Azərbaycanca AzərbaycancaБеларускі БеларускіDansk DanskDeutsch DeutschEspañola EspañolaFrançais FrançaisIndonesia IndonesiaItaliana Italiana日本語 日本語Қазақ ҚазақLietuvos LietuvosNederlands NederlandsPortuguês PortuguêsРусский Русскийසිංහල සිංහලแบบไทย แบบไทยTürkçe TürkçeУкраїнська Українська中國人 中國人United State United StateAfrikaans Afrikaans
Підтримка
www.wikidata.uk-ua.nina.az

Цинковий палець це невеликий структурний мотив білка який характеризується координацією одного або декількох іонів цинку

Цинковий палець

Цинковий палець

Цинковий палець — це невеликий структурний мотив білка, який характеризується координацією одного або декількох іонів цинку (Zn2+) для стабілізації укладки. Спочатку створена для опису гіпотетичної пальцеподібної структури фактора транскрипції IIIA Xenopus laevis, назва цинкового пальця тепер охоплює широкий спектр різних білкових структур. Xenopus laevis TFIIIA спочатку було продемонстровано, що він містить цинк і потребує металу для функціонування в 1983 р., Перше таке повідомлення про необхідність цинку для білка, якщо регулює ген. Він часто з'являється як домен, що зв'язує метал, саме у багатодоменних білках.

image
Малюнок транскрипційного фактору Zif268, що містить три цинкові пальці в комплексі з ДНК

Білки, які містять цинкові пальці, класифікуються на кілька структурних родин. На відміну від багатьох інших чітко визначених надвторинних структур, таких як грецькі ключі або β-шпильки, існує ряд типів цинкових пальців, кожен з яких має унікальну тривимірну архітектуру. Конкретний клас білка цинкового пальця визначається цією тривимірною структурою, але він також може бути розпізнаний на основі первинної структури білка або ідентичності лігандів, що координують іон цинку. Незважаючи на велику різноманітність цих білків, переважна більшість, як правило, функціонує як модулі взаємодії, які зв'язують ДНК, РНК, білки або інші невеликі корисні молекули, а зміни в структурі служать, головним чином, для зміни специфічності зв'язування конкретного білка. .

З часу свого первинного відкриття та з'ясування їх структури ці модулі взаємодії виявилися всюдисущими в біологічному світі і можуть бути виявлені у 3 % генів людського геному. Крім того, цинкові пальці стали надзвичайно корисними в різних терапевтичних та дослідницьких можливостях. Інженерні цинкові пальці, які мають спорідненість до певної послідовності, є сферою активних досліджень, а нуклеази цинкового пальця та фактори транскрипції з цинковим пальцем є двома найважливішими застосуваннями, які мають бути реалізовані на сьогоднішній день.

image
Структура розчину цинкового пальця типу C2H2 (область 255—287) білка 224 цинкового пальця людини

Домени

Домени цинкового пальця (Znf) — відносно невеликі білкові мотиви, що містять кілька виразних пальцевих виступів, що здійснюють тандемні контакти з цільовою молекулою. Деякі з цих доменів пов'язують цинк, але багато ні, натомість зв'язують інші метали, такі як залізо, або зовсім не метали. Наприклад, деякі члени сім'ї утворюють сольові мости для стабілізації пальцеподібних складок. Спочатку вони були ідентифіковані як мотив, що зв'язує ДНК, у факторі транскрипції TFIIIA від Xenopus laevis, однак тепер їх визнано які ті, що зв'язують субстрати ДНК, РНК, білка та / або ліпідів. Їх зв'язувальні властивості залежать від амінокислотної послідовності доменних пальців і від лінкера між пальцями, а також від структур вищого порядку та кількості пальців. Домени Znf часто зустрічаються у скупченнях, де пальці можуть мати різну специфіку зв'язування. Мотиви Znf зустрічаються в декількох неспоріднених білкових надсімействах, що відрізняються як за послідовністю, так і за структурою. Вони демонструють значну універсальність у режимах зв'язування, навіть між членами одного класу (наприклад, деякі зв'язують ДНК, інші — білок), що дозволяє припустити, що мотиви Znf — це стійкі риштування, які розвивали спеціалізовані функції. Наприклад, білки, що містять Znf, функціонують в транскрипції генів, трансляції, торгівлі мРНК, організації цитоскелету, розвитку епітелію, адгезії клітин, складенні білків, реконструкції хроматину та зондуванні цинку. Мотиви, що зв'язують цинк, є стійкими структурами, і вони рідко зазнають конформаційних змін при зв'язуванні своєї цілі.

Класи

Спочатку термін цинковий палець використовувався виключно для опису ДНК-зв'язуючого мотиву, знайденого у Xenopus laevis; однак тепер він використовується для позначення будь-якої кількості структур, пов'язаних завдяки зв'язуванні з іоном цинку. Як правило, цинкові пальці координують іони цинку з комбінацією залишків цистеїну та гістидину. Спочатку кількість та порядок цих залишків використовувались для класифікації різних типів цинкових пальців (наприклад, Cys2His2, Cys4 та Cys6). Останнім часом для класифікації білків цинкового пальця застосовується більш систематичний метод. Цей метод класифікує білки пальців цинку на «складчасті групи», виходячи із загальної форми білкового скелету в складеному домені. Найпоширенішими «циліндричними групами» цинкових пальців є Cys2His2-подібний («класичний цинковий палець»), високий ключ і цинкова стрічка.

Група 1: C2H2-подібний палець

Домени цієї групи складаються з β-шпильки. Далі йде спіраль, яка утворює лівий ββα-блок. Два цинкових ліганди сприяють утворенню цинкового пальця. (унікальний поворот із консенсусною послідовністю CPXCG) (3,36) на кінці β-шпильки та два інших ліганди з C-кінця knuckle-спіралі. Група має два сімейства: F2H2 fngers та IAP домени.

Сімейство С2Н2. Цинковий мотив пальця С2Н2 (класичний цинковий палець)

Уперше було виявлено у факторі транскрипції IIIA Xenopus laevis, і з тих пір було виявлено, що він присутній у багатьох фактора транскрипції та в інших ДНК-зв'язуючих білках (1ncs, 1zfd, 1tf6, 1ubd, 2gli, 1bhi, 1sp2, 1rmd, 2adr, 1znf, 1aay, 1sp1, 1bbo, 2drp, 1yui, 1ej6, 1klr) (16 ± 18), які розпізнають специфічні послідовності ДНК. Класичний

цинковий палець C2H2, зазвичай, містить повтори 28 ± 30 амінокислотних послідовність, що включає два консервованих залишки цистеїну та два залишки гістидину. Однак інші комбінації Cys / His, як цинк-хелатуючі залишки, можливі. С2Н2 пальці, що зв'язують нуклеїнові кислоти, зв'язуються з основним жолобком ДНК

через N-кінець α-спіралі. Впізнання специфічної послідовності ДНК досягаються взаємодією ДНК основами з бічними ланцюжками від поверхні α-спіралі.

Сім'я домену IAP

Інгібітор апоптозу (IAP) містить схему CCHC (подібно до U-подібного фактора транскрипції з сімейства C2H2), яка координує іон цинку (1e31, 1jd5, 1c9q, 1g73. Повідомлялося, що IAP регулюють запрограмовану загибель клітин шляхом інгібування. каспаз.

Структури доменів інгібітора бакуловірусу апоптозу повторюють (BIR) домени та антиапоптотичний білок `сурвівін 'містять збережене ядро, що складається з центрального триланцюгового β-листа та чотирьох коротких α-спіралей. Цинк-зв'язуюча область IAP структурно нагадує класичний мотив C2H2 тим, що перші два ліганди походять із сгину, а два інших ліганди походять із С-кінцевої області зламаної knuckle-спіралі. Вирівнювання PSI-BLAST з цинк-зв'язуючої області доменів BIR показано разом з послідовністю U-подібного фактора транскрипції (1fu9), щоб встановити схожість між доменами BIR і класичними пальцями цинку C2H2 і показують мінливість довжини лінкера між останніми двома циганними лігандами в різних білках BIR. Незважаючи на структурну схожість сайту зв'язування цинку в класичних доменах C2H2 та доменах IAP, ми не маємо переконливих доказів гомології між ними, і таким чином консервативно розміщуємо їх у двох різних сімействах.

