Рецептор інсуліноподібного фактору росту 1 типу (англ. Insulin like growth factor 1 receptor, IGF-1R) – білок, який кодується геном IGF1R, розташованим у людини на довгому плечі 15-ї хромосоми. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 1 367 амінокислот, а молекулярна маса — 154 793.
рецептор інсуліноподібного фактору росту 1. типу | |||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| |||||||||||||||||
Ідентифікатори | |||||||||||||||||
Символи | IGF1R, CD221, IGFIR, IGFR, JTK13, insulin like growth factor 1 receptor, Insulin-like growth factor 1,IGF-1R | ||||||||||||||||
Зовнішні ІД | OMIM: 147370 MGI: 96433 HomoloGene: 30997 GeneCards: IGF1R | ||||||||||||||||
Пов'язані генетичні захворювання | |||||||||||||||||
growth delay due to insulin-like growth factor I resistance | |||||||||||||||||
Реагує на сполуку | |||||||||||||||||
Церитиніб, AP-26113, bms-754807, picropodophyllin | |||||||||||||||||
| |||||||||||||||||
Шаблон експресії | |||||||||||||||||
Більше даних | |||||||||||||||||
Ортологи | |||||||||||||||||
Види | Людина | Миша | |||||||||||||||
Entrez |
|
| |||||||||||||||
Ensembl |
|
| |||||||||||||||
UniProt |
|
| |||||||||||||||
RefSeq (мРНК) |
|
| |||||||||||||||
RefSeq (білок) |
|
| |||||||||||||||
Локус (UCSC) | Хр. 15: 98.65 – 98.96 Mb | Хр. 7: 67.6 – 67.88 Mb | |||||||||||||||
PubMed search | |||||||||||||||||
Вікідані | |||||||||||||||||
|
Це трансмембранний рецептор, який активується за допомогою інсуліноподібного фактору росту 1 типу (ІФР-1), а також за допомогою інсуліноподібного фактору росту 2 типу. Він належить до великого класу рецепторних тирозинкіназ. Цей рецептор опосередковує ефекти ІФР-1, який є білковим гормоном, що подібний за молекулярною структурою до інсуліну. ІФР-1 відіграє важливу роль в рості та продовжує й продовжує здійснювати анаболічний ефект у дорослих, а це означає, що він може викликати гіпертрофію скелетних м'язів і інших тканин-мішеней. Миші, позбавлені IGF-1R вмирають на пізніх стадіях розвитку, а також показують різке зниження маси тіла, що свідчить про сильний вплив цього рецептора на стимуляцію росту. Миші, що несуть тільки одну функціональну копію IGF-1R нормальні, але показують зниження маси тіла на ~ 15 %.
10 | 20 | 30 | 40 | 50 | ||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|
MKSGSGGGSP | TSLWGLLFLS | AALSLWPTSG | EICGPGIDIR | NDYQQLKRLE | ||||
NCTVIEGYLH | ILLISKAEDY | RSYRFPKLTV | ITEYLLLFRV | AGLESLGDLF | ||||
PNLTVIRGWK | LFYNYALVIF | EMTNLKDIGL | YNLRNITRGA | IRIEKNADLC | ||||
YLSTVDWSLI | LDAVSNNYIV | GNKPPKECGD | LCPGTMEEKP | MCEKTTINNE | ||||
YNYRCWTTNR | CQKMCPSTCG | KRACTENNEC | CHPECLGSCS | APDNDTACVA | ||||
CRHYYYAGVC | VPACPPNTYR | FEGWRCVDRD | FCANILSAES | SDSEGFVIHD | ||||
