Azərbaycanca AzərbaycancaБеларускі БеларускіDansk DanskDeutsch DeutschEspañola EspañolaFrançais FrançaisIndonesia IndonesiaItaliana Italiana日本語 日本語Қазақ ҚазақLietuvos LietuvosNederlands NederlandsPortuguês PortuguêsРусский Русскийසිංහල සිංහලแบบไทย แบบไทยTürkçe TürkçeУкраїнська Українська中國人 中國人United State United StateAfrikaans Afrikaans
Підтримка
www.wikidata.uk-ua.nina.az

Альфа синуклеїн англ Synuclein alpha неструктурований білок що зустрічається у великих кількостях в мозку людей та інших

Α-синуклеїн

Α-синуклеїн

Альфа-синуклеїн (англ. Synuclein alpha) — неструктурований білок, що зустрічається у великих кількостях в мозку людей та інших хордових. Кодується геном SNCA, розташованим у людини на довгому плечі 4-ї хромосоми. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 140 амінокислотних залишків, а молекулярна маса — 14 460.

Α-синуклеїн
image
Наявні структури
PDBПошук ортологів: PDBe RCSB
Ідентифікатори
Символи SNCA, NACP, PARK1, PARK4, PD1, synuclein alpha
Зовнішні ІД OMIM: 163890 MGI: 1277151 HomoloGene: 293 GeneCards: SNCA
Пов'язані генетичні захворювання
хвороба Паркінсона, autosomal dominant Parkinson disease 1, autosomal dominant Parkinson disease 4, деменція з тільцями Леві, хвороба Паркінсона, hereditary late onset Parkinson disease
Шаблон експресії
image

image
Більше даних
Ортологи
Види Людина Миша
Entrez
6622
20617
Ensembl
ENSG00000145335
ENSMUSG00000025889
UniProt
P37840
O55042
RefSeq (мРНК)
NM_001042451
NM_009221
RefSeq (білок)
NP_001035916
NP_033247
Локус (UCSC) Хр. 4: 89.7 – 89.84 Mb Хр. 6: 60.71 – 60.81 Mb
PubMed search
Вікідані
Див./Ред. для людейДив./Ред. для мишей
Послідовність амінокислот
1020304050
MDVFMKGLSKAKEGVVAAAEKTKQGVAEAAGKTKEGVLYVGSKTKEGVVH
GVATVAEKTKEQVTNVGGAVVTGVTAVAQKTVEGAGSIAAATGFVKKDQL
GKNEEGAPQEGILEDMPVDPDNEAYEMPSEEGYQDYEPEA

Білок має сайт для зв'язування з іоном міді. Він локалізується переважно в точках контакту нейронів, синапсах. Також секретований назовні.

Структура

Прийнято виділяти три основні домени в послідовності α-синуклеїну:

  • амфіфільний N-кінцевий фрагмент (залишки 1-60), що має сильну спорідненість до мембран
  • аполярний NAC регіон (від англійського non-amyloid-β component), що є основною причиною утворення амілоїдних фібрил (залишки 61-95)
  • негативно заряджений гідрофільний C-кінець, що забезпечує розчинність протеїну (залишки 96-140)

Цей поділ є умовним і вказує лишень що дані фрагменти відіграють в наведених взаємодіях більшу роль, ніж інші.

Функція

Фізіологічна функція α-синуклеїну ще не з'ясована, але з огляду на локалізацію вважається, що він бере участь в передачі нервових сигналів.

Результати досліджень вказують на його взаємодію з ліпідами мембран та низкою білків, а також ймовірну участь у циркуляції синаптичних везикул.

α-Синуклеїн є основним компонентом амілоїдних фібрил, що утворюють патологічні агрегати в мозку пацієнтів вражених хворобою Паркінсона.

Мутації

Декілька мутацій в послідовності α-синуклеїну призводять до різкого зростання ймовірності розвитку хвороби Паркінсона: A30P, A53T, E56K.. Нещодавно також було повідомлено про патогеність мутацій H50Q, і G51D.

