Azərbaycanca AzərbaycancaБеларускі БеларускіDansk DanskDeutsch DeutschEspañola EspañolaFrançais FrançaisIndonesia IndonesiaItaliana Italiana日本語 日本語Қазақ ҚазақLietuvos LietuvosNederlands NederlandsPortuguês PortuguêsРусский Русскийසිංහල සිංහලแบบไทย แบบไทยTürkçe TürkçeУкраїнська Українська中國人 中國人United State United StateAfrikaans Afrikaans
Підтримка
www.wikidata.uk-ua.nina.az

Вінкулін англ Vinculin білок який кодується геном VCL розташованим у людей на короткому плечі 10 ї хромосоми Довжина пол

Вінкулін

Вінкулін

Вінкулін (англ. Vinculin) – білок, який кодується геном VCL, розташованим у людей на короткому плечі 10-ї хромосоми. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 1 134 амінокислот, а молекулярна маса — 123 799.

Вінкулін
image
Наявні структури
PDBПошук ортологів: PDBe RCSB
Ідентифікатори
Символи VCL, CMD1W, CMH15, HEL114, MV, Mvinculin
Зовнішні ІД OMIM: 193065 MGI: 98927 HomoloGene: 7594 GeneCards: VCL
Пов'язані генетичні захворювання
dilated cardiomyopathy 1W, hypertrophic cardiomyopathy 15, гіпертрофічна кардіоміопатія
Шаблон експресії
image

image
Більше даних
Ортологи
Види Людина Миша
Entrez
7414
22330
Ensembl
ENSG00000035403
ENSMUSG00000021823
UniProt
P18206
Q64727
RefSeq (мРНК)
NM_003373
NM_014000
NM_009502
RefSeq (білок)
NP_003364
NP_054706
NP_033528
Локус (UCSC) Хр. 10: 74 – 74.12 Mb Хр. 14: 20.98 – 21.08 Mb
PubMed search
Вікідані
Див./Ред. для людейДив./Ред. для мишей
Послідовність амінокислот
1020304050
MPVFHTRTIESILEPVAQQISHLVIMHEEGEVDGKAIPDLTAPVAAVQAA
VSNLVRVGKETVQTTEDQILKRDMPPAFIKVENACTKLVQAAQMLQSDPY
SVPARDYLIDGSRGILSGTSDLLLTFDEAEVRKIIRVCKGILEYLTVAEV
VETMEDLVTYTKNLGPGMTKMAKMIDERQQELTHQEHRVMLVNSMNTVKE
LLPVLISAMKIFVTTKNSKNQGIEEALKNRNFTVEKMSAEINEIIRVLQL
TSWDEDAWASKDTEAMKRALASIDSKLNQAKGWLRDPSASPGDAGEQAIR
QILDEAGKVGELCAGKERREILGTCKMLGQMTDQVADLRARGQGSSPVAM
QKAQQVSQGLDVLTAKVENAARKLEAMTNSKQSIAKKIDAAQNWLADPNG
GPEGEEQIRGALAEARKIAELCDDPKERDDILRSLGEISALTSKLADLRR
QGKGDSPEARALAKQVATALQNLQTKTNRAVANSRPAKAAVHLEGKIEQA
QRWIDNPTVDDRGVGQAAIRGLVAEGHRLANVMMGPYRQDLLAKCDRVDQ
LTAQLADLAARGEGESPQARALASQLQDSLKDLKARMQEAMTQEVSDVFS
DTTTPIKLLAVAATAPPDAPNREEVFDERAANFENHSGKLGATAEKAAAV
GTANKSTVEGIQASVKTARELTPQVVSAARILLRNPGNQAAYEHFETMKN
QWIDNVEKMTGLVDEAIDTKSLLDASEEAIKKDLDKCKVAMANIQPQMLV
AGATSIARRANRILLVAKREVENSEDPKFREAVKAASDELSKTISPMVMD
AKAVAGNISDPGLQKSFLDSGYRILGAVAKVREAFQPQEPDFPPPPPDLE
QLRLTDELAPPKPPLPEGEVPPPRPPPPEEKDEEFPEQKAGEVINQPMMM
AARQLHDEARKWSSKPGIPAAEVGIGVVAEADAADAAGFPVPPDMEDDYE
PELLLMPSNQPVNQPILAAAQSLHREATKWSSKGNDIIAAAKRMALLMAE
MSRLVRGGSGTKRALIQCAKDIAKASDEVTRLAKEVAKQCTDKRIRTNLL
QVCERIPTISTQLKILSTVKATMLGRTNISDEESEQATEMLVHNAQNLMQ
SVKETVREAEAASIKIRTDAGFTLRWVRKTPWYQ

Задіяний у такому біологічному процесі як клітинна адгезія. Білок має сайт для зв'язування з молекулою актину. Локалізований у клітинній мембрані, цитоплазмі, цитоскелеті, клітинних контактах.

