Azərbaycanca AzərbaycancaБеларускі БеларускіDansk DanskDeutsch DeutschEspañola EspañolaFrançais FrançaisIndonesia IndonesiaItaliana Italiana日本語 日本語Қазақ ҚазақLietuvos LietuvosNederlands NederlandsPortuguês PortuguêsРусский Русскийසිංහල සිංහලแบบไทย แบบไทยTürkçe TürkçeУкраїнська Українська中國人 中國人United State United StateAfrikaans Afrikaans
Підтримка
www.wikidata.uk-ua.nina.az

Протеїн тирозин фосфатази це група ферментів які каталізують реакцію гідролізу фосфоефірного зв язку фосфотирозинового а

Протеїн-фосфатаза

Протеїн-фосфатаза

Протеїн-тирозин-фосфатази — це група ферментів, які каталізують реакцію гідролізу фосфоефірного зв'язку фосфотирозинового амінокислотного залишку різноманітних субстратів (білків). Фосфорилювання білків за залишками тирозину (pTyr) є однією з найпоширеніших посттрансляційних модифікацій, яка може створювати нові розпізнавальні мотиви для білкових взаємодій і клітинної локалізації, впливати на стабільність білка, і регулювати активність ферменту. Як наслідок, підтримка відповідного рівня фосфорилювання білків за залишками тирозину має важливе значення для багатьох клітинних функцій. Тирозин-специфічні протеїнфосфатази каталізують гідроліз фосфоефірного зв'язку через формування цистеїніл-фосфатного ферментного проміжного комплексу. Ці ферменти є ключовими регуляторними компонентами в шляхах сигнальної трансдукції (наприклад, МАР-кіназні шляхи) та контролі клітинного циклу й грають важливу роль в контролі клітинного росту, проліферації, диференціювання, трансформації і синаптичної пластичності.

Протеїн-тирозин-фосфатаза
image
Протеїн-тирозин-фосфатаза 1 людини, тример
Ідентифікатори
Символ?
Номер CAS79747-53-8
Інша інформація
3.1.3.48

Функції

Разом з тирозинкіназами, протеїн-тирозин-фосфатази (англ. protein tyrosine phosphatases, PTPs) регулюють фосфорилювальний стан багатьох важливих сигнальних молекул, таких як родина МАР-кіназ. PTPs все частіше розглядаються як невід'ємний компонент каскадів сигнальної трансдукції, незважаючи на меншу вивченість та розуміння в порівнянні з тирозинкіназами.

PTPs беруть участь в регуляції багатьох клітинних процесів, не обмежуючись, але включаючи:

Класифікація

По механізму

PTP-активність можна знайти в чотирьох білкових родин . Посилання на всі 107 членів родини протеїн-тирозин-фосфатаз можна знайти в шаблоні в нижній частині цієї статті.

Клас I

PTPs класу I є найбільшою групою PTPs з 99 членів, які можуть бути розділені на

  • 38 класичних PTPs
    • 21 рецепторна PTPs
    • 17 нерецепторних PTPs
  • 61 VH-1-подібна фосфатаза, або фосфатаза з подвійною специфічністю (англ. dual-specific phosphatases, DSPs)
    • 11 МАРК-фосфатаз
    • 3 слінгшоти (англ. slingshots)
    • 3 PRLs (англ. phosphatases of regenerating liver)
    • 4 CDC14s
    • 19 атипових DSPs
    • 5 PTENs
    • 16

Ser/Thr та Tyr фосфатази з подвійною специфічністю є групою ферментів, як з Ser/Thr протеїн-фосфатазною, так і тирозин-специфічною протеїн-фосфатазною активністю й здатні каталізувати гідроліз фосфоефірного зв'язку в фосфотирозиновому, фосфосериновому/фосфотреоніновому амінокислотному залишку в широкого спектра фосфопротеїнів, включаючи ряд ферментів, які були фосфорильовані кіназами. Протеїн-фосфатази з подвійною специфічністю (DSPs) регулюють мітогенетичну трансдукцію сигналу і контролюють клітинний цикл.

, та асоційовані з PTPN11.

Підвищені рівні активованого PTPN5 негативно позначаються на синаптичній стабільності і грають роль в розвитку хвороби Альцгеймера, синдрому ламкої X-хромосоми, шизофренії і хвороби Паркінсона. Зниженні рівні активованого PTPN5 зумовлюють хворобу Хантінгтона, , зловживання алкоголем і стресові розлади. У сукупності ці дані свідчать про те, що тільки при оптимальних рівнях PTPN5 синаптична функція незачепленою.

