Azərbaycanca AzərbaycancaБеларускі БеларускіDansk DanskDeutsch DeutschEspañola EspañolaFrançais FrançaisIndonesia IndonesiaItaliana Italiana日本語 日本語Қазақ ҚазақLietuvos LietuvosNederlands NederlandsPortuguês PortuguêsРусский Русскийසිංහල සිංහලแบบไทย แบบไทยTürkçe TürkçeУкраїнська Українська中國人 中國人United State United StateAfrikaans Afrikaans
Підтримка
www.wikidata.uk-ua.nina.az

Фенілаланінгідроксилаза англ Phenylalanine hydroxylase PAH білок який кодується геном PAH розташованим у людей на коротк

Фенілаланінгідроксилаза

Фенілаланінгідроксилаза

Фенілаланінгідроксилаза (англ. Phenylalanine hydroxylase, PAH) — білок, який кодується геном PAH, розташованим у людей на короткому плечі 12-ї хромосоми. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 452 амінокислот, а молекулярна маса — 51 862.

PAH
image
Наявні структури
PDBПошук ортологів: PDBe RCSB
Ідентифікатори
Символи PAH, PH, PKU, PKU1, phenylalanine hydroxylase
Зовнішні ІД OMIM: 612349 MGI: 97473 HomoloGene: 234 GeneCards: PAH
Пов'язані генетичні захворювання
фенілкетонурія, maternal phenylketonuria
Реагує на сполуку
fenclonine, sapropterin dihydrochloride
Шаблон експресії
image

image
Більше даних
Ортологи
Види Людина Миша
Entrez
5053
18478
Ensembl
ENSG00000171759
ENSMUSG00000020051
UniProt
P00439
P16331
RefSeq (мРНК)
NM_000277
NM_001354304
NM_008777
RefSeq (білок)
NP_000268
NP_001341233
NP_032803
Локус (UCSC) Хр. 12: 102.84 – 102.96 Mb Хр. 10: 87.36 – 87.42 Mb
PubMed search
Вікідані
Див./Ред. для людейДив./Ред. для мишей
Послідовність амінокислот
1020304050
MSTAVLENPGLGRKLSDFGQETSYIEDNCNQNGAISLIFSLKEEVGALAK
VLRLFEENDVNLTHIESRPSRLKKDEYEFFTHLDKRSLPALTNIIKILRH
DIGATVHELSRDKKKDTVPWFPRTIQELDRFANQILSYGAELDADHPGFK
DPVYRARRKQFADIAYNYRHGQPIPRVEYMEEEKKTWGTVFKTLKSLYKT
HACYEYNHIFPLLEKYCGFHEDNIPQLEDVSQFLQTCTGFRLRPVAGLLS
SRDFLGGLAFRVFHCTQYIRHGSKPMYTPEPDICHELLGHVPLFSDRSFA
QFSQEIGLASLGAPDEYIEKLATIYWFTVEFGLCKQGDSIKAYGAGLLSS
FGELQYCLSEKPKLLPLELEKTAIQNYTVTEFQPLYYVAESFNDAKEKVR
NFAATIPRPFSVRYDPYTQRIEVLDNTQQLKILADSINSEIGILCSALQK
IK

Кодований геном білок за функціями належить до оксидоредуктаз, фосфопротеїнів. Білок має сайт для зв'язування з іоном заліза.

Фермент додає гідроксильну групу до молекули фенілаланіну, утворюючи іншу амінокислоту — тирозин. У випадку дефекту роботи ферменту розвивається захворювання фенілкетонурія, зазвичай спадкове.