GECMQECPSG | FIRNGSQSMY | CIPCEGPCPK | VCEEEKKTKT | IDSVTSAQML | ||||
QGCTIFKGNL | LINIRRGNNI | ASELENFMGL | IEVVTGYVKI | RHSHALVSLS | ||||
FLKNLRLILG | EEQLEGNYSF | YVLDNQNLQQ | LWDWDHRNLT | IKAGKMYFAF | ||||
NPKLCVSEIY | RMEEVTGTKG | RQSKGDINTR | NNGERASCES | DVLHFTSTTT | ||||
SKNRIIITWH | RYRPPDYRDL | ISFTVYYKEA | PFKNVTEYDG | QDACGSNSWN | ||||
MVDVDLPPNK | DVEPGILLHG | LKPWTQYAVY | VKAVTLTMVE | NDHIRGAKSE | ||||
ILYIRTNASV | PSIPLDVLSA | SNSSSQLIVK | WNPPSLPNGN | LSYYIVRWQR | ||||
QPQDGYLYRH | NYCSKDKIPI | RKYADGTIDI | EEVTENPKTE | VCGGEKGPCC | ||||
ACPKTEAEKQ | AEKEEAEYRK | VFENFLHNSI | FVPRPERKRR | DVMQVANTTM | ||||
SSRSRNTTAA | DTYNITDPEE | LETEYPFFES | RVDNKERTVI | SNLRPFTLYR | ||||
IDIHSCNHEA | EKLGCSASNF | VFARTMPAEG | ADDIPGPVTW | EPRPENSIFL | ||||
KWPEPENPNG | LILMYEIKYG | SQVEDQRECV | SRQEYRKYGG | AKLNRLNPGN | ||||
YTARIQATSL | SGNGSWTDPV | FFYVQAKTGY | ENFIHLIIAL | PVAVLLIVGG | ||||
LVIMLYVFHR | KRNNSRLGNG | VLYASVNPEY | FSAADVYVPD | EWEVAREKIT | ||||
MSRELGQGSF | GMVYEGVAKG | VVKDEPETRV | AIKTVNEAAS | MRERIEFLNE | ||||
ASVMKEFNCH | HVVRLLGVVS | QGQPTLVIME | LMTRGDLKSY | LRSLRPEMEN | ||||
NPVLAPPSLS | KMIQMAGEIA | DGMAYLNANK | FVHRDLAARN | CMVAEDFTVK | ||||
IGDFGMTRDI | YETDYYRKGG | KGLLPVRWMS | PESLKDGVFT | TYSDVWSFGV | ||||
VLWEIATLAE | QPYQGLSNEQ | VLRFVMEGGL | LDKPDNCPDM | LFELMRMCWQ | ||||
YNPKMRPSFL | EIISSIKEEM | EPGFREVSFY | YSEENKLPEP | EELDLEPENM | ||||
ESVPLDPSAS | SSSLPLPDRH | SGHKAENGPG | PGVLVLRASF | DERQPYAHMN | ||||
GGRKNERALP | LPQSSTC |
Структура
Дві альфа-субодиниці і дві бета-субодиниці утворюють IGF-1R. Обидві альфа і бета-субодиниці синтезуються з однієї пре-мРНК. Білки-попередники піддаються глікозильованню, протеолітичному розщепленню, і зшивнню цистеїнових зв'язків з утворенням функціональних трансмембранних αβ-ланцюгів. α-ланцюги розташовані позаклітинно, в той час як β-субодиниці пронизуюють мембрану і відповідають за внутрішньоклітинну трансдукцію сигналу при стимуляції лігандом. Зрілий IGF-1R має молекулярну масу приблизно 320 кДа. Цей рецептор належить до родини, до якої також входять інсуліновий рецептор, IGF-2R (і їх відповідні ліганди IGF-1 і IGF-2) разом з кількома IGF-зв'язуючими білками.
IGF-1R і інсуліновий рецептор мають сайт зв'язування АТФ, який використовується для втримання донора фосфатів, що використовуються при автофосфорилювання. Між структурами IGF-1R і рецептора інсуліну гомологія складає 60 %.
У відповідь на зв'язування ліганду, α-ланцюг індукує автофосфорилювання тирозину β-ланцюгів. Ця подія спричинює каскад внутрішньоклітинних сигналів, що у типо-специфічних клітин часто спричиняє виживання і їх проліферацію. Структура комплексів автофосфорилювання 1165 і 1166 залишків тирозину, була ідентифікована в кристалах кіназного домену IGF-1R.
