Azərbaycanca AzərbaycancaБеларускі БеларускіDansk DanskDeutsch DeutschEspañola EspañolaFrançais FrançaisIndonesia IndonesiaItaliana Italiana日本語 日本語Қазақ ҚазақLietuvos LietuvosNederlands NederlandsPortuguês PortuguêsРусский Русскийසිංහල සිංහලแบบไทย แบบไทยTürkçe TürkçeУкраїнська Українська中國人 中國人United State United StateAfrikaans Afrikaans
Підтримка
www.wikidata.uk-ua.nina.az

Ця стаття потребує додаткових посилань на джерела для поліпшення її перевірності Будь ласка допоможіть удосконалити цю с

Структура білків

Структура білків
Ця стаття потребує додаткових для поліпшення її . Будь ласка, допоможіть удосконалити цю статтю, додавши посилання на . Зверніться на за поясненнями та допоможіть виправити недоліки.
Матеріал без джерел може бути та вилучено. (липень 2014)

Білки — важливий клас біологічних макромолекул, що містяться у всіх біологічних організмах, та складаються переважно з вуглецю, водню, азоту, фосфору, кисню і сірки. Всі білки є полімерами амінокислот. Ці полімери також відомі як поліпептиди і складаються з послідовності 20 різних L-α-амінокислот, що також називаються амінокислотними залишками. Для ланцюжків довжиною приблизно до 40 залишків замість терміну «білок» частіше використовується термін «пептид». Щоб бути здатним виконувати свою біологічну функцію, кожен білок приймає одну або більше конформацій, що утворюються за допомогою ряду нековалентних взаємодій, таких як водневі зв'язки, іонні, вандерваальсівські і гідрофобні взаємодії. Для того, щоб зрозуміти функцію білків на молекулярному рівні, часто необхідно визначити тривимірну структуру білків. Галузь біології, що займається встановленням структури білків, називається структурною біологією та використовує такі методи як рентгеноструктурний аналіз і ЯМР-спектроскопія.

Число залишків, необхідне для виконання більшості специфічних біохімічних функцій, становить близько 40—50, що, здається, є нижчою межею розміру переважної більшості доменів. Розміри білків (але не пептидів) змінюються від цієї нижчої межі до кількох тисяч залишків в багатофункціональних або структурних білках. Оцінка середньої довжини більшості білків становить близько 300 залишків. Білки також часто формують білкові комплекси, що складаються з білкових субодиниць, наприклад багато тисяч молекул актину збираються у довгі мікрофіламенти.

Вступ

image
Рівні структури білків: 1- первинна, 2-вторинна, 3-третинна, 4- четвертна

Для функціонування білків украй важлива як Їх амінокислотна (пептидна) послідовність, так і тривимірна структура, яка формується в процесі згортання (англ. folding). Тривимірна структура білків за нормальними природними умовами називається нативним станом білка. Зазвичай структура білків поділяється на чотири рівні:

На додаток до цих рівнів структури, білок може змінюватися між кількома подібними структурами в процесі виконання своєї біологічної функції. У контексті цих функціональних перестановок, ці третинні або четвертні структури зазвичай називаються конформаціями, а переходи між ними — конформаційними змінами.

Первинна структура утримується за допомогою пептидних зв'язків типу ковалентних зв'язків, що утворюються в процесі стадії трансляції біосинтезу білків. Ці пептидні зв'язки забезпечують жорсткість білка. Два кінці амінокислотного ланцюжка називаються C-кінцем або карбоксильним кінцем і N-кінцем або аміно-кінцем, заснувуючись природі вільної групи на кожному кінці.

Різні види вторинної структури виникають локально між амінокислотами поліпептидного ланцюжка і стабілізуються водневими зв'язками. Проте, ці водневі зв'язки загалом недостатньо стійкі самостійно, тому що водневий зв'язок з молекулами води зазвичай сприятливіший, ніж водневий зв'язок між амідними групами. Тому вторинна структура стійка тільки коли локальна концентрація води достатньо низька, наприклад, в межах глобули або у повністю згорнутому білку.

