Azərbaycanca AzərbaycancaБеларускі БеларускіDansk DanskDeutsch DeutschEspañola EspañolaFrançais FrançaisIndonesia IndonesiaItaliana Italiana日本語 日本語Қазақ ҚазақLietuvos LietuvosNederlands NederlandsPortuguês PortuguêsРусский Русскийසිංහල සිංහලแบบไทย แบบไทยTürkçe TürkçeУкраїнська Українська中國人 中國人United State United StateAfrikaans Afrikaans
Підтримка
www.wikidata.uk-ua.nina.az

USP7 англ Ubiquitin specific peptidase 7 білок який кодується однойменним геном розташованим у людей на короткому плечі

USP7

USP7

USP7 (англ. Ubiquitin specific peptidase 7) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 16-ї хромосоми. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 1 102 амінокислот, а молекулярна маса — 128 302.

USP7
image
Наявні структури
PDBПошук ортологів: PDBe RCSB
Ідентифікатори
Символи USP7, HAUSP, TEF1, ubiquitin specific peptidase 7 (herpes virus-associated), ubiquitin specific peptidase 7, HAFOUS
Зовнішні ІД OMIM: 602519 MGI: 2182061 HomoloGene: 2592 GeneCards: USP7
Пов'язані генетичні захворювання
chromosome 16p13.2 deletion syndrome
Шаблон експресії
image

image

image
Більше даних
Ортологи
Види Людина Миша
Entrez
7874
252870
Ensembl
ENSG00000187555
ENSMUSG00000022710
UniProt
Q93009
Q6A4J8
RefSeq (мРНК)
NM_003470
NM_001286457
NM_001286458
NM_001321858
NM_001003918
RefSeq (білок)
NP_001273386
NP_001273387
NP_001308787
NP_003461
NP_001003918
Локус (UCSC) Хр. 16: 8.89 – 8.98 Mb Хр. 16: 8.51 – 8.61 Mb
PubMed search
Вікідані
Див./Ред. для людейДив./Ред. для мишей
Послідовність амінокислот
1020304050
MNHQQQQQQQKAGEQQLSEPEDMEMEAGDTDDPPRITQNPVINGNVALSD
GHNTAEEDMEDDTSWRSEATFQFTVERFSRLSESVLSPPCFVRNLPWKIM
VMPRFYPDRPHQKSVGFFLQCNAESDSTSWSCHAQAVLKIINYRDDEKSF
SRRISHLFFHKENDWGFSNFMAWSEVTDPEKGFIDDDKVTFEVFVQADAP
HGVAWDSKKHTGYVGLKNQGATCYMNSLLQTLFFTNQLRKAVYMMPTEGD
DSSKSVPLALQRVFYELQHSDKPVGTKKLTKSFGWETLDSFMQHDVQELC
RVLLDNVENKMKGTCVEGTIPKLFRGKMVSYIQCKEVDYRSDRREDYYDI
QLSIKGKKNIFESFVDYVAVEQLDGDNKYDAGEHGLQEAEKGVKFLTLPP
VLHLQLMRFMYDPQTDQNIKINDRFEFPEQLPLDEFLQKTDPKDPANYIL
HAVLVHSGDNHGGHYVVYLNPKGDGKWCKFDDDVVSRCTKEEAIEHNYGG
HDDDLSVRHCTNAYMLVYIRESKLSEVLQAVTDHDIPQQLVERLQEEKRI
EAQKRKERQEAHLYMQVQIVAEDQFCGHQGNDMYDEEKVKYTVFKVLKNS
SLAEFVQSLSQTMGFPQDQIRLWPMQARSNGTKRPAMLDNEADGNKTMIE
LSDNENPWTIFLETVDPELAASGATLPKFDKDHDVMLFLKMYDPKTRSLN
YCGHIYTPISCKIRDLLPVMCDRAGFIQDTSLILYEEVKPNLTERIQDYD
VSLDKALDELMDGDIIVFQKDDPENDNSELPTAKEYFRDLYHRVDVIFCD
KTIPNDPGFVVTLSNRMNYFQVAKTVAQRLNTDPMLLQFFKSQGYRDGPG
NPLRHNYEGTLRDLLQFFKPRQPKKLYYQQLKMKITDFENRRSFKCIWLN
SQFREEEITLYPDKHGCVRDLLEECKKAVELGEKASGKLRLLEIVSYKII
GVHQEDELLECLSPATSRTFRIEEIPLDQVDIDKENEMLVTVAHFHKEVF
GTFGIPFLLRIHQGEHFREVMKRIQSLLDIQEKEFEKFKFAIVMMGRHQY
INEDEYEVNLKDFEPQPGNMSHPRPWLGLDHFNKAPKRSRYTYLEKAIKI
HN

