Azərbaycanca AzərbaycancaБеларускі БеларускіDansk DanskDeutsch DeutschEspañola EspañolaFrançais FrançaisIndonesia IndonesiaItaliana Italiana日本語 日本語Қазақ ҚазақLietuvos LietuvosNederlands NederlandsPortuguês PortuguêsРусский Русскийසිංහල සිංහලแบบไทย แบบไทยTürkçe TürkçeУкраїнська Українська中國人 中國人United State United StateAfrikaans Afrikaans
Підтримка
www.wikidata.uk-ua.nina.az

HDAC6 англ Histone deacetylase 6 білок який кодується однойменним геном розташованим у людей на X хромосомі Довжина полі

Гістондеацетилаза-6

Гістондеацетилаза-6

HDAC6 (англ. Histone deacetylase 6) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на X-хромосомі. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 1 215 амінокислот, а молекулярна маса — 131 419.

HDAC6
image
Наявні структури
PDBПошук ортологів: PDBe RCSB
Ідентифікатори
Символи HDAC6, CPBHM, HD6, PPP1R90, JM21, histone deacetylase 6
Зовнішні ІД OMIM: 300272 MGI: 1333752 HomoloGene: 31353 GeneCards: HDAC6
Реагує на сполуку
belinostat, bufexamac, givinostat, panobinostat, quisinostat, resminostat, romidepsin, trichostatin A, золінза, entinostat, cudc-101, cudc-907, ricolinostat, tacedinaline
Шаблон експресії
image

image

image
Більше даних
Ортологи
Види Людина Миша
Entrez
10013
15185
Ensembl
ENSG00000094631
ENSMUSG00000031161
UniProt
Q9UBN7
Q9Z2V5
RefSeq (мРНК)
NM_001130416
NM_010413
RefSeq (білок)
NP_001123888
NP_034543
Локус (UCSC) Хр. X: 48.8 – 48.82 Mb Хр. X: 7.8 – 7.81 Mb
PubMed search
Вікідані
Див./Ред. для людейДив./Ред. для мишей
Послідовність амінокислот
1020304050
MTSTGQDSTTTRQRRSRQNPQSPPQDSSVTSKRNIKKGAVPRSIPNLAEV
KKKGKMKKLGQAMEEDLIVGLQGMDLNLEAEALAGTGLVLDEQLNEFHCL
WDDSFPEGPERLHAIKEQLIQEGLLDRCVSFQARFAEKEELMLVHSLEYI
DLMETTQYMNEGELRVLADTYDSVYLHPNSYSCACLASGSVLRLVDAVLG
AEIRNGMAIIRPPGHHAQHSLMDGYCMFNHVAVAARYAQQKHRIRRVLIV
DWDVHHGQGTQFTFDQDPSVLYFSIHRYEQGRFWPHLKASNWSTTGFGQG
QGYTINVPWNQVGMRDADYIAAFLHVLLPVALEFQPQLVLVAAGFDALQG
DPKGEMAATPAGFAQLTHLLMGLAGGKLILSLEGGYNLRALAEGVSASLH
TLLGDPCPMLESPGAPCRSAQASVSCALEALEPFWEVLVRSTETVERDNM
EEDNVEESEEEGPWEPPVLPILTWPVLQSRTGLVYDQNMMNHCNLWDSHH
PEVPQRILRIMCRLEELGLAGRCLTLTPRPATEAELLTCHSAEYVGHLRA
TEKMKTRELHRESSNFDSIYICPSTFACAQLATGAACRLVEAVLSGEVLN
GAAVVRPPGHHAEQDAACGFCFFNSVAVAARHAQTISGHALRILIVDWDV
HHGNGTQHMFEDDPSVLYVSLHRYDHGTFFPMGDEGASSQIGRAAGTGFT
VNVAWNGPRMGDADYLAAWHRLVLPIAYEFNPELVLVSAGFDAARGDPLG
GCQVSPEGYAHLTHLLMGLASGRIILILEGGYNLTSISESMAACTRSLLG
DPPPLLTLPRPPLSGALASITETIQVHRRYWRSLRVMKVEDREGPSSSKL
VTKKAPQPAKPRLAERMTTREKKVLEAGMGKVTSASFGEESTPGQTNSET
AVVALTQDQPSEAATGGATLAQTISEAAIGGAMLGQTTSEEAVGGATPDQ
TTSEETVGGAILDQTTSEDAVGGATLGQTTSEEAVGGATLAQTTSEAAME
GATLDQTTSEEAPGGTELIQTPLASSTDHQTPPTSPVQGTTPQISPSTLI
GSLRTLELGSESQGASESQAPGEENLLGEAAGGQDMADSMLMQGSRGLTD
QAIFYAVTPLPWCPHLVAVCPIPAAGLDVTQPCGDCGTIQENWVCLSCYQ
VYCGRYINGHMLQHHGNSGHPLVLSYIDLSAWCYYCQAYVHHQALLDVKN
IAHQNKFGEDMPHPH

