Лактатдегідрогеназа (ЛДГ або L-лактат:NAD-оксидоредуктаза (LDH) 1.1.1.27) — фермент, який бере участь в реакціях гліколізу. Молекулярна маса становить 144 кДа. Лактатдегідрогеназа каталізує перетворення пірувату у лактат, при цьому утворюється НАД. Представлений п'ятьма .
Лактатдегідрогеназа A (M субодиниця) | |
---|---|
Людська лактатдегідрогеназа М4 ( виділена із склетених м'язів) | |
Ідентифікатори | |
Символ | LDHA |
Інші символи | LDHM, ЛДГА |
Entrez | |
OMIM | |
RefSeq | |
UniProt | |
Інша інформація | |
Локус | Хр. 11 |
Лактатдегідрогеназа B (H субодиниця) | |
---|---|
Ідентифікатори | |
Символ | LDHB |
Інші символи | ЛДГ D |
Entrez | |
HUGO | |
OMIM | |
RefSeq | |
UniProt | |
Інша інформація | |
Локус | Хр. 12 |
Лактатдегідрогеназа C | |
---|---|
Ідентифікатори | |
Символ | LDHC |
Інші символи | ЛДГ C |
Entrez | |
HUGO | |
OMIM | |
RefSeq | |
UniProt | |
Інша інформація | |
Локус | Хр. 11 |
Вперше лактатдегідрогеназа була виділена із м'язів Меєргофом в 1909 році, а в 1940 році Штрауб отримав її в кристалічному вигляді.
Лактатдегідрогеназа стійка до впливу певних хімічних факторів, наприклад до дії реактивів, що окиснюють або блокують , наприклад, до і . Активність лактатдегідрогенази знижується при підвищенні концентрації пірувату вище 10-4 М. Значне інгібування, оборотне при додаванні цистеїну, відбувається при інкубуванні із .
Структура
Активною формою лактатдегідрогенази (молекулярна маса 144 кДа) є тетрамер з 4 . Кожна субодиниця утворена пептидним ланцюгом із 334 амінокислот (36 кДа). У тетрамері субодиниці займають еквівалентні положення; кожен мономер містить активний центр.
В організмі ссавців є два різні типи субодиниць ЛДГ (H і M), вони дещо відрізняються за амінокислотною послідовністю і каталітичними властивостями, і можуть утворювати тетрамери у будь-якому співвідношенні. У міокарді містяться переважно тетрамери, що складаються із 4-ох Н-субодиниць (від англ. Heart), у печінці та скелетних м'язах переважає М4 ЛДГ.
Піридиннуклеотидні коферменти
Всі потребують коферменту для перенесення відновлювальних еквівалентів. Найпоширенішими є коферменти динуклеотидного типу, в якому два нуклеозид-5'-монофосфати з'єднані . ЛДГ і багато інших дегідрогеназ як кофермент використовують нікотинамідаденіндинуклеотид, скорочено НАД + (англ. NAD+).
В окисно-відновних реакціях за участі НАД окиснюється або відновлюється тільки нікотинамідне кільце. Під час окиснення лактату дегідрогеназа відщеплює від нього два атоми водню, тобто тобто два електрони і два протони. Однак на НАД+ переноситься тільки (H-, два електрони і один протон). Акцептором гідрид-іону є атом карбону в пара-положенні до атома нітрогену нікотинамідного кільця НАД+. У цьому місці утворюється аліфатична СН2-група, перебудовуються подвійні зв'язки кільця і зникає позитивний заряд. Другий протон вивільняється в середовище і (через це відновлену форму коферменту правильніше записувати НАДН + H+). При окисненні або відновленні нікотинамідного кільця змінюються також спектральні характеристики коферменту. Тому за реакцією можна легко стежити спектрофотометричним методом.
