Azərbaycanca
Беларускі
Dansk
Deutsch
Española
Français
Indonesia
Italiana
日本語
Қазақ
Lietuvos
Nederlands
Português
Русский
සිංහල
แบบไทย
Türkçe
Українська
中國人
United State
Afrikaans
Ренін (англ. Renin, від лат. ren — «нирка») — білок, який кодується геном REN, розташованим у людини на довгому плечі 1-ї хромосоми. Довжина поліпептидного ланцюга первинного білка становить 406 амінокислот, а молекулярна маса — 45 057.
| Ренін | |||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 | |||||||||||||||||
| |||||||||||||||||
| Ідентифікатори | |||||||||||||||||
| Символи | REN, HNFJ2, renin, ADTKD4, RTD | ||||||||||||||||
| Зовнішні ІД | OMIM: 179820 MGI: 97898 HomoloGene: 20151 GeneCards: REN | ||||||||||||||||
| Пов'язані генетичні захворювання | |||||||||||||||||
| renal tubular dysgenesis of genetic origin, hyperuricemia-anemia-renal failure syndrome | |||||||||||||||||
| Реагує на сполуку | |||||||||||||||||
| Аліскірен | |||||||||||||||||
| |||||||||||||||||
| Ортологи | |||||||||||||||||
| Види | Людина | Миша | |||||||||||||||
| Entrez |
|
| |||||||||||||||
| Ensembl |
|
| |||||||||||||||
| UniProt |
|
| |||||||||||||||
| RefSeq (мРНК) |
|
| |||||||||||||||
| RefSeq (білок) |
|
| |||||||||||||||
| Локус (UCSC) | Хр. 1: 204.15 – 204.19 Mb | н/д | |||||||||||||||
| PubMed search | |||||||||||||||||
| Вікідані | |||||||||||||||||
| |||||||||||||||||
| 10 | 20 | 30 | 40 | 50 | ||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| MDGWRRMPRW | GLLLLLWGSC | TFGLPTDTTT | FKRIFLKRMP | SIRESLKERG | ||||
| VDMARLGPEW | SQPMKRLTLG | NTTSSVILTN | YMDTQYYGEI | GIGTPPQTFK | ||||
| VVFDTGSSNV | WVPSSKCSRL | YTACVYHKLF | DASDSSSYKH | NGTELTLRYS | ||||
| TGTVSGFLSQ | DIITVGGITV | TQMFGEVTEM | PALPFMLAEF | DGVVGMGFIE | ||||
| QAIGRVTPIF | DNIISQGVLK | EDVFSFYYNR | DSENSQSLGG | QIVLGGSDPQ | ||||
| HYEGNFHYIN | LIKTGVWQIQ | MKGVSVGSST | LLCEDGCLAL | VDTGASYISG | ||||
| STSSIEKLME | ALGAKKRLFD | YVVKCNEGPT | LPDISFHLGG | KEYTLTSADY | ||||
| VFQESYSSKK | LCTLAIHAMD | IPPPTGPTWA | LGATFIRKFY | TEFDRRNNRI | ||||
| GFALAR |
Ренін являє собою протеолітичний фермент хребетних тварин і людини. Вперше термін був запропонований [en] і Пером Бергманом 1898 року для позначення речовини, яку вони виявили в сольовому екстракті нирок кроля та яка підвищувала кров'яний тиск при введенні її у кров. Ренін виробляється спеціалізованими клітинами юкстагломерулярного комплексу і виділяється безпосередньо в кров, проте не є гормоном у повному розумінні. Він являє собою високоактивну протеазу, яка, діючи на білок плазми крові ангіотензиноген, започатковує утворення гормону й виділення гормону надниркових залоз альдостерону. Перший гормон є надзвичайно активним вазоконстриктором (судинозвужуючий ефект), а другий — регулятором обміну натрію та калію в організмі.
Синтез
Синтез реніну складається з декількох етапів, що розпочинаються з трансляції ренінової мРНК в препроренін. N-кінцева послідовність препрореніна (з 23 амінокислотних залишків) направляє білок в ендоплазматичний ретикулум, де відщеплюється з формуванням прореніну. Проренін глікозилюється в апараті Гольджі і або прямо секретується в кров нерегуляторним шляхом, або упаковується в секреторні гранули, де перетворюється на ренін, що складається з 340 амінокислот, з молекулярною масою 37кДа.
Секреція
Ренін продукується юкстагломерулярними клітинами стінок аферентних артеріол ниркових клубочків і звідси надходить у кров та лімфу у відповідь на три стимули:
- Зниження артеріального тиску (яке може бути пов'язане зі зменшенням об'єму крові), що визначається барорецепторами (чутливі до тиску клітин).
