Azərbaycanca AzərbaycancaБеларускі БеларускіDansk DanskDeutsch DeutschEspañola EspañolaFrançais FrançaisIndonesia IndonesiaItaliana Italiana日本語 日本語Қазақ ҚазақLietuvos LietuvosNederlands NederlandsPortuguês PortuguêsРусский Русскийසිංහල සිංහලแบบไทย แบบไทยTürkçe TürkçeУкраїнська Українська中國人 中國人United State United StateAfrikaans Afrikaans
Підтримка
www.wikidata.uk-ua.nina.az

Рецептор епідермального фактора росту англ Epidermal growth factor receptor EGFR білок який кодується однойменним геном

Рецептор епідермального фактора росту

Рецептор епідермального фактора росту

Рецептор епідермального фактора росту (англ. Epidermal growth factor receptor, EGFR) – білок, який кодується однойменним геном EGFR, розташованим у людини на короткому плечі 7-ї хромосоми. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 1 210 амінокислот, а молекулярна маса — 134 277.

EGFR
image
Наявні структури
PDBПошук ортологів: PDBe RCSB
Ідентифікатори
Символи EGFR, ERBB, ERBB1, HER1, NISBD2, PIG61, mENA, epidermal growth factor receptor, Genes, erbB-1, ERRP
Зовнішні ІД OMIM: 131550 MGI: 95294 HomoloGene: 74545 GeneCards: EGFR
Пов'язані генетичні захворювання
гліома, недрібноклітинна карцинома легенів, гліобластома, adenocarcinoma of the lung
Реагує на сполуку
Афатиніб, AP-26113, canertinib, dacomitinib, ерлотиніб, гефітиніб, icotinib, лапатиніб, neratinib, vandetanib, osimertinib, mobocertinib, icotinib, dacomitinib, osimertinib, naquotinib, bms-599626, bms-690514, agerafenib, cudc-101, falnidamol, PD166285, pelitinib, PKI166, poziotinib, sapitinib, sim-6802, varlitinib, tesevatinib
Шаблон експресії
image
https://ncbi.nlm.nih.gov/gene?cmd=retrieve&dopt=default&rn=1&list_uids=1956/ Більше даних
Ортологи
Види Людина Миша
Entrez
1956,https://ncbi.nlm.nih.gov/gene?cmd=retrieve&dopt=default&rn=1&list_uids=1956
1956,https://ncbi.nlm.nih.gov/gene?cmd=retrieve&dopt=default&rn=1&list_uids=1956
13649
Ensembl
ENSG00000146648
ENSMUSG00000020122
UniProt
P00533
Q01279
RefSeq (мРНК)
NM_007912
NM_207655
RefSeq (білок)
NP_031938
NP_997538
Локус (UCSC) Хр. 7: 55.02 – 55.21 Mb Хр. 11: 16.7 – 16.87 Mb
PubMed search
Вікідані
Див./Ред. для людейДив./Ред. для мишей
Послідовність амінокислот
1020304050
MRPSGTAGAALLALLAALCPASRALEEKKVCQGTSNKLTQLGTFEDHFLS
LQRMFNNCEVVLGNLEITYVQRNYDLSFLKTIQEVAGYVLIALNTVERIP
LENLQIIRGNMYYENSYALAVLSNYDANKTGLKELPMRNLQEILHGAVRF
SNNPALCNVESIQWRDIVSSDFLSNMSMDFQNHLGSCQKCDPSCPNGSCW
GAGEENCQKLTKIICAQQCSGRCRGKSPSDCCHNQCAAGCTGPRESDCLV
CRKFRDEATCKDTCPPLMLYNPTTYQMDVNPEGKYSFGATCVKKCPRNYV
VTDHGSCVRACGADSYEMEEDGVRKCKKCEGPCRKVCNGIGIGEFKDSLS
INATNIKHFKNCTSISGDLHILPVAFRGDSFTHTPPLDPQELDILKTVKE
ITGFLLIQAWPENRTDLHAFENLEIIRGRTKQHGQFSLAVVSLNITSLGL
RSLKEISDGDVIISGNKNLCYANTINWKKLFGTSGQKTKIISNRGENSCK
ATGQVCHALCSPEGCWGPEPRDCVSCRNVSRGRECVDKCNLLEGEPREFV
ENSECIQCHPECLPQAMNITCTGRGPDNCIQCAHYIDGPHCVKTCPAGVM
GENNTLVWKYADAGHVCHLCHPNCTYGCTGPGLEGCPTNGPKIPSIATGM
VGALLLLLVVALGIGLFMRRRHIVRKRTLRRLLQERELVEPLTPSGEAPN
QALLRILKETEFKKIKVLGSGAFGTVYKGLWIPEGEKVKIPVAIKELREA
TSPKANKEILDEAYVMASVDNPHVCRLLGICLTSTVQLITQLMPFGCLLD
YVREHKDNIGSQYLLNWCVQIAKGMNYLEDRRLVHRDLAARNVLVKTPQH
VKITDFGLAKLLGAEEKEYHAEGGKVPIKWMALESILHRIYTHQSDVWSY
GVTVWELMTFGSKPYDGIPASEISSILEKGERLPQPPICTIDVYMIMVKC
WMIDADSRPKFRELIIEFSKMARDPQRYLVIQGDERMHLPSPTDSNFYRA
LMDEEDMDDVVDADEYLIPQQGFFSSPSTSRTPLLSSLSATSNNSTVACI
DRNGLQSCPIKEDSFLQRYSSDPTGALTEDSIDDTFLPVPEYINQSVPKR
PAGSVQNPVYHNQPLNPAPSRDPHYQDPHSTAVGNPEYLNTVQPTCVNST
FDSPAHWAQKGSHQISLDNPDYQQDFFPKEAKPNGIFKGSTAENAEYLRV
APQSSEFIGA