Кодований геном білок за функціями належить до репресорів, гідролаз, , фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як транскрипція, регуляція транскрипції, автофагія, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з молекулою актину, іонами металів, іоном цинку. Локалізований у цитоплазмі, ядрі, клітинних відростках.

Література

  • Grozinger C.M., Hassig C.A., Schreiber S.L. (1999). Three proteins define a class of human histone deacetylases related to yeast Hda1p. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 96: 4868—4873. PMID 10220385 DOI:10.1073/pnas.96.9.4868
  • The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
  • Gao L., Cueto M.A., Asselbergs F., Atadja P. (2002). Cloning and functional characterization of HDAC11, a novel member of the human histone deacetylase family. J. Biol. Chem. 277: 25748—25755. PMID 11948178 DOI:10.1074/jbc.M111871200
  • Hook S.S., Orian A., Cowley S.M., Eisenman R.N. (2002). Histone deacetylase 6 binds polyubiquitin through its zinc finger (PAZ domain) and copurifies with deubiquitinating enzymes. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 99: 13425—13430. PMID 12354939 DOI:10.1073/pnas.172511699
  • North B.J., Marshall B.L., Borra M.T., Denu J.M., Verdin E. (2003). The human Sir2 ortholog, SIRT2, is an NAD+-dependent tubulin deacetylase. Mol. Cell. 11: 437—444. PMID 12620231 DOI:10.1016/S1097-2765(03)00038-8
  • Pugacheva E.N., Jablonski S.A., Hartman T.R., Henske E.P., Golemis E.A. (2007). HEF1-dependent Aurora A activation induces disassembly of the primary cilium. Cell. 129: 1351—1363. PMID 17604723 DOI:10.1016/j.cell.2007.04.035

Примітки

  1. Сполуки, які фізично взаємодіють з Histone deacetylase 6 переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
  2. Human PubMed Reference:.
  3. Mouse PubMed Reference:.
  4. HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:14064 (англ.) . Процитовано 13 вересня 2017.
  5. (англ.) . Архів оригіналу за 8 серпня 2017. Процитовано 13 вересня 2017.

Див. також

image Це незавершена стаття про білки.
Ви можете проєкту, виправивши або дописавши її.

Вікіпедія, Українська, Україна, книга, книги, бібліотека, стаття, читати, завантажити, безкоштовно, безкоштовно завантажити, mp3, відео, mp4, 3gp, jpg, jpeg, gif, png, малюнок, музика, пісня, фільм, книга, гра, ігри, мобільний, телефон, android, ios, apple, мобільний телефон, samsung, iphone, xiomi, xiaomi, redmi, honor, oppo, nokia, sonya, mi, ПК, web, Інтернет