Група 2: Gag knuckle (цинкові суглоби)

Структура цієї групи складається з двох коротких β-структур, з'єднаних поворотом (цинковим суглобом), за яким йде коротка спіраль або петля. Два цинкових ліганди цинку подаються цинковим суглобом (knuckle), а два інших виходять із петлі або розміщуються на обох кінцях короткої спіралі. Ручка Gag нагадує класичний мотив C2H2 з великою частиною спіралі та усіченою β-шпилькою. Таким чином, gag knuckle є дуже короткими (приблизно 20 амінокислот) порівняно з C2H2-подібними доменами (близько 30 залишків). Ця група містить цинкові пальці C2HC з білків ретровірусного gag knuckle (нуклеокапсиду), які в літературі називаються цинк-суглобами. Однак цей термін також раніше використовувався для опису унікального повороту з консенсусною послідовністю CPXCG, де цистеїни сприяють зв'язуванню цинку. Таким чином, для ясності ми називаємо цинковий палець із ретровірусних білків гаг як «ручка», «суглоб». Ми розглядаємо три родини.

Ретровірусне Gag сімейство

У ретровірусному суглобі Gag одноповоротна спіраль слідує за β-шпилькою. Про структуру цього мотиву повідомляється з протеїну ретровірусного нуклеокапсиду (NC) від ВІЛ та інших споріднених вірусів (1a1t, 1a6b, 1dsq, 1dsv).

Сімейство суглобу полімерази Gag

В цю структуру ми включили цинковий палець з А-субодиниці РНК-полімерази II (1i3q) Структура суглоба Gag з полімерази II РНК узгоджується ізсередньоквадратичним відхиленням кореня (RMSD) 3,5 ± 4,4 AÊ з різними членами ретровірусних білків NC (104 атоми). Однак функція цього цинкового суглобу РНК-полімерази залишається невідомою, хоча ми можемо припустити, що він може бути залучений до зв'язування з РНК.

Gag сімейство реовірусного зовнішнього капсидного білка s3

Реовірусний зовнішній капсидний білок s3 включає мотив, що зв'язує цинк, який найкраще можна описати як суглоб Gag (1fn9). Структура ділянки, що зв'язує цинк, нагадує структуру РНК-полімерази і складається з суглоба, за яким йде петля. Показано, що мутація цинк-зв'язуючих залишків не впливає на зв'язування s3 з дволанцюговою РНК, але виключає здатність асоціюватися з капсидним білком m1

Група 3: скрипковий ключ

Мотив складається з бета-шпильки на N-кінці і альфа-спіралі на С-кінці, які вносять два ліганди кожен для зв'язування цинку. Перші два ліганди походять від цинкової рукоятки, а інші два ліганди надані N-кінцевим поворотом спіралі. Ми умовно ділимо цю складну групу.

RING-подібний палець

Ряд білків містить збережений домен, багатий цистеїном на 40 ± 60, який пов'язує два іони цинку і називається цинк-пальцем C3HC4 або «RING».

Сімейство Протеїнкіназного цистеїн-багатого домену

Це сімейство включає С-кінцевий домен субодиниці TfIIh P44 (1e53) людини та багаті цистеїном домени кіназ (1ptq, 1faq, 1kbe). Місця, що зв'язують цинк, розташовані в аналогічних місцях, ніж у RING пальці. Топологічна відмінність між багатим протеїнкіназою цистеїном доменом і пальцевими структурами RING була пояснена на основі кругової перестановки (3), і це сімейство може бути еволюційно пов'язане з білками, подібними до пальця RING.

Сімейство Домену зв'язування фосфатиділінозитол-3-фосфату

Це сімейство включає цинк-зв'язуючі області домену FYVE (1vfy, 1dvp, 1joc), які зв'язують фосфатиділінозитол-3-фосфат з високою специфічністю,

Сімейство цинкового пальця, що нагадує ядерний рецептор

Це сімейство здебільшого складається з доменів, які не містять додаткових вторинних структурних елементів N- або С-терміналу до мотиву скрипкового ключа

Сімейство ядерного рецептора ДНК-зв'язуючого домену

Структура ДНК-зв'язуючого домену рецептора естрогену (1hcq) та його гомологи мають два цинк-зв'язуючі ділянки. Як Гаг

суглоби, кожен рецептор стероїдних гормонів містить два повтори(домени) пальця, який зв'язує іони цинку через чотири збережених цистеїни. Перший, N-термінальний сайт (домен) є типовим скрипковим ключем, де два ліганди походять від альфа—спіралі та ще двоє сприяють утворенню суглобу. Другий, сайт С-кінцевий (домен) демонструє лише часткову схожість з пальцем скрипкового ключа. Як і у класичних скрипкових пальців, два циганкові ліганди розташовані в N-кінцевому повороті альфа-спіралі.

Сімейство I-TevI ​​ендонуклеази цинкового пальця

Ендонуклеаза I-TevI ​​належить до сімейства GIY-YIG інтрон-кодованих ендонуклеаз. ДНК-зв'язуючий домен інтронної ендонуклеази.

I-TevI ​​(1i3j) — це цинковий палець, який ми класифікуємо як скрипковий ключ. Цей домен є найкоротшим серед групи.

Рибосомальний білок L31Da

Будова великої рибосомальної субодиниці від Deinococcus radiodurans виявляє білок L31 (ланцюг Y 1lnr) як crhbgrjdbqпалець, у якому цинкозв'язуючі ліганди замінюються іншими залишками. Незважаючи на відсутність ділянки, що зв'язує цинк, структура L31 містить усі правильно орієнтовані елементи класичного високого пальця ключа, такі як бета-шпилька з цинк-ручкою, вставлена ​​бета-шпилька та C-кінцева альфа-спіраль і, таким чином, безперечно належить до цієї складчастої групи разом з двома іншими рибосомними білками L24E і S14.

YlxR-подібний гіпотетичний цитозольний білок

Гіпотетичний цитозольний білок SP0554, кодований геном Nusa / Infb опероном Streptococcus pneumoniae

Сімейство скрипкового ключа т-РНК синтетаз

Структура синтетпроліл-тРНК синтетази Thermus thermophilus (1hc7) (50) несподівано виявила наявність цього цинкового пальця. Це перший екземпляр перекрученого скрипкового ключа, який можна побачити серед наявних білкових структур. N- і С-кінці трилистого ключа проліл-тРНК синтетази розміщуються на черзі вторинної бета-шпильки, і альфа-спіраль з'єднується з первинною бета-шпилькою.

Високодоменний домен високої лігази ДНК-лігази від NAD +.

Сімейство NAD±залежної ДНК-лігази

Сімейство YacG-подібного гіпотетичного білка

Сімейство Ендонуклеаз His-Me

Це сімейство містить структури домену DNase коліцинів E7 та E9 (7cei, 1bxi), ендонуклеази Seratia marcescens (1ql0), інтронокодованої ендонуклеази I-PpoI (1a73),

RPB10 білок з РНК-полімерази II

Домен RPB10 складається в триспіральний пучок, характерний для спіралі ±поворот ± спіраль (HTH) -мотив, що містить фактори транскрипції (1ef4, ланцюг J 1i3q). Однак він містить ділянку, що зв'язує цинк, з геометрією, подібною до тієї, що виявлена ​​у скрипкових ключах.

Група 4: Цинкова стрічка

У групі стрічки цинку ліганди для зв'язування цинку вносяться двома цинк-ручками. Ядро структури складається з двох бета-шпильок, що утворюють два структурно подібних цинк-зв'язуючих під-сайти. Одну з цих шпильок ми називаємо первинною бета-шпилькою. Ця бета-шпилька містить N-кінцевий під-сайт цинку в класичних білках цинкової стрічки, таких як фактор ініціації транскрипції TFIIB (1 pft) (54) та фактор подовження транскрипції SII (TfIIS) Містить 9 сімейств.

Група 5: Zn2/Cys6-подібний палець

Ця група складається з цинк-зв'язуючих доменів, у яких два ліганди є з спіралі, а два — з петлі. Перше сімейство регуляторів транскрипції, домен Zn2 / Cys6, містить два пальці. У другому сімействі, а саме, на коефіцієнти транскрипції, що реагують на мідь (1co4), присутній лише один палець.

