HSPA8 – ген, що кодує білок англ. Heat shock protein family A (Hsp70) member 8 і розташований у людей на короткому плечі 11-ї хромосоми. Довжина поліпептидного ланцюга кодованого геном білка становить 646 амінокислот, а молекулярна маса — 70 898.
HSPA8 | |||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| |||||||||||||||||
Ідентифікатори | |||||||||||||||||
Символи | HSPA8, HEL-33, HEL-S-72p, HSC54, HSC70, HSC71, HSP71, HSP73, HSPA10, LAP-1, LAP1, NIP71, heat shock protein family A (Hsp70) member 8 | ||||||||||||||||
Зовнішні ІД | OMIM: 600816 MGI: 105384 HomoloGene: 68524 GeneCards: HSPA8 | ||||||||||||||||
| |||||||||||||||||
Шаблон експресії | |||||||||||||||||
Більше даних | |||||||||||||||||
Ортологи | |||||||||||||||||
Види | Людина | Миша | |||||||||||||||
Entrez |
|
| |||||||||||||||
Ensembl |
|
| |||||||||||||||
UniProt |
|
| |||||||||||||||
RefSeq (мРНК) |
|
| |||||||||||||||
RefSeq (білок) |
|
| |||||||||||||||
Локус (UCSC) | Хр. 11: 123.06 – 123.06 Mb | Хр. 9: 40.71 – 40.72 Mb | |||||||||||||||
PubMed search | |||||||||||||||||
Вікідані | |||||||||||||||||
|
10 | 20 | 30 | 40 | 50 | ||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|
MSKGPAVGID | LGTTYSCVGV | FQHGKVEIIA | NDQGNRTTPS | YVAFTDTERL | ||||
IGDAAKNQVA | MNPTNTVFDA | KRLIGRRFDD | AVVQSDMKHW | PFMVVNDAGR | ||||
PKVQVEYKGE | TKSFYPEEVS | SMVLTKMKEI | AEAYLGKTVT | NAVVTVPAYF | ||||
NDSQRQATKD | AGTIAGLNVL | RIINEPTAAA | IAYGLDKKVG | AERNVLIFDL | ||||
GGGTFDVSIL | TIEDGIFEVK | STAGDTHLGG | EDFDNRMVNH | FIAEFKRKHK | ||||
KDISENKRAV | RRLRTACERA | KRTLSSSTQA | SIEIDSLYEG | IDFYTSITRA | ||||
RFEELNADLF | RGTLDPVEKA | LRDAKLDKSQ | IHDIVLVGGS | TRIPKIQKLL | ||||
QDFFNGKELN | KSINPDEAVA | YGAAVQAAIL | SGDKSENVQD | LLLLDVTPLS | ||||
LGIETAGGVM | TVLIKRNTTI | PTKQTQTFTT | YSDNQPGVLI | QVYEGERAMT | ||||
KDNNLLGKFE | LTGIPPAPRG | VPQIEVTFDI | DANGILNVSA | VDKSTGKENK | ||||
ITITNDKGRL | SKEDIERMVQ | EAEKYKAEDE | KQRDKVSSKN | SLESYAFNMK | ||||
ATVEDEKLQG | KINDEDKQKI | LDKCNEIINW | LDKNQTAEKE | EFEHQQKELE | ||||
KVCNPIITKL | YQSAGGMPGG | MPGGFPGGGA | PPSGGASSGP | TIEEVD |
Кодований геном білок за функціями належить до шаперонів, репресорів. Задіяний у таких біологічних процесах як взаємодія хазяїн-вірус, процесінг мРНК, сплайсінг мРНК, відповідь на стрес, транскрипція, регуляція транскрипції. Білок має сайт для зв'язування з АТФ, нуклеотидами. Локалізований у клітинній мембрані, цитоплазмі, ядрі, мембрані.
Література
- Dworniczak B.P., Mirault M.-E. (1987). Structure and expression of a human gene coding for a 71 kd heat shock 'cognate' protein. Nucleic Acids Res. 15: 5181—5197. PMID 3037489 DOI:10.1093/nar/15.13.5181
- The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
- Egerton M., Moritz R.L., Druker B., Kelso A., Simpson R.J. (1996). Identification of the 70kD heat shock cognate protein (Hsc70) and alpha-actinin-1 as novel phosphotyrosine-containing proteins in T lymphocytes. Biochem. Biophys. Res. Commun. 224: 666—674. PMID 8713105 DOI:10.1006/bbrc.1996.1082
- Cloutier P., Lavallee-Adam M., Faubert D., Blanchette M., Coulombe B. (2013). A newly uncovered group of distantly related lysine methyltransferases preferentially interact with molecular chaperones to regulate their activity. PLoS Genet. 9: E1003210—E1003210. PMID 23349634 DOI:10.1371/journal.pgen.1003210
- Sainis L., Angelidis C., Pagoulatos G.N., Lazaridis L. (2000). HSC70 interactions with SV40 viral proteins differ between permissive and nonpermissive mammalian cells. Cell Stress Chaperones. 5: 132—138. PMID 11147964 DOI:10.1379/1466-1268(2000)005<0132:HIWSVP>2.0.CO;2
- Triantafilou K., Triantafilou M., Dedrick R.L. (2001). A CD14-independent LPS receptor cluster. Nat. Immunol. 2: 338—345. PMID 11276205 DOI:10.1038/86342
Примітки
- Human PubMed Reference:.