Так само як і вторинна структура, утворення глобул і третинної структури стабілізується переважно структурно неспецифічними взаємодіями, наприклад спорідненістю амінокислот і гідрофобними взаємодіями. Проте, третинна структура стабілізується тільки коли деякі частини білка закріплені структурно специфічними взаємодіями, наприклад іонними зв'язками (солевими містками), водневими зв'язками і стерічною упаковкою бічних ланцюжків. Третинна структура позаклітинних білків може також стабілізуватися дисульфідними зв'язками, які скорочують ентропію розгорненого стану. Дисульфідні зв'язки надзвичайно рідкі в цитоплазмених білках, тому що цитозоль зазвичай є відновлюючим оточенням.

Структура амінокислот

Докладніше: Амінокислоти

Пептидний зв'язок

Докладніше: Пептидний зв'язок

Рівні структури білків

Первинна структура

  • Первинна структура — пептидна або амінокислотна послідовність, тобто послідовність амінокислотних залишків в пептидному ланцюжку. В основі утворення первинної структури лежать пептидні зв'язки. До складу білка входять як кислі, так і лужні амінокислоти, тому будь-який білок має амфотерні властивості. Саме первинна структура кодується відповідним геном і у найбільшій мірі визначає властивості готового білка.

Вторинна структура

  • Вторинна структура характеризує просторову форму білкової молекули, яка найчастіше повністю або частково закручується у спіраль. Амінокислотні радикали (R-групи) залишаються при цьому ззовні спіралі. У стабілізації вторинної структури важливу роль відіграють водневі зв'язки, які виникають між атомами водню NH-групи одного завитка спіралі та кисню CO-групи іншого й спрямовані вздовж спіралі. Хоча ці зв'язки значно слабші за пептидні, однак разом вони формують досить міцну структуру.

Елементи вторинної структури

Найпоширеніші типи вторинної структури білків включають α-спіралі та β-листи:

  • α-спіралі — щільні витки навколо довгої осі структури, один виток становлять 4 амінокислотних залишки, спіраль стабілізована водневими зв'язками між атомами H і O пептидних груп, віддалених одна від одної на 4 ланки. Спіраль може бути як лівозакрученою, так і правозакрученою, хоча зазвичай переважає правозакручена. Спіраль порушують електростатичні взаємодії глутамінової кислоти, лізину, аргініну, розташовані поруч аспарагін, серин, треонін і лейцин можуть стерично заважати утворенню спіралі, пролін викликає вигин ланцюга і також порушує спіраль.
  • β-листи (складчасті шари) — декілька зигзагоподібних поліпептідних ланцюжків, в яких водневі зв'язки утворюються між відносно віддаленими ділянками ланцюжка або між різними ланцюжками, а не між близько розташованими амінокислотами, як це має місце в α-спіралі. Ці ланцюжки зазвичай направлені N-кінцями в різні боки (антипаралельна орієнтація). Для утворення листів важливі невеликі розміри R-груп амінокислот, у цих структурах зазвичай переважають гліцин і аланін.
  • π-спіралі;
  • image-спіралі;
  • невпорядковані фрагменти.

Номенклатура DSSP

Для опису вторинної структури часто використовується номенклатура DSSP, що описує окремі елементи цієї структури за допомогою однобуквеного коду. DSSP — акронім «Словника вторинної структури білків» (англ. Dictionary of Protein Secondary Structure), який був заголовком статті, що ввела ці позначення, і фактично є списком елементів вторинної структури білків з відомою тривимірною структурою (Kabsch і Sander 1983).

  • G = 3-амінокислотна спіраль (). Мінімальна довжина 3 амінокислоти.
  • H = 4-амінокислотна спіраль (альфа-спіраль). Мінімальна довжина 4 амінокислоти.
  • I = 5-амінокислотна спіраль (пі-спіраль). Мінімальна довжина 5 амінокислот.
  • T = поворот, стабілізований водневими зв'язками (3, 4 або 5 амінокислот)
  • E = бета-лист в паралельній або антипаралельній конфігурації. Мінімальна довжина 2 амінокислоти.
  • B = амінокислота в ізольованому бета-містку (формація з одної пари водневих зв'язків бета-листа)
  • S = поворот (єдина нестабілізована водневими зв'язками структура в списку)

У DSSP амінокислотні залишки, які входять до одної з наведених структур, позначаються як " " (пробіл), або іноді позначається як C (кільце) або L (петля). Спіралі (G, H і я) і листові структури — всі повинні мати розумну довжину. Це означає, що два сусідні залишки в первинній структурі повинні сформувати той же тип водневого зв'язку. Якщо спіралі або стабілізований водневими зв'язками лист дуже короткі, вони позначаються як T або B відповідно. Існують й інші категорії елементів вторинної структури (круті повороти, омега-петлі тощо), але вони використовуються відносно рідко.

