Azərbaycanca AzərbaycancaБеларускі БеларускіDansk DanskDeutsch DeutschEspañola EspañolaFrançais FrançaisIndonesia IndonesiaItaliana Italiana日本語 日本語Қазақ ҚазақLietuvos LietuvosNederlands NederlandsPortuguês PortuguêsРусский Русскийසිංහල සිංහලแบบไทย แบบไทยTürkçe TürkçeУкраїнська Українська中國人 中國人United State United StateAfrikaans Afrikaans
Підтримка
www.wikidata.uk-ua.nina.az

HDAC8 англ Histone deacetylase 8 білок який кодується однойменним геном розташованим у людей на X хромосомі Довжина полі

HDAC8

HDAC8

HDAC8 (англ. Histone deacetylase 8) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на X-хромосомі. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 377 амінокислот, а молекулярна маса — 41 758.

HDAC8
image
Наявні структури
PDBПошук ортологів: PDBe RCSB
Ідентифікатори
Символи HDAC8, CDLS5, HD8, HDACL1, MRXS6, RPD3, WTS, CDA07, histone deacetylase 8, KDAC8
Зовнішні ІД OMIM: 300269 MGI: 1917565 HomoloGene: 41274 GeneCards: HDAC8
Пов'язані генетичні захворювання
Cornelia de Lange syndrome
Реагує на сполуку
apicidin, belinostat, Масляна кислота, givinostat, panobinostat, quisinostat, resminostat, romidepsin, trichostatin A, золінза, entinostat, cudc-101, cudc-907, tacedinaline
Ортологи
Види Людина Миша
Entrez
55869
70315
Ensembl
ENSG00000147099
ENSMUSG00000067567
UniProt
Q9BY41
Q8VH37
RefSeq (мРНК)
NM_027382
NM_001313742
RefSeq (білок)
NP_001300671
NP_081658
Локус (UCSC) Хр. X: 72.33 – 72.57 Mb Хр. X: 101.33 – 101.55 Mb
PubMed search
Вікідані
Див./Ред. для людейДив./Ред. для мишей
Послідовність амінокислот
1020304050
MEEPEEPADSGQSLVPVYIYSPEYVSMCDSLAKIPKRASMVHSLIEAYAL
HKQMRIVKPKVASMEEMATFHTDAYLQHLQKVSQEGDDDHPDSIEYGLGY
DCPATEGIFDYAAAIGGATITAAQCLIDGMCKVAINWSGGWHHAKKDEAS
GFCYLNDAVLGILRLRRKFERILYVDLDLHHGDGVEDAFSFTSKVMTVSL
HKFSPGFFPGTGDVSDVGLGKGRYYSVNVPIQDGIQDEKYYQICESVLKE
VYQAFNPKAVVLQLGADTIAGDPMCSFNMTPVGIGKCLKYILQWQLATLI
LGGGGYNLANTARCWTYLTGVILGKTLSSEIPDHEFFTAYGPDYVLEITP
SCRPDRNEPHRIQQILNYIKGNLKHVV

Кодований геном білок за функціями належить до репресорів, гідролаз, , фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як транскрипція, регуляція транскрипції, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів. Локалізований у цитоплазмі, ядрі.

Література

  • Bonaldo M.F., Lennon G., Soares M.B. (1996). Normalization and subtraction: two approaches to facilitate gene discovery. Genome Res. 6: 791—806. PMID 8889548 DOI:10.1101/gr.6.9.791
  • The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
  • Durst K.L., Lutterbach B., Kummalue T., Friedman A.D., Hiebert S.W. (2003). The inv(16) fusion protein associates with corepressors via a smooth muscle myosin heavy-chain domain. Mol. Cell. Biol. 23: 607—619. PMID 12509458 DOI:10.1128/MCB.23.2.607-619.2003
  • Lee H., Rezai-Zadeh N., Seto E. (2004). Negative regulation of histone deacetylase 8 activity by cyclic AMP-dependent protein kinase A. Mol. Cell. Biol. 24: 765—773. PMID 14701748 DOI:10.1128/MCB.24.2.765-773.2004
  • Lee H., Sengupta N., Villagra A., Rezai-Zadeh N., Seto E. (2006). Histone deacetylase 8 safeguards the human ever-shorter telomeres 1B (hEST1B) protein from ubiquitin-mediated degradation. Mol. Cell. Biol. 26: 5259—5269. PMID 16809764 DOI:10.1128/MCB.01971-05
  • Dowling D.P., Gantt S.L., Gattis S.G., Fierke C.A., Christianson D.W. (2008). Structural studies of human histone deacetylase 8 and its site-specific variants complexed with substrate and inhibitors. Biochemistry. 47: 13554—13563. PMID 19053282 DOI:10.1021/bi801610c