Клас II

Низько-молекулярні фосфатази, або кислі фосфатази діють білки з фосфорильованими залишками тирозину (pTyr), низько-молекулярні-арилфосфати й природні і синтетичні ацилфосфати.

PTPs класу II містить тільки одного члена, еритроцитарну кислу фосфатазу (ACP1,LMPTP).

Клас III

Cdc25 фосфатази (dTyr і/або dThr). PTPs класу III містять три члена, cdc25 А, В, і С.

Клас IV

pTyr-специфічні фосфатази Клас IV PTPs містить чотири члени, Eya1-4. Цей клас, як вважають, еволюціонував окремо від інших трьох .

По локалізації

Ґрунтуючись на їх клітинної локалізації, протеїн-тирозин-фосфатази також класифікуються як:

  • рецепторні протеїн-тирозин-фосфатази, які є трансмембранними рецепторами й містять протеїн-тирозин-фосфатазні домени. З точки зору структури, всі відомі рецепторні протеїн-тирозин-фосфатази утворені з змінної довжини позаклітинного домену, й наступних трансмембранного і С-кінцевого каталітичного цитоплазматического домену. Деякі з рецепторних протеїн-тирозин-фосфатаз містять повтори фібронектину типу III (FN-III), імуноглобулін-подібні домени, домени МАМ, або карбоангідраза-подібні домени в їх позаклітинної області. Загалом, цитоплазматична область містить дві копії домену протеїн-тирозин-фосфатази. Перший, здається, має ферментативну активність, в той час як другий є неактивним.
  • нерецепторні (внутрішньоклітинні) протеїн-тирозин-фосфатази.

Загальні елементи

Всі протеїн-тирозин-фосфатази, крім тих з родини eya містять високо консервативний активний сайт (мотив C(X)5R, де Х — залишок будь-якої амінокислоти) й використовують загальний каталітичний механізм, і мають схожу корову структуру з центрального паралельного β-листа та фланкуючих α-спіралей, яка містить характерний для PTP структурний мотив, що включає таку поослідовнінсть елементів вторинної структури: β-лист-петля-α-спіраль-петля. Функціональна різноманітність між PTPases виявляється у регуляторних доменах і субодиницях.

Низько-молекулярна протеїн-тирозин-фосфатаза
image
Структура низько-молекулярної протеїн-тирозин-фосфатази.
Ідентифікатори
СимволLMWPc
PDB[http://www.rcsb.org/pdb/cgi/explore.do?pdbId=1bvh 1bvh, 1c0e, 1d1p, 1d1q, 1d2a, 1dg9, 1jf8, 1jfv, 1jl3, 1ljl 1bvh, 1c0e, 1d1p, 1d1q, 1d2a, 1dg9, 1jf8, 1jfv, 1jl3, 1ljl]
Інші ідентифікаториPfam: PF01451;
Інша інформація
Протеїн-тирозин-фосфатаза
image
Структура протеїн-тирозин-фосфатази Yersinia.
Ідентифікатори
СимволY_phosphatase
PDB[http://www.rcsb.org/pdb/cgi/explore.do?pdbId=1a5y 1a5y, 1aax, 1bzc, 1bzh, 1bzj, 1c83, 1c84, 1c85, 1c86, 1c87 1a5y, 1aax, 1bzc, 1bzh, 1bzj, 1c83, 1c84, 1c85, 1c86, 1c87]
Інші ідентифікаториPfam: PF00102;
Інша інформація
Каталітичний домен протеїн-тирозин-фосфатази з подвійною специфічністю
image
Структура протеїн-тирозин-фосфатази з подвійною специфічністю VHR.
Ідентифікатори
СимволDSPc
PDB[http://www.rcsb.org/pdb/cgi/explore.do?pdbId=1d5r 1d5r, 1i9s, 1i9t, 1j4x, 1m3g, 1mkp, 1ohc, 1ohd, 1ohe, 2c46 1d5r, 1i9s, 1i9t, 1j4x, 1m3g, 1mkp, 1ohc, 1ohd, 1ohe, 2c46]
Інші ідентифікаториPfam: PF00782;
Інша інформація
Протеїн-тирозин-фосфатаза, SIW14-подібна
image
Очікувана структура фосфатази з Arabidopsis thaliana.
Ідентифікатори
СимволY_phosphatase2
PDB[http://www.rcsb.org/pdb/cgi/explore.do?pdbId=1xri 1xri, 2q47 1xri, 2q47]
Інші ідентифікаториPfam: PF03162;
Інша інформація
Протеїн-тирозин-фосфатаза-подібний білок, PTPLA
Ідентифікатори
СимволPTPLA
Інші ідентифікаториPfam: PF04387;
Інша інформація

