Azərbaycanca AzərbaycancaБеларускі БеларускіDansk DanskDeutsch DeutschEspañola EspañolaFrançais FrançaisIndonesia IndonesiaItaliana Italiana日本語 日本語Қазақ ҚазақLietuvos LietuvosNederlands NederlandsPortuguês PortuguêsРусский Русскийසිංහල සිංහලแบบไทย แบบไทยTürkçe TürkçeУкраїнська Українська中國人 中國人United State United StateAfrikaans Afrikaans
Підтримка
www.wikidata.uk-ua.nina.az

Цекропіни антимікробні пептиди які вперше були виділені з гемолімфи метелика підродина Saturniinae від якого й походить

Цекропін

Цекропін

Цекропіни — антимікробні пептиди, які вперше були виділені з гемолімфи метелика (підродина Saturniinae), від якого й походить термін "цекропін". Вони є основною складовою вродженої імунної системи комах.

Сімейство цекропінів
image
Модель цекропіну A Drosophila melanogaster
Ідентифікатори
СимволCecropin
PfamPF00272
IPR000875
PDOC00241
1f0d / SCOPe / SUPFAM
1.C.17
151
1d9j
Доступні структури білків:
Pfam  structures / ECOD  
PDBRCSB PDB; PDBe; PDBj
structure summary

Цекропіни лізують мембрани бактеріальних клітин; вони також пригнічують поглинання проліну та спричинюють негерметичність мембран.

Цекропіни — це невеликі пептиди довжиною від 31 до 37 амінокислотних залишків, активні проти грампозитивних і грамнегативних бактерій . Цекропіни, що виділені з інших комах, окрім Hyalophora cecropia, отримали свої інші назви, такі як , і . Усі ці пептиди структурно споріднені.

Члени сімейства цекропінів

Цекропін A
Пептидна послідовність: KWKLFKKIEKVGQNIRDGIIKAGPAVAVVGQATQIAK. Вторинна структура включає дві α-спіралі. При низькому співвідношенні пептидів до ліпідів утворюються іонні канали, а при високому співвідношенні пептидів до ліпідів утворюються пори.
Цекропін B
Пептидна послідовність: KWKVFKKIEKMGRNIRNGIVKAGPAIAVLGEAKAL) Вторинна структура включає дві α-спіралі.
CECD
Виділений з Aedes aegypti (комар-переносник жовтої гарячки).
Виділений з (метелик з родини Косатцеві).
Цекропін P1
Пептидна послідовність: SWLSKTAKKLENSAKKRISEGIAIAIQGGPR. Антибактеріальний пептид із свинячої аскариди Ascaris suum — паразитичної нематоди, що живе в кишечнику свині.

Похідні цекропінів

Похідне цекропіну B — CB1a — має протипухлинні властивості. Структура складається переважно з альфа-спіралей, визначених ЯМР розчину. Був створений шляхом трикратного повторення перших десяти амінокислот. Молекулярна маса білка становить 4203,4 г/моль.

Деякі з цекропінів (наприклад, цекропін A та цекропін B) мають протиракові властивості та називаються протираковими пептидами. Гібридні пептиди, створені на основі цекропіну A, були вивчені стосовно їхніх протипухлинних властивостей.

Протиракові властивості

Протиракова активність цекропіну B, цекропіну P1 і Shiva-1 була вперше продемонстрована в дослідженнях in vitro клітинних ліній лейкемії та лімфоми ссавців, де клітини були чутливі до концентрації пептиду порядку 10−6 М. Дві мультирезистентні до ліків клітинні лінії раку молочної залози та яєчників також продемонстрували чутливість до цих пептидів. Крім того, повідомляється, що протиракова активність пептиду завершується протягом однієї години після лікування. Дослідження in vivo клітин мишачої асцитної товстої кишки показали схожу тенденцію, де миші, які отримували цекропін B, демонстрували більший час виживання порівняно з мишами, які не отримували лікування. Структурні дослідження цекропіну B та його похідного цекропіну B3 показали, що протипухлинна активність виникає через здатність антимікробних пептидів утворювати пори в мембранах клітин карциноми шлунка. Вимірювання електричних струмів на поверхні клітин показало, що цекропін B, але не цекропін B3, індукує зовнішні струми, що вказує на утворення пор. Крім того, у цекропіну B3 відсутня амфіпатична група, присутня в цекропіні B, що свідчить про те, що ця амфіпатична група необхідна для введення цекропіну B у клітинні мембрани та формування пор. Цекропін B має сильну дію на бактерії, а також на ракові клітини, в той час як B3 мало впливає на них. Примітно, що інше похідне, цекропін B1, має дві амфіпатичні області та виявляє потужну активність проти клітинних ліній лейкемії людини в концентраціях, які не впливають на нормальні фібробласти чи еритроцити.