Функція
Роль при раку
IGF-1R причетний до декількох видів раку, включаючи рак молочної залози, простати та рак легенів. У деяких випадках його антиапоптичні властивості дозволяють раковим клітинам чинити опір цитотоксичним властивостям хіміотерапевтичних препаратів або променевої терапії. При раку молочної залози, де інгібітори EGFR, такі як ерлотиніб використовуються для пригнічення сигнального шляху EGFR, IGF-1R надає стійкості раковим клітинам за рахунок формування половинок гетеродимерів, дозволяючи EGFR сигналізації відновитися в присутності відповідного інгібітора. Цей процес згадується як перехресний між EGFR і IGF-1R. Він додатково залучений в рак молочної залози за рахунок збільшення метастатичного потенціалу початкової пухлини шляхом наділення здатністю сприяти васкуляризації.
Підвищені рівні IGF-IR виражені в більшості первинних і метастатичних пухлин пацієнтів з раком передміхурової залози. Наявні дані свідчать про те, що IGF-IR сигнализація необхідна для виживання і росту, коли клітини раку простати прогресують до андрогенної незалежності.
Роль в передачі сигналів інсуліну
IGF-1 зв'язується з, щонайменше, двома рецепторами клітинної поверхні: IGFR і рецепторами інсуліну. IGF-1R здається «фізіологічним» рецептором — він зв'язується при IGF-1 з значно більш високою афінністю, ніж з інсуліном. Як і інсуліновий рецептор, IGF-1R є рецепторною тирозинкіназою — це означає, що він здійснює передавання сигналу, викликаючи приєднання молекули фосфату до певних тирозинових залишків. IGF-1 активує рецептор інсуліну при приблизно 0,1x потенції інсуліну. Частина цього сигналювання може бути здійснена через IGF1R/IR гетеродимери.
Ефекти старіння
Роль в краніосиностозі
Мутації в IGF1R, пов'язані з краніосиностозом.
Інгібітори
Через подібність структур IGF-1R і рецептора інсуліну (IR), особливо в області сайту зв'язування АТФ та тирозинкіназної області, синтезування селективних інгібіторів для IGF-1R є досить складним. Важливе місце в сучасних дослідженнях посідають три основні класи інгібіторів:
- (tyrphostins), такі як AG538 і AG1024. Вони показують деяку селективність по відношенню до IGF-1R щодо IR.
- Піроло[2,3-d]піридинові похідні, такі як NVP-AEW541, винайдений Novartis, які показують набагато більшУ (в 100 разів) селективність по відношенню до IGF-1R щодо IR.
- Моноклональні антитіла є, ймовірно, найбільш специфічні і перспективні терапевтичні сполуки.
Регулювання
IGF1R негативно регулюється мікроРНК MIR-7.
Див. також
Література
- The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
- Cooke D.W., Bankert L.A., Roberts C.T. Jr., Leroith D., Casella S.J. (1991). Analysis of the human type I insulin-like growth factor receptor promoter region. Biochem. Biophys. Res. Commun. 177: 1113—1120. PMID 1711844 DOI:10.1016/0006-291X(91)90654-P
- Tollefsen S.E., Stoszek R.M., Thompson K. (1991). Interaction of the alpha beta dimers of the insulin-like growth factor I receptor is required for receptor autophosphorylation. Biochemistry. 30: 48—54. PMID 1846292 DOI:10.1021/bi00215a008
- Soos M.A., Field C.E., Siddle K. (1993). Purified hybrid insulin/insulin-like growth factor-I receptors bind insulin-like growth factor-I, but not insulin, with high affinity. Biochem. J. 290: 419—426. PMID 8452530 DOI:10.1042/bj2900419
- Craparo A., O'Neill T.J., Gustafson T.A. (1995). Non-SH2 domains within insulin receptor substrate-1 and SHC mediate their phosphotyrosine-dependent interaction with the NPEY motif of the insulin-like growth factor I receptor. J. Biol. Chem. 270: 15639—15643. PMID 7541045 DOI:10.1074/jbc.270.26.15639
- Furlanetto R.W., Dey B.R., Lopaczynski W., Nissley S.P. (1997). 14-3-3 proteins interact with the insulin-like growth factor receptor but not the insulin receptor. Biochem. J. 327: 765—771. PMID 9581554 DOI:10.1042/bj3270765
Примітки
- Захворювання, генетично пов'язані з рецептор інсуліноподібного фактору росту 1. типу переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
- Сполуки, які фізично взаємодіють з insulin like growth factor 1 receptor переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
- Human PubMed Reference:.