Кодований геном білок за функціями належить до гідролаз, протеаз, тіолових протеаз, , фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як взаємодія хазяїн-вірус, пошкодження ДНК, репарація ДНК, убіквітинування білків, ацетилювання, альтернативний сплайсинг. Локалізований у цитоплазмі, ядрі, хромосомах.

Література

  • Hong S., Kim S.J., Ka S., Choi I., Kang S. (2002). USP7, a ubiquitin-specific protease, interacts with ataxin-1, the SCA1 gene product. Mol. Cell. Neurosci. 20: 298—306. PMID 12093161 DOI:10.1006/mcne.2002.1103
  • Holowaty M.N., Sheng Y., Nguyen T., Arrowsmith C., Frappier L. (2003). Protein interaction domains of the ubiquitin-specific protease, USP7/HAUSP. J. Biol. Chem. 278: 47753—47761. PMID 14506283 DOI:10.1074/jbc.M307200200
  • Li M., Brooks C.L., Kon N., Gu W. (2004). A dynamic role of HAUSP in the p53-Mdm2 pathway. Mol. Cell. 13: 879—886. PMID 15053880 DOI:10.1016/S1097-2765(04)00157-1
  • Boutell C., Canning M., Orr A., Everett R.D. (2005). Reciprocal activities between herpes simplex virus type 1 regulatory protein ICP0, a ubiquitin E3 ligase, and ubiquitin-specific protease USP7. J. Virol. 79: 12342—12354. PMID 16160161 DOI:10.1128/JVI.79.19.12342-12354.2005
  • Song M.S., Song S.J., Kim S.Y., Oh H.J., Lim D.S. (2008). The tumour suppressor RASSF1A promotes MDM2 self-ubiquitination by disrupting the MDM2-DAXX-HAUSP complex. EMBO J. 27: 1863—1874. PMID 18566590 DOI:10.1038/emboj.2008.115
  • Zweitzig D.R., Shcherbik N., Haines D.S. (2008). AAA ATPase p97 and adaptor UBXD1 suppress MDM2 ubiquitination and degradation and promote constitutive p53 turnover. Mol. Biol. Cell. 19: 5029—5029. PMID 18768758 DOI:10.1091/mbc.E08-01-0067

Примітки

  1. Захворювання, генетично пов'язані з USP7 переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
  2. Human PubMed Reference:.
  3. Mouse PubMed Reference:.
  4. (англ.) . Архів оригіналу за 10 вересня 2015. Процитовано 11 вересня 2017.
  5. (англ.) . Архів оригіналу за 12 вересня 2017. Процитовано 11 вересня 2017.

Див. також

image Це незавершена стаття про білки.
Ви можете проєкту, виправивши або дописавши її.
На цю статтю не посилаються інші статті Вікіпедії.
Будь ласка розставте посилання відповідно до .

Вікіпедія, Українська, Україна, книга, книги, бібліотека, стаття, читати, завантажити, безкоштовно, безкоштовно завантажити, mp3, відео, mp4, 3gp, jpg, jpeg, gif, png, малюнок, музика, пісня, фільм, книга, гра, ігри, мобільний, телефон, android, ios, apple, мобільний телефон, samsung, iphone, xiomi, xiaomi, redmi, honor, oppo, nokia, sonya, mi, ПК, web, Інтернет

