Гістон H1 лінкерний гістон Гістон H1 є одним з п яти основних гістонових білків що пакують ДНК в клітині ядерних організ

Гістон H1 — лінкерний гістон. Гістон H1 є одним з п'яти основних гістонових білків, що пакують ДНК в клітині ядерних організмів. Інші чотири основні гістони, — , , та H4 — є коровоими, вони формують найменшу організаційну структуру хроматину під назвою нуклеосома, навколо якої накручена молекула ДНК. Гістон H1 є лінкерним, він з'єднується з нуклеосомою у місці входу/виходу ДНК, формуючи структуру під назвою хроматосома.

Гістон H1 з'єднується з нуклеосомою, формуючи хроматосому

Гістон H1 є найбільш варіабельним гістоном з основних п'яти гістонів, у багатьох організмів декілька генів кодують варіанти H1 гістону, іноді ці варіанти є тканино-специфічними, наприклад яйцеклітини ссавців містять варіант (H1oo), а сім'яники — (H1t). У миші та у людини є 11 варіантів H1, тоді як у личинки плодової мухи присутній лише один варіант H1, проте під час ембріогенезу в хроматині присутній додатковий варіант BigH1, який кодується лише одним геномі і тому є гарним об'єктом досліджень

Гістон H1 присутній у більшості евкаріот, окрім деяких представників метамонад, а гомологи гістону H1, а саме його C-кінцевої частини, присутні у бактерій, проте не у архей. Основний доменний склад гістону H1 збігається у рослин, грибів та тварин, проте не у деяких протист, що може свідчити про незалежну конвергентну еволюцію гістону H1.

Структура

Білки гістону H1 типово складаються з приблизно 200 амінокислотних залишків, що складають три частини білку: N- та C-кінцевих доменів, між якими знаходиться центральний глобулярний домен, який містить в собі структурний мотив winged helix fold, який здатний взаємодіяти з нуклеосомою. Глобулярний домен має найбільшу структурну консервативність, і містить велику кількість позитивно заряджених амінокислотних залишків, що допомагає з взаємодією з нуклеосомою. При цьому така структура не є типовою для решти гістонів, адже основні корові гістони еукаріотів, як і гістони архей мають в своїй структурі ^[en](англ. histone fold domain, HFD). Це вказує на незалежне еволюційне походження H1-гістону, від гістонів H2A, H2B, H3, H4.

Посттрансляційні модифікації

Докладніше: Посттрансляційна модифікація

Як і корові гістони, H1 також піддається різним посттрансляційним модифікаціям, проте на відміну від перших, модифікації H1 гістону не так добре вивчені. Модифікуються як N- та C-кінцеві домени, так і глобулярний центральний домен.

Гени

В геномі людини кодується такими генами:

(H1A)
(H1b)
(H1c)
(H1D)
(H1E)
(H1F0)
(H1T)
(H1FX)
(H1FOO)
(H1FNT)

Примітки

Fyodorov, Dmitry V.; Zhou, Bing-Rui; Skoultchi, Arthur I.; Bai, Yawen (March 2018). . Nature Reviews. Molecular Cell Biology. Т. 19, № 3. с. 192—206. doi:10.1038/nrm.2017.94. ISSN 1471-0080. PMID 29018282. Архів оригіналу за 8 березня 2018. Процитовано 5 березня 2018.
Білок BigH1 в датабазі UniProt Q8MSC4
Talbert, Paul B.; Meers, Michael P.; Henikoff, Steven (05 2019). . Nature Reviews. Genetics. Т. 20, № 5. с. 283—297. doi:10.1038/s41576-019-0105-7. ISSN 1471-0064. PMID 30886348. Архів оригіналу за 6 квітня 2019. Процитовано 19 грудня 2019.
А. В. Сиволоб, К. С. Афанасьєва (2012). (PDF). К: Видавничо-поліграфічний центр "Київський університет". с. 21. Архів оригіналу (PDF) за 23 вересня 2015. Процитовано 19 грудня 2019.

Див. також

[linker_histones-1] Fyodorov, Dmitry V.; Zhou, Bing-Rui; Skoultchi, Arthur I.; Bai, Yawen (March 2018). . Nature Reviews. Molecular Cell Biology. Т. 19, № 3. с. 192—206. doi:10.1038/nrm.2017.94. ISSN 1471-0080. PMID 29018282. Архів оригіналу за 8 березня 2018. Процитовано 5 березня 2018.

[2] Білок BigH1 в датабазі UniProt Q8MSC4

[evo_chrom-3] Talbert, Paul B.; Meers, Michael P.; Henikoff, Steven (05 2019). . Nature Reviews. Genetics. Т. 20, № 5. с. 283—297. doi:10.1038/s41576-019-0105-7. ISSN 1471-0064. PMID 30886348. Архів оригіналу за 6 квітня 2019. Процитовано 19 грудня 2019.

[4] А. В. Сиволоб, К. С. Афанасьєва (2012). (PDF). К: Видавничо-поліграфічний центр "Київський університет". с. 21. Архів оригіналу (PDF) за 23 вересня 2015. Процитовано 19 грудня 2019.