Azərbaycanca AzərbaycancaБеларускі БеларускіDansk DanskDeutsch DeutschEspañola EspañolaFrançais FrançaisIndonesia IndonesiaItaliana Italiana日本語 日本語Қазақ ҚазақLietuvos LietuvosNederlands NederlandsPortuguês PortuguêsРусский Русскийසිංහල සිංහලแบบไทย แบบไทยTürkçe TürkçeУкраїнська Українська中國人 中國人United State United StateAfrikaans Afrikaans
Підтримка
www.wikidata.uk-ua.nina.az

HADHA англ Hydroxyacyl CoA dehydrogenase 3 ketoacyl CoA thiolase enoyl CoA hydratase trifunctional protein alpha subunit

HADHA

HADHA

HADHA (англ. Hydroxyacyl-CoA dehydrogenase/3-ketoacyl-CoA thiolase/enoyl-CoA hydratase (trifunctional protein), alpha subunit) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 2-ї хромосоми. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 763 амінокислот, а молекулярна маса — 83 000.

HADHA
image image
Ідентифікатори
Символи HADHA, hydroxyacyl-CoA dehydrogenase/3-ketoacyl-CoA thiolase/enoyl-CoA hydratase (trifunctional protein), alpha subunit, ECHA, GBP, HADH, LCEH, LCHAD, MTPA, TP-ALPHA, hydroxyacyl-CoA dehydrogenase trifunctional multienzyme complex subunit alpha
Зовнішні ІД OMIM: 600890 MGI: 2135593 HomoloGene: 152 GeneCards: HADHA
Ортологи
Види Людина Миша
Entrez
3030
97212
Ensembl
ENSG00000084754
ENSMUSG00000025745
UniProt
P40939
Q8BMS1
RefSeq (мРНК)
NM_000182
NM_178878
RefSeq (білок)
NP_000173
NP_849209
Локус (UCSC) Хр. 2: 26.19 – 26.24 Mb Хр. 5: 30.32 – 30.36 Mb
PubMed search
Вікідані
Див./Ред. для людейДив./Ред. для мишей
Послідовність амінокислот
1020304050
MVACRAIGILSRFSAFRILRSRGYICRNFTGSSALLTRTHINYGVKGDVA
VVRINSPNSKVNTLSKELHSEFSEVMNEIWASDQIRSAVLISSKPGCFIA
GADINMLAACKTLQEVTQLSQEAQRIVEKLEKSTKPIVAAINGSCLGGGL
EVAISCQYRIATKDRKTVLGTPEVLLGALPGAGGTQRLPKMVGVPAALDM
MLTGRSIRADRAKKMGLVDQLVEPLGPGLKPPEERTIEYLEEVAITFAKG
LADKKISPKRDKGLVEKLTAYAMTIPFVRQQVYKKVEEKVRKQTKGLYPA
PLKIIDVVKTGIEQGSDAGYLCESQKFGELVMTKESKALMGLYHGQVLCK
KNKFGAPQKDVKHLAILGAGLMGAGIAQVSVDKGLKTILKDATLTALDRG
QQQVFKGLNDKVKKKALTSFERDSIFSNLTGQLDYQGFEKADMVIEAVFE
DLSLKHRVLKEVEAVIPDHCIFASNTSALPISEIAAVSKRPEKVIGMHYF
SPVDKMQLLEIITTEKTSKDTSASAVAVGLKQGKVIIVVKDGPGFYTTRC
LAPMMSEVIRILQEGVDPKKLDSLTTSFGFPVGAATLVDEVGVDVAKHVA
EDLGKVFGERFGGGNPELLTQMVSKGFLGRKSGKGFYIYQEGVKRKDLNS
DMDSILASLKLPPKSEVSSDEDIQFRLVTRFVNEAVMCLQEGILATPAEG
DIGAVFGLGFPPCLGGPFRFVDLYGAQKIVDRLKKYEAAYGKQFTPCQLL
ADHANSPNKKFYQ

Кодований геном білок за функціями належить до оксидоредуктаз, ліаз. Задіяний у таких біологічних процесах як метаболізм жирних кислот, метаболізм ліпідів. Білок має сайт для зв'язування з НАД. Локалізований у мітохондрії.

