Кальнексин (англ. Calnexin) – білок, який кодується геном CANX, розташованим у людей на короткому плечі 5-ї хромосоми. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 592 амінокислот, а молекулярна маса — 67 568.
Кальнексин | |||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Ідентифікатори | |||||||||||||||||
Символи | CANX, CNX, IP90, P90, calnexin | ||||||||||||||||
Зовнішні ІД | OMIM: 114217 MGI: 88261 HomoloGene: 1324 GeneCards: CANX | ||||||||||||||||
| |||||||||||||||||
Шаблон експресії | |||||||||||||||||
Більше даних | |||||||||||||||||
Ортологи | |||||||||||||||||
Види | Людина | Миша | |||||||||||||||
Entrez |
|
| |||||||||||||||
Ensembl |
|
| |||||||||||||||
UniProt |
|
| |||||||||||||||
RefSeq (мРНК) |
|
| |||||||||||||||
RefSeq (білок) |
|
| |||||||||||||||
Локус (UCSC) | Хр. 5: 179.68 – 179.73 Mb | Хр. 11: 50.18 – 50.22 Mb | |||||||||||||||
PubMed search | |||||||||||||||||
Вікідані | |||||||||||||||||
|
10 | 20 | 30 | 40 | 50 | ||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|
MEGKWLLCML | LVLGTAIVEA | HDGHDDDVID | IEDDLDDVIE | EVEDSKPDTT | ||||
APPSSPKVTY | KAPVPTGEVY | FADSFDRGTL | SGWILSKAKK | DDTDDEIAKY | ||||
DGKWEVEEMK | ESKLPGDKGL | VLMSRAKHHA | ISAKLNKPFL | FDTKPLIVQY | ||||
EVNFQNGIEC | GGAYVKLLSK | TPELNLDQFH | DKTPYTIMFG | PDKCGEDYKL | ||||
HFIFRHKNPK | TGIYEEKHAK | RPDADLKTYF | TDKKTHLYTL | ILNPDNSFEI | ||||
LVDQSVVNSG | NLLNDMTPPV | NPSREIEDPE | DRKPEDWDER | PKIPDPEAVK | ||||
PDDWDEDAPA | KIPDEEATKP | EGWLDDEPEY | VPDPDAEKPE | DWDEDMDGEW | ||||
EAPQIANPRC | ESAPGCGVWQ | RPVIDNPNYK | GKWKPPMIDN | PSYQGIWKPR | ||||
KIPNPDFFED | LEPFRMTPFS | AIGLELWSMT | SDIFFDNFII | CADRRIVDDW | ||||
ANDGWGLKKA | ADGAAEPGVV | GQMIEAAEER | PWLWVVYILT | VALPVFLVIL | ||||
FCCSGKKQTS | GMEYKKTDAP | QPDVKEEEEE | KEEEKDKGDE | EEEGEEKLEE | ||||
KQKSDAEEDG | GTVSQEEEDR | KPKAEEDEIL | NRSPRNRKPR | RE |
Цей білок за функцією належить до шаперонів. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном кальцію, лектинами. Локалізований у мембрані, ендоплазматичному ретикулумі.
Література
- The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
- Gong Q., Jones M.A., Zhou Z. (2006). Mechanisms of pharmacological rescue of trafficking-defective hERG mutant channels in human long QT syndrome. J. Biol. Chem. 281: 4069—4074. PMID 16361248 DOI:10.1074/jbc.M511765200
- David V., Hochstenbach F., Rajagopalan S., Brenner M.B. (1993). Interaction with newly synthesized and retained proteins in the endoplasmic reticulum suggests a chaperone function for human integral membrane protein IP90 (calnexin). J. Biol. Chem. 268: 9585—9592. PMID 8486646
Примітки
- Human PubMed Reference:.
- Mouse PubMed Reference:.
- HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:1473 (англ.) . Процитовано 30 січня 2017.
- (англ.) . Архів оригіналу за 6 січня 2017. Процитовано 30 січня 2017.
