Azərbaycanca
Беларускі
Dansk
Deutsch
Española
Français
Indonesia
Italiana
日本語
Қазақ
Lietuvos
Nederlands
Português
Русский
සිංහල
แบบไทย
Türkçe
Українська
中國人
United State
Afrikaans
Пепси́н (від грец. pepsis — «травлення», 3.4.23.1) — протеаза травної системи хребетних, що виділяється шлунку з метою перетворення білків їжі на пептиди.
| Пепсин | |
 | |
| Першовідкривач або винахідник | Теодор Шванн |
|---|---|
| Молекулярна функція | d[2] |
| Номер ферменту EC | 3.4.23.1 |
 Пепсин у Вікісховищі | |
Пепсин був вперше відкритий Теодором Шванном в 1836 році і був першим відкритим ферментом тварин. Шванн придумав свою назву від грецького слова πέψις pepsis, що означає «травлення» (від πέπτειν peptein «перетравлювати»). Кислотною речовиною, яка здатна перетворювати продукти на основі азоту у водорозчинний матеріал, було визначено пепсин. У 1928 році він став одним із перших ферментів, які були кристалізовані, коли Джон Х. Нортроп кристалізував його за допомогою діалізу, фільтрації та охолодження.
Загальні відомості
Пепсин (Pepsinum) — фермент шлункового соку. Молекулярна маса 35 000. Молекула пепсину складається з 340 амінокислотних залишків. Пепсин гідролізує білки до пептидів. Оптимальну дію має при pH близько 2,0. Попередник пепсину — пепсиноген, що виробляється клітинами слизової оболонки шлунка, перетворюється на пепсин у присутності соляної кислоти, яка міститься в шлунковому соку.
Неактивний попередник Пепсину — пепсиноген, що виробляється клітинами слизової оболонки фундальної частини шлунка, перетворюється на пепсин у присутності соляної кислоти, що міститься в шлунковому соку. Процес активації протікає автокаталітично з максимальною швидкістю при pH = 2. Від N-кінцевої ділянки молекули пепсиногена відщеплюється кілька пептидів із загальною масою 8000.
Пепсин — глобулярний білок із молекулярною масою близько 34 500. Молекула пепсину — поліпептидний ланцюг, що складається з 340 амінокислот, містить три дисульфідні зв'язки (-S-S-) і фосфорну кислоту. Пепсин — ендопептідаза, тобто фермент, який розщеплює центральні пептидні зв'язки в молекулах білків і пептидів (крім кератинів та інших склеропротеінів) з утворенням простіших пептидів і вільних амінокислот. З найбільшою швидкістю пепсин гідролізує пептидні зв'язки, утворені ароматичними амінокислотами — тирозином і фенілаланіном, проте, на відміну від інших протеолітичних ферментів — трипсина і , — суворою специфічністю не володіє.
Пепсин використовують в лабораторіях для вивчення первинної структури білків, в і при лікуванні деяких захворювань шлунково-кишкового тракту.
Природним інгібітором пепсину є пепстатин.
Роль пепсину в травленні
Пепсини відіграють значну роль в травленні у ссавців, у тому числі у людини, будучи ферментом, виконуючим один із важливих етапів у ланцюжку перетворень білків їжі на амінокислоти. Залозами шлунку пепсин виробляється в неактивному вигляді, переходить в активну форму при впливі на нього соляної кислоти. Пепсин діє тільки в кислому середовищі шлунка і при попаданні в лужне середовище дванадцятипалої кишки стає неактивним.
Пепсин виробляється головними клітинами залоз дна і тіла шлунка. У чоловіків дебіт пепсину становить від 20 до 35 мг на годину (базальна секреція) до 60—80 мг на годину (секреція, стимульована пентагастрином, максимальна). У жінок — на 25—30 % менше. Головними клітинами пепсин секретується, резервується і виводиться в неактивній формі у вигляді профермента . Перетворення в пепсин відбувається в результаті відщеплення з N-кінцевої ділянки пепсиногена кількох пептидів, один із яких відіграє роль інгібітора. Процес активації йде в кілька стадій і каталізується соляною кислотою шлункового соку і самим пепсином (автокаталіз). Пепсин забезпечує дезагрегацію білків, що передує їх гідролізові й полегшує його. Як каталізатор він володіє протеазною й пептидазнаю дією.
Протеолітична активність пепсину спостерігається при pH < 6, досягаючи максимуму при pH = 1,5—2,0. При цьому один грам пепсину за дві години може розщеплювати ~50 кг яєчного альбуміна, звурджувати ~100 000 л молока, розчиняти ~2000 л желатину.