Сімейство пальців Zn2 / Cys6

N-кінцева область в декількох транскрипційних регуляторах, таких як Gal4 (1d66), Hap1 (2hap), PUT3 (1zme) і етанольний регулятор активації транскрипції етанолу Zn2 / Cys6, складчаста група цинкових пальців. Структурне вирівнювання послідовності членів групи цинкових пальців Zn2 / Cys6. Члени цієї складчастої групи містять два сайти зв'язування цинку з іонами цинку, координованими шістьма цистеїновими лігандами. Четвертим лігандом до другого сайту є N-кінцевий цистеїн. Члени першого сімейства включають транскрипційні регуляторні білки Gal4 (1d66A), Hap1 (2hapC), PUT3 (1zmeC), транскрипційний активатор етанолу регулону (2alcA).

Сімейство мідь-чутливі фактори транскрипції

Коефіцієнт транскрипції реакції міді (1co4) підвищує експресію металотіонеїну в дріжджах. Ця структура містить лише перше з двох цинк-зв'язуючих сайтів, характерних для класу Zn2 / Cys6.

Область одразу після N-кінцевої спіралі, яка вносить два ліганди для зв'язування цинку, приймає 310 спіральних конформацій. Третій і четвертий ліганди для зв'язування цинку відокремлюються лише одним залишком на відміну від класичних пальців Zn2 / Cys6.

Група 6: TAZ2-домен-подібні

Білки цієї групи характеризуються циганковими лігандами, які розташовані на терміналях альфа-спіралей. У цю складну групу входять три родини, а саме домен TAZ1 і TAZ2 до білка транскрипції, що зв'язує CREB (CBP) (1l8c, 1f81), цинк-зв'язуючий домен ДНК-полімерази III g субодиниці (ланцюги A і E 1jr3) від E.coli та N-кінцевий цинк-зв'язуючий домен ВІЛ-1 інтегрази (1wjb)

Сімейство доменів TAZ2

Транскрипційний адаптерний білок CBP містить три дублюваних цинк-зв'язуючих типу HCCC, які дуже схожі між собою.

Сімейство цинк-зв'язуючого домену з ДНК-полімерази III г субодиниці

Структура ДНК-полімерази III г субодиниці від E.coli містить зону, що зв'язує цинк, яка вставлена ​​в нуклеотидну складку нуклеотидів типу N петлі. У цьому цинковому ложе три з чотирьох цистеїнів, які зв'язують цинк, складаються з двох спіралей, а четвертий — з петлі, що з'єднує спіралі.

Сімейство N-кінцевого домену інтегрази ВІЛ-1

N-кінцевий домен ВІЛ-1 складається з чотирьох а-спіралей, два з яких утворюють мотив HTH та містить сайт, що зв'язує цинк (73). Два залишки гістидину з другої альфа-спіралі та два цистеїни з четвертої а-спіралі (С-кінцевий) хелатують іон цинку. Порівняно з іншими доменами, N-кінцевий домен ВІЛ-1 є круговим. Ця група складається з цинк-зв'язуючих петель, що знаходяться у більших білках. Такі петлі, ймовірно, стабілізуються цинком і можуть розглядатися як невеликі, але окремі домени.

Група 7: короткі цинк-зв'язуючі петлі

Ця група складається з цинк-зв'язуючих петель, які містяться у більших білках. Такі петлі, ймовірно, стабілізуються цинком і можуть розглядатися як невеликі, але окремі домени. Загальна структурна особливість цих доменів полягає в тому, що щонайменше три ліганди є дуже близькими один до одного послідовно і не включаються в регулярні вторинні структурні елементи.

Група 8: металотіоніни

Металотіонеїни — це багаті цистеїном петлі з приблизно 60 ± 70 залишків, які зв'язують різні метали (4mt2). Немає чітко визначених регулярних вторинних структурних елементів в металотіонеїнах, а сайти, що зв'язують метал, не виявляються схожими на інші білки. Металотіонеїни виглядають як білкові ланцюги, обмотані навколо металевого скупчення з декількома цистеїнами лігандуючих металів.

