Azərbaycanca AzərbaycancaБеларускі БеларускіDansk DanskDeutsch DeutschEspañola EspañolaFrançais FrançaisIndonesia IndonesiaItaliana Italiana日本語 日本語Қазақ ҚазақLietuvos LietuvosNederlands NederlandsPortuguês PortuguêsРусский Русскийසිංහල සිංහලแบบไทย แบบไทยTürkçe TürkçeУкраїнська Українська中國人 中國人United State United StateAfrikaans Afrikaans
Підтримка
www.wikidata.uk-ua.nina.az

Білок промієлоцитарного лейкозу ПМЛ білок який кодується однойменним геном розташованим у людей на короткому плечі 15 ї

PML

PML

Білок промієлоцитарного лейкозу (ПМЛ) — білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 15-ї хромосоми. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 882 амінокислот, а молекулярна маса — 97 551.

Білок промієлоцитарного лейкозу
image
Наявні структури
PDBПошук ортологів: PDBe RCSB
Ідентифікатори
Символи PML, MYL, PP8675, RNF71, TRIM19, Promyelocytic leukemia protein, promyelocytic leukemia, Probable transcription factor PML nuclear body scaffold
Зовнішні ІД OMIM: 102578 MGI: 104662 HomoloGene: 13245 GeneCards: PML
Пов'язані генетичні захворювання
короткозорість, mammary Paget's disease
Ортологи
Види Людина Миша
Entrez
5371
18854
Ensembl
ENSG00000140464
ENSMUSG00000036986
UniProt
P29590
Q60953
RefSeq (мРНК)
NM_008884
NM_178087
NM_001311088
RefSeq (білок)
NP_001298017
NP_032910
NP_835188
Локус (UCSC) Хр. 15: 73.99 – 74.05 Mb Хр. 9: 58.13 – 58.16 Mb
PubMed search
Вікідані
Див./Ред. для людейДив./Ред. для мишей
Послідовність амінокислот
1020304050
MEPAPARSPRPQQDPARPQEPTMPPPETPSEGRQPSPSPSPTERAPASEE
EFQFLRCQQCQAEAKCPKLLPCLHTLCSGCLEASGMQCPICQAPWPLGAD
TPALDNVFFESLQRRLSVYRQIVDAQAVCTRCKESADFWCFECEQLLCAK
CFEAHQWFLKHEARPLAELRNQSVREFLDGTRKTNNIFCSNPNHRTPTLT
SIYCRGCSKPLCCSCALLDSSHSELKCDISAEIQQRQEELDAMTQALQEQ
DSAFGAVHAQMHAAVGQLGRARAETEELIRERVRQVVAHVRAQERELLEA
VDARYQRDYEEMASRLGRLDAVLQRIRTGSALVQRMKCYASDQEVLDMHG
FLRQALCRLRQEEPQSLQAAVRTDGFDEFKVRLQDLSSCITQGKDAAVSK
KASPEAASTPRDPIDVDLPEEAERVKAQVQALGLAEAQPMAVVQSVPGAH
PVPVYAFSIKGPSYGEDVSNTTTAQKRKCSQTQCPRKVIKMESEEGKEAR
LARSSPEQPRPSTSKAVSPPHLDGPPSPRSPVIGSEVFLPNSNHVASGAG
EAEERVVVISSSEDSDAENSSSRELDDSSSESSDLQLEGPSTLRVLDENL
ADPQAEDRPLVFFDLKIDNETQKISQLAAVNRESKFRVVIQPEAFFSIYS
KAVSLEVGLQHFLSFLSSMRRPILACYKLWGPGLPNFFRALEDINRLWEF
QEAISGFLAALPLIRERVPGASSFKLKNLAQTYLARNMSERSAMAAVLAM
RDLCRLLEVSPGPQLAQHVYPFSSLQCFASLQPLVQAAVLPRAEARLLAL
HNVSFMELLSAHRRDRQGGLKKYSRYLSLQTTTLPPAQPAFNLQALGTYF
EGLLEGPALARAEGVSTPLAGRGLAERASQQS

Кодований геном білок за функціями належить до активаторів, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як апоптоз, імунітет, вроджений імунітет, взаємодія хазяїн-вірус, транскрипція, регуляція транскрипції, біологічні ритми, противірусний захист, ацетилювання, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном цинку, ДНК. Локалізований у цитоплазмі, ядрі, мембрані, ендоплазматичному ретикулумі, ендосомах.