Примітки

  1. Захворювання, генетично пов'язані з HDAC8 переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
  2. Сполуки, які фізично взаємодіють з Histone deacetylase 8 переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
  3. Human PubMed Reference:.
  4. Mouse PubMed Reference:.
  5. (англ.) . Архів оригіналу за 17 жовтня 2015. Процитовано 13 вересня 2017.
  6. (англ.) . Архів оригіналу за 4 вересня 2017. Процитовано 13 вересня 2017.

Див. також

image Це незавершена стаття про білки.
Ви можете проєкту, виправивши або дописавши її.

Вікіпедія, Українська, Україна, книга, книги, бібліотека, стаття, читати, завантажити, безкоштовно, безкоштовно завантажити, mp3, відео, mp4, 3gp, jpg, jpeg, gif, png, малюнок, музика, пісня, фільм, книга, гра, ігри, мобільний, телефон, android, ios, apple, мобільний телефон, samsung, iphone, xiomi, xiaomi, redmi, honor, oppo, nokia, sonya, mi, ПК, web, Інтернет

HDAC8 angl Histone deacetylase 8 bilok yakij koduyetsya odnojmennim genom roztashovanim u lyudej na X hromosomi Dovzhina polipeptidnogo lancyuga bilka stanovit 377 aminokislot a molekulyarna masa 41 758 HDAC8Nayavni strukturiPDBPoshuk ortologiv PDBe RCSB Spisok kodiv PDB1T64 1T67 1T69 1VKG 1W22 2V5W 2V5X 3EW8 3EWF 3EZP 3EZT 3F06 3F07 3F0R 3MZ3 3MZ4 3MZ6 3MZ7 3RQD 3SFF 3SFH 4QA0 4QA1 4QA2 4QA3 4QA4 4QA5 4QA6 4QA7 4RN0 4RN1 4RN2 5DC7 5D1D 5D1C 5DC8 5D1B 5DC5 5DC6 5BWZIdentifikatoriSimvoliHDAC8 CDLS5 HD8 HDACL1 MRXS6 RPD3 WTS CDA07 histone deacetylase 8 KDAC8Zovnishni ID OMIM 300269 MGI 1917565 HomoloGene 41274 GeneCards HDAC8Pov yazani genetichni zahvoryuvannyaCornelia de Lange syndrome Reaguye na spolukuapicidin belinostat Maslyana kislota givinostat panobinostat quisinostat resminostat romidepsin trichostatin A zolinza entinostat cudc 101 cudc 907 tacedinaline Ontologiya genaMolekulyarna funkciya Hsp90 protein binding NAD dependent histone deacetylase activity H3 K14 specific histone deacetylase activity zv yazuvannya z ionom metalu Hsp70 protein binding GO 0001948 GO 0016582 protein binding hydrolase activity chromatin binding transcription factor binding deacetylase activityKlitinna komponenta citoplazma histone deacetylase complex gialoplazma klitinna membrana nukleoplazma nuclear chromosome klitinne yadroBiologichnij proces histone H3 deacetylation GO 0009373 regulation of transcription DNA templated regulation of protein stability regulation of telomere maintenance GO 1901227 negative regulation of transcription by RNA polymerase II transcription DNA templated sister chromatid cohesion regulation of cohesin loading negative regulation of protein ubiquitination histone deacetylation negative regulation of gene expression cellular response to trichostatin A negative regulation of osteoblast differentiation cellular response to forskolin negative regulation of histone H3 K9 acetylation GO 0031497 GO 0006336 GO 0034724 GO 0001301 GO 0007580 GO 0034652 GO 0010847 chromatin organization GO 0003257 GO 0010735 GO 1901228 GO 1900622 GO 1904488 positive regulation of transcription by RNA polymerase II histone H4 deacetylationDzherela Amigo QuickGOOrtologiVidi Lyudina MishaEntrez55869 