Azərbaycanca
Беларускі
Dansk
Deutsch
Española
Français
Indonesia
Italiana
日本語
Қазақ
Lietuvos
Nederlands
Português
Русский
සිංහල
แบบไทย
Türkçe
Українська
中國人
United State
Afrikaans
| Гістон | Молекулярна маса | Кількість амінокислотних залишків | Вміст основних амінокислот (% від загальної кількості амінокислот) | |
|---|---|---|---|---|
| Лізин | Аргінін | |||
| H1* | 21 130 | 223 | 29,5 | 11,3 |
| H2A* | 13 960 | 129 | 10,9 | 19,3 |
| H2B* | 13 774 | 125 | 16,0 | 16,4 |
| H3 | 15 273 | 135 | 19,6 | 13,3 |
| H4 | 11 236 | 102 | 10,8 | 13,7 |
| *Розміри дещо різні в залежності від виду, дані наведені для бичачих білків | ||||
Гісто́ни — основний клас білків, необхідних для упакування молекул ДНК у хроматин. Гістони мають невелику молекулярну масу (від 11 до 21 кДа) і дуже багаті на основні амінокислоти (аргінін і лізин), завдяки чому взаємодія між гістонами і ДНК стабілізується іонними зв'язками. Для всіх гістонів характерна наявність спільного структурного мотиву, представленого трьома α-спіралями, об'єднаними двома петлями. У більшості клітин маса гістонів приблизно рівна масі ДНК, а їх кількість сягає близько 60 млн. В еукаріотів гістони локалізуються в клітинному ядрі, в архей типу — у цитоплазмі. У компактизації ДНК решти архей і бактерій можуть брати гістоноподібні білки, проте справжніх гістонів у них немає. Проте у великих ДНК-вмісних вірусів таких як [en] присутні гістони.
Білки-гістони були відкриті 1884 року Альбрехтом Косселем у екстрактах ядер еритроцитів птахів. До 40-их років XX століття багато дослідників вважали саме їх носіями спадкової інформації.
У еукаріот існує п'ять різних типів гістонів, а саме H1, , , та H4. Послідовність амінокислот у цих білках мало відрізняється серед еукаріотів різного рівня організації. Найбільш консервативною вона є у гістонів H3 і H4: так гістони H4 корови і гороху відрізняються тільки двома із 102 амінокислотних залишків, а людини і дріжджів — вісьмома, дещо більше різняться між видами еукаріот послідовності гістонів H1, H2A і H2B. Така консервативність їхньої структури свідчить про виняткову важливість для організму, а також про те, що майже кожен амінокислотний залишок у складі цих білки є функціонально важливим. Ця гіпотеза була перевірена на клітинах дріжджів, шляхом заміни нормальних генів гістонів на мутовані. З'ясувалось, що більшість змін в амінокислотній послідовності гістонів є летальною, а та невелика частка мутацій, які не були смертельними, однаково призводили до серйозних порушень експресії генів та інших аномалій.
Гістони не тільки забезпечують упакування ДНК, але й відіграють важливу роль у регуляції експресії генів, перебудові хроматину тощо. Кожен із них може бути субстратом для різноманітних модифікацій: метилювання, ацетилювання, деацетилювання, , фосфорилювання, глікозилювання, убіквітинування, . Оскільки ці зміни впливають на заряд і форму гістонів, то призводять до зміни структури хроматину. Окрім того існують варіанти деяких гістонів, що відіграють особливу роль у метаболізмі ДНК.
Структура гістонів
Корові гістони, які формують нуклеосому, а саме H2A, H2B, H3, H4, мають в своїй структурі [en]: послідовність амінокислот з трьох a-спіралей — довшої по середині, і двох коротших, з'єднаних петлями L1 та L2. Гістоновий мотив бере участь у димеризації, і присутній не лише у гістонів еукаріот, а і у гістонів деяких архей та гістонів вірусів Marseilleviridae, як і у інших транскрипційних факторів таких як TBP. Проте гістоновий мотив відсутній у гістону H1, який натомість має в своїй структурі мотив "спіраль-поворот-спіраль із крильцем" (winged helix fold): у такого домену спіраль-поворот-спіраль має по бокам бета-складчасту структуру, що формує "крильця".
