Azərbaycanca
Беларускі
Dansk
Deutsch
Española
Français
Indonesia
Italiana
日本語
Қазақ
Lietuvos
Nederlands
Português
Русский
සිංහල
แบบไทย
Türkçe
Українська
中國人
United State
Afrikaans
- Ця стаття описує сортування білків клітинами еукаріотів, якщо не помічено окремо.
Сортування білків — механізм, за допомогою якого клітина транспортує білки до відповідних частин клітини або за її межами. Місцем призначення білка можуть бути внутрішній простір певної органели, будь-яка з внутрішніх мембран, клітинна мембрана або міжклітинний простір, якого білки досягають шляхом секреції. Процес сортування здійснюється засновуючись на інформації, що містить безпосередньо сам білок. Правильне сортування критичне для клітини, помилки у цьому процесі часто приводять до хвороб.
Сигнали сортування
Сигнали сортування — фрагменти інформації, що надають можливість клітинному транспортному механізму правильно направити білок до необхідного компартменту. Цей сигнал може міститися як в пептидній послідовності білка, так і в просторовій структурі згорнутого білка. Ділянка пептидної послідовності, яка містить цю інформацію, називається . Є два типи сигнальних пептидів, попередні сигнальні послідовності і внутрішні сигнальні послідовності. Попередні сигнальні послідовності часто знаходяться на N-термінальному кінці і складаютюся з 6-136 основних і гідрофобних амінокислот. Деякі попередні послідовності, зокрема у випадку більшості білків, призначених до пероксисоми, знаходяться на їхньому C-термінальному кінці. Інші сигнали компонуються з окремих шматків пептидної послідовності. Для функціонування ці компоненти повинні зкомпонуватися разом на поверхні білка в результаті згортання, вони називаються сигнальними фрагментами. Крім того, деякі сигнали створюються в результаті посттрансляційної модифікації, наприклад, глікозилювання.
Транслокація білків
Перші експерименти з транслокації білків через мембрани були проведені в 1970 році Гюнтером Блобелем, за що він був нагороджений Нобелівську премією з фізіології та медицини 1999 року. Він виявив, що багато білків мають сигнальну послідовність, тобто коротку амінокислотну послідовність на одному кінці, яка функціонує як «поштовий код», та направляє білки до певної органели. Трансляція білка на рибосомі відбувається на цитозолі. Якщо синтезовані білки «належать» іншій органелі, вони можуть бути перенесені до неї за допомогою двох головних шляхів, залежно від білка.
Котрансляційна транслокація
N-термінальна сигнальна послідовність білка визнається (англ. signal recognition particle, SRP), під час синтезу на рибосомі. Синтез тимчасово припиняється, поки комплекс рибосоми з білком не переміститься до на поверхні шорсткого ендоплазматичного ретикулума (ЕПР), мембранної органели в межах клітинни. Там поліпептид, що синтезується, розпізнається транслокаційним комплексом (також відомим як транслокон) і проходить через мембрану ЕПР. У випадку білків, призначених до секреції, сигнальна послідовність під час синтезу відщеплюється від поліпепдиду сигнальною пептидазою. Для деяких трансмембранних білків ця оброка дещо відрізняється. В межах ЕПР, білок одразу зв'язується з білками-шаперонами, щоб захистити його від високої концентрації інших білків в ЕПР, надаючи йому час правильно згорнутися. Згорнутий білок чачто підвергається певним модифікаціям, наприклад, глікозилюванню, після чтого транспортується до апарату Гольджі за допомогою транспортних везикул, де модифікується далі, або залишається в ЕПР за допомогою механізмів утримання.
Посттрансляційна транслокація
Хоча більшість протеїнів переміщаються котрансляційно, деякі транслюються цілком в цитозолі, після чого направляються до місця призначення. Це відбувається для білків, призначених до мітохондрій, хлоропластів або пероксисом (в останньому випадку білки зазвичай мають сигнальну послідовність на C-кінці). Також посттрансляціно переміщаються білки, призначені до ядра клітини, вони перетинають ядерну оболонку через ядерні пори.