Білок є мембранним рецептором епідермального фактора росту та є одним з 4 представників родини рецепторів епідермального фактора росту з групи тирозинкіназних рецепторів. Локалізований у клітинній мембрані, ядрі, мембрані, ендоплазматичному ретикулумі, апараті Гольджі, ендосомах. Також секретований назовні.

Бере участь у внутрішньоклітинних сигнальних шляхах, які контролюють клітинний поділ та виживання клітини. Іноді мутації в гені EGFR призводять до збільшення кількості рецептора в раковій клітині. Це призводить до пришвидшення поділу таких клітин. Препарати, які блокують рецептор епідермального фактору росту використовують при лікуванні певних видів злоякісних пухлин.

Окрім власне епідермального фактора росту, рецептор взаємодіє з 6 іншими лігандами:

Література

  • Ilekis J.V., Stark B.C., Scoccia B. (1995). Possible role of variant RNA transcripts in the regulation of epidermal growth factor receptor expression in human placenta. Mol. Reprod. Dev. 41: 149—156. PMID 7654368 DOI:10.1002/mrd.1080410205
  • Reiter J.L., Maihle N.J. (1996). A 1.8 kb alternative transcript from the human epidermal growth factor receptor gene encodes a truncated form of the receptor. Nucleic Acids Res. 24: 4050—4056. PMID 8918811 DOI:10.1093/nar/24.20.4050
  • Ilekis J.V., Gariti J., Niederberger C., Scoccia B. (1997). Expression of a truncated epidermal growth factor receptor-like protein (TEGFR) in ovarian cancer. Gynecol. Oncol. 65: 36—41. PMID 9103388 DOI:10.1006/gyno.1996.4526
  • Weber W., Gill G.N., Spiess J. (1984). Production of an epidermal growth factor receptor-related protein. Science. 224: 294—297. PMID 6324343 DOI:10.1126/science.6324343
  • Zhang Z., Henzel W.J. (2004). Signal peptide prediction based on analysis of experimentally verified cleavage sites. Protein Sci. 13: 2819—2824. PMID 15340161 DOI:10.1110/ps.04682504
  • Huang F., Kirkpatrick D., Jiang X., Gygi S.P., Sorkin A. (2006). Differential regulation of EGF receptor internalization and degradation by multiubiquitination within the kinase domain. Mol. Cell. 21: 737—748. PMID 16543144 DOI:10.1016/j.molcel.2006.02.018

Примітки

  1. Захворювання, генетично пов'язані з EGFR переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
  2. Сполуки, які фізично взаємодіють з рецептор епідермального фактора росту переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
  3. Human PubMed Reference:.
  4. Mouse PubMed Reference:.
  5. HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:3236 (англ.) . Процитовано 7 вересня 2017.
  6. UniProt, P00533 (англ.) . Процитовано 7 вересня 2017.
  7. epidermal growth factor receptor. NCI's Dictionary of Cancer Terms. National Cancer Institute at the National Institutes of Health(англ.)
  8. Arienti C, Pignatta S and Tesei A (2019) Epidermal Growth Factor Receptor Family and its Role in Gastric Cancer. Front. Oncol. 9:1308. doi: 10.3389/fonc.2019.01308

Див. також

image Це незавершена стаття про білки.
Ви можете проєкту, виправивши або дописавши її.