Варіанти білків гістонів
Окрім п'яти «канонічних» гістонів, існують також мінорні форми, що є видозмінами перших. Таких варіантів було найбільше виявлено для гістонів H2A і H3. Гени цих білків експресуються впродовж всього клітинного циклу, і вбудовуються у хроматин не залежно від процесу реплікації. Для цього потрібні спеціальні і . Варіанти гістонів можуть заміщувати бліки, яких бракує у нуклеосомах, або вбудовуватись у специфічні ділянки геному. Більшість із них, як і канонічні форми, є еволюційно консервативними, що вказує на незамінну роль у життєдіяльності клітин. Проте деякі варіанти, наприклад H2A-Bdb-подібні гістони, швидко еволюціонують і виконують тканино- і навіть клітино-специфічні функції у яєчках і мозку.
Приклади деяких варіантів гістонів
| Гістон H2A.Z |
| Гістон H2A.Z знайдений у майже всіх евкаріот. Асоційований в основному із транскрипційно активними ділянками. Його функції до кінця не з'ясовані, ймовірно, що він бере участь у встановленні і підтриманні структури промотора, сприятливої для приєднання РНК-полімерази II. Також існують дані про те, що наявність цього варіанту гістона у нуклеосомах перешкоджає їх взаємодії одна з одною, таким чином сприяючи більш відкритому стану хроматину. У людини та у миші є два варіанти гістону H2A.Z: H2A.Z.1 та H2A.Z.2, які відрізняються лише на 3 амінокислотні залишки, проте кодуються двома різними генами |
| Гістон H2A.X |
| Гістон H2A.X пов'язаний із репапрацією і рекомбінацією ДНК. Нестача цього білка у мишей має наслідком генетичну нестабільність і чоловічу безплідність. Невеликі кількості нуклеосом, що містять H2AX, розкидані по всьому геному; якщо поблизу такої нуклеосоми стається двонитковий розрив ДНК, H2AX фосфорилюється по залишку Ser139, що розташований у SQ-мотиві на C-кінці. Остання подія необхідна для збирання апарату репарації у цьому місці |
| Гістон MacroH2A |
| Гістон MacroH2A є варіантом H2A, що є специфічним тільки для хребетних тварин. Місить великий «макродомен» на C-кінці. Бере участь в інактивації X-хромосоми у гомогаметної статі. |
| Гістон H2A.Bdb |
| Гістон H2A.Bdb — варіант, наявний тільки у людини, експресуюється у яєчках і головному мозку. Функції H2A.Bdb не з'ясовані. |
| Гістон H2A.Lap1 |
| — це мишача ізоформа H2A.Bdb, експресується у тих же органах. Відома роль цього варіанту у просторовій і часовій активації генів, специфічних для тканини яєчок. |
| Гістон H3.3 |
| Гістон H3.3 — варіант гістону H3 і заміщує його в транскрипційно активних ділянках. |
| Гістон CenH3 |
| Гістон CenH3 — варіант гістону H3, наявний у ділянках центромер. CenH3 — загальна назва, що позначає білки Cse4 у дріжджів, CENPA у людей і мишей, Cid у дрозофіли тощо. Цей гістон необхідний для збирання кінетохорів, до яких кріпляться нитки веретена поділу. |
| Гістон H1oo |
| Гістон H1oo — варіант гістону H1, який присутній в ооцитах. Висококонсервативний, проте його роль не докінця з'ясована. |
Гени гістонів
Гени корових гістонів, що формують стандартну нуклеосому — H2A, H2B, H3 та H4 — разом з лінкерним гістоном H1 розміщуються в еукаріотів у вигляді [en] у геномі. Вони експресуються залежно від стадії клітинного циклу, їх транскрипція починається з настанням , деградація їх мРНК виникає в кінці S-фази, тому ці п'ять гістонів ще називають залежними від ДНК-реплікації (англ. replication-dependent histones). В контролі деградації мРНК гістонів важливу роль грає урідинування РНК..