Література

  • Ueda K., Saitoh T., Mori H. (1994). Tissue-dependent alternative splicing of mRNA for NACP, the precursor of non-A beta component of Alzheimer's disease amyloid. Biochem. Biophys. Res. Commun. 205: 1366—1372. PMID 7802671 DOI:10.1006/bbrc.1994.2816
  • The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
  • Pronin A.N., Morris A.J., Surguchov A., Benovic J.L. (2000). Synucleins are a novel class of substrates for G protein-coupled receptor kinases. J. Biol. Chem. 275: 26515—26522. PMID 10852916 DOI:10.1074/jbc.M003542200
  • Nakamura T., Yamashita H., Takahashi T., Nakamura S. (2001). Activated Fyn phosphorylates alpha-synuclein at tyrosine residue 125. Biochem. Biophys. Res. Commun. 280: 1085—1092. PMID 11162638 DOI:10.1006/bbrc.2000.4253
  • Alves da Costa C. (2003). Recent advances on alpha-synuclein cell biology: functions and dysfunctions. Curr. Mol. Med. 3: 17—24. PMID 12558071 DOI:10.2174/1566524033361690
  • Waxman E.A., Mazzulli J.R., Giasson B.I. (2009). Characterization of hydrophobic residue requirements for alpha-synuclein fibrillization. Biochemistry. 48: 9427—9436. PMID 19722699 DOI:10.1021/bi900539p

Примітки

  1. Захворювання, генетично пов'язані з Α-синуклеїн переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
  2. Human PubMed Reference:.
  3. Mouse PubMed Reference:.
  4. . U.S. National Library of Medicine. 12 листопада 2013. Архів оригіналу за 2 грудня 2013. Процитовано 14 листопада 2013.
  5. Uéda K, Fukushima H, Masliah E, Xia Y, Iwai A, Yoshimoto M, Otero DA, Kondo J, Ihara Y, Saitoh T (Dec 1993). . Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. Т. 90, № 23. с. 11282—6. doi:10.1073/pnas.90.23.11282. PMC 47966. PMID 8248242. Архів оригіналу за 24 вересня 2015. Процитовано 30 січня 2016.
  6. Xia Y, Saitoh T, Uéda K, Tanaka S, Chen X, Hashimoto M, Hsu L, Conrad C, Sundsmo M, Yoshimoto M, Thal L, Katzman R, Masliah E (Oct 2001). Characterization of the human alpha-synuclein gene: Genomic structure, transcription start site, promoter region and polymorphisms. Journal of Alzheimer's Disease. Т. 3, № 5. с. 485—494. PMID 12214035. Архів оригіналу за 14 травня 2016. Процитовано 30 січня 2016.
  7. Xia Y, Saitoh T, Uéda K, Tanaka S, Chen X, Hashimoto M, Hsu L, Conrad C, Sundsmo M, Yoshimoto M, Thal L, Katzman R, Masliah E (2002). Characterization of the human alpha-synuclein gene: Genomic structure, transcription start site, promoter region and polymorphisms: Erratum p489 Fig 3. J. Alzheimers Dis. Т. 4, № 4. с. 337. Архів оригіналу за 14 травня 2016. Процитовано 30 січня 2016.
  8. (англ.) . Архів оригіналу за 28 квітня 2018. Процитовано 26 квітня 2018.
  9. (англ.) . Архів оригіналу за 28 квітня 2018. Процитовано 26 квітня 2018.
  10. Chandra S, Chen X, Rizo J, Jahn R, Südhof TC (Apr 2003). A broken alpha-helix in folded alpha-Synuclein. The Journal of Biological Chemistry. Т. 278, № 17. с. 15313—8. doi:10.1074/jbc.M213128200. PMID 12586824.{{}}: Обслуговування CS1: Сторінки із непозначеним DOI з безкоштовним доступом ()
  11. Diao J, Burré J, Vivona S, Cipriano DJ, Sharma M, Kyoung M, Südhof TC, Brunger AT (2013). Native α-synuclein induces clustering of synaptic-vesicle mimics via binding to phospholipids and synaptobrevin-2/VAMP2. eLife. Т. 2. с. e00592. doi:10.7554/eLife.00592. PMC 3639508. PMID 23638301.{{}}: Обслуговування CS1: Сторінки із непозначеним DOI з безкоштовним доступом ()
  12. Polymeropoulos MH, Lavedan C, Leroy E, Ide SE, Dehejia A, Dutra A, Pike B, Root H, Rubenstein J, Boyer R, Stenroos ES, Chandrasekharappa S, Athanassiadou A, Papapetropoulos T, Johnson WG, Lazzarini AM, Duvoisin RC, Di Iorio G, Golbe LI, Nussbaum RL (June 1997). Mutation in the alpha-synuclein gene identified in families with Parkinson's disease. Science. 276 (5321): 2045—7. doi:10.1126/science.276.5321.2045. PMID 9197268. {{}}: Cite має пустий невідомий параметр: |1= (); Недійсний |display-authors=6 ()
  13. Appel-Cresswell S, Vilarino-Guell C, Encarnacion M, Sherman H, Yu I, Shah B, Weir D, Thompson C, Szu-Tu C, Trinh J, Aasly JO, Rajput A, Rajput AH, Jon Stoessl A, Farrer MJ (June 2013). Alpha-synuclein p.H50Q, a novel pathogenic mutation for Parkinson's disease. Movement Disorders. 28 (6): 811—3. doi:10.1002/mds.25421. PMID 23457019. {{}}: Недійсний |display-authors=6 ()
  14. Lesage S, Anheim M, Letournel F, Bousset L, Honoré A, Rozas N, Pieri L, Madiona K, Dürr A, Melki R, Verny C, Brice A (April 2013). G51D α-synuclein mutation causes a novel parkinsonian-pyramidal syndrome. Annals of Neurology. 73 (4): 459—71. doi:10.1002/ana.23894. PMID 23526723. {{}}: Недійсний |display-authors=6 ()