Посилання

  1. Dixon JE, Denu JM (1998). Protein tyrosine phosphatases: mechanisms of catalysis and regulation. Curr Opin Chem Biol. 2 (5): 633—41. PMID 9818190.
  2. Paul S, Lombroso PJ (2003). Receptor and nonreceptor protein tyrosine phosphatases in the nervous system. Cell. Mol. Life Sci. 60 (11): 2465—82. doi:10.1007/s00018-003-3123-7. PMID 14625689.
  3. Zhang Y, Kurup P, Xu J, Carty N, Fernandez SM, Nygaard HB, Pittenger C, Greengard P, Strittmatter SM, Nairn AC, Lombroso PJ (Nov 2010). Genetic reduction of striatal-enriched tyrosine phosphatase (STEP) reverses cognitive and cellular deficits in an Alzheimer's disease mouse model. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 107 (44): 19014—9. doi:10.1073/pnas.1013543107. PMC 2973892. PMID 20956308.
  4. Goebel-Goody SM, Wilson-Wallis ED, Royston S, Tagliatela SM, Naegele JR, Lombroso PJ (Jul 2012). Genetic manipulation of STEP reverses behavioral abnormalities in a fragile X syndrome mouse model. Genes, Brain, and Behavior. 11 (5): 586—600. doi:10.1111/j.1601-183X.2012.00781.x. PMC 3922131. PMID 22405502.
  5. Kurup P, Zhang Y, Xu J, Venkitaramani DV, Haroutunian V, Greengard P, Nairn AC, Lombroso PJ (Apr 2010). Abeta-mediated NMDA receptor endocytosis in Alzheimer's disease involves ubiquitination of the tyrosine phosphatase STEP61. The Journal of Neuroscience. 30 (17): 5948—57. doi:10.1523/JNEUROSCI.0157-10.2010. PMC 2868326. PMID 20427654.
  6. Sun JP, Zhang ZY, Wang WQ (2003). An overview of the protein tyrosine phosphatase superfamily. Curr Top Med Chem. 3 (7): 739—48. PMID 12678841.
  7. Alonso A, Sasin J та ін. (2004). Protein tyrosine phosphatases in the human genome. Cell. 117 (6): 699—711. doi:10.1016/j.cell.2004.05.018. PMID 15186772.
  8. Carty NC, Xu J, Kurup P, Brouillette J, Goebel-Goody SM, Austin DR, Yuan P, Chen G, Correa PR, Haroutunian V, Pittenger C, Lombroso PJ (2012). The tyrosine phosphatase STEP: implications in schizophrenia and the molecular mechanism underlying antipsychotic medications. Translational Psychiatry. 2 (7): e137. doi:10.1038/tp.2012.63. PMC 3410627. PMID 22781170.
  9. Kurup PK, Xu J, Videira RA, Ononenyi C, Baltazar G, Lombroso PJ, Nairn AC (Jan 2015). STEP61 is a substrate of the E3 ligase parkin and is upregulated in Parkinson's disease. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 112 (4): 1202—7. doi:10.1073/pnas.1417423112. PMC 4313846. PMID 25583483.
  10. Saavedra A, Giralt A, Rué L, Xifró X, Xu J, Ortega Z, Lucas JJ, Lombroso PJ, Alberch J, Pérez-Navarro E (Jun 2011). Striatal-enriched protein tyrosine phosphatase expression and activity in Huntington's disease: a STEP in the resistance to excitotoxicity. The Journal of Neuroscience. 31 (22): 8150—62. doi:10.1523/JNEUROSCI.3446-10.2011. PMC 3472648. PMID 21632937.
  11. Gladding CM, Sepers MD, Xu J, Zhang LY, Milnerwood AJ, Lombroso PJ, Raymond LA (Sep 2012). Calpain and STriatal-Enriched protein tyrosine phosphatase (STEP) activation contribute to extrasynaptic NMDA receptor localization in a Huntington's disease mouse model. Human Molecular Genetics. 21 (17): 3739—52. doi:10.1093/hmg/dds154. PMC 3412376. PMID 22523092.
  12. Deb I, Manhas N, Poddar R, Rajagopal S, Allan AM, Lombroso PJ, Rosenberg GA, Candelario-Jalil E, Paul S (Nov 2013). Neuroprotective role of a brain-enriched tyrosine phosphatase, STEP, in focal cerebral ischemia. The Journal of Neuroscience. 33 (45): 17814—26. doi:10.1523/JNEUROSCI.2346-12.2013. PMC 3818554. PMID 24198371.