Різні цекропіни впливають на різні типи ракових клітин людини та виявляють активність у концентраціях, які не є шкідливими для нормальних клітин. Наприклад, дослідження цекропінів A і B продемонструвало сильну цитотоксичну активність проти чотирьох ліній клітин раку сечового міхура, тоді як доброякісні мишачі та людські фібробласти не були сприйнятливі до цекропіну A або B. Показано, що цекропіни багатьох видів комах є активними проти різноманітних ліній ракових клітин людини. Наприклад, Mdcec, цекропін, що походить від звичайної кімнатної мухи, має антипроліферативний вплив на лінію клітин гепатоцелюлярної карциноми людини BEL-7402, але не на нормальні клітини печінки. Експерименти з проточною цитометрією та RT-PCR показали, що лікування Mdcec посилює експресію проапоптичних генів, таких як каспаза-3, що призводить до загибелі ракових клітин. Ці самі гени не виявили значних змін експресії в здорових клітинах після лікування Mdcec. Це свідчить про певний ступінь специфічності, який є перспективним для розробки нових методів лікування раку.

Додатково підтверджуючи терапевтичну ефективність, дослідження цекропіну А підтвердило, що він вибірково лізує клітини лейкемії, здійснюючи незначний вплив на нормальні лімфоцити. У тому ж дослідженні хіміотерапевтичні препарати цитарабін і 5-фторурацил діють синергічно з цекропіном А in vitro, посилюючи цитотоксичний вплив на клітини лейкемії. Це вказує на потенціал терапевтичного застосування антимікробних пептидів при раку, де лікування цекропінами може знизити необхідну дозу хіміотерапевтичних препаратів, зменшуючи небажані побічні ефекти. Основною проблемою використання цекропінів як терапевтичних засобів проти раку є доставка пептидів до пухлинних клітин. Повторне введення пептидів необхідне для підтримки системних рівнів цекропінів у достатніх концентраціях для протиракової активності. Ця необхідність повторного введення ускладнює потенційні плани лікування. Однак була запропонована альтернатива, що передбачає використання генної терапії для введення генів цекропіну в ракові клітини. Дослідження, під час якого гени цекропіну були експресовані в лінії клітин карциноми сечового міхура людини, показало, що пухлинні клітини, що несуть гени цекропіну, мають знижену пухлиногенність, аж до повної втрати пухлиногенності в деяких клітинних клонах.

Подальші дослідження виявили нові цекропіни, які можуть виявитися корисними для розробки терапевтичних засобів проти раку. Наприклад, аналізи геному та транскриптомів брунькоїда дозволили ідентифікувати нові цекропіні, які відрізняються від раніше охарактеризованих цекропінів тим, що заряджені негативно, а не позитивно. BH3-подібний мотив (послідовність амінокислот G-[KQR]-[HKQNR]-[IV]-[KQR]) присутній як в аніонних, так і в катіонних цекропінах, і аналіз показує, що цей мотив може взаємодіяти з Bcl-2 — білком, що бере участь в апоптозі. Подальше вивчення структури цекропіну та протипухлинних властивостей може допомогти розробити нові терапевтичні засоби проти раку.