Див. також

image Це незавершена стаття про білки.
Ви можете проєкту, виправивши або дописавши її.

Вікіпедія, Українська, Україна, книга, книги, бібліотека, стаття, читати, завантажити, безкоштовно, безкоштовно завантажити, mp3, відео, mp4, 3gp, jpg, jpeg, gif, png, малюнок, музика, пісня, фільм, книга, гра, ігри, мобільний, телефон, android, ios, apple, мобільний телефон, samsung, iphone, xiomi, xiaomi, redmi, honor, oppo, nokia, sonya, mi, ПК, web, Інтернет

Alfa sinukleyin angl Synuclein alpha nestrukturovanij bilok sho zustrichayetsya u velikih kilkostyah v mozku lyudej ta inshih hordovih Koduyetsya genom SNCA roztashovanim u lyudini na dovgomu plechi 4 yi hromosomi Dovzhina polipeptidnogo lancyuga bilka stanovit 140 aminokislotnih zalishkiv a molekulyarna masa 14 460 A sinukleyinNayavni strukturiPDBPoshuk ortologiv PDBe RCSB Spisok kodiv PDB1XQ8 2JN5 2KKW 2M55 2X6M 3Q25 3Q26 3Q27 3Q28 3Q29 4BXL 4R0U 4R0W 4RIK 4RIL 4ZNN 5CRW 2N0AIdentifikatoriSimvoliSNCA NACP PARK1 PARK4 PD1 synuclein alphaZovnishni ID OMIM 163890 MGI 1277151 HomoloGene 293 GeneCards SNCAPov yazani genetichni zahvoryuvannyahvoroba Parkinsona autosomal dominant Parkinson disease 1 autosomal dominant Parkinson disease 4 demenciya z tilcyami Levi hvoroba Parkinsona hereditary late onset Parkinson disease Ontologiya genaMolekulyarna funkciya calcium ion binding protein N terminus binding ferrous iron binding phospholipid binding zv yazuvannya z ionom metalu fatty acid binding oxidoreductase activity magnesium ion binding GO 0031493 histone binding zinc ion binding cysteine type endopeptidase inhibitor activity involved in apoptotic process GO 0001948 GO 0016582 protein binding kinesin binding tau protein binding copper ion binding microtubule binding alpha tubulin binding phosphoprotein binding phospholipase D inhibitor activity beta tubulin binding identical protein binding dynein complex binding Hsp70 protein binding cuprous ion binding enzyme binding protein domain specific binding phospholipase binding actin binding SNARE bindingKlitinna komponenta postsynapse citoplazma gialoplazma membrana sinaps extracellular region mitohondriya actin cytoskeleton perinuclear region of cytoplasm citoskelet klitinne yadro rough endoplasmic reticulum ribosoma Sinaptichni bulbashki mitochondrial respiratory chain complex I platelet alpha granule membrane terminal bouton lizosoma kompleks Goldzhi vnutrishnoklitinna membranna organela growth cone klitinna membrana akson cell cortex inclusion body nuclear outer membrane axon terminus mizhklitinni kontakti cytoplasmic vesicle membrane mizhklitinnij prostir supramolecular fiber neuronal cell body mitohondrialna zovnishnya membrana mitohondrialna vnutrishnya membrana mitohondrialnij mizhmembrannij prostir mitohondrialnij matriks presynapse synaptic vesicle membraneBiologichnij proces GO 1904089 negative regulation of neuron apoptotic process negative regulation of norepinephrine uptake response to interleukin 1 response to interferon gamma regulation of glutamate secretion response to magnesium ion synaptic transmission dopaminergic regulation of reactive oxygen species biosynthetic process positive regulation of protein serine threonine kinase activity cellular response to epinephrine stimulus positive regulation of synaptic transmission cellular response to copper ion regulation of synaptic vesicle recycling activation of cysteine type endopeptidase activity involved in apoptotic