Azərbaycanca
Беларускі
Dansk
Deutsch
Española
Français
Indonesia
Italiana
日本語
Қазақ
Lietuvos
Nederlands
Português
Русский
සිංහල
แบบไทย
Türkçe
Українська
中國人
United State
Afrikaans
Селе́ноцистеї́н (скороч. Sec або U, в ранніх публікаціях зустрічається скорочення Se-Cys) — органічна сполука природного походження, 21-ша протеїногенна амінокислота.
| Селеноцистеїн | |
|---|---|
 | |
| Ідентифікатори | |
| Абревіатури | Sec |
| Номер CAS | 10236-58-5 |
| Номер EINECS | 808-428-7 |
| DrugBank | DB02345 |
| KEGG | C05688 |
| Назва MeSH | D02.731.600, D02.886.030.230.700 і D12.125.166.230.700 |
| ChEBI | 16633 і 57843 |
| SMILES | O=C(O)[C@@H](N)C[SeH] |
| InChI | InChI=1S/C3H7NO2Se/c4-2(1-7)3(5)6/h2,7H,1,4H2,(H,5,6)/t2-/m0/s1 |
| Номер Бельштейна | 2498378 |
| Властивості | |
| Молекулярна формула | C3H7NO2Se |
| Молярна маса | 168,05 г/моль |
| Якщо не зазначено інше, дані наведено для речовин у стандартному стані (за 25 °C, 100 кПа) | |
| Примітки картки | |
Селеноцистеїн та селеноцистеїнові білки зустрічаються в трьох доменах живого. Селеноцистеїн є аналогом цистеїну із селенвмісною хімічною групою –SeH замість сірковмісної тіольної групи –SH.
Селеноцистеїн входить до складу деяких ензимів (в тому числі до складу глутатіонпероксидази, тіоредоксинредуктази, форматдегідрогенази, гліцинредуктази, метіонін-R-сульфоксидредуктази B1 (SEPX1), деяких гідрогеназ тощо).
Селеноцистеїн був відкритий в 1974 році.
Структура
Хімічна будова селеноцистеїну подібна до цистеїну. Єдиною відмінністю між ними є наявність атому селену замість атому сірки. Селенольна група селеноцистеїну є депротонованою за фізіологічних значень pH. Протеїни, що містять один або декілька залишків селеноцистеїну, мають назву селенопротеїни. Більшість селенопротеїнів має лише один залишок селеноцистеїну. Селенопротеїни, що виконують каталітичні функції і чиї каталітичні функції критично залежать від наявності сленоцистеїнового залишку в активному сайті, мають назву селеноензимів.
Біологія
Селеноцистеїн одночасно має нижчий показник pKa (5,47) та нижчий окисно-відновний потенціал порівняно з цистеїном. Ця комбінація властивостей роблять його дуже вдалою заміною цистеїну для білків, що виконують антиоксидантні функції.
Незважаючи на те, що ця амінокислота була ідентифікована в усіх трьох доменах живого, вона не є універсальною для всіх організмів. На відміну від двадцяти інших канонічних протеїногенних амінокислот, селеноцистеїн не кодується напряму (тобто йому однозначно не відповідає жоден з кодонів) в генетичному коді. Селеноцистеїн кодується кодоном UGA в мРНК, тобто кодоном, що зазвичай має значення стоп-кодона і означає кінець трансляції. Цей спосіб розширення канонічного генетичного коду отримав назву «трансляційне рекодування» (англ. translational recoding) Ефективність трансляційного рекодування залежить від конкретного селенопротеїну та від наявності факторів ініціації. Якщо клітини знаходяться в селенодифіцитних умовах, трансляція селенопротеїнів обривається на UGA-кодоні, що дає вкорочений нефункціональний білок. Для встроювання селеноцистеїну у відповідь на кодон UGA необхідна наявність спеціального цис-регуляторного елементу в мРНК селенопротеїну, так званого SECIS-елементу. SECIS-елемент має характерну послідовність нуклеотидів і специфічну шпилькоподібну вторинну структуру. У бактерій SECIS-елемент зазвичай розташований одразу після UGA-кодону в межах відкритої рамки зчитування селенопротеїну. У архей та еукаріот SECIS-елементи зазвичай розташовані в 3'-нетрансльованому регіоні (3' UTR) мРНК, та можуть трансляційно рекодувати одразу декілька UGA-кодонів.