Вікіпедія, Українська, Україна, книга, книги, бібліотека, стаття, читати, завантажити, безкоштовно, безкоштовно завантажити, mp3, відео, mp4, 3gp, jpg, jpeg, gif, png, малюнок, музика, пісня, фільм, книга, гра, ігри, мобільний, телефон, android, ios, apple, мобільний телефон, samsung, iphone, xiomi, xiaomi, redmi, honor, oppo, nokia, sonya, mi, ПК, web, Інтернет

Receptor epidermalnogo faktora rostu angl Epidermal growth factor receptor EGFR bilok yakij koduyetsya odnojmennim genom EGFR roztashovanim u lyudini na korotkomu plechi 7 yi hromosomi Dovzhina polipeptidnogo lancyuga bilka stanovit 1 210 aminokislot a molekulyarna masa 134 277 EGFRNayavni strukturiPDBPoshuk ortologiv PDBe RCSB Spisok kodiv PDB1IVO 1M14 1M17 1MOX 1NQL 1XKK 1YY9 1Z9I 2EB2 2EB3 2GS2 2GS6 2GS7 2ITN 2ITO 2ITP 2ITQ 2ITT 2ITU 2ITV 2ITW 2ITY 2ITZ 2J5E 2J5F 2J6M 2JIT 2JIU 2JIV 2KS1 2M0B 2M20 2RF9 2RFD 2RFE 2RGP 3B2U 3B2V 3BEL 3BUO 3C09 3G5V 3G5Y 3GOP 3GT8 3IKA 3LZB 3NJP 3OB2 3OP0 3P0Y 3PFV 3POZ 3QWQ 3UG1 3UG2 3VJN 3VJO 3VRP 3VRR 3W2O 3W2P 3W2Q 3W2R 3W2S 3W32 3W33 4G5J 4G5P 4HJO 4I1Z 4I20 4I21 4I22 4I23 4I24 4JQ7 4JQ8 4JR3 4JRV 4KRL 4KRM 4KRO 4KRP 4LI5 4LL0 4LQM 4LRM 4R3P 4R3R 4R5S 4RIW 4RIX 4RIY 4RJ4 4RJ5 4RJ6 4RJ7 4RJ8 4TKS 4WKQ 4WRG 4ZJV 5CNN 5CNO 5CAN 2N5S 5CAL 5C8M 4UV7 5CAV 5CZI 5EDQ 5CAS 5CAO 5CAP 5EM5 5HG5 5EDR 5EM8 5EDP 5HG7 5CAU 5C8K 5C8N 5CZH 5CAQ 5EM6 4UIP 5HG9 5EM7 5HG8 4ZSE 5HIB 5HIC 5D41 4WD5IdentifikatoriSimvoliEGFR ERBB ERBB1 HER1 NISBD2 PIG61 mENA epidermal growth factor receptor Genes erbB 1 ERRPZovnishni ID OMIM 131550 MGI 95294 HomoloGene 74545 GeneCards EGFRPov yazani genetichni zahvoryuvannyaglioma nedribnoklitinna karcinoma legeniv glioblastoma adenocarcinoma of the lung Reaguye na spolukuAfatinib AP 26113 canertinib dacomitinib erlotinib gefitinib icotinib lapatinib neratinib vandetanib osimertinib mobocertinib icotinib dacomitinib osimertinib naquotinib bms 599626 bms 690514 agerafenib cudc 101 falnidamol PD166285 pelitinib PKI166 poziotinib sapitinib sim 6802 varlitinib tesevatinib Ontologiya genaMolekulyarna funkciya kinase activity nitric oxide synthase regulator activity transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity protein phosphatase binding ATP binding protein kinase activity enzyme binding MAP kinase kinase kinase activity transferase activity chromatin binding actin filament binding double stranded DNA binding transmembrane signaling receptor activity nucleotide binding signal transducer activity identical protein binding signaling receptor binding protein tyrosine kinase activity calmodulin binding protein kinase binding phosphatidylinositol 4 5 bisphosphate 3 kinase activity protein heterodimerization activity integrin binding epidermal growth factor binding GO 0008313 epidermal growth factor activated receptor activity ubiquitin protein ligase binding cadherin binding virus receptor activity GO 0001948 GO 0016582 protein bindingKlitinna komponenta citoplazma endosoma multivesicular body internal vesicle lumen yaderna membrana membrana focal adhesion extracellular region perinuclear region of cytoplasm klitinne yadro cell surface endoplazmatichnij retikulum integral component of membrane kompleks Goldzhi early endosome membrane receptor complex klitinna membrana endocytic vesicle vnutrishnoklitinnij AP 2 adaptor