Azərbaycanca AzərbaycancaБеларускі БеларускіDansk DanskDeutsch DeutschEspañola EspañolaFrançais FrançaisIndonesia IndonesiaItaliana Italiana日本語 日本語Қазақ ҚазақLietuvos LietuvosNederlands NederlandsPortuguês PortuguêsРусский Русскийසිංහල සිංහලแบบไทย แบบไทยTürkçe TürkçeУкраїнська Українська中國人 中國人United State United StateAfrikaans Afrikaans
Підтримка
www.wikidata.uk-ua.nina.az

HDAC2 англ Histone deacetylase 2 білок який кодується однойменним геном розташованим у людей на короткому плечі 6 ї хром

HDAC2

HDAC2

HDAC2 (англ. Histone deacetylase 2) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 6-ї хромосоми. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 488 амінокислот, а молекулярна маса — 55 364.

HDAC2
Наявні структури
PDBПошук ортологів: PDBe RCSB
Ідентифікатори
Символи HDAC2, HD2, RPD3, YAF1, histone deacetylase 2, KDAC2
Зовнішні ІД OMIM: 605164 MGI: 1097691 HomoloGene: 68187 GeneCards: HDAC2
Реагує на сполуку
apicidin, belinostat, Масляна кислота, entinostat, givinostat, mocetinostat, panobinostat, quisinostat, romidepsin, trichostatin A, золінза, Viroporin 3a
Шаблон експресії
image
Більше даних
Ортологи
Види Людина Миша
Entrez
3066
15182
Ensembl
ENSG00000196591
ENSMUSG00000019777
UniProt
Q92769
P70288
RefSeq (мРНК)
NM_001527
NM_008229
RefSeq (білок)
NP_001518
NP_032255
Локус (UCSC) Хр. 6: 113.93 – 114.01 Mb Хр. 10: 36.85 – 36.88 Mb
PubMed search
Вікідані
Див./Ред. для людейДив./Ред. для мишей
Послідовність амінокислот
1020304050
MAYSQGGGKKKVCYYYDGDIGNYYYGQGHPMKPHRIRMTHNLLLNYGLYR
KMEIYRPHKATAEEMTKYHSDEYIKFLRSIRPDNMSEYSKQMQRFNVGED
CPVFDGLFEFCQLSTGGSVAGAVKLNRQQTDMAVNWAGGLHHAKKSEASG
FCYVNDIVLAILELLKYHQRVLYIDIDIHHGDGVEEAFYTTDRVMTVSFH
KYGEYFPGTGDLRDIGAGKGKYYAVNFPMRDGIDDESYGQIFKPIISKVM
EMYQPSAVVLQCGADSLSGDRLGCFNLTVKGHAKCVEVVKTFNLPLLMLG
GGGYTIRNVARCWTYETAVALDCEIPNELPYNDYFEYFGPDFKLHISPSN
MTNQNTPEYMEKIKQRLFENLRMLPHAPGVQMQAIPEDAVHEDSGDEDGE
DPDKRISIRASDKRIACDEEFSDSEDEGEGGRRNVADHKKGAKKARIEED
KKETEDKKTDVKEEDKSKDNSGEKTDTKGTKSEQLSNP

Кодований геном білок за функціями належить до репресорів, гідролаз, , фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як транскрипція, регуляція транскрипції, біологічні ритми, ацетилювання, альтернативний сплайсинг. Локалізований у цитоплазмі, ядрі.

Література

  • Yang W.-M., Inouye C.J., Zeng Y., Bearss D., Seto E. (1996). Transcriptional repression by YY1 is mediated by interaction with a mammalian homolog of the yeast global regulator RPD3. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 93: 12845—12850. PMID 8917507 DOI:10.1073/pnas.93.23.12845
  • The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
  • Schmidt D.R., Schreiber S.L. (1999). Molecular association between ATR and two components of the nucleosome remodeling and deacetylating complex, HDAC2 and CHD4. Biochemistry. 38: 14711—14717. PMID 10545197 DOI:10.1021/bi991614n
  • Zhou S., Fujimuro M., Hsieh J.J., Chen L., Hayward S.D. (2000). A role for SKIP in EBNA2 activation of CBF1-repressed promoters. J. Virol. 74: 1939—1947. PMID 10644367 DOI:10.1128/JVI.74.4.1939-1947.2000
  • Rountree M.R., Bachman K.E., Baylin S.B. (2000). DNMT1 binds HDAC2 and a new co-repressor, DMAP1, to form a complex at replication foci. Nat. Genet. 25: 269—277. PMID 10888872 DOI:10.1038/77023
  • Ahringer J. (2000). NuRD and SIN3 histone deacetylase complexes in development. Trends Genet. 16: 351—356. PMID 10904264 DOI:10.1016/S0168-9525(00)02066-7

Примітки

  1. Сполуки, які фізично взаємодіють з histone deacetylase 2 переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
  2. Human PubMed Reference:.
  3. Mouse PubMed Reference:.
  4. (англ.) . Архів оригіналу за 28 березня 2016. Процитовано 6 вересня 2017.
  5. (англ.) . Архів оригіналу за 1 вересня 2017. Процитовано 6 вересня 2017.

