Azərbaycanca AzərbaycancaБеларускі БеларускіDansk DanskDeutsch DeutschEspañola EspañolaFrançais FrançaisIndonesia IndonesiaItaliana Italiana日本語 日本語Қазақ ҚазақLietuvos LietuvosNederlands NederlandsPortuguês PortuguêsРусский Русскийසිංහල සිංහලแบบไทย แบบไทยTürkçe TürkçeУкраїнська Українська中國人 中國人United State United StateAfrikaans Afrikaans
Підтримка
www.wikidata.uk-ua.nina.az

COL5A2 англ Collagen type V alpha 2 chain білок який кодується однойменним геном розташованим у людей на короткому плечі

COL5A2

COL5A2

COL5A2 (англ. Collagen type V alpha 2 chain) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 2-ї хромосоми. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 1 499 амінокислот, а молекулярна маса — 144 910.

COL5A2
Наявні структури
PDBПошук ортологів: PDBe RCSB
Ідентифікатори
Символи COL5A2, EDSC, collagen type V alpha 2, collagen type V alpha 2 chain, EDSCL2
Зовнішні ІД OMIM: 120190 MGI: 88458 HomoloGene: 20119 GeneCards: COL5A2
Пов'язані генетичні захворювання
Ehlers-Danlos syndrome type 2
Реагує на сполуку
ocriplasmin
Шаблон експресії
image

image
Більше даних
Ортологи
Види Людина Миша
Entrez
1290
12832
Ensembl
ENSG00000204262
ENSMUSG00000026042
UniProt
P05997
Q3U962
RefSeq (мРНК)
NM_000393
NM_007737
NM_172972
RefSeq (білок)
NP_000384
NP_031763
Локус (UCSC) Хр. 2: 189.03 – 189.23 Mb Хр. 1: 45.41 – 45.54 Mb
PubMed search
Вікідані
Див./Ред. для людейДив./Ред. для мишей
Послідовність амінокислот
1020304050
MMANWAEARPLLILIVLLGQFVSIKAQEEDEDEGYGEEIACTQNGQMYLN
RDIWKPAPCQICVCDNGAILCDKIECQDVLDCADPVTPPGECCPVCSQTP
GGGNTNFGRGRKGQKGEPGLVPVVTGIRGRPGPAGPPGSQGPRGERGPKG
RPGPRGPQGIDGEPGVPGQPGAPGPPGHPSHPGPDGLSRPFSAQMAGLDE
KSGLGSQVGLMPGSVGPVGPRGPQGLQGQQGGAGPTGPPGEPGDPGPMGP
IGSRGPEGPPGKPGEDGEPGRNGNPGEVGFAGSPGARGFPGAPGLPGLKG
HRGHKGLEGPKGEVGAPGSKGEAGPTGPMGAMGPLGPRGMPGERGRLGPQ
GAPGQRGAHGMPGKPGPMGPLGIPGSSGFPGNPGMKGEAGPTGARGPEGP
QGQRGETGPPGPVGSPGLPGAIGTDGTPGAKGPTGSPGTSGPPGSAGPPG
SPGPQGSTGPQGIRGQPGDPGVPGFKGEAGPKGEPGPHGIQGPIGPPGEE
GKRGPRGDPGTVGPPGPVGERGAPGNRGFPGSDGLPGPKGAQGERGPVGS
SGPKGSQGDPGRPGEPGLPGARGLTGNPGVQGPEGKLGPLGAPGEDGRPG
PPGSIGIRGQPGSMGLPGPKGSSGDPGKPGEAGNAGVPGQRGAPGKDGEV
GPSGPVGPPGLAGERGEQGPPGPTGFQGLPGPPGPPGEGGKPGDQGVPGD
PGAVGPLGPRGERGNPGERGEPGITGLPGEKGMAGGHGPDGPKGSPGPSG
TPGDTGPPGLQGMPGERGIAGTPGPKGDRGGIGEKGAEGTAGNDGARGLP
GPLGPPGPAGPTGEKGEPGPRGLVGPPGSRGNPGSRGENGPTGAVGFAGP
QGPDGQPGVKGEPGEPGQKGDAGSPGPQGLAGSPGPHGPNGVPGLKGGRG
TQGPPGATGFPGSAGRVGPPGPAGAPGPAGPLGEPGKEGPPGLRGDPGSH
GRVGDRGPAGPPGGPGDKGDPGEDGQPGPDGPPGPAGTTGQRGIVGMPGQ
RGERGMPGLPGPAGTPGKVGPTGATGDKGPPGPVGPPGSNGPVGEPGPEG
PAGNDGTPGRDGAVGERGDRGDPGPAGLPGSQGAPGTPGPVGAPGDAGQR
GDPGSRGPIGPPGRAGKRGLPGPQGPRGDKGDHGDRGDRGQKGHRGFTGL
QGLPGPPGPNGEQGSAGIPGPFGPRGPPGPVGPSGKEGNPGPLGPIGPPG
VRGSVGEAGPEGPPGEPGPPGPPGPPGHLTAALGDIMGHYDESMPDPLPE
FTEDQAAPDDKNKTDPGVHATLKSLSSQIETMRSPDGSKKHPARTCDDLK
LCHSAKQSGEYWIDPNQGSVEDAIKVYCNMETGETCISANPSSVPRKTWW
ASKSPDNKPVWYGLDMNRGSQFAYGDHQSPNTAITQMTFLRLLSKEASQN
ITYICKNSVGYMDDQAKNLKKAVVLKGANDLDIKAEGNIRFRYIVLQDTC
SKRNGNVGKTVFEYRTQNVARLPIIDLAPVDVGGTDQEFGVEIGPVCFV