  13. Hicklin TR, Wu PH, Radcliffe RA, Freund RK, Goebel-Goody SM, Correa PR, Proctor WR, Lombroso PJ, Browning MD (Apr 2011). Alcohol inhibition of the NMDA receptor function, long-term potentiation, and fear learning requires striatal-enriched protein tyrosine phosphatase. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 108 (16): 6650—5. doi:10.1073/pnas.1017856108. PMC 3081035. PMID 21464302.
  14. Darcq E, Hamida SB, Wu S, Phamluong K, Kharazia V, Xu J, Lombroso P, Ron D (Jun 2014). Inhibition of striatal-enriched tyrosine phosphatase 61 in the dorsomedial striatum is sufficient to increased ethanol consumption. Journal of Neurochemistry. 129 (6): 1024—34. doi:10.1111/jnc.12701. PMC 4055745. PMID 24588427.
  15. Yang CH, Huang CC, Hsu KS (May 2012). A critical role for protein tyrosine phosphatase nonreceptor type 5 in determining individual susceptibility to develop stress-related cognitive and morphological changes. The Journal of Neuroscience. 32 (22): 7550—62. doi:10.1523/JNEUROSCI.5902-11.2012. PMID 22649233.
  16. Dabrowska J, Hazra R, Guo JD, Li C, Dewitt S, Xu J, Lombroso PJ, Rainnie DG (Dec 2013). Striatal-enriched protein tyrosine phosphatase-STEPs toward understanding chronic stress-induced activation of corticotrophin releasing factor neurons in the rat bed nucleus of the stria terminalis. Biological Psychiatry. 74 (11): 817—26. doi:10.1016/j.biopsych.2013.07.032. PMC 3818357. PMID 24012328.
  17. Wo YY, Shabanowitz J, Hunt DF, Davis JP, Mitchell GL, Van Etten RL, McCormack AL (1992). Sequencing, cloning, and expression of human red cell-type acid phosphatase, a cytoplasmic phosphotyrosyl protein phosphatase. J. Biol. Chem. 267 (15): 10856—10865. PMID 1587862.
  18. Shekels LL, Smith AJ, Bernlohr DA, Van Etten RL (1992). Identification of the adipocyte acid phosphatase as a PAO-sensitive tyrosyl phosphatase. Protein Sci. 1 (6): 710—721. doi:10.1002/pro.5560010603. PMC 2142247. PMID 1304913.
  19. William C. Plaxton; Michael T. McManus (2006). . Wiley-Blackwell. с. 130–. ISBN . Архів оригіналу за 2 березня 2017. Процитовано 12 грудня 2010.
  20. Knapp S, Longman E, Debreczeni JE, Eswaran J, Barr AJ (2006). The crystal structure of human receptor protein tyrosine phosphatase kappa phosphatase domain 1. Protein Sci. 15 (6): 1500—1505. doi:10.1110/ps.062128706. PMC 2242534. PMID 16672235.
  21. Perrimon N, Johnson MR, Perkins LA, Melnick MB (1996). The nonreceptor protein tyrosine phosphatase corkscrew functions in multiple receptor tyrosine kinase pathways in Drosophila. Dev. Biol. 180 (1): 63—81. doi:10.1006/dbio.1996.0285. PMID 8948575.
  22. Barford D, Das AK, Egloff MP (1998). The structure and mechanism of protein phosphatase s: insights into catalysis and regulation. Annu. Rev. Biophys. Biomol. Struct. 27 (1): 133—64. doi:10.1146/annurev.biophys.27.1.133. PMID 9646865.
  23. Su XD, Taddei N, Stefani M, Ramponi G, Nordlund P (August 1994). The crystal structure of a low-molecular-weight phosphotyrosine protein phosphatase. Nature. 370 (6490): 575—8. doi:10.1038/370575a0. PMID 8052313.
  24. Stuckey JA, Schubert HL, Fauman EB, Zhang ZY, Dixon JE, Saper MA (August 1994). Crystal structure of Yersinia protein tyrosine phosphatase at 2.5 A and the complex with tungstate. Nature. 370 (6490): 571—5. doi:10.1038/370571a0. PMID 8052312.
  25. Yuvaniyama J, Denu JM, Dixon JE, Saper MA (May 1996). Crystal structure of the dual specificity protein phosphatase VHR. Science. 272 (5266): 1328—31. doi:10.1126/science.272.5266.1328. PMID 8650541.
  26. Aceti DJ, Bitto E, Yakunin AF та ін. (October 2008). Structural and functional characterization of a novel phosphatase from the Arabidopsis thaliana gene locus At1g05000. Proteins. 73 (1): 241—53. doi:10.1002/prot.22041. PMID 18433060.