Третинна структура

image
Структура Білків — приклади зображення тривимірної структури білків або їхніх фрагментів. Ліворуч — «паличкова» модель, із зображенням всіх атомів і зв'язків між ними. Кольрами позначені різні атоми. В середині — зображення елементів вторинної структури — α-спіралей і β-листів. Кольорами позначені типи елементів. Праворуч — контактна поверхня білка, на підставі Ван-дер-Ваальсівських радіусів атомів. Кольорами позначені електростатичні властивості поверхні.

Третинна структура — повна просторова будова єдиної білкової молекули, просторове взаємовідношення вторинних структур одна до одної. Третинна структура загалом стабілізується нелокальними взаємодіями, звичайніше всього формуванням , але також через утворення водневих зв'язків, сольових містків, інших типів іонних взаємодій, дисульфідних зв'язків між залишками цистеїну.

«Надвторинна» структура

Більшість білків організовані на кількох проміжних рівнях між основними елементами вторинної структури та повною структурою поліпептидного ланцюжка. Цю організацію часто називають «надвторинною» структурою, а її елементи — структурними мотивами та доменами.

Структурний мотив визначається як елемент структури, що зустрічається в різних білках і пов'язаний з виконанням подібної дії. Зазвичай (але не завжди) це означає невелику специфічну комбінацію елементів вторинної структури, наприклад спіраль-поворот-спіраль має три таких елементи. Хоча просторова послідовність елементів однакова у всіх зразках мотиву, вони можуть кодуються в будь-якому порядку в межах нуклеотидної послідовності гену. Структурні мотиви часто включають петлі змінної довжини і невизначеної структури, які і створюють необхідні з'єднання, сполучаючи в просторі елементи, що не кодуються безпосередньо один за одним. Навіть коли два гени кодують елементи вторинної структури мотиву в тому ж порядку, вони можуть мати різні амінокислотні послідовності. Це вірно не тільки через складний зв'язок між первинною та вторинною та третинною структурами, але й через різні розміри мотивів в складі різних білків. Схожі структурні мотиви зазвичай виконують схожі функції, завдяки чому за ними можна передбачити функцію невідомого білка. Хоча структурні мотиви можуть бути аналогічними, частіше за все вони зберігаються в процесі еволюції видів.

Домен — дещо більший елемент структури білка, що самостійно стабілізується і зазвичай згортається незалежно від решти частин поліпептидного ланцюжка, і що часто виконують окрему функцію. Багато доменів не унікальні до одного типу білків або навіть білкового сімейства, але зустрічаються в різноманітності білків. Домени часто називаються і визначаються згідно з функцією, яку вони виконують, та назвою білка, де вони знайдені, наприклад, «кальцій-зв'язуючий домен кальмодуліну». Через їхнє незалежне згортання та стабілізацію, домени можна субклонувати («пересаджувати») з одного білка на інший за допомогою генної інженерії, створюючи химерні білки з новими функціями.

Незважаючи на факт, що існує близько 100 тис. різних білків у клітинах еукаріотів, існує набагато менше різних структурних мотивів та доменів. Це є наслідком еволюції, тому що гени часто виникають за рахунок дуплікації або переміщення частини генетичного матеріалу в межах геному. Таким чином, домен може бути переданий від одного білка до іншого, надаючи цьому білку нову функцію. Через подібні процеси, кожний домен прагне використовуватися багато разів у кількох різних білках.

Четвертинна структура

Четвертинна структура — структура, що виникає в результаті взаємодії кількох білкових молекул, названих в даному контексті субодиницями. Повна структура кількох поєднаних субодиниць, що разом виконують спільну функцію, називається білковим комплексом.

Згортання білків

Докладніше: Згортання білків

Примітки

  1. Branden C, Tooze J. (1999). Introduction to Protein Structure 2nd ed. Garland Publishing: New York, NY


image Це незавершена стаття з молекулярної біології.
Ви можете проєкту, виправивши або дописавши її.
image Це незавершена стаття з біохімії.
Ви можете проєкту, виправивши або дописавши її.