Ізоформи ЛДГ
Ізоформи ЛДГ:
H — heart; M — muscle
Література
- Клєвакіна О. Ю., Анікін І. О. (2020). ВАРІАБЕЛЬНІСТЬ ЛАКТАТДЕГІДРОГЕНАЗИ СИРОВАТКИ У ДОНОШЕНИХ НОВОНАРОДЖЕНИХ ІЗ ПОМІРНОЮ ТА ВАЖКОЮ ГІПОКСИЧНО-ІШЕМІЧНОЮ ЕНЦЕФАЛОПАТІЄЮ. PAIN, ANAESTHESIA & INTENSIVE CARE, (1(90), 28–32. https://doi.org/10.25284/2519-2078.1(90).2020.193906
- Millar DB, Frattali V, Willick GE (June 1969). The quaternary structure of lactate dehydrogenase. I. The subunit molecular weight and the reversible association at acid pH. Biochemistry. 8 (6): 2416—21. doi:10.1021/bi00834a025. PMID 5816379.
- Dym O, Pratt EA, Ho C, Eisenberg D (August 2000). The crystal structure of D-lactate dehydrogenase, a peripheral membrane respiratory enzyme. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 97 (17): 9413—8. Bibcode:2000PNAS...97.9413D. doi:10.1073/pnas.97.17.9413. PMC 16878. PMID 10944213.
- Holmes RS, Goldberg E (October 2009). Computational analyses of mammalian lactate dehydrogenases: human, mouse, opossum and platypus LDHs. Computational Biology and Chemistry. 33 (5): 379—85. doi:10.1016/j.compbiolchem.2009.07.006. PMC 2777655. PMID 19679512.
Це незавершена стаття з біохімії. Ви можете проєкту, виправивши або дописавши її. |
Вікіпедія, Українська, Україна, книга, книги, бібліотека, стаття, читати, завантажити, безкоштовно, безкоштовно завантажити, mp3, відео, mp4, 3gp, jpg, jpeg, gif, png, малюнок, музика, пісня, фільм, книга, гра, ігри, мобільний, телефон, android, ios, apple, мобільний телефон, samsung, iphone, xiomi, xiaomi, redmi, honor, oppo, nokia, sonya, mi, ПК, web, Інтернет
Laktatdegidrogenaza LDG abo L laktat NAD oksidoreduktaza LDH 1 1 1 27 ferment yakij bere uchast v reakciyah glikolizu Molekulyarna masa stanovit 144 kDa Laktatdegidrogenaza katalizuye peretvorennya piruvatu u laktat pri comu utvoryuyetsya NAD Predstavlenij p yatma Laktatdegidrogenaza A M subodinicya Lyudska laktatdegidrogenaza M4 vidilena iz skletenih m yaziv IdentifikatoriSimvolLDHAInshi simvoliLDHM LDGAEntrez3939OMIM150000RefSeqNM 005566UniProtP00338Insha informaciya1 1 1 27LokusHr 11 p15 4 Laktatdegidrogenaza B H subodinicya IdentifikatoriSimvolLDHBInshi simvoliLDG DEntrez3945HUGO6541OMIM150100RefSeqNM 002300UniProtP07195Insha informaciya1 1 1 27LokusHr 12 p12 2 12 1 Laktatdegidrogenaza CIdentifikatoriSimvolLDHCInshi simvoliLDG CEntrez3948HUGO6544OMIM150150RefSeqNM 002301UniProtP07864Insha informaciya1 1 1 27LokusHr 11 p15 5 15 3 Vpershe laktatdegidrogenaza bula vidilena iz m yaziv Meyergofom v 1909 roci a v 1940 roci Shtraub otrimav yiyi v kristalichnomu viglyadi Laktatdegidrogenaza stijka do vplivu pevnih himichnih faktoriv napriklad do diyi reaktiviv sho okisnyuyut abo blokuyut napriklad do i Aktivnist laktatdegidrogenazi znizhuyetsya pri pidvishenni koncentraciyi piruvatu vishe 10 4 M Znachne ingibuvannya oborotne pri dodavanni cisteyinu vidbuvayetsya pri inkubuvanni iz StrukturaAktivnoyu formoyu laktatdegidrogenazi molekulyarna