Примітки

  1. Rhodes, D.; Klug, A. (1988). Eckstein, Fritz; Lilley, David M. J. (ред.). “Zinc Fingers”: A Novel Motif for Nucleic Acid Binding. Nucleic Acids and Molecular Biology (англ.). Berlin, Heidelberg: Springer Berlin Heidelberg. с. 149—166. doi:10.1007/978-3-642-83384-7_9. ISBN .
  2. Berg, J. M. (25 квітня 1990). Zinc fingers and other metal-binding domains. Elements for interactions between macromolecules. Journal of Biological Chemistry (англ.). Т. 265, № 12. с. 6513—6516. ISSN 0021-9258. PMID 2108957. Процитовано 23 грудня 2019.
  3. Hanas, J. S.; Hazuda, D. J.; Bogenhagen, D. F.; Wu, F. Y.; Wu, C. W. (10 грудня 1983). Xenopus transcription factor A requires zinc for binding to the 5 S RNA gene. Journal of Biological Chemistry (англ.). Т. 258, № 23. с. 14120—14125. ISSN 0021-9258. PMID 6196359. Процитовано 23 грудня 2019.
  4. Klug, Aaron (2010). The discovery of zinc fingers and their applications in gene regulation and genome manipulation. Annual Review of Biochemistry. Т. 79. с. 213—231. doi:10.1146/annurev-biochem-010909-095056. ISSN 1545-4509. PMID 20192761. Процитовано 23 грудня 2019.
  5. Matthews, Jacqueline M.; Sunde, Margaret (2002). Zinc Fingers–Folds for Many Occasions. IUBMB Life (англ.). Т. 54, № 6. с. 351—355. doi:10.1080/15216540216035. ISSN 1521-6551. Процитовано 23 грудня 2019.
  6. Hall, Traci M. Tanaka (1 червня 2005). Multiple modes of RNA recognition by zinc finger proteins. doi:10.1016/j.sbi.2005.04.004. Процитовано 23 грудня 2019.
  7. Klug, Aaron (22 жовтня 1999). Zinc finger peptides for the regulation of gene expression. Journal of Molecular Biology. Т. 293, № 2. с. 215—218. doi:10.1006/jmbi.1999.3007. ISSN 0022-2836. Процитовано 23 грудня 2019.
  8. Brown, Raymond S (1 лютого 2005). Zinc finger proteins: getting a grip on RNA. Current Opinion in Structural Biology. Т. 15, № 1. с. 94—98. doi:10.1016/j.sbi.2005.01.006. ISSN 0959-440X. Процитовано 23 грудня 2019.
  9. Laity, John H; Lee, Brian M; Wright, Peter E (1 лютого 2001). Zinc finger proteins: new insights into structural and functional diversity. Current Opinion in Structural Biology. Т. 11, № 1. с. 39—46. doi:10.1016/S0959-440X(00)00167-6. ISSN 0959-440X. Процитовано 23 грудня 2019.
  10. Krishna, S. Sri; Majumdar, Indraneel; Grishin, Nick V. (15 січня 2003). Structural classification of zinc fingersSURVEY AND SUMMARY. Nucleic Acids Research (англ.). Т. 31, № 2. с. 532—550. doi:10.1093/nar/gkg161. ISSN 0305-1048. Процитовано 23 грудня 2019.
  11. Wolfe, S. A.; Nekludova, L.; Pabo, C. O. (2000). DNA recognition by Cys2His2 zinc finger proteins. Annual Review of Biophysics and Biomolecular Structure. Т. 29. с. 183—212. doi:10.1146/annurev.biophys.29.1.183. ISSN 1056-8700. PMID 10940247. Процитовано 23 грудня 2019.
  12. Fox, A H; Liew, C; Holmes, M; Kowalski, K; Mackay, J; Crossley, M (17 травня 1999). Transcriptional cofactors of the FOG family interact with GATA proteins by means of multiple zinc fingers. The EMBO Journal. Т. 18, № 10. с. 2812—2822. doi:10.1093/emboj/18.10.2812. ISSN 0261-4189. PMC 1171362. PMID 10329627. Процитовано 23 грудня 2019.
  13. Polekhina, Galina; House, Colin M.; Traficante, Nadia; Mackay, Joel P.; Relaix, Frédéric; Sassoon, David A.; Parker, Michael W.; Bowtell, David D. L. (2002-01). Siah ubiquitin ligase is structurally related to TRAF and modulates TNF-alpha signaling. Nature Structural Biology. Т. 9, № 1. с. 68—75. doi:10.1038/nsb743. ISSN 1072-8368. PMID 11742346. Процитовано 23 грудня 2019.
  14. Verhagen, A. M.; Coulson, E. J.; Vaux, D. L. (2001). Inhibitor of apoptosis proteins and their relatives: IAPs and other BIRPs. Genome Biology. Т. 2, № 7. с. REVIEWS3009. doi:10.1186/gb-2001-2-7-reviews3009. ISSN 1474-760X. PMID 11516343. Процитовано 23 грудня 2019.{{}}: Обслуговування CS1: Сторінки із непозначеним DOI з безкоштовним доступом ()
  15. Wu, G.; Chai, J.; Suber, T. L.; Wu, J. W.; Du, C.; Wang, X.; Shi, Y. (2000 Dec 21-28). Structural basis of IAP recognition by Smac/DIABLO. Nature. Т. 408, № 6815. с. 1008—1012. doi:10.1038/35050012. ISSN 0028-0836. PMID 11140638. Процитовано 23 грудня 2019.
  16. Liew, C. K.; Kowalski, K.; Fox, A. H.; Newton, A.; Sharpe, B. K.; Crossley, M.; Mackay, J. P. (15 листопада 2000). Solution structures of two CCHC zinc fingers from the FOG family protein U-shaped that mediate protein-protein interactions. Structure (London, England: 1993). Т. 8, № 11. с. 1157—1166. doi:10.1016/s0969-2126(00)00527-x. ISSN 0969-2126. PMID 11080638. Процитовано 23 грудня 2019.
  17. Laity, J. H.; Lee, B. M.; Wright, P. E. (2001-02). Zinc finger proteins: new insights into structural and functional diversity. Current Opinion in Structural Biology. Т. 11, № 1. с. 39—46. doi:10.1016/s0959-440x(00)00167-6. ISSN 0959-440X. PMID 11179890. Процитовано 23 грудня 2019.
  18. Download Limit Exceeded. citeseerx.ist.psu.edu. Процитовано 23 грудня 2019.
  19. Wang, Bing; Jones, David NM; Kaine, Brian P.; Weiss, Michael A. (15 травня 1998). High-resolution structure of an archaeal zinc ribbon defines a general architectural motif in eukaryotic RNA polymerases. Structure (English) . Т. 6, № 5. с. 555—569. doi:10.1016/S0969-2126(98)00058-6. ISSN 0969-2126. PMID 9634694. Процитовано 23 грудня 2019.
  20. Cramer, P.; Bushnell, D. A.; Kornberg, R. D. (8 червня 2001). Structural basis of transcription: RNA polymerase II at 2.8 angstrom resolution. Science (New York, N.Y.). Т. 292, № 5523. с. 1863—1876. doi:10.1126/science.1059493. ISSN 0036-8075. PMID 11313498. Процитовано 23 грудня 2019.
  21. Olland, Andrea M.; Jané-Valbuena, Judit; Schiff, Leslie A.; Nibert, Max L.; Harrison, Stephen C. (1 березня 2001). Structure of the reovirus outer capsid and dsRNA-binding protein σ3 at 1.8 Å resolution. The EMBO Journal. Т. 20, № 5. с. 979—989. doi:10.1093/emboj/20.5.979. ISSN 0261-4189. PMID 11230122. Процитовано 23 грудня 2019.
  22. Shepard, D A; Ehnstrom, J G; Skinner, P J; Schiff, L A (1996-03). Mutations in the zinc-binding motif of the reovirus capsid protein delta 3 eliminate its ability to associate with capsid protein mu 1. Journal of Virology. Т. 70, № 3. с. 2065—2068. ISSN 0022-538X. PMID 8627738. Процитовано 23 грудня 2019.
  23. Grishin, N. V. (15 квітня 2001). Treble clef finger--a functionally diverse zinc-binding structural motif. Nucleic Acids Research. Т. 29, № 8. с. 1703—1714. doi:10.1093/nar/29.8.1703. ISSN 1362-4962. PMID 11292843. Процитовано 23 грудня 2019.
  24. Schwabe, J. W.; Chapman, L.; Finch, J. T.; Rhodes, D. (5 листопада 1993). The crystal structure of the estrogen receptor DNA-binding domain bound to DNA: how receptors discriminate between their response elements. Cell. Т. 75, № 3. с. 567—578. doi:10.1016/0092-8674(93)90390-c. ISSN 0092-8674. PMID 8221895. Процитовано 23 грудня 2019.
  25. Van Roey, P.; Waddling, C. A.; Fox, K. M.; Belfort, M.; Derbyshire, V. (16 липня 2001). Intertwined structure of the DNA-binding domain of intron endonuclease I-TevI with its substrate. The EMBO journal. Т. 20, № 14. с. 3631—3637. doi:10.1093/emboj/20.14.3631. ISSN 0261-4189. PMID 11447104. Процитовано 23 грудня 2019.
  26. Harms, J.; Schluenzen, F.; Zarivach, R.; Bashan, A.; Gat, S.; Agmon, I.; Bartels, H.; Franceschi, F.; Yonath, A. (30 листопада 2001). High resolution structure of the large ribosomal subunit from a mesophilic eubacterium. Cell. Т. 107, № 5. с. 679—688. doi:10.1016/s0092-8674(01)00546-3. ISSN 0092-8674. PMID 11733066. Процитовано 23 грудня 2019.
  27. Osipiuk, Jerzy; Górnicki, Piotr; Maj, Luke; Dementieva, Irina; Laskowski, Roman; Joachimiak, Andrzej (2001-11). Streptococcus pneumonia YlxR at 1.35 Å shows a putative new fold. Acta Crystallographica. Section D, Biological crystallography. Т. 57, № Pt 11. с. 1747—1751. ISSN 0907-4449. PMC 2792016. PMID 11679764. Процитовано 23 грудня 2019.
  28. Rutherford, Julian C.; Bird, Amanda J. (2004-2). Metal-Responsive Transcription Factors That Regulate Iron, Zinc, and Copper Homeostasis in Eukaryotic Cells. Eukaryotic Cell. Т. 3, № 1. с. 1—13. doi:10.1128/EC.3.1.1-13.2004. ISSN 1535-9778. PMID 14871932. Процитовано 23 грудня 2019.
  29. Jeruzalmi, D.; O'Donnell, M.; Kuriyan, J. (24 серпня 2001). Crystal structure of the processivity clamp loader gamma (gamma) complex of E. coli DNA polymerase III. Cell. Т. 106, № 4. с. 429—441. doi:10.1016/s0092-8674(01)00463-9. ISSN 0092-8674. PMID 11525729. Процитовано 23 грудня 2019.
  30. Vasák, M.; Hasler, D. W. (2000-04). Metallothioneins: new functional and structural insights. Current Opinion in Chemical Biology. Т. 4, № 2. с. 177—183. doi:10.1016/s1367-5931(00)00082-x. ISSN 1367-5931. PMID 10742189. Процитовано 23 грудня 2019.

