Azərbaycanca AzərbaycancaБеларускі БеларускіDansk DanskDeutsch DeutschEspañola EspañolaFrançais FrançaisIndonesia IndonesiaItaliana Italiana日本語 日本語Қазақ ҚазақLietuvos LietuvosNederlands NederlandsPortuguês PortuguêsРусский Русскийසිංහල සිංහලแบบไทย แบบไทยTürkçe TürkçeУкраїнська Українська中國人 中國人United State United StateAfrikaans Afrikaans
Підтримка
www.wikidata.uk-ua.nina.az

Мітохондріальна цистеїн десульфураза англ NFS1 cysteine desulfurase білок який кодується геном NFS1 розташованим у людей

NFS1

NFS1

Мітохондріальна цистеїн-десульфураза (англ. NFS1, cysteine desulfurase) – білок, який кодується геном NFS1, розташованим у людей на довгому плечі 20-ї хромосоми. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 457 амінокислот, а молекулярна маса — 50 196.

NFS1
Ідентифікатори
Символи NFS1, IscS, NIFS, HUSSY-08, NFS1 cysteine desulfurase, cysteine desulfurase, COXPD52
Зовнішні ІД OMIM: 603485 MGI: 1316706 HomoloGene: 5463 GeneCards: NFS1
Шаблон експресії
image
Більше даних
Ортологи
Види Людина Миша
Entrez
9054
18041
Ensembl
ENSG00000244005
ENSMUSG00000027618
UniProt
Q9Y697
Q9Z1J3
RefSeq (мРНК)
NM_001198989
NM_021100
NM_181679
NM_010911
RefSeq (білок)
NP_001185918
NP_066923
NP_035041
Локус (UCSC) Хр. 20: 35.67 – 35.7 Mb Хр. 2: 155.97 – 155.99 Mb
PubMed search
Вікідані
Див./Ред. для людейДив./Ред. для мишей

Цей білок за функцією належить до трансфераз. Білок має сайт для зв'язування з іоном заліза, піридоксаль-фосфатом, залізо-сірчаною групою. Локалізований у цитоплазмі, ядрі, мітохондрії.

Залізно-сульфурні кластери (Fe–S кластери) необхідні для функціонування багатьох клітинних ензимів. NFS1 бере безпосередню участь у синтезі (біогенезі) цих кластерів, генеруючи неорганічну сірку, потрібну для їх утворення. Джерелом сірки є цистеїн. NFS1 віднімає атом сірки від молекули цистеїну, внаслідок чого той перетворюється на аланін.

Послідовність амінокислот
1020304050
MLLRAAWRRAAVAVTAAPGPKPAAPTRGLRLRVGDRAPQSAVPADTAAAP
EVGPVLRPLYMDVQATTPLDPRVLDAMLPYLINYYGNPHSRTHAYGWESE
AAMERARQQVASLIGADPREIIFTSGATESNNIAIKGVARFYRSRKKHLI
TTQTEHKCVLDSCRSLEAEGFQVTYLPVQKSGIIDLKELEAAIQPDTSLV
SVMTVNNEIGVKQPIAEIGRICSSRKVYFHTDAAQAVGKIPLDVNDMKID
LMSISGHKIYGPKGVGAIYIRRRPRVRVEALQSGGGQERGMRSGTVPTPL
VVGLGAACEVAQQEMEYDHKRISKLSERLIQNIMKSLPDVVMNGDPKHHY
PGCINLSFAYVEGESLLMALKDVALSSGSACTSASLEPSYVLRAIGTDED
LAHSSIRFGIGRFTTEEEVDYTVEKCIQHVKRLREMSPLWEMVQDGIDLK
SIKWTQH

Див. також

Примітки

  1. Human PubMed Reference:.
  2. Mouse PubMed Reference:.
  3. (англ.) . Архів оригіналу за 13 лютого 2018. Процитовано 12 лютого 2018.
  4. Biederbick A, Stehling O, Rosser R, Niggemeyer B, Nakai Y, Elsasser HP, Lill R (Jul 2006). Role of human mitochondrial Nfs1 in cytosolic iron-sulfur protein biogenesis and iron regulation. Mol Cell Biol. Т. 26, № 15. с. 5675—87. doi:10.1128/MCB.00112-06. PMC 1592756. PMID 16847322.
  5. Entrez Gene: NFS1 NFS1 nitrogen fixation 1 homolog (S. cerevisiae).
  6. Land T, Rouault TA (Jan 1999). Targeting of a human iron-sulfur cluster assembly enzyme, nifs, to different subcellular compartments is regulated through alternative AUG utilization. Mol Cell. Т. 2, № 6. с. 807—15. doi:10.1016/S1097-2765(00)80295-6. PMID 9885568.
  7. (англ.) . Архів оригіналу за 13 лютого 2018. Процитовано 12 лютого 2018.