Гени пепсиногенів у людини
У людини наявно 3 гени пепсиногенів A (PGA3, PGA4, PGA5) та ген гастриксину (пепсиногену C).
Примітки
- Th. Schwann Ueber das Wesen des Verdauungsprocesses // Ann. Phys. (Berlin) — Leipzig: Wiley-VCH Verlag, 1836. — Vol. 114, вип. 6. — S. 358–364. — 270 с. — ISSN 0003-3804; 1521-3889 — doi:10.1002/ANDP.18361140612
- InterPro release 2019-Nov-12 — 2019-11-12 — 2019.
- Asimov I (1980). A short history of biology. Westport, Conn: Greenwood Press. с. 95. ISBN .
- Florkin M (March 1957). [Discovery of pepsin by Theodor Schwann]. Revue Médicale de Liège (фр.). 12 (5): 139—44. PMID 13432398.
- Harper D. Pepsin. .
- πέψις, πέπτειν. Liddell, Henry George; ; A Greek–English Lexicon at the .
- Fruton JS (June 2002). A history of pepsin and related enzymes. The Quarterly Review of Biology. 77 (2): 127—47. doi:10.1086/340729. JSTOR 3071644. PMID 12089768. S2CID 24979344.
- Northrop JH (May 1929). Crystalline pepsin. Science. 69 (1796): 580. Bibcode:1929Sci....69..580N. doi:10.1126/science.69.1796.580. PMID 17758437.
Джерела
- ПЕПСИН //Фармацевтична енциклопедія
- Коротько Г. Ф. Шлункове травлення. Краснодар, 2007. — 256 с .
- Коротько Г. Ф. Шлункове травлення в технологічному ракурсі. — Кубанський науковий медичний вісник. 2006, № 7—8 (88—89). — С. 17—22.
Вікіпедія, Українська, Україна, книга, книги, бібліотека, стаття, читати, завантажити, безкоштовно, безкоштовно завантажити, mp3, відео, mp4, 3gp, jpg, jpeg, gif, png, малюнок, музика, пісня, фільм, книга, гра, ігри, мобільний, телефон, android, ios, apple, мобільний телефон, samsung, iphone, xiomi, xiaomi, redmi, honor, oppo, nokia, sonya, mi, ПК, web, Інтернет
Pepsi n vid grec pepsis travlennya 3 4 23 1 proteaza travnoyi sistemi hrebetnih sho vidilyayetsya shlunku z metoyu peretvorennya bilkiv yizhi na peptidi Pepsin Pershovidkrivach abo vinahidnikTeodor Shvann Molekulyarna funkciyad 2 Nomer fermentu EC3 4 23 1 Pepsin u Vikishovishi Pepsin v kompleksi z Pepsin buv vpershe vidkritij Teodorom Shvannom v 1836 roci i buv pershim vidkritim fermentom tvarin Shvann pridumav svoyu nazvu vid greckogo slova pepsis pepsis sho oznachaye travlennya vid peptein peptein peretravlyuvati Kislotnoyu rechovinoyu yaka zdatna peretvoryuvati produkti na osnovi azotu u vodorozchinnij material bulo viznacheno pepsin U 1928 roci vin stav odnim iz pershih fermentiv yaki buli kristalizovani koli Dzhon H Nortrop kristalizuvav jogo za dopomogoyu dializu filtraciyi ta oholodzhennya Zagalni vidomostiPepsin Pepsinum ferment shlunkovogo soku Molekulyarna masa 35 000 Molekula pepsinu skladayetsya z 340 aminokislotnih zalishkiv Pepsin gidrolizuye bilki do peptidiv Optimalnu diyu maye pri pH blizko 2 0 Poperednik pepsinu pepsinogen sho viroblyayetsya klitinami slizovoyi obolonki shlunka peretvoryuyetsya na pepsin u prisutnosti solyanoyi kisloti yaka mistitsya v shlunkovomu soku Neaktivnij poperednik Pepsinu pepsinogen sho viroblyayetsya klitinami slizovoyi obolonki fundalnoyi chastini shlunka peretvoryuyetsya na pepsin u prisutnosti solyanoyi kisloti sho mistitsya v shlunkovomu soku Proces aktivaciyi protikaye avtokatalitichno z maksimalnoyu shvidkistyu pri pH 2 Vid N kincevoyi dilyanki molekuli pepsinogena vidsheplyuyetsya kilka peptidiv iz zagalnoyu masoyu 8000 Pepsin globulyarnij bilok iz molekulyarnoyu masoyu blizko 34 500 Molekula pepsinu polipeptidnij lancyug sho skladayetsya z 340 aminokislot mistit