complex endosome membrane endoplasmic reticulum membrane Golgi membrane basolateral plasma membrane Shc EGFR complex membrane raft apical plasma membrane sinaps mizhklitinnij prostir clathrin coated vesicle membrane integral component of plasma membrane basal plasma membrane GO 0009327 protein containing complexBiologichnij proces positive regulation of protein phosphorylation negative regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway positive regulation of MAP kinase activity protein phosphorylation cell surface receptor signaling pathway protein insertion into membrane proliferaciya morphogenesis of an epithelial fold osifikaciya GO 1903363 negative regulation of protein catabolic process transmembrane receptor protein tyrosine kinase signaling pathway positive regulation of fibroblast proliferation activation of phospholipase C activity epidermis development learning or memory protein autophosphorylation positive regulation of phosphorylation cerebral cortex cell migration digestive tract morphogenesis hair follicle development fosforilyuvannya positive regulation of epithelial cell proliferation embryonic placenta development eyelid development in camera type eye GO 0043006 activation of phospholipase A2 activity positive regulation of DNA replication response to UV A regulation of peptidyl tyrosine phosphorylation positive regulation of cell migration positive regulation of nitric oxide biosynthetic process cellular response to estradiol stimulus GO 1900404 positive regulation of DNA repair response to stress regulation of nitric oxide synthase activity salivary gland morphogenesis MAPK cascade cellular response to epidermal growth factor stimulus multicellular organism development regulation of cell population proliferation GO 0000767 cell morphogenesis cellular response to amino acid stimulus GO 0072468 signalna transdukciya GO 0003257 GO 0010735 GO 1901228 GO 1900622 GO 1904488 positive regulation of transcription by RNA polymerase II lung development positive regulation of synaptic transmission glutamatergic positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade phosphatidylinositol phosphate biosynthetic process cirkadnij ritm positive regulation of superoxide anion generation positive regulation of cell population proliferation positive regulation of vasoconstriction response to osmotic stress tongue development negative regulation of apoptotic process response to cobalamin liver regeneration response to calcium ion Zagoyennya ran cellular response to dexamethasone stimulus negative regulation of mitotic cell cycle cellular response to growth factor stimulus hydrogen peroxide metabolic process GO 0001306 response to oxidative stress response to lipid regulation of cell motility GO 0007243 intracellular signal transduction GO 1904578 response to organic cyclic compound magnesium ion homeostasis Biosintez bilkiv positive regulation of production of miRNAs involved in gene silencing by miRNA positive regulation of smooth muscle cell proliferation positive regulation of bone resorption midgut development positive regulation of inflammatory response liver development diterpenoid metabolic process ERBB2 signaling pathway response to estradiol positive regulation of cell growth positive regulation of prolactin secretion