HDAC6 angl Histone deacetylase 6 bilok yakij koduyetsya odnojmennim genom roztashovanim u lyudej na X hromosomi Dovzhina polipeptidnogo lancyuga bilka stanovit 1 215 aminokislot a molekulyarna masa 131 419 HDAC6Nayavni strukturiPDBPoshuk ortologiv PDBe RCSB Spisok kodiv PDB3C5K 3GV4 3PHD 5EDU 5KH7IdentifikatoriSimvoliHDAC6 CPBHM HD6 PPP1R90 JM21 histone deacetylase 6Zovnishni ID OMIM 300272 MGI 1333752 HomoloGene 31353 GeneCards HDAC6Reaguye na spolukubelinostat bufexamac givinostat panobinostat quisinostat resminostat romidepsin trichostatin A zolinza entinostat cudc 101 cudc 907 ricolinostat tacedinaline Ontologiya genaMolekulyarna funkciya histone deacetylase binding misfolded protein binding zv yazuvannya z ionom metalu enzyme binding NAD dependent histone deacetylase activity H3 K14 specific beta catenin binding zinc ion binding polyubiquitin modification dependent protein binding GO 0001948 GO 0016582 protein binding tau protein binding dynein complex binding Hsp90 protein binding histone deacetylase activity microtubule binding alpha tubulin binding ubiquitin binding beta tubulin binding actin binding hydrolase activity ubiquitin protein ligase binding tubulin deacetylase activity GO 0000980 RNA polymerase II cis regulatory region sequence specific DNA binding protein deacetylase activity acetylspermidine deacetylase activityKlitinna komponenta gialoplazma perinuclear region of cytoplasm caveola mikrotrubochka klitinne yadro multivesicular body cell projection microtubule associated complex aggresome dynein complex histone deacetylase complex perikarion akson inclusion body dendrit nejrobiologiya cell leading edge cytoplasmic microtubule cell body neuron projection nukleoplazma citoplazma GO 0009327 protein containing complexBiologichnij proces Hsp90 deacetylation protein quality control for misfolded or incompletely synthesized proteins response to organic substance cellular response to topologically incorrect protein tubulin deacetylation regulation of establishment of protein localization ubiquitin dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway response to growth factor intracellular protein transport aggresome assembly negative regulation of proteolysis histone H3 deacetylation positive regulation of signal transduction peptidyl lysine deacetylation response to misfolded protein GO 0009373 regulation of transcription DNA templated regulation of protein stability ubiquitin dependent protein catabolic process mitochondrion localization positive regulation of epithelial cell migration regulation of fat cell differentiation transcription DNA templated regulation of autophagy of mitochondrion polyubiquitinated misfolded protein transport response to toxic substance positive regulation of hydrogen peroxide mediated programmed cell death regulation of microtubule based movement regulation of signaling receptor activity protein polyubiquitination protein deacetylation negative regulation of hydrogen peroxide metabolic process regulation of autophagy GO 2001216 negative regulation of oxidoreductase activity regulation of androgen receptor signaling pathway GO 0045996 negative regulation of transcription DNA templated cellular response to misfolded protein positive regulation of chaperone mediated protein complex assembly Epigenetichne uspadkuvannya negative regulation of protein containing complex disassembly avtofagiya negative regulation of microtubule depolymerization lysosome localization histone deacetylation cellular response to hydrogen peroxide collateral sprouting dendritic spine morphogenesis cilium assembly regulation of macroautophagy parkin mediated stimulation of mitophagy in response to mitochondrial depolarization positive regulation of mitophagy in response to mitochondrial depolarization GO 0031497 GO 0006336 GO 0034724 GO 0001301 GO 0007580 GO 0034652 GO 0010847 chromatin organization positive regulation of protein oligomerization GO 0043624 protein containing complex disassembly positive regulation of peptidyl serine phosphorylation polyamine deacetylation spermidine