Література

  • Goddard A.D., Borrow J., Freemont P.S., Solomon E. (1991). Characterization of a zinc finger gene disrupted by the t(15;17) in acute promyelocytic leukemia. Science. 254: 1371—1374. PMID 1720570 DOI:10.1126/science.1720570
  • The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
  • Jensen K., Shiels C., Freemont P.S. (2001). PML protein isoforms and the RBCC/TRIM motif. Oncogene. 20: 7223—7233. PMID 11704850 DOI:10.1038/sj.onc.1204765
  • Yang S., Kuo C., Bisi J.E., Kim M.K. (2002). PML-dependent apoptosis after DNA damage is regulated by the checkpoint kinase hCds1/Chk2. Nat. Cell Biol. 4: 865—870. PMID 12402044 DOI:10.1038/ncb869
  • Xu Z.-X., Timanova-Atanasova A., Zhao R.-X., Chang K.-S. (2003). PML colocalizes with and stabilizes the DNA damage response protein TopBP1. Mol. Cell. Biol. 23: 4247—4256. PMID 12773567 DOI:10.1128/MCB.23.12.4247-4256.2003
  • Daniels M.J., Marson A., Venkitaraman A.R. (2004). PML bodies control the nuclear dynamics and function of the CHFR mitotic checkpoint protein. Nat. Struct. Mol. Biol. 11: 1114—1121. PMID 15467728 DOI:10.1038/nsmb837

Примітки

  1. Захворювання, генетично пов'язані з Білок промієлоцитарного лейкозу переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
  2. Human PubMed Reference:.
  3. Mouse PubMed Reference:.
  4. (англ.) . Архів оригіналу за 10 жовтня 2017. Процитовано 11 вересня 2017.
  5. (англ.) . Архів оригіналу за 17 вересня 2017. Процитовано 11 вересня 2017.

Див. також

image Це незавершена стаття про білки.
Ви можете проєкту, виправивши або дописавши її.

Вікіпедія, Українська, Україна, книга, книги, бібліотека, стаття, читати, завантажити, безкоштовно, безкоштовно завантажити, mp3, відео, mp4, 3gp, jpg, jpeg, gif, png, малюнок, музика, пісня, фільм, книга, гра, ігри, мобільний, телефон, android, ios, apple, мобільний телефон, samsung, iphone, xiomi, xiaomi, redmi, honor, oppo, nokia, sonya, mi, ПК, web, Інтернет

