біології.
В листопаді 2020 року група дослідників проєкту DeepMind повідомила, що їм вдалось досягти значних успіхів у розв'язанні цієї задачі методами штучного інтелекту та глибокого навчання.
Перспективні технології
Технології, пов’язані зі згортанням білків, розвиваються безпрецедентними темпами, і їх важливість важко переоцінити. Розуміння механізмів згортання білків і здатність передбачати та контролювати їх може принести значні переваги, від розробки нових терапевтичних засобів до розробки надійних біосинтетичних систем. (Див. також Системна біологія, Біокібернетика, Біоінформатика, Синтетична біологія, Синтетична геноміка).
Глибоке навчання та штучний інтелект
Сучасні методи штучного інтелекту, зокрема алгоритми глибокого навчання, були успішно застосовані до проблеми згортання білка. Ключовим прикладом є , розроблений DeepMind, який зробив прорив у прогнозуванні згортання білка за допомогою нейронних мереж. Ці алгоритми машинного навчання та обчислювальна потужність досягають прогресу, що ще більше підвищить точність і швидкість прогнозів. За допомогою штучного інтелекту AlphaFold від DeepMind на кінець 2022 року вдалось розшифрувати структуру 214 мільйонів білків. Це значний крок в розумінні фолдингу білку і він відкриває великі можливості для синтезу нових ліків.
Квантові обчислення
Складність згортання білків вимагає величезної обчислювальної потужності для моделювання. Квантові обчислення з їх потенціалом для обробки складних обчислень зі швидкістю, що перевищує можливості класичних комп’ютерів. Розвиток квантової біології обумовлений тим, що квантові ефекти, ймовірно, можуть відігравати роль у біологічних процесах, таких як фотосинтез і міграція птахів. Якщо можна продемонструвати, що згортання білків має квантові аспекти, квантові обчислення можуть виявитися навіть більш цінними.
Нанотехнології
Нанотехнологія з її здатністю маніпулювати та аналізувати матерію в атомному масштабі (1-100 нм) пропонує багатообіцяючі застосування для згортання білка. Новітні методи, такі як атомно-силова мікроскопія та одномолекулярний FRET (Резонансна передача енергії Ферстера, single-molecule FRET), забезпечують детальне уявлення про процес згортання з безпрецедентним рівнем точності.
Синхротронне випромінювання та лазери на вільних електронах
Методи структурної біології з високою роздільною здатністю, такі як рентгенівська кристалографія та кріоелектронна мікроскопія, були вирішальними у вивченні білків. Застосування синхротронного випромінювання та лазерів на вільних електронах дозволяє досліджувати надшвидкісні процеси та фіксувати динаміку згортання білків у реальному часі.
Біодрук
Технологія 3D-біодруку, яка передбачає створення складних біологічних структур, таких як білки, за допомогою протеїнових чорнил і методів пошаровому друку, може бути оптимізована новими відкриттями в дослідженні згортання білків і проектування білків зі специфічними функціями. (Див. також , Тканинна інженерія, Друк органів)
Ці технології в поєднанні з постійними дослідженнями та розробками обіцяють значні успіхи в нашому розумінні та застосуванні згортання білка.
Див. також
Додаткова література
Книги
- Advances in Protein Chemistry and Structural Biology (Elsevier)
Журнали
- Proteins: Structure, Function and Bioinformatics (Wiley)
- Protein Science (Wiley)
- Protein Engineering, Design and Selection (Oxford University Press)
- Nature Structural & Molecular Biology (Nature Publishing Group)
Статті
- Pal Soumen; Bhattacharya Manojit; Lee Sang-Soo; Chakraborty Chiranjib (27 травня 2023). Quantum Computing in the Next-Generation Computational Biology Landscape: From Protein Folding to Molecular Dynamics. Molecular Biotechnology () (англ.). doi:10.1007/s12033-023-00765-4.
