Azərbaycanca
Беларускі
Dansk
Deutsch
Española
Français
Indonesia
Italiana
日本語
Қазақ
Lietuvos
Nederlands
Português
Русский
සිංහල
แบบไทย
Türkçe
Українська
中國人
United State
Afrikaans
Зеле́ний флюоресце́нтний біло́к (англ. Green Fluorescent Protein, GFP) — білок масою 26,9 кДа, що складається з 238 амінокислотних залишків, вперше виділений з медузи Aequorea victoria//, що флюоресцує зеленим світлом при збудженні світлом синього кольору. GFP з A. victoria має головний пік збудження з довжиною хвилі 395 нм та менший пік - з довжиною хвилі 475 нм. Пік його спектра випромінювання припадає на 509 нм, в зеленій частині видимого спектра. GFP від () має один пік збудження при 498 нм. Зараз GFP широко використовується в клітинній і молекулярній біології як експресії генів та внутріклітинної локалізації білків. З часу відкриття на основі GFP методами генної інженерії були розроблені численні нові варіанти, які мають значно більший квантовий вихід флюоресценції та мають різні кольри (синій, синьо-зелений, жовтий, червоний та інші флюоресцентні білки) або можуть змінювати колір з часом або залежно від умов внутріклітинного середовища. Ген GFP або химерний білок GFP з будь-яким іншим білком може бути введений до геному організму і реплікуватися разом з ним, або (для експресії у невеликій частині багатоклітинного організму) може бути введений місцевою ін'єкцією у складі вірусного вектора. Зараз модифіковані десятки тисяч генів багатьох видів бактерій, дріжджів, інших грибів, рослин, комах і кількох видів ссавців, використовуючи GFP як маркер.
Історія
Зелений флюоресцентний білок був виділений разом з іншим білком , що також світився, з медузи Aequorea victoria Осаму Сімомурою, який в 1960 році приїхав з Японії до Принстонського університету і почав вивчати біолюмінесценцію медуз. У 1960—1970-ті роки він виділив обидва білки і почав дослідження механізму їхнього свічення. Виявилось, що в A. victoria взаємодія іонів кальцію з екворіном викликає блакитне свічення білка. Частина цієї біолюмінесценції переноситься на зелений флюоресцентний білок за допомогою флюоресцентного резонансного переносу енергії (FRET), цей білок поглинає синє світло і випромінює світло зеленого кольору, що в цілому приводить до зеленого зсуву в свіченні медузи.
Застосування GFP в молекулярній біології почалося в 1990-х роках. У 1992 році склонував і секвенував ген білка, після чого через нестачу фінансування вимушений був закрити проект і розіслав отриману ДНК до кількох лабораторій, зокрема до лабораторії Мартіна Чалфі. У групі Мартіна Чалфі була здійснена експресія білка в бактерії Escherichia coli і черві Caenorhabditis elegans, результати цієї роботи були опублікувані в журналі Science в 1994 році. Місяць опісля були опубліковані незалежні результати з лабораторії . Виявилось, що GFP приймав нативну конформацію і утворював флюорофор при кімнатній температурі і без додавання додаткових кофакторів, що забезпечило можливість використання білка як маркера в клітинах багатьох організмів.
Кристалічна структура білка була розшифрована в 1996 році в лабораторії Ремінгтона. Вона прояснила механізм утворення флюорофору і роль навколишніх амінокислот. Це дозволило отримувати мутанти GFP з підвищеною стійкістю, з різними спектрами флюоресценції та іншими покращеними властивостями в порівнянні з білком дикого типу.
У 2008 Мартін Чалфі, Осаму Сімомура і Роджер Цянь отримали Нобелівську премію з хімії за відкриття та розробку зеленого флюоресцентного білка (GFP).
Структура
GFP має класичну структуру , що складається з одного β-листа та альфа-спіралі з в центрі. Щільно упакований бета-лист захищає флюорофор від навколишнім середовищем, а спрямовані усередину бічні ланцюги бета-бареля каталізують утворення трипептидного комплексу Ser65-Tyr66-Gly67 (позначення положень для GFP дикого типу), що утворюють флюорофор. Процес згортання проходить через серію послідовних кроків, протягом яких змінюються оптичні властивості білка, весь процес у випадку GFP дикого типу займає біля 30-40 хвилин і називається «дозріванням» білка. Деякі модифіковані версії білка можуть мати як значно коротший (наприклад, Venus), так і значно довший час дозрівання.