Трансмембранні білки
Поліпептидний ланцюг трансмамбранних білків, які в більшості випадків є трансмембранними рецепторами, проходить через мембрану один або кілька разів. Вони вставляються в мембрану за допомогою кількох транслокацій, поки процес не перерветься послідовністю зупинки транслокації, також називаємої мембранною якірною послідовністю. Ці складні мембранні білки зазвичай використовують такі ж механізми сортування, як секреторні білки. Проте, багато складних мульті-трансмембранних білків містять структури, які не відповідають цьому механізму. Сім трансмембранних G-протеїн-зв'язаних рецепторів (які представляють близько 5 % з геному людини) зовсім не мають здебільшого не мають термінальної сигнальної послідовності. На відміну від секреторних білків, перша трансмембранна далянка служить першою сигнальною послідовністю, яка направляє їх до мембрани ЕПР. Це також приводить до переміщення N-кінця білка в порожнину мембрани ЕПР. Це порушує правила котрансляційної транслокації, характерної для білків ЕПР ссавців, як це було продемонстровано in vitro. Таким чином, багато деталей топології трансмембранних білків за їхнього згортання все ще залишають невідомими.
Сортування білків до мітохондрій
Більшість мітохондріальних білків синтезуються у вигляді своїх попередників у цитозолі, що містять певні пептидні сигнали. Цитозольні шаперони допомогоють цим попередникам зв'язатися із рецепторами на мітохондріальній мембрані. Сигнальна послідовність цих білків розпізнається певними рецепторами і загальними порами імпорту (англ. General Import Pore, GIP), що разом називаються (англ. Translocase of Outer Membrane, TOM). Попередник білка перемішається через ТОМ у вигляді петлі шпильки. Попередник переноситься через міжмембранних простір мітохондрій за допомогою малих білків TIM (які також служить молекулярним шаперонами) до пецептору TIMM23B або TIMM22 (транслоказа внутрішньої мембрани) на поверхні внутрішньої мембрани. У межах матрксу сигнальна послідовність відщеплюється за допомогою білка mtHsp70.
Відомі три рецептори мітохондріальної зовнішньої мембрани: TOMM20, TOMM22 і TOMM70. TOM70 зв'язується з внутрішніми сигнальними послідовностями служить центром приєднання цитозольних шаперонів. TOM20 зв'язується з препослідовностіми, а TOM22 зв'язується як з препослідовностями, так і з внутрішніми сигнальними послідовностями. Ці рецепртори являють собою трансмембранні канали з молекулярною вагою 410 кДа і діаметром пори 21 Å.
Транслоказа препослідовностей 23 (TIM23) локалізується на внутрішній мембрані мітохондрій і зв'язує N-кінець попередника білка. Цей білок також переносить попередники білків через міжмембранний простір. TIMM50 зв'язується з TIM23 на внутрішній мембрані. TIMM44 зв'язується на стороні матриксу і в свою чергу зв'язується з mtHsp70. Транслоказа препослідовностей 23 (TIM23) зв'язується з попередниками білків, призначених для внутрішньої мітохондріальної мембрани.
Сигнали призначення до мітохондріального матриксу багаті на позитивно заряджені і гідроксильні амінокислоти. Для направляння до різних частин мітохондрій білки містять кілька сигналів, що розпізнаються вказаними білками. Білки, призначені до зовнішньої мембрани, міжмембранного простору і внутрішньої мембрани часто мають різні сигнальні послідовність на додаток до матричної сигнальної послідовності.
Сортування білків до хлоропластів
Попередніки білків, призначених до хлоропластів, містять стромову або тілакоїдну сигнальну послідовності. Більшість попередників білків переміщуються через комплекси Toc і Tic в межах оболонки хлоропласту. Після транслокації до хлоропласту, перша сигнальна послідовнять відщеплюється, і сортування продовжується за допомогою інших сигнальних послідовностей.
Сортування білків до мітохондрій та хлоропластів одночасно
Багато білків потрібні одночасно як мітохондріям, так і хлоропластам. Такі комбіновані сигнальні послідовності мають властивості обох типів. Ці послідовності мають високий вміст основних і гідрофобних амінокислот та низький вміст негативно заряджених. Вони мають нижчий вміст аланіну і вищий вміст лейцину і фенілаланіну. Білки подвійного призначення також мають більш гідрофобні сигнальні послідовності, ніж як мітохондріальні, так і хроропластні.