Вікіпедія, Українська, Україна, книга, книги, бібліотека, стаття, читати, завантажити, безкоштовно, безкоштовно завантажити, mp3, відео, mp4, 3gp, jpg, jpeg, gif, png, малюнок, музика, пісня, фільм, книга, гра, ігри, мобільний, телефон, android, ios, apple, мобільний телефон, samsung, iphone, xiomi, xiaomi, redmi, honor, oppo, nokia, sonya, mi, ПК, web, Інтернет

Proteyin tirozin fosfatazi ce grupa fermentiv yaki katalizuyut reakciyu gidrolizu fosfoefirnogo zv yazku fosfotirozinovogo aminokislotnogo zalishku riznomanitnih substrativ bilkiv Fosforilyuvannya bilkiv za zalishkami tirozinu pTyr ye odniyeyu z najposhirenishih posttranslyacijnih modifikacij yaka mozhe stvoryuvati novi rozpiznavalni motivi dlya bilkovih vzayemodij i klitinnoyi lokalizaciyi vplivati na stabilnist bilka i regulyuvati aktivnist fermentu Yak naslidok pidtrimka vidpovidnogo rivnya fosforilyuvannya bilkiv za zalishkami tirozinu maye vazhlive znachennya dlya bagatoh klitinnih funkcij Tirozin specifichni proteyinfosfatazi katalizuyut gidroliz fosfoefirnogo zv yazku cherez formuvannya cisteyinil fosfatnogo fermentnogo promizhnogo kompleksu Ci fermenti ye klyuchovimi regulyatornimi komponentami v shlyahah signalnoyi transdukciyi napriklad MAR kinazni shlyahi ta kontroli klitinnogo ciklu j grayut vazhlivu rol v kontroli klitinnogo rostu proliferaciyi diferenciyuvannya transformaciyi i sinaptichnoyi plastichnosti Proteyin tirozin fosfatazaProteyin tirozin fosfataza 1 lyudini trimerIdentifikatoriSimvol Nomer CAS79747 53 8Insha informaciya3 1 3 48FunkciyiRazom z tirozinkinazami proteyin tirozin fosfatazi angl protein tyrosine phosphatases PTPs regulyuyut fosforilyuvalnij stan bagatoh vazhlivih signalnih molekul takih yak rodina MAR kinaz PTPs vse chastishe rozglyadayutsya yak nevid yemnij komponent kaskadiv signalnoyi transdukciyi nezvazhayuchi na menshu vivchenist ta rozuminnya v porivnyanni z tirozinkinazami PTPs berut uchast v regulyaciyi bagatoh klitinnih procesiv ne obmezhuyuchis ale vklyuchayuchi rist klitin klitinne diferenciyuvannya mitotichni cikli puhlinnu transformaciyu receptor oposeredkovanij endocitoz KlasifikaciyaPo mehanizmu PTP aktivnist mozhna znajti v chotiroh bilkovih rodin Posilannya na vsi 107 chleniv rodini proteyin tirozin fosfataz mozhna znajti v shabloni v nizhnij chastini ciyeyi statti Klas I PTPs klasu I ye najbilshoyu grupoyu PTPs z 99 chleniv yaki mozhut buti rozdileni na 38 klasichnih PTPs 21 receptorna PTPs 17 nereceptornih PTPs 61 VH 1 podibna fosfataza abo fosfataza z podvijnoyu specifichnistyu angl dual specific phosphatases DSPs 11 MARK fosfataz 3 slingshoti angl slingshots 3 PRLs angl phosphatases of regenerating liver 4 CDC14s 19 atipovih DSPs 5 PTENs 16 Ser Thr ta Tyr fosfatazi z podvijnoyu specifichnistyu ye grupoyu fermentiv yak z Ser Thr proteyin fosfataznoyu tak i tirozin specifichnoyu proteyin fosfataznoyu aktivnistyu j zdatni katalizuvati gidroliz fosfoefirnogo zv yazku v fosfotirozinovomu fosfoserinovomu fosfotreoninovomu aminokislotnomu zalishku v shirokogo spektra fosfoproteyiniv vklyuchayuchi ryad fermentiv yaki buli fosforilovani kinazami Proteyin fosfatazi z podvijnoyu specifichnistyu DSPs regulyuyut mitogenetichnu transdukciyu signalu i kontrolyuyut klitinnij cikl ta asocijovani z PTPN11 Pidvisheni rivni aktivovanogo PTPN5 negativno poznachayutsya na sinaptichnij stabilnosti i grayut rol v rozvitku hvorobi Alcgejmera sindromu lamkoyi X