Похідні GFP
Через значний потенціал для багатьох застосувань були розроблені численні варіанти GFP. Перше значне покращення було здійснене за допомогою однієї точкової мутації (S65T), повідомленої в 1995 році в журналі Nature Роджером Цянем. Ця мутація значно покращила спектральні характеристики GFP, зокрема привела до збільшення квантового виходу флюоресценції, фотостабільності та збільшення стоксового зсуву, таким чином, що максимум поглинання опинився на 488 нм, тоді як максимум випромінювання залишився на 509 нм. Таке положення максимумів привело до доброго свівпадання спектрів GFP та флюоресцеїну (FITC), що дозволило використання тих самих фільтрів, збільшуючи привабливість для багатьох дослідників. Додання ще одної точкової мутації (F64L) привело до можливості ефективного згортання білка при температурі 37 °C, цей варіант білка отримав назву EGFP (англ. enhanced). EGFP має коефіцієнт поглинання (або оптичний поперечний переріз, позначається ε) 9,13×10−21 м²/молекулу або 55000 M−1см−1, його квантовий вихід (QY) становить 0,60. Відносна яскравість (ε•QY), таким чином, становить 33000 M−1см−1.
У 2006 році з'явилося повідомлення про «суперзгортаючийся GFP» (superfolder GFP), модифікований в багатьох місцях варіант GFP, що згортається помітно швидше за GFP дикого типу, навіть у випадках, коли цей білок зв'язаний з іншим білком, що згортається дуже повільно.
Багато інших мутацій включають різнокольорові версії цього білка, серед них популярні похідні (EBFP, EBFP2, Azurite, mKalama1), (ECFP, Cerulean, CyPet) і жовтого флюоресцентного білка (YFP, Citrine, Venus, YPet). Похідні BFP (окрім mKalama1) містять мутацію Y66H. Критичною мутацією для створення CFP є Y66W, що викликає утворення хромофору з індольною структурою замість фенольної. Додавання цієї мутації вимагає кількох додаткових мутацій у бета-барелі, що дозволяє відновити яскравість білка, зменшену через стеричні обмеження, викликані більшим розміром індольоної групи в порівнянні з фенольною. Червоний зсув YFP та його похідних здійснюється за допомогою мутації T203Y та викликається взаємодією стекінгу π-електронних орбіталей згаданого залишку тирозину та хромофору. Два останні класи спектральних варіантів (похідні CFP та YFP) часто використовуються для флюоресцентного резонансного переносу енергії (FRET). Генетично кодовані репортери FRET чутливі до деяких сигнальних молекул, таких як кальцій та глутамат, стану фосфорилювання деяких білків, димеризації білків та інших процесів клітинної активності.
Напівраціональний мутагенез багатьох залишків привів до створення варіантів GFP, чутливих до кислотності середовища, так званих pH-люоринів (pHluorins). Так, використовуючи швидку зміну кислотності при ендоцитозі синаптичних везикул, pH-люорини, зв'язані з , успішно використовувалися для візуалізації синаптичної активності нейронів.
Номенклатура модифікованих варіантів GFP часто суперечлива та незрозуміла через використання однієї назви для кліької непов'язаних варіантів. Так, mGFP може позначати GFP з N-термінальним , що змушує GFP зв'язуватися з клітинними мембранами. проте, ця назва також використовується для позначення мономерного GFP, створеного за допомогою мутації A206K на поверхні взаємодії димерів (GFP дикого типу має деяку тенденцію до димеризації при концентраціях понад 5 мг/мл). mGFP також може позначати «модифікований GFP», оптимізований заміною кількох амінокислот для стабільної експресії в клітинах рослин.
Див. також
Посилання
- Prendergast F, Mann K (1978). Chemical and physical properties of aequorin and the green fluorescent protein isolated from Aequorea forskålea. Biochemistry. 17 (17): 3448—53. PMID 28749.
- Tsien R (1998). (PDF). Annu Rev Biochem. 67: 509—44. PMID 9759496. Архів оригіналу (PDF) за 28 липня 2020. Процитовано 21 січня 2008.
- Phillips G (2001). Green fluorescent protein--a bright idea for the study of bacterial protein localization. FEMS Microbiol Lett. 204 (1): 9—18. PMID 11682170.