- Mouse PubMed Reference:.
- HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:5241 (англ.) . Процитовано 6 лютого 2017.
- (англ.) . Архів оригіналу за 29 грудня 2016. Процитовано 6 лютого 2017.
Див. також
Це незавершена стаття про білки. Ви можете проєкту, виправивши або дописавши її. |
Ця стаття недостатньо чи зовсім не , або категорії, до яких вона належить, не існують. (січень 2024) |
Вікіпедія, Українська, Україна, книга, книги, бібліотека, стаття, читати, завантажити, безкоштовно, безкоштовно завантажити, mp3, відео, mp4, 3gp, jpg, jpeg, gif, png, малюнок, музика, пісня, фільм, книга, гра, ігри, мобільний, телефон, android, ios, apple, мобільний телефон, samsung, iphone, xiomi, xiaomi, redmi, honor, oppo, nokia, sonya, mi, ПК, web, Інтернет
HSPA8 gen sho koduye bilok angl Heat shock protein family A Hsp70 member 8 i roztashovanij u lyudej na korotkomu plechi 11 yi hromosomi Dovzhina polipeptidnogo lancyuga kodovanogo genom bilka stanovit 646 aminokislot a molekulyarna masa 70 898 HSPA8Nayavni strukturiPDBPoshuk ortologiv PDBe RCSB Spisok kodiv PDB3AGY 3AGZ 3ESK 3FZF 3FZH 3FZK 3FZL 3FZM 4HWI 3LDQ 3M3Z 4H5N 4H5R 4H5T 4H5V 4H5W 4KBQIdentifikatoriSimvoliHSPA8 HEL 33 HEL S 72p HSC54 HSC70 HSC71 HSP71 HSP73 HSPA10 LAP 1 LAP1 NIP71 heat shock protein family A Hsp70 member 8Zovnishni ID OMIM 600816 MGI 105384 HomoloGene 68524 GeneCards HSPA8Ontologiya genaMolekulyarna funkciya nucleotide binding heat shock protein binding unfolded protein binding phosphatidylserine binding C3HC4 type RING finger domain binding GO 0001948 GO 0016582 protein binding MHC class II protein complex binding enzyme binding G protein coupled receptor binding ATP binding ubiquitin protein ligase binding ATPase activity RNA binding cadherin binding protein macromolecule adaptor activity protein folding chaperone activity chaperone binding misfolded protein binding clathrin uncoating ATPase activityKlitinna komponenta citoplazma gialoplazma late endosome blood microparticle membrana focal adhesion ubiquitin ligase complex Melanosoma myelin sheath klitinna membrana clathrin sculpted gamma aminobutyric acid transport vesicle membrane vnutrishnoklitinnij Prp19 complex nukleoplazma lysosomal membrane lysosomal lumen yaderce spliceosomal complex lumenal side of lysosomal membrane ekzosoma klitinne yadro presynapse GO 0005578 Pozaklitinna matricya extracellular region mizhklitinnij prostir secretory granule lumen ficolin 1 rich granule lumen lizosoma autophagosome akson dendrit nejrobiologiya terminal bouton presynaptic cytosol postsynaptic cytosol chaperone complex RibonukleoproteyiniBiologichnij proces chaperone mediated autophagy mRNA splicing via spliceosome late endosomal microautophagy GO 0009373 regulation of transcription DNA templated regulation of protein stability regulation of mRNA stability positive regulation of mRNA splicing via spliceosome cellular response to starvation mRNA processing chaperone mediated autophagy translocation complex disassembly transcription DNA templated chaperone cofactor dependent protein refolding regulation of cell cycle regulation of protein complex stability ATP metabolic process response to unfolded protein clathrin coat disassembly zgortannya bilkiv protein refolding regulation of cellular response to heat GO 0022415 viral process GO 0045996 negative regulation of transcription DNA templated GO 0010554 neurotransmitter secretion GO 0106159 regulation of protein containing complex assembly negative regulation of supramolecular fiber organization regulation of protein import Splajsing RNK Metilyuvannya bilkiv neutrophil degranulation modulation by host of viral process positive regulation by host of viral genome replication membrane organization protein targeting