Див. також

image Це незавершена стаття про білки.
Ви можете проєкту, виправивши або дописавши її.

Вікіпедія, Українська, Україна, книга, книги, бібліотека, стаття, читати, завантажити, безкоштовно, безкоштовно завантажити, mp3, відео, mp4, 3gp, jpg, jpeg, gif, png, малюнок, музика, пісня, фільм, книга, гра, ігри, мобільний, телефон, android, ios, apple, мобільний телефон, samsung, iphone, xiomi, xiaomi, redmi, honor, oppo, nokia, sonya, mi, ПК, web, Інтернет

HDAC2 angl Histone deacetylase 2 bilok yakij koduyetsya odnojmennim genom roztashovanim u lyudej na korotkomu plechi 6 yi hromosomi Dovzhina polipeptidnogo lancyuga bilka stanovit 488 aminokislot a molekulyarna masa 55 364 HDAC2Nayavni strukturiPDBPoshuk ortologiv PDBe RCSBSpisok kodiv PDB3MAX 4LXZ 4LY1IdentifikatoriSimvoliHDAC2 HD2 RPD3 YAF1 histone deacetylase 2 KDAC2Zovnishni ID OMIM 605164 MGI 1097691 HomoloGene 68187 GeneCards HDAC2Reaguye na spolukuapicidin belinostat Maslyana kislota entinostat givinostat mocetinostat panobinostat quisinostat romidepsin trichostatin A zolinza Viroporin 3aOntologiya genaMolekulyarna funkciya nucleosomal DNA binding heat shock protein binding transcription factor binding GO 0000980 RNA polymerase II cis regulatory region sequence specific DNA binding enzyme binding NAD dependent histone deacetylase activity H3 K14 specific protein deacetylase activity chromatin binding NF kappaB binding GO 0001948 GO 0016582 protein binding sequence specific DNA binding hydrolase activity histone deacetylase activity RNA binding histone deacetylase binding deacetylase activity promoter specific chromatin bindingKlitinna komponenta citoplazma klitinne yadro NuRD complex ESC E Z complex Sin3 complex Hromatin nukleoplazma histone deacetylase complex GO 0009327 protein containing complex Sin3 type complex membrana integral component of membraneBiologichnij proces cellular response to retinoic acid cellular response to heat ritmichnij proces response to amphetamine negative regulation of DNA binding cardiac muscle hypertrophy odontogenesis of dentin containing tooth positive regulation of proteolysis positive regulation of interleukin 1 production response to cocaine cellular response to transforming growth factor beta stimulus positive regulation of collagen biosynthetic process histone H3 deacetylation remodelyuvannya hromatinu negative regulation of peptidyl lysine acetylation GO 0009373 regulation of transcription DNA templated response to nicotine embryonic digit morphogenesis negative regulation of MHC class II biosynthetic process negative regulation of DNA binding transcription factor activity transcription DNA templated GO 0060469 GO 0009371 positive regulation of transcription DNA templated histone H4 deacetylation fungiform papilla formation positive regulation of tumor necrosis factor production response to caffeine negative regulation of dendritic spine development hair follicle placode formation epidermal cell differentiation positive regulation of oligodendrocyte differentiation negative regulation of neuron projection development response to hyperoxia dendrite development negative regulation of apoptotic process GO 1901227 negative regulation of transcription by RNA polymerase II eyelid development in camera type eye positive regulation of epithelial to mesenchymal transition circadian regulation of gene expression response to lipopolysaccharide behavioral response to ethanol GO 0045996 negative regulation of transcription DNA