Bilok promiyelocitarnogo lejkozu PML bilok yakij koduyetsya odnojmennim genom roztashovanim u lyudej na korotkomu plechi 15 yi hromosomi Dovzhina polipeptidnogo lancyuga bilka stanovit 882 aminokislot a molekulyarna masa 97 551 Bilok promiyelocitarnogo lejkozuNayavni strukturiPDBPoshuk ortologiv PDBe RCSB Spisok kodiv PDB1BOR 2MVW 2MWX 4WJN 4WJOIdentifikatoriSimvoliPML MYL PP8675 RNF71 TRIM19 Promyelocytic leukemia protein promyelocytic leukemia Probable transcription factor PML nuclear body scaffoldZovnishni ID OMIM 102578 MGI 104662 HomoloGene 13245 GeneCards PMLPov yazani genetichni zahvoryuvannyakorotkozorist mammary Paget s disease Ontologiya genaMolekulyarna funkciya SUMO binding cobalt ion binding zv yazuvannya z ionom metalu protein homodimerization activity zinc ion binding GO 0001948 GO 0016582 protein binding SMAD binding DNA binding GO 0001105 transcription coactivator activity protein heterodimerization activity ubiquitin protein ligase binding SUMO transferase activityKlitinna komponenta citoplazma gialoplazma endosoma yaderna membrana membrana klitinne yadro nuclear matrix yaderce endoplazmatichnij retikulum early endosome membrane vnutrishnoklitinnij nukleoplazma PML body endoplasmic reticulum membrane extrinsic component of endoplasmic reticulum membrane GO 0035328 GeterohromatinBiologichnij proces regulation of protein phosphorylation positive regulation of histone deacetylation intrinsic apoptotic signaling pathway in response to oxidative stress myeloid cell differentiation DNA damage response signal transduction by p53 class mediator resulting in cell cycle arrest negative regulation of telomere maintenance via telomerase ritmichnij proces interferon gamma mediated signaling pathway negative regulation of telomerase activity positive regulation of telomere maintenance klitinne starinnya regulation of cell adhesion defense response to virus intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway activation of cysteine type endopeptidase activity involved in apoptotic process transforming growth factor beta receptor signaling pathway proteasome mediated ubiquitin dependent protein catabolic process negative regulation of cell population proliferation positive regulation of defense response to virus by host GO 0097285 apoptoz response to cytokine cell fate commitment negative regulation of translation in response to oxidative stress GO 0009373 regulation of transcription DNA templated common partner SMAD protein phosphorylation branching involved in mammary gland duct morphogenesis extrinsic apoptotic signaling pathway positive regulation of fibroblast proliferation positive regulation of apoptotic signaling pathway endoplasmic reticulum calcium ion homeostasis transcription DNA templated PML body organization negative regulation of cell growth intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator vrodzhenij imunitet GO 0022415 viral process response to gamma radiation response to UV regulation of calcium ion transport into cytosol positive regulation of protein localization to chromosome telomeric region fibroblast migration sortuvannya bilkiv proces imunnoyi sistemi protein stabilization positive regulation of apoptotic process involved in mammary gland involution circadian regulation of gene expression regulation of MHC class I biosynthetic process regulation of circadian rhythm GO 0045996 negative regulation of transcription DNA templated maintenance of protein location in nucleus cellular response to interleukin 4 intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator response to hypoxia regulation of double strand break repair intrinsic apoptotic signaling pathway in response to endoplasmic reticulum stress retinoic acid receptor signaling pathway negative regulation of angiogenesis negative regulation of ubiquitin dependent protein catabolic process entrainment of circadian clock by photoperiod negative regulation of mitotic cell cycle positive regulation of MHC class I biosynthetic process GO 0003257 GO 0010735 GO 