На відміну від канонічних амінокислот, клітини майже не містять селеноцистеїн у вільному стані. Вони зберігають селен у вигляді селеноводню (H2Se). Синтез селеноцистеїну відбувається на спеціальних тРНК, які потім беруть участь у біосинтезі селенопротеїнів.
Первинна та вторинна структура селеноцистеїнової тРНК, тРНКSec, відрізняється від звичайних тРНК. Найбільшими відмінністю є акцепторна ділянка 8-bp (бактерії) або 10-bp (еукаріоти), довга варіабельна ділянка, а також нуклеотидні заміни в деяких консервативних позиціях. Селеноцистеїнова тРНК спочатку ацилюється серином за допомогою серил-тРНК-лігази, але Ser-тРНКSec, яка утворюється, не бере участі в трансляції, тому що вона не розпізнається факторами елонгації трансляції (EF-Tu у бактерій та eEF1A у еукаріот).
Залишок серину, зв'язаний із селеноцистеїновою тРНК, далі перетворюється на селеноцистеїн під дією пірідоксальфосфатвмісного ензиму селеноцистеїнсинтетази. У еукаріот та архей для успішного завершення цього процесу необхідні два ензими: PSTK [O-фосфосерил-тРНК[Ser]Sec-кіназа] та селеноцистеїнсинтетаза. Утворена Sec-тРНКSec селективно приєднується до альтернативних факторів елонгації транскрипції (SelB або mSelB (або eEFSec)), які доставляють її на рибосому, на якій відбувається трансляція мРНК селенопротеїну. Селективність механізму доставки забезпечується наявністю додаткового білкового домену (в бактеріях — SelB) або додаткової білкової субодиниці (SBP2 для еукаріотичних mSelB/eEFSec), які споріднені до SECIS-елементів селенопротеїнових мРНК.
Станом на 2003 рік було відомо 25 людських білків, що містять селеноцистеїн.
Селеноцистеїнові поіхідні, γ-глутаміл-Se-метлиселеноцистеїн та Se-метилселеноцистеїн, знайдені в рослинах родів Allium та Brassica.
Застосування
Біотехнологічні застосування селеноцистеїну включають використання 73Se-міченого Sec (час напіврозпаду 73Se складає 7,2 годин) в позитрон-емісійній томографії (PET) та 75Se-міченого Sec (час напіврозпаду 75Se — 118,5 днів) в специфічному радіоміченні, рентгеноструктурному аналізі білків. Селеноцистеїн може використовуватись в комбінації із селенометіоніном (SeMet). Селеноцистеїн із стабільний ізотоп 77Se (ядерний спін 1/2) застосовується в спектроскопії ЯРК.
Див. також
- Пірролізин — 22-га протеїногенна амінокислота.
- Селенометіонін — інша селенвмісна амінокислота, яка випадковим чином вбудовується на місце метіоніну при біосинтезі білків.
Посилання
- . European Journal of Biochemistry. Т. 264, № 2. 1999. с. 607—609. doi:10.1046/j.1432-1327.1999.news99.x. Архів оригіналу (PDF) за 19 лютого 2018. Процитовано 13 квітня 2016.
- Johansson, L.; Gafvelin, G.; Amér, E. S. J. (2005). Selenocysteine in Proteins — Properties and Biotechnological Use. Biochimica et Biophysica Acta. Т. 1726, № 1. с. 1—13. doi:10.1016/j.bbagen.2005.05.010.
- Stadtman, Therese (8 березня 1974). Selenium Biochemistry. Science. Т. 183, № 4128. с. 915—22. Bibcode:1974Sci...183..915S. doi:10.1126/science.183.4128.915. PMID 4605100.