Вікіпедія, Українська, Україна, книга, книги, бібліотека, стаття, читати, завантажити, безкоштовно, безкоштовно завантажити, mp3, відео, mp4, 3gp, jpg, jpeg, gif, png, малюнок, музика, пісня, фільм, книга, гра, ігри, мобільний, телефон, android, ios, apple, мобільний телефон, samsung, iphone, xiomi, xiaomi, redmi, honor, oppo, nokia, sonya, mi, ПК, web, Інтернет

Cya stattya potrebuye dodatkovih posilan na dzherela dlya polipshennya yiyi perevirnosti Bud laska dopomozhit udoskonaliti cyu stattyu dodavshi posilannya na nadijni avtoritetni dzherela Zvernitsya na storinku obgovorennya za poyasnennyami ta dopomozhit vipraviti nedoliki Material bez dzherel mozhe buti piddano sumnivu ta vilucheno lipen 2014 Bilki vazhlivij klas biologichnih makromolekul sho mistyatsya u vsih biologichnih organizmah ta skladayutsya perevazhno z vuglecyu vodnyu azotu fosforu kisnyu i sirki Vsi bilki ye polimerami aminokislot Ci polimeri takozh vidomi yak polipeptidi i skladayutsya z poslidovnosti 20 riznih L a aminokislot sho takozh nazivayutsya aminokislotnimi zalishkami Dlya lancyuzhkiv dovzhinoyu priblizno do 40 zalishkiv zamist terminu bilok chastishe vikoristovuyetsya termin peptid Shob buti zdatnim vikonuvati svoyu biologichnu funkciyu kozhen bilok prijmaye odnu abo bilshe konformacij sho utvoryuyutsya za dopomogoyu ryadu nekovalentnih vzayemodij takih yak vodnevi zv yazki ionni vandervaalsivski i gidrofobni vzayemodiyi Dlya togo shob zrozumiti funkciyu bilkiv na molekulyarnomu rivni chasto neobhidno viznachiti trivimirnu strukturu bilkiv Galuz biologiyi sho zajmayetsya vstanovlennyam strukturi bilkiv nazivayetsya strukturnoyu biologiyeyu ta vikoristovuye taki metodi yak rentgenostrukturnij analiz i YaMR spektroskopiya Chislo zalishkiv neobhidne dlya vikonannya bilshosti specifichnih biohimichnih funkcij stanovit blizko 40 50 sho zdayetsya ye nizhchoyu mezheyu rozmiru perevazhnoyi bilshosti domeniv Rozmiri bilkiv ale ne peptidiv zminyuyutsya vid ciyeyi nizhchoyi mezhi do kilkoh tisyach zalishkiv v bagatofunkcionalnih abo strukturnih bilkah Ocinka serednoyi dovzhini bilshosti bilkiv stanovit blizko 300 zalishkiv Bilki takozh chasto formuyut bilkovi kompleksi sho skladayutsya z bilkovih subodinic napriklad bagato tisyach molekul aktinu zbirayutsya u dovgi mikrofilamenti VstupRivni strukturi bilkiv 1 pervinna 2 vtorinna 3 tretinna 4 chetvertna Dlya funkcionuvannya bilkiv ukraj vazhliva yak Yih aminokislotna peptidna poslidovnist tak i trivimirna struktura yaka formuyetsya v procesi zgortannya angl folding Trivimirna struktura bilkiv za normalnimi prirodnimi umovami nazivayetsya nativnim stanom bilka Zazvichaj struktura bilkiv podilyayetsya na chotiri rivni Pervinna struktura poslidovnist aminokislot u peptidnomu lancyuzhku Vtorinna struktura regulyarni pidstrukturi napriklad alfa spirali i beta listi yaki viznachayutsya lokalno takim chinom sho v odnij molekuli bilka zazvichaj isnuye bagato podibnih strukturnih elementiv motiviv Tretinna struktura trivimirna struktura yedinoyi bilkovoyi molekuli prostorove roztashuvannya vtorinnih struktur Chetvertinna struktura kompleks kilkoh molekul bilka abo polipeptidnih lancyuzhkiv yakij zazvichaj nazivayut bilkom u comu konteksti sho funkcionuyut razom u skladi bilkovogo kompleksu Na dodatok do cih