MMP2

MMP2 (англ. Matrix metallopeptidase 2) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 16-ї хромосоми. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 660 амінокислот, а молекулярна маса — 73 882.

MMP2
Наявні структури PDB Пошук ортологів: PDBe RCSB Список кодів PDB 1CK7, 1CXW, 1EAK, 1GEN, 1GXD, 1HOV, 1J7M, 1KS0, 1QIB, 1RTG, 3AYU
Ідентифікатори
Символи	MMP2, CLG4, CLG4A, MMP-2, MMP-II, MONA, TBE-1, matrix metallopeptidase 2
Зовнішні ІД	OMIM: 120360 MGI: 97009 HomoloGene: 3329 GeneCards: MMP2
Реагує на сполуку
tiludronic acid
Онтологія гена Молекулярна функція • zinc ion binding • зв'язування з іоном металу • GO:0070122 peptidase activity • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • metalloendopeptidase activity • hydrolase activity • metallopeptidase activity • serine-type endopeptidase activity Клітинна компонента • цитоплазма • мембрана • клітинна мембрана • саркомера • extracellular region • мітохондрія • клітинне ядро • GO:0005578 Позаклітинна матриця • міжклітинний простір • collagen-containing extracellular matrix Біологічний процес • intramembranous ossification • response to hypoxia • endodermal cell differentiation • ephrin receptor signaling pathway • skeletal system morphogenesis • extracellular matrix disassembly • bone trabecula formation • протеоліз • Ангіогенез • positive regulation of innate immune response • collagen catabolic process • cellular response to amino acid stimulus • face morphogenesis • embryo implantation • blood vessel maturation • positive regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation • cytokine-mediated signaling pathway • extracellular matrix organization • GO:0072353 cellular response to reactive oxygen species • positive regulation of smooth muscle cell proliferation • tissue remodeling • response to amyloid-beta Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	4313	17390
Ensembl	ENSG00000087245	ENSMUSG00000031740
UniProt	P08253	P33434
RefSeq (мРНК)	NM_004530 NM_001127891 NM_001302508 NM_001302509 NM_001302510	NM_008610
RefSeq (білок)	NP_001121363 NP_001289437 NP_001289438 NP_001289439 NP_004521	NP_032636
Локус (UCSC)	Хр. 16: 55.39 – 55.51 Mb	Хр. 8: 93.55 – 93.58 Mb
PubMed search
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MEALMARGAL		TGPLRALCLL		GCLLSHAAAA		PSPIIKFPGD		VAPKTDKELA
VQYLNTFYGC		PKESCNLFVL		KDTLKKMQKF		FGLPQTGDLD		QNTIETMRKP
RCGNPDVANY		NFFPRKPKWD		KNQITYRIIG		YTPDLDPETV		DDAFARAFQV
WSDVTPLRFS		RIHDGEADIM		INFGRWEHGD		GYPFDGKDGL		LAHAFAPGTG
VGGDSHFDDD		ELWTLGEGQV		VRVKYGNADG		EYCKFPFLFN		GKEYNSCTDT
GRSDGFLWCS		TTYNFEKDGK		YGFCPHEALF		TMGGNAEGQP		CKFPFRFQGT
SYDSCTTEGR		TDGYRWCGTT		EDYDRDKKYG		FCPETAMSTV		GGNSEGAPCV
FPFTFLGNKY		ESCTSAGRSD		GKMWCATTAN		YDDDRKWGFC		PDQGYSLFLV
AAHEFGHAMG		LEHSQDPGAL		MAPIYTYTKN		FRLSQDDIKG		IQELYGASPD
IDLGTGPTPT		LGPVTPEICK		QDIVFDGIAQ		IRGEIFFFKD		RFIWRTVTPR
DKPMGPLLVA		TFWPELPEKI		DAVYEAPQEE		KAVFFAGNEY		WIYSASTLER
GYPKPLTSLG		LPPDVQRVDA		AFNWSKNKKT		YIFAGDKFWR		YNEVKKKMDP
GFPKLIADAW		NAIPDNLDAV		VDLQGGGHSY		FFKGAYYLKL		ENQSLKSVKF
GSIKSDWLGC

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до гідролаз, протеаз, металопротеаз, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як ангіогенез, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном цинку, іоном кальцію. Локалізований у цитоплазмі, ядрі, мембрані, мітохондрії, позаклітинному матриксі. Також секретований назовні.

Література

• Collier I.E., Bruns G.A.P., Goldberg G.I., Gerhard D.S. (1991). On the structure and chromosome location of the 72- and 92-kDa human type IV collagenase genes. Genomics. 9: 429—434. PMID 1851724 DOI:10.1016/0888-7543(91)90408-7
• The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
• Butler G.S., Will H., Atkinson S.J., Murphy G. (1997). Membrane-type-2 matrix metalloproteinase can initiate the processing of progelatinase A and is regulated by the tissue inhibitors of metalloproteinases. Eur. J. Biochem. 244: 653—657. PMID 9119036 DOI:10.1111/j.1432-1033.1997.t01-1-00653.x
• Brooks P.C., Silletti S., von Schalscha T.L., Friedlander M., Cheresh D.A. (1998). Disruption of angiogenesis by PEX, a noncatalytic metalloproteinase fragment with integrin binding activity. Cell. 92: 391—400. PMID 9476898 DOI:10.1016/S0092-8674(00)80931-9
• Fernandez-Patron C., Radomski M.W., Davidge S.T. (1999). Vascular matrix metalloproteinase-2 cleaves big endothelin-1 yielding a novel vasoconstrictor. Circ. Res. 85: 906—911. PMID 10559137 DOI:10.1161/01.RES.85.10.906
• Chattopadhyay N., Mitra A., Frei E., Chatterjee A. (2001). Human cervical tumor cell (SiHa) surface alphavbeta3 integrin receptor has associated matrix metalloproteinase (MMP-2) activity. J. Cancer Res. Clin. Oncol. 127: 653—658. PMID 11710594 DOI:10.1007/s004320100271

Примітки

1. Сполуки, які фізично взаємодіють з matrix metallopeptidase 2 переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
2. Human PubMed Reference:.
3. Mouse PubMed Reference:.
4. (англ.) . Архів оригіналу за 16 липня 2017. Процитовано 11 вересня 2017.
5. (англ.) . Архів оригіналу за 3 жовтня 2017. Процитовано 11 вересня 2017.

Див. також

• Хромосома 16