Вікіпедія, Українська, Україна, книга, книги, бібліотека, стаття, читати, завантажити, безкоштовно, безкоштовно завантажити, mp3, відео, mp4, 3gp, jpg, jpeg, gif, png, малюнок, музика, пісня, фільм, книга, гра, ігри, мобільний, телефон, android, ios, apple, мобільний телефон, samsung, iphone, xiomi, xiaomi, redmi, honor, oppo, nokia, sonya, mi, ПК, web, Інтернет

Cinkovij palec ce nevelikij strukturnij motiv bilka yakij harakterizuyetsya koordinaciyeyu odnogo abo dekilkoh ioniv cinku Zn2 dlya stabilizaciyi ukladki Spochatku stvorena dlya opisu gipotetichnoyi palcepodibnoyi strukturi faktora transkripciyi IIIA Xenopus laevis nazva cinkovogo palcya teper ohoplyuye shirokij spektr riznih bilkovih struktur Xenopus laevis TFIIIA spochatku bulo prodemonstrovano sho vin mistit cink i potrebuye metalu dlya funkcionuvannya v 1983 r Pershe take povidomlennya pro neobhidnist cinku dlya bilka yaksho regulyuye gen Vin chasto z yavlyayetsya yak domen sho zv yazuye metal same u bagatodomennih bilkah Malyunok transkripcijnogo faktoru Zif268 sho mistit tri cinkovi palci v kompleksi z DNK Bilki yaki mistyat cinkovi palci klasifikuyutsya na kilka strukturnih rodin Na vidminu vid bagatoh inshih chitko viznachenih nadvtorinnih struktur takih yak grecki klyuchi abo b shpilki isnuye ryad tipiv cinkovih palciv kozhen z yakih maye unikalnu trivimirnu arhitekturu Konkretnij klas bilka cinkovogo palcya viznachayetsya ciyeyu trivimirnoyu strukturoyu ale vin takozh mozhe buti rozpiznanij na osnovi pervinnoyi strukturi bilka abo identichnosti ligandiv sho koordinuyut ion cinku Nezvazhayuchi na veliku riznomanitnist cih bilkiv perevazhna bilshist yak pravilo funkcionuye yak moduli vzayemodiyi yaki zv yazuyut DNK RNK bilki abo inshi neveliki korisni molekuli a zmini v strukturi sluzhat golovnim chinom dlya zmini specifichnosti zv yazuvannya konkretnogo bilka Z chasu svogo pervinnogo vidkrittya ta z yasuvannya yih strukturi ci moduli vzayemodiyi viyavilisya vsyudisushimi v biologichnomu sviti i mozhut buti viyavleni u 3 geniv lyudskogo genomu Krim togo cinkovi palci stali nadzvichajno korisnimi v riznih terapevtichnih ta doslidnickih mozhlivostyah Inzhenerni cinkovi palci yaki mayut sporidnenist do pevnoyi poslidovnosti ye sferoyu aktivnih doslidzhen a nukleazi cinkovogo palcya ta faktori transkripciyi z cinkovim palcem ye dvoma najvazhlivishimi zastosuvannyami yaki mayut buti realizovani na sogodnishnij den Struktura rozchinu cinkovogo palcya tipu C2H2 oblast 255 287 bilka 224 cinkovogo palcya lyudiniDomeniDomeni cinkovogo palcya Znf vidnosno neveliki bilkovi motivi sho mistyat kilka viraznih palcevih vistupiv sho zdijsnyuyut tandemni kontakti z cilovoyu molekuloyu Deyaki z cih domeniv pov yazuyut cink ale bagato ni natomist zv yazuyut inshi metali taki yak zalizo abo zovsim ne metali Napriklad deyaki chleni sim yi utvoryuyut solovi mosti dlya stabilizaciyi palcepodibnih skladok Spochatku voni buli identifikovani yak motiv sho zv yazuye DNK u faktori transkripciyi TFIIIA vid Xenopus laevis odnak teper yih viznano yaki ti sho zv yazuyut substrati DNK RNK bilka ta abo lipidiv Yih zv yazuvalni vlastivosti zalezhat vid aminokislotnoyi poslidovnosti domennih palciv i vid linkera mizh palcyami a takozh vid struktur vishogo poryadku ta kilkosti palciv Domeni Znf chasto zustrichayutsya u skupchennyah de palci mozhut mati riznu specifiku zv yazuvannya Motivi Znf zustrichayutsya v dekilkoh nesporidnenih bilkovih nadsimejstvah sho vidriznyayutsya yak za poslidovnistyu tak i za strukturoyu Voni demonstruyut znachnu universalnist u rezhimah zv yazuvannya navit mizh chlenami odnogo klasu napriklad deyaki zv yazuyut DNK inshi bilok sho dozvolyaye pripustiti sho motivi Znf ce stijki rishtuvannya yaki rozvivali specializovani funkciyi Napriklad bilki sho mistyat Znf funkcionuyut v transkripciyi geniv translyaciyi torgivli mRNK organizaciyi citoskeletu rozvitku epiteliyu adgeziyi klitin skladenni bilkiv rekonstrukciyi hromatinu ta zonduvanni cinku Motivi sho zv yazuyut cink ye stijkimi strukturami i voni ridko zaznayut konformacijnih zmin pri zv yazuvanni svoyeyi cili KlasiSpochatku termin cinkovij palec vikoristovuvavsya viklyuchno dlya opisu DNK zv yazuyuchogo motivu znajdenogo u Xenopus laevis odnak teper vin vikoristovuyetsya dlya poznachennya bud yakoyi kilkosti struktur pov yazanih zavdyaki zv yazuvanni z ionom cinku Yak pravilo cinkovi palci koordinuyut ioni cinku z kombinaciyeyu zalishkiv cisteyinu ta gistidinu Spochatku kilkist ta poryadok cih zalishkiv vikoristovuvalis dlya klasifikaciyi riznih tipiv cinkovih palciv napriklad Cys2His2 Cys4 ta Cys6 Ostannim chasom dlya klasifikaciyi bilkiv cinkovogo palcya zastosovuyetsya bilsh sistematichnij metod Cej metod klasifikuye bilki palciv cinku na skladchasti grupi vihodyachi iz zagalnoyi formi bilkovogo skeletu v skladenomu domeni Najposhirenishimi cilindrichnimi grupami cinkovih palciv ye Cys2His2 podibnij klasichnij cinkovij palec visokij klyuch i cinkova strichka Grupa 1 C2H2 podibnij palec Domeni ciyeyi grupi skladayutsya z b shpilki Dali jde spiral yaka utvoryuye livij bba blok Dva cinkovih ligandi spriyayut utvorennyu cinkovogo palcya unikalnij povorot iz konsensusnoyu poslidovnistyu CPXCG 3 36 na kinci b shpilki ta dva inshih ligandi z C kincya knuckle spirali Grupa maye dva simejstva F2H2 fngers ta IAP domeni Simejstvo S2N2 Cinkovij motiv palcya S2N2 klasichnij cinkovij palec Upershe bulo viyavleno u faktori transkripciyi IIIA Xenopus laevis i z tih pir bulo viyavleno sho vin prisutnij u bagatoh faktora transkripciyi ta v inshih DNK zv yazuyuchih bilkah 1ncs 1zfd 1tf6 1ubd 2gli 1bhi 1sp2 1rmd 2adr 1znf 1aay 1sp1 1bbo 2drp 1yui 1ej6 1klr 16 18 yaki rozpiznayut specifichni poslidovnosti DNK Klasichnij cinkovij palec C2H2 zazvichaj mistit povtori 28 30 aminokislotnih poslidovnist sho vklyuchaye dva konservovanih zalishki cisteyinu ta dva zalishki gistidinu Odnak inshi kombinaciyi Cys His yak cink helatuyuchi zalishki mozhlivi S2N2 palci sho zv yazuyut nukleyinovi kisloti zv yazuyutsya z osnovnim zholobkom DNK cherez N kinec a spirali Vpiznannya specifichnoyi poslidovnosti DNK dosyagayutsya vzayemodiyeyu DNK osnovami z bichnimi lancyuzhkami vid poverhni a spirali Sim ya domenu IAP Ingibitor apoptozu IAP mistit shemu CCHC podibno do U podibnogo faktora transkripciyi z simejstva C2H2 yaka koordinuye ion cinku 1e31 1jd5 1c9q 1g73 Povidomlyalosya sho IAP regulyuyut zaprogramovanu zagibel klitin shlyahom