tri disulfidni zv yazki S S i fosfornu kislotu Pepsin endopeptidaza tobto ferment yakij rozsheplyuye centralni peptidni zv yazki v molekulah bilkiv i peptidiv krim keratiniv ta inshih skleroproteiniv z utvorennyam prostishih peptidiv i vilnih aminokislot Z najbilshoyu shvidkistyu pepsin gidrolizuye peptidni zv yazki utvoreni aromatichnimi aminokislotami tirozinom i fenilalaninom prote na vidminu vid inshih proteolitichnih fermentiv tripsina i suvoroyu specifichnistyu ne volodiye Pepsin vikoristovuyut v laboratoriyah dlya vivchennya pervinnoyi strukturi bilkiv v i pri likuvanni deyakih zahvoryuvan shlunkovo kishkovogo traktu Prirodnim ingibitorom pepsinu ye pepstatin Rol pepsinu v travlenniPepsini vidigrayut znachnu rol v travlenni u ssavciv u tomu chisli u lyudini buduchi fermentom vikonuyuchim odin iz vazhlivih etapiv u lancyuzhku peretvoren bilkiv yizhi na aminokisloti Zalozami shlunku pepsin viroblyayetsya v neaktivnomu viglyadi perehodit v aktivnu formu pri vplivi na nogo solyanoyi kisloti Pepsin diye tilki v kislomu seredovishi shlunka i pri popadanni v luzhne seredovishe dvanadcyatipaloyi kishki staye neaktivnim Pepsin viroblyayetsya golovnimi klitinami zaloz dna i tila shlunka U cholovikiv debit pepsinu stanovit vid 20 do 35 mg na godinu bazalna sekreciya do 60 80 mg na godinu sekreciya stimulovana pentagastrinom maksimalna U zhinok na 25 30 menshe Golovnimi klitinami pepsin sekretuyetsya rezervuyetsya i vivoditsya v neaktivnij formi u viglyadi profermenta Peretvorennya v pepsin vidbuvayetsya v rezultati vidsheplennya z N kincevoyi dilyanki pepsinogena kilkoh peptidiv odin iz yakih vidigraye rol ingibitora Proces aktivaciyi jde v kilka stadij i katalizuyetsya solyanoyu kislotoyu shlunkovogo soku i samim pepsinom avtokataliz Pepsin zabezpechuye dezagregaciyu bilkiv sho pereduye yih gidrolizovi j polegshuye jogo Yak katalizator vin volodiye proteaznoyu j peptidaznayu diyeyu Proteolitichna aktivnist pepsinu sposterigayetsya pri pH lt 6 dosyagayuchi maksimumu pri pH 1 5 2 0 Pri comu odin gram pepsinu za dvi godini mozhe rozsheplyuvati 50 kg yayechnogo albumina zvurdzhuvati 100 000 l moloka rozchinyati 2000 l zhelatinu Geni pepsinogeniv u lyudiniU lyudini nayavno 3 geni pepsinogeniv A PGA3 PGA4 PGA5 ta gen gastriksinu pepsinogenu C PrimitkiTh Schwann Ueber das Wesen des Verdauungsprocesses Ann Phys Berlin Leipzig Wiley VCH Verlag 1836 Vol 114 vip 6 S 358 364 270 s ISSN 0003 3804 1521 3889 doi 10 1002 ANDP 18361140612 d Track Q275655d Track Q463360d Track Q112242657 InterPro release 2019 Nov 12 2019 11 12 2019 d Track Q77546004 Asimov I 1980 A short history of biology Westport Conn Greenwood Press s 95 ISBN 9780313225833 Florkin M March 1957 Discovery of pepsin by Theodor Schwann Revue Medicale de Liege fr 12 5 139 44 PMID 13432398 Harper D Pepsin pepsis peptein Liddell Henry George A Greek English Lexicon at the Fruton JS June 2002 A history of pepsin and related enzymes The Quarterly Review of Biology 77 2 127 47 doi 10 1086 340729 JSTOR 3071644 PMID 12089768 S2CID 24979344 Northrop JH May 1929 Crystalline pepsin Science 69 1796 580 Bibcode 1929Sci 69 580N doi 10 1126 science 69 1796 580 PMID 17758437 DzherelaPEPSIN Farmacevtichna enciklopediya Korotko G F Shlunkove travlennya Krasnodar 2007 256 s ISBN 5 93730 003 3 Korotko G F Shlunkove travlennya v tehnologichnomu rakursi Kubanskij naukovij medichnij visnik 2006 7 8 88 89 S 17 22