Матричні РНК цих гістонів — єдині мРНК евкаріотів, у яких не відбувається поліаденілування і немає поліА-хвоста. Замість цього під час процесингу мРНК гістонів формується шпилька на [en]. Зі шпилькою з'єднується білок SLBP (англ. stem-loop binding protein), який бере участь у експорті мРНК до цитоплазми, де транслюються гістони, які потім імпортуються назад до ядра. У мРНК гістонів також відсутні інтрони, а нетрансльовані послідовності відносно короткі..
Проте інші гістонові варіанти, як то MacroH2A, експресуються незалежно від циклу клітини і мають стандартну мРНК.
Модифікації білків-гістонів
«Хвости» гістонів, тобто їх N-кінцеві послідовності, що виступають назовні нуклеосоми, можуть бути місцями різноманітних посттрансляційних модифікацій (ПТМ) — приєднання певних хімічних груп, таких як метильна, ацетильна, фосфатна, глікозильна, АДФ-рибозильна, а також білків убіквітину і SUMO. Ці зміни є оборотними, вони здійснюються специфічними строго регульованими ферментами і мають складні біологічні наслідки, що залежать не тільки від хімічної групи, яка приєднується, а й від її положення і загального контексту. Для гістонів були відкриті фактичні всі можливі ПТМ білків, і відкриття нових сайтів модифікації триває, проте біологічне значення не всіх цих змін доведене.
Див. також
Примітки
- Nelson D.L., Cox M.M. (2008). Lehninger Principles of Biochemistry (вид. 5th). W. H. Freeman. с. 963. ISBN .
- Alberts B, Johnson A, Lewis J, Raff M, Roberts K, Walter P (2007). (вид. 5th). Garland Science. с. 211—217. ISBN . Архів оригіналу за 22 липня 2011. Процитовано 12 липня 2013.
- Talbert, Paul B.; Meers, Michael P.; Henikoff, Steven (05 2019). . Nature Reviews. Genetics. Т. 20, № 5. с. 283—297. doi:10.1038/s41576-019-0105-7. ISSN 1471-0064. PMID 30886348. Архів оригіналу за 6 квітня 2019. Процитовано 19 грудня 2019.
- Olins D.E., Olins A.L. Chromatin history: our view from the bridge // Nature Reviews Molecular Cell Biology. — 2003. — Т. 4, вип. 10 (October). — С. 809—815. — DOI:. — PMID 14570061 . Процитовано 13.07.2013.
- А. В. Сиволоб, К. С. Афанасьєва (2012). (PDF). К: Видавничо-поліграфічний центр "Київський університет". с. 21. Архів оригіналу (PDF) за 23 вересня 2015. Процитовано 19 грудня 2019.
- Luger K, Dechassa ML, Tremethick DJ. New insights into nucleosome and chromatin structure: an ordered state or a disordered affair? // Nature Reviews Molecular Cell Biology. — 2012. — Т. 7, вип. 13 (July). — С. 436—47. — DOI:. — PMID 22722606 . з джерела 25 травня 2021. Процитовано 14 липня 2013.
- Maze, Ian; Noh, Kyung-Min; Soshnev, Alexey A.; Allis, C. David (April 2014). . Nature Reviews. Genetics. Т. 15, № 4. с. 259—271. doi:10.1038/nrg3673. ISSN 1471-0064. PMC 4082118. PMID 24614311. Архів оригіналу за 12 листопада 2016. Процитовано 2 червня 2017.