- Mouse PubMed Reference:.
- HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:5465 (англ.) . Процитовано 26 квітня 2018.
- UniProt, P08069 (англ.) . Процитовано 26 квітня 2018.
Це незавершена стаття про білки. Ви можете проєкту, виправивши або дописавши її. |
Вікіпедія, Українська, Україна, книга, книги, бібліотека, стаття, читати, завантажити, безкоштовно, безкоштовно завантажити, mp3, відео, mp4, 3gp, jpg, jpeg, gif, png, малюнок, музика, пісня, фільм, книга, гра, ігри, мобільний, телефон, android, ios, apple, мобільний телефон, samsung, iphone, xiomi, xiaomi, redmi, honor, oppo, nokia, sonya, mi, ПК, web, Інтернет
Receptor insulinopodibnogo faktoru rostu 1 tipu angl Insulin like growth factor 1 receptor IGF 1R bilok yakij koduyetsya genom IGF1R roztashovanim u lyudini na dovgomu plechi 15 yi hromosomi Dovzhina polipeptidnogo lancyuga bilka stanovit 1 367 aminokislot a molekulyarna masa 154 793 receptor insulinopodibnogo faktoru rostu 1 tipuNayavni strukturiPDBPoshuk ortologiv PDBe RCSB Spisok kodiv PDB1IGR 1JQH 1K3A 1M7N 1P4O 2OJ9 2ZM3 3D94 3F5P 3I81 3LVP 3LW0 3NW5 3NW6 3NW7 3O23 3QQU 4D2R 4XSS 5HZNIdentifikatoriSimvoliIGF1R CD221 IGFIR IGFR JTK13 insulin like growth factor 1 receptor Insulin like growth factor 1 IGF 1RZovnishni ID OMIM 147370 MGI 96433 HomoloGene 30997 GeneCards IGF1RPov yazani genetichni zahvoryuvannyagrowth delay due to insulin like growth factor I resistance Reaguye na spolukuCeritinib AP 26113 bms 754807 picropodophyllin Ontologiya genaMolekulyarna funkciya transferase activity nucleotide binding protein kinase activity insulin like growth factor binding insulin receptor binding insulin binding kinase activity phosphatidylinositol 3 kinase binding insulin like growth factor activated receptor activity GO 0001948 GO 0016582 protein binding identical protein binding transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity insulin receptor substrate binding protein tyrosine kinase activity ATP binding insulin like growth factor I binding insulin activated receptor activityKlitinna komponenta integral component of membrane membrana vnutrishnoklitinna membranna organela receptor complex klitinna membrana integral component of plasma membrane alphav beta3 integrin IGF 1 IGF1R complex insulin receptor complex aksonBiologichnij proces GO 1901047 insulin receptor signaling pathway insulin like growth factor receptor signaling pathway fosforilyuvannya transmembrane receptor protein tyrosine kinase signaling pathway positive regulation of cell migration negative regulation of apoptotic process protein tetramerization positive regulation of DNA replication protein phosphorylation regulation of JNK cascade GO 0046730 GO 0046737 GO 0046738 GO 0046736 imunna vidpovid positive regulation of cell population proliferation peptidyl tyrosine autophosphorylation protein autophosphorylation phosphatidylinositol 3 kinase signaling phosphatidylinositol mediated signaling GO 0072468 signalna transdukciya positive regulation of phosphatidylinositol 