hromosomi shizofreniyi i hvorobi Parkinsona Znizhenni rivni aktivovanogo PTPN5 zumovlyuyut hvorobu Hantingtona zlovzhivannya alkogolem i stresovi rozladi U sukupnosti ci dani svidchat pro te sho tilki pri optimalnih rivnyah PTPN5 sinaptichna funkciya nezacheplenoyu Klas II Nizko molekulyarni fosfatazi abo kisli fosfatazi diyut bilki z fosforilovanimi zalishkami tirozinu pTyr nizko molekulyarni arilfosfati j prirodni i sintetichni acilfosfati PTPs klasu II mistit tilki odnogo chlena eritrocitarnu kislu fosfatazu ACP1 LMPTP Klas III Cdc25 fosfatazi dTyr i abo dThr PTPs klasu III mistyat tri chlena cdc25 A V i S Klas IV pTyr specifichni fosfatazi Klas IV PTPs mistit chotiri chleni Eya1 4 Cej klas yak vvazhayut evolyucionuvav okremo vid inshih troh Po lokalizaciyi Gruntuyuchis na yih klitinnoyi lokalizaciyi proteyin tirozin fosfatazi takozh klasifikuyutsya yak receptorni proteyin tirozin fosfatazi yaki ye transmembrannimi receptorami j mistyat proteyin tirozin fosfatazni domeni Z tochki zoru strukturi vsi vidomi receptorni proteyin tirozin fosfatazi utvoreni z zminnoyi dovzhini pozaklitinnogo domenu j nastupnih transmembrannogo i S kincevogo katalitichnogo citoplazmaticheskogo domenu Deyaki z receptornih proteyin tirozin fosfataz mistyat povtori fibronektinu tipu III FN III imunoglobulin podibni domeni domeni MAM abo karboangidraza podibni domeni v yih pozaklitinnoyi oblasti Zagalom citoplazmatichna oblast mistit dvi kopiyi domenu proteyin tirozin fosfatazi Pershij zdayetsya maye fermentativnu aktivnist v toj chas yak drugij ye neaktivnim nereceptorni vnutrishnoklitinni proteyin tirozin fosfatazi Zagalni elementi Vsi proteyin tirozin fosfatazi krim tih z rodini eya mistyat visoko konservativnij aktivnij sajt motiv C X 5R de H zalishok bud yakoyi aminokisloti j vikoristovuyut zagalnij katalitichnij mehanizm i mayut shozhu korovu strukturu z centralnogo paralelnogo b lista ta flankuyuchih a spiralej yaka mistit harakternij dlya PTP strukturnij motiv sho vklyuchaye taku pooslidovninst elementiv vtorinnoyi strukturi b list petlya a spiral petlya Funkcionalna riznomanitnist mizh PTPases viyavlyayetsya u regulyatornih domenah i subodinicyah Nizko molekulyarna proteyin tirozin fosfatazaStruktura nizko molekulyarnoyi proteyin tirozin fosfatazi IdentifikatoriSimvolLMWPcPDB http www rcsb org pdb cgi explore do pdbId 1bvh 1bvh 1c0e 1d1p 1d1q 1d2a 1dg9 1jf8 1jfv 1jl3 1ljl 1bvh 1c0e 1d1p 1d1q 1d2a 1dg9 1jf8 1jfv 1jl3 1ljl Inshi identifikatoriPfam PF01451 Insha informaciya Proteyin tirozin fosfatazaStruktura proteyin tirozin fosfatazi Yersinia IdentifikatoriSimvolY phosphatasePDB http www rcsb org pdb cgi explore do pdbId 1a5y 1a5y 1aax 1bzc 1bzh 1bzj 1c83 1c84 1c85 1c86 1c87 1a5y 1aax 1bzc 1bzh 1bzj 1c83 1c84 1c85 1c86 1c87 Inshi identifikatoriPfam PF00102 Insha informaciya Katalitichnij domen proteyin tirozin fosfatazi z podvijnoyu specifichnistyuStruktura proteyin tirozin fosfatazi z podvijnoyu specifichnistyu VHR IdentifikatoriSimvolDSPcPDB http www rcsb org pdb cgi explore do pdbId 1d5r 1d5r 1i9s 1i9t 1j4x 1m3g 1mkp 1ohc 1ohd 1ohe 2c46 1d5r 1i9s 1i9t 1j4x 1m3g 1mkp 1ohc 1ohd 1ohe 2c46 Inshi identifikatoriPfam PF00782 Insha informaciya Proteyin tirozin fosfataza SIW14 podibnaOchikuvana struktura fosfatazi z Arabidopsis thaliana IdentifikatoriSimvolY phosphatase2PDB http www rcsb org pdb cgi explore do pdbId 1xri 1xri 2q47 1xri 2q47 Inshi identifikatoriPfam PF03162 