Посилання
- Alberts, Bruce; Alexander Johnson, Julian Lewis, Martin Raff, Keith Roberts, and Peter Walters (2002). The Shape and Structure of Proteins. Molecular Biology of the Cell; Fourth Edition. New York and London: Garland Science. .
- Anfinsen C (1972). The formation and stabilization of protein structure. Biochem. J. 128 (4): 737—49. PMID 4565129.
- Jeremy M. Berg, John L. Tymoczko, Lubert Stryer; Web content by Neil D. Clarke (2002). 3. Protein Structure and Function. Biochemistry. San Francisco: W.H. Freeman. ISBN .
- Science of Folding@Home. 18 липня 2005. Архів оригіналу за 26 червня 2013. Процитовано 22 квітня 2007.
- Alberts B, Johnson A, Lewis J, Raff M, Roberts K, Walter P (2007). (вид. 5th). Garland Science. с. 740. ISBN . Архів оригіналу за 22 липня 2011. Процитовано 12 вересня 2012.
- John Timmer (1 грудня 2020). DeepMind AI handles protein folding, which humbled previous software. Ars Technica.
- Callaway, Ewen (28 липня 2022). ‘The entire protein universe’: AI predicts shape of nearly every known protein. Nature (англ.). Т. 608, № 7921. с. 15—16. doi:10.1038/d41586-022-02083-2. Процитовано 9 червня 2023.
- McFadden, Johnjoe; Al-Khalili, Jim (2018-12). The origins of quantum biology. Proceedings of the Royal Society A: Mathematical, Physical and Engineering Sciences (англ.). Т. 474, № 2220. с. 20180674. doi:10.1098/rspa.2018.0674. ISSN 1364-5021. PMC 6304024. PMID 30602940. Процитовано 9 червня 2023.
{{}}: Обслуговування CS1: Сторінки з PMC з іншим форматом () - Robert, Anton; Barkoutsos, Panagiotis Kl; Woerner, Stefan; Tavernelli, Ivano (17 лютого 2021). Resource-efficient quantum algorithm for protein folding. npj Quantum Information (англ.). Т. 7, № 1. с. 1—5. doi:10.1038/s41534-021-00368-4. ISSN 2056-6387. Процитовано 9 червня 2023.
- Pranav Chandarana та ін. (грудень 2022). Digitized-Counterdiabatic Quantum Algorithm for Protein Folding. doi:10.48550/arXiv.2212.13511.
{{}}: Явне використання «та ін.» у:|last=() - Pal, Soumen; Bhattacharya, Manojit; Lee, Sang-Soo; Chakraborty, Chiranjib (27 травня 2023). Quantum Computing in the Next-Generation Computational Biology Landscape: From Protein Folding to Molecular Dynamics. Molecular Biotechnology (англ.). doi:10.1007/s12033-023-00765-4. ISSN 1559-0305. PMC 10224669. PMID 37244882. Процитовано 9 червня 2023.
{{}}: Обслуговування CS1: Сторінки з PMC з іншим форматом () - Edwards, Devin T.; LeBlanc, Marc-Andre; Perkins, Thomas T. (23 березня 2021). Modulation of a protein-folding landscape revealed by AFM-based force spectroscopy notwithstanding instrumental limitations. Proceedings of the National Academy of Sciences (англ.). Т. 118, № 12. doi:10.1073/pnas.2015728118. ISSN 0027-8424. PMC 8000363. PMID 33723041. Процитовано 9 червня 2023.
{{}}: Обслуговування CS1: Сторінки з PMC з іншим форматом () - Saurabh, Ayush; Fazel, Mohamadreza; Safar, Matthew; Sgouralis, Ioannis; Pressé, Steve (8 березня 2023). Single-photon smFRET. I: Theory and conceptual basis. Biophysical Reports (англ.). Т. 3, № 1. с. 100089. doi:10.1016/j.bpr.2022.100089. ISSN 2667-0747. PMC 9793182. PMID 36582655. Процитовано 9 червня 2023.