3 kinase signaling glucose homeostasis positive regulation of protein containing complex disassembly positive regulation of MAPK cascade GO 1903374 anatomical structure development positive regulation of protein kinase B signaling cellular response to glucose stimulus dendritic spine maintenance amyloid beta clearance positive regulation of cold induced thermogenesis cellular response to amyloid betaDzherela Amigo QuickGOShablon ekspresiyiBilshe danihOrtologiVidi Lyudina MishaEntrez3480 16001Ensembl ENSG00000140443 ENSMUSG00000005533UniProt P08069 Q60751RefSeq mRNK NM 000875 NM 001291858 NM 152452NM 010513RefSeq bilok NP 000866 NP 001278787NP 034643Lokus UCSC Hr 15 98 65 98 96 MbHr 7 67 6 67 88 MbPubMed searchVikidaniDiv Red dlya lyudejDiv Red dlya mishej Ce transmembrannij receptor yakij aktivuyetsya za dopomogoyu insulinopodibnogo faktoru rostu 1 tipu IFR 1 a takozh za dopomogoyu insulinopodibnogo faktoru rostu 2 tipu Vin nalezhit do velikogo klasu receptornih tirozinkinaz Cej receptor oposeredkovuye efekti IFR 1 yakij ye bilkovim gormonom sho podibnij za molekulyarnoyu strukturoyu do insulinu IFR 1 vidigraye vazhlivu rol v rosti ta prodovzhuye j prodovzhuye zdijsnyuvati anabolichnij efekt u doroslih a ce oznachaye sho vin mozhe viklikati gipertrofiyu skeletnih m yaziv i inshih tkanin mishenej Mishi pozbavleni IGF 1R vmirayut na piznih stadiyah rozvitku a takozh pokazuyut rizke znizhennya masi tila sho svidchit pro silnij vpliv cogo receptora na stimulyaciyu rostu Mishi sho nesut tilki odnu funkcionalnu kopiyu IGF 1R normalni ale pokazuyut znizhennya masi tila na 15 Poslidovnist aminokislot1020304050 MKSGSGGGSPTSLWGLLFLSAALSLWPTSGEICGPGIDIRNDYQQLKRLE NCTVIEGYLHILLISKAEDYRSYRFPKLTVITEYLLLFRVAGLESLGDLF PNLTVIRGWKLFYNYALVIFEMTNLKDIGLYNLRNITRGAIRIEKNADLC YLSTVDWSLILDAVSNNYIVGNKPPKECGDLCPGTMEEKPMCEKTTINNE YNYRCWTTNRCQKMCPSTCGKRACTENNECCHPECLGSCSAPDNDTACVA CRHYYYAGVCVPACPPNTYRFEGWRCVDRDFCANILSAESSDSEGFVIHD GECMQECPSGFIRNGSQSMYCIPCEGPCPKVCEEEKKTKTIDSVTSAQML QGCTIFKGNLLINIRRGNNIASELENFMGLIEVVTGYVKIRHSHALVSLS FLKNLRLILGEEQLEGNYSFYVLDNQNLQQLWDWDHRNLTIKAGKMYFAF NPKLCVSEIYRMEEVTGTKGRQSKGDINTRNNGERASCESDVLHFTSTTT SKNRIIITWHRYRPPDYRDLISFTVYYKEAPFKNVTEYDGQDACGSNSWN MVDVDLPPNKDVEPGILLHGLKPWTQYAVYVKAVTLTMVENDHIRGAKSE ILYIRTNASVPSIPLDVLSASNSSSQLIVKWNPPSLPNGNLSYYIVRWQR QPQDGYLYRHNYCSKDKIPIRKYADGTIDIEEVTENPKTEVCGGEKGPCC ACPKTEAEKQAEKEEAEYRKVFENFLHNSIFVPRPERKRRDVMQVANTTM SSRSRNTTAADTYNITDPEELETEYPFFESRVDNKERTVISNLRPFTLYR IDIHSCNHEAEKLGCSASNFVFARTMPAEGADDIPGPVTWEPRPENSIFL KWPEPENPNGLILMYEIKYGSQVEDQRECVSRQEYRKYGGAKLNRLNPGN YTARIQATSLSGNGSWTDPVFFYVQAKTGYENFIHLIIALPVAVLLIVGG LVIMLYVFHRKRNNSRLGNGVLYASVNPEYFSAADVYVPDEWEVAREKIT MSRELGQGSFGMVYEGVAKGVVKDEPETRVAIKTVNEAASMRERIEFLNE ASVMKEFNCHHVVRLLGVVSQGQPTLVIMELMTRGDLKSYLRSLRPEMEN NPVLAPPSLSKMIQMAGEIADGMAYLNANKFVHRDLAARNCMVAEDFTVK IGDFGMTRDIYETDYYRKGGKGLLPVRWMSPESLKDGVFTTYSDVWSFGV VLWEIATLAEQPYQGLSNEQVLRFVMEGGLLDKPDNCPDMLFELMRMCWQ YNPKMRPSFLEIISSIKEEMEPGFREVSFYYSEENKLPEPEELDLEPENM ESVPLDPSASSSSLPLPDRHSGHKAENGPGPGVLVLRASFDERQPYAHMN