Сортування білків до пероксисом
Відомі два види пероксисомних сигнальних послідовностей (англ. Peroxisomal Targeting Signals, PTS), C-термінальний трипептид з послідовністю S/A/C потім K/R/H потім L/A. Найзагальнішим PTS1 є (серин-лізин-лейцин). Більшість білків матриксу пероксисом містять цю сигнальну послідовність. Деякі білки містять PTS2, N-термінальну послідовність R/K потім L/V/I — X5 — H/Q — L/A/F. Існують також білки, що не містять жодного з цих сигналів. Їхній транспорт заснований на так званому механізмі piggy-back: ці білки зв'язуються з білками, що містять PTS1 і переміщаються разом з ними.
Дефекти в транспорті пероксисомних білків приводить до таких генетичних хвороб як , (ALD) і .
Ендоцитоз за допомогою рецепторів
Декілька молекул, зв'язуються із спеціальними рецепторами, так званими coated pits, на клітинній мембрані і примушують клітину перемістити їх до клітини за допомогою ендоцитозу, тобто відщеплюючи шматок мембрани разом з ним і переміщаючи їх до ендосоми. Цей механізм використовується для трьох головних цілей: Отримання істотних метаболітів, наприклад . Отримання деяких гормонів і факторів росту, наприклад, епідермального фактору росту і . Отримання білків, які мають бути знищеними, наприклад, антигенів фагоцитами, наприклад, макрофагами. Ендоцитоз за допомогою рецепторів може також бути «зловжитим»: деякі віруси, такі, зокрема, як збудник , і деякі токсини, зокрема у збудників холери, дифтерії, сибірки, правця, ботулізму та інших бактерій потрапляють до клітини через цей механізм.
Сортування білків у бактерій
З деякими виключеннями, бактерії не мають мембранних органел в межах клітини, але вони також можуть синтезувати білки, призначені для певних включень, таких як газові везикули і гранули зберігання. Бактерії можуть мати як одну мембрану (Firmicutes, Actinobacteria, зазвичай грам-позитивні), так і дві, простір між ними називається периплазмою (більшість грам-негативних бактерій). Білки можуть, таким чином, призначатися для цитоплазматичної або периплазматичної мембран, цитоплазми або перипоазми, або секретуватися в оточення. Основний механізм сортування білків цитоплазматичної мембрани подібний до еукаріотичного, крім того, бактерії мають системи секреції білків, призначених для зовнішньої мембрани та секреції, часто дуже важливі для патогенезу. Основні системи секреції є системи сектерії I типу, II типу тощо
У грам-позитивних бактерій фермент-сортаза, розщіплює попередник білка біля кінцевої C-кінця, як наприклад, відщеплюючи LPXTG (де X може бути будь-якою амінокислотою), після чого переносить білок до клітинної стінки. Система, аналогічна сортазі/LPXTG, так звана ексортаза/PEP-CTERM, запропонована і в багатьох грам-негативних бактеріях.
Посилання
- Kanner EM, Friedlander M, Simon SM., J Biol Chem. 2003 Mar 7;278(10):7920-6.
- Kanner EM, Klein IK, Friedlander M, Simon SM., Biochemistry. 2002 Jun 18;41(24):7707-15.
Вікіпедія, Українська, Україна, книга, книги, бібліотека, стаття, читати, завантажити, безкоштовно, безкоштовно завантажити, mp3, відео, mp4, 3gp, jpg, jpeg, gif, png, малюнок, музика, пісня, фільм, книга, гра, ігри, мобільний, телефон, android, ios, apple, мобільний телефон, samsung, iphone, xiomi, xiaomi, redmi, honor, oppo, nokia, sonya, mi, ПК, web, Інтернет