1901228 GO 1900622 GO 1904488 positive regulation of transcription by RNA polymerase II regulation of signal transduction by p53 class mediator cellular response to leukemia inhibitory factor protein import into nucleus GO 0034622 protein containing complex assembly positive regulation of nucleic acid templated transcription protein sumoylationDzherela Amigo QuickGOOrtologiVidi Lyudina MishaEntrez5371 18854Ensembl ENSG00000140464 ENSMUSG00000036986UniProt P29590 Q60953RefSeq mRNK NM 033250 NM 002675 NM 033238 NM 033239 NM 033240NM 033244 NM 033246 NM 033247 NM 033249NM 008884 NM 178087 NM 001311088RefSeq bilok NP 002666 NP 150241 NP 150242 NP 150243 NP 150247NP 150249 NP 150250 NP 150252 NP 150253NP 001298017 NP 032910 NP 835188Lokus UCSC Hr 15 73 99 74 05 MbHr 9 58 13 58 16 MbPubMed searchVikidaniDiv Red dlya lyudejDiv Red dlya mishej Poslidovnist aminokislot1020304050 MEPAPARSPRPQQDPARPQEPTMPPPETPSEGRQPSPSPSPTERAPASEE EFQFLRCQQCQAEAKCPKLLPCLHTLCSGCLEASGMQCPICQAPWPLGAD TPALDNVFFESLQRRLSVYRQIVDAQAVCTRCKESADFWCFECEQLLCAK CFEAHQWFLKHEARPLAELRNQSVREFLDGTRKTNNIFCSNPNHRTPTLT SIYCRGCSKPLCCSCALLDSSHSELKCDISAEIQQRQEELDAMTQALQEQ DSAFGAVHAQMHAAVGQLGRARAETEELIRERVRQVVAHVRAQERELLEA VDARYQRDYEEMASRLGRLDAVLQRIRTGSALVQRMKCYASDQEVLDMHG FLRQALCRLRQEEPQSLQAAVRTDGFDEFKVRLQDLSSCITQGKDAAVSK KASPEAASTPRDPIDVDLPEEAERVKAQVQALGLAEAQPMAVVQSVPGAH PVPVYAFSIKGPSYGEDVSNTTTAQKRKCSQTQCPRKVIKMESEEGKEAR LARSSPEQPRPSTSKAVSPPHLDGPPSPRSPVIGSEVFLPNSNHVASGAG EAEERVVVISSSEDSDAENSSSRELDDSSSESSDLQLEGPSTLRVLDENL ADPQAEDRPLVFFDLKIDNETQKISQLAAVNRESKFRVVIQPEAFFSIYS KAVSLEVGLQHFLSFLSSMRRPILACYKLWGPGLPNFFRALEDINRLWEF QEAISGFLAALPLIRERVPGASSFKLKNLAQTYLARNMSERSAMAAVLAM RDLCRLLEVSPGPQLAQHVYPFSSLQCFASLQPLVQAAVLPRAEARLLAL HNVSFMELLSAHRRDRQGGLKKYSRYLSLQTTTLPPAQPAFNLQALGTYF EGLLEGPALARAEGVSTPLAGRGLAERASQQS A Alanin C Cisteyin D Asparaginova kislota E Glutaminova kislota F Fenilalanin G Glicin H Gistidin I Izolejcin K Lizin L Lejcin M Metionin N Asparagin P Prolin Q Glutamin R Arginin S Serin T Treonin V Valin W Triptofan Y Tirozin Kodovanij genom bilok za funkciyami nalezhit do aktivatoriv fosfoproteyiniv Zadiyanij u takih biologichnih procesah yak apoptoz imunitet vrodzhenij imunitet vzayemodiya hazyayin virus transkripciya regulyaciya transkripciyi biologichni ritmi protivirusnij zahist acetilyuvannya alternativnij splajsing Bilok maye sajt dlya zv yazuvannya z ionami metaliv ionom cinku DNK Lokalizovanij u citoplazmi yadri membrani endoplazmatichnomu retikulumi endosomah LiteraturaGoddard A D Borrow J Freemont P S Solomon E 1991 Characterization of a zinc finger gene disrupted by the t 15 17 in acute promyelocytic leukemia Science 254 1371 1374 PMID 1720570 DOI 10 1126 science 1720570 The status quality and expansion of the NIH full length cDNA project the Mammalian Gene Collection MGC Genome Res 14 2121 2127 2004 PMID 15489334 DOI 10 1101 gr 2596504 Jensen K Shiels C Freemont P S 2001 PML protein isoforms and the RBCC TRIM motif Oncogene 20 7223 7233 PMID 11704850 DOI 10 1038 sj onc 1204765 Yang S Kuo C Bisi J E Kim M K 2002 PML dependent apoptosis after DNA damage is regulated by the checkpoint kinase hCds1 Chk2 Nat Cell Biol 4 865 870 PMID 12402044 DOI 10 1038 ncb869 Xu Z X Timanova Atanasova A Zhao R X Chang K S 2003 PML colocalizes with and stabilizes the DNA damage response protein TopBP1 Mol Cell Biol 23 4247 4256 PMID 12773567 DOI 10 1128 MCB 23 12 4247 4256 2003 Daniels M J Marson A Venkitaraman A R 2004 PML bodies control the nuclear dynamics and function of the CHFR mitotic checkpoint protein Nat Struct Mol Biol 11 1114 1121 PMID 15467728 DOI 10 1038 nsmb837PrimitkiZahvoryuvannya genetichno pov yazani z Bilok promiyelocitarnogo lejkozu pereglyanuti redaguvati posilannya na VikiDanih Human PubMed Reference Mouse PubMed Reference angl Arhiv originalu za 10 zhovtnya 2017 Procitovano 11 veresnya 2017 angl Arhiv originalu za 17 veresnya 2017 Procitovano 11 veresnya 2017 Div takozhHromosoma 15 Ce nezavershena stattya pro bilki Vi mozhete dopomogti proyektu vipravivshi abo dopisavshi yiyi

Дата публікації:
Топ