- Roy, G.; Sarma, B. K.; Phadnis, P.P.; Mugesh, G. (2005). Selenium-containing enzymes in mammals: chemical perspectives. . Т. 117, № 4. с. 287—303. doi:10.1007/BF02708441.
- Byun, B. J.; Kang, Y. K. (2011). Conformational Preferences and pKa Value of Selenocysteine Residue. . Т. 95, № 5. с. 345—353. doi:10.1002/bip.21581. PMID 21213257.
- Longtin, R (2004). A forgotten debate: Is selenocysteine the 21st amino acid? (PDF). Journal of the National Cancer Institute. Т. 96, № 7. с. 504—5. doi:10.1093/jnci/96.7.504. PMID 15069108.
- Böck A.; Forchhammer, K.; Heider, J.; Baron, C. (1991). Selenoprotein Synthesis: An Expansion of the Genetic Code. Trends in Biochemical Sciences. Т. 16, № 12. с. 463—467. doi:10.1016/0968-0004(91)90180-4. PMID 1838215.
- Baranov P. V.; Gesteland R. F.; Atkins, J. F. (2002). Recoding: Translational Bifurcations in Gene Expression. Gene. Т. 286, № 5. с. 187—201. doi:10.1016/S0378-1119(02)00423-7. PMID 11943474.
- Donovan, J.; Copeland, P. R. (2010). The Efficiency of Selenocysteine Incorporation is Regulated by Translation Initiation Factors. . Т. 400, № 4. с. 659—664. doi:10.1016/j.jmb.2010.05.026. PMC 3721751. PMID 20488192.
- Atkins, J. F. (2009). . Springer. с. 31. ISBN . Архів оригіналу за 6 грудня 2014. Процитовано 13 квітня 2016.
- Berry, M. J.; Banu, L.; Harney, J. W.; Larsen, P. R. (1993). (PDF). . Т. 12, № 8. с. 3315—3322. PMC 413599. PMID 8344267. Архів оригіналу (PDF) за 20 вересня 2018. Процитовано 13 квітня 2016.
- Xu, Xue-Ming; Carlson, Bradley A; Mix, Heiko; Zhang, Yan; Saira, Kazima; Glass, Richard S; Berry, Marla J; Gladyshev, Vadim N; Hatfield, Dolph L. . PLoS Biology. Т. 5, № 1. doi:10.1371/journal.pbio.0050004. PMC 1717018. PMID 17194211. Архів оригіналу за 11 лютого 2022. Процитовано 28 березня 2022.
{{}}: Обслуговування CS1: Сторінки із непозначеним DOI з безкоштовним доступом () - Yuan, Jing; Palioura, Sotiria; Salazar, Juan Carlos; Su, Dan; O'Donoghue, Patrick; Hohn, Michael J.; Cardoso, Alexander Machado; Whitman, William B.; Söll, Dieter (12 грудня 2006). . Proceedings of the National Academy of Sciences (англ.). Т. 103, № 50. с. 18923—18927. doi:10.1073/pnas.0609703104. ISSN 0027-8424. PMC 1748153. PMID 17142313. Архів оригіналу за 31 грудня 2017. Процитовано 13 квітня 2016.
- Kryukov, G. V.; Castellano, S.; Novoselov, S. V.; Lobanov, A. V.; Zehtab, O.; Guigó, R.; Gladyshev, V. N. (2003). Characterization of Mammalian Selenoproteomes. Science. Т. 300, № 5624. с. 1439—1443. Bibcode:2003Sci...300.1439K. doi:10.1126/science.1083516. PMID 12775843.
- Block, E. (2010). Garlic and Other Alliums: The Lore and the Science. Royal Society of Chemistry. ISBN .