astrocyte activation cellular response to mechanical stimulus response to hydroxyisoflavone neuron projection morphogenesis ovulation cycle GO 0044324 GO 0003256 GO 1901213 GO 0046019 GO 0046020 GO 1900094 GO 0061216 GO 0060994 GO 1902064 GO 0003258 GO 0072212 regulation of transcription by RNA polymerase II peptidyl tyrosine phosphorylation membrane organization positive regulation of protein kinase C activity negative regulation of ERBB signaling pathway positive regulation of protein localization to plasma membrane negative regulation of cardiocyte differentiation GO 0072353 cellular response to reactive oxygen species GO 0060469 GO 0009371 positive regulation of transcription DNA templated regulation of JNK cascade regulation of ERK1 and ERK2 cascade cellular response to cadmium ion positive regulation of NIK NF kappaB signaling viral entry into host cell epidermal growth factor receptor signaling pathway positive regulation of peptidyl serine phosphorylation peptidyl tyrosine autophosphorylation cell cell adhesion regulation of phosphatidylinositol 3 kinase signaling positive regulation of protein kinase B signaling positive regulation of nitric oxide mediated signal transduction diferenciaciya klitin positive regulation of cyclin dependent protein serine threonine kinase activity negative regulation of Notch signaling pathway positive regulation of canonical Wnt signaling pathway positive regulation of G1 S transition of mitotic cell cycleDzherela Amigo QuickGOShablon ekspresiyihttps ncbi nlm nih gov gene cmd retrieve amp dopt default amp rn 1 amp list uids 1956 Bilshe danihOrtologiVidi Lyudina MishaEntrez1956 https ncbi nlm nih gov gene cmd retrieve amp dopt default amp rn 1 amp list uids 1956 1956 https ncbi nlm nih gov gene cmd retrieve amp dopt default amp rn 1 amp list uids 1956 13649Ensembl ENSG00000146648 ENSMUSG00000020122UniProt P00533 Q01279RefSeq mRNK NM 001346897 NM 001346898 NM 001346899 NM 001346900 NM 001346941NM 005228 NM 201282 NM 201283 NM 201284NM 007912 NM 207655RefSeq bilok NP 001333826 NP 001333827 NP 001333828 NP 001333829 NP 001333870NP 005219 NP 958439 NP 958440 NP 958441NP 031938 NP 997538Lokus UCSC Hr 7 55 02 55 21 MbHr 11 16 7 16 87 MbPubMed searchVikidaniDiv Red dlya lyudejDiv Red dlya mishej Poslidovnist aminokislot1020304050 MRPSGTAGAALLALLAALCPASRALEEKKVCQGTSNKLTQLGTFEDHFLS LQRMFNNCEVVLGNLEITYVQRNYDLSFLKTIQEVAGYVLIALNTVERIP LENLQIIRGNMYYENSYALAVLSNYDANKTGLKELPMRNLQEILHGAVRF SNNPALCNVESIQWRDIVSSDFLSNMSMDFQNHLGSCQKCDPSCPNGSCW GAGEENCQKLTKIICAQQCSGRCRGKSPSDCCHNQCAAGCTGPRESDCLV CRKFRDEATCKDTCPPLMLYNPTTYQMDVNPEGKYSFGATCVKKCPRNYV VTDHGSCVRACGADSYEMEEDGVRKCKKCEGPCRKVCNGIGIGEFKDSLS INATNIKHFKNCTSISGDLHILPVAFRGDSFTHTPPLDPQELDILKTVKE ITGFLLIQAWPENRTDLHAFENLEIIRGRTKQHGQFSLAVVSLNITSLGL RSLKEISDGDVIISGNKNLCYANTINWKKLFGTSGQKTKIISNRGENSCK ATGQVCHALCSPEGCWGPEPRDCVSCRNVSRGRECVDKCNLLEGEPREFV ENSECIQCHPECLPQAMNITCTGRGPDNCIQCAHYIDGPHCVKTCPAGVM GENNTLVWKYADAGHVCHLCHPNCTYGCTGPGLEGCPTNGPKIPSIATGM VGALLLLLVVALGIGLFMRRRHIVRKRTLRRLLQERELVEPLTPSGEAPN QALLRILKETEFKKIKVLGSGAFGTVYKGLWIPEGEKVKIPVAIKELREA TSPKANKEILDEAYVMASVDNPHVCRLLGICLTSTVQLITQLMPFGCLLD YVREHKDNIGSQYLLNWCVQIAKGMNYLEDRRLVHRDLAARNVLVKTPQH VKITDFGLAKLLGAEEKEYHAEGGKVPIKWMALESILHRIYTHQSDVWSY GVTVWELMTFGSKPYDGIPASEISSILEKGERLPQPPICTIDVYMIMVKC