ingibuvannya kaspaz Strukturi domeniv ingibitora bakulovirusu apoptozu povtoryuyut BIR domeni ta antiapoptotichnij bilok survivin mistyat zberezhene yadro sho skladayetsya z centralnogo trilancyugovogo b lista ta chotiroh korotkih a spiralej Cink zv yazuyucha oblast IAP strukturno nagaduye klasichnij motiv C2H2 tim sho pershi dva ligandi pohodyat iz sginu a dva inshih ligandi pohodyat iz S kincevoyi oblasti zlamanoyi knuckle spirali Virivnyuvannya PSI BLAST z cink zv yazuyuchoyi oblasti domeniv BIR pokazano razom z poslidovnistyu U podibnogo faktora transkripciyi 1fu9 shob vstanoviti shozhist mizh domenami BIR i klasichnimi palcyami cinku C2H2 i pokazuyut minlivist dovzhini linkera mizh ostannimi dvoma cigannimi ligandami v riznih bilkah BIR Nezvazhayuchi na strukturnu shozhist sajtu zv yazuvannya cinku v klasichnih domenah C2H2 ta domenah IAP mi ne mayemo perekonlivih dokaziv gomologiyi mizh nimi i takim chinom konservativno rozmishuyemo yih u dvoh riznih simejstvah Grupa 2 Gag knuckle cinkovi suglobi Struktura ciyeyi grupi skladayetsya z dvoh korotkih b struktur z yednanih povorotom cinkovim suglobom za yakim jde korotka spiral abo petlya Dva cinkovih ligandi cinku podayutsya cinkovim suglobom knuckle a dva inshih vihodyat iz petli abo rozmishuyutsya na oboh kincyah korotkoyi spirali Ruchka Gag nagaduye klasichnij motiv C2H2 z velikoyu chastinoyu spirali ta usichenoyu b shpilkoyu Takim chinom gag knuckle ye duzhe korotkimi priblizno 20 aminokislot porivnyano z C2H2 podibnimi domenami blizko 30 zalishkiv Cya grupa mistit cinkovi palci C2HC z bilkiv retrovirusnogo gag knuckle nukleokapsidu yaki v literaturi nazivayutsya cink suglobami Odnak cej termin takozh ranishe vikoristovuvavsya dlya opisu unikalnogo povorotu z konsensusnoyu poslidovnistyu CPXCG de cisteyini spriyayut zv yazuvannyu cinku Takim chinom dlya yasnosti mi nazivayemo cinkovij palec iz retrovirusnih bilkiv gag yak ruchka suglob Mi rozglyadayemo tri rodini Retrovirusne Gag simejstvo U retrovirusnomu suglobi Gag odnopovorotna spiral sliduye za b shpilkoyu Pro strukturu cogo motivu povidomlyayetsya z proteyinu retrovirusnogo nukleokapsidu NC vid VIL ta inshih sporidnenih virusiv 1a1t 1a6b 1dsq 1dsv Simejstvo suglobu polimerazi Gag V cyu strukturu mi vklyuchili cinkovij palec z A subodinici RNK polimerazi II 1i3q Struktura sugloba Gag z polimerazi II RNK uzgodzhuyetsya izserednokvadratichnim vidhilennyam korenya RMSD 3 5 4 4 AE z riznimi chlenami retrovirusnih bilkiv NC 104 atomi Odnak funkciya cogo cinkovogo suglobu RNK polimerazi zalishayetsya nevidomoyu hocha mi mozhemo pripustiti sho vin mozhe buti zaluchenij do zv yazuvannya z RNK Gag simejstvo reovirusnogo zovnishnogo kapsidnogo bilka s3 Reovirusnij zovnishnij kapsidnij bilok s3 vklyuchaye motiv sho zv yazuye cink yakij najkrashe mozhna opisati yak suglob Gag 1fn9 Struktura dilyanki sho zv yazuye cink nagaduye strukturu RNK polimerazi i skladayetsya z sugloba za yakim jde petlya Pokazano sho mutaciya cink zv yazuyuchih zalishkiv ne vplivaye na zv yazuvannya s3 z dvolancyugovoyu RNK ale viklyuchaye zdatnist asociyuvatisya z kapsidnim bilkom m1 Grupa 3 skripkovij klyuch Motiv skladayetsya z beta shpilki na N kinci i alfa spirali na S kinci yaki vnosyat dva ligandi kozhen dlya zv yazuvannya cinku Pershi dva ligandi pohodyat vid cinkovoyi rukoyatki a inshi dva ligandi nadani N kincevim povorotom spirali Mi umovno dilimo cyu skladnu grupu RING podibnij palec Ryad bilkiv mistit zberezhenij domen bagatij cisteyinom na 40 60 yakij pov yazuye dva ioni cinku i nazivayetsya cink palcem C3HC4 abo RING Simejstvo Proteyinkinaznogo cisteyin bagatogo domenu Ce simejstvo vklyuchaye S kincevij domen subodinici TfIIh P44 1e53 lyudini ta bagati cisteyinom domeni kinaz 1ptq 1faq 1kbe Miscya sho zv yazuyut cink roztashovani v analogichnih miscyah nizh u RING palci Topologichna vidminnist mizh bagatim proteyinkinazoyu cisteyinom domenom i palcevimi strukturami RING bula poyasnena na osnovi krugovoyi perestanovki 3 i ce simejstvo mozhe buti evolyucijno pov yazane z bilkami podibnimi do palcya RING Simejstvo Domenu zv yazuvannya fosfatidilinozitol 3 fosfatu Ce simejstvo vklyuchaye cink zv yazuyuchi oblasti domenu FYVE 1vfy 1dvp 1joc yaki zv yazuyut fosfatidilinozitol 3 fosfat z visokoyu specifichnistyu Simejstvo cinkovogo palcya sho nagaduye yadernij receptor Ce simejstvo zdebilshogo skladayetsya z domeniv yaki ne mistyat dodatkovih vtorinnih strukturnih elementiv N abo S terminalu do motivu skripkovogo klyucha Simejstvo yadernogo receptora DNK zv yazuyuchogo domenu Struktura DNK zv yazuyuchogo domenu receptora estrogenu 1hcq ta jogo gomologi mayut dva cink zv yazuyuchi dilyanki Yak Gag suglobi kozhen receptor steroyidnih gormoniv mistit dva povtori domeni palcya yakij zv yazuye ioni cinku cherez chotiri zberezhenih cisteyini Pershij N terminalnij sajt domen ye tipovim skripkovim klyuchem de dva ligandi pohodyat vid alfa spirali ta she dvoye spriyayut utvorennyu suglobu Drugij sajt S kincevij domen demonstruye lishe chastkovu shozhist z palcem skripkovogo klyucha Yak i u klasichnih skripkovih palciv dva cigankovi ligandi roztashovani v N kincevomu povoroti alfa spirali Simejstvo I TevI endonukleazi cinkovogo palcya Endonukleaza I TevI nalezhit do simejstva GIY YIG intron kodovanih endonukleaz DNK zv yazuyuchij domen intronnoyi endonukleazi I TevI 1i3j ce cinkovij palec yakij mi klasifikuyemo yak skripkovij klyuch Cej domen ye najkorotshim sered grupi Ribosomalnij bilok L31Da Budova velikoyi ribosomalnoyi subodinici vid Deinococcus radiodurans viyavlyaye bilok L31 lancyug Y 1lnr yak crhbgrjdbqpalec u yakomu cinkozv yazuyuchi ligandi zaminyuyutsya inshimi zalishkami Nezvazhayuchi na vidsutnist dilyanki sho zv yazuye cink struktura L31 mistit usi pravilno oriyentovani elementi klasichnogo visokogo palcya klyucha taki yak beta shpilka z cink ruchkoyu vstavlena beta shpilka ta C kinceva alfa spiral i takim chinom bezperechno nalezhit do ciyeyi skladchastoyi grupi razom z dvoma inshimi ribosomnimi bilkami L24E i S14 YlxR podibnij gipotetichnij citozolnij bilok Gipotetichnij citozolnij bilok SP0554 kodovanij genom Nusa Infb operonom Streptococcus pneumoniae Simejstvo skripkovogo klyucha t RNK sintetaz Struktura sintetprolil tRNK sintetazi Thermus thermophilus 1hc7 50 nespodivano viyavila nayavnist cogo cinkovogo palcya Ce pershij ekzemplyar perekruchenogo skripkovogo klyucha yakij mozhna pobachiti sered nayavnih bilkovih struktur N i