Вікіпедія, Українська, Україна, книга, книги, бібліотека, стаття, читати, завантажити, безкоштовно, безкоштовно завантажити, mp3, відео, mp4, 3gp, jpg, jpeg, gif, png, малюнок, музика, пісня, фільм, книга, гра, ігри, мобільний, телефон, android, ios, apple, мобільний телефон, samsung, iphone, xiomi, xiaomi, redmi, honor, oppo, nokia, sonya, mi, ПК, web, Інтернет
Sele nocisteyi n skoroch Sec abo U v rannih publikaciyah zustrichayetsya skorochennya Se Cys organichna spoluka prirodnogo pohodzhennya 21 sha proteyinogenna aminokislota Selenocisteyin Identifikatori Abreviaturi SecNomer CAS 10236 58 5Nomer EINECS 808 428 7DrugBank DB02345KEGG C05688Nazva MeSH D02 731 600 D02 886 030 230 700 i D12 125 166 230 700ChEBI 16633 i 57843SMILES O C O C H N C SeH InChI InChI 1S C3H7NO2Se c4 2 1 7 3 5 6 h2 7H 1 4H2 H 5 6 t2 m0 s1Nomer Belshtejna 2498378 Vlastivosti Molekulyarna formula C3H7NO2Se Molyarna masa 168 05 g mol Yaksho ne zaznacheno inshe dani navedeno dlya rechovin u standartnomu stani za 25 C 100 kPa Instrukciya z vikoristannya shablonu Primitki kartki Selenocisteyin ta selenocisteyinovi bilki zustrichayutsya v troh domenah zhivogo Selenocisteyin ye analogom cisteyinu iz selenvmisnoyu himichnoyu grupoyu SeH zamist sirkovmisnoyi tiolnoyi grupi SH Selenocisteyin vhodit do skladu deyakih enzimiv v tomu chisli do skladu glutationperoksidazi tioredoksinreduktazi formatdegidrogenazi glicinreduktazi metionin R sulfoksidreduktazi B1 SEPX1 deyakih gidrogenaz tosho Selenocisteyin buv vidkritij v 1974 roci StrukturaHimichna budova selenocisteyinu podibna do cisteyinu Yedinoyu vidminnistyu mizh nimi ye nayavnist atomu selenu zamist atomu sirki Selenolna grupa selenocisteyinu ye deprotonovanoyu za fiziologichnih znachen pH Proteyini sho mistyat odin abo dekilka zalishkiv selenocisteyinu mayut nazvu selenoproteyini Bilshist selenoproteyiniv maye lishe odin zalishok selenocisteyinu Selenoproteyini sho vikonuyut katalitichni funkciyi i chiyi katalitichni funkciyi kritichno zalezhat vid nayavnosti slenocisteyinovogo zalishku v aktivnomu sajti mayut nazvu selenoenzimiv BiologiyaSelenocisteyin odnochasno maye nizhchij pokaznik pKa 5 47 ta nizhchij okisno vidnovnij potencial porivnyano z cisteyinom Cya kombinaciya vlastivostej roblyat jogo duzhe vdaloyu zaminoyu cisteyinu dlya bilkiv sho vikonuyut antioksidantni funkciyi Nezvazhayuchi na te sho cya aminokislota bula identifikovana v usih troh domenah zhivogo vona ne ye universalnoyu dlya vsih organizmiv Na vidminu vid dvadcyati inshih kanonichnih proteyinogennih aminokislot selenocisteyin ne koduyetsya napryamu tobto jomu odnoznachno ne vidpovidaye zhoden z kodoniv v genetichnomu kodi Selenocisteyin koduyetsya kodonom UGA v mRNK tobto kodonom sho zazvichaj maye znachennya stop kodona i oznachaye kinec translyaciyi Cej sposib rozshirennya kanonichnogo genetichnogo kodu otrimav nazvu translyacijne rekoduvannya angl translational recoding Efektivnist translyacijnogo rekoduvannya zalezhit vid konkretnogo selenoproteyinu ta vid nayavnosti faktoriv iniciaciyi Yaksho