WMIDADSRPKFRELIIEFSKMARDPQRYLVIQGDERMHLPSPTDSNFYRA LMDEEDMDDVVDADEYLIPQQGFFSSPSTSRTPLLSSLSATSNNSTVACI DRNGLQSCPIKEDSFLQRYSSDPTGALTEDSIDDTFLPVPEYINQSVPKR PAGSVQNPVYHNQPLNPAPSRDPHYQDPHSTAVGNPEYLNTVQPTCVNST FDSPAHWAQKGSHQISLDNPDYQQDFFPKEAKPNGIFKGSTAENAEYLRV APQSSEFIGA A Alanin C Cisteyin D Asparaginova kislota E Glutaminova kislota F Fenilalanin G Glicin H Gistidin I Izolejcin K Lizin L Lejcin M Metionin N Asparagin P Prolin Q Glutamin R Arginin S Serin T Treonin V Valin W Triptofan Y Tirozin Bilok ye membrannim receptorom epidermalnogo faktora rostu ta ye odnim z 4 predstavnikiv rodini receptoriv epidermalnogo faktora rostu z grupi tirozinkinaznih receptoriv Lokalizovanij u klitinnij membrani yadri membrani endoplazmatichnomu retikulumi aparati Goldzhi endosomah Takozh sekretovanij nazovni Bere uchast u vnutrishnoklitinnih signalnih shlyahah yaki kontrolyuyut klitinnij podil ta vizhivannya klitini Inodi mutaciyi v geni EGFR prizvodyat do zbilshennya kilkosti receptora v rakovij klitini Ce prizvodit do prishvidshennya podilu takih klitin Preparati yaki blokuyut receptor epidermalnogo faktoru rostu vikoristovuyut pri likuvanni pevnih vidiv zloyakisnih puhlin Okrim vlasne epidermalnogo faktora rostu receptor vzayemodiye z 6 inshimi ligandami LiteraturaIlekis J V Stark B C Scoccia B 1995 Possible role of variant RNA transcripts in the regulation of epidermal growth factor receptor expression in human placenta Mol Reprod Dev 41 149 156 PMID 7654368 DOI 10 1002 mrd 1080410205 Reiter J L Maihle N J 1996 A 1 8 kb alternative transcript from the human epidermal growth factor receptor gene encodes a truncated form of the receptor Nucleic Acids Res 24 4050 4056 PMID 8918811 DOI 10 1093 nar 24 20 4050 Ilekis J V Gariti J Niederberger C Scoccia B 1997 Expression of a truncated epidermal growth factor receptor like protein TEGFR in ovarian cancer Gynecol Oncol 65 36 41 PMID 9103388 DOI 10 1006 gyno 1996 4526 Weber W Gill G N Spiess J 1984 Production of an epidermal growth factor receptor related protein Science 224 294 297 PMID 6324343 DOI 10 1126 science 6324343 Zhang Z Henzel W J 2004 Signal peptide prediction based on analysis of experimentally verified cleavage sites Protein Sci 13 2819 2824 PMID 15340161 DOI 10 1110 ps 04682504 Huang F Kirkpatrick D Jiang X Gygi S P Sorkin A 2006 Differential regulation of EGF receptor internalization and degradation by multiubiquitination within the kinase domain Mol Cell 21 737 748 PMID 16543144 DOI 10 1016 j molcel 2006 02 018PrimitkiZahvoryuvannya genetichno pov yazani z EGFR pereglyanuti redaguvati posilannya na VikiDanih Spoluki yaki fizichno vzayemodiyut z receptor epidermalnogo faktora rostu pereglyanuti redaguvati posilannya na VikiDanih Human PubMed Reference Mouse PubMed Reference HUGO Gene Nomenclature Commitee HGNC 3236 angl Procitovano 7 veresnya 2017 UniProt P00533 angl Procitovano 7 veresnya 2017 epidermal growth factor receptor NCI s Dictionary of Cancer Terms National Cancer Institute at the National Institutes of Health angl Arienti C Pignatta S and Tesei A 2019 Epidermal Growth Factor Receptor Family and its Role in Gastric Cancer Front Oncol 9 1308 doi 10 3389 fonc 2019 01308Div takozhHromosoma 7 Ce nezavershena stattya pro bilki Vi mozhete dopomogti proyektu vipravivshi abo dopisavshi yiyi

Дата публікації:
Топ