{{}}: Обслуговування CS1: Сторінки з PMC з іншим форматом () - Agam, Ganesh; Gebhardt, Christian; Popara, Milana; Mächtel, Rebecca; Folz, Julian; Ambrose, Benjamin; Chamachi, Neharika; Chung, Sang Yoon; Craggs, Timothy D. (2023-04). Reliability and accuracy of single-molecule FRET studies for characterization of structural dynamics and distances in proteins. Nature Methods (англ.). Т. 20, № 4. с. 523—535. doi:10.1038/s41592-023-01807-0. ISSN 1548-7105. Процитовано 9 червня 2023.
- Maveyraud, Laurent; Mourey, Lionel (2020-01). Protein X-ray Crystallography and Drug Discovery. Molecules (англ.). Т. 25, № 5. с. 1030. doi:10.3390/molecules25051030. ISSN 1420-3049. PMC 7179213. PMID 32106588. Процитовано 9 червня 2023.
{{}}: Обслуговування CS1: Сторінки з PMC з іншим форматом () Обслуговування CS1: Сторінки із непозначеним DOI з безкоштовним доступом () - Liu, Haiguang; Lee, Weontae (2019-01). The XFEL Protein Crystallography: Developments and Perspectives. International Journal of Molecular Sciences (англ.). Т. 20, № 14. с. 3421. doi:10.3390/ijms20143421. ISSN 1422-0067. PMC 6678726. PMID 31336822. Процитовано 9 червня 2023.
{{}}: Обслуговування CS1: Сторінки з PMC з іншим форматом () Обслуговування CS1: Сторінки із непозначеним DOI з безкоштовним доступом () - Mapping the motion and structure of flexible proteins from cryo-EM data. Nature Methods (англ.). Т. 20, № 6. 2023-06. с. 797—798. doi:10.1038/s41592-023-01883-2. ISSN 1548-7105. Процитовано 9 червня 2023.
- Wallace, B. A. (2009-11). Protein characterisation by synchrotron radiation circular dichroism spectroscopy. Quarterly Reviews of Biophysics (англ.). Т. 42, № 4. с. 317—370. doi:10.1017/S003358351000003X. ISSN 1469-8994. Процитовано 9 червня 2023.
- Park, Jae-Hyun; Yun, Ji-Hye; Shi, Yingchen; Han, Jeongmin; Li, Xuanxuan; Jin, Zeyu; Kim, Taehee; Park, Jaehyun; Park, Sehan (2019-01). Non-Cryogenic Structure and Dynamics of HIV-1 Integrase Catalytic Core Domain by X-ray Free-Electron Lasers. International Journal of Molecular Sciences (англ.). Т. 20, № 8. с. 1943. doi:10.3390/ijms20081943. ISSN 1422-0067. PMC 6514806. PMID 31010024. Процитовано 9 червня 2023.
{{}}: Обслуговування CS1: Сторінки з PMC з іншим форматом () Обслуговування CS1: Сторінки із непозначеним DOI з безкоштовним доступом () - Neutze, Richard; Brändén, Gisela; Schertler, Gebhard FX (1 серпня 2015). Membrane protein structural biology using X-ray free electron lasers. Current Opinion in Structural Biology (англ.). Т. 33. с. 115—125. doi:10.1016/j.sbi.2015.08.006. ISSN 0959-440X. Процитовано 9 червня 2023.
- Fang, Yongcong; Guo, Yuzhi; Liu, Tiankun; Xu, Runze; Mao, Shuangshuang; Mo, Xingwu; Zhang, Ting; Ouyang, Liliang; Xiong, Zhuo (1 березня 2022). Advances in 3D Bioprinting. Chinese Journal of Mechanical Engineering: Additive Manufacturing Frontiers (англ.). Т. 1, № 1. с. 100011. doi:10.1016/j.cjmeam.2022.100011. ISSN 2772-6657. Процитовано 9 червня 2023.