{{}}: Cite має пустий невідомий параметр:|20=()Обслуговування CS1: Сторінки з PMC з іншим форматом () - William F. Marzluff, Eric J. Wagner & Robert J. Duronio (November 2008). Metabolism and regulation of canonical histone mRNAs: life without a poly(A) tail. Nature reviews. Genetics. 9 (11): 843—854. doi:10.1038/nrg2438. PMID 18927579.
- Chris J. Norbury (October 2013). Cytoplasmic RNA: a case of the tail wagging the dog. . 14 (10): 643—653. doi:10.1038/nrm3645. PMID 23989958.
- Білок SLBP людини UniProt Q53XR2
- Thomas E. Mullen & William F. Marzluff (January 2008). Degradation of histone mRNA requires oligouridylation followed by decapping and simultaneous degradation of the mRNA both 5' to 3' and 3' to 5'. Genes & development. 22 (1): 50—65. doi:10.1101/gad.1622708. PMID 18172165.
 | Це незавершена стаття з молекулярної біології. Ви можете проєкту, виправивши або дописавши її. |
Вікіпедія, Українська, Україна, книга, книги, бібліотека, стаття, читати, завантажити, безкоштовно, безкоштовно завантажити, mp3, відео, mp4, 3gp, jpg, jpeg, gif, png, малюнок, музика, пісня, фільм, книга, гра, ігри, мобільний, телефон, android, ios, apple, мобільний телефон, samsung, iphone, xiomi, xiaomi, redmi, honor, oppo, nokia, sonya, mi, ПК, web, Інтернет
Vlastivosti osnovnih klasiv gistoniv Giston Molekulyarna masa Kilkist aminokislotnih zalishkiv Vmist osnovnih aminokislot vid zagalnoyi kilkosti aminokislot Lizin ArgininH1 21 130 223 29 5 11 3H2A 13 960 129 10 9 19 3H2B 13 774 125 16 0 16 4H3 15 273 135 19 6 13 3H4 11 236 102 10 8 13 7 Rozmiri desho rizni v zalezhnosti vid vidu dani navedeni dlya bichachih bilkiv Gisto ni osnovnij klas bilkiv neobhidnih dlya upakuvannya molekul DNK u hromatin Gistoni mayut neveliku molekulyarnu masu vid 11 do 21 kDa i duzhe bagati na osnovni aminokisloti arginin i lizin zavdyaki chomu vzayemodiya mizh gistonami i DNK stabilizuyetsya ionnimi zv yazkami Dlya vsih gistoniv harakterna nayavnist spilnogo strukturnogo motivu predstavlenogo troma a spiralyami ob yednanimi dvoma petlyami U bilshosti klitin masa gistoniv priblizno rivna masi DNK a yih kilkist syagaye blizko 60 mln V eukariotiv gistoni lokalizuyutsya v klitinnomu yadri v arhej tipu u citoplazmi U kompaktizaciyi DNK reshti arhej i bakterij mozhut brati gistonopodibni bilki prote spravzhnih gistoniv u nih nemaye Prote u velikih DNK vmisnih virusiv takih yak en prisutni gistoni Shema utvorennya nukleosomi Bilki gistoni buli vidkriti 1884 roku Albrehtom Kosselem u ekstraktah yader eritrocitiv ptahiv Do 40 ih rokiv XX stolittya bagato doslidnikiv vvazhali same yih nosiyami spadkovoyi informaciyi U eukariot isnuye p yat riznih tipiv gistoniv a same H1 ta H4 Poslidovnist aminokislot u cih bilkah malo vidriznyayetsya sered eukariotiv riznogo rivnya organizaciyi Najbilsh konservativnoyu vona ye u gistoniv H3 i H4 tak gistoni H4 korovi i gorohu vidriznyayutsya tilki dvoma iz 102 aminokislotnih zalishkiv a lyudini i drizhdzhiv vismoma desho bilshe riznyatsya mizh vidami eukariot