Azərbaycanca AzərbaycancaБеларускі БеларускіDansk DanskDeutsch DeutschEspañola EspañolaFrançais FrançaisIndonesia IndonesiaItaliana Italiana日本語 日本語Қазақ ҚазақLietuvos LietuvosNederlands NederlandsPortuguês PortuguêsРусский Русскийසිංහල සිංහලแบบไทย แบบไทยTürkçe TürkçeУкраїнська Українська中國人 中國人United State United StateAfrikaans Afrikaans
Підтримка
www.wikidata.uk-ua.nina.az

Супероксиддисмутаза 1 англ Superoxide dismutase 1 soluble білок який кодується геном SOD1 розташованим у людей на коротк

SOD1

SOD1

Супероксиддисмутаза-1 (англ. Superoxide dismutase 1, soluble) – білок, який кодується геном SOD1, розташованим у людей на короткому плечі 21-ї хромосоми. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 154 амінокислот, а молекулярна маса — 15 936.

Супероксиддисмутаза-1
image
Наявні структури
PDBПошук ортологів: PDBe RCSB
Ідентифікатори
Символи SOD1, ALS, ALS1, HEL-S-44, IPOA, SOD, hSod1, homodimer, superoxide dismutase 1, soluble, superoxide dismutase 1, STAHP
Зовнішні ІД OMIM: 147450 MGI: 98351 HomoloGene: 392 GeneCards: SOD1
Пов'язані генетичні захворювання
amyotrophic lateral sclerosis type 1, familial amyotrophic lateral sclerosis, sporadic amyotrophic lateral sclerosis, бічний аміотрофічний склероз
Шаблон експресії
image
Більше даних
Ортологи
Види Людина Миша
Entrez
6647
20655
Ensembl
ENSG00000142168
ENSMUSG00000022982
UniProt
P00441
P08228
RefSeq (мРНК)
NM_000454
NM_011434
RefSeq (білок)
NP_000445
NP_035564
Локус (UCSC) Хр. 21: 31.66 – 31.67 Mb Хр. 16: 90.02 – 90.02 Mb
PubMed search
Вікідані
Див./Ред. для людейДив./Ред. для мишей
Послідовність амінокислот
1020304050
MATKAVCVLKGDGPVQGIINFEQKESNGPVKVWGSIKGLTEGLHGFHVHE
FGDNTAGCTSAGPHFNPLSRKHGGPKDEERHVGDLGNVTADKDGVADVSI
EDSVISLSGDHCIIGRTLVVHEKADDLGKGGNEESTKTGNAGSRLACGVI
GIAQ

Цей білок за функціями належить до оксидоредуктаз, антиоксидантів. Білок має сайт для зв'язування з іоном міді, іонами металів, іоном цинку. Локалізований у цитоплазмі, ядрі, мітохондрії.

Література

  • Sherman L., Dafni N., Lieman-Hurwitz J., Groner Y. (1983). Nucleotide sequence and expression of human chromosome 21-encoded superoxide dismutase mRNA. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 80: 5465—5469. PMID 6577438 DOI:10.1073/pnas.80.18.5465
  • The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
  • Jabusch J.R., Farb D.L., Kerschensteiner D.A., Deutsch H.F. (1980). Some sulfhydryl properties and primary structure of human erythrocyte superoxide dismutase. Biochemistry. 19: 2310—2316. PMID 6770891 DOI:10.1021/bi00552a005
  • Kostrzewa M., Daamian M., Mueller U. (1996). Superoxide dismutase 1: identification of a novel mutation in a case of familial amyotrophic lateral sclerosis. Hum. Genet. 98: 48—50. PMID 8682505 DOI:10.1007/s004390050157
  • Medinas D.B., Gozzo F.C., Santos L.F., Iglesias A.H., Augusto O. (2010). A ditryptophan cross-link is responsible for the covalent dimerization of human superoxide dismutase 1 during its bicarbonate-dependent peroxidase activity. Free Radic. Biol. Med. 49: 1046—1053. PMID 20600836 DOI:10.1016/j.freeradbiomed.2010.06.018
  • Marin E.P., Derakhshan B., Lam T.T., Davalos A., Sessa W.C. (2012). Endothelial cell palmitoylproteomic identifies novel lipid-modified targets and potential substrates for protein acyl transferases. Circ. Res. 110: 1336—1344. PMID 22496122 DOI:10.1161/CIRCRESAHA.112.269514

Примітки

  1. Захворювання, генетично пов'язані з Супероксиддисмутаза-1 переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
  2. Human PubMed Reference:.
  3. Mouse PubMed Reference:.
  4. (англ.) . Архів оригіналу за 28 серпня 2017. Процитовано 30 січня 2017.
  5. (англ.) . Архів оригіналу за 31 грудня 2016. Процитовано 30 січня 2017.