Література

  • Land T., Rouault T.A. (1998). Targeting of a human iron-sulfur cluster assembly enzyme, nifs, to different subcellular compartments is regulated through alternative AUG utilization. Mol. Cell. 2: 807—815. PMID 9885568 DOI:10.1016/S1097-2765(00)80295-6
  • The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
  • Tong W.-H., Rouault T. (2000). Distinct iron-sulfur cluster assembly complexes exist in the cytosol and mitochondria of human cells. EMBO J. 19: 5692—5700. PMID 11060020 DOI:10.1093/emboj/19.21.5692
  • Marelja Z., Stoecklein W., Nimtz M., Leimkuehler S. (2008). A novel role for human Nfs1 in the cytoplasm: Nfs1 acts as a sulfur donor for MOCS3, a protein involved in molybdenum cofactor biosynthesis. J. Biol. Chem. 283: 25178—25185. PMID 18650437 DOI:10.1074/jbc.M804064200
  • Shi Y., Ghosh M.C., Tong W.H., Rouault T.A. (2009). Human ISD11 is essential for both iron-sulfur cluster assembly and maintenance of normal cellular iron homeostasis. Hum. Mol. Genet. 18: 3014—3025. PMID 19454487 DOI:10.1093/hmg/ddp239
  • Shan Y., Cortopassi G. (2016). Mitochondrial Hspa9/Mortalin regulates erythroid differentiation via iron-sulfur cluster assembly. Mitochondrion. 26: 94—103. PMID 26702583 DOI:10.1016/j.mito.2015.12.005


image Це незавершена стаття про білки.
Ви можете проєкту, виправивши або дописавши її.
На цю статтю не посилаються інші статті Вікіпедії.
Будь ласка розставте посилання відповідно до .

Вікіпедія, Українська, Україна, книга, книги, бібліотека, стаття, читати, завантажити, безкоштовно, безкоштовно завантажити, mp3, відео, mp4, 3gp, jpg, jpeg, gif, png, малюнок, музика, пісня, фільм, книга, гра, ігри, мобільний, телефон, android, ios, apple, мобільний телефон, samsung, iphone, xiomi, xiaomi, redmi, honor, oppo, nokia, sonya, mi, ПК, web, Інтернет