poslidovnosti gistoniv H1 H2A i H2B Taka konservativnist yihnoyi strukturi svidchit pro vinyatkovu vazhlivist dlya organizmu a takozh pro te sho majzhe kozhen aminokislotnij zalishok u skladi cih bilki ye funkcionalno vazhlivim Cya gipoteza bula perevirena na klitinah drizhdzhiv shlyahom zamini normalnih geniv gistoniv na mutovani Z yasuvalos sho bilshist zmin v aminokislotnij poslidovnosti gistoniv ye letalnoyu a ta nevelika chastka mutacij yaki ne buli smertelnimi odnakovo prizvodili do serjoznih porushen ekspresiyi geniv ta inshih anomalij Gistoni ne tilki zabezpechuyut upakuvannya DNK ale j vidigrayut vazhlivu rol u regulyaciyi ekspresiyi geniv perebudovi hromatinu tosho Kozhen iz nih mozhe buti substratom dlya riznomanitnih modifikacij metilyuvannya acetilyuvannya deacetilyuvannya fosforilyuvannya glikozilyuvannya ubikvitinuvannya Oskilki ci zmini vplivayut na zaryad i formu gistoniv to prizvodyat do zmini strukturi hromatinu Okrim togo isnuyut varianti deyakih gistoniv sho vidigrayut osoblivu rol u metabolizmi DNK Struktura gistonivKorovi gistoni yaki formuyut nukleosomu a same H2A H2B H3 H4 mayut v svoyij strukturi en poslidovnist aminokislot z troh a spiralej dovshoyi po seredini i dvoh korotshih z yednanih petlyami L1 ta L2 Gistonovij motiv bere uchast u dimerizaciyi i prisutnij ne lishe u gistoniv eukariot a i u gistoniv deyakih arhej ta gistoniv virusiv Marseilleviridae yak i u inshih transkripcijnih faktoriv takih yak TBP Prote gistonovij motiv vidsutnij u gistonu H1 yakij natomist maye v svoyij strukturi motiv spiral povorot spiral iz krilcem winged helix fold u takogo domenu spiral povorot spiral maye po bokam beta skladchastu strukturu sho formuye krilcya Varianti bilkiv gistonivOkrim p yati kanonichnih gistoniv isnuyut takozh minorni formi sho ye vidozminami pershih Takih variantiv bulo najbilshe viyavleno dlya gistoniv H2A i H3 Geni cih bilkiv ekspresuyutsya vprodovzh vsogo klitinnogo ciklu i vbudovuyutsya u hromatin ne zalezhno vid procesu replikaciyi Dlya cogo potribni specialni i Varianti gistoniv mozhut zamishuvati bliki yakih brakuye u nukleosomah abo vbudovuvatis u specifichni dilyanki genomu Bilshist iz nih yak i kanonichni formi ye evolyucijno konservativnimi sho vkazuye na nezaminnu rol u zhittyediyalnosti klitin Prote deyaki varianti napriklad H2A Bdb podibni gistoni shvidko evolyucionuyut i vikonuyut tkanino i navit klitino specifichni funkciyi u yayechkah i mozku Prikladi deyakih variantiv gistoniv Giston H2A ZGiston H2A Z znajdenij u majzhe vsih evkariot Asocijovanij v osnovnomu iz transkripcijno aktivnimi dilyankami Jogo funkciyi do kincya ne z yasovani jmovirno sho vin bere uchast u vstanovlenni i pidtrimanni strukturi promotora spriyatlivoyi dlya priyednannya RNK polimerazi II Takozh isnuyut dani pro te sho nayavnist cogo variantu gistona u nukleosomah pereshkodzhaye yih vzayemodiyi odna z odnoyu takim chinom spriyayuchi bilsh vidkritomu stanu hromatinu U lyudini ta u mishi ye dva varianti gistonu H2A Z H2A Z 1 ta H2A Z 2 yaki