rivniv strukturi bilok mozhe zminyuvatisya mizh kilkoma podibnimi strukturami v procesi vikonannya svoyeyi biologichnoyi funkciyi U konteksti cih funkcionalnih perestanovok ci tretinni abo chetvertni strukturi zazvichaj nazivayutsya konformaciyami a perehodi mizh nimi konformacijnimi zminami Pervinna struktura utrimuyetsya za dopomogoyu peptidnih zv yazkiv tipu kovalentnih zv yazkiv sho utvoryuyutsya v procesi stadiyi translyaciyi biosintezu bilkiv Ci peptidni zv yazki zabezpechuyut zhorstkist bilka Dva kinci aminokislotnogo lancyuzhka nazivayutsya C kincem abo karboksilnim kincem i N kincem abo amino kincem zasnuvuyuchis prirodi vilnoyi grupi na kozhnomu kinci Rizni vidi vtorinnoyi strukturi vinikayut lokalno mizh aminokislotami polipeptidnogo lancyuzhka i stabilizuyutsya vodnevimi zv yazkami Prote ci vodnevi zv yazki zagalom nedostatno stijki samostijno tomu sho vodnevij zv yazok z molekulami vodi zazvichaj spriyatlivishij nizh vodnevij zv yazok mizh amidnimi grupami Tomu vtorinna struktura stijka tilki koli lokalna koncentraciya vodi dostatno nizka napriklad v mezhah globuli abo u povnistyu zgornutomu bilku Tak samo yak i vtorinna struktura utvorennya globul i tretinnoyi strukturi stabilizuyetsya perevazhno strukturno nespecifichnimi vzayemodiyami napriklad sporidnenistyu aminokislot i gidrofobnimi vzayemodiyami Prote tretinna struktura stabilizuyetsya tilki koli deyaki chastini bilka zakripleni strukturno specifichnimi vzayemodiyami napriklad ionnimi zv yazkami solevimi mistkami vodnevimi zv yazkami i sterichnoyu upakovkoyu bichnih lancyuzhkiv Tretinna struktura pozaklitinnih bilkiv mozhe takozh stabilizuvatisya disulfidnimi zv yazkami yaki skorochuyut entropiyu rozgornenogo stanu Disulfidni zv yazki nadzvichajno ridki v citoplazmenih bilkah tomu sho citozol zazvichaj ye vidnovlyuyuchim otochennyam Struktura aminokislotDokladnishe AminokislotiPeptidnij zv yazokDokladnishe Peptidnij zv yazokRivni strukturi bilkivPervinna struktura Pervinna struktura peptidna abo aminokislotna poslidovnist tobto poslidovnist aminokislotnih zalishkiv v peptidnomu lancyuzhku V osnovi utvorennya pervinnoyi strukturi lezhat peptidni zv yazki Do skladu bilka vhodyat yak kisli tak i luzhni aminokisloti tomu bud yakij bilok maye amfoterni vlastivosti Same pervinna struktura koduyetsya vidpovidnim genom i u najbilshij miri viznachaye vlastivosti gotovogo bilka Vtorinna struktura Vtorinna struktura harakterizuye prostorovu formu bilkovoyi molekuli yaka najchastishe povnistyu abo chastkovo zakruchuyetsya u spiral Aminokislotni radikali R grupi zalishayutsya pri comu zzovni spirali U stabilizaciyi vtorinnoyi strukturi vazhlivu rol vidigrayut vodnevi zv yazki yaki vinikayut mizh atomami vodnyu NH grupi odnogo zavitka spirali ta kisnyu CO grupi inshogo j spryamovani vzdovzh spirali Hocha ci zv yazki znachno slabshi za peptidni odnak razom voni formuyut dosit micnu strukturu Elementi vtorinnoyi strukturi Najposhirenishi tipi vtorinnoyi strukturi bilkiv vklyuchayut a spirali ta b listi a spirali shilni vitki navkolo dovgoyi osi strukturi odin vitok stanovlyat 4 aminokislotnih zalishki spiral stabilizovana vodnevimi zv yazkami mizh atomami H i O peptidnih grup viddalenih odna vid odnoyi na 4 lanki Spiral mozhe buti yak livozakruchenoyu tak i