Insha informaciya Proteyin tirozin fosfataza podibnij bilok PTPLAIdentifikatoriSimvolPTPLAInshi identifikatoriPfam PF04387 Insha informaciyaPosilannyaDixon JE Denu JM 1998 Protein tyrosine phosphatases mechanisms of catalysis and regulation Curr Opin Chem Biol 2 5 633 41 PMID 9818190 Paul S Lombroso PJ 2003 Receptor and nonreceptor protein tyrosine phosphatases in the nervous system Cell Mol Life Sci 60 11 2465 82 doi 10 1007 s00018 003 3123 7 PMID 14625689 Zhang Y Kurup P Xu J Carty N Fernandez SM Nygaard HB Pittenger C Greengard P Strittmatter SM Nairn AC Lombroso PJ Nov 2010 Genetic reduction of striatal enriched tyrosine phosphatase STEP reverses cognitive and cellular deficits in an Alzheimer s disease mouse model Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 107 44 19014 9 doi 10 1073 pnas 1013543107 PMC 2973892 PMID 20956308 Goebel Goody SM Wilson Wallis ED Royston S Tagliatela SM Naegele JR Lombroso PJ Jul 2012 Genetic manipulation of STEP reverses behavioral abnormalities in a fragile X syndrome mouse model Genes Brain and Behavior 11 5 586 600 doi 10 1111 j 1601 183X 2012 00781 x PMC 3922131 PMID 22405502 Kurup P Zhang Y Xu J Venkitaramani DV Haroutunian V Greengard P Nairn AC Lombroso PJ Apr 2010 Abeta mediated NMDA receptor endocytosis in Alzheimer s disease involves ubiquitination of the tyrosine phosphatase STEP61 The Journal of Neuroscience 30 17 5948 57 doi 10 1523 JNEUROSCI 0157 10 2010 PMC 2868326 PMID 20427654 Sun JP Zhang ZY Wang WQ 2003 An overview of the protein tyrosine phosphatase superfamily Curr Top Med Chem 3 7 739 48 PMID 12678841 Alonso A Sasin J ta in 2004 Protein tyrosine phosphatases in the human genome Cell 117 6 699 711 doi 10 1016 j cell 2004 05 018 PMID 15186772 Carty NC Xu J Kurup P Brouillette J Goebel Goody SM Austin DR Yuan P Chen G Correa PR Haroutunian V Pittenger C Lombroso PJ 2012 The tyrosine phosphatase STEP implications in schizophrenia and the molecular mechanism underlying antipsychotic medications Translational Psychiatry 2 7 e137 doi 10 1038 tp 2012 63 PMC 3410627 PMID 22781170 Kurup PK Xu J Videira RA Ononenyi C Baltazar G Lombroso PJ Nairn AC Jan 2015 STEP61 is a substrate of the E3 ligase parkin and is upregulated in Parkinson s disease Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 112 4 1202 7 doi 10 1073 pnas 1417423112 PMC 4313846 PMID 25583483 Saavedra A Giralt A Rue L Xifro X Xu J Ortega Z Lucas JJ Lombroso PJ Alberch J Perez Navarro E Jun 2011 Striatal enriched protein tyrosine phosphatase expression and activity in Huntington s disease a STEP in the resistance to excitotoxicity The Journal of Neuroscience 31 22 8150 62 doi 10 1523 JNEUROSCI 3446 10 2011 PMC 3472648 PMID 21632937 Gladding CM Sepers MD Xu J Zhang LY Milnerwood AJ Lombroso PJ Raymond LA Sep 2012 Calpain and STriatal Enriched protein tyrosine phosphatase STEP activation contribute to extrasynaptic NMDA receptor localization in a Huntington s disease mouse model Human Molecular Genetics 21 17 3739 52 doi 10 1093 hmg dds154 PMC 3412376 PMID 22523092 Deb I Manhas N Poddar R Rajagopal S Allan AM Lombroso PJ Rosenberg GA Candelario Jalil E Paul S Nov 2013 Neuroprotective role of a brain enriched tyrosine phosphatase STEP in focal cerebral ischemia The Journal of Neuroscience 33 45 17814 26 doi 10 1523 JNEUROSCI 2346 12 2013 PMC 3818554 PMID 24198371 Hicklin TR Wu PH Radcliffe RA Freund RK Goebel Goody SM Correa PR Proctor