- Ormö M, Cubitt A, Kallio K, Gross L, Tsien R, Remington S (1996). Crystal structure of the Aequorea victoria green fluorescent protein. Science. 273 (5280): 1392—5. doi:10.1126/science.273.5280.1392. PMID 8703075.
- Yang F, Moss L, Phillips G (1996). The molecular structure of green fluorescent protein. Nat Biotechnol. 14 (10): 1246—51. doi:10.1038/nbt1096-1246. PMID 9631087.
- Shaner N, Steinbach P, Tsien R (2005). (PDF). Nat Methods. 2 (12): 905—9. doi:10.1038/nmeth819. PMID 16299475. Архів оригіналу (PDF) за 16 квітня 2021. Процитовано 18 жовтня 2008.
- Heim R, Cubitt A, Tsien R (1995). (PDF). Nature. 373 (6516): 663—4. doi:10.1038/373663b0. PMID 7854443. Архів оригіналу (PDF) за 29 жовтня 2008. Процитовано 18 жовтня 2008.
- Shelley R. McRae, Christopher L. Brown and Gillian R. Bushell (May 2005). Rapid purification of EGFP, EYFP, and ECFP with high yield and purity. Protein Expression and Purification. 41 (1): 121—127. doi:10.1016/j.pep.2004.12.030. PMID 15802229.
- Pédelacq J, Cabantous S, Tran T, Terwilliger T, Waldo G (2006). Engineering and characterization of a superfolder green fluorescent protein. Nat Biotechnol. 24 (1): 79—88. doi:10.1038/nbt1172. PMID 16369541.
- Miesenböck G, De Angelis D, Rothman J (1998). Visualizing secretion and synaptic transmission with pH-sensitive green fluorescent proteins. Nature. 394 (6689): 192—5. doi:10.1038/28190. PMID 9671304.
Ресурси Інтернету
| Вікісховище має мультимедійні дані за темою: Зелений флюоресцентний білок |
- GFP-сайт [ 30 листопада 2015 у Wayback Machine.] (англ.)
- Введення до флюоресцентних білків [ 26 грудня 2008 у Wayback Machine.] (англ.)
- Історія, використання і структура GFP [ 30 листопада 2015 у Wayback Machine.] (англ.)
- Бібліографія головних статей про GFP [ 13 липня 2017 у Wayback Machine.] (англ.)
- (англ.)
- Лабораторія Цяна, UCSD [ 26 січня 2008 у Wayback Machine.] (англ.)
- Відео виступу Цяна під час нагородження нобелівською премією [ 29 жовтня 2008 у Wayback Machine.] (англ.)
- Спектри різноманітших варіантів флюоресцентних білків [ 21 грудня 2019 у Wayback Machine.] (англ.)
- Хронологія досліджень GFP [ 20 жовтня 2008 у Wayback Machine.] (англ.)
- Факти про Aequorea, джерело GFP [ 6 жовтня 2010 у Wayback Machine.] (англ.)
 | Це незавершена стаття з молекулярної біології. Ви можете проєкту, виправивши або дописавши її. |
Вікіпедія, Українська, Україна, книга, книги, бібліотека, стаття, читати, завантажити, безкоштовно, безкоштовно завантажити, mp3, відео, mp4, 3gp, jpg, jpeg, gif, png, малюнок, музика, пісня, фільм, книга, гра, ігри, мобільний, телефон, android, ios, apple, мобільний телефон, samsung, iphone, xiomi, xiaomi, redmi, honor, oppo, nokia, sonya, mi, ПК, web, Інтернет
Zele nij flyuoresce ntnij bilo k angl Green Fluorescent Protein GFP bilok masoyu 26 9 kDa sho skladayetsya z 238 aminokislotnih zalishkiv vpershe vidilenij z meduzi Aequorea victoria sho flyuorescuye zelenim svitlom pri zbudzhenni svitlom sinogo koloru GFP z A victoria maye golovnij pik zbudzhennya z dovzhinoyu hvili 395 nm ta menshij pik z dovzhinoyu hvili 475 nm Pik jogo spektra viprominyuvannya pripadaye na 509 nm v zelenij chastini vidimogo spektra GFP vid maye odin pik zbudzhennya pri 498 nm Zaraz GFP shiroko vikoristovuyetsya v klitinnij i molekulyarnij biologiyi yak ekspresiyi geniv ta vnutriklitinnoyi lokalizaciyi bilkiv Z chasu vidkrittya na osnovi GFP