- Зниження рівня хлориду натрію в ультрафільтраті нефрона. На таку зміну реагує щільна пляма юкстагломерулярного комплексу.
- Діяльність симпатичної нервової системи, яка також контролює кров'яний тиск, діючи через β1-адренорецептори .
Хоча за місцем синтезу ренін можна віднести до гормонів, він не є таким, оскільки не має клітинної мішені, а впливає на інший білок крові. Крім того, секреція реніну значною мірою контролюється традиційним ендокринним механізмом зворотного зв'язку.
Регуляція секреції
Інгібітором реніну є похідне фосфатидилсерину, що міститься в плазмі крові. Вміст реніну у плазмі крові (активність у нормі — 0,9–3,3 нг/мл/г) буває підвищений у людей, хворих на есенціальну гіпертензію. Нирки виділяють у кров ренін у підвищеній кількості в умовах гіпоксії. Вміст реніну підвищується також при застосуванні естрогенів, фуросеміду, етакринової кислоти та азидних діуретиків, пероральних контрацептивів і знижується під впливом ангіотензину, дезоксикортикостерону, калію, β-адреноблокаторів.
Ренін-ангіотензинова система (РАС)
Головним діючим чинником РАС є ангіотензин-ІІ. Ланцюг реакцій утворення ангіотензину-ІІ починається в юкстагломерулярному комплексі. Ренін, що там синтезується, гідролізує α-глобулін ангіотензиноген, який синтезується в печінці під впливом глюкокортикоїдів та естрогенів. Ренін відщеплює від α‑глобуліну N-кінцевий неактивний декапептид — ангіотензин І, який під дією спеціального ангіотензин-1-перетворювального ферменту (міститься у всіх тканинах, найбільше — в легенях і плазмі крові) перетворюється на октапептид — ангіотензин ІІ. Останній перетворюється на гептапептид — ангіотензин ІІІ. Ангіотензин ІІ спричиняє скорочення гладких м'язів судин, зниження інтенсивності кровообігу в нирках, зменшення виділення з організму рідини та солей, а також посилення секреції альдостерону кірковим шаром надниркових залоз; у високих концентраціях виявляє сильну судинозвужувальну дію й підвищує АТ.
Стимулом для збільшеного виділення нирками реніну і запуску РАС є зниження артеріального тиску і погіршення ниркового кровопостачання. Так само активізується РАС подразненням симпатичних нервів або деяких ділянок гіпоталамуса.
Див. також
Література
- Morris B.J. (1986). New possibilities for intracellular renin and inactive renin now that the structure of the human renin gene has been elucidated. Clin. Sci. 71: 345—355. PMID 3530608 DOI:10.1042/cs0710345
- The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
- Soubrier F., Panthier J.-J., Corvol P., Rougeon F. (1983). Molecular cloning and nucleotide sequence of a human renin cDNA fragment. Nucleic Acids Res. 11: 7181—7190. PMID 6138751 DOI:10.1093/nar/11.20.7181
- Soubrier F., Panthier J.J., Houot A.-M., Rougeon F., Corvol P. (1986). Segmental homology between the promoter region of the human renin gene and the mouse ren1 and ren2 promoter regions. Gene. 41: 85—92. PMID 3516796 DOI:10.1016/0378-1119(86)90270-2
- Burt D.W., Nakamura N., Kelley P., Dzau V.J. (1989). Identification of negative and positive regulatory elements in the human renin gene. J. Biol. Chem. 264: 7357—7362. PMID 2540188
Примітки
- Захворювання, генетично пов'язані з Ренін переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
- Сполуки, які фізично взаємодіють з Ренін переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
- Human PubMed Reference:.
- Mouse PubMed Reference:.
- HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:9958 (англ.) . Процитовано 26 квітня 2018.
- UniProt, P00797 (англ.) . Процитовано 26 квітня 2018.
- Basso, N.; Terragno, N. A. (2001). History About the Discovery of the Renin-Angiotensin System. Hypertension. 38 (6): 1246—1249. doi:10.1161/hy1201.101214. ISSN 0194-911X.(англ.)
- Фізіологія людини і тварин: Підручник/ Г. М. Чайченко, В. О. Цибенко, В. Д. Сокур; За ред. В. О. Цибенка. — К.: Вища шк., 2003. — 463с.: іл.