WR Lombroso PJ Browning MD Apr 2011 Alcohol inhibition of the NMDA receptor function long term potentiation and fear learning requires striatal enriched protein tyrosine phosphatase Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 108 16 6650 5 doi 10 1073 pnas 1017856108 PMC 3081035 PMID 21464302 Darcq E Hamida SB Wu S Phamluong K Kharazia V Xu J Lombroso P Ron D Jun 2014 Inhibition of striatal enriched tyrosine phosphatase 61 in the dorsomedial striatum is sufficient to increased ethanol consumption Journal of Neurochemistry 129 6 1024 34 doi 10 1111 jnc 12701 PMC 4055745 PMID 24588427 Yang CH Huang CC Hsu KS May 2012 A critical role for protein tyrosine phosphatase nonreceptor type 5 in determining individual susceptibility to develop stress related cognitive and morphological changes The Journal of Neuroscience 32 22 7550 62 doi 10 1523 JNEUROSCI 5902 11 2012 PMID 22649233 Dabrowska J Hazra R Guo JD Li C Dewitt S Xu J Lombroso PJ Rainnie DG Dec 2013 Striatal enriched protein tyrosine phosphatase STEPs toward understanding chronic stress induced activation of corticotrophin releasing factor neurons in the rat bed nucleus of the stria terminalis Biological Psychiatry 74 11 817 26 doi 10 1016 j biopsych 2013 07 032 PMC 3818357 PMID 24012328 Wo YY Shabanowitz J Hunt DF Davis JP Mitchell GL Van Etten RL McCormack AL 1992 Sequencing cloning and expression of human red cell type acid phosphatase a cytoplasmic phosphotyrosyl protein phosphatase J Biol Chem 267 15 10856 10865 PMID 1587862 Shekels LL Smith AJ Bernlohr DA Van Etten RL 1992 Identification of the adipocyte acid phosphatase as a PAO sensitive tyrosyl phosphatase Protein Sci 1 6 710 721 doi 10 1002 pro 5560010603 PMC 2142247 PMID 1304913 William C Plaxton Michael T McManus 2006 Wiley Blackwell s 130 ISBN 978 1 4051 3096 7 Arhiv originalu za 2 bereznya 2017 Procitovano 12 grudnya 2010 Knapp S Longman E Debreczeni JE Eswaran J Barr AJ 2006 The crystal structure of human receptor protein tyrosine phosphatase kappa phosphatase domain 1 Protein Sci 15 6 1500 1505 doi 10 1110 ps 062128706 PMC 2242534 PMID 16672235 Perrimon N Johnson MR Perkins LA Melnick MB 1996 The nonreceptor protein tyrosine phosphatase corkscrew functions in multiple receptor tyrosine kinase pathways in Drosophila Dev Biol 180 1 63 81 doi 10 1006 dbio 1996 0285 PMID 8948575 Barford D Das AK Egloff MP 1998 The structure and mechanism of protein phosphatase s insights into catalysis and regulation Annu Rev Biophys Biomol Struct 27 1 133 64 doi 10 1146 annurev biophys 27 1 133 PMID 9646865 Su XD Taddei N Stefani M Ramponi G Nordlund P August 1994 The crystal structure of a low molecular weight phosphotyrosine protein phosphatase Nature 370 6490 575 8 doi 10 1038 370575a0 PMID 8052313 Stuckey JA Schubert HL Fauman EB Zhang ZY Dixon JE Saper MA August 1994 Crystal structure of Yersinia protein tyrosine phosphatase at 2 5 A and the complex with tungstate Nature 370 6490 571 5 doi 10 1038 370571a0 PMID 8052312 Yuvaniyama J Denu JM Dixon JE Saper MA May 1996 Crystal structure of the dual specificity protein phosphatase VHR Science 272 5266 1328 31 doi 10 1126 science 272 5266 1328 PMID 8650541 Aceti DJ Bitto E Yakunin AF ta in October 2008 Structural and functional characterization of a novel phosphatase from the Arabidopsis thaliana gene locus At1g05000 Proteins 73 1 241 53 doi 10 1002 prot 22041 PMID 18433060

Дата публікації:
Топ