Дія проти біоплівок

Цекропін А може знищувати клітини уропатогенної E. coli, які утворюють планктонні та прикріплені біоплівки, діючи як окремо, так і в поєднанні з антибіотиком налідиксовою кислотою, синергічно очищаючи інфекцію in vivo (у комахах-хазяях — восковій молі ) без нецільової цитотоксичності. Багатоцільовий механізм дії охоплює створення проникності зовнішньої мембрани з подальшим руйнуванням біоплівки, викликаним пригніченням активності клітинної помпи, що діє назовні, та взаємодією з позаклітинними та внутрішньоклітинними нуклеїновими кислотами.

Примітки

  1. MeSH Cecropins
  2. Lauwers A, Twyffels L, Soin R, Wauquier C, Kruys V, Gueydan C (March 2009). Post-transcriptional Regulation of Genes Encoding Anti-microbial Peptides in Drosophila. The Journal of Biological Chemistry. 284 (13): 8973—83. doi:10.1074/jbc.M806778200. PMC 2659254. PMID 19176529.
  3. Boman HG, Hultmark D (1987). Cell-free immunity in insects. Annual Review of Microbiology. 41: 103—26. doi:10.1146/annurev.mi.41.100187.000535. PMID 3318666.
  4. Boman HG (April 1991). Antibacterial peptides: key components needed in immunity. Cell. 65 (2): 205—7. doi:10.1016/0092-8674(91)90154-Q. PMID 2015623.
  5. Boman HG, Faye I, Gudmundsson GH, Lee JY, Lidholm DA (October 1991). Cell-free immunity in Cecropia. A model system for antibacterial proteins. European Journal of Biochemistry. 201 (1): 23—31. doi:10.1111/j.1432-1033.1991.tb16252.x. PMID 1915368.
  6. Hoskin DW, Ramamoorthy A (February 2008). Studies on anticancer activities of antimicrobial peptides. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Biomembranes. 1778 (2): 357—75. doi:10.1016/j.bbamem.2007.11.008. PMC 2238813. PMID 18078805.
  7. cecropin family OPM
  8. PDB 2IGR; Wu JM, Jan PS, Yu HC, Haung HY, Fang HJ, Chang YI, Cheng JW, Chen HM (May 2009). Structure and function of a custom anticancer peptide, CB1a. Peptides. 30 (5): 839—48. doi:10.1016/j.peptides.2009.02.004. PMID 19428759. {{}}: Недійсний |displayauthors=6 ()
  9. Moore AJ, Devine DA, Bibby MC (1994). Preliminary experimental anticancer activity of cecropins. Peptide Research. 7 (5): 265—9. PMID 7849420.
  10. Ye JS, Zheng XJ, Leung KW, Chen HM, Sheu FS (August 2004). Induction of transient ion channel-like pores in a cancer cell by antibiotic peptide. Journal of Biochemistry. 136 (2): 255—9. doi:10.1093/jb/mvh114. PMID 15496597.
  11. Suttmann H, Retz M, Paulsen F, Harder J, Zwergel U, Kamradt J, Wullich B, Unteregger G, Stöckle M, Lehmann J (March 2008). Antimicrobial peptides of the Cecropin-family show potent antitumor activity against bladder cancer cells. BMC Urology. 8: 5. doi:10.1186/1471-2490-8-5. PMC 2276511. PMID 18315881. {{}}: Недійсний |displayauthors=6 ()Обслуговування CS1: Сторінки із непозначеним DOI з безкоштовним доступом ()
  12. Jin X, Mei H, Li X, Ma Y, Zeng AH, Wang Y, Lu X, Chu F, Wu Q, Zhu J (April 2010). Apoptosis-inducing activity of the antimicrobial peptide cecropin of Musca domestica in human hepatocellular carcinoma cell line BEL-7402 and the possible mechanism. Acta Biochimica et Biophysica Sinica. 42 (4): 259—65. doi:10.1093/abbs/gmq021. PMID 20383464. {{}}: Недійсний |displayauthors=6 ()
  13. Hui L, Leung K, Chen HM (2002). The combined effects of antibacterial peptide cecropin A and anti-cancer agents on leukemia cells. Anticancer Research. 22 (5): 2811—6. PMID 12530001.
  14. Winder D, Günzburg WH, Erfle V, Salmons B (January 1998). Expression of antimicrobial peptides has an antitumour effect in human cells. Biochemical and Biophysical Research Communications. 242 (3): 608—12. doi:10.1006/bbrc.1997.8014. PMID 9464264.
  15. Maaroufi H, Potvin M, Cusson M, Levesque RC (11 травня 2021). Novel antimicrobial anionic cecropins from the spruce budworm feature a poly-L-aspartic acid C-terminus. Proteins. 89 (9): 1205—1215. doi:10.1002/prot.26142. ISSN 0887-3585.
  16. Kalsy M, Tonk M, Hardt M, Dobrindt U, Zdybicka-Barabas A, Cytrynska M, Vilcinskas A, Mukherjee K (2020). The insect antimicrobial peptide cecropin A disrupts uropathogenic Escherichia coli biofilms. NPJ Biofilms and Microbiomes. 6 (1): 6. doi:10.1038/s41522-020-0116-3. PMC 7016129. PMID 32051417.>