Див. також

image Це незавершена стаття про білки.
Ви можете проєкту, виправивши або дописавши її.

Вікіпедія, Українська, Україна, книга, книги, бібліотека, стаття, читати, завантажити, безкоштовно, безкоштовно завантажити, mp3, відео, mp4, 3gp, jpg, jpeg, gif, png, малюнок, музика, пісня, фільм, книга, гра, ігри, мобільний, телефон, android, ios, apple, мобільний телефон, samsung, iphone, xiomi, xiaomi, redmi, honor, oppo, nokia, sonya, mi, ПК, web, Інтернет

Superoksiddismutaza 1 angl Superoxide dismutase 1 soluble bilok yakij koduyetsya genom SOD1 roztashovanim u lyudej na korotkomu plechi 21 yi hromosomi Dovzhina polipeptidnogo lancyuga bilka stanovit 154 aminokislot a molekulyarna masa 15 936 Superoksiddismutaza 1Nayavni strukturiPDBPoshuk ortologiv PDBe RCSBSpisok kodiv PDB1AZV 1BA9 1DSW 1FUN 1HL4 1HL5 1KMG 1L3N 1MFM 1N18 1N19 1OEZ 1OZT 1OZU 1P1V 1PTZ 1PU0 1RK7 1SOS 1SPD 1UXL 1UXM 2AF2 2C9S 2C9U 2C9V 2GBT 2GBU 2GBV 2LU5 2MP3 2NNX 2R27 2V0A 2VR6 2VR7 2VR8 2WKO 2WYT 2WYZ 2WZ0 2WZ5 2WZ6 2XJK 2XJL 2ZKW 2ZKX 2ZKY 3CQP 3CQQ 3ECU 3ECV 3ECW 3GQF 3GTV 3GZO 3GZP 3GZQ 3H2P 3H2Q 3HFF 3K91 3KH3 3KH4 3LTV 3QQD 3RE0 3T5W 4A7G 4A7Q 4A7S 4A7T 4A7U 4A7V 4B3E 4BCY 4BCZ 4BD4 4FF9 4MCM 4MCN 4NIN 4NIP 4OH2 4XCRIdentifikatoriSimvoliSOD1 ALS ALS1 HEL S 44 IPOA SOD hSod1 homodimer superoxide dismutase 1 soluble superoxide dismutase 1 STAHPZovnishni ID OMIM 147450 MGI 98351 HomoloGene 392 GeneCards SOD1Pov yazani genetichni zahvoryuvannyaamyotrophic lateral sclerosis type 1 familial amyotrophic lateral sclerosis sporadic amyotrophic lateral sclerosis bichnij amiotrofichnij sklerozOntologiya genaMolekulyarna funkciya zv yazuvannya z ionom metalu enzyme binding oxidoreductase activity superoxide dismutase activity protein homodimerization activity zinc ion binding GO 0001948 GO 0016582 protein binding copper ion binding protein phosphatase 2B binding chaperone binding antioxidant activity identical protein binding superoxide dismutase copper chaperone activityKlitinna komponenta citoplazma gialoplazma mitohondrialnij mizhmembrannij prostir extracellular region mitohondriya neuron projection dendrite cytoplasm dense core granule klitinne yadro myelin sheath peroksisoma lizosoma ekzosoma GO 0005578 Pozaklitinna matricya klitinna membrana secretory granule nukleoplazma neuronal cell body mitohondrialnij matriks GO 0016023 cytoplasmic vesicle axon cytoplasm mizhklitinnij prostir GO 0009327 protein containing complexBiologichnij proces GO 1904089 negative regulation of neuron apoptotic process muscle cell cellular homeostasis response to copper ion placenta development response to amphetamine GO 0048554 positive regulation of catalytic activity response to heat response to organic substance anterograde axonal transport Spermatogenez response to ethanol neurofilament cytoskeleton organization heart contraction embryo implantation locomotory behavior thymus development removal of superoxide radicals GO 0043087 GO 0032313 GO 0032319 GO 0032314 GO 0043088 regulation of GTPase activity transmission of nerve impulse GO 1904576 response to antibiotic myeloid cell homeostasis GO 0001306 response to oxidative stress reactive oxygen species metabolic process regulation of T cell differentiation in thymus retina homeostasis response to nutrient levels hydrogen peroxide biosynthetic process regulation of protein kinase activity negative regulation of cholesterol biosynthetic process cellular response to potassium ion retrograde axonal transport glutathione metabolic process response to antipsychotic drug negative regulation of apoptotic process cellular response to cadmium ion response to carbon monoxide regulation of blood pressure response to axon injury