to lysosome involved in chaperone mediated autophagy axo dendritic transport vesicle mediated transport cytokine mediated signaling pathway cellular response to heat Unfolded Protein Response slow axonal transportDzherela Amigo QuickGOShablon ekspresiyiBilshe danihOrtologiVidi Lyudina MishaEntrez3312 15481Ensembl ENSG00000109971 ENSMUSG00000015656UniProt P11142 P63017RefSeq mRNK NM 006597 NM 153201NM 031165 NM 001364480RefSeq bilok NP 006588 NP 694881NP 112442 NP 001351409Lokus UCSC Hr 11 123 06 123 06 MbHr 9 40 71 40 72 MbPubMed searchVikidaniDiv Red dlya lyudejDiv Red dlya mishej Poslidovnist aminokislot1020304050 MSKGPAVGIDLGTTYSCVGVFQHGKVEIIANDQGNRTTPSYVAFTDTERL IGDAAKNQVAMNPTNTVFDAKRLIGRRFDDAVVQSDMKHWPFMVVNDAGR PKVQVEYKGETKSFYPEEVSSMVLTKMKEIAEAYLGKTVTNAVVTVPAYF NDSQRQATKDAGTIAGLNVLRIINEPTAAAIAYGLDKKVGAERNVLIFDL GGGTFDVSILTIEDGIFEVKSTAGDTHLGGEDFDNRMVNHFIAEFKRKHK KDISENKRAVRRLRTACERAKRTLSSSTQASIEIDSLYEGIDFYTSITRA RFEELNADLFRGTLDPVEKALRDAKLDKSQIHDIVLVGGSTRIPKIQKLL QDFFNGKELNKSINPDEAVAYGAAVQAAILSGDKSENVQDLLLLDVTPLS LGIETAGGVMTVLIKRNTTIPTKQTQTFTTYSDNQPGVLIQVYEGERAMT KDNNLLGKFELTGIPPAPRGVPQIEVTFDIDANGILNVSAVDKSTGKENK ITITNDKGRLSKEDIERMVQEAEKYKAEDEKQRDKVSSKNSLESYAFNMK ATVEDEKLQGKINDEDKQKILDKCNEIINWLDKNQTAEKEEFEHQQKELE KVCNPIITKLYQSAGGMPGGMPGGFPGGGAPPSGGASSGPTIEEVD A Alanin C Cisteyin D Asparaginova kislota E Glutaminova kislota F Fenilalanin G Glicin H Gistidin I Izolejcin K Lizin L Lejcin M Metionin N Asparagin P Prolin Q Glutamin R Arginin S Serin T Treonin V Valin W Triptofan Y Tirozin Kodovanij genom bilok za funkciyami nalezhit do shaperoniv represoriv Zadiyanij u takih biologichnih procesah yak vzayemodiya hazyayin virus procesing mRNK splajsing mRNK vidpovid na stres transkripciya regulyaciya transkripciyi Bilok maye sajt dlya zv yazuvannya z ATF nukleotidami Lokalizovanij u klitinnij membrani citoplazmi yadri membrani LiteraturaDworniczak B P Mirault M E 1987 Structure and expression of a human gene coding for a 71 kd heat shock cognate protein Nucleic Acids Res 15 5181 5197 PMID 3037489 DOI 10 1093 nar 15 13 5181 The status quality and expansion of the NIH full length cDNA project the Mammalian Gene Collection MGC Genome Res 14 2121 2127 2004 PMID 15489334 DOI 10 1101 gr 2596504 Egerton M Moritz R L Druker B Kelso A Simpson R J 1996 Identification of the 70kD heat shock cognate protein Hsc70 and alpha actinin 1 as novel phosphotyrosine containing proteins in T lymphocytes Biochem Biophys Res Commun 224 666 674 PMID 8713105 DOI 10 1006 bbrc 1996 1082 Cloutier P Lavallee Adam M Faubert D Blanchette M Coulombe B 2013 A newly uncovered group of distantly related lysine methyltransferases preferentially interact with molecular chaperones to regulate their activity PLoS Genet 9 E1003210 E1003210 PMID 23349634 DOI 10 1371 journal pgen 1003210 Sainis L Angelidis C Pagoulatos G N Lazaridis L 2000 HSC70 interactions with SV40 viral proteins differ between permissive and nonpermissive mammalian cells Cell Stress Chaperones 5 132 138 PMID 11147964 DOI 10 1379 1466 1268 2000 005 lt 0132 HIWSVP gt 2 0 CO 2 Triantafilou K Triantafilou M Dedrick R L 2001 A CD14 independent LPS receptor cluster Nat Immunol 2 338 345 PMID 11276205 DOI 10 1038 86342PrimitkiHuman PubMed Reference Mouse PubMed Reference HUGO Gene Nomenclature Commitee HGNC 5241 angl Procitovano 6 lyutogo 2017 angl Arhiv originalu za 29 grudnya 2016 Procitovano 6 lyutogo 2017 Div takozhHromosoma 11 Ce nezavershena stattya pro bilki Vi mozhete dopomogti proyektu vipravivshi abo dopisavshi yiyi Cya stattya nedostatno chi zovsim ne kategorizovana abo kategoriyi do yakih vona nalezhit ne isnuyut Bud laska dopomozhit dodati nalezhni kategoriyi abi cyu stattyu mozhna bulo kategorizuvati iz sumizhnimi storinkami sichen 2024