Вікіпедія, Українська, Україна, книга, книги, бібліотека, стаття, читати, завантажити, безкоштовно, безкоштовно завантажити, mp3, відео, mp4, 3gp, jpg, jpeg, gif, png, малюнок, музика, пісня, фільм, книга, гра, ігри, мобільний, телефон, android, ios, apple, мобільний телефон, samsung, iphone, xiomi, xiaomi, redmi, honor, oppo, nokia, sonya, mi, ПК, web, Інтернет

Cekropini antimikrobni peptidi yaki vpershe buli vidileni z gemolimfi metelika pidrodina Saturniinae vid yakogo j pohodit termin cekropin Voni ye osnovnoyu skladovoyu vrodzhenoyi imunnoyi sistemi komah Simejstvo cekropinivModel cekropinu A Drosophila melanogasterIdentifikatoriSimvolCecropinPfamPF00272IPR000875PDOC002411f0d SCOPe SUPFAM1 C 171511d9jDostupni strukturi bilkiv Pfam structures ECOD PDBRCSB PDB PDBe PDBjstructure summary Cekropini lizuyut membrani bakterialnih klitin voni takozh prignichuyut poglinannya prolinu ta sprichinyuyut negermetichnist membran Cekropini ce neveliki peptidi dovzhinoyu vid 31 do 37 aminokislotnih zalishkiv aktivni proti grampozitivnih i gramnegativnih bakterij Cekropini sho vidileni z inshih komah okrim Hyalophora cecropia otrimali svoyi inshi nazvi taki yak i Usi ci peptidi strukturno sporidneni Chleni simejstva cekropinivCekropin A Peptidna poslidovnist KWKLFKKIEKVGQNIRDGIIKAGPAVAVVGQATQIAK Vtorinna struktura vklyuchaye dvi a spirali Pri nizkomu spivvidnoshenni peptidiv do lipidiv utvoryuyutsya ionni kanali a pri visokomu spivvidnoshenni peptidiv do lipidiv utvoryuyutsya pori Cekropin B Peptidna poslidovnist KWKVFKKIEKMGRNIRNGIVKAGPAIAVLGEAKAL Vtorinna struktura vklyuchaye dvi a spirali CECD Vidilenij z Aedes aegypti komar perenosnik zhovtoyi garyachki Vidilenij z metelik z rodini Kosatcevi Cekropin P1 Peptidna poslidovnist SWLSKTAKKLENSAKKRISEGIAIAIQGGPR Antibakterialnij peptid iz svinyachoyi askaridi Ascaris suum parazitichnoyi nematodi sho zhive v kishechniku svini Pohidni cekropinivPohidne cekropinu B CB1a maye protipuhlinni vlastivosti Struktura skladayetsya perevazhno z alfa spiralej viznachenih YaMR rozchinu Buv stvorenij shlyahom trikratnogo povtorennya pershih desyati aminokislot Molekulyarna masa bilka stanovit 4203 4 g mol Deyaki z cekropiniv napriklad cekropin A ta cekropin B mayut protirakovi vlastivosti ta nazivayutsya protirakovimi peptidami Gibridni peptidi stvoreni na osnovi cekropinu A buli vivcheni stosovno yihnih protipuhlinnih vlastivostej Protirakovi vlastivostiProtirakova aktivnist cekropinu B cekropinu P1 i Shiva 1 bula vpershe prodemonstrovana v doslidzhennyah in vitro klitinnih linij lejkemiyi ta limfomi ssavciv de klitini buli chutlivi do koncentraciyi peptidu poryadku 10 6 M Dvi multirezistentni do likiv klitinni liniyi raku molochnoyi zalozi ta yayechnikiv takozh prodemonstruvali chutlivist do cih peptidiv Krim togo povidomlyayetsya sho protirakova aktivnist peptidu zavershuyetsya protyagom odniyeyi godini pislya likuvannya Doslidzhennya in vivo klitin mishachoyi ascitnoyi tovstoyi kishki pokazali shozhu tendenciyu de mishi yaki