GGRKNERALPLPQSSTC A Alanin C Cisteyin D Asparaginova kislota E Glutaminova kislota F Fenilalanin G Glicin H Gistidin I Izolejcin K Lizin L Lejcin M Metionin N Asparagin P Prolin Q Glutamin R Arginin S Serin T Treonin V Valin W Triptofan Y TirozinStrukturaDvi alfa subodinici i dvi beta subodinici utvoryuyut IGF 1R Obidvi alfa i beta subodinici sintezuyutsya z odniyeyi pre mRNK Bilki poperedniki piddayutsya glikozilovannyu proteolitichnomu rozsheplennyu i zshivnnyu cisteyinovih zv yazkiv z utvorennyam funkcionalnih transmembrannih ab lancyugiv a lancyugi roztashovani pozaklitinno v toj chas yak b subodinici pronizuyuyut membranu i vidpovidayut za vnutrishnoklitinnu transdukciyu signalu pri stimulyaciyi ligandom Zrilij IGF 1R maye molekulyarnu masu priblizno 320 kDa Cej receptor nalezhit do rodini do yakoyi takozh vhodyat insulinovij receptor IGF 2R i yih vidpovidni ligandi IGF 1 i IGF 2 razom z kilkoma IGF zv yazuyuchimi bilkami IGF 1R i insulinovij receptor mayut sajt zv yazuvannya ATF yakij vikoristovuyetsya dlya vtrimannya donora fosfativ sho vikoristovuyutsya pri avtofosforilyuvannya Mizh strukturami IGF 1R i receptora insulinu gomologiya skladaye 60 U vidpovid na zv yazuvannya ligandu a lancyug indukuye avtofosforilyuvannya tirozinu b lancyugiv Cya podiya sprichinyuye kaskad vnutrishnoklitinnih signaliv sho u tipo specifichnih klitin chasto sprichinyaye vizhivannya i yih proliferaciyu Struktura kompleksiv avtofosforilyuvannya 1165 i 1166 zalishkiv tirozinu bula identifikovana v kristalah kinaznogo domenu IGF 1R FunkciyaRol pri raku IGF 1R prichetnij do dekilkoh vidiv raku vklyuchayuchi rak molochnoyi zalozi prostati ta rak legeniv U deyakih vipadkah jogo antiapoptichni vlastivosti dozvolyayut rakovim klitinam chiniti opir citotoksichnim vlastivostyam himioterapevtichnih preparativ abo promenevoyi terapiyi Pri raku molochnoyi zalozi de ingibitori EGFR taki yak erlotinib vikoristovuyutsya dlya prignichennya signalnogo shlyahu EGFR IGF 1R nadaye stijkosti rakovim klitinam za rahunok formuvannya polovinok geterodimeriv dozvolyayuchi EGFR signalizaciyi vidnovitisya v prisutnosti vidpovidnogo ingibitora Cej proces zgaduyetsya yak perehresnij mizh EGFR i IGF 1R Vin dodatkovo zaluchenij v rak molochnoyi zalozi za rahunok zbilshennya metastatichnogo potencialu pochatkovoyi puhlini shlyahom nadilennya zdatnistyu spriyati vaskulyarizaciyi Pidvisheni rivni IGF IR virazheni v bilshosti pervinnih i metastatichnih puhlin paciyentiv z rakom peredmihurovoyi zalozi Nayavni dani svidchat pro te sho IGF IR signalizaciya neobhidna dlya vizhivannya i rostu koli klitini raku prostati progresuyut do androgennoyi nezalezhnosti Rol v peredachi signaliv insulinu IGF 1 zv yazuyetsya z shonajmenshe dvoma receptorami klitinnoyi poverhni IGFR i receptorami insulinu IGF 1R zdayetsya fiziologichnim receptorom vin zv yazuyetsya pri IGF 1 z znachno bilsh visokoyu afinnistyu nizh z insulinom Yak i insulinovij receptor IGF 1R ye receptornoyu tirozinkinazoyu ce oznachaye sho vin