pravozakruchenoyu hocha zazvichaj perevazhaye pravozakruchena Spiral porushuyut elektrostatichni vzayemodiyi glutaminovoyi kisloti lizinu argininu roztashovani poruch asparagin serin treonin i lejcin mozhut sterichno zavazhati utvorennyu spirali prolin viklikaye vigin lancyuga i takozh porushuye spiral b listi skladchasti shari dekilka zigzagopodibnih polipeptidnih lancyuzhkiv v yakih vodnevi zv yazki utvoryuyutsya mizh vidnosno viddalenimi dilyankami lancyuzhka abo mizh riznimi lancyuzhkami a ne mizh blizko roztashovanimi aminokislotami yak ce maye misce v a spirali Ci lancyuzhki zazvichaj napravleni N kincyami v rizni boki antiparalelna oriyentaciya Dlya utvorennya listiv vazhlivi neveliki rozmiri R grup aminokislot u cih strukturah zazvichaj perevazhayut glicin i alanin p spirali 310 displaystyle 3 10 spirali nevporyadkovani fragmenti Nomenklatura DSSP Dlya opisu vtorinnoyi strukturi chasto vikoristovuyetsya nomenklatura DSSP sho opisuye okremi elementi ciyeyi strukturi za dopomogoyu odnobukvenogo kodu DSSP akronim Slovnika vtorinnoyi strukturi bilkiv angl Dictionary of Protein Secondary Structure yakij buv zagolovkom statti sho vvela ci poznachennya i faktichno ye spiskom elementiv vtorinnoyi strukturi bilkiv z vidomoyu trivimirnoyu strukturoyu Kabsch i Sander 1983 G 3 aminokislotna spiral Minimalna dovzhina 3 aminokisloti H 4 aminokislotna spiral alfa spiral Minimalna dovzhina 4 aminokisloti I 5 aminokislotna spiral pi spiral Minimalna dovzhina 5 aminokislot T povorot stabilizovanij vodnevimi zv yazkami 3 4 abo 5 aminokislot E beta list v paralelnij abo antiparalelnij konfiguraciyi Minimalna dovzhina 2 aminokisloti B aminokislota v izolovanomu beta mistku formaciya z odnoyi pari vodnevih zv yazkiv beta lista S povorot yedina nestabilizovana vodnevimi zv yazkami struktura v spisku U DSSP aminokislotni zalishki yaki vhodyat do odnoyi z navedenih struktur poznachayutsya yak probil abo inodi poznachayetsya yak C kilce abo L petlya Spirali G H i ya i listovi strukturi vsi povinni mati rozumnu dovzhinu Ce oznachaye sho dva susidni zalishki v pervinnij strukturi povinni sformuvati toj zhe tip vodnevogo zv yazku Yaksho spirali abo stabilizovanij vodnevimi zv yazkami list duzhe korotki voni poznachayutsya yak T abo B vidpovidno Isnuyut j inshi kategoriyi elementiv vtorinnoyi strukturi kruti povoroti omega petli tosho ale voni vikoristovuyutsya vidnosno ridko Tretinna struktura Struktura Bilkiv prikladi zobrazhennya trivimirnoyi strukturi bilkiv abo yihnih fragmentiv Livoruch palichkova model iz zobrazhennyam vsih atomiv i zv yazkiv mizh nimi Kolrami poznacheni rizni atomi V seredini zobrazhennya elementiv vtorinnoyi strukturi a spiralej i b listiv Kolorami poznacheni tipi elementiv Pravoruch kontaktna poverhnya bilka na pidstavi Van der Vaalsivskih radiusiv atomiv Kolorami poznacheni elektrostatichni vlastivosti poverhni Tretinna struktura povna prostorova budova yedinoyi bilkovoyi molekuli prostorove vzayemovidnoshennya vtorinnih struktur odna do odnoyi Tretinna struktura zagalom stabilizuyetsya nelokalnimi vzayemodiyami zvichajnishe vsogo formuvannyam ale takozh cherez utvorennya vodnevih zv yazkiv solovih mistkiv inshih tipiv ionnih vzayemodij disulfidnih zv yazkiv mizh zalishkami cisteyinu Nadvtorinna struktura Bilshist bilkiv