otrimuvali cekropin B demonstruvali bilshij chas vizhivannya porivnyano z mishami yaki ne otrimuvali likuvannya Strukturni doslidzhennya cekropinu B ta jogo pohidnogo cekropinu B3 pokazali sho protipuhlinna aktivnist vinikaye cherez zdatnist antimikrobnih peptidiv utvoryuvati pori v membranah klitin karcinomi shlunka Vimiryuvannya elektrichnih strumiv na poverhni klitin pokazalo sho cekropin B ale ne cekropin B3 indukuye zovnishni strumi sho vkazuye na utvorennya por Krim togo u cekropinu B3 vidsutnya amfipatichna grupa prisutnya v cekropini B sho svidchit pro te sho cya amfipatichna grupa neobhidna dlya vvedennya cekropinu B u klitinni membrani ta formuvannya por Cekropin B maye silnu diyu na bakteriyi a takozh na rakovi klitini v toj chas yak B3 malo vplivaye na nih Primitno sho inshe pohidne cekropin B1 maye dvi amfipatichni oblasti ta viyavlyaye potuzhnu aktivnist proti klitinnih linij lejkemiyi lyudini v koncentraciyah yaki ne vplivayut na normalni fibroblasti chi eritrociti Rizni cekropini vplivayut na rizni tipi rakovih klitin lyudini ta viyavlyayut aktivnist u koncentraciyah yaki ne ye shkidlivimi dlya normalnih klitin Napriklad doslidzhennya cekropiniv A i B prodemonstruvalo silnu citotoksichnu aktivnist proti chotiroh linij klitin raku sechovogo mihura todi yak dobroyakisni mishachi ta lyudski fibroblasti ne buli sprijnyatlivi do cekropinu A abo B Pokazano sho cekropini bagatoh vidiv komah ye aktivnimi proti riznomanitnih linij rakovih klitin lyudini Napriklad Mdcec cekropin sho pohodit vid zvichajnoyi kimnatnoyi muhi maye antiproliferativnij vpliv na liniyu klitin gepatocelyulyarnoyi karcinomi lyudini BEL 7402 ale ne na normalni klitini pechinki Eksperimenti z protochnoyu citometriyeyu ta RT PCR pokazali sho likuvannya Mdcec posilyuye ekspresiyu proapoptichnih geniv takih yak kaspaza 3 sho prizvodit do zagibeli rakovih klitin Ci sami geni ne viyavili znachnih zmin ekspresiyi v zdorovih klitinah pislya likuvannya Mdcec Ce svidchit pro pevnij stupin specifichnosti yakij ye perspektivnim dlya rozrobki novih metodiv likuvannya raku Dodatkovo pidtverdzhuyuchi terapevtichnu efektivnist doslidzhennya cekropinu A pidtverdilo sho vin vibirkovo lizuye klitini lejkemiyi zdijsnyuyuchi neznachnij vpliv na normalni limfociti U tomu zh doslidzhenni himioterapevtichni preparati citarabin i 5 ftoruracil diyut sinergichno z cekropinom A in vitro posilyuyuchi citotoksichnij vpliv na klitini lejkemiyi Ce vkazuye na potencial terapevtichnogo zastosuvannya antimikrobnih peptidiv pri raku de likuvannya cekropinami mozhe zniziti neobhidnu dozu himioterapevtichnih preparativ zmenshuyuchi nebazhani pobichni efekti Osnovnoyu problemoyu vikoristannya cekropiniv yak terapevtichnih zasobiv proti raku ye dostavka peptidiv do puhlinnih klitin Povtorne vvedennya peptidiv neobhidne dlya pidtrimki sistemnih rivniv cekropiniv u dostatnih koncentraciyah dlya protirakovoyi aktivnosti Cya neobhidnist povtornogo vvedennya uskladnyuye potencijni plani likuvannya Odnak bula