metodami gennoyi inzheneriyi buli rozrobleni chislenni novi varianti yaki mayut znachno bilshij kvantovij vihid flyuorescenciyi ta mayut rizni kolri sinij sino zelenij zhovtij chervonij ta inshi flyuorescentni bilki abo mozhut zminyuvati kolir z chasom abo zalezhno vid umov vnutriklitinnogo seredovisha Gen GFP abo himernij bilok GFP z bud yakim inshim bilkom mozhe buti vvedenij do genomu organizmu i replikuvatisya razom z nim abo dlya ekspresiyi u nevelikij chastini bagatoklitinnogo organizmu mozhe buti vvedenij miscevoyu in yekciyeyu u skladi virusnogo vektora Zaraz modifikovani desyatki tisyach geniv bagatoh vidiv bakterij drizhdzhiv inshih gribiv roslin komah i kilkoh vidiv ssavciv vikoristovuyuchi GFP yak marker Strichkova diagrama GFP Dani PDB 1EMA Misha v klitinah yakoyi ekspresuyetsya GFP Konfokalna mikrofotografiya GFP pozitivnih nejralnih klitin poperednikiv zelenij kolir nyuhovoyi cibulini shura RECA 1 pozitivni krovonosni sudini chervonij kolir GFAP pozitivni astrociti sinij kolirIstoriyaZelenij flyuorescentnij bilok buv vidilenij razom z inshim bilkom sho takozh svitivsya z meduzi Aequorea victoria Osamu Simomuroyu yakij v 1960 roci priyihav z Yaponiyi do Prinstonskogo universitetu i pochav vivchati biolyuminescenciyu meduz U 1960 1970 ti roki vin vidiliv obidva bilki i pochav doslidzhennya mehanizmu yihnogo svichennya Viyavilos sho v A victoria vzayemodiya ioniv kalciyu z ekvorinom viklikaye blakitne svichennya bilka Chastina ciyeyi biolyuminescenciyi perenositsya na zelenij flyuorescentnij bilok za dopomogoyu flyuorescentnogo rezonansnogo perenosu energiyi FRET cej bilok poglinaye sinye svitlo i viprominyuye svitlo zelenogo koloru sho v cilomu privodit do zelenogo zsuvu v svichenni meduzi Zastosuvannya GFP v molekulyarnij biologiyi pochalosya v 1990 h rokah U 1992 roci sklonuvav i sekvenuvav gen bilka pislya chogo cherez nestachu finansuvannya vimushenij buv zakriti proekt i rozislav otrimanu DNK do kilkoh laboratorij zokrema do laboratoriyi Martina Chalfi U grupi Martina Chalfi bula zdijsnena ekspresiya bilka v bakteriyi Escherichia coli i chervi Caenorhabditis elegans rezultati ciyeyi roboti buli opublikuvani v zhurnali Science v 1994 roci Misyac opislya buli opublikovani nezalezhni rezultati z laboratoriyi Viyavilos sho GFP prijmav nativnu konformaciyu i utvoryuvav flyuorofor pri kimnatnij temperaturi i bez dodavannya dodatkovih kofaktoriv sho zabezpechilo mozhlivist vikoristannya bilka yak markera v klitinah bagatoh organizmiv Kristalichna struktura bilka bula rozshifrovana v 1996 roci v laboratoriyi Remingtona Vona proyasnila mehanizm utvorennya flyuoroforu i rol navkolishnih aminokislot Ce dozvolilo otrimuvati mutanti GFP z pidvishenoyu stijkistyu z riznimi spektrami flyuorescenciyi ta inshimi pokrashenimi vlastivostyami v porivnyanni z bilkom dikogo tipu U 2008 Martin Chalfi Osamu Simomura i Rodzher Cyan otrimali Nobelivsku premiyu z himiyi za vidkrittya ta rozrobku zelenogo flyuorescentnogo bilka GFP StrukturaStrichkova reprezentaciya povnogo bilka GFP ta GFP z viluchenoyu chastinoyu sho pokazuyut zobrazhenij u reprezentaciyi shariv ta palichok PDB 1GFL GFP maye klasichnu strukturu sho skladayetsya z odnogo b lista ta alfa spirali z v centri Shilno upakovanij beta list zahishaye flyuorofor vid navkolishnim seredovishem a spryamovani useredinu bichni lancyugi beta barelya katalizuyut utvorennya