USP7 angl Ubiquitin specific peptidase 7 bilok yakij koduyetsya odnojmennim genom roztashovanim u lyudej na korotkomu plechi 16 yi hromosomi Dovzhina polipeptidnogo lancyuga bilka stanovit 1 102 aminokislot a molekulyarna masa 128 302 USP7Nayavni strukturiPDBPoshuk ortologiv PDBe RCSB Spisok kodiv PDB1NB8 1NBF 1YY6 1YZE 2F1W 2F1X 2F1Y 2F1Z 2FOJ 2FOO 2FOP 2KVR 2XXN 2YLM 3MQR 3MQS 4JJQ 4KG9 4M5W 4M5X 4PYZ 4WPH 4WPI 4YOC 5C56 5C6D 4YSI 5FWIIdentifikatoriSimvoliUSP7 HAUSP TEF1 ubiquitin specific peptidase 7 herpes virus associated ubiquitin specific peptidase 7 HAFOUSZovnishni ID OMIM 602519 MGI 2182061 HomoloGene 2592 GeneCards USP7Pov yazani genetichni zahvoryuvannyachromosome 16p13 2 deletion syndrome Ontologiya genaMolekulyarna funkciya cysteine type peptidase activity p53 binding transcription factor binding GO 0070122 peptidase activity protein C terminus binding GO 0001948 GO 0016582 protein binding thiol dependent deubiquitinase cysteine type endopeptidase activity hydrolase activity ubiquitin protein ligase binding GO 1904265 deubiquitinase activity Lys48 specific deubiquitinase activityKlitinna komponenta citoplazma PML body yaderni tilcya nukleoplazma klitinne yadro gialoplazma hromosoma GO 0009327 protein containing complexBiologichnij proces maintenance of DNA methylation ubiquitin dependent protein catabolic process protein stabilization proteoliz cellular response to DNA damage stimulus multicellular organism development regulation of DNA binding transcription factor activity regulation of telomere capping transcription coupled nucleotide excision repair GO 0022415 viral process negative regulation of NF kappaB transcription factor activity GO 0100026 Reparaciya DNK Ubikvitin zalezhnij proteoliz protein deubiquitination monoubiquitinated protein deubiquitination histone H2B conserved C terminal lysine deubiquitination regulation of protein stability negative regulation of proteasomal ubiquitin dependent protein catabolic process protein K48 linked deubiquitination positive regulation of DNA demethylation regulation of circadian rhythm ritmichnij procesDzherela Amigo QuickGOShablon ekspresiyiBilshe danihOrtologiVidi Lyudina MishaEntrez7874 252870Ensembl ENSG00000187555 ENSMUSG00000022710UniProt Q93009 Q6A4J8RefSeq mRNK NM 003470 NM 001286457 NM 001286458 NM 001321858NM 001003918RefSeq bilok NP 001273386 NP 001273387 NP 001308787 NP 003461NP 001003918Lokus UCSC Hr 16 8 89 8 98 MbHr 16 8 51 8 61 MbPubMed searchVikidaniDiv Red dlya lyudejDiv Red dlya mishej Poslidovnist aminokislot1020304050 MNHQQQQQQQKAGEQQLSEPEDMEMEAGDTDDPPRITQNPVINGNVALSD GHNTAEEDMEDDTSWRSEATFQFTVERFSRLSESVLSPPCFVRNLPWKIM VMPRFYPDRPHQKSVGFFLQCNAESDSTSWSCHAQAVLKIINYRDDEKSF SRRISHLFFHKENDWGFSNFMAWSEVTDPEKGFIDDDKVTFEVFVQADAP HGVAWDSKKHTGYVGLKNQGATCYMNSLLQTLFFTNQLRKAVYMMPTEGD DSSKSVPLALQRVFYELQHSDKPVGTKKLTKSFGWETLDSFMQHDVQELC RVLLDNVENKMKGTCVEGTIPKLFRGKMVSYIQCKEVDYRSDRREDYYDI QLSIKGKKNIFESFVDYVAVEQLDGDNKYDAGEHGLQEAEKGVKFLTLPP VLHLQLMRFMYDPQTDQNIKINDRFEFPEQLPLDEFLQKTDPKDPANYIL