Cya stattya opisuye sortuvannya bilkiv klitinami eukariotiv yaksho ne pomicheno okremo Sortuvannya bilkiv mehanizm za dopomogoyu yakogo klitina transportuye bilki do vidpovidnih chastin klitini abo za yiyi mezhami Miscem priznachennya bilka mozhut buti vnutrishnij prostir pevnoyi organeli bud yaka z vnutrishnih membran klitinna membrana abo mizhklitinnij prostir yakogo bilki dosyagayut shlyahom sekreciyi Proces sortuvannya zdijsnyuyetsya zasnovuyuchis na informaciyi sho mistit bezposeredno sam bilok Pravilne sortuvannya kritichne dlya klitini pomilki u comu procesi chasto privodyat do hvorob Signali sortuvannyaSignali sortuvannya fragmenti informaciyi sho nadayut mozhlivist klitinnomu transportnomu mehanizmu pravilno napraviti bilok do neobhidnogo kompartmentu Cej signal mozhe mistitisya yak v peptidnij poslidovnosti bilka tak i v prostorovij strukturi zgornutogo bilka Dilyanka peptidnoyi poslidovnosti yaka mistit cyu informaciyu nazivayetsya Ye dva tipi signalnih peptidiv poperedni signalni poslidovnosti i vnutrishni signalni poslidovnosti Poperedni signalni poslidovnosti chasto znahodyatsya na N terminalnomu kinci i skladayutyusya z 6 136 osnovnih i gidrofobnih aminokislot Deyaki poperedni poslidovnosti zokrema u vipadku bilshosti bilkiv priznachenih do peroksisomi znahodyatsya na yihnomu C terminalnomu kinci Inshi signali komponuyutsya z okremih shmatkiv peptidnoyi poslidovnosti Dlya funkcionuvannya ci komponenti povinni zkomponuvatisya razom na poverhni bilka v rezultati zgortannya voni nazivayutsya signalnimi fragmentami Krim togo deyaki signali stvoryuyutsya v rezultati posttranslyacijnoyi modifikaciyi napriklad glikozilyuvannya Translokaciya bilkivPershi eksperimenti z translokaciyi bilkiv cherez membrani buli provedeni v 1970 roci Gyunterom Blobelem za sho vin buv nagorodzhenij Nobelivsku premiyeyu z fiziologiyi ta medicini 1999 roku Vin viyaviv sho bagato bilkiv mayut signalnu poslidovnist tobto korotku aminokislotnu poslidovnist na odnomu kinci yaka funkcionuye yak poshtovij kod ta napravlyaye bilki do pevnoyi organeli Translyaciya bilka na ribosomi vidbuvayetsya na citozoli Yaksho sintezovani bilki nalezhat inshij organeli voni mozhut buti pereneseni do neyi za dopomogoyu dvoh golovnih shlyahiv zalezhno vid bilka Kotranslyacijna translokaciya N terminalna signalna poslidovnist bilka viznayetsya angl signal recognition particle SRP pid chas sintezu na ribosomi Sintez timchasovo pripinyayetsya poki kompleks ribosomi z bilkom ne peremistitsya do na poverhni shorstkogo endoplazmatichnogo retikuluma EPR membrannoyi organeli v mezhah klitinni Tam polipeptid sho sintezuyetsya rozpiznayetsya translokacijnim kompleksom takozh vidomim yak translokon i prohodit cherez membranu EPR U vipadku bilkiv priznachenih do sekreciyi signalna poslidovnist pid chas sintezu vidsheplyuyetsya vid polipepdidu signalnoyu peptidazoyu Dlya deyakih transmembrannih bilkiv cya obroka desho vidriznyayetsya V mezhah EPR bilok odrazu zv yazuyetsya z bilkami shaperonami shob zahistiti jogo vid visokoyi koncentraciyi inshih bilkiv v EPR nadayuchi jomu chas pravilno zgornutisya Zgornutij bilok chachto pidvergayetsya pevnim modifikaciyam napriklad glikozilyuvannyu pislya chtogo transportuyetsya do aparatu Goldzhi za dopomogoyu transportnih vezikul de modifikuyetsya dali abo zalishayetsya v EPR za dopomogoyu mehanizmiv utrimannya Posttranslyacijna translokaciya Hocha bilshist proteyiniv peremishayutsya kotranslyacijno deyaki translyuyutsya cilkom v citozoli pislya chogo napravlyayutsya do miscya priznachennya Ce vidbuvayetsya dlya bilkiv priznachenih do mitohondrij hloroplastiv abo peroksisom v ostannomu vipadku bilki zazvichaj mayut signalnu poslidovnist na C kinci Takozh posttranslyacino peremishayutsya bilki priznacheni do yadra klitini voni peretinayut yadernu obolonku cherez yaderni pori Transmembranni bilki Polipeptidnij