ADSL (англ. Adenylosuccinate lyase) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 22-ї хромосоми. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 484 амінокислот, а молекулярна маса — 54 889.
ADSL | |||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| |||||||||||||||||
Ідентифікатори | |||||||||||||||||
Символи | ADSL, AMPS, ASASE, ASL, adenylosuccinate lyase, Adenylosuccinate lyase | ||||||||||||||||
Зовнішні ІД | OMIM: 608222 MGI: 103202 HomoloGene: 12 GeneCards: ADSL | ||||||||||||||||
| |||||||||||||||||
Ортологи | |||||||||||||||||
Види | Людина | Миша | |||||||||||||||
Entrez |
|
| |||||||||||||||
Ensembl |
|
| |||||||||||||||
UniProt |
|
| |||||||||||||||
RefSeq (мРНК) |
|
| |||||||||||||||
RefSeq (білок) |
|
| |||||||||||||||
Локус (UCSC) | Хр. 22: 40.35 – 40.39 Mb | Хр. 15: 80.83 – 80.86 Mb | |||||||||||||||
PubMed search | |||||||||||||||||
Вікідані | |||||||||||||||||
|
10 | 20 | 30 | 40 | 50 | ||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|
MAAGGDHGSP | DSYRSPLASR | YASPEMCFVF | SDRYKFRTWR | QLWLWLAEAE | ||||
QTLGLPITDE | QIQEMKSNLE | NIDFKMAAEE | EKRLRHDVMA | HVHTFGHCCP | ||||
KAAGIIHLGA | TSCYVGDNTD | LIILRNALDL | LLPKLARVIS | RLADFAKERA | ||||
SLPTLGFTHF | QPAQLTTVGK | RCCLWIQDLC | MDLQNLKRVR | DDLRFRGVKG | ||||
TTGTQASFLQ | LFEGDDHKVE | QLDKMVTEKA | GFKRAFIITG | QTYTRKVDIE | ||||
VLSVLASLGA | SVHKICTDIR | LLANLKEMEE | PFEKQQIGSS | AMPYKRNPMR | ||||
SERCCSLARH | LMTLVMDPLQ | TASVQWFERT | LDDSANRRIC | LAEAFLTADT | ||||
ILNTLQNISE | GLVVYPKVIE | RRIRQELPFM | ATENIIMAMV | KAGGSRQDCH | ||||
EKIRVLSQQA | ASVVKQEGGD | NDLIERIQVD | AYFSPIHSQL | DHLLDPSSFT | ||||
GRASQQVQRF | LEEEVYPLLK | PYESVMKVKA | ELCL |
Кодований геном білок за функцією належить до ліаз. Задіяний у таких біологічних процесах, як біосинтез пуринів, ацетилювання, альтернативний сплайсинг.
Література
- The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
- Lee P., Colman R.F. (2007). Expression, purification, and characterization of stable, recombinant human adenylosuccinate lyase. Protein Expr. Purif. 51: 227—234. PMID 16973378 DOI:10.1016/j.pep.2006.07.023
- Impens F., Radoshevich L., Cossart P., Ribet D. (2014). Mapping of SUMO sites and analysis of SUMOylation changes induced by external stimuli. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 111: 12432—12437. PMID 25114211 DOI:10.1073/pnas.1413825111
- Verginelli D., Luckow B., Crifo C., Salerno C., Gross M. (1998). Identification of new mutations in the adenylosuccinate lyase gene associated with impaired enzyme activity in lymphocytes and red blood cells. Biochim. Biophys. Acta. 1406: 81—84. PMID 9545543 DOI:10.1016/S0925-4439(97)00086-0
- Race V., Marie S., Vincent M.-F., Van den Berghe G. (2000). Clinical, biochemical and molecular genetic correlations in adenylosuccinate lyase deficiency. Hum. Mol. Genet. 9: 2159—2165. PMID 10958654 DOI:10.1093/hmg/9.14.2159
- Ariyananda Lde Z., Lee P., Antonopoulos C., Colman R.F. (2009). Biochemical and biophysical analysis of five disease-associated human adenylosuccinate lyase mutants. Biochemistry. 48: 5291—5302. PMID 19405474 DOI:10.1021/bi802321m
Примітки
- Human PubMed Reference:.
- Mouse PubMed Reference:.
- HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:291 (англ.) . Процитовано 12 вересня 2017.
- (англ.) . Архів оригіналу за 30 травня 2017. Процитовано 12 вересня 2017.