- Mu, Xuan; Agostinacchio, Francesca; Xiang, Ning; Pei, Ying; Khan, Yousef; Guo, Chengchen; Cebe, Peggy; Motta, Antonella; Kaplan, David L. (1 квітня 2021). Recent advances in 3D printing with protein-based inks. Progress in Polymer Science (англ.). Т. 115. с. 101375. doi:10.1016/j.progpolymsci.2021.101375. ISSN 0079-6700. PMC 7996313. PMID 33776158. Процитовано 9 червня 2023.
{{}}: Обслуговування CS1: Сторінки з PMC з іншим форматом () - Włodarczyk-Biegun, Małgorzata K.; del Campo, Aránzazu (1 липня 2017). 3D bioprinting of structural proteins. Biomaterials (англ.). Т. 134. с. 180—201. doi:10.1016/j.biomaterials.2017.04.019. ISSN 0142-9612. Процитовано 9 червня 2023.
 | Це незавершена стаття з біохімії. Ви можете проєкту, виправивши або дописавши її. |
Вікіпедія, Українська, Україна, книга, книги, бібліотека, стаття, читати, завантажити, безкоштовно, безкоштовно завантажити, mp3, відео, mp4, 3gp, jpg, jpeg, gif, png, малюнок, музика, пісня, фільм, книга, гра, ігри, мобільний, телефон, android, ios, apple, мобільний телефон, samsung, iphone, xiomi, xiaomi, redmi, honor, oppo, nokia, sonya, mi, ПК, web, Інтернет
Zgortannya bilkiv inkoli folding vid angl Protein folding fizichnij proces u yakomu polipeptidna molekula zgortayetsya v harakternu dlya danogo bilka trivimirnu strukturu v yakij bilok staye biologichno funkcionalnim Bilok do ta pislya zgortannya Kozhnij bilok sintezuyetsya z aminokislot yak linijnij polipeptid v procesi translyaciyi poslidovnosti mRNK v linijnu poslidovnist aminokislot v ribosomah klitin Cej polipeptid ne maye niyakoyi trivimirnoyi strukturi Odnak kozhna aminokislota v lancyugu maye pevni harakterni dlya neyi himichni vlastivosti taki yak napriklad gidrofobnist ta elektrichnij zaryad Zavdyaki cim vlastivostyam aminokisloti vzayemodiyut odna z odnoyu pevnim chinom utvoryuyuchi chitko viznachenu dlya danogo bilku trivimirnu formu zgornutij bilok abo bilok u nativnomu stani Kinceva trivimirna struktura povnistyu viznachayetsya okrim specialnih vipadkiv jogo aminokislotnoyu poslidovnistyu Dlya stabilizaciyi tretinnoyi strukturi bagato bilkiv v klitini piddayutsya posttranslyacijnij modifikaciyi Velmi chasto zustrichayutsya disulfidni mistki mizh prostorovo blizkimi dilyankami polipeptidnogo lancyuga Dlya bagatoh bilkiv pravilna trivimirna struktura neobhidna dlya funkcionuvannya Nepravilna struktura prirvodit do utvorennya neaktivnih bilkiv yaki chasto blokuyut robotu svoyih potencijnih partneriv porushuyuchi robotu vsiyeyi klitini V okremih vipadkah nepravilna struktura mozhe navit peredavatisya inshim bilkam yak ce traplyayetsya z prionami Kilka nejrodegenerativnih hvorob yak vvazhayetsya vinikayut cherez nakopichennya nepravilno zgornutih bilkiv Nakopichennya nepravilno zgornutih bilkiv u citozoli prizvodit do zapusku signalnogo shlyahu sho nazivayetsya Vin prizvodit do zbilshennya ekspresiyi bilkiv shaperoniv yaki dopomagayut nadati nezgornutim polipeptidam pravilnoyi konformaciyi U vipadku stresu endoplazmatichnogo