masa 144 kDa ye tetramer z 4 Kozhna subodinicya utvorena peptidnim lancyugom iz 334 aminokislot 36 kDa U tetrameri subodinici zajmayut ekvivalentni polozhennya kozhen monomer mistit aktivnij centr V organizmi ssavciv ye dva rizni tipi subodinic LDG H i M voni desho vidriznyayutsya za aminokislotnoyu poslidovnistyu i katalitichnimi vlastivostyami i mozhut utvoryuvati tetrameri u bud yakomu spivvidnoshenni U miokardi mistyatsya perevazhno tetrameri sho skladayutsya iz 4 oh N subodinic vid angl Heart u pechinci ta skeletnih m yazah perevazhaye M4 LDG Piridinnukleotidni kofermentiVsi potrebuyut kofermentu dlya perenesennya vidnovlyuvalnih ekvivalentiv Najposhirenishimi ye kofermenti dinukleotidnogo tipu v yakomu dva nukleozid 5 monofosfati z yednani LDG i bagato inshih degidrogenaz yak koferment vikoristovuyut nikotinamidadenindinukleotid skorocheno NAD angl NAD V okisno vidnovnih reakciyah za uchasti NAD okisnyuyetsya abo vidnovlyuyetsya tilki nikotinamidne kilce Pid chas okisnennya laktatu degidrogenaza vidsheplyuye vid nogo dva atomi vodnyu tobto tobto dva elektroni i dva protoni Odnak na NAD perenositsya tilki H dva elektroni i odin proton Akceptorom gidrid ionu ye atom karbonu v para polozhenni do atoma nitrogenu nikotinamidnogo kilcya NAD U comu misci utvoryuyetsya alifatichna SN2 grupa perebudovuyutsya podvijni zv yazki kilcya i znikaye pozitivnij zaryad Drugij proton vivilnyayetsya v seredovishe i cherez ce vidnovlenu formu kofermentu pravilnishe zapisuvati NADN H Pri okisnenni abo vidnovlenni nikotinamidnogo kilcya zminyuyutsya takozh spektralni harakteristiki kofermentu Tomu za reakciyeyu mozhna legko stezhiti spektrofotometrichnim metodom Reakciya peretvorennya laktatu u piruvat sho katalizuyetsya laktatdegidrogenazoyuIzoformi LDGIzoformi LDG H heart M muscle LDG1 H4M0 LDG2 H3M1 LDG3 H2M2 LDG4 H1M3 LDG5 H0M4 LiteraturaKlyevakina O Yu Anikin I O 2020 VARIABELNIST LAKTATDEGIDROGENAZI SIROVATKI U DONOShENIH NOVONARODZhENIH IZ POMIRNOYu TA VAZhKOYu GIPOKSIChNO IShEMIChNOYu ENCEFALOPATIYeYu PAIN ANAESTHESIA amp INTENSIVE CARE 1 90 28 32 https doi org 10 25284 2519 2078 1 90 2020 193906 Millar DB Frattali V Willick GE June 1969 The quaternary structure of lactate dehydrogenase I The subunit molecular weight and the reversible association at acid pH Biochemistry 8 6 2416 21 doi 10 1021 bi00834a025 PMID 5816379 Dym O Pratt EA Ho C Eisenberg D August 2000 The crystal structure of D lactate dehydrogenase a peripheral membrane respiratory enzyme Proc Natl Acad Sci U S A 97 17 9413 8 Bibcode 2000PNAS 97 9413D doi 10 1073 pnas 97 17 9413 PMC 16878 PMID 10944213 Holmes RS Goldberg E October 2009 Computational analyses of mammalian lactate dehydrogenases human mouse opossum and platypus LDHs Computational Biology and Chemistry 33 5 379 85 doi 10 1016 j compbiolchem 2009 07 006 PMC 2777655 PMID 19679512 Ce nezavershena stattya z biohimiyi Vi mozhete dopomogti proyektu vipravivshi abo dopisavshi yiyi