zaproponovana alternativa sho peredbachaye vikoristannya gennoyi terapiyi dlya vvedennya geniv cekropinu v rakovi klitini Doslidzhennya pid chas yakogo geni cekropinu buli ekspresovani v liniyi klitin karcinomi sechovogo mihura lyudini pokazalo sho puhlinni klitini sho nesut geni cekropinu mayut znizhenu puhlinogennist azh do povnoyi vtrati puhlinogennosti v deyakih klitinnih klonah Podalshi doslidzhennya viyavili novi cekropini yaki mozhut viyavitisya korisnimi dlya rozrobki terapevtichnih zasobiv proti raku Napriklad analizi genomu ta transkriptomiv brunkoyida dozvolili identifikuvati novi cekropini yaki vidriznyayutsya vid ranishe oharakterizovanih cekropiniv tim sho zaryadzheni negativno a ne pozitivno BH3 podibnij motiv poslidovnist aminokislot G KQR HKQNR IV KQR prisutnij yak v anionnih tak i v kationnih cekropinah i analiz pokazuye sho cej motiv mozhe vzayemodiyati z Bcl 2 bilkom sho bere uchast v apoptozi Podalshe vivchennya strukturi cekropinu ta protipuhlinnih vlastivostej mozhe dopomogti rozrobiti novi terapevtichni zasobi proti raku Diya proti bioplivokCekropin A mozhe znishuvati klitini uropatogennoyi E coli yaki utvoryuyut planktonni ta prikripleni bioplivki diyuchi yak okremo tak i v poyednanni z antibiotikom nalidiksovoyu kislotoyu sinergichno ochishayuchi infekciyu in vivo u komahah hazyayah voskovij moli bez necilovoyi citotoksichnosti Bagatocilovij mehanizm diyi ohoplyuye stvorennya proniknosti zovnishnoyi membrani z podalshim rujnuvannyam bioplivki viklikanim prignichennyam aktivnosti klitinnoyi pompi sho diye nazovni ta vzayemodiyeyu z pozaklitinnimi ta vnutrishnoklitinnimi nukleyinovimi kislotami PrimitkiMeSH Cecropins Lauwers A Twyffels L Soin R Wauquier C Kruys V Gueydan C March 2009 Post transcriptional Regulation of Genes Encoding Anti microbial Peptides in Drosophila The Journal of Biological Chemistry 284 13 8973 83 doi 10 1074 jbc M806778200 PMC 2659254 PMID 19176529 Boman HG Hultmark D 1987 Cell free immunity in insects Annual Review of Microbiology 41 103 26 doi 10 1146 annurev mi 41 100187 000535 PMID 3318666 Boman HG April 1991 Antibacterial peptides key components needed in immunity Cell 65 2 205 7 doi 10 1016 0092 8674 91 90154 Q PMID 2015623 Boman HG Faye I Gudmundsson GH Lee JY Lidholm DA October 1991 Cell free immunity in Cecropia A model system for antibacterial proteins European Journal of Biochemistry 201 1 23 31 doi 10 1111 j 1432 1033 1991 tb16252 x PMID 1915368 Hoskin DW Ramamoorthy A February 2008 Studies on anticancer activities of antimicrobial peptides Biochimica et Biophysica Acta BBA Biomembranes 1778 2 357 75 doi 10 1016 j bbamem 2007 11 008 PMC 2238813 PMID 18078805 cecropin family OPM PDB 2IGR Wu JM Jan PS Yu HC Haung HY Fang HJ Chang YI Cheng JW Chen HM May 2009 Structure and function of a custom anticancer peptide CB1a Peptides 30 5 839 48 doi 10 1016 j peptides 2009 02 004 PMID 19428759 a href wiki D0 A8 D0 B0 D0 B1 D0 BB D0 BE D0 BD Cite journal title Shablon Cite journal cite journal a Nedijsnij