vidriznyayutsya lishe na 3 aminokislotni zalishki prote koduyutsya dvoma riznimi genamiGiston H2A XGiston H2A X pov yazanij iz repapraciyeyu i rekombinaciyeyu DNK Nestacha cogo bilka u mishej maye naslidkom genetichnu nestabilnist i cholovichu bezplidnist Neveliki kilkosti nukleosom sho mistyat H2AX rozkidani po vsomu genomu yaksho poblizu takoyi nukleosomi stayetsya dvonitkovij rozriv DNK H2AX fosforilyuyetsya po zalishku Ser139 sho roztashovanij u SQ motivi na C kinci Ostannya podiya neobhidna dlya zbirannya aparatu reparaciyi u comu misciGiston MacroH2AGiston MacroH2A ye variantom H2A sho ye specifichnim tilki dlya hrebetnih tvarin Misit velikij makrodomen na C kinci Bere uchast v inaktivaciyi X hromosomi u gomogametnoyi stati Giston H2A BdbGiston H2A Bdb variant nayavnij tilki u lyudini ekspresuyuyetsya u yayechkah i golovnomu mozku Funkciyi H2A Bdb ne z yasovani Giston H2A Lap1 ce mishacha izoforma H2A Bdb ekspresuyetsya u tih zhe organah Vidoma rol cogo variantu u prostorovij i chasovij aktivaciyi geniv specifichnih dlya tkanini yayechok Giston H3 3Giston H3 3 variant gistonu H3 i zamishuye jogo v transkripcijno aktivnih dilyankah Giston CenH3Giston CenH3 variant gistonu H3 nayavnij u dilyankah centromer CenH3 zagalna nazva sho poznachaye bilki Cse4 u drizhdzhiv CENPA u lyudej i mishej Cid u drozofili tosho Cej giston neobhidnij dlya zbirannya kinetohoriv do yakih kriplyatsya nitki veretena podilu Giston H1ooGiston H1oo variant gistonu H1 yakij prisutnij v oocitah Visokokonservativnij prote jogo rol ne dokincya z yasovana Geni gistonivGeni korovih gistoniv sho formuyut standartnu nukleosomu H2A H2B H3 ta H4 razom z linkernim gistonom H1 rozmishuyutsya v eukariotiv u viglyadi en u genomi Voni ekspresuyutsya zalezhno vid stadiyi klitinnogo ciklu yih transkripciya pochinayetsya z nastannyam degradaciya yih mRNK vinikaye v kinci S fazi tomu ci p yat gistoniv she nazivayut zalezhnimi vid DNK replikaciyi angl replication dependent histones V kontroli degradaciyi mRNK gistoniv vazhlivu rol graye uridinuvannya RNK Struktura mRNK gistoniv lyudini 5 NTR en 3 NTR en zelenij praporec indikuye start vidkritoyi ramki zchituvannya Poslidovnist v 5 nukleotidiv ACCCA pritamanna lyudini ta in ssavcyam todi yak u plodovoyi muhi cya poslidovnist AACCA u C elegans ACAAA Matrichni RNK cih gistoniv yedini mRNK evkariotiv u yakih ne vidbuvayetsya poliadeniluvannya i nemaye poliA hvosta Zamist cogo pid chas procesingu mRNK gistoniv formuyetsya shpilka na en Zi shpilkoyu z yednuyetsya bilok SLBP angl stem loop binding protein yakij bere uchast u eksporti mRNK do citoplazmi de translyuyutsya gistoni yaki potim importuyutsya nazad do yadra U mRNK gistoniv takozh vidsutni introni a netranslovani poslidovnosti vidnosno korotki Prote inshi gistonovi varianti yak to MacroH2A ekspresuyutsya nezalezhno vid ciklu klitini i mayut standartnu mRNK Modifikaciyi bilkiv gistonivDokladnishe Gistonovij kod Hvosti gistoniv tobto yih N kincevi poslidovnosti sho vistupayut nazovni nukleosomi