templated cellular response to dopamine zsidannya krovi positive regulation of cell population proliferation histone deacetylation GO 0003257 GO 0010735 GO 1901228 GO 1900622 GO 1904488 positive regulation of transcription by RNA polymerase II cellular response to hydrogen peroxide regulation of signal transduction by p53 class mediator positive regulation of tyrosine phosphorylation of STAT protein GO 0031497 GO 0006336 GO 0034724 GO 0001301 GO 0007580 GO 0034652 GO 0010847 chromatin organization positive regulation of male mating behaviorDzherela Amigo QuickGOShablon ekspresiyiBilshe danihOrtologiVidi Lyudina MishaEntrez3066 15182Ensembl ENSG00000196591 ENSMUSG00000019777UniProt Q92769 P70288RefSeq mRNK NM 001527NM 008229RefSeq bilok NP 001518NP 032255Lokus UCSC Hr 6 113 93 114 01 MbHr 10 36 85 36 88 MbPubMed searchVikidaniDiv Red dlya lyudejDiv Red dlya mishejPoslidovnist aminokislot1020304050MAYSQGGGKKKVCYYYDGDIGNYYYGQGHPMKPHRIRMTHNLLLNYGLYRKMEIYRPHKATAEEMTKYHSDEYIKFLRSIRPDNMSEYSKQMQRFNVGEDCPVFDGLFEFCQLSTGGSVAGAVKLNRQQTDMAVNWAGGLHHAKKSEASGFCYVNDIVLAILELLKYHQRVLYIDIDIHHGDGVEEAFYTTDRVMTVSFHKYGEYFPGTGDLRDIGAGKGKYYAVNFPMRDGIDDESYGQIFKPIISKVMEMYQPSAVVLQCGADSLSGDRLGCFNLTVKGHAKCVEVVKTFNLPLLMLGGGGYTIRNVARCWTYETAVALDCEIPNELPYNDYFEYFGPDFKLHISPSNMTNQNTPEYMEKIKQRLFENLRMLPHAPGVQMQAIPEDAVHEDSGDEDGEDPDKRISIRASDKRIACDEEFSDSEDEGEGGRRNVADHKKGAKKARIEEDKKETEDKKTDVKEEDKSKDNSGEKTDTKGTKSEQLSNPA Alanin C Cisteyin D Asparaginova kislota E Glutaminova kislota F Fenilalanin G Glicin H Gistidin I Izolejcin K Lizin L Lejcin M Metionin N Asparagin P Prolin Q Glutamin R Arginin S Serin T Treonin V Valin W Triptofan Y Tirozin Kodovanij genom bilok za funkciyami nalezhit do represoriv gidrolaz fosfoproteyiniv Zadiyanij u takih biologichnih procesah yak transkripciya regulyaciya transkripciyi biologichni ritmi acetilyuvannya alternativnij splajsing Lokalizovanij u citoplazmi yadri LiteraturaYang W M Inouye C J Zeng Y Bearss D Seto E 1996 Transcriptional repression by YY1 is mediated by interaction with a mammalian homolog of the yeast global regulator RPD3 Proc Natl Acad Sci U S A 93 12845 12850 PMID 8917507 DOI 10 1073 pnas 93 23 12845 The status quality and expansion of the NIH full length cDNA project the Mammalian Gene Collection MGC Genome Res 14 2121 2127 2004 PMID 15489334 DOI 10 1101 gr 2596504 Schmidt D R Schreiber S L 1999 Molecular association between ATR and two components of the nucleosome remodeling and deacetylating complex HDAC2 and CHD4 Biochemistry 38 14711 14717 PMID 10545197 DOI 10 1021 bi991614n Zhou S Fujimuro M Hsieh J J Chen L Hayward S D 2000 A role for SKIP in EBNA2 activation of CBF1 repressed promoters J Virol 74 1939 1947 PMID 10644367 DOI 10 1128 JVI 74 4 1939 1947 2000 Rountree M R Bachman K E Baylin S B 2000 DNMT1 binds HDAC2 and a new co repressor DMAP1 to form a complex at replication foci Nat Genet 25 269 277 PMID 10888872 DOI 10 1038 77023 Ahringer J 2000 NuRD and SIN3 histone deacetylase complexes in development Trends Genet 16 351 356 PMID 10904264 DOI 10 1016 S0168 9525 00 02066 7PrimitkiSpoluki yaki fizichno vzayemodiyut z histone deacetylase 2 pereglyanuti redaguvati posilannya na VikiDanih Human PubMed Reference Mouse PubMed Reference angl Arhiv originalu za 28 bereznya 2016 Procitovano 6 veresnya 2017 angl Arhiv originalu za 1 veresnya 2017 Procitovano 6 veresnya 2017 Div takozhHromosoma 6Ce nezavershena stattya pro bilki Vi mozhete dopomogti proyektu vipravivshi abo dopisavshi yiyi

Дата публікації:
Топ