Цистеїнові, або тіолові протеази (КФ 3.4.22) — група ферментів протеаз, що поширені в евкаріотів та прокаріотів. Виділяють близько 20 родин цистеїнових протеаз. Характерною для активного центру цих протеаз є наявність залишків амінокислот цистеїну, гістидину та аспарагіну. Залишок гістидину діє як донор протону та підвищує нуклеофільність залишку цистеїну. Цистеїн зв'язується з вуглецем у пептидному зв'язку, утворюючи [en] проміжну сполуку, що призводить до вивільнення аміногрупи.
Ідентифікатори | |
---|---|
Код КФ | 3.4.22 |
Бази ферментів | |
IntEnz | IntEnz view |
BRENDA | BRENDA entry |
ExPASy | NiceZyme view |
MetaCyc | metabolic pathway |
KEGG | KEGG entry |
PRIAM | profile |
PDB structures | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
Пошук | |
PMC | статті |
PubMed | статті |
NCBI | NCBI proteins |
Кофакторами тіолових протеаз часто є цистеїн, молекула синильної кислоти. Ці ферменти зазвичай працюють при нейтральному pH, але лізосомні протеази вимагають закислення середовища. Цистеїнові протеази синтезуються в вигляді проферментів, де один з доменів білку блокує активний центр ферменту й не дає йому руйнувати інші білки. Для появи протеолітичної активності цей блокувальний домен має відщепитися і відкрити активний центр.
Уперше цистеїнова протеаза була виділена 1937 року з папаї та названа папаїн. Найбільшою родиною цистеїнових протеаз є [en]. У людини наявно 11 генів катепсинів.
Цистеїнові протеази малярійного плазмодія фальципаїни є перспективними мішенями для протималярійних ліків.
Примітки
- Ettari, R., Previti, S., Di Chio, C., & Zappalà, M. (2021). Falcipain-2 and Falcipain-3 Inhibitors as Promising Antimalarial Agents. Current medicinal chemistry, 28(15), 3010–3031. https://doi.org/10.2174/0929867327666200730215316 (англ.)
Джерела
- О. В. Мацелюх, Л. Д. Варбанець, А. С. Левішко. Протеолітичні ферменти мікроорганізмів // Мікробіологічний журнал. — 2010. — Т. 72, вип. 4. — С. 56-73.
- S. Verma, R. Dixit, K. C. Pandey. Cysteine Proteases: Modes of Activation and Future Prospects as Pharmacological Targets // Front Pharmacol. — 2016. — Т. 7. — DOI: . — PMID 27199750 .(англ.)
Це незавершена стаття про білки. Ви можете проєкту, виправивши або дописавши її. |
Вікіпедія, Українська, Україна, книга, книги, бібліотека, стаття, читати, завантажити, безкоштовно, безкоштовно завантажити, mp3, відео, mp4, 3gp, jpg, jpeg, gif, png, малюнок, музика, пісня, фільм, книга, гра, ігри, мобільний, телефон, android, ios, apple, мобільний телефон, samsung, iphone, xiomi, xiaomi, redmi, honor, oppo, nokia, sonya, mi, ПК, web, Інтернет
Cisteyinovi abo tiolovi proteazi KF 3 4 22 grupa fermentiv proteaz sho poshireni v evkariotiv ta prokariotiv Vidilyayut blizko 20 rodin cisteyinovih proteaz Harakternoyu dlya aktivnogo centru cih proteaz ye nayavnist zalishkiv aminokislot cisteyinu gistidinu ta asparaginu Zalishok gistidinu diye yak donor protonu ta pidvishuye nukleofilnist zalishku cisteyinu Cisteyin zv yazuyetsya z vuglecem u peptidnomu zv yazku utvoryuyuchi en promizhnu spoluku sho prizvodit do vivilnennya aminogrupi Cisteyinovi proteaziIdentifikatoriKod KF 3 4 22Bazi fermentivIntEnz IntEnz viewBRENDA BRENDA entryExPASy NiceZyme viewMetaCyc metabolic pathwayKEGG KEGG entryPRIAM profilePDB structures RCSB PDB PDBe PDBj PDBsumPoshukPMC stattiPubMed stattiNCBI NCBI proteins Kofaktorami tiolovih proteaz chasto ye cisteyin molekula sinilnoyi kisloti Ci fermenti zazvichaj pracyuyut pri nejtralnomu pH ale lizosomni proteazi vimagayut zakislennya seredovisha Cisteyinovi proteazi sintezuyutsya v viglyadi profermentiv de odin z domeniv bilku blokuye aktivnij centr fermentu j ne daye jomu rujnuvati inshi bilki Dlya poyavi proteolitichnoyi aktivnosti cej blokuvalnij domen maye vidshepitisya i vidkriti aktivnij centr Upershe cisteyinova proteaza bula vidilena 1937 roku z papayi ta nazvana papayin Najbilshoyu rodinoyu cisteyinovih proteaz ye en U lyudini nayavno 11 geniv katepsiniv Cisteyinovi proteazi malyarijnogo plazmodiya falcipayini ye perspektivnimi mishenyami dlya protimalyarijnih likiv PrimitkiEttari R Previti S Di Chio C amp Zappala M 2021 Falcipain 2 and Falcipain 3 Inhibitors as Promising Antimalarial Agents Current medicinal chemistry 28 15 3010 3031 https doi org 10 2174 0929867327666200730215316 angl DzherelaO V Macelyuh L D Varbanec A S Levishko Proteolitichni fermenti mikroorganizmiv Mikrobiologichnij zhurnal 2010 T 72 vip 4 S 56 73 S Verma R Dixit K C Pandey Cysteine Proteases Modes of Activation and Future Prospects as Pharmacological Targets Front Pharmacol 2016 T 7 DOI 10 3389 fphar 2016 00107 PMID 27199750 angl Ce nezavershena stattya pro bilki Vi mozhete dopomogti proyektu vipravivshi abo dopisavshi yiyi