displayauthors 6 dovidka Moore AJ Devine DA Bibby MC 1994 Preliminary experimental anticancer activity of cecropins Peptide Research 7 5 265 9 PMID 7849420 Ye JS Zheng XJ Leung KW Chen HM Sheu FS August 2004 Induction of transient ion channel like pores in a cancer cell by antibiotic peptide Journal of Biochemistry 136 2 255 9 doi 10 1093 jb mvh114 PMID 15496597 Suttmann H Retz M Paulsen F Harder J Zwergel U Kamradt J Wullich B Unteregger G Stockle M Lehmann J March 2008 Antimicrobial peptides of the Cecropin family show potent antitumor activity against bladder cancer cells BMC Urology 8 5 doi 10 1186 1471 2490 8 5 PMC 2276511 PMID 18315881 a href wiki D0 A8 D0 B0 D0 B1 D0 BB D0 BE D0 BD Cite journal title Shablon Cite journal cite journal a Nedijsnij displayauthors 6 dovidka Obslugovuvannya CS1 Storinki iz nepoznachenim DOI z bezkoshtovnim dostupom posilannya Jin X Mei H Li X Ma Y Zeng AH Wang Y Lu X Chu F Wu Q Zhu J April 2010 Apoptosis inducing activity of the antimicrobial peptide cecropin of Musca domestica in human hepatocellular carcinoma cell line BEL 7402 and the possible mechanism Acta Biochimica et Biophysica Sinica 42 4 259 65 doi 10 1093 abbs gmq021 PMID 20383464 a href wiki D0 A8 D0 B0 D0 B1 D0 BB D0 BE D0 BD Cite journal title Shablon Cite journal cite journal a Nedijsnij displayauthors 6 dovidka Hui L Leung K Chen HM 2002 The combined effects of antibacterial peptide cecropin A and anti cancer agents on leukemia cells Anticancer Research 22 5 2811 6 PMID 12530001 Winder D Gunzburg WH Erfle V Salmons B January 1998 Expression of antimicrobial peptides has an antitumour effect in human cells Biochemical and Biophysical Research Communications 242 3 608 12 doi 10 1006 bbrc 1997 8014 PMID 9464264 Maaroufi H Potvin M Cusson M Levesque RC 11 travnya 2021 Novel antimicrobial anionic cecropins from the spruce budworm feature a poly L aspartic acid C terminus Proteins 89 9 1205 1215 doi 10 1002 prot 26142 ISSN 0887 3585 Kalsy M Tonk M Hardt M Dobrindt U Zdybicka Barabas A Cytrynska M Vilcinskas A Mukherjee K 2020 The insect antimicrobial peptide cecropin A disrupts uropathogenic Escherichia coli biofilms NPJ Biofilms and Microbiomes 6 1 6 doi 10 1038 s41522 020 0116 3 PMC 7016129 PMID 32051417 gt Cya stattya ye chastinoyu Proyektu Molekulyarna biologiya riven III vazhlivist nizka Portal Biologiya Meta proyektu stvorennya yakisnih ta informativnih statej na temi pov yazani Molekulyarnoyu biologiyeyu Vi mozhete pokrashiti cyu stattyu vidredaguvavshi yiyi a na storinci proyektu vkazano chim she mozhna dopomogti Uchasniki proyektu budut vam vdyachni III u rozvitku Cya stattya za shkaloyu ocinok statej Proyektu Molekulyarna biologiya maye riven stattya u rozvitku Nizka Vazhlivist ciyeyi statti dlya proyektu Molekulyarna biologiya nizka Chim dopomogti Dodajte bud laska shablon Stattya proyektu Molekulyarna biologiya do vsih obgovoren novih i starih statej a takozh kategorij z ciyeyi tematiki Statistika vidviduvanosti statti Cekropin

Дата публікації:
Топ