klitini znahodyatsya v selenodificitnih umovah translyaciya selenoproteyiniv obrivayetsya na UGA kodoni sho daye vkorochenij nefunkcionalnij bilok Dlya vstroyuvannya selenocisteyinu u vidpovid na kodon UGA neobhidna nayavnist specialnogo cis regulyatornogo elementu v mRNK selenoproteyinu tak zvanogo SECIS elementu SECIS element maye harakternu poslidovnist nukleotidiv i specifichnu shpilkopodibnu vtorinnu strukturu U bakterij SECIS element zazvichaj roztashovanij odrazu pislya UGA kodonu v mezhah vidkritoyi ramki zchituvannya selenoproteyinu U arhej ta eukariot SECIS elementi zazvichaj roztashovani v 3 netranslovanomu regioni 3 UTR mRNK ta mozhut translyacijno rekoduvati odrazu dekilka UGA kodoniv Na vidminu vid kanonichnih aminokislot klitini majzhe ne mistyat selenocisteyin u vilnomu stani Voni zberigayut selen u viglyadi selenovodnyu H2Se Sintez selenocisteyinu vidbuvayetsya na specialnih tRNK yaki potim berut uchast u biosintezi selenoproteyiniv Pervinna ta vtorinna struktura selenocisteyinovoyi tRNK tRNKSec vidriznyayetsya vid zvichajnih tRNK Najbilshimi vidminnistyu ye akceptorna dilyanka 8 bp bakteriyi abo 10 bp eukarioti dovga variabelna dilyanka a takozh nukleotidni zamini v deyakih konservativnih poziciyah Selenocisteyinova tRNK spochatku acilyuyetsya serinom za dopomogoyu seril tRNK ligazi ale Ser tRNKSec yaka utvoryuyetsya ne bere uchasti v translyaciyi tomu sho vona ne rozpiznayetsya faktorami elongaciyi translyaciyi EF Tu u bakterij ta eEF1A u eukariot Zalishok serinu zv yazanij iz selenocisteyinovoyu tRNK dali peretvoryuyetsya na selenocisteyin pid diyeyu piridoksalfosfatvmisnogo enzimu selenocisteyinsintetazi U eukariot ta arhej dlya uspishnogo zavershennya cogo procesu neobhidni dva enzimi PSTK O fosfoseril tRNK Ser Sec kinaza ta selenocisteyinsintetaza Utvorena Sec tRNKSec selektivno priyednuyetsya do alternativnih faktoriv elongaciyi transkripciyi SelB abo mSelB abo eEFSec yaki dostavlyayut yiyi na ribosomu na yakij vidbuvayetsya translyaciya mRNK selenoproteyinu Selektivnist mehanizmu dostavki zabezpechuyetsya nayavnistyu dodatkovogo bilkovogo domenu v bakteriyah SelB abo dodatkovoyi bilkovoyi subodinici SBP2 dlya eukariotichnih mSelB eEFSec yaki sporidneni do SECIS elementiv selenoproteyinovih mRNK Stanom na 2003 rik bulo vidomo 25 lyudskih bilkiv sho mistyat selenocisteyin Selenocisteyinovi poihidni g glutamil Se metliselenocisteyin ta Se metilselenocisteyin znajdeni v roslinah rodiv Allium ta Brassica ZastosuvannyaBiotehnologichni zastosuvannya selenocisteyinu vklyuchayut vikoristannya 73Se michenogo Sec chas napivrozpadu 73Se skladaye 7 2 godin v pozitron emisijnij tomografiyi PET ta 75Se michenogo Sec chas napivrozpadu 75Se 118 5 dniv v specifichnomu radiomichenni rentgenostrukturnomu analizi bilkiv Selenocisteyin mozhe vikoristovuvatis v kombinaciyi iz selenometioninom SeMet Selenocisteyin iz stabilnij izotop 77Se yadernij spin 1 2 zastosovuyetsya v spektroskopiyi YaRK Div takozhPirrolizin 22 ga proteyinogenna aminokislota Selenometionin insha selenvmisna