- Биохимия / Под ред. Е. С. Северина. — М., 2003
- Imai, T.; Miyazaki, H.; Hirose, S.; Hori, H.; Hayashi, T.; Kageyama, R.; Ohkubo, H.; Nakanishi, S.; and Murakami, K. (December 1983). «Cloning and sequence analysis of cDNA for human renin precursor». Proceedings of the National Academy of Sciences U.S.A. 80 (24): 7405–9.
- Pratt, R. E.; Flynn, J. A.; Hobart, P. M.; Paul, M.; and Dzau, V. J. (March 1988). «Different secretory pathways of renin from mouse cells transfected with the human renin gene». Journal of Biological Chemistry 263 (7): 3137–41. PMID 2893797
- Березов Т. Т., Коровкин Б. Ф. Биологическая химия / Под ред. С. С. Дебова. — М., 1982
- Brenner & Rector's The Kidney, 7th ed., Saunders, 2004, pp. 2118—2119
- http://www.pharmencyclopedia.com.ua/article/1074/renin
 | Це незавершена стаття про білки. Ви можете проєкту, виправивши або дописавши її. |
Вікіпедія, Українська, Україна, книга, книги, бібліотека, стаття, читати, завантажити, безкоштовно, безкоштовно завантажити, mp3, відео, mp4, 3gp, jpg, jpeg, gif, png, малюнок, музика, пісня, фільм, книга, гра, ігри, мобільний, телефон, android, ios, apple, мобільний телефон, samsung, iphone, xiomi, xiaomi, redmi, honor, oppo, nokia, sonya, mi, ПК, web, Інтернет
Renin angl Renin vid lat ren nirka bilok yakij koduyetsya genom REN roztashovanim u lyudini na dovgomu plechi 1 yi hromosomi Dovzhina polipeptidnogo lancyuga pervinnogo bilka stanovit 406 aminokislot a molekulyarna masa 45 057 ReninNayavni strukturiPDBPoshuk ortologiv PDBe RCSB Spisok kodiv PDB4XX4 1BBS 1BIL 1BIM 1HRN 1RNE 2BKS 2BKT 2FS4 2G1N 2G1O 2G1R 2G1S 2G1Y 2G20 2G21 2G22 2G24 2G26 2G27 2I4Q 2IKO 2IKU 2IL2 2REN 2V0Z 2V10 2V11 2V12 2V13 2V16 2X0B 3D91 3G6Z 3G70 3G72 3GW5 3K1W 3KM4 3O9L 3OAD 3OAG 3OOT 3OQF 3OQK 3OWN 3Q3T 3Q4B 3Q5H 3SFC 3VCM 3VSW 3VSX 3VUC 3VYD 3VYE 3VYF 4AMT 4GJ5 4GJ6 4GJ7 4GJ8 4GJ9 4GJA 4GJB 4GJC 4GJD 4PYV 4Q1N 4RYC 4RYG 4RZ1 4S1G 4XX3IdentifikatoriSimvoliREN HNFJ2 renin ADTKD4 RTDZovnishni ID OMIM 179820 MGI 97898 HomoloGene 20151 GeneCards RENPov yazani genetichni zahvoryuvannyarenal tubular dysgenesis of genetic origin hyperuricemia anemia renal failure syndrome Reaguye na spolukuAliskiren Ontologiya genaMolekulyarna funkciya insulin like growth factor receptor binding aspartic type endopeptidase activity endopeptidase activity GO 0070122 peptidase activity signaling receptor binding hydrolase activity GO 0001948 GO 0016582 protein bindingKlitinna komponenta citoplazma membrana klitinna membrana vnutrishnoklitinnij extracellular region mizhklitinnij prostir apical part of cellBiologichnij proces response to immobilization stress regulation of blood volume by renin angiotensin male gonad development regulation of MAPK cascade rozvitok nirki renin angiotensin regulation of aldosterone production cell maturation amyloid beta metabolic process response to organic substance angiotensin maturation proteoliz mesonephros development regulation of blood pressure response to lipopolysaccharide GO 0044257 protein catabolic process drinking behavior hormone mediated signaling pathway response to cGMP response to cAMPDzherela Amigo QuickGOOrtologiVidi Lyudina MishaEntrez5972 19701Ensembl ENSG00000143839 ENSMUSG00000070645UniProt P00797 P06281RefSeq mRNK NM 000537NM 031192RefSeq bilok NP 000528NP 112469Lokus UCSC Hr 1 204 15 204 19 Mbn dPubMed searchVikidaniDiv Red dlya lyudejDiv Red dlya mishej Poslidovnist aminokislot1020304050 