Mitohondrialna cisteyin desulfuraza angl NFS1 cysteine desulfurase bilok yakij koduyetsya genom NFS1 roztashovanim u lyudej na dovgomu plechi 20 yi hromosomi Dovzhina polipeptidnogo lancyuga bilka stanovit 457 aminokislot a molekulyarna masa 50 196 NFS1IdentifikatoriSimvoliNFS1 IscS NIFS HUSSY 08 NFS1 cysteine desulfurase cysteine desulfurase COXPD52Zovnishni ID OMIM 603485 MGI 1316706 HomoloGene 5463 GeneCards NFS1Ontologiya genaMolekulyarna funkciya transferase activity protein homodimerization activity iron sulfur cluster binding zv yazuvannya z ionom metalu GO 0001948 GO 0016582 protein binding katalitichna aktivnist pyridoxal phosphate binding cysteine desulfurase activityKlitinna komponenta gialoplazma nukleoplazma klitinne yadro citoplazma mitohondriya mitohondrialnij matriksBiologichnij proces molybdopterin cofactor biosynthetic process 2Fe 2S cluster assembly Mo molybdopterin cofactor biosynthetic process sulfur amino acid metabolic process small molecule metabolic process iron incorporation into metallo sulfur cluster GO 0034622 protein containing complex assembly iron sulfur cluster assemblyDzherela Amigo QuickGOShablon ekspresiyiBilshe danihOrtologiVidi Lyudina MishaEntrez9054 18041Ensembl ENSG00000244005 ENSMUSG00000027618UniProt Q9Y697 Q9Z1J3RefSeq mRNK NM 001198989 NM 021100 NM 181679NM 010911RefSeq bilok NP 001185918 NP 066923NP 035041Lokus UCSC Hr 20 35 67 35 7 MbHr 2 155 97 155 99 MbPubMed searchVikidaniDiv Red dlya lyudejDiv Red dlya mishej Cej bilok za funkciyeyu nalezhit do transferaz Bilok maye sajt dlya zv yazuvannya z ionom zaliza piridoksal fosfatom zalizo sirchanoyu grupoyu Lokalizovanij u citoplazmi yadri mitohondriyi Zalizno sulfurni klasteri Fe S klasteri neobhidni dlya funkcionuvannya bagatoh klitinnih enzimiv NFS1 bere bezposerednyu uchast u sintezi biogenezi cih klasteriv generuyuchi neorganichnu sirku potribnu dlya yih utvorennya Dzherelom sirki ye cisteyin NFS1 vidnimaye atom sirki vid molekuli cisteyinu vnaslidok chogo toj peretvoryuyetsya na alanin Poslidovnist aminokislot1020304050 MLLRAAWRRAAVAVTAAPGPKPAAPTRGLRLRVGDRAPQSAVPADTAAAP EVGPVLRPLYMDVQATTPLDPRVLDAMLPYLINYYGNPHSRTHAYGWESE AAMERARQQVASLIGADPREIIFTSGATESNNIAIKGVARFYRSRKKHLI TTQTEHKCVLDSCRSLEAEGFQVTYLPVQKSGIIDLKELEAAIQPDTSLV SVMTVNNEIGVKQPIAEIGRICSSRKVYFHTDAAQAVGKIPLDVNDMKID LMSISGHKIYGPKGVGAIYIRRRPRVRVEALQSGGGQERGMRSGTVPTPL VVGLGAACEVAQQEMEYDHKRISKLSERLIQNIMKSLPDVVMNGDPKHHY PGCINLSFAYVEGESLLMALKDVALSSGSACTSASLEPSYVLRAIGTDED LAHSSIRFGIGRFTTEEEVDYTVEKCIQHVKRLREMSPLWEMVQDGIDLK SIKWTQH A Alanin C Cisteyin D Asparaginova kislota E Glutaminova kislota F Fenilalanin G Glicin H Gistidin I Izolejcin K Lizin L Lejcin M Metionin N Asparagin P Prolin Q Glutamin R Arginin S Serin T Treonin V Valin W Triptofan Y TirozinDiv takozhHromosoma 20PrimitkiHuman PubMed Reference Mouse PubMed Reference angl Arhiv originalu za 13 lyutogo 2018 Procitovano 12 lyutogo 2018 Biederbick A Stehling O Rosser R Niggemeyer B Nakai Y Elsasser HP Lill R Jul 2006 Role of human mitochondrial Nfs1 in cytosolic iron sulfur protein biogenesis and iron regulation Mol Cell Biol T 26 15 s 5675 87 doi 10 1128 MCB 00112 06 PMC 1592756 PMID 16847322 Entrez Gene NFS1 NFS1 nitrogen fixation 1 homolog S cerevisiae Land T Rouault TA Jan 1999 Targeting of a human iron sulfur cluster assembly enzyme nifs to different subcellular compartments is regulated through alternative AUG utilization Mol Cell T 2 6 s 807 15 doi 10 1016 S1097 2765 00 80295 6 PMID 9885568 angl Arhiv originalu za 13 lyutogo 2018 Procitovano 12 lyutogo 2018 LiteraturaLand T Rouault T A 1998 Targeting of a human iron sulfur cluster assembly enzyme nifs to different subcellular compartments is regulated through alternative AUG utilization Mol Cell 2 807 815 PMID 9885568 DOI 10 1016 S1097 2765 00 80295 6 The status quality and expansion of the NIH full length cDNA project the Mammalian Gene Collection MGC Genome Res 14 2121 2127 2004 PMID 15489334 DOI 10 1101 gr 2596504 Tong W H Rouault T 2000 Distinct iron sulfur cluster assembly complexes exist in the cytosol and mitochondria of human cells EMBO J 19 5692 5700 PMID 11060020 DOI 10 1093 emboj 19 21 5692 Marelja Z Stoecklein W Nimtz M Leimkuehler S 2008 A novel role for human Nfs1 in the cytoplasm Nfs1 acts as a sulfur donor for MOCS3 a protein involved in molybdenum cofactor biosynthesis J Biol Chem 283 25178 25185 PMID 18650437 DOI 10 1074 jbc M804064200 Shi Y Ghosh M C Tong W H Rouault T A 2009 Human ISD11 is essential for both iron sulfur cluster assembly and maintenance of normal cellular iron homeostasis Hum Mol Genet 18 3014 3025 PMID 19454487 DOI 10 1093 hmg ddp239 Shan Y Cortopassi G 2016 Mitochondrial Hspa9 Mortalin regulates erythroid differentiation via iron sulfur cluster assembly Mitochondrion 26 94 103 PMID 26702583 DOI 10 1016 j mito 2015 12 005 Ce nezavershena stattya pro bilki Vi mozhete dopomogti proyektu vipravivshi abo dopisavshi yiyi Na cyu stattyu ne posilayutsya inshi statti Vikipediyi Bud laska rozstavte posilannya vidpovidno do prijnyatih rekomendacij

Дата публікації:
Топ