zdijsnyuye peredavannya signalu viklikayuchi priyednannya molekuli fosfatu do pevnih tirozinovih zalishkiv IGF 1 aktivuye receptor insulinu pri priblizno 0 1x potenciyi insulinu Chastina cogo signalyuvannya mozhe buti zdijsnena cherez IGF1R IR geterodimeri Efekti starinnya Rol v kraniosinostozi Mutaciyi v IGF1R pov yazani z kraniosinostozom IngibitoriCherez podibnist struktur IGF 1R i receptora insulinu IR osoblivo v oblasti sajtu zv yazuvannya ATF ta tirozinkinaznoyi oblasti sintezuvannya selektivnih ingibitoriv dlya IGF 1R ye dosit skladnim Vazhlive misce v suchasnih doslidzhennyah posidayut tri osnovni klasi ingibitoriv tyrphostins taki yak AG538 i AG1024 Voni pokazuyut deyaku selektivnist po vidnoshennyu do IGF 1R shodo IR Pirolo 2 3 d piridinovi pohidni taki yak NVP AEW541 vinajdenij Novartis yaki pokazuyut nabagato bilshU v 100 raziv selektivnist po vidnoshennyu do IGF 1R shodo IR Monoklonalni antitila ye jmovirno najbilsh specifichni i perspektivni terapevtichni spoluki RegulyuvannyaIGF1R negativno regulyuyetsya mikroRNK MIR 7 Div takozhProteyin tirozin fosfataza nereceptornogo tipu 1 Hromosoma 15LiteraturaThe status quality and expansion of the NIH full length cDNA project the Mammalian Gene Collection MGC Genome Res 14 2121 2127 2004 PMID 15489334 DOI 10 1101 gr 2596504 Cooke D W Bankert L A Roberts C T Jr Leroith D Casella S J 1991 Analysis of the human type I insulin like growth factor receptor promoter region Biochem Biophys Res Commun 177 1113 1120 PMID 1711844 DOI 10 1016 0006 291X 91 90654 P Tollefsen S E Stoszek R M Thompson K 1991 Interaction of the alpha beta dimers of the insulin like growth factor I receptor is required for receptor autophosphorylation Biochemistry 30 48 54 PMID 1846292 DOI 10 1021 bi00215a008 Soos M A Field C E Siddle K 1993 Purified hybrid insulin insulin like growth factor I receptors bind insulin like growth factor I but not insulin with high affinity Biochem J 290 419 426 PMID 8452530 DOI 10 1042 bj2900419 Craparo A O Neill T J Gustafson T A 1995 Non SH2 domains within insulin receptor substrate 1 and SHC mediate their phosphotyrosine dependent interaction with the NPEY motif of the insulin like growth factor I receptor J Biol Chem 270 15639 15643 PMID 7541045 DOI 10 1074 jbc 270 26 15639 Furlanetto R W Dey B R Lopaczynski W Nissley S P 1997 14 3 3 proteins interact with the insulin like growth factor receptor but not the insulin receptor Biochem J 327 765 771 PMID 9581554 DOI 10 1042 bj3270765PrimitkiZahvoryuvannya genetichno pov yazani z receptor insulinopodibnogo faktoru rostu 1 tipu pereglyanuti redaguvati posilannya na VikiDanih Spoluki yaki fizichno vzayemodiyut z insulin like growth factor 1 receptor pereglyanuti redaguvati posilannya na VikiDanih Human PubMed Reference Mouse PubMed Reference HUGO Gene Nomenclature Commitee HGNC 5465 angl Procitovano 26 kvitnya 2018 UniProt P08069 angl Procitovano 26 kvitnya 2018 Ce nezavershena stattya pro bilki Vi mozhete dopomogti proyektu vipravivshi abo dopisavshi yiyi