organizovani na kilkoh promizhnih rivnyah mizh osnovnimi elementami vtorinnoyi strukturi ta povnoyu strukturoyu polipeptidnogo lancyuzhka Cyu organizaciyu chasto nazivayut nadvtorinnoyu strukturoyu a yiyi elementi strukturnimi motivami ta domenami Strukturnij motiv viznachayetsya yak element strukturi sho zustrichayetsya v riznih bilkah i pov yazanij z vikonannyam podibnoyi diyi Zazvichaj ale ne zavzhdi ce oznachaye neveliku specifichnu kombinaciyu elementiv vtorinnoyi strukturi napriklad spiral povorot spiral maye tri takih elementi Hocha prostorova poslidovnist elementiv odnakova u vsih zrazkah motivu voni mozhut koduyutsya v bud yakomu poryadku v mezhah nukleotidnoyi poslidovnosti genu Strukturni motivi chasto vklyuchayut petli zminnoyi dovzhini i neviznachenoyi strukturi yaki i stvoryuyut neobhidni z yednannya spoluchayuchi v prostori elementi sho ne koduyutsya bezposeredno odin za odnim Navit koli dva geni koduyut elementi vtorinnoyi strukturi motivu v tomu zh poryadku voni mozhut mati rizni aminokislotni poslidovnosti Ce virno ne tilki cherez skladnij zv yazok mizh pervinnoyu ta vtorinnoyu ta tretinnoyu strukturami ale j cherez rizni rozmiri motiviv v skladi riznih bilkiv Shozhi strukturni motivi zazvichaj vikonuyut shozhi funkciyi zavdyaki chomu za nimi mozhna peredbachiti funkciyu nevidomogo bilka Hocha strukturni motivi mozhut buti analogichnimi chastishe za vse voni zberigayutsya v procesi evolyuciyi vidiv Domen desho bilshij element strukturi bilka sho samostijno stabilizuyetsya i zazvichaj zgortayetsya nezalezhno vid reshti chastin polipeptidnogo lancyuzhka i sho chasto vikonuyut okremu funkciyu Bagato domeniv ne unikalni do odnogo tipu bilkiv abo navit bilkovogo simejstva ale zustrichayutsya v riznomanitnosti bilkiv Domeni chasto nazivayutsya i viznachayutsya zgidno z funkciyeyu yaku voni vikonuyut ta nazvoyu bilka de voni znajdeni napriklad kalcij zv yazuyuchij domen kalmodulinu Cherez yihnye nezalezhne zgortannya ta stabilizaciyu domeni mozhna subklonuvati peresadzhuvati z odnogo bilka na inshij za dopomogoyu gennoyi inzheneriyi stvoryuyuchi himerni bilki z novimi funkciyami Nezvazhayuchi na fakt sho isnuye blizko 100 tis riznih bilkiv u klitinah eukariotiv isnuye nabagato menshe riznih strukturnih motiviv ta domeniv Ce ye naslidkom evolyuciyi tomu sho geni chasto vinikayut za rahunok duplikaciyi abo peremishennya chastini genetichnogo materialu v mezhah genomu Takim chinom domen mozhe buti peredanij vid odnogo bilka do inshogo nadayuchi comu bilku novu funkciyu Cherez podibni procesi kozhnij domen pragne vikoristovuvatisya bagato raziv u kilkoh riznih bilkah Chetvertinna struktura Chetvertinna struktura struktura sho vinikaye v rezultati vzayemodiyi kilkoh bilkovih molekul nazvanih v danomu konteksti subodinicyami Povna struktura kilkoh poyednanih subodinic sho razom vikonuyut spilnu funkciyu nazivayetsya bilkovim kompleksom Zgortannya bilkivDokladnishe Zgortannya bilkivPrimitkiBranden C Tooze J 1999 Introduction to Protein Structure 2nd ed Garland Publishing New York NY Ce nezavershena stattya z molekulyarnoyi biologiyi Vi mozhete dopomogti proyektu vipravivshi abo dopisavshi yiyi Ce nezavershena stattya z biohimiyi Vi mozhete dopomogti proyektu vipravivshi abo dopisavshi yiyi

Дата публікації:
Топ