Задіяний у такому біологічному процесі як поліморфізм. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном кальцію. Локалізований у позаклітинному матриксі. Також секретований назовні.

Література

  • Weil D., Bernard M.P., Gargano S., Ramirez F. (1987). The pro alpha 2(V) collagen gene is evolutionarily related to the major fibrillar-forming collagens. Nucleic Acids Res. 15: 181—198. PMID 3029669 DOI:10.1093/nar/15.1.181
  • The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
  • Emanuel B.S., Cannizzaro L.A., Seyer J.M., Myers J.C. (1985). Human alpha 1(III) and alpha 2(V) procollagen genes are located on the long arm of chromosome 2. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 82: 3385—3389. PMID 3858826 DOI:10.1073/pnas.82.10.3385
  • Michalickova K., Susic M., Willing M.C., Wenstrup R.J., Cole W.G. (1998). Mutations of the alpha2(V) chain of type V collagen impair matrix assembly and produce Ehlers-Danlos syndrome type I. Hum. Mol. Genet. 7: 249—255. PMID 9425231 DOI:10.1093/hmg/7.2.249
  • Fernandes R.J., Farnand A.W., Traeger G.R., Weis M.A., Eyre D.R. (2011). A role for prolyl 3-hydroxylase 2 in post-translational modification of fibril-forming collagens. J. Biol. Chem. 286: 30662—30669. PMID 21757687 DOI:10.1074/jbc.M111.267906
  • Woodbury D., Benson-Chanda V., Ramirez F. (1989). Amino-terminal propeptide of human pro-alpha 2(V) collagen conforms to the structural criteria of a fibrillar procollagen molecule. J. Biol. Chem. 264: 2735—2738. PMID 2914927

Примітки

  1. Захворювання, генетично пов'язані з COL5A2 переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
  2. Сполуки, які фізично взаємодіють з COL5A2 переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
  3. Human PubMed Reference:.
  4. Mouse PubMed Reference:.
  5. (англ.) . Архів оригіналу за 10 вересня 2015. Процитовано 28 серпня 2017.
  6. (англ.) . Архів оригіналу за 25 вересня 2017. Процитовано 28 серпня 2017.

Див. також

image Це незавершена стаття про білки.
Ви можете проєкту, виправивши або дописавши її.