70315Ensembl ENSG00000147099 ENSMUSG00000067567UniProt Q9BY41 Q8VH37RefSeq mRNK NM 001166418 NM 001166419 NM 001166420 NM 001166422 NM 001166448NM 018486NM 027382 NM 001313742RefSeq bilok NP 001159890 NP 001159891 NP 001159892 NP 001159894 NP 001159920NP 060956NP 001300671 NP 081658Lokus UCSC Hr X 72 33 72 57 MbHr X 101 33 101 55 MbPubMed searchVikidaniDiv Red dlya lyudejDiv Red dlya mishej Poslidovnist aminokislot1020304050 MEEPEEPADSGQSLVPVYIYSPEYVSMCDSLAKIPKRASMVHSLIEAYAL HKQMRIVKPKVASMEEMATFHTDAYLQHLQKVSQEGDDDHPDSIEYGLGY DCPATEGIFDYAAAIGGATITAAQCLIDGMCKVAINWSGGWHHAKKDEAS GFCYLNDAVLGILRLRRKFERILYVDLDLHHGDGVEDAFSFTSKVMTVSL HKFSPGFFPGTGDVSDVGLGKGRYYSVNVPIQDGIQDEKYYQICESVLKE VYQAFNPKAVVLQLGADTIAGDPMCSFNMTPVGIGKCLKYILQWQLATLI LGGGGYNLANTARCWTYLTGVILGKTLSSEIPDHEFFTAYGPDYVLEITP SCRPDRNEPHRIQQILNYIKGNLKHVV A Alanin C Cisteyin D Asparaginova kislota E Glutaminova kislota F Fenilalanin G Glicin H Gistidin I Izolejcin K Lizin L Lejcin M Metionin N Asparagin P Prolin Q Glutamin R Arginin S Serin T Treonin V Valin W Triptofan Y Tirozin Kodovanij genom bilok za funkciyami nalezhit do represoriv gidrolaz fosfoproteyiniv Zadiyanij u takih biologichnih procesah yak transkripciya regulyaciya transkripciyi alternativnij splajsing Bilok maye sajt dlya zv yazuvannya z ionami metaliv Lokalizovanij u citoplazmi yadri LiteraturaBonaldo M F Lennon G Soares M B 1996 Normalization and subtraction two approaches to facilitate gene discovery Genome Res 6 791 806 PMID 8889548 DOI 10 1101 gr 6 9 791 The status quality and expansion of the NIH full length cDNA project the Mammalian Gene Collection MGC Genome Res 14 2121 2127 2004 PMID 15489334 DOI 10 1101 gr 2596504 Durst K L Lutterbach B Kummalue T Friedman A D Hiebert S W 2003 The inv 16 fusion protein associates with corepressors via a smooth muscle myosin heavy chain domain Mol Cell Biol 23 607 619 PMID 12509458 DOI 10 1128 MCB 23 2 607 619 2003 Lee H Rezai Zadeh N Seto E 2004 Negative regulation of histone deacetylase 8 activity by cyclic AMP dependent protein kinase A Mol Cell Biol 24 765 773 PMID 14701748 DOI 10 1128 MCB 24 2 765 773 2004 Lee H Sengupta N Villagra A Rezai Zadeh N Seto E 2006 Histone deacetylase 8 safeguards the human ever shorter telomeres 1B hEST1B protein from ubiquitin mediated degradation Mol Cell Biol 26 5259 5269 PMID 16809764 DOI 10 1128 MCB 01971 05 Dowling D P Gantt S L Gattis S G Fierke C A Christianson D W 2008 Structural studies of human histone deacetylase 8 and its site specific variants complexed with substrate and inhibitors Biochemistry 47 13554 13563 PMID 19053282 DOI 10 1021 bi801610cPrimitkiZahvoryuvannya genetichno pov yazani z HDAC8 pereglyanuti redaguvati posilannya na VikiDanih Spoluki yaki fizichno vzayemodiyut z Histone deacetylase 8 pereglyanuti redaguvati posilannya na VikiDanih Human PubMed Reference Mouse PubMed Reference angl Arhiv originalu za 17 zhovtnya 2015 Procitovano 13 veresnya 2017 angl Arhiv originalu za 4 veresnya 2017 Procitovano 13 veresnya 2017 Div takozhHromosoma X Ce nezavershena stattya pro bilki Vi mozhete dopomogti proyektu vipravivshi abo dopisavshi yiyi

Дата публікації:
Топ