MDGWRRMPRWGLLLLLWGSCTFGLPTDTTTFKRIFLKRMPSIRESLKERG VDMARLGPEWSQPMKRLTLGNTTSSVILTNYMDTQYYGEIGIGTPPQTFK VVFDTGSSNVWVPSSKCSRLYTACVYHKLFDASDSSSYKHNGTELTLRYS TGTVSGFLSQDIITVGGITVTQMFGEVTEMPALPFMLAEFDGVVGMGFIE QAIGRVTPIFDNIISQGVLKEDVFSFYYNRDSENSQSLGGQIVLGGSDPQ HYEGNFHYINLIKTGVWQIQMKGVSVGSSTLLCEDGCLALVDTGASYISG STSSIEKLMEALGAKKRLFDYVVKCNEGPTLPDISFHLGGKEYTLTSADY VFQESYSSKKLCTLAIHAMDIPPPTGPTWALGATFIRKFYTEFDRRNNRI GFALAR A Alanin C Cisteyin D Asparaginova kislota E Glutaminova kislota F Fenilalanin G Glicin H Gistidin I Izolejcin K Lizin L Lejcin M Metionin N Asparagin P Prolin Q Glutamin R Arginin S Serin T Treonin V Valin W Triptofan Y Tirozin Renin yavlyaye soboyu proteolitichnij ferment hrebetnih tvarin i lyudini Vpershe termin buv zaproponovanij en i Perom Bergmanom 1898 roku dlya poznachennya rechovini yaku voni viyavili v solovomu ekstrakti nirok krolya ta yaka pidvishuvala krov yanij tisk pri vvedenni yiyi u krov Renin viroblyayetsya specializovanimi klitinami yukstaglomerulyarnogo kompleksu i vidilyayetsya bezposeredno v krov prote ne ye gormonom u povnomu rozuminni Vin yavlyaye soboyu visokoaktivnu proteazu yaka diyuchi na bilok plazmi krovi angiotenzinogen zapochatkovuye utvorennya gormonu j vidilennya gormonu nadnirkovih zaloz aldosteronu Pershij gormon ye nadzvichajno aktivnim vazokonstriktorom sudinozvuzhuyuchij efekt a drugij regulyatorom obminu natriyu ta kaliyu v organizmi SintezSintez reninu skladayetsya z dekilkoh etapiv sho rozpochinayutsya z translyaciyi reninovoyi mRNK v preprorenin N kinceva poslidovnist preprorenina z 23 aminokislotnih zalishkiv napravlyaye bilok v endoplazmatichnij retikulum de vidsheplyuyetsya z formuvannyam proreninu Prorenin glikozilyuyetsya v aparati Goldzhi i abo pryamo sekretuyetsya v krov neregulyatornim shlyahom abo upakovuyetsya v sekretorni granuli de peretvoryuyetsya na renin sho skladayetsya z 340 aminokislot z molekulyarnoyu masoyu 37kDa SekreciyaRenin produkuyetsya yukstaglomerulyarnimi klitinami stinok aferentnih arteriol nirkovih klubochkiv i zvidsi nadhodit u krov ta limfu u vidpovid na tri stimuli Znizhennya arterialnogo tisku yake mozhe buti pov yazane zi zmenshennyam ob yemu krovi sho viznachayetsya baroreceptorami chutlivi do tisku klitin Znizhennya rivnya hloridu natriyu v ultrafiltrati nefrona Na taku zminu reaguye shilna plyama yukstaglomerulyarnogo kompleksu Diyalnist simpatichnoyi nervovoyi sistemi yaka takozh kontrolyuye krov yanij tisk diyuchi cherez b1 adrenoreceptori Hocha za miscem sintezu renin mozhna vidnesti do gormoniv vin ne ye takim oskilki ne maye klitinnoyi misheni a vplivaye na inshij bilok krovi Krim togo sekreciya reninu znachnoyu miroyu kontrolyuyetsya tradicijnim endokrinnim mehanizmom zvorotnogo zv yazku Regulyaciya sekreciyiIngibitorom reninu ye pohidne fosfatidilserinu sho mistitsya v plazmi krovi Vmist reninu u plazmi krovi aktivnist u normi 0 9 3 3 ng ml g buvaye pidvishenij u lyudej hvorih na esencialnu gipertenziyu Nirki vidilyayut u krov renin u pidvishenij kilkosti v umovah gipoksiyi Vmist reninu pidvishuyetsya takozh pri zastosuvanni estrogeniv furosemidu etakrinovoyi kisloti ta azidnih diuretikiv peroralnih kontraceptiviv i znizhuyetsya pid vplivom angiotenzinu dezoksikortikosteronu kaliyu b adrenoblokatoriv Renin angiotenzinova sistema RAS Dokladnishe Renin angiotenzinova sistema Golovnim diyuchim chinnikom RAS ye angiotenzin II Lancyug reakcij utvorennya angiotenzinu II pochinayetsya v yukstaglomerulyarnomu