process response to cocaine positive regulation of glutathione peroxidase activity negative regulation of platelet derived growth factor receptor signaling pathway negative regulation of serotonin uptake regulation of dopamine secretion regulation of long term neuronal synaptic plasticity response to iron II ion behavioral response to cocaine regulation of locomotion adult locomotory behavior positive regulation of neurotransmitter secretion cellular response to fibroblast growth factor stimulus positive regulation of peptidyl serine phosphorylation regulation of acyl CoA biosynthetic process positive regulation of endocytosis synaptic vesicle endocytosis excitatory postsynaptic potential regulation of neuronal synaptic plasticity mitochondrial membrane organization negative regulation of mitochondrial electron transport NADH to ubiquinone chemical synaptic transmission GO 0033128 negative regulation of protein phosphorylation negative regulation of exocytosis positive regulation of hydrogen peroxide catabolic process negative regulation of microtubule polymerization calcium ion homeostasis mitochondrial ATP synthesis coupled electron transport positive regulation of inositol phosphate biosynthetic process dopamine biosynthetic process synapse organization negative regulation of dopamine metabolic process positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol negative regulation of apoptotic process GO 1904489 regulation of reactive oxygen species metabolic process regulation of neurotransmitter secretion negative regulation of dopamine uptake involved in synaptic transmission GO 1901227 negative regulation of transcription by RNA polymerase II microglial cell activation dopamine uptake involved in synaptic transmission response to lipopolysaccharide protein destabilization neutral lipid metabolic process negative regulation of thrombin activated receptor signaling pathway membrane organization negative regulation of transporter activity negative regulation of cysteine type endopeptidase activity involved in apoptotic process regulation of phospholipase activity negative regulation of chaperone mediated autophagy GO 0010260 starinnya lyudini receptor internalization negative regulation of monooxygenase activity fatty acid metabolic process dopamine metabolic process regulation of neuron death positive regulation of apoptotic process synaptic vesicle transport cellular response to oxidative stress phospholipid metabolic process negative regulation of histone acetylation regulation of macrophage activation positive regulation of receptor recycling dovgotrivala potenciaciya GO 0097285 apoptoz supramolecular fiber organization regulation of presynapse assembly positive regulation of inflammatory response positive regulation of neuron death negative regulation of neuron death response to desipramine regulation of transmembrane transporter activity regulation of norepinephrine uptake synaptic vesicle exocytosis SNARE complex assembly positive regulation of exocytosis protein complex oligomerization protein tetramerization synaptic vesicle primingDzherela Amigo QuickGOShablon ekspresiyiBilshe danihOrtologiVidi Lyudina MishaEntrez6622 20617Ensembl ENSG00000145335 ENSMUSG00000025889UniProt P37840 O55042RefSeq mRNK NM 000345 NM 001146054 NM 001146055 NM 007308 NM 001375285NM 001375286 NM 001375287 NM 001375288 NM 001375290NM 001042451 NM 009221RefSeq bilok NP 000336 NP 001139526 NP 