LOX (англ. Lysyl oxidase) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 5-ї хромосоми. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 417 амінокислот, а молекулярна маса — 46 944.
LOX | |||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Ідентифікатори | |||||||||||||||||
Символи | LOX, entrez:4015, lysyl oxidase, AAT10, Lysyl oxidase | ||||||||||||||||
Зовнішні ІД | OMIM: 153455 MGI: 96817 HomoloGene: 1741 GeneCards: LOX | ||||||||||||||||
| |||||||||||||||||
Шаблон експресії | |||||||||||||||||
Більше даних | |||||||||||||||||
Ортологи | |||||||||||||||||
Види | Людина | Миша | |||||||||||||||
Entrez |
|
| |||||||||||||||
Ensembl |
|
| |||||||||||||||
UniProt |
|
| |||||||||||||||
RefSeq (мРНК) |
|
| |||||||||||||||
RefSeq (білок) |
|
| |||||||||||||||
Локус (UCSC) | Хр. 5: 122.06 – 122.08 Mb | Хр. 18: 52.65 – 52.66 Mb | |||||||||||||||
PubMed search | |||||||||||||||||
Вікідані | |||||||||||||||||
|
10 | 20 | 30 | 40 | 50 | ||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|
MRFAWTVLLL | GPLQLCALVH | CAPPAAGQQQ | PPREPPAAPG | AWRQQIQWEN | ||||
NGQVFSLLSL | GSQYQPQRRR | DPGAAVPGAA | NASAQQPRTP | ILLIRDNRTA | ||||
AARTRTAGSS | GVTAGRPRPT | ARHWFQAGYS | TSRAREAGAS | RAENQTAPGE | ||||
VPALSNLRPP | SRVDGMVGDD | PYNPYKYSDD | NPYYNYYDTY | ERPRPGGRYR | ||||
PGYGTGYFQY | GLPDLVADPY | YIQASTYVQK | MSMYNLRCAA | EENCLASTAY | ||||
RADVRDYDHR | VLLRFPQRVK | NQGTSDFLPS | RPRYSWEWHS | CHQHYHSMDE | ||||
FSHYDLLDAN | TQRRVAEGHK | ASFCLEDTSC | DYGYHRRFAC | TAHTQGLSPG | ||||
CYDTYGADID | CQWIDITDVK | PGNYILKVSV | NPSYLVPESD | YTNNVVRCDI | ||||
RYTGHHAYAS | GCTISPY |
Кодований геном білок за функцією належить до оксидоредуктаз. Задіяний у такому біологічному процесі як поліморфізм. Білок має сайт для зв'язування з іоном міді, іонами металів. Секретований назовні.
Література
- Kim Y., Boyd C.D., Csiszar K. (1995). A new gene with sequence and structural similarity to the gene encoding human lysyl oxidase. J. Biol. Chem. 270: 7176—7182. PMID 7706256 DOI:10.1074/jbc.270.13.7176
- Contente S., Kenyon K., Sriraman P., Subramanyan S., Friedman R.M. (1999). Epigenetic inhibition of lysyl oxidase transcription after transformation by ras oncogene. Mol. Cell. Biochem. 194: 79—91. PMID 10391127 DOI:10.1023/A:1006913122261
- The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
- Haemaelaeinen E.-R., Kemppainen R., Pihlajaniemi T., Kivirikko K.I. (1993). Structure of the human lysyl oxidase gene. Genomics. 17: 544—548. PMID 7902322 DOI:10.1006/geno.1993.1369
- Csiszar K., Mariani T.J., Gosin J.S., Deak S.B., Boyd C.D. (1993). A restriction fragment length polymorphism results in a nonconservative amino acid substitution encoded within the first exon of the human lysyl oxidase gene. Genomics. 16: 401—406. PMID 8100215 DOI:10.1006/geno.1993.1203
Примітки
- Human PubMed Reference:.
- Mouse PubMed Reference:.
- HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:6664 (англ.) . Процитовано 31 серпня 2017.
- (англ.) . Архів оригіналу за 16 липня 2017. Процитовано 31 серпня 2017.