lancyug transmambrannih bilkiv yaki v bilshosti vipadkiv ye transmembrannimi receptorami prohodit cherez membranu odin abo kilka raziv Voni vstavlyayutsya v membranu za dopomogoyu kilkoh translokacij poki proces ne perervetsya poslidovnistyu zupinki translokaciyi takozh nazivayemoyi membrannoyu yakirnoyu poslidovnistyu Ci skladni membranni bilki zazvichaj vikoristovuyut taki zh mehanizmi sortuvannya yak sekretorni bilki Prote bagato skladnih multi transmembrannih bilkiv mistyat strukturi yaki ne vidpovidayut comu mehanizmu Sim transmembrannih G proteyin zv yazanih receptoriv yaki predstavlyayut blizko 5 z genomu lyudini zovsim ne mayut zdebilshogo ne mayut terminalnoyi signalnoyi poslidovnosti Na vidminu vid sekretornih bilkiv persha transmembranna dalyanka sluzhit pershoyu signalnoyu poslidovnistyu yaka napravlyaye yih do membrani EPR Ce takozh privodit do peremishennya N kincya bilka v porozhninu membrani EPR Ce porushuye pravila kotranslyacijnoyi translokaciyi harakternoyi dlya bilkiv EPR ssavciv yak ce bulo prodemonstrovano in vitro Takim chinom bagato detalej topologiyi transmembrannih bilkiv za yihnogo zgortannya vse she zalishayut nevidomimi Sortuvannya bilkiv do mitohondrijBilshist mitohondrialnih bilkiv sintezuyutsya u viglyadi svoyih poperednikiv u citozoli sho mistyat pevni peptidni signali Citozolni shaperoni dopomogoyut cim poperednikam zv yazatisya iz receptorami na mitohondrialnij membrani Signalna poslidovnist cih bilkiv rozpiznayetsya pevnimi receptorami i zagalnimi porami importu angl General Import Pore GIP sho razom nazivayutsya angl Translocase of Outer Membrane TOM Poperednik bilka peremishayetsya cherez TOM u viglyadi petli shpilki Poperednik perenositsya cherez mizhmembrannih prostir mitohondrij za dopomogoyu malih bilkiv TIM yaki takozh sluzhit molekulyarnim shaperonami do peceptoru TIMM23B abo TIMM22 translokaza vnutrishnoyi membrani na poverhni vnutrishnoyi membrani U mezhah matrksu signalna poslidovnist vidsheplyuyetsya za dopomogoyu bilka mtHsp70 Vidomi tri receptori mitohondrialnoyi zovnishnoyi membrani TOMM20 TOMM22 i TOMM70 TOM70 zv yazuyetsya z vnutrishnimi signalnimi poslidovnostyami sluzhit centrom priyednannya citozolnih shaperoniv TOM20 zv yazuyetsya z preposlidovnostimi a TOM22 zv yazuyetsya yak z preposlidovnostyami tak i z vnutrishnimi signalnimi poslidovnostyami Ci receprtori yavlyayut soboyu transmembranni kanali z molekulyarnoyu vagoyu 410 kDa i diametrom pori 21 A Translokaza preposlidovnostej 23 TIM23 lokalizuyetsya na vnutrishnij membrani mitohondrij i zv yazuye N kinec poperednika bilka Cej bilok takozh perenosit poperedniki bilkiv cherez mizhmembrannij prostir TIMM50 zv yazuyetsya z TIM23 na vnutrishnij membrani TIMM44 zv yazuyetsya na storoni matriksu i v svoyu chergu zv yazuyetsya z mtHsp70 Translokaza preposlidovnostej 23 TIM23 zv yazuyetsya z poperednikami bilkiv priznachenih dlya vnutrishnoyi mitohondrialnoyi membrani Signali priznachennya do mitohondrialnogo matriksu bagati na pozitivno zaryadzheni i gidroksilni aminokisloti Dlya napravlyannya do riznih chastin mitohondrij bilki mistyat kilka signaliv sho rozpiznayutsya vkazanimi bilkami Bilki priznacheni do zovnishnoyi membrani mizhmembrannogo prostoru i vnutrishnoyi membrani chasto mayut rizni signalni poslidovnist na dodatok do matrichnoyi signalnoyi poslidovnosti Sortuvannya bilkiv do hloroplastivPoperedniki bilkiv priznachenih do hloroplastiv mistyat stromovu abo tilakoyidnu signalnu poslidovnosti Bilshist poperednikiv bilkiv peremishuyutsya cherez kompleksi Toc i Tic v mezhah