Див. також
Це незавершена стаття про білки. Ви можете проєкту, виправивши або дописавши її. |
Вікіпедія, Українська, Україна, книга, книги, бібліотека, стаття, читати, завантажити, безкоштовно, безкоштовно завантажити, mp3, відео, mp4, 3gp, jpg, jpeg, gif, png, малюнок, музика, пісня, фільм, книга, гра, ігри, мобільний, телефон, android, ios, apple, мобільний телефон, samsung, iphone, xiomi, xiaomi, redmi, honor, oppo, nokia, sonya, mi, ПК, web, Інтернет
ADSL angl Adenylosuccinate lyase bilok yakij koduyetsya odnojmennim genom roztashovanim u lyudej na korotkomu plechi 22 yi hromosomi Dovzhina polipeptidnogo lancyuga bilka stanovit 484 aminokislot a molekulyarna masa 54 889 ADSLNayavni strukturiPDBPoshuk ortologiv PDBe RCSB Spisok kodiv PDB2J91 2VD6 4FFX 4FLCIdentifikatoriSimvoliADSL AMPS ASASE ASL adenylosuccinate lyase Adenylosuccinate lyaseZovnishni ID OMIM 608222 MGI 103202 HomoloGene 12 GeneCards ADSLOntologiya genaMolekulyarna funkciya N6 1 2 dicarboxyethyl AMP AMP lyase fumarate forming activity S 2 5 amino 1 5 phospho D ribosyl imidazole 4 carboxamido succinate lyase fumarate forming activity katalitichna aktivnist lyase activityKlitinna komponenta gialoplazmaBiologichnij proces purine nucleotide biosynthetic process purine ribonucleotide biosynthetic process de novo IMP biosynthetic process purine ribonucleoside monophosphate biosynthetic process de novo AMP biosynthetic process response to hypoxia purine nucleotide metabolic process AMP biosynthetic process response to nutrient aerobic respiration ribonucleoside monophosphate biosynthetic process response to muscle activity response to starvation protein tetramerization obmin rechovinDzherela Amigo QuickGOOrtologiVidi Lyudina MishaEntrez158 11564Ensembl ENSG00000239900 ENSMUSG00000022407UniProt P30566 P54822RefSeq mRNK NM 000026 NM 001123378 NM 001317923 NM 001363840NM 009634RefSeq bilok NP 000017 NP 001116850 NP 001304852 NP 001350769NP 033764Lokus UCSC Hr 22 40 35 40 39 MbHr 15 80 83 80 86 MbPubMed searchVikidaniDiv Red dlya lyudejDiv Red dlya mishej Poslidovnist aminokislot1020304050 MAAGGDHGSPDSYRSPLASRYASPEMCFVFSDRYKFRTWRQLWLWLAEAE QTLGLPITDEQIQEMKSNLENIDFKMAAEEEKRLRHDVMAHVHTFGHCCP KAAGIIHLGATSCYVGDNTDLIILRNALDLLLPKLARVISRLADFAKERA SLPTLGFTHFQPAQLTTVGKRCCLWIQDLCMDLQNLKRVRDDLRFRGVKG TTGTQASFLQLFEGDDHKVEQLDKMVTEKAGFKRAFIITGQTYTRKVDIE VLSVLASLGASVHKICTDIRLLANLKEMEEPFEKQQIGSSAMPYKRNPMR SERCCSLARHLMTLVMDPLQTASVQWFERTLDDSANRRICLAEAFLTADT ILNTLQNISEGLVVYPKVIERRIRQELPFMATENIIMAMVKAGGSRQDCH EKIRVLSQQAASVVKQEGGDNDLIERIQVDAYFSPIHSQLDHLLDPSSFT GRASQQVQRFLEEEVYPLLKPYESVMKVKAELCL A Alanin C Cisteyin D Asparaginova kislota E Glutaminova kislota F Fenilalanin G Glicin H Gistidin I Izolejcin K Lizin L Lejcin M Metionin N Asparagin P Prolin Q Glutamin R Arginin S Serin T Treonin V Valin W Triptofan Y Tirozin Kodovanij genom bilok za funkciyeyu nalezhit do liaz Zadiyanij u takih biologichnih procesah yak biosintez puriniv acetilyuvannya alternativnij splajsing LiteraturaThe status quality and expansion of the NIH full length cDNA project the Mammalian Gene Collection MGC Genome Res 14 2121 2127 2004 PMID 15489334 DOI 10 1101 gr 2596504 Lee P Colman R F 2007 Expression purification and characterization of stable recombinant human adenylosuccinate lyase Protein Expr Purif 51 227 234 PMID 16973378 DOI 10 1016 j pep 2006 07 023 Impens F Radoshevich L Cossart P Ribet D 2014 Mapping of SUMO sites and analysis of SUMOylation changes induced by external stimuli Proc Natl Acad Sci U S A 111 12432 12437 PMID 25114211 DOI 10 1073 pnas 1413825111 Verginelli D Luckow B Crifo C Salerno C Gross M 1998 Identification of new mutations in the adenylosuccinate lyase gene associated with impaired enzyme activity in lymphocytes and red blood cells Biochim Biophys Acta 1406 81 84 PMID 9545543 DOI 10 1016 S0925 4439 97 00086 0 Race V Marie S Vincent M F Van den Berghe G 2000 Clinical biochemical and molecular genetic correlations in adenylosuccinate lyase deficiency Hum Mol Genet 9 2159 2165 PMID 10958654 DOI 10 1093 hmg 9 14 2159 Ariyananda Lde Z Lee P Antonopoulos C Colman R F 2009 Biochemical and biophysical analysis of five disease associated human adenylosuccinate lyase mutants Biochemistry 48 5291 5302 PMID 19405474 DOI 10 1021 bi802321mPrimitkiHuman PubMed Reference Mouse PubMed Reference HUGO Gene Nomenclature Commitee HGNC 291 angl Procitovano 12 veresnya 2017 angl Arhiv originalu za 30 travnya 2017 Procitovano 12 veresnya 2017 Div takozhHromosoma 22 Ce nezavershena stattya pro bilki Vi mozhete dopomogti proyektu vipravivshi abo dopisavshi yiyi