Література

  • Kwok S.C.M., Ledley F.D., Dilella A.G., Robson K.J.H., Woo S.L.C. (1985). Nucleotide sequence of a full-length complementary DNA clone and amino acid sequence of human phenylalanine hydroxylase. Biochemistry. 24: 556—561. PMID 2986678 DOI:10.1021/bi00324a002
  • The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
  • Cotton R.G., McAdam W., Jennings I., Morgan F.J. (1988). A monoclonal antibody to aromatic amino acid hydroxylases. Identification of the epitope. Biochem. J. 255: 193—196. PMID 2461704 DOI:10.1042/bj2550193
  • Siltberg-Liberles J., Steen I.H., Svebak R.M., Martinez A. (2008). The phylogeny of the aromatic amino acid hydroxylases revisited by characterizing phenylalanine hydroxylase from Dictyostelium discoideum. Gene. 427: 86—92. PMID 18835579 DOI:10.1016/j.gene.2008.09.005
  • Erlandsen H., Flatmark T., Stevens R.C., Hough E. (1998). Crystallographic analysis of the human phenylalanine hydroxylase catalytic domain with bound catechol inhibitors at 2.0-A resolution. Biochemistry. 37: 15638—15646. PMID 9843368 DOI:10.1021/bi9815290
  • Fusetti F., Erlandsen H., Flatmark T., Stevens R.C. (1998). Structure of tetrameric human phenylalanine hydroxylase and its implications for phenylketonuria. J. Biol. Chem. 273: 16962—16967. PMID 9642259 DOI:10.1074/jbc.273.27.16962

Примітки

  1. Захворювання, генетично пов'язані з PAH переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
  2. Сполуки, які фізично взаємодіють з Фенілаланінгідроксилаза переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
  3. Human PubMed Reference:.
  4. Mouse PubMed Reference:.
  5. HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:8582 (англ.) . Процитовано 11 вересня 2017.
  6. UniProt, P00439 (англ.) . Процитовано 11 вересня 2017.

Див. також

image Це незавершена стаття про білки.
Ви можете проєкту, виправивши або дописавши її.

Вікіпедія, Українська, Україна, книга, книги, бібліотека, стаття, читати, завантажити, безкоштовно, безкоштовно завантажити, mp3, відео, mp4, 3gp, jpg, jpeg, gif, png, малюнок, музика, пісня, фільм, книга, гра, ігри, мобільний, телефон, android, ios, apple, мобільний телефон, samsung, iphone, xiomi, xiaomi, redmi, honor, oppo, nokia, sonya, mi, ПК, web, Інтернет