Література

  • Kamijo T., Aoyama T., Komiyama A., Hashimoto T. (1994). Structural analysis of cDNAs for subunits of human mitochondrial fatty acid beta-oxidation trifunctional protein. Biochem. Biophys. Res. Commun. 199: 818—825. PMID 8135828 DOI:10.1006/bbrc.1994.1302
  • Zhang Q.X., Baldwin G.S. (1994). Structures of the human cDNA and gene encoding the 78 kDa gastrin-binding protein and of a related pseudogene. Biochim. Biophys. Acta. 1219: 567—575. PMID 7918661 DOI:10.1016/0167-4781(94)90091-4
  • The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
  • Ijlst L., Wanders R.J.A., Ushikubo S., Kamijo T., Hashimoto T. (1994). Molecular basis of long-chain 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase deficiency: identification of the major disease-causing mutation in the alpha-subunit of the mitochondrial trifunctional protein. Biochim. Biophys. Acta. 1215: 347—350. PMID 7811722 DOI:10.1016/0005-2760(94)90064-7
  • Ijlst L., Ruiter J.P.N., Hoovers J.M.N., Jakobs M.E., Wanders R.J.A. (1996). Common missense mutation G1528C in long-chain 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase deficiency. Characterization and expression of the mutant protein, mutation analysis on genomic DNA and chromosomal localization of the mitochondrial trifunctional protein alpha subunit gene. J. Clin. Invest. 98: 1028—1033. PMID 8770876 DOI:10.1172/JCI118863
  • Ijlst L., Oostheim W., Ruiter J.P.N., Wanders R.J.A. (1997). Molecular basis of long-chain 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase deficiency: identification of two new mutations. J. Inherit. Metab. Dis. 20: 420—422. PMID 9266371 DOI:10.1023/A:1005310903004

Примітки

  1. Human PubMed Reference:.
  2. Mouse PubMed Reference:.
  3. HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:4801 (англ.) . Процитовано 6 лютого 2017.
  4. (англ.) . Архів оригіналу за 7 лютого 2017. Процитовано 6 лютого 2017.

Див. також


image Це незавершена стаття про білки.
Ви можете проєкту, виправивши або дописавши її.

Вікіпедія, Українська, Україна, книга, книги, бібліотека, стаття, читати, завантажити, безкоштовно, безкоштовно завантажити, mp3, відео, mp4, 3gp, jpg, jpeg, gif, png, малюнок, музика, пісня, фільм, книга, гра, ігри, мобільний, телефон, android, ios, apple, мобільний телефон, samsung, iphone, xiomi, xiaomi, redmi, honor, oppo, nokia, sonya, mi, ПК, web, Інтернет