Вікіпедія, Українська, Україна, книга, книги, бібліотека, стаття, читати, завантажити, безкоштовно, безкоштовно завантажити, mp3, відео, mp4, 3gp, jpg, jpeg, gif, png, малюнок, музика, пісня, фільм, книга, гра, ігри, мобільний, телефон, android, ios, apple, мобільний телефон, samsung, iphone, xiomi, xiaomi, redmi, honor, oppo, nokia, sonya, mi, ПК, web, Інтернет

COL5A2 angl Collagen type V alpha 2 chain bilok yakij koduyetsya odnojmennim genom roztashovanim u lyudej na korotkomu plechi 2 yi hromosomi Dovzhina polipeptidnogo lancyuga bilka stanovit 1 499 aminokislot a molekulyarna masa 144 910 COL5A2Nayavni strukturiPDBPoshuk ortologiv PDBe RCSB Spisok kodiv PDB1A9AIdentifikatoriSimvoliCOL5A2 EDSC collagen type V alpha 2 collagen type V alpha 2 chain EDSCL2Zovnishni ID OMIM 120190 MGI 88458 HomoloGene 20119 GeneCards COL5A2Pov yazani genetichni zahvoryuvannyaEhlers Danlos syndrome type 2 Reaguye na spolukuocriplasmin Ontologiya genaMolekulyarna funkciya zv yazuvannya z ionom metalu extracellular matrix structural constituent SMAD binding molekulyarna funkciya extracellular matrix structural constituent conferring tensile strengthKlitinna komponenta extracellular region endoplasmic reticulum lumen kolagen collagen type V trimer GO 0005578 Pozaklitinna matricya mizhklitinnij prostir collagen containing extracellular matrixBiologichnij proces eye morphogenesis skeletal system development collagen catabolic process osifikaciya extracellular matrix organization cellular response to amino acid stimulus negative regulation of endodermal cell differentiation skin development collagen fibril organization notochord developmentDzherela Amigo QuickGOShablon ekspresiyiBilshe danihOrtologiVidi Lyudina MishaEntrez1290 12832Ensembl ENSG00000204262 ENSMUSG00000026042UniProt P05997 Q3U962RefSeq mRNK NM 000393NM 007737 NM 172972RefSeq bilok NP 000384NP 031763Lokus UCSC Hr 2 189 03 189 23 MbHr 1 45 41 45 54 MbPubMed searchVikidaniDiv Red dlya lyudejDiv Red dlya mishej Poslidovnist aminokislot1020304050 MMANWAEARPLLILIVLLGQFVSIKAQEEDEDEGYGEEIACTQNGQMYLN RDIWKPAPCQICVCDNGAILCDKIECQDVLDCADPVTPPGECCPVCSQTP GGGNTNFGRGRKGQKGEPGLVPVVTGIRGRPGPAGPPGSQGPRGERGPKG RPGPRGPQGIDGEPGVPGQPGAPGPPGHPSHPGPDGLSRPFSAQMAGLDE KSGLGSQVGLMPGSVGPVGPRGPQGLQGQQGGAGPTGPPGEPGDPGPMGP IGSRGPEGPPGKPGEDGEPGRNGNPGEVGFAGSPGARGFPGAPGLPGLKG HRGHKGLEGPKGEVGAPGSKGEAGPTGPMGAMGPLGPRGMPGERGRLGPQ GAPGQRGAHGMPGKPGPMGPLGIPGSSGFPGNPGMKGEAGPTGARGPEGP QGQRGETGPPGPVGSPGLPGAIGTDGTPGAKGPTGSPGTSGPPGSAGPPG SPGPQGSTGPQGIRGQPGDPGVPGFKGEAGPKGEPGPHGIQGPIGPPGEE GKRGPRGDPGTVGPPGPVGERGAPGNRGFPGSDGLPGPKGAQGERGPVGS SGPKGSQGDPGRPGEPGLPGARGLTGNPGVQGPEGKLGPLGAPGEDGRPG PPGSIGIRGQPGSMGLPGPKGSSGDPGKPGEAGNAGVPGQRGAPGKDGEV GPSGPVGPPGLAGERGEQGPPGPTGFQGLPGPPGPPGEGGKPGDQGVPGD PGAVGPLGPRGERGNPGERGEPGITGLPGEKGMAGGHGPDGPKGSPGPSG TPGDTGPPGLQGMPGERGIAGTPGPKGDRGGIGEKGAEGTAGNDGARGLP GPLGPPGPAGPTGEKGEPGPRGLVGPPGSRGNPGSRGENGPTGAVGFAGP