Див. також
Це незавершена стаття про білки. Ви можете проєкту, виправивши або дописавши її. |
Вікіпедія, Українська, Україна, книга, книги, бібліотека, стаття, читати, завантажити, безкоштовно, безкоштовно завантажити, mp3, відео, mp4, 3gp, jpg, jpeg, gif, png, малюнок, музика, пісня, фільм, книга, гра, ігри, мобільний, телефон, android, ios, apple, мобільний телефон, samsung, iphone, xiomi, xiaomi, redmi, honor, oppo, nokia, sonya, mi, ПК, web, Інтернет
LOX angl Lysyl oxidase bilok yakij koduyetsya odnojmennim genom roztashovanim u lyudej na korotkomu plechi 5 yi hromosomi Dovzhina polipeptidnogo lancyuga bilka stanovit 417 aminokislot a molekulyarna masa 46 944 LOXIdentifikatoriSimvoliLOX entrez 4015 lysyl oxidase AAT10 Lysyl oxidaseZovnishni ID OMIM 153455 MGI 96817 HomoloGene 1741 GeneCards LOXOntologiya genaMolekulyarna funkciya GO 0015922 oxidoreductase activity acting on the CH NH2 group of donors oxygen as acceptor zv yazuvannya z ionom metalu GO 0001948 GO 0016582 protein binding oxidoreductase activity copper ion binding protein lysine 6 oxidase activityKlitinna komponenta kolagen klitinne yadro extracellular region mizhklitinnij prostir GO 0005578 Pozaklitinna matricyaBiologichnij proces collagen fibril organization lung development response to steroid hormone Zagoyennya ran aorta development heart development blood vessel development response to hormone elastic fiber assembly blood vessel morphogenesis peptidyl lysine oxidation osteoblast differentiation regulation of protein phosphorylation regulyaciya ekspresiyi geniv regulation of striated muscle tissue development regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway extracellular matrix organization bone mineralization platelet derived growth factor receptor beta signaling pathway ascending aorta development descending aorta development regulation of apoptotic process protein kinase B signaling regulation of megakaryocyte differentiation muscle cell cellular homeostasis cell chemotaxis connective tissue development cellular response to organic substance DNA biosynthetic process regulation of receptor binding regulation of bone development cellular response to chemokine regulation of platelet derived growth factor receptor beta signaling pathwayDzherela Amigo QuickGOShablon ekspresiyiBilshe danihOrtologiVidi Lyudina MishaEntrez4015 16948Ensembl ENSG00000113083 ENSMUSG00000024529UniProt P28300 P28301RefSeq mRNK NM 002317 NM 001178102 NM 001317073NM 010728 NM 001286181 NM 001286182RefSeq bilok NP 001171573 NP 001304002 NP 002308NP 001273110 NP 001273111 NP 034858Lokus UCSC Hr 5 122 06 122 08 MbHr 18 52 65 52 66 MbPubMed searchVikidaniDiv Red dlya lyudejDiv Red dlya mishej Poslidovnist aminokislot1020304050 MRFAWTVLLLGPLQLCALVHCAPPAAGQQQPPREPPAAPGAWRQQIQWEN NGQVFSLLSLGSQYQPQRRRDPGAAVPGAANASAQQPRTPILLIRDNRTA AARTRTAGSSGVTAGRPRPTARHWFQAGYSTSRAREAGASRAENQTAPGE VPALSNLRPPSRVDGMVGDDPYNPYKYSDDNPYYNYYDTYERPRPGGRYR PGYGTGYFQYGLPDLVADPYYIQASTYVQKMSMYNLRCAAEENCLASTAY RADVRDYDHRVLLRFPQRVKNQGTSDFLPSRPRYSWEWHSCHQHYHSMDE FSHYDLLDANTQRRVAEGHKASFCLEDTSCDYGYHRRFACTAHTQGLSPG CYDTYGADIDCQWIDITDVKPGNYILKVSVNPSYLVPESDYTNNVVRCDI RYTGHHAYASGCTISPY A Alanin C Cisteyin D Asparaginova kislota E Glutaminova kislota F Fenilalanin G Glicin H Gistidin I Izolejcin K Lizin L Lejcin M Metionin N Asparagin P Prolin Q Glutamin R Arginin S Serin T Treonin V Valin W Triptofan Y Tirozin Kodovanij genom bilok za funkciyeyu nalezhit do oksidoreduktaz Zadiyanij u takomu biologichnomu procesi yak polimorfizm Bilok maye sajt dlya zv yazuvannya z ionom midi ionami metaliv Sekretovanij nazovni LiteraturaKim Y Boyd C D Csiszar K 1995 A new gene with sequence and structural similarity to the gene encoding human lysyl oxidase J Biol Chem 270 7176 7182 PMID 7706256 DOI 10 1074 jbc 270 13 7176 Contente S Kenyon K Sriraman P Subramanyan S Friedman R M 1999 Epigenetic inhibition of lysyl oxidase transcription after transformation by ras oncogene Mol Cell Biochem 194 79 91 PMID 10391127 DOI 10 1023 A 1006913122261 The status quality and expansion of the NIH full length cDNA project the Mammalian Gene Collection MGC Genome Res 14 2121 2127 2004 PMID 15489334 DOI 10 1101 gr 2596504 Haemaelaeinen E R Kemppainen R Pihlajaniemi T Kivirikko K I 1993 Structure of the human lysyl oxidase gene Genomics 17 544 548 PMID 7902322 DOI 10 1006 geno 1993 1369 Csiszar K Mariani T J Gosin J S Deak S B Boyd C D 1993 A restriction fragment length polymorphism results in a nonconservative amino acid substitution encoded within the first exon of the human lysyl oxidase gene Genomics 16 401 406 PMID 8100215 DOI 10 1006 geno 1993 1203PrimitkiHuman PubMed Reference Mouse PubMed Reference HUGO Gene Nomenclature Commitee HGNC 6664 angl Procitovano 31 serpnya 2017 angl Arhiv originalu za 16 lipnya 2017 Procitovano 31 serpnya 2017 Div takozhHromosoma 5 Hvoroba Menkesa Ce nezavershena stattya pro bilki Vi mozhete dopomogti proyektu vipravivshi abo dopisavshi yiyi