retikulumu tobto koli sposterigayetsya visoka koncentraciya nepravilno zgornutih bilkiv u cij organeli v klitini zapuskayetsya tak zvana vidpovid na nezgornuti bilki angl unfolded protein response Yiyi zavdannyam ye zbilshennya kilkosti shaperoniv endoplazmatichnogo retikulumu bilkiv sho berut uchast u retrotranslokaciyi polipeptidiv u citozol de voni pidlyagayut degradaciyi ta inshih bilkiv sho spriyayut zbilshennyu zdatnosti endoplazmatichnogo retikulumu zdijsnyuvati folding ObchislennyaEksperimentalne viznachennya trivimirnoyi strukturi bilkiv chasto ye duzhe skladnim ta zatratnim prote dani pro poslidovnist bilka chasto vzhe isnuyut U rezultati doslidniki namagayutsya vikoristovuvati obchislyuvalni metodi dlya simulyaciyi procesu zgortannya bilka i peredbachiti takim chinom strukturu jogo nativnogo stanu Cej napryamok doslidzhen zaraz stav odnim z najvazhlivishih v obchislyuvalnij himiyi ta biologiyi V listopadi 2020 roku grupa doslidnikiv proyektu DeepMind povidomila sho yim vdalos dosyagti znachnih uspihiv u rozv yazanni ciyeyi zadachi metodami shtuchnogo intelektu ta glibokogo navchannya Perspektivni tehnologiyiTehnologiyi pov yazani zi zgortannyam bilkiv rozvivayutsya bezprecedentnimi tempami i yih vazhlivist vazhko pereociniti Rozuminnya mehanizmiv zgortannya bilkiv i zdatnist peredbachati ta kontrolyuvati yih mozhe prinesti znachni perevagi vid rozrobki novih terapevtichnih zasobiv do rozrobki nadijnih biosintetichnih sistem Div takozh Sistemna biologiya Biokibernetika Bioinformatika Sintetichna biologiya Sintetichna genomika Gliboke navchannya ta shtuchnij intelekt Suchasni metodi shtuchnogo intelektu zokrema algoritmi glibokogo navchannya buli uspishno zastosovani do problemi zgortannya bilka Klyuchovim prikladom ye rozroblenij DeepMind yakij zrobiv proriv u prognozuvanni zgortannya bilka za dopomogoyu nejronnih merezh Ci algoritmi mashinnogo navchannya ta obchislyuvalna potuzhnist dosyagayut progresu sho she bilshe pidvishit tochnist i shvidkist prognoziv Za dopomogoyu shtuchnogo intelektu AlphaFold vid DeepMind na kinec 2022 roku vdalos rozshifruvati strukturu 214 miljoniv bilkiv Ce znachnij krok v rozuminni foldingu bilku i vin vidkrivaye veliki mozhlivosti dlya sintezu novih likiv Kvantovi obchislennya Skladnist zgortannya bilkiv vimagaye velicheznoyi obchislyuvalnoyi potuzhnosti dlya modelyuvannya Kvantovi obchislennya z yih potencialom dlya obrobki skladnih obchislen zi shvidkistyu sho perevishuye mozhlivosti klasichnih komp yuteriv Rozvitok kvantovoyi biologiyi obumovlenij tim sho kvantovi efekti jmovirno mozhut vidigravati rol u biologichnih procesah takih yak fotosintez i migraciya ptahiv Yaksho mozhna prodemonstruvati sho zgortannya bilkiv maye kvantovi aspekti kvantovi obchislennya mozhut viyavitisya navit bilsh cinnimi Nanotehnologiyi Nanotehnologiya z yiyi zdatnistyu manipulyuvati ta analizuvati materiyu v atomnomu masshtabi 1 100 nm proponuye bagatoobicyayuchi zastosuvannya dlya zgortannya bilka Novitni metodi taki yak