QGPDGQPGVKGEPGEPGQKGDAGSPGPQGLAGSPGPHGPNGVPGLKGGRG TQGPPGATGFPGSAGRVGPPGPAGAPGPAGPLGEPGKEGPPGLRGDPGSH GRVGDRGPAGPPGGPGDKGDPGEDGQPGPDGPPGPAGTTGQRGIVGMPGQ RGERGMPGLPGPAGTPGKVGPTGATGDKGPPGPVGPPGSNGPVGEPGPEG PAGNDGTPGRDGAVGERGDRGDPGPAGLPGSQGAPGTPGPVGAPGDAGQR GDPGSRGPIGPPGRAGKRGLPGPQGPRGDKGDHGDRGDRGQKGHRGFTGL QGLPGPPGPNGEQGSAGIPGPFGPRGPPGPVGPSGKEGNPGPLGPIGPPG VRGSVGEAGPEGPPGEPGPPGPPGPPGHLTAALGDIMGHYDESMPDPLPE FTEDQAAPDDKNKTDPGVHATLKSLSSQIETMRSPDGSKKHPARTCDDLK LCHSAKQSGEYWIDPNQGSVEDAIKVYCNMETGETCISANPSSVPRKTWW ASKSPDNKPVWYGLDMNRGSQFAYGDHQSPNTAITQMTFLRLLSKEASQN ITYICKNSVGYMDDQAKNLKKAVVLKGANDLDIKAEGNIRFRYIVLQDTC SKRNGNVGKTVFEYRTQNVARLPIIDLAPVDVGGTDQEFGVEIGPVCFV A Alanin C Cisteyin D Asparaginova kislota E Glutaminova kislota F Fenilalanin G Glicin H Gistidin I Izolejcin K Lizin L Lejcin M Metionin N Asparagin P Prolin Q Glutamin R Arginin S Serin T Treonin V Valin W Triptofan Y Tirozin Zadiyanij u takomu biologichnomu procesi yak polimorfizm Bilok maye sajt dlya zv yazuvannya z ionami metaliv ionom kalciyu Lokalizovanij u pozaklitinnomu matriksi Takozh sekretovanij nazovni LiteraturaWeil D Bernard M P Gargano S Ramirez F 1987 The pro alpha 2 V collagen gene is evolutionarily related to the major fibrillar forming collagens Nucleic Acids Res 15 181 198 PMID 3029669 DOI 10 1093 nar 15 1 181 The status quality and expansion of the NIH full length cDNA project the Mammalian Gene Collection MGC Genome Res 14 2121 2127 2004 PMID 15489334 DOI 10 1101 gr 2596504 Emanuel B S Cannizzaro L A Seyer J M Myers J C 1985 Human alpha 1 III and alpha 2 V procollagen genes are located on the long arm of chromosome 2 Proc Natl Acad Sci U S A 82 3385 3389 PMID 3858826 DOI 10 1073 pnas 82 10 3385 Michalickova K Susic M Willing M C Wenstrup R J Cole W G 1998 Mutations of the alpha2 V chain of type V collagen impair matrix assembly and produce Ehlers Danlos syndrome type I Hum Mol Genet 7 249 255 PMID 9425231 DOI 10 1093 hmg 7 2 249 Fernandes R J Farnand A W Traeger G R Weis M A Eyre D R 2011 A role for prolyl 3 hydroxylase 2 in post translational modification of fibril forming collagens J Biol Chem 286 30662 30669 PMID 21757687 DOI 10 1074 jbc M111 267906 Woodbury D Benson Chanda V Ramirez F 1989 Amino terminal propeptide of human pro alpha 2 V collagen conforms to the structural criteria of a fibrillar procollagen molecule J Biol Chem 264 2735 2738 PMID 2914927PrimitkiZahvoryuvannya genetichno pov yazani z COL5A2 pereglyanuti redaguvati posilannya na VikiDanih Spoluki yaki fizichno vzayemodiyut z COL5A2 pereglyanuti redaguvati posilannya na VikiDanih Human PubMed Reference Mouse PubMed Reference angl Arhiv originalu za 10 veresnya 2015 Procitovano 28 serpnya 2017 angl Arhiv originalu za 25 veresnya 2017 Procitovano 28 serpnya 2017 Div takozhHromosoma 2 Ce nezavershena stattya pro bilki Vi mozhete dopomogti proyektu vipravivshi abo dopisavshi yiyi

Дата публікації:
Топ