mozhut buti miscyami riznomanitnih posttranslyacijnih modifikacij PTM priyednannya pevnih himichnih grup takih yak metilna acetilna fosfatna glikozilna ADF ribozilna a takozh bilkiv ubikvitinu i SUMO Ci zmini ye oborotnimi voni zdijsnyuyutsya specifichnimi strogo regulovanimi fermentami i mayut skladni biologichni naslidki sho zalezhat ne tilki vid himichnoyi grupi yaka priyednuyetsya a j vid yiyi polozhennya i zagalnogo kontekstu Dlya gistoniv buli vidkriti faktichni vsi mozhlivi PTM bilkiv i vidkrittya novih sajtiv modifikaciyi trivaye prote biologichne znachennya ne vsih cih zmin dovedene Div takozhProtamini Giston H1b Giston H2bb Mari Mejnard DejliPrimitkiNelson D L Cox M M 2008 Lehninger Principles of Biochemistry vid 5th W H Freeman s 963 ISBN 978 0 7167 7108 1 Alberts B Johnson A Lewis J Raff M Roberts K Walter P 2007 vid 5th Garland Science s 211 217 ISBN 978 0 8153 4105 5 Arhiv originalu za 22 lipnya 2011 Procitovano 12 lipnya 2013 Talbert Paul B Meers Michael P Henikoff Steven 05 2019 Nature Reviews Genetics T 20 5 s 283 297 doi 10 1038 s41576 019 0105 7 ISSN 1471 0064 PMID 30886348 Arhiv originalu za 6 kvitnya 2019 Procitovano 19 grudnya 2019 Olins D E Olins A L Chromatin history our view from the bridge Nature Reviews Molecular Cell Biology 2003 T 4 vip 10 October S 809 815 DOI 10 1038 nrm1225 PMID 14570061 Procitovano 13 07 2013 A V Sivolob K S Afanasyeva 2012 PDF K Vidavnicho poligrafichnij centr Kiyivskij universitet s 21 Arhiv originalu PDF za 23 veresnya 2015 Procitovano 19 grudnya 2019 Luger K Dechassa ML Tremethick DJ New insights into nucleosome and chromatin structure an ordered state or a disordered affair Nature Reviews Molecular Cell Biology 2012 T 7 vip 13 July S 436 47 DOI 10 1038 nrm3382 PMID 22722606 z dzherela 25 travnya 2021 Procitovano 14 lipnya 2013 Maze Ian Noh Kyung Min Soshnev Alexey A Allis C David April 2014 Nature Reviews Genetics T 15 4 s 259 271 doi 10 1038 nrg3673 ISSN 1471 0064 PMC 4082118 PMID 24614311 Arhiv originalu za 12 listopada 2016 Procitovano 2 chervnya 2017 a href wiki D0 A8 D0 B0 D0 B1 D0 BB D0 BE D0 BD Cite news title Shablon Cite news cite news a Cite maye pustij nevidomij parametr 20 dovidka Obslugovuvannya CS1 Storinki z PMC z inshim formatom posilannya William F Marzluff Eric J Wagner amp Robert J Duronio November 2008 Metabolism and regulation of canonical histone mRNAs life without a poly A tail Nature reviews Genetics 9 11 843 854 doi 10 1038 nrg2438 PMID 18927579 Chris J Norbury October 2013 Cytoplasmic RNA a case of the tail wagging the dog 14 10 643 653 doi 10 1038 nrm3645 PMID 23989958 Bilok SLBP lyudini UniProt Q53XR2 Thomas E Mullen amp William F Marzluff January 2008 Degradation of histone mRNA requires oligouridylation followed by decapping and simultaneous degradation of the mRNA both 5 to 3 and 3 to 5 Genes amp development 22 1 50 65 doi 10 1101 gad 1622708 PMID 18172165 Ce nezavershena stattya z molekulyarnoyi biologiyi Vi mozhete dopomogti proyektu vipravivshi abo dopisavshi yiyi