001139527 NP 009292 NP 001362214NP 001362215 NP 001362216 NP 001362217 NP 001362219NP 001035916 NP 033247Lokus UCSC Hr 4 89 7 89 84 MbHr 6 60 71 60 81 MbPubMed searchVikidaniDiv Red dlya lyudejDiv Red dlya mishej Poslidovnist aminokislot1020304050 MDVFMKGLSKAKEGVVAAAEKTKQGVAEAAGKTKEGVLYVGSKTKEGVVH GVATVAEKTKEQVTNVGGAVVTGVTAVAQKTVEGAGSIAAATGFVKKDQL GKNEEGAPQEGILEDMPVDPDNEAYEMPSEEGYQDYEPEA A Alanin D Asparaginova kislota E Glutaminova kislota F Fenilalanin G Glicin H Gistidin I Izolejcin K Lizin L Lejcin M Metionin N Asparagin P Prolin Q Glutamin S Serin T Treonin V Valin Y Tirozin Bilok maye sajt dlya zv yazuvannya z ionom midi Vin lokalizuyetsya perevazhno v tochkah kontaktu nejroniv sinapsah Takozh sekretovanij nazovni StrukturaPrijnyato vidilyati tri osnovni domeni v poslidovnosti a sinukleyinu amfifilnij N kincevij fragment zalishki 1 60 sho maye silnu sporidnenist do membran apolyarnij NAC region vid anglijskogo non amyloid b component sho ye osnovnoyu prichinoyu utvorennya amiloyidnih fibril zalishki 61 95 negativno zaryadzhenij gidrofilnij C kinec sho zabezpechuye rozchinnist proteyinu zalishki 96 140 Cej podil ye umovnim i vkazuye lishen sho dani fragmenti vidigrayut v navedenih vzayemodiyah bilshu rol nizh inshi FunkciyaFiziologichna funkciya a sinukleyinu she ne z yasovana ale z oglyadu na lokalizaciyu vvazhayetsya sho vin bere uchast v peredachi nervovih signaliv Rezultati doslidzhen vkazuyut na jogo vzayemodiyu z lipidami membran ta nizkoyu bilkiv a takozh jmovirnu uchast u cirkulyaciyi sinaptichnih vezikul a Sinukleyin ye osnovnim komponentom amiloyidnih fibril sho utvoryuyut patologichni agregati v mozku paciyentiv vrazhenih hvoroboyu Parkinsona MutaciyiDekilka mutacij v poslidovnosti a sinukleyinu prizvodyat do rizkogo zrostannya jmovirnosti rozvitku hvorobi Parkinsona A30P A53T E56K Neshodavno takozh bulo povidomleno pro patogenist mutacij H50Q i G51D LiteraturaUeda K Saitoh T Mori H 1994 Tissue dependent alternative splicing of mRNA for NACP the precursor of non A beta component of Alzheimer s disease amyloid Biochem Biophys Res Commun 205 1366 1372 PMID 7802671 DOI 10 1006 bbrc 1994 2816 The status quality and expansion of the NIH full length cDNA project the Mammalian Gene Collection MGC Genome Res 14 2121 2127 2004 PMID 15489334 DOI 10 1101 gr 2596504 Pronin A N Morris A J Surguchov A Benovic J L 2000 Synucleins are a novel class of substrates for G protein coupled receptor kinases J Biol Chem 275 26515 26522 PMID 10852916 DOI 10 1074 jbc M003542200 Nakamura T Yamashita H Takahashi T Nakamura S 2001 Activated Fyn phosphorylates alpha synuclein at tyrosine residue 125 Biochem Biophys Res Commun 280 1085 1092 PMID 11162638 DOI 10 1006 bbrc 2000 4253 Alves da Costa C 2003 Recent advances on alpha synuclein cell biology functions and dysfunctions Curr Mol Med 3 17 24 PMID 12558071 DOI 10 2174 1566524033361690 Waxman E A Mazzulli J R Giasson B I 2009 Characterization of hydrophobic residue requirements for alpha synuclein fibrillization Biochemistry 48 9427 9436 PMID 19722699 DOI 10 1021 bi900539pPrimitkiZahvoryuvannya genetichno pov yazani z A sinukleyin pereglyanuti redaguvati posilannya na VikiDanih Human PubMed Reference Mouse PubMed Reference U S National Library of Medicine 12 listopada 2013 Arhiv originalu za 2 grudnya 2013 Procitovano 14 listopada 2013 Ueda K Fukushima H Masliah E Xia Y Iwai A Yoshimoto M Otero DA Kondo J Ihara Y Saitoh T Dec 1993 Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America T 90 23 s 11282 6 doi 10 1073 pnas 90 23 11282 PMC 47966 PMID 8248242 Arhiv originalu za 24 veresnya 2015 Procitovano 30 sichnya 2016 Xia Y Saitoh T Ueda K Tanaka S Chen X Hashimoto M Hsu L Conrad C Sundsmo M Yoshimoto M Thal L Katzman R Masliah E Oct 2001 Characterization of the human alpha synuclein gene Genomic structure transcription start site promoter region and polymorphisms Journal of Alzheimer s Disease T 3 5 s 485 494 PMID 12214035 Arhiv originalu za 14 travnya 2016 Procitovano 30 sichnya 2016 Xia Y Saitoh T Ueda K Tanaka S Chen X Hashimoto M Hsu L Conrad C Sundsmo M Yoshimoto M Thal L Katzman R Masliah E 2002 Characterization of the human alpha synuclein gene Genomic structure transcription start site promoter region and polymorphisms Erratum p489 Fig 3 J Alzheimers Dis T 4 4 s 337 Arhiv originalu za 14 travnya 2016 Procitovano 30 sichnya 2016 angl Arhiv originalu za 28 kvitnya 2018 Procitovano 26 kvitnya 2018 angl Arhiv originalu za 28 kvitnya 2018 Procitovano 26 kvitnya 2018 Chandra S Chen X Rizo J Jahn R Sudhof TC Apr 2003 A broken alpha helix in folded alpha Synuclein The Journal of Biological Chemistry T 278 17 s 15313 8 doi 10 1074 jbc M213128200 PMID 12586824 a href wiki D0 A8 D0 B0 D0 B1 D0 BB D0 BE D0 BD Cite news title Shablon Cite news cite news a Obslugovuvannya CS1 Storinki iz nepoznachenim DOI z bezkoshtovnim dostupom posilannya Diao J Burre J Vivona S Cipriano DJ Sharma M Kyoung M Sudhof TC Brunger AT 2013 Native a synuclein induces clustering of synaptic vesicle mimics via binding to phospholipids and synaptobrevin 2 VAMP2 eLife T 2 s e00592 doi 10 7554 eLife 00592 PMC 3639508 PMID 23638301 a href wiki D0 A8 D0 B0 D0 B1 D0 BB D0 BE D0 BD Cite news title Shablon Cite news cite news a Obslugovuvannya CS1 Storinki iz nepoznachenim DOI z bezkoshtovnim dostupom posilannya Polymeropoulos MH Lavedan C Leroy E Ide SE Dehejia A Dutra A Pike B Root H Rubenstein J Boyer R Stenroos ES Chandrasekharappa S Athanassiadou A Papapetropoulos T Johnson WG Lazzarini AM Duvoisin RC Di Iorio G Golbe LI Nussbaum RL June 1997 Mutation in the alpha synuclein gene identified in families with Parkinson s disease Science 276 5321 2045 7 doi 10 1126 science 276 5321 2045 PMID 9197268 a href wiki D0 A8 D0 B0 D0 B1 D0 BB D0 BE D0 BD Cite journal title Shablon Cite journal cite journal a Cite maye pustij nevidomij parametr 1 dovidka Nedijsnij display authors 6 dovidka Appel Cresswell S Vilarino Guell C Encarnacion M Sherman H Yu I Shah B Weir D Thompson C Szu Tu C Trinh J Aasly JO Rajput A Rajput AH Jon Stoessl A Farrer MJ June 2013 Alpha synuclein p H50Q a novel pathogenic mutation for Parkinson s disease Movement Disorders 28 6 811 3 doi 10 1002 mds 25421 PMID 23457019 a href wiki D0 A8 D0 B0 D0 B1 D0 BB D0 BE D0 BD Cite journal title Shablon Cite journal cite journal a Nedijsnij display authors 6 dovidka Lesage S Anheim M Letournel F Bousset L Honore A Rozas N Pieri L Madiona K Durr A Melki R Verny C Brice A April 2013 G51D a synuclein mutation causes a novel parkinsonian pyramidal syndrome Annals of Neurology 73 4 459 71 doi 10 1002 ana 23894 PMID 23526723 a href wiki D0 A8 D0 B0 D0 B1 D0 BB D0 BE D0 BD Cite journal title Shablon Cite journal cite journal a Nedijsnij display authors 6 dovidka Div takozhHromosoma 4 Ce nezavershena stattya pro bilki Vi mozhete dopomogti proyektu vipravivshi abo dopisavshi yiyi

Дата публікації:
Топ