tripeptidnogo kompleksu Ser65 Tyr66 Gly67 poznachennya polozhen dlya GFP dikogo tipu sho utvoryuyut flyuorofor Proces zgortannya prohodit cherez seriyu poslidovnih krokiv protyagom yakih zminyuyutsya optichni vlastivosti bilka ves proces u vipadku GFP dikogo tipu zajmaye bilya 30 40 hvilin i nazivayetsya dozrivannyam bilka Deyaki modifikovani versiyi bilka mozhut mati yak znachno korotshij napriklad Venus tak i znachno dovshij chas dozrivannya Pohidni GFPRiznomanittya genetichnih mutacij na prikladi cogo zobrazhennya namalovanogo zhivimi bakteriyami sho ekspresuyut 8 tipiv flyuorescentnih bilkiv riznogo koloru Cherez znachnij potencial dlya bagatoh zastosuvan buli rozrobleni chislenni varianti GFP Pershe znachne pokrashennya bulo zdijsnene za dopomogoyu odniyeyi tochkovoyi mutaciyi S65T povidomlenoyi v 1995 roci v zhurnali Nature Rodzherom Cyanem Cya mutaciya znachno pokrashila spektralni harakteristiki GFP zokrema privela do zbilshennya kvantovogo vihodu flyuorescenciyi fotostabilnosti ta zbilshennya stoksovogo zsuvu takim chinom sho maksimum poglinannya opinivsya na 488 nm todi yak maksimum viprominyuvannya zalishivsya na 509 nm Take polozhennya maksimumiv privelo do dobrogo svivpadannya spektriv GFP ta flyuoresceyinu FITC sho dozvolilo vikoristannya tih samih filtriv zbilshuyuchi privablivist dlya bagatoh doslidnikiv Dodannya she odnoyi tochkovoyi mutaciyi F64L privelo do mozhlivosti efektivnogo zgortannya bilka pri temperaturi 37 C cej variant bilka otrimav nazvu EGFP angl enhanced EGFP maye koeficiyent poglinannya abo optichnij poperechnij pereriz poznachayetsya e 9 13 10 21 m molekulu abo 55000 M 1sm 1 jogo kvantovij vihid QY stanovit 0 60 Vidnosna yaskravist e QY takim chinom stanovit 33000 M 1sm 1 U 2006 roci z yavilosya povidomlennya pro superzgortayuchijsya GFP superfolder GFP modifikovanij v bagatoh miscyah variant GFP sho zgortayetsya pomitno shvidshe za GFP dikogo tipu navit u vipadkah koli cej bilok zv yazanij z inshim bilkom sho zgortayetsya duzhe povilno Bagato inshih mutacij vklyuchayut riznokolorovi versiyi cogo bilka sered nih populyarni pohidni EBFP EBFP2 Azurite mKalama1 ECFP Cerulean CyPet i zhovtogo flyuorescentnogo bilka YFP Citrine Venus YPet Pohidni BFP okrim mKalama1 mistyat mutaciyu Y66H Kritichnoyu mutaciyeyu dlya stvorennya CFP ye Y66W sho viklikaye utvorennya hromoforu z indolnoyu strukturoyu zamist fenolnoyi Dodavannya ciyeyi mutaciyi vimagaye kilkoh dodatkovih mutacij u beta bareli sho dozvolyaye vidnoviti yaskravist bilka zmenshenu cherez sterichni obmezhennya viklikani bilshim rozmirom indolonoyi grupi v porivnyanni z fenolnoyu Chervonij zsuv YFP ta jogo pohidnih zdijsnyuyetsya za dopomogoyu mutaciyi T203Y ta viklikayetsya vzayemodiyeyu stekingu p elektronnih orbitalej zgadanogo zalishku tirozinu ta hromoforu Dva ostanni klasi spektralnih variantiv pohidni CFP ta YFP chasto vikoristovuyutsya dlya flyuorescentnogo rezonansnogo perenosu energiyi FRET Genetichno kodovani reporteri FRET chutlivi do deyakih signalnih molekul takih yak kalcij ta glutamat stanu fosforilyuvannya deyakih bilkiv dimerizaciyi bilkiv ta inshih procesiv klitinnoyi aktivnosti Napivracionalnij mutagenez bagatoh zalishkiv priviv do stvorennya variantiv GFP chutlivih do kislotnosti seredovisha tak zvanih pH lyuoriniv pHluorins Tak vikoristovuyuchi shvidku zminu kislotnosti pri endocitozi sinaptichnih vezikul pH