obolonki hloroplastu Pislya translokaciyi do hloroplastu persha signalna poslidovnyat vidsheplyuyetsya i sortuvannya prodovzhuyetsya za dopomogoyu inshih signalnih poslidovnostej Sortuvannya bilkiv do mitohondrij ta hloroplastiv odnochasnoBagato bilkiv potribni odnochasno yak mitohondriyam tak i hloroplastam Taki kombinovani signalni poslidovnosti mayut vlastivosti oboh tipiv Ci poslidovnosti mayut visokij vmist osnovnih i gidrofobnih aminokislot ta nizkij vmist negativno zaryadzhenih Voni mayut nizhchij vmist alaninu i vishij vmist lejcinu i fenilalaninu Bilki podvijnogo priznachennya takozh mayut bilsh gidrofobni signalni poslidovnosti nizh yak mitohondrialni tak i hroroplastni Sortuvannya bilkiv do peroksisomVidomi dva vidi peroksisomnih signalnih poslidovnostej angl Peroxisomal Targeting Signals PTS C terminalnij tripeptid z poslidovnistyu S A C potim K R H potim L A Najzagalnishim PTS1 ye serin lizin lejcin Bilshist bilkiv matriksu peroksisom mistyat cyu signalnu poslidovnist Deyaki bilki mistyat PTS2 N terminalnu poslidovnist R K potim L V I X5 H Q L A F Isnuyut takozh bilki sho ne mistyat zhodnogo z cih signaliv Yihnij transport zasnovanij na tak zvanomu mehanizmi piggy back ci bilki zv yazuyutsya z bilkami sho mistyat PTS1 i peremishayutsya razom z nimi Defekti v transporti peroksisomnih bilkiv privodit do takih genetichnih hvorob yak ALD i Endocitoz za dopomogoyu receptorivDekilka molekul zv yazuyutsya iz specialnimi receptorami tak zvanimi coated pits na klitinnij membrani i primushuyut klitinu peremistiti yih do klitini za dopomogoyu endocitozu tobto vidsheplyuyuchi shmatok membrani razom z nim i peremishayuchi yih do endosomi Cej mehanizm vikoristovuyetsya dlya troh golovnih cilej Otrimannya istotnih metabolitiv napriklad Otrimannya deyakih gormoniv i faktoriv rostu napriklad epidermalnogo faktoru rostu i Otrimannya bilkiv yaki mayut buti znishenimi napriklad antigeniv fagocitami napriklad makrofagami Endocitoz za dopomogoyu receptoriv mozhe takozh buti zlovzhitim deyaki virusi taki zokrema yak zbudnik i deyaki toksini zokrema u zbudnikiv holeri difteriyi sibirki pravcya botulizmu ta inshih bakterij potraplyayut do klitini cherez cej mehanizm Sortuvannya bilkiv u bakterijZ deyakimi viklyuchennyami bakteriyi ne mayut membrannih organel v mezhah klitini ale voni takozh mozhut sintezuvati bilki priznacheni dlya pevnih vklyuchen takih yak gazovi vezikuli i granuli zberigannya Bakteriyi mozhut mati yak odnu membranu Firmicutes Actinobacteria zazvichaj gram pozitivni tak i dvi prostir mizh nimi nazivayetsya periplazmoyu bilshist gram negativnih bakterij Bilki mozhut takim chinom priznachatisya dlya citoplazmatichnoyi abo periplazmatichnoyi membran citoplazmi abo peripoazmi abo sekretuvatisya v otochennya Osnovnij mehanizm sortuvannya bilkiv citoplazmatichnoyi membrani podibnij do eukariotichnogo krim togo bakteriyi mayut sistemi sekreciyi bilkiv priznachenih dlya zovnishnoyi membrani ta sekreciyi chasto duzhe vazhlivi dlya patogenezu Osnovni sistemi sekreciyi ye sistemi sekteriyi I tipu II tipu tosho U gram pozitivnih bakterij ferment sortaza rozshiplyuye poperednik bilka bilya kincevoyi C kincya yak napriklad vidsheplyuyuchi LPXTG de X mozhe buti bud yakoyu aminokislotoyu pislya chogo perenosit bilok do klitinnoyi stinki Sistema analogichna sortazi LPXTG tak zvana eksortaza PEP CTERM zaproponovana i v bagatoh gram negativnih bakteriyah PosilannyaKanner EM Friedlander M Simon SM J Biol Chem 2003 Mar 7 278 10 7920 6 Kanner EM Klein IK Friedlander M Simon SM Biochemistry 2002 Jun 18 41 24 7707 15