atomno silova mikroskopiya ta odnomolekulyarnij FRET Rezonansna peredacha energiyi Ferstera single molecule FRET zabezpechuyut detalne uyavlennya pro proces zgortannya z bezprecedentnim rivnem tochnosti Sinhrotronne viprominyuvannya ta lazeri na vilnih elektronah Metodi strukturnoyi biologiyi z visokoyu rozdilnoyu zdatnistyu taki yak rentgenivska kristalografiya ta krioelektronna mikroskopiya buli virishalnimi u vivchenni bilkiv Zastosuvannya sinhrotronnogo viprominyuvannya ta lazeriv na vilnih elektronah dozvolyaye doslidzhuvati nadshvidkisni procesi ta fiksuvati dinamiku zgortannya bilkiv u realnomu chasi Biodruk Tehnologiya 3D biodruku yaka peredbachaye stvorennya skladnih biologichnih struktur takih yak bilki za dopomogoyu proteyinovih chornil i metodiv posharovomu druku mozhe buti optimizovana novimi vidkrittyami v doslidzhenni zgortannya bilkiv i proektuvannya bilkiv zi specifichnimi funkciyami Div takozh Tkaninna inzheneriya Druk organiv Ci tehnologiyi v poyednanni z postijnimi doslidzhennyami ta rozrobkami obicyayut znachni uspihi v nashomu rozuminni ta zastosuvanni zgortannya bilka Div takozhFoldit DeepMindDodatkova literaturaKnigi Advances in Protein Chemistry and Structural Biology Elsevier Zhurnali Proteins Structure Function and Bioinformatics Wiley Protein Science Wiley Protein Engineering Design and Selection Oxford University Press Nature Structural amp Molecular Biology Nature Publishing Group Statti Pal Soumen Bhattacharya Manojit Lee Sang Soo Chakraborty Chiranjib 27 travnya 2023 Quantum Computing in the Next Generation Computational Biology Landscape From Protein Folding to Molecular Dynamics Molecular Biotechnology Springer angl doi 10 1007 s12033 023 00765 4 PosilannyaAlberts Bruce Alexander Johnson Julian Lewis Martin Raff Keith Roberts and Peter Walters 2002 The Shape and Structure of Proteins Molecular Biology of the Cell Fourth Edition New York and London Garland Science ISBN 0 8153 3218 1 Anfinsen C 1972 The formation and stabilization of protein structure Biochem J 128 4 737 49 PMID 4565129 Jeremy M Berg John L Tymoczko Lubert Stryer Web content by Neil D Clarke 2002 3 Protein Structure and Function Biochemistry San Francisco W H Freeman ISBN 0 7167 4684 0 Science of Folding Home 18 lipnya 2005 Arhiv originalu za 26 chervnya 2013 Procitovano 22 kvitnya 2007 Alberts B Johnson A Lewis J Raff M Roberts K Walter P 2007 vid 5th Garland Science s 740 ISBN 978 0 8153 4105 5 Arhiv originalu za 22 lipnya 2011 Procitovano 12 veresnya 2012 John Timmer 1 grudnya 2020 DeepMind AI handles protein folding which humbled previous software Ars Technica Callaway Ewen 28 lipnya 2022 The entire protein universe AI predicts shape of nearly every known protein Nature angl T 608 7921 s 15 16 doi 10 1038 d41586 022 02083 2 Procitovano 9 chervnya 2023 McFadden Johnjoe Al Khalili Jim 2018 12 The origins of quantum biology Proceedings of the Royal Society A Mathematical Physical and Engineering Sciences angl T 474 2220 s 20180674 doi 10 1098 rspa 