Література

  • The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
  • Sun N., Critchley D.R., Paulin D., Li Z., Robson R.M. (2008). Human alpha-synemin interacts directly with vinculin and metavinculin. Biochem. J. 409: 657—667. PMID 18028034 DOI:10.1042/BJ20071188
  • Le Clainche C., Dwivedi S.P., Didry D., Carlier M.F. (2010). Vinculin is a dually regulated actin filament barbed end-capping and side-binding protein. J. Biol. Chem. 285: 23420—23432. PMID 20484056 DOI:10.1074/jbc.M110.102830
  • Janssen M.E., Liu H., Volkmann N., Hanein D. (2012). The C-terminal tail domain of metavinculin, vinculin's splice variant, severs actin filaments. J. Cell Biol. 197: 585—593. PMID 22613835 DOI:10.1083/jcb.201111046
  • Izard T., Vonrhein C. (2004). Structural basis for amplifying vinculin activation by talin. J. Biol. Chem. 279: 27667—27678. PMID 15070891 DOI:10.1074/jbc.M403076200
  • Vasile V.C., Ommen S.R., Edwards W.D., Ackerman M.J. (2006). A missense mutation in a ubiquitously expressed protein, vinculin, confers susceptibility to hypertrophic cardiomyopathy. Biochem. Biophys. Res. Commun. 345: 998—1003. PMID 16712796 DOI:10.1016/j.bbrc.2006.04.151

Примітки

  1. Захворювання, генетично пов'язані з Вінкулін переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
  2. Human PubMed Reference:.
  3. Mouse PubMed Reference:.
  4. (англ.) . Архів оригіналу за 6 вересня 2017. Процитовано 30 січня 2017.
  5. (англ.) . Архів оригіналу за 26 лютого 2017. Процитовано 30 січня 2017.

Див. також

image Це незавершена стаття про білки.
Ви можете проєкту, виправивши або дописавши її.

Вікіпедія, Українська, Україна, книга, книги, бібліотека, стаття, читати, завантажити, безкоштовно, безкоштовно завантажити, mp3, відео, mp4, 3gp, jpg, jpeg, gif, png, малюнок, музика, пісня, фільм, книга, гра, ігри, мобільний, телефон, android, ios, apple, мобільний телефон, samsung, iphone, xiomi, xiaomi, redmi, honor, oppo, nokia, sonya, mi, ПК, web, Інтернет