Див. також
Це незавершена стаття про білки. Ви можете проєкту, виправивши або дописавши її. |
Вікіпедія, Українська, Україна, книга, книги, бібліотека, стаття, читати, завантажити, безкоштовно, безкоштовно завантажити, mp3, відео, mp4, 3gp, jpg, jpeg, gif, png, малюнок, музика, пісня, фільм, книга, гра, ігри, мобільний, телефон, android, ios, apple, мобільний телефон, samsung, iphone, xiomi, xiaomi, redmi, honor, oppo, nokia, sonya, mi, ПК, web, Інтернет
Kalneksin angl Calnexin bilok yakij koduyetsya genom CANX roztashovanim u lyudej na korotkomu plechi 5 yi hromosomi Dovzhina polipeptidnogo lancyuga bilka stanovit 592 aminokislot a molekulyarna masa 67 568 KalneksinIdentifikatoriSimvoliCANX CNX IP90 P90 calnexinZovnishni ID OMIM 114217 MGI 88261 HomoloGene 1324 GeneCards CANXOntologiya genaMolekulyarna funkciya calcium ion binding apolipoprotein binding unfolded protein binding zv yazuvannya z ionom metalu ionotropic glutamate receptor binding carbohydrate binding RNA binding GO 0001948 GO 0016582 protein bindingKlitinna komponenta citoplazma integral component of membrane mitochondria associated endoplasmic reticulum membrane rough endoplasmic reticulum ribosoma endoplasmic reticulum lumen endoplasmic reticulum membrane membrana Melanosoma myelin sheath dendritic spine smooth endoplasmic reticulum akson neuronal cell body endoplazmatichnij retikulum dendrite cytoplasm integral component of lumenal side of endoplasmic reticulum membrane ekzosoma GO 0005578 Pozaklitinna matricya GO 0009327 protein containing complex endoplasmic reticulum quality control compartment glutamatergic synapse integral component of postsynaptic membrane integral component of presynaptic active zone membraneBiologichnij proces antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class I GO 0010260 starinnya lyudini protein folding in endoplasmic reticulum protein secretion clathrin dependent endocytosis synaptic vesicle endocytosis zgortannya bilkiv chaperone mediated protein folding interleukin 12 mediated signaling pathway interleukin 27 mediated signaling pathway interleukin 35 mediated signaling pathwayDzherela Amigo QuickGOShablon ekspresiyiBilshe danihOrtologiVidi Lyudina MishaEntrez821 12330Ensembl ENSG00000283777 ENSG00000127022 ENSMUSG00000020368UniProt P27824 P35564RefSeq mRNK NM 001024649 NM 001746NM 001110499 NM 001110500 NM 007597RefSeq bilok NP 001019820 NP 001737 NP 001350922 NP 001350923 NP 001350924NP 001350925 NP 001350926 NP 001350927 NP 001350928 NP 001350929 NP 001350930NP 001103969 NP 001103970 NP 031623Lokus UCSC Hr 5 179 68 179 73 MbHr 11 50 18 50 22 MbPubMed searchVikidaniDiv Red dlya lyudejDiv Red dlya mishej Poslidovnist aminokislot1020304050 MEGKWLLCMLLVLGTAIVEAHDGHDDDVIDIEDDLDDVIEEVEDSKPDTT APPSSPKVTYKAPVPTGEVYFADSFDRGTLSGWILSKAKKDDTDDEIAKY DGKWEVEEMKESKLPGDKGLVLMSRAKHHAISAKLNKPFLFDTKPLIVQY EVNFQNGIECGGAYVKLLSKTPELNLDQFHDKTPYTIMFGPDKCGEDYKL HFIFRHKNPKTGIYEEKHAKRPDADLKTYFTDKKTHLYTLILNPDNSFEI LVDQSVVNSGNLLNDMTPPVNPSREIEDPEDRKPEDWDERPKIPDPEAVK PDDWDEDAPAKIPDEEATKPEGWLDDEPEYVPDPDAEKPEDWDEDMDGEW EAPQIANPRCESAPGCGVWQRPVIDNPNYKGKWKPPMIDNPSYQGIWKPR KIPNPDFFEDLEPFRMTPFSAIGLELWSMTSDIFFDNFIICADRRIVDDW ANDGWGLKKAADGAAEPGVVGQMIEAAEERPWLWVVYILTVALPVFLVIL FCCSGKKQTSGMEYKKTDAPQPDVKEEEEEKEEEKDKGDEEEEGEEKLEE KQKSDAEEDGGTVSQEEEDRKPKAEEDEILNRSPRNRKPRRE A Alanin C Cisteyin D Asparaginova kislota E Glutaminova kislota F Fenilalanin G Glicin H Gistidin I Izolejcin K Lizin L Lejcin M Metionin N Asparagin P Prolin Q Glutamin R Arginin S Serin T Treonin V Valin W Triptofan Y Tirozin Cej bilok za funkciyeyu nalezhit do shaperoniv Bilok maye sajt dlya zv yazuvannya z ionami metaliv ionom kalciyu lektinami Lokalizovanij u membrani endoplazmatichnomu retikulumi LiteraturaThe status quality and expansion of the NIH full length cDNA project the Mammalian Gene Collection MGC Genome Res 14 2121 2127 2004 PMID 15489334 DOI 10 1101 gr 2596504 Gong Q Jones M A Zhou Z 2006 Mechanisms of pharmacological rescue of trafficking defective hERG mutant channels in human long QT syndrome J Biol Chem 281 4069 4074 PMID 16361248 DOI 10 1074 jbc M511765200 David V Hochstenbach F Rajagopalan S Brenner M B 1993 Interaction with newly synthesized and retained proteins in the endoplasmic reticulum suggests a chaperone function for human integral membrane protein IP90 calnexin J Biol Chem 268 9585 9592 PMID 8486646PrimitkiHuman PubMed Reference Mouse PubMed Reference HUGO Gene Nomenclature Commitee HGNC 1473 angl Procitovano 30 sichnya 2017 angl Arhiv originalu za 6 sichnya 2017 Procitovano 30 sichnya 2017 Div takozhHromosoma 5 Ce nezavershena stattya pro bilki Vi mozhete dopomogti proyektu vipravivshi abo dopisavshi yiyi