aminokislota yaka vipadkovim chinom vbudovuyetsya na misce metioninu pri biosintezi bilkiv Posilannya European Journal of Biochemistry T 264 2 1999 s 607 609 doi 10 1046 j 1432 1327 1999 news99 x Arhiv originalu PDF za 19 lyutogo 2018 Procitovano 13 kvitnya 2016 Johansson L Gafvelin G Amer E S J 2005 Selenocysteine in Proteins Properties and Biotechnological Use Biochimica et Biophysica Acta T 1726 1 s 1 13 doi 10 1016 j bbagen 2005 05 010 Stadtman Therese 8 bereznya 1974 Selenium Biochemistry Science T 183 4128 s 915 22 Bibcode 1974Sci 183 915S doi 10 1126 science 183 4128 915 PMID 4605100 Roy G Sarma B K Phadnis P P Mugesh G 2005 Selenium containing enzymes in mammals chemical perspectives T 117 4 s 287 303 doi 10 1007 BF02708441 Byun B J Kang Y K 2011 Conformational Preferences and pKa Value of Selenocysteine Residue T 95 5 s 345 353 doi 10 1002 bip 21581 PMID 21213257 Longtin R 2004 A forgotten debate Is selenocysteine the 21st amino acid PDF Journal of the National Cancer Institute T 96 7 s 504 5 doi 10 1093 jnci 96 7 504 PMID 15069108 Bock A Forchhammer K Heider J Baron C 1991 Selenoprotein Synthesis An Expansion of the Genetic Code Trends in Biochemical Sciences T 16 12 s 463 467 doi 10 1016 0968 0004 91 90180 4 PMID 1838215 Baranov P V Gesteland R F Atkins J F 2002 Recoding Translational Bifurcations in Gene Expression Gene T 286 5 s 187 201 doi 10 1016 S0378 1119 02 00423 7 PMID 11943474 Donovan J Copeland P R 2010 The Efficiency of Selenocysteine Incorporation is Regulated by Translation Initiation Factors T 400 4 s 659 664 doi 10 1016 j jmb 2010 05 026 PMC 3721751 PMID 20488192 Atkins J F 2009 Springer s 31 ISBN 978 0 387 89381 5 Arhiv originalu za 6 grudnya 2014 Procitovano 13 kvitnya 2016 Berry M J Banu L Harney J W Larsen P R 1993 PDF T 12 8 s 3315 3322 PMC 413599 PMID 8344267 Arhiv originalu PDF za 20 veresnya 2018 Procitovano 13 kvitnya 2016 Xu Xue Ming Carlson Bradley A Mix Heiko Zhang Yan Saira Kazima Glass Richard S Berry Marla J Gladyshev Vadim N Hatfield Dolph L PLoS Biology T 5 1 doi 10 1371 journal pbio 0050004 PMC 1717018 PMID 17194211 Arhiv originalu za 11 lyutogo 2022 Procitovano 28 bereznya 2022 a href wiki D0 A8 D0 B0 D0 B1 D0 BB D0 BE D0 BD Cite news title Shablon Cite news cite news a Obslugovuvannya CS1 Storinki iz nepoznachenim DOI z bezkoshtovnim dostupom posilannya Yuan Jing Palioura Sotiria Salazar Juan Carlos Su Dan O Donoghue Patrick Hohn Michael J Cardoso Alexander Machado Whitman William B Soll Dieter 12 grudnya 2006 Proceedings of the National Academy of Sciences angl T 103 50 s 18923 18927 doi 10 1073 pnas 0609703104 ISSN 0027 8424 PMC 1748153 PMID 17142313 Arhiv originalu za 31 grudnya 2017 Procitovano 13 kvitnya 2016 Kryukov G V Castellano S Novoselov S V Lobanov A V Zehtab O Guigo R Gladyshev V N 2003 Characterization of Mammalian Selenoproteomes Science T 300 5624 s 1439 1443 Bibcode 2003Sci 300 1439K doi 10 1126 science 1083516 PMID 12775843 Block E 2010 Garlic and Other Alliums The Lore and the Science Royal Society of Chemistry ISBN 0 85404 190 7