2018 0674 ISSN 1364 5021 PMC 6304024 PMID 30602940 Procitovano 9 chervnya 2023 a href wiki D0 A8 D0 B0 D0 B1 D0 BB D0 BE D0 BD Cite news title Shablon Cite news cite news a Obslugovuvannya CS1 Storinki z PMC z inshim formatom posilannya Robert Anton Barkoutsos Panagiotis Kl Woerner Stefan Tavernelli Ivano 17 lyutogo 2021 Resource efficient quantum algorithm for protein folding npj Quantum Information angl T 7 1 s 1 5 doi 10 1038 s41534 021 00368 4 ISSN 2056 6387 Procitovano 9 chervnya 2023 Pranav Chandarana ta in gruden 2022 Digitized Counterdiabatic Quantum Algorithm for Protein Folding doi 10 48550 arXiv 2212 13511 a href wiki D0 A8 D0 B0 D0 B1 D0 BB D0 BE D0 BD Cite web title Shablon Cite web cite web a Yavne vikoristannya ta in u last dovidka Pal Soumen Bhattacharya Manojit Lee Sang Soo Chakraborty Chiranjib 27 travnya 2023 Quantum Computing in the Next Generation Computational Biology Landscape From Protein Folding to Molecular Dynamics Molecular Biotechnology angl doi 10 1007 s12033 023 00765 4 ISSN 1559 0305 PMC 10224669 PMID 37244882 Procitovano 9 chervnya 2023 a href wiki D0 A8 D0 B0 D0 B1 D0 BB D0 BE D0 BD Cite news title Shablon Cite news cite news a Obslugovuvannya CS1 Storinki z PMC z inshim formatom posilannya Edwards Devin T LeBlanc Marc Andre Perkins Thomas T 23 bereznya 2021 Modulation of a protein folding landscape revealed by AFM based force spectroscopy notwithstanding instrumental limitations Proceedings of the National Academy of Sciences angl T 118 12 doi 10 1073 pnas 2015728118 ISSN 0027 8424 PMC 8000363 PMID 33723041 Procitovano 9 chervnya 2023 a href wiki D0 A8 D0 B0 D0 B1 D0 BB D0 BE D0 BD Cite news title Shablon Cite news cite news a Obslugovuvannya CS1 Storinki z PMC z inshim formatom posilannya Saurabh Ayush Fazel Mohamadreza Safar Matthew Sgouralis Ioannis Presse Steve 8 bereznya 2023 Single photon smFRET I Theory and conceptual basis Biophysical Reports angl T 3 1 s 100089 doi 10 1016 j bpr 2022 100089 ISSN 2667 0747 PMC 9793182 PMID 36582655 Procitovano 9 chervnya 2023 a href wiki D0 A8 D0 B0 D0 B1 D0 BB D0 BE D0 BD Cite news title Shablon Cite news cite news a Obslugovuvannya CS1 Storinki z PMC z inshim formatom posilannya Agam Ganesh Gebhardt Christian Popara Milana Machtel Rebecca Folz Julian Ambrose Benjamin Chamachi Neharika Chung Sang Yoon Craggs Timothy D 2023 04 Reliability and accuracy of single molecule FRET studies for characterization of structural dynamics and distances in proteins Nature Methods angl T 20 4 s 523 535 doi 10 1038 s41592 023 01807 0 ISSN 1548 7105 Procitovano 9 chervnya 2023 Maveyraud Laurent Mourey Lionel 2020 01 Protein X ray Crystallography and Drug Discovery Molecules angl T 25 5 s 1030 doi 10 3390 molecules25051030 ISSN 1420 3049 PMC 7179213 PMID 32106588 Procitovano 9 chervnya 2023 a href wiki D0 A8 D0 B0 D0 B1 D0 BB D0 BE D0 BD Cite news title Shablon Cite news cite news a Obslugovuvannya CS1 Storinki z PMC z inshim formatom posilannya Obslugovuvannya CS1 Storinki iz