HAVLVHSGDNHGGHYVVYLNPKGDGKWCKFDDDVVSRCTKEEAIEHNYGG HDDDLSVRHCTNAYMLVYIRESKLSEVLQAVTDHDIPQQLVERLQEEKRI EAQKRKERQEAHLYMQVQIVAEDQFCGHQGNDMYDEEKVKYTVFKVLKNS SLAEFVQSLSQTMGFPQDQIRLWPMQARSNGTKRPAMLDNEADGNKTMIE LSDNENPWTIFLETVDPELAASGATLPKFDKDHDVMLFLKMYDPKTRSLN YCGHIYTPISCKIRDLLPVMCDRAGFIQDTSLILYEEVKPNLTERIQDYD VSLDKALDELMDGDIIVFQKDDPENDNSELPTAKEYFRDLYHRVDVIFCD KTIPNDPGFVVTLSNRMNYFQVAKTVAQRLNTDPMLLQFFKSQGYRDGPG NPLRHNYEGTLRDLLQFFKPRQPKKLYYQQLKMKITDFENRRSFKCIWLN SQFREEEITLYPDKHGCVRDLLEECKKAVELGEKASGKLRLLEIVSYKII GVHQEDELLECLSPATSRTFRIEEIPLDQVDIDKENEMLVTVAHFHKEVF GTFGIPFLLRIHQGEHFREVMKRIQSLLDIQEKEFEKFKFAIVMMGRHQY INEDEYEVNLKDFEPQPGNMSHPRPWLGLDHFNKAPKRSRYTYLEKAIKI HN A Alanin C Cisteyin D Asparaginova kislota E Glutaminova kislota F Fenilalanin G Glicin H Gistidin I Izolejcin K Lizin L Lejcin M Metionin N Asparagin P Prolin Q Glutamin R Arginin S Serin T Treonin V Valin W Triptofan Y Tirozin Kodovanij genom bilok za funkciyami nalezhit do gidrolaz proteaz tiolovih proteaz fosfoproteyiniv Zadiyanij u takih biologichnih procesah yak vzayemodiya hazyayin virus poshkodzhennya DNK reparaciya DNK ubikvitinuvannya bilkiv acetilyuvannya alternativnij splajsing Lokalizovanij u citoplazmi yadri hromosomah LiteraturaHong S Kim S J Ka S Choi I Kang S 2002 USP7 a ubiquitin specific protease interacts with ataxin 1 the SCA1 gene product Mol Cell Neurosci 20 298 306 PMID 12093161 DOI 10 1006 mcne 2002 1103 Holowaty M N Sheng Y Nguyen T Arrowsmith C Frappier L 2003 Protein interaction domains of the ubiquitin specific protease USP7 HAUSP J Biol Chem 278 47753 47761 PMID 14506283 DOI 10 1074 jbc M307200200 Li M Brooks C L Kon N Gu W 2004 A dynamic role of HAUSP in the p53 Mdm2 pathway Mol Cell 13 879 886 PMID 15053880 DOI 10 1016 S1097 2765 04 00157 1 Boutell C Canning M Orr A Everett R D 2005 Reciprocal activities between herpes simplex virus type 1 regulatory protein ICP0 a ubiquitin E3 ligase and ubiquitin specific protease USP7 J Virol 79 12342 12354 PMID 16160161 DOI 10 1128 JVI 79 19 12342 12354 2005 Song M S Song S J Kim S Y Oh H J Lim D S 2008 The tumour suppressor RASSF1A promotes MDM2 self ubiquitination by disrupting the MDM2 DAXX HAUSP complex EMBO J 27 1863 1874 PMID 18566590 DOI 10 1038 emboj 2008 115 Zweitzig D R Shcherbik N Haines D S 2008 AAA ATPase p97 and adaptor UBXD1 suppress MDM2 ubiquitination and degradation and promote constitutive p53 turnover Mol Biol Cell 19 5029 5029 PMID 18768758 DOI 10 1091 mbc E08 01 0067PrimitkiZahvoryuvannya genetichno pov yazani z USP7 pereglyanuti redaguvati posilannya na VikiDanih Human PubMed Reference Mouse PubMed Reference angl Arhiv originalu za 10 veresnya 2015 Procitovano 11 veresnya 2017 angl Arhiv originalu za 12 veresnya 2017 Procitovano 11 veresnya 2017 Div takozhHromosoma 16 Ce nezavershena stattya pro bilki Vi mozhete dopomogti proyektu vipravivshi abo dopisavshi yiyi Na cyu stattyu ne posilayutsya inshi statti Vikipediyi Bud laska rozstavte posilannya vidpovidno do prijnyatih rekomendacij

Дата публікації:
Топ