HADHA angl Hydroxyacyl CoA dehydrogenase 3 ketoacyl CoA thiolase enoyl CoA hydratase trifunctional protein alpha subunit bilok yakij koduyetsya odnojmennim genom roztashovanim u lyudej na korotkomu plechi 2 yi hromosomi Dovzhina polipeptidnogo lancyuga bilka stanovit 763 aminokislot a molekulyarna masa 83 000 HADHAIdentifikatoriSimvoliHADHA hydroxyacyl CoA dehydrogenase 3 ketoacyl CoA thiolase enoyl CoA hydratase trifunctional protein alpha subunit ECHA GBP HADH LCEH LCHAD MTPA TP ALPHA hydroxyacyl CoA dehydrogenase trifunctional multienzyme complex subunit alphaZovnishni ID OMIM 600890 MGI 2135593 HomoloGene 152 GeneCards HADHAOntologiya genaMolekulyarna funkciya fatty acyl CoA binding acetyl CoA C acyltransferase activity GO 0032403 protein containing complex binding NAD binding enoyl CoA hydratase activity acetyl CoA C acetyltransferase activity long chain 3 hydroxyacyl CoA dehydrogenase activity GO 0001948 GO 0016582 protein binding katalitichna aktivnist lyase activity oxidoreductase activity long chain enoyl CoA hydratase activity 3 hydroxyacyl CoA dehydrogenase activityKlitinna komponenta mitohondriya mitohondrialna vnutrishnya membrana mitochondrial nucleoid mitochondrial fatty acid beta oxidation multienzyme complex GO 0005578 Pozaklitinna matricyaBiologichnij proces lipid metabolism fatty acid metabolic process response to insulin fatty acid beta oxidation obmin rechovin cardiolipin acyl chain remodelingDzherela Amigo QuickGOOrtologiVidi Lyudina MishaEntrez3030 97212Ensembl ENSG00000084754 ENSMUSG00000025745UniProt P40939 Q8BMS1RefSeq mRNK NM 000182NM 178878RefSeq bilok NP 000173NP 849209Lokus UCSC Hr 2 26 19 26 24 MbHr 5 30 32 30 36 MbPubMed searchVikidaniDiv Red dlya lyudejDiv Red dlya mishej Poslidovnist aminokislot1020304050 MVACRAIGILSRFSAFRILRSRGYICRNFTGSSALLTRTHINYGVKGDVA VVRINSPNSKVNTLSKELHSEFSEVMNEIWASDQIRSAVLISSKPGCFIA GADINMLAACKTLQEVTQLSQEAQRIVEKLEKSTKPIVAAINGSCLGGGL EVAISCQYRIATKDRKTVLGTPEVLLGALPGAGGTQRLPKMVGVPAALDM MLTGRSIRADRAKKMGLVDQLVEPLGPGLKPPEERTIEYLEEVAITFAKG LADKKISPKRDKGLVEKLTAYAMTIPFVRQQVYKKVEEKVRKQTKGLYPA PLKIIDVVKTGIEQGSDAGYLCESQKFGELVMTKESKALMGLYHGQVLCK KNKFGAPQKDVKHLAILGAGLMGAGIAQVSVDKGLKTILKDATLTALDRG QQQVFKGLNDKVKKKALTSFERDSIFSNLTGQLDYQGFEKADMVIEAVFE DLSLKHRVLKEVEAVIPDHCIFASNTSALPISEIAAVSKRPEKVIGMHYF SPVDKMQLLEIITTEKTSKDTSASAVAVGLKQGKVIIVVKDGPGFYTTRC LAPMMSEVIRILQEGVDPKKLDSLTTSFGFPVGAATLVDEVGVDVAKHVA EDLGKVFGERFGGGNPELLTQMVSKGFLGRKSGKGFYIYQEGVKRKDLNS DMDSILASLKLPPKSEVSSDEDIQFRLVTRFVNEAVMCLQEGILATPAEG DIGAVFGLGFPPCLGGPFRFVDLYGAQKIVDRLKKYEAAYGKQFTPCQLL ADHANSPNKKFYQ A Alanin C Cisteyin D Asparaginova kislota E Glutaminova kislota F Fenilalanin G Glicin H Gistidin I Izolejcin K Lizin L Lejcin M Metionin N Asparagin P Prolin Q Glutamin R Arginin S Serin T Treonin V Valin W Triptofan Y Tirozin Kodovanij genom bilok za funkciyami nalezhit do oksidoreduktaz liaz Zadiyanij u takih biologichnih procesah yak metabolizm zhirnih kislot metabolizm lipidiv Bilok maye sajt dlya zv yazuvannya z NAD Lokalizovanij u mitohondriyi LiteraturaKamijo T Aoyama T Komiyama A Hashimoto T 1994 Structural analysis of cDNAs for subunits of human mitochondrial fatty acid beta oxidation trifunctional protein Biochem Biophys Res Commun 199 818 825 PMID 8135828 DOI 10 1006 bbrc 1994 1302 Zhang Q X Baldwin G S 1994 Structures of the human cDNA and gene encoding the 78 kDa gastrin binding protein and of a related pseudogene Biochim Biophys Acta 1219 567 575 PMID 7918661 DOI 10 1016 0167 4781 94 90091 4 The status quality and expansion of the NIH full length cDNA project the Mammalian Gene Collection MGC Genome Res 14 2121 2127 2004 PMID 15489334 DOI 10 1101 gr 2596504 Ijlst L Wanders R J A Ushikubo S Kamijo T Hashimoto T 1994 Molecular basis of long chain 3 hydroxyacyl CoA dehydrogenase deficiency identification of the major disease causing mutation in the alpha subunit of the mitochondrial trifunctional protein Biochim Biophys Acta 1215 347 350 PMID 7811722 DOI 10 1016 0005 2760 94 90064 7 Ijlst L Ruiter J P N Hoovers J M N Jakobs M E Wanders R J A 1996 Common missense mutation G1528C in long chain 3 hydroxyacyl CoA dehydrogenase deficiency Characterization and expression of the mutant protein mutation analysis on genomic DNA and chromosomal localization of the mitochondrial trifunctional protein alpha subunit gene J Clin Invest 98 1028 1033 PMID 8770876 DOI 10 1172 JCI118863 Ijlst L Oostheim W Ruiter J P N Wanders R J A 1997 Molecular basis of long chain 3 hydroxyacyl CoA dehydrogenase deficiency identification of two new mutations J Inherit Metab Dis 20 420 422 PMID 9266371 DOI 10 1023 A 1005310903004PrimitkiHuman PubMed Reference Mouse PubMed Reference HUGO Gene Nomenclature Commitee HGNC 4801 angl Procitovano 6 lyutogo 2017 angl Arhiv originalu za 7 lyutogo 2017 Procitovano 6 lyutogo 2017 Div takozhHromosoma 2 Ce nezavershena stattya pro bilki Vi mozhete dopomogti proyektu vipravivshi abo dopisavshi yiyi

Дата публікації:
Топ