kompleksi Renin sho tam sintezuyetsya gidrolizuye a globulin angiotenzinogen yakij sintezuyetsya v pechinci pid vplivom glyukokortikoyidiv ta estrogeniv Renin vidsheplyuye vid a globulinu N kincevij neaktivnij dekapeptid angiotenzin I yakij pid diyeyu specialnogo angiotenzin 1 peretvoryuvalnogo fermentu mistitsya u vsih tkaninah najbilshe v legenyah i plazmi krovi peretvoryuyetsya na oktapeptid angiotenzin II Ostannij peretvoryuyetsya na geptapeptid angiotenzin III Angiotenzin II sprichinyaye skorochennya gladkih m yaziv sudin znizhennya intensivnosti krovoobigu v nirkah zmenshennya vidilennya z organizmu ridini ta solej a takozh posilennya sekreciyi aldosteronu kirkovim sharom nadnirkovih zaloz u visokih koncentraciyah viyavlyaye silnu sudinozvuzhuvalnu diyu j pidvishuye AT Stimulom dlya zbilshenogo vidilennya nirkami reninu i zapusku RAS ye znizhennya arterialnogo tisku i pogirshennya nirkovogo krovopostachannya Tak samo aktivizuyetsya RAS podraznennyam simpatichnih nerviv abo deyakih dilyanok gipotalamusa Div takozhHromosoma 1LiteraturaMorris B J 1986 New possibilities for intracellular renin and inactive renin now that the structure of the human renin gene has been elucidated Clin Sci 71 345 355 PMID 3530608 DOI 10 1042 cs0710345 The status quality and expansion of the NIH full length cDNA project the Mammalian Gene Collection MGC Genome Res 14 2121 2127 2004 PMID 15489334 DOI 10 1101 gr 2596504 Soubrier F Panthier J J Corvol P Rougeon F 1983 Molecular cloning and nucleotide sequence of a human renin cDNA fragment Nucleic Acids Res 11 7181 7190 PMID 6138751 DOI 10 1093 nar 11 20 7181 Soubrier F Panthier J J Houot A M Rougeon F Corvol P 1986 Segmental homology between the promoter region of the human renin gene and the mouse ren1 and ren2 promoter regions Gene 41 85 92 PMID 3516796 DOI 10 1016 0378 1119 86 90270 2 Burt D W Nakamura N Kelley P Dzau V J 1989 Identification of negative and positive regulatory elements in the human renin gene J Biol Chem 264 7357 7362 PMID 2540188PrimitkiZahvoryuvannya genetichno pov yazani z Renin pereglyanuti redaguvati posilannya na VikiDanih Spoluki yaki fizichno vzayemodiyut z Renin pereglyanuti redaguvati posilannya na VikiDanih Human PubMed Reference Mouse PubMed Reference HUGO Gene Nomenclature Commitee HGNC 9958 angl Procitovano 26 kvitnya 2018 UniProt P00797 angl Procitovano 26 kvitnya 2018 Basso N Terragno N A 2001 History About the Discovery of the Renin Angiotensin System Hypertension 38 6 1246 1249 doi 10 1161 hy1201 101214 ISSN 0194 911X angl Fiziologiya lyudini i tvarin Pidruchnik G M Chajchenko V O Cibenko V D Sokur Za red V O Cibenka K Visha shk 2003 463s il Biohimiya Pod red E S Severina M 2003 Imai T Miyazaki H Hirose S Hori H Hayashi T Kageyama R Ohkubo H Nakanishi S and Murakami K December 1983 Cloning and sequence analysis of cDNA for human renin precursor Proceedings of the National Academy of Sciences U S A 80 24 7405 9 Pratt R E Flynn J A Hobart P M Paul M and Dzau V J March 1988 Different secretory pathways of renin from mouse cells transfected with the human renin gene Journal of Biological Chemistry 263 7 3137 41 PMID 2893797 Berezov T T Korovkin B F Biologicheskaya himiya Pod red S S Debova M 1982 Brenner amp Rector s The Kidney 7th ed Saunders 2004 pp 2118 2119 http www pharmencyclopedia com ua article 1074 renin Ce nezavershena stattya pro bilki Vi mozhete dopomogti proyektu vipravivshi abo dopisavshi yiyi