deacetylationDzherela Amigo QuickGOShablon ekspresiyiBilshe danihOrtologiVidi Lyudina MishaEntrez10013 15185Ensembl ENSG00000094631 ENSMUSG00000031161UniProt Q9UBN7 Q9Z2V5RefSeq mRNK NM 006044 NM 001321225 NM 001321226 NM 001321227 NM 001321228NM 001321229 NM 001321230 NM 001321231NM 001130416 NM 010413RefSeq bilok NP 001308154 NP 001308155 NP 001308156 NP 001308157 NP 001308158NP 001308159 NP 001308160 NP 006035NP 001123888 NP 034543Lokus UCSC Hr X 48 8 48 82 MbHr X 7 8 7 81 MbPubMed searchVikidaniDiv Red dlya lyudejDiv Red dlya mishej Poslidovnist aminokislot1020304050 MTSTGQDSTTTRQRRSRQNPQSPPQDSSVTSKRNIKKGAVPRSIPNLAEV KKKGKMKKLGQAMEEDLIVGLQGMDLNLEAEALAGTGLVLDEQLNEFHCL WDDSFPEGPERLHAIKEQLIQEGLLDRCVSFQARFAEKEELMLVHSLEYI DLMETTQYMNEGELRVLADTYDSVYLHPNSYSCACLASGSVLRLVDAVLG AEIRNGMAIIRPPGHHAQHSLMDGYCMFNHVAVAARYAQQKHRIRRVLIV DWDVHHGQGTQFTFDQDPSVLYFSIHRYEQGRFWPHLKASNWSTTGFGQG QGYTINVPWNQVGMRDADYIAAFLHVLLPVALEFQPQLVLVAAGFDALQG DPKGEMAATPAGFAQLTHLLMGLAGGKLILSLEGGYNLRALAEGVSASLH TLLGDPCPMLESPGAPCRSAQASVSCALEALEPFWEVLVRSTETVERDNM EEDNVEESEEEGPWEPPVLPILTWPVLQSRTGLVYDQNMMNHCNLWDSHH PEVPQRILRIMCRLEELGLAGRCLTLTPRPATEAELLTCHSAEYVGHLRA TEKMKTRELHRESSNFDSIYICPSTFACAQLATGAACRLVEAVLSGEVLN GAAVVRPPGHHAEQDAACGFCFFNSVAVAARHAQTISGHALRILIVDWDV HHGNGTQHMFEDDPSVLYVSLHRYDHGTFFPMGDEGASSQIGRAAGTGFT VNVAWNGPRMGDADYLAAWHRLVLPIAYEFNPELVLVSAGFDAARGDPLG GCQVSPEGYAHLTHLLMGLASGRIILILEGGYNLTSISESMAACTRSLLG DPPPLLTLPRPPLSGALASITETIQVHRRYWRSLRVMKVEDREGPSSSKL VTKKAPQPAKPRLAERMTTREKKVLEAGMGKVTSASFGEESTPGQTNSET AVVALTQDQPSEAATGGATLAQTISEAAIGGAMLGQTTSEEAVGGATPDQ TTSEETVGGAILDQTTSEDAVGGATLGQTTSEEAVGGATLAQTTSEAAME GATLDQTTSEEAPGGTELIQTPLASSTDHQTPPTSPVQGTTPQISPSTLI GSLRTLELGSESQGASESQAPGEENLLGEAAGGQDMADSMLMQGSRGLTD QAIFYAVTPLPWCPHLVAVCPIPAAGLDVTQPCGDCGTIQENWVCLSCYQ VYCGRYINGHMLQHHGNSGHPLVLSYIDLSAWCYYCQAYVHHQALLDVKN IAHQNKFGEDMPHPH A Alanin C Cisteyin D Asparaginova kislota E Glutaminova kislota F Fenilalanin G Glicin H Gistidin I Izolejcin K Lizin L Lejcin M Metionin N Asparagin P Prolin Q Glutamin R Arginin S Serin T Treonin V Valin W Triptofan Y Tirozin Kodovanij genom bilok za funkciyami nalezhit do represoriv gidrolaz fosfoproteyiniv Zadiyanij u takih biologichnih procesah yak transkripciya regulyaciya transkripciyi avtofagiya alternativnij splajsing Bilok maye sajt dlya zv yazuvannya z molekuloyu aktinu ionami metaliv ionom cinku Lokalizovanij u citoplazmi yadri klitinnih vidrostkah LiteraturaGrozinger C M Hassig C A Schreiber S L 1999 Three proteins define a class of human histone deacetylases related to yeast Hda1p Proc Natl Acad Sci U S A 96 4868 4873 PMID 10220385 DOI 10 1073 pnas 96 9 4868 The status quality and expansion of the NIH full length cDNA project the Mammalian Gene Collection MGC Genome Res 14 2121 2127 2004 PMID 15489334 DOI 10 1101 gr 2596504 Gao L Cueto M A Asselbergs F Atadja P 2002 Cloning and functional characterization of HDAC11 a novel member of the human histone deacetylase family J Biol Chem 277 25748 25755 PMID 11948178 DOI 10 1074 jbc M111871200 Hook S S Orian A Cowley S M Eisenman R N 2002 Histone deacetylase 6 binds polyubiquitin through its zinc finger PAZ domain and copurifies with deubiquitinating enzymes Proc Natl Acad Sci U S A 99 13425 13430 PMID 12354939 DOI 10 1073 pnas 172511699 North B J Marshall B L Borra M T Denu J M Verdin E 2003 The human Sir2 ortholog SIRT2 is an NAD dependent tubulin deacetylase Mol Cell 11 437 444 PMID 12620231 DOI 10 1016 S1097 2765 03 00038 8 Pugacheva E N Jablonski S A Hartman T R Henske E P Golemis E A 2007 HEF1 dependent Aurora A activation induces disassembly of the primary cilium Cell 129 1351 1363 PMID 17604723 DOI 10 1016 j cell 2007 04 035PrimitkiSpoluki yaki fizichno vzayemodiyut z Histone deacetylase 6 pereglyanuti redaguvati posilannya na VikiDanih Human PubMed Reference Mouse PubMed Reference HUGO Gene Nomenclature Commitee HGNC 14064 angl Procitovano 13 veresnya 2017 angl Arhiv originalu za 8 serpnya 2017 Procitovano 13 veresnya 2017 Div takozhHromosoma X Ce nezavershena stattya pro bilki Vi mozhete dopomogti proyektu vipravivshi abo dopisavshi yiyi

Дата публікації:
Топ