relaxation of vascular associated smooth muscle ovarian follicle development cellular response to ATP response to hydrogen peroxide superoxide metabolic process peripheral nervous system myelin maintenance response to superoxide GO 0032737 positive regulation of cytokine production regulation of multicellular organism growth GO 0010260 starinnya lyudini platelet degranulation sluh superoxide anion generation auditory receptor cell stereocilium organization regulation of mitochondrial membrane potential positive regulation of oxidative stress induced intrinsic apoptotic signaling pathway positive regulation of apoptotic process positive regulation of superoxide anion generation regulation of organ growth cellular iron ion homeostasis GO 0001315 response to reactive oxygen species cellular response to oxidative stress interleukin 12 mediated signaling pathway negative regulation of inflammatory response positive regulation of phagocytosisDzherela Amigo QuickGOShablon ekspresiyiBilshe danihOrtologiVidi Lyudina MishaEntrez6647 20655Ensembl ENSG00000142168 ENSMUSG00000022982UniProt P00441 P08228RefSeq mRNK NM 000454NM 011434RefSeq bilok NP 000445NP 035564Lokus UCSC Hr 21 31 66 31 67 MbHr 16 90 02 90 02 MbPubMed searchVikidaniDiv Red dlya lyudejDiv Red dlya mishejPoslidovnist aminokislot1020304050MATKAVCVLKGDGPVQGIINFEQKESNGPVKVWGSIKGLTEGLHGFHVHEFGDNTAGCTSAGPHFNPLSRKHGGPKDEERHVGDLGNVTADKDGVADVSIEDSVISLSGDHCIIGRTLVVHEKADDLGKGGNEESTKTGNAGSRLACGVIGIAQA Alanin C Cisteyin D Asparaginova kislota E Glutaminova kislota F Fenilalanin G Glicin H Gistidin I Izolejcin K Lizin L Lejcin M Metionin N Asparagin P Prolin Q Glutamin R Arginin S Serin T Treonin V Valin W Triptofan Cej bilok za funkciyami nalezhit do oksidoreduktaz antioksidantiv Bilok maye sajt dlya zv yazuvannya z ionom midi ionami metaliv ionom cinku Lokalizovanij u citoplazmi yadri mitohondriyi LiteraturaSherman L Dafni N Lieman Hurwitz J Groner Y 1983 Nucleotide sequence and expression of human chromosome 21 encoded superoxide dismutase mRNA Proc Natl Acad Sci U S A 80 5465 5469 PMID 6577438 DOI 10 1073 pnas 80 18 5465 The status quality and expansion of the NIH full length cDNA project the Mammalian Gene Collection MGC Genome Res 14 2121 2127 2004 PMID 15489334 DOI 10 1101 gr 2596504 Jabusch J R Farb D L Kerschensteiner D A Deutsch H F 1980 Some sulfhydryl properties and primary structure of human erythrocyte superoxide dismutase Biochemistry 19 2310 2316 PMID 6770891 DOI 10 1021 bi00552a005 Kostrzewa M Daamian M Mueller U 1996 Superoxide dismutase 1 identification of a novel mutation in a case of familial amyotrophic lateral sclerosis Hum Genet 98 48 50 PMID 8682505 DOI 10 1007 s004390050157 Medinas D B Gozzo F C Santos L F Iglesias A H Augusto O 2010 A ditryptophan cross link is responsible for the covalent dimerization of human superoxide dismutase 1 during its bicarbonate dependent peroxidase activity Free Radic Biol Med 49 1046 1053 PMID 20600836 DOI 10 1016 j freeradbiomed 2010 06 018 Marin E P Derakhshan B Lam T T Davalos A Sessa W C 2012 Endothelial cell palmitoylproteomic identifies novel lipid modified targets and potential substrates for protein acyl transferases Circ Res 110 1336 1344 PMID 22496122 DOI 10 1161 CIRCRESAHA 112 269514PrimitkiZahvoryuvannya genetichno pov yazani z Superoksiddismutaza 1 pereglyanuti redaguvati posilannya na VikiDanih Human PubMed Reference Mouse PubMed Reference angl Arhiv originalu za 28 serpnya 2017 Procitovano 30 sichnya 2017 angl Arhiv originalu za 31 grudnya 2016 Procitovano 30 sichnya 2017 Div takozhHromosoma 21Ce nezavershena stattya pro bilki Vi mozhete dopomogti proyektu vipravivshi abo dopisavshi yiyi

Дата публікації:
Топ