lyuorini zv yazani z uspishno vikoristovuvalisya dlya vizualizaciyi sinaptichnoyi aktivnosti nejroniv Nomenklatura modifikovanih variantiv GFP chasto superechliva ta nezrozumila cherez vikoristannya odniyeyi nazvi dlya klikoyi nepov yazanih variantiv Tak mGFP mozhe poznachati GFP z N terminalnim sho zmushuye GFP zv yazuvatisya z klitinnimi membranami prote cya nazva takozh vikoristovuyetsya dlya poznachennya monomernogo GFP stvorenogo za dopomogoyu mutaciyi A206K na poverhni vzayemodiyi dimeriv GFP dikogo tipu maye deyaku tendenciyu do dimerizaciyi pri koncentraciyah ponad 5 mg ml mGFP takozh mozhe poznachati modifikovanij GFP optimizovanij zaminoyu kilkoh aminokislot dlya stabilnoyi ekspresiyi v klitinah roslin Div takozhBiolyuminescenciyaPosilannyaPrendergast F Mann K 1978 Chemical and physical properties of aequorin and the green fluorescent protein isolated from Aequorea forskalea Biochemistry 17 17 3448 53 PMID 28749 Tsien R 1998 PDF Annu Rev Biochem 67 509 44 PMID 9759496 Arhiv originalu PDF za 28 lipnya 2020 Procitovano 21 sichnya 2008 Phillips G 2001 Green fluorescent protein a bright idea for the study of bacterial protein localization FEMS Microbiol Lett 204 1 9 18 PMID 11682170 Ormo M Cubitt A Kallio K Gross L Tsien R Remington S 1996 Crystal structure of the Aequorea victoria green fluorescent protein Science 273 5280 1392 5 doi 10 1126 science 273 5280 1392 PMID 8703075 Yang F Moss L Phillips G 1996 The molecular structure of green fluorescent protein Nat Biotechnol 14 10 1246 51 doi 10 1038 nbt1096 1246 PMID 9631087 Shaner N Steinbach P Tsien R 2005 PDF Nat Methods 2 12 905 9 doi 10 1038 nmeth819 PMID 16299475 Arhiv originalu PDF za 16 kvitnya 2021 Procitovano 18 zhovtnya 2008 Heim R Cubitt A Tsien R 1995 PDF Nature 373 6516 663 4 doi 10 1038 373663b0 PMID 7854443 Arhiv originalu PDF za 29 zhovtnya 2008 Procitovano 18 zhovtnya 2008 Shelley R McRae Christopher L Brown and Gillian R Bushell May 2005 Rapid purification of EGFP EYFP and ECFP with high yield and purity Protein Expression and Purification 41 1 121 127 doi 10 1016 j pep 2004 12 030 PMID 15802229 Pedelacq J Cabantous S Tran T Terwilliger T Waldo G 2006 Engineering and characterization of a superfolder green fluorescent protein Nat Biotechnol 24 1 79 88 doi 10 1038 nbt1172 PMID 16369541 Miesenbock G De Angelis D Rothman J 1998 Visualizing secretion and synaptic transmission with pH sensitive green fluorescent proteins Nature 394 6689 192 5 doi 10 1038 28190 PMID 9671304 Resursi InternetuVikishovishe maye multimedijni dani za temoyu Zelenij flyuorescentnij bilok GFP sajt 30 listopada 2015 u Wayback Machine angl Vvedennya do flyuorescentnih bilkiv 26 grudnya 2008 u Wayback Machine angl Istoriya vikoristannya i struktura GFP 30 listopada 2015 u Wayback Machine angl Bibliografiya golovnih statej pro GFP 13 lipnya 2017 u Wayback Machine angl angl Laboratoriya Cyana UCSD 26 sichnya 2008 u Wayback Machine angl Video vistupu Cyana pid chas nagorodzhennya nobelivskoyu premiyeyu 29 zhovtnya 2008 u Wayback Machine angl Spektri riznomanitshih variantiv flyuorescentnih bilkiv 21 grudnya 2019 u Wayback Machine angl Hronologiya doslidzhen GFP 20 zhovtnya 2008 u Wayback Machine angl Fakti pro Aequorea dzherelo GFP 6 zhovtnya 2010 u Wayback Machine angl Ce nezavershena stattya z molekulyarnoyi biologiyi Vi mozhete dopomogti proyektu vipravivshi abo dopisavshi yiyi