S kinci trilistogo klyucha prolil tRNK sintetazi rozmishuyutsya na cherzi vtorinnoyi beta shpilki i alfa spiral z yednuyetsya z pervinnoyu beta shpilkoyu Visokodomennij domen visokoyi ligazi DNK ligazi vid NAD Simejstvo NAD zalezhnoyi DNK ligazi Simejstvo YacG podibnogo gipotetichnogo bilka Simejstvo Endonukleaz His Me Ce simejstvo mistit strukturi domenu DNase koliciniv E7 ta E9 7cei 1bxi endonukleazi Seratia marcescens 1ql0 intronokodovanoyi endonukleazi I PpoI 1a73 RPB10 bilok z RNK polimerazi II Domen RPB10 skladayetsya v trispiralnij puchok harakternij dlya spirali povorot spiral HTH motiv sho mistit faktori transkripciyi 1ef4 lancyug J 1i3q Odnak vin mistit dilyanku sho zv yazuye cink z geometriyeyu podibnoyu do tiyeyi sho viyavlena u skripkovih klyuchah Grupa 4 Cinkova strichka U grupi strichki cinku ligandi dlya zv yazuvannya cinku vnosyatsya dvoma cink ruchkami Yadro strukturi skladayetsya z dvoh beta shpilok sho utvoryuyut dva strukturno podibnih cink zv yazuyuchih pid sajti Odnu z cih shpilok mi nazivayemo pervinnoyu beta shpilkoyu Cya beta shpilka mistit N kincevij pid sajt cinku v klasichnih bilkah cinkovoyi strichki takih yak faktor iniciaciyi transkripciyi TFIIB 1 pft 54 ta faktor podovzhennya transkripciyi SII TfIIS Mistit 9 simejstv Grupa 5 Zn2 Cys6 podibnij palec Cya grupa skladayetsya z cink zv yazuyuchih domeniv u yakih dva ligandi ye z spirali a dva z petli Pershe simejstvo regulyatoriv transkripciyi domen Zn2 Cys6 mistit dva palci U drugomu simejstvi a same na koeficiyenti transkripciyi sho reaguyut na mid 1co4 prisutnij lishe odin palec Simejstvo palciv Zn2 Cys6 N kinceva oblast v dekilkoh transkripcijnih regulyatorah takih yak Gal4 1d66 Hap1 2hap PUT3 1zme i etanolnij regulyator aktivaciyi transkripciyi etanolu Zn2 Cys6 skladchasta grupa cinkovih palciv Strukturne virivnyuvannya poslidovnosti chleniv grupi cinkovih palciv Zn2 Cys6 Chleni ciyeyi skladchastoyi grupi mistyat dva sajti zv yazuvannya cinku z ionami cinku koordinovanimi shistma cisteyinovimi ligandami Chetvertim ligandom do drugogo sajtu ye N kincevij cisteyin Chleni pershogo simejstva vklyuchayut transkripcijni regulyatorni bilki Gal4 1d66A Hap1 2hapC PUT3 1zmeC transkripcijnij aktivator etanolu regulonu 2alcA Simejstvo mid chutlivi faktori transkripciyi Koeficiyent transkripciyi reakciyi midi 1co4 pidvishuye ekspresiyu metalotioneyinu v drizhdzhah Cya struktura mistit lishe pershe z dvoh cink zv yazuyuchih sajtiv harakternih dlya klasu Zn2 Cys6 Oblast odrazu pislya N kincevoyi spirali yaka vnosit dva ligandi dlya zv yazuvannya cinku prijmaye 310 spiralnih konformacij Tretij i chetvertij ligandi dlya zv yazuvannya cinku vidokremlyuyutsya lishe odnim zalishkom na vidminu vid klasichnih palciv Zn2 Cys6 Grupa 6 TAZ2 domen podibni Bilki ciyeyi grupi harakterizuyutsya cigankovimi ligandami yaki roztashovani na terminalyah alfa spiralej U cyu skladnu grupu vhodyat tri rodini a same domen TAZ1 i TAZ2 do bilka transkripciyi sho zv yazuye CREB CBP 1l8c 1f81 cink zv yazuyuchij domen DNK polimerazi III g subodinici lancyugi A i E 1jr3 vid E coli ta N kincevij cink zv yazuyuchij domen VIL 1 integrazi 1wjb Simejstvo domeniv TAZ2 Transkripcijnij adapternij bilok CBP mistit tri dublyuvanih cink zv yazuyuchih tipu HCCC yaki duzhe shozhi mizh soboyu Simejstvo cink zv yazuyuchogo domenu z DNK polimerazi III g subodinici Struktura DNK polimerazi III g subodinici vid E coli mistit zonu sho zv yazuye cink yaka vstavlena v nukleotidnu skladku nukleotidiv tipu N petli U comu cinkovomu lozhe tri z chotiroh cisteyiniv yaki zv yazuyut cink skladayutsya z dvoh spiralej a chetvertij z petli sho z yednuye spirali Simejstvo N kincevogo domenu integrazi VIL 1 N kincevij domen VIL 1 skladayetsya z chotiroh a spiralej dva z yakih utvoryuyut motiv HTH ta mistit sajt sho zv yazuye cink 73 Dva zalishki gistidinu z drugoyi alfa spirali ta dva cisteyini z chetvertoyi a spirali S kincevij helatuyut ion cinku Porivnyano z inshimi domenami N kincevij domen VIL 1 ye krugovim Cya grupa skladayetsya z cink zv yazuyuchih petel sho znahodyatsya u bilshih bilkah Taki petli jmovirno stabilizuyutsya cinkom i mozhut rozglyadatisya yak neveliki ale okremi domeni Grupa 7 korotki cink zv yazuyuchi petli Cya grupa skladayetsya z cink zv yazuyuchih petel yaki mistyatsya u bilshih bilkah Taki petli jmovirno stabilizuyutsya cinkom i mozhut rozglyadatisya yak neveliki ale okremi domeni Zagalna strukturna osoblivist cih domeniv polyagaye v tomu sho shonajmenshe tri ligandi ye duzhe blizkimi odin do odnogo poslidovno i ne vklyuchayutsya v regulyarni vtorinni strukturni elementi Grupa 8 metalotionini Metalotioneyini ce bagati cisteyinom petli z priblizno 60 70 zalishkiv yaki zv yazuyut rizni metali 4mt2 Nemaye chitko viznachenih regulyarnih vtorinnih strukturnih elementiv v metalotioneyinah a sajti sho zv yazuyut metal ne viyavlyayutsya shozhimi na inshi bilki Metalotioneyini viglyadayut yak bilkovi lancyugi obmotani navkolo metalevogo skupchennya z dekilkoma cisteyinami liganduyuchih metaliv PrimitkiRhodes D Klug A 1988 Eckstein Fritz Lilley David M J red Zinc Fingers A Novel Motif for Nucleic Acid Binding Nucleic Acids and Molecular Biology angl Berlin Heidelberg Springer Berlin Heidelberg s 149 166 doi 10 1007 978 3 642 83384 7 9 ISBN 978 3 642 83384 7 Berg J M 25 kvitnya 1990 Zinc fingers and other metal binding domains Elements for interactions between macromolecules Journal of Biological Chemistry angl T 265 12 s 6513 6516 ISSN 0021 9258 PMID 2108957 Procitovano 23 grudnya 2019 Hanas J S Hazuda D J Bogenhagen D F Wu F Y Wu C W 10 grudnya 1983 Xenopus transcription factor A requires zinc for binding to the 5 S RNA gene Journal of Biological Chemistry angl T 258 23 s 14120 14125 ISSN 0021 9258 PMID 6196359 Procitovano 23 grudnya 2019 Klug Aaron 2010 The discovery of zinc fingers and their applications in gene regulation and genome manipulation Annual Review of Biochemistry T 79 s 213 231 doi 10 1146 annurev biochem 010909 095056 ISSN 1545 4509 PMID 20192761 Procitovano 23 grudnya 2019 Matthews Jacqueline M Sunde Margaret 2002 Zinc Fingers Folds for Many Occasions IUBMB Life angl T 54 6 s 351 355 doi 10 1080 15216540216035 ISSN 1521 6551 Procitovano 23 grudnya 2019 Hall Traci M Tanaka 1 chervnya 2005 Multiple modes of RNA recognition by zinc finger proteins doi 10 1016 j sbi 2005 04 004 Procitovano 23 grudnya 2019 Klug Aaron 22 zhovtnya 1999 Zinc finger peptides for the regulation of