Fenilalaningidroksilaza angl Phenylalanine hydroxylase PAH bilok yakij koduyetsya genom PAH roztashovanim u lyudej na korotkomu plechi 12 yi hromosomi Dovzhina polipeptidnogo lancyuga bilka stanovit 452 aminokislot a molekulyarna masa 51 862 PAHNayavni strukturiPDBPoshuk ortologiv PDBe RCSBSpisok kodiv PDB1DMW 1J8T 1J8U 1KW0 1LRM 1MMK 1MMT 1TDW 1TG2 2PAH 3PAH 4ANP 5PAH 6PAH 5FIIIdentifikatoriSimvoliPAH PH PKU PKU1 phenylalanine hydroxylaseZovnishni ID OMIM 612349 MGI 97473 HomoloGene 234 GeneCards PAHPov yazani genetichni zahvoryuvannyafenilketonuriya maternal phenylketonuriaReaguye na spolukufenclonine sapropterin dihydrochlorideOntologiya genaMolekulyarna funkciya iron ion binding phenylalanine 4 monooxygenase activity zv yazuvannya z ionom metalu monooxygenase activity katalitichna aktivnist oxidoreductase activity acting on paired donors with incorporation or reduction of molecular oxygen reduced pteridine as one donor and incorporation of one atom of oxygen oxidoreductase activityKlitinna komponenta gialoplazmaBiologichnij proces catecholamine biosynthetic process neurotransmitter biosynthetic process L phenylalanine catabolic process cellular amino acid biosynthetic process aromatic amino acid family metabolic process obmin rechovin tyrosine biosynthetic processDzherela Amigo QuickGOShablon ekspresiyiBilshe danihOrtologiVidi Lyudina MishaEntrez5053 18478Ensembl ENSG00000171759 ENSMUSG00000020051UniProt P00439 P16331RefSeq mRNK NM 000277 NM 001354304NM 008777RefSeq bilok NP 000268 NP 001341233NP 032803Lokus UCSC Hr 12 102 84 102 96 MbHr 10 87 36 87 42 MbPubMed searchVikidaniDiv Red dlya lyudejDiv Red dlya mishejPoslidovnist aminokislot1020304050MSTAVLENPGLGRKLSDFGQETSYIEDNCNQNGAISLIFSLKEEVGALAKVLRLFEENDVNLTHIESRPSRLKKDEYEFFTHLDKRSLPALTNIIKILRHDIGATVHELSRDKKKDTVPWFPRTIQELDRFANQILSYGAELDADHPGFKDPVYRARRKQFADIAYNYRHGQPIPRVEYMEEEKKTWGTVFKTLKSLYKTHACYEYNHIFPLLEKYCGFHEDNIPQLEDVSQFLQTCTGFRLRPVAGLLSSRDFLGGLAFRVFHCTQYIRHGSKPMYTPEPDICHELLGHVPLFSDRSFAQFSQEIGLASLGAPDEYIEKLATIYWFTVEFGLCKQGDSIKAYGAGLLSSFGELQYCLSEKPKLLPLELEKTAIQNYTVTEFQPLYYVAESFNDAKEKVRNFAATIPRPFSVRYDPYTQRIEVLDNTQQLKILADSINSEIGILCSALQKIKA Alanin C Cisteyin D Asparaginova kislota E Glutaminova kislota F Fenilalanin G Glicin H Gistidin I Izolejcin K Lizin L Lejcin M Metionin N Asparagin P Prolin Q Glutamin R Arginin S Serin T Treonin V Valin W Triptofan Y Tirozin Kodovanij genom bilok za funkciyami nalezhit do oksidoreduktaz fosfoproteyiniv Bilok maye sajt dlya zv yazuvannya z ionom zaliza Ferment dodaye gidroksilnu grupu do molekuli fenilalaninu utvoryuyuchi inshu aminokislotu tirozin U vipadku defektu roboti fermentu rozvivayetsya zahvoryuvannya fenilketonuriya zazvichaj spadkove LiteraturaKwok S C M Ledley F D Dilella A G Robson K J H Woo S L C 1985 Nucleotide sequence of a full length complementary DNA clone and amino acid sequence of human phenylalanine hydroxylase Biochemistry 24 556 561 PMID 2986678 DOI 10 1021 bi00324a002 The status quality and expansion of the NIH full length cDNA project the Mammalian Gene Collection MGC Genome Res 14 2121 2127 2004 PMID 15489334 DOI 10 1101 gr 2596504 Cotton R G McAdam W Jennings I Morgan F J 1988 A monoclonal antibody to aromatic amino acid hydroxylases Identification of the epitope Biochem J 255 193 196 PMID 2461704 DOI 10 1042 bj2550193 Siltberg Liberles J Steen I H Svebak R M Martinez A 2008 The phylogeny of the aromatic amino acid hydroxylases revisited by characterizing phenylalanine hydroxylase from Dictyostelium discoideum Gene 427 86 92 PMID 18835579 DOI 10 1016 j gene 2008 09 005 Erlandsen H Flatmark T Stevens R C Hough E 1998 Crystallographic analysis of the human phenylalanine hydroxylase catalytic domain with bound catechol inhibitors at 2 0 A resolution Biochemistry 37 15638 15646 PMID 9843368 DOI 10 1021 bi9815290 Fusetti F Erlandsen H Flatmark T Stevens R C 1998 Structure of tetrameric human phenylalanine hydroxylase and its implications for phenylketonuria J Biol Chem 273 16962 16967 PMID 9642259 DOI 10 1074 jbc 273 27 16962PrimitkiZahvoryuvannya genetichno pov yazani z PAH pereglyanuti redaguvati posilannya na VikiDanih Spoluki yaki fizichno vzayemodiyut z Fenilalaningidroksilaza pereglyanuti redaguvati posilannya na VikiDanih Human PubMed Reference Mouse PubMed Reference HUGO Gene Nomenclature Commitee HGNC 8582 angl Procitovano 11 veresnya 2017 UniProt P00439 angl Procitovano 11 veresnya 2017 Div takozhHromosoma 12Ce nezavershena stattya pro bilki Vi mozhete dopomogti proyektu vipravivshi abo dopisavshi yiyi

Дата публікації:
Топ