Vinkulin angl Vinculin bilok yakij koduyetsya genom VCL roztashovanim u lyudej na korotkomu plechi 10 yi hromosomi Dovzhina polipeptidnogo lancyuga bilka stanovit 1 134 aminokislot a molekulyarna masa 123 799 VinkulinNayavni strukturiPDBPoshuk ortologiv PDBe RCSB Spisok kodiv PDB1RKC 1RKE 1SYQ 1TR2 2GWW 2IBF 3H2U 3H2V 3MYI 3TJ5 3TJ6 3VF0 4DJ9 4EHP 1YDI 2HSQ 3RF3 3S90 4LN2 4LNP 4PR9 3JBKIdentifikatoriSimvoliVCL CMD1W CMH15 HEL114 MV MvinculinZovnishni ID OMIM 193065 MGI 98927 HomoloGene 7594 GeneCards VCLPov yazani genetichni zahvoryuvannyadilated cardiomyopathy 1W hypertrophic cardiomyopathy 15 gipertrofichna kardiomiopatiya Ontologiya genaMolekulyarna funkciya beta catenin binding dystroglycan binding structural molecule activity GO 0001948 GO 0016582 protein binding actin binding alpha catenin binding ubiquitin protein ligase binding cadherin bindingKlitinna komponenta citoplazma extracellular vesicle gialoplazma outer dense plaque of desmosome membrana cell cell junction focal adhesion cell substrate junction Adgezivni kontakti klitinna membrana inner dense plaque of desmosome terminal web extracellular region mizhklitinni kontakti brush border actin cytoskeleton zonula adherens membrane raft fascia adherens costamere citoskelet ekzosoma podosome secretory granule lumen specific granule lumen ficolin 1 rich granule lumen SarkolemaBiologichnij proces regulation of cell migration m yazove skorochennya adherens junction assembly epithelial cell cell adhesion platelet degranulation morphogenesis of an epithelium adgeziya klitin negative regulation of cell migration protein localization to cell surface axon extension cell matrix adhesion platelet aggregation apical junction assembly lamellipodium assembly neutrophil degranulationDzherela Amigo QuickGOShablon ekspresiyiBilshe danihOrtologiVidi Lyudina MishaEntrez7414 22330Ensembl ENSG00000035403 ENSMUSG00000021823UniProt P18206 Q64727RefSeq mRNK NM 003373 NM 014000NM 009502RefSeq bilok NP 003364 NP 054706NP 033528Lokus UCSC Hr 10 74 74 12 MbHr 14 20 98 21 08 MbPubMed searchVikidaniDiv Red dlya lyudejDiv Red dlya mishej Poslidovnist aminokislot1020304050 MPVFHTRTIESILEPVAQQISHLVIMHEEGEVDGKAIPDLTAPVAAVQAA VSNLVRVGKETVQTTEDQILKRDMPPAFIKVENACTKLVQAAQMLQSDPY SVPARDYLIDGSRGILSGTSDLLLTFDEAEVRKIIRVCKGILEYLTVAEV VETMEDLVTYTKNLGPGMTKMAKMIDERQQELTHQEHRVMLVNSMNTVKE LLPVLISAMKIFVTTKNSKNQGIEEALKNRNFTVEKMSAEINEIIRVLQL TSWDEDAWASKDTEAMKRALASIDSKLNQAKGWLRDPSASPGDAGEQAIR QILDEAGKVGELCAGKERREILGTCKMLGQMTDQVADLRARGQGSSPVAM QKAQQVSQGLDVLTAKVENAARKLEAMTNSKQSIAKKIDAAQNWLADPNG GPEGEEQIRGALAEARKIAELCDDPKERDDILRSLGEISALTSKLADLRR QGKGDSPEARALAKQVATALQNLQTKTNRAVANSRPAKAAVHLEGKIEQA QRWIDNPTVDDRGVGQAAIRGLVAEGHRLANVMMGPYRQDLLAKCDRVDQ LTAQLADLAARGEGESPQARALASQLQDSLKDLKARMQEAMTQEVSDVFS DTTTPIKLLAVAATAPPDAPNREEVFDERAANFENHSGKLGATAEKAAAV GTANKSTVEGIQASVKTARELTPQVVSAARILLRNPGNQAAYEHFETMKN QWIDNVEKMTGLVDEAIDTKSLLDASEEAIKKDLDKCKVAMANIQPQMLV AGATSIARRANRILLVAKREVENSEDPKFREAVKAASDELSKTISPMVMD AKAVAGNISDPGLQKSFLDSGYRILGAVAKVREAFQPQEPDFPPPPPDLE QLRLTDELAPPKPPLPEGEVPPPRPPPPEEKDEEFPEQKAGEVINQPMMM AARQLHDEARKWSSKPGIPAAEVGIGVVAEADAADAAGFPVPPDMEDDYE PELLLMPSNQPVNQPILAAAQSLHREATKWSSKGNDIIAAAKRMALLMAE MSRLVRGGSGTKRALIQCAKDIAKASDEVTRLAKEVAKQCTDKRIRTNLL QVCERIPTISTQLKILSTVKATMLGRTNISDEESEQATEMLVHNAQNLMQ SVKETVREAEAASIKIRTDAGFTLRWVRKTPWYQ A Alanin C Cisteyin D Asparaginova kislota E Glutaminova kislota F Fenilalanin G Glicin H Gistidin I Izolejcin K Lizin L Lejcin M Metionin N Asparagin P Prolin Q Glutamin R Arginin S Serin T Treonin V Valin W Triptofan Y Tirozin Zadiyanij u takomu biologichnomu procesi yak klitinna adgeziya Bilok maye sajt dlya zv yazuvannya z molekuloyu aktinu Lokalizovanij u klitinnij membrani citoplazmi citoskeleti klitinnih kontaktah LiteraturaThe status quality and expansion of the NIH full length cDNA project the Mammalian Gene Collection MGC Genome Res 14 2121 2127 2004 PMID 15489334 DOI 10 1101 gr 2596504 Sun N Critchley D R Paulin D Li Z Robson R M 2008 Human alpha synemin interacts directly with vinculin and metavinculin Biochem J 409 657 667 PMID 18028034 DOI 10 1042 BJ20071188 Le Clainche C Dwivedi S P Didry D Carlier M F 2010 Vinculin is a dually regulated actin filament barbed end capping and side binding protein J Biol Chem 285 23420 23432 PMID 20484056 DOI 10 1074 jbc M110 102830 Janssen M E Liu H Volkmann N Hanein D 2012 The C terminal tail domain of metavinculin vinculin s splice variant severs actin filaments J Cell Biol 197 585 593 PMID 22613835 DOI 10 1083 jcb 201111046 Izard T Vonrhein C 2004 Structural basis for amplifying vinculin activation by talin J Biol Chem 279 27667 27678 PMID 15070891 DOI 10 1074 jbc M403076200 Vasile V C Ommen S R Edwards W D Ackerman M J 2006 A missense mutation in a ubiquitously expressed protein vinculin confers susceptibility to hypertrophic cardiomyopathy Biochem Biophys Res Commun 345 998 1003 PMID 16712796 DOI 10 1016 j bbrc 2006 04 151PrimitkiZahvoryuvannya genetichno pov yazani z Vinkulin pereglyanuti redaguvati posilannya na VikiDanih Human PubMed Reference Mouse PubMed Reference angl Arhiv originalu za 6 veresnya 2017 Procitovano 30 sichnya 2017 angl Arhiv originalu za 26 lyutogo 2017 Procitovano 30 sichnya 2017 Div takozhHromosoma 10 Ce nezavershena stattya pro bilki Vi mozhete dopomogti proyektu vipravivshi abo dopisavshi yiyi

Дата публікації:
Топ