gene expression Journal of Molecular Biology T 293 2 s 215 218 doi 10 1006 jmbi 1999 3007 ISSN 0022 2836 Procitovano 23 grudnya 2019 Brown Raymond S 1 lyutogo 2005 Zinc finger proteins getting a grip on RNA Current Opinion in Structural Biology T 15 1 s 94 98 doi 10 1016 j sbi 2005 01 006 ISSN 0959 440X Procitovano 23 grudnya 2019 Laity John H Lee Brian M Wright Peter E 1 lyutogo 2001 Zinc finger proteins new insights into structural and functional diversity Current Opinion in Structural Biology T 11 1 s 39 46 doi 10 1016 S0959 440X 00 00167 6 ISSN 0959 440X Procitovano 23 grudnya 2019 Krishna S Sri Majumdar Indraneel Grishin Nick V 15 sichnya 2003 Structural classification of zinc fingersSURVEY AND SUMMARY Nucleic Acids Research angl T 31 2 s 532 550 doi 10 1093 nar gkg161 ISSN 0305 1048 Procitovano 23 grudnya 2019 Wolfe S A Nekludova L Pabo C O 2000 DNA recognition by Cys2His2 zinc finger proteins Annual Review of Biophysics and Biomolecular Structure T 29 s 183 212 doi 10 1146 annurev biophys 29 1 183 ISSN 1056 8700 PMID 10940247 Procitovano 23 grudnya 2019 Fox A H Liew C Holmes M Kowalski K Mackay J Crossley M 17 travnya 1999 Transcriptional cofactors of the FOG family interact with GATA proteins by means of multiple zinc fingers The EMBO Journal T 18 10 s 2812 2822 doi 10 1093 emboj 18 10 2812 ISSN 0261 4189 PMC 1171362 PMID 10329627 Procitovano 23 grudnya 2019 Polekhina Galina House Colin M Traficante Nadia Mackay Joel P Relaix Frederic Sassoon David A Parker Michael W Bowtell David D L 2002 01 Siah ubiquitin ligase is structurally related to TRAF and modulates TNF alpha signaling Nature Structural Biology T 9 1 s 68 75 doi 10 1038 nsb743 ISSN 1072 8368 PMID 11742346 Procitovano 23 grudnya 2019 Verhagen A M Coulson E J Vaux D L 2001 Inhibitor of apoptosis proteins and their relatives IAPs and other BIRPs Genome Biology T 2 7 s REVIEWS3009 doi 10 1186 gb 2001 2 7 reviews3009 ISSN 1474 760X PMID 11516343 Procitovano 23 grudnya 2019 a href wiki D0 A8 D0 B0 D0 B1 D0 BB D0 BE D0 BD Cite news title Shablon Cite news cite news a Obslugovuvannya CS1 Storinki iz nepoznachenim DOI z bezkoshtovnim dostupom posilannya Wu G Chai J Suber T L Wu J W Du C Wang X Shi Y 2000 Dec 21 28 Structural basis of IAP recognition by Smac DIABLO Nature T 408 6815 s 1008 1012 doi 10 1038 35050012 ISSN 0028 0836 PMID 11140638 Procitovano 23 grudnya 2019 Liew C K Kowalski K Fox A H Newton A Sharpe B K Crossley M Mackay J P 15 listopada 2000 Solution structures of two CCHC zinc fingers from the FOG family protein U shaped that mediate protein protein interactions Structure London England 1993 T 8 11 s 1157 1166 doi 10 1016 s0969 2126 00 00527 x ISSN 0969 2126 PMID 11080638 Procitovano 23 grudnya 2019 Laity J H Lee B M Wright P E 2001 02 Zinc finger proteins new insights into structural and functional diversity Current Opinion in Structural Biology T 11 1 s 39 46 doi 10 1016 s0959 440x 00 00167 6 ISSN 0959 440X PMID 11179890 Procitovano 23 grudnya 2019 Download Limit Exceeded citeseerx ist psu edu Procitovano 23 grudnya 2019 Wang Bing Jones David NM Kaine Brian P Weiss Michael A 15 travnya 1998 High resolution structure of an archaeal zinc ribbon defines a general architectural motif in eukaryotic RNA polymerases Structure English T 6 5 s 555 569 doi 10 1016 S0969 2126 98 00058 6 ISSN 0969 2126 PMID 9634694 Procitovano 23 grudnya 2019 Cramer P Bushnell D A Kornberg R D 8 chervnya 2001 Structural basis of transcription RNA polymerase II at 2 8 angstrom resolution Science New York N Y T 292 5523 s 1863 1876 doi 10 1126 science 1059493 ISSN 0036 8075 PMID 11313498 Procitovano 23 grudnya 2019 Olland Andrea M Jane Valbuena Judit Schiff Leslie A Nibert Max L Harrison Stephen C 1 bereznya 2001 Structure of the reovirus outer capsid and dsRNA binding protein s3 at 1 8 A resolution The EMBO Journal T 20 5 s 979 989 doi 10 1093 emboj 20 5 979 ISSN 0261 4189 PMID 11230122 Procitovano 23 grudnya 2019 Shepard D A Ehnstrom J G Skinner P J Schiff L A 1996 03 Mutations in the zinc binding motif of the reovirus capsid protein delta 3 eliminate its ability to associate with capsid protein mu 1 Journal of Virology T 70 3 s 2065 2068 ISSN 0022 538X PMID 8627738 Procitovano 23 grudnya 2019 Grishin N V 15 kvitnya 2001 Treble clef finger a functionally diverse zinc binding structural motif Nucleic Acids Research T 29 8 s 1703 1714 doi 10 1093 nar 29 8 1703 ISSN 1362 4962 PMID 11292843 Procitovano 23 grudnya 2019 Schwabe J W Chapman L Finch J T Rhodes D 5 listopada 1993 The crystal structure of the estrogen receptor DNA binding domain bound to DNA how receptors discriminate between their response elements Cell T 75 3 s 567 578 doi 10 1016 0092 8674 93 90390 c ISSN 0092 8674 PMID 8221895 Procitovano 23 grudnya 2019 Van Roey P Waddling C A Fox K M Belfort M Derbyshire V 16 lipnya 2001 Intertwined structure of the DNA binding domain of intron endonuclease I TevI with its substrate The EMBO journal T 20 14 s 3631 3637 doi 10 1093 emboj 20 14 3631 ISSN 0261 4189 PMID 11447104 Procitovano 23 grudnya 2019 Harms J Schluenzen F Zarivach R Bashan A Gat S Agmon I Bartels H Franceschi F Yonath A 30 listopada 2001 High resolution structure of the large ribosomal subunit from a mesophilic eubacterium Cell T 107 5 s 679 688 doi 10 1016 s0092 8674 01 00546 3 ISSN 0092 8674 PMID 11733066 Procitovano 23 grudnya 2019 Osipiuk Jerzy Gornicki Piotr Maj Luke Dementieva Irina Laskowski Roman Joachimiak Andrzej 2001 11 Streptococcus pneumonia YlxR at 1 35 A shows a putative new fold Acta Crystallographica Section D Biological crystallography T 57 Pt 11 s 1747 1751 ISSN 0907 4449 PMC 2792016 PMID 11679764 Procitovano 23 grudnya 2019 Rutherford Julian C Bird Amanda J 2004 2 Metal Responsive Transcription Factors That Regulate Iron Zinc and Copper Homeostasis in Eukaryotic Cells Eukaryotic Cell T 3 1 s 1 13 doi 10 1128 EC 3 1 1 13 2004 ISSN 1535 9778 PMID 14871932 Procitovano 23 grudnya 2019 Jeruzalmi D O Donnell M Kuriyan J 24 serpnya 2001 Crystal structure of the processivity clamp loader gamma gamma complex of E coli DNA polymerase III Cell T 106 4 s 429 441 doi 10 1016 s0092 8674 01 00463 9 ISSN 0092 8674 PMID 11525729 Procitovano 23 grudnya 2019 Vasak M Hasler D W 2000 04 Metallothioneins new functional and structural insights Current Opinion in Chemical Biology T 4 2 s 177 183 doi 10 1016 s1367 5931 00 00082 x ISSN 1367 5931 PMID 10742189 Procitovano 23 grudnya 2019

Дата публікації:
Топ