nepoznachenim DOI z bezkoshtovnim dostupom posilannya Liu Haiguang Lee Weontae 2019 01 The XFEL Protein Crystallography Developments and Perspectives International Journal of Molecular Sciences angl T 20 14 s 3421 doi 10 3390 ijms20143421 ISSN 1422 0067 PMC 6678726 PMID 31336822 Procitovano 9 chervnya 2023 a href wiki D0 A8 D0 B0 D0 B1 D0 BB D0 BE D0 BD Cite news title Shablon Cite news cite news a Obslugovuvannya CS1 Storinki z PMC z inshim formatom posilannya Obslugovuvannya CS1 Storinki iz nepoznachenim DOI z bezkoshtovnim dostupom posilannya Mapping the motion and structure of flexible proteins from cryo EM data Nature Methods angl T 20 6 2023 06 s 797 798 doi 10 1038 s41592 023 01883 2 ISSN 1548 7105 Procitovano 9 chervnya 2023 Wallace B A 2009 11 Protein characterisation by synchrotron radiation circular dichroism spectroscopy Quarterly Reviews of Biophysics angl T 42 4 s 317 370 doi 10 1017 S003358351000003X ISSN 1469 8994 Procitovano 9 chervnya 2023 Park Jae Hyun Yun Ji Hye Shi Yingchen Han Jeongmin Li Xuanxuan Jin Zeyu Kim Taehee Park Jaehyun Park Sehan 2019 01 Non Cryogenic Structure and Dynamics of HIV 1 Integrase Catalytic Core Domain by X ray Free Electron Lasers International Journal of Molecular Sciences angl T 20 8 s 1943 doi 10 3390 ijms20081943 ISSN 1422 0067 PMC 6514806 PMID 31010024 Procitovano 9 chervnya 2023 a href wiki D0 A8 D0 B0 D0 B1 D0 BB D0 BE D0 BD Cite news title Shablon Cite news cite news a Obslugovuvannya CS1 Storinki z PMC z inshim formatom posilannya Obslugovuvannya CS1 Storinki iz nepoznachenim DOI z bezkoshtovnim dostupom posilannya Neutze Richard Branden Gisela Schertler Gebhard FX 1 serpnya 2015 Membrane protein structural biology using X ray free electron lasers Current Opinion in Structural Biology angl T 33 s 115 125 doi 10 1016 j sbi 2015 08 006 ISSN 0959 440X Procitovano 9 chervnya 2023 Fang Yongcong Guo Yuzhi Liu Tiankun Xu Runze Mao Shuangshuang Mo Xingwu Zhang Ting Ouyang Liliang Xiong Zhuo 1 bereznya 2022 Advances in 3D Bioprinting Chinese Journal of Mechanical Engineering Additive Manufacturing Frontiers angl T 1 1 s 100011 doi 10 1016 j cjmeam 2022 100011 ISSN 2772 6657 Procitovano 9 chervnya 2023 Mu Xuan Agostinacchio Francesca Xiang Ning Pei Ying Khan Yousef Guo Chengchen Cebe Peggy Motta Antonella Kaplan David L 1 kvitnya 2021 Recent advances in 3D printing with protein based inks Progress in Polymer Science angl T 115 s 101375 doi 10 1016 j progpolymsci 2021 101375 ISSN 0079 6700 PMC 7996313 PMID 33776158 Procitovano 9 chervnya 2023 a href wiki D0 A8 D0 B0 D0 B1 D0 BB D0 BE D0 BD Cite news title Shablon Cite news cite news a Obslugovuvannya CS1 Storinki z PMC z inshim formatom posilannya Wlodarczyk Biegun Malgorzata K del Campo Aranzazu 1 lipnya 2017 3D bioprinting of structural proteins Biomaterials angl T 134 s 180 201 doi 10 1016 j biomaterials 2017 04 019 ISSN 0142 9612 Procitovano 9 chervnya 2023 Ce nezavershena stattya z biohimiyi Vi mozhete dopomogti proyektu vipravivshi abo dopisavshi yiyi