Azərbaycanca AzərbaycancaБеларускі БеларускіDansk DanskDeutsch DeutschEspañola EspañolaFrançais FrançaisIndonesia IndonesiaItaliana Italiana日本語 日本語Қазақ ҚазақLietuvos LietuvosNederlands NederlandsPortuguês PortuguêsРусский Русскийසිංහල සිංහලแบบไทย แบบไทยTürkçe TürkçeУкраїнська Українська中國人 中國人United State United StateAfrikaans Afrikaans
Підтримка
www.wikidata.uk-ua.nina.az

Трансфери ни група залізозв язуючих глікопротеїнів плазми крові які контролюють вміст вільного заліза в біологічних ріди

Трансферини

Трансферини

Трансфери́ни — група залізозв'язуючих глікопротеїнів плазми крові, які контролюють вміст вільного заліза в біологічних рідинах. У людини трансферин кодується геном TF.

Трансферин
image
Ідентифікатори
СимволTF
Інші символиPRO1557; PRO2086; TFQTL1
Інші ідентифікаториPfam: PF00405;
Інша інформація

Незважаючи на те що трансферинове залізо складає лише 0,1 % (4 мг) від загальної кількості заліза в організмі, воно утворює найбільш життєво важливий пул заліза з найшвидшою швидкістю обороту (25 мг/24 год). Трансферин має молекулярну масу близько 80 кДа, містить два сайти зв'язування для іонів Fe(III). Константа зв'язування іонів Fe(III) трансферинами є дуже високою (1020 M−1 при pH 7,4), але сильно знижується при переході до кислих значень pH.

Механізм транспорту

Трансферин що несе на собі іони заліза, проникає в клітини за допомогою спеціального рецептору, що має назву транферриновий рецептор (TfR). Трансфериновий рецептор розташований на поверхні відповідних клітин, таких як, наприклад, прекурсори еритроцитів. Трансферин, приєднаний до трансферинового рецептору, інтерналізується у везикулу шляхом рецептор-опосередкованого ендоцитозу. pH у везикулі знижується завдяки йонним насосам (H+-АТФази) до значень близько 5,5, що призводить до вивільнення заліза із трансферину. Рецептор із трансферином потім транспортується назад на поверхню клітини, готовий до переносу наступних йонів. 

Ген, що кодує трансферин у людини, розташований на хромосомній ділянці 3q21.

Структура

Людський трансферин містить поліпептидний ланцюг що складається з 679 амінокислотних залишків та двох вуглеводних ланцюгів. До складу протеїну входять альфа-спіралі та бета-листи що утворюють два домени. N- та C-термінальні послідовності представлені глобулярними ділянками, між якими розташований сайт зв'язування заліза.

Амінокислотами, які зв'язують залізо. є два тирозини, один гістидин та одна аспарагінова кислота. Для того щоб іон заліза зв'язався із сайтом, потрібен додатковий аніон, бажано карбонат (CO32−).

Трансфериновий рецептор утворює гомодимер. У людини кожен мономер складається з 760 амінокислот. Кожен мономер складається з трьох доменів: протеазного, спірального, та вершинного (англ. apical). Тривимірна структура трансферинового рецептору нагадує метелика.

  • image
    Трансферин зв'язаний зі своїм рецептором
  • image
    Трансфериновий рецептор

Розподіл в тканинах

Печінка є головним місцем синтезу трансферину, хоча він також продукується в інших тканинах та органах, включаючи головний мозок. Головною функцією трансферину є транспортування заліза від локацій його абсорбції в дванадцятипалій кишці та макрофагів крові в інші місця організму. Трансферин відіграє ключову роль у процесі формування нових еритроцитів. Трансфериновий рецептор допомагає підтримувати гомеостаз заліза в клітині контролюючи транспортування трансферин-зв'язаного заліза.

Роль у патогенезі

Підвищений рівень трансферину в крові асоційований з анемією та вагітністю. Знижений рівень трансферину в крові може виникати при захворюваннях, асоційованих з розбалансуванням гомеостазу заліза, а також білковій недостатності. Повна відсутність трансферину спостерігається при рідкісній генетичній хворобі — , що призводить до анемії та та згодом до відмови серця й інших наслідків.

Інші ефекти

Вуглеводно-дефіцитний трансферин з'являється в крові при надлишковому вживанні алкоголю.

Посилання

  1. Crichton RR, Charloteaux-Wauters M (May 1987). Iron transport and storage. European Journal of Biochemistry / FEBS. Т. 164, № 3. с. 485—506. doi:10.1111/j.1432-1033.1987.tb11155.x. PMID 3032619.
  2. Yang F, Lum JB, McGill JR, Moore CM, Naylor SL, van Bragt PH, Baldwin WD, Bowman BH (May 1984). Human transferrin: cDNA characterization and chromosomal localization. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. Т. 81, № 9. с. 2752—6. doi:10.1073/pnas.81.9.2752. PMC 345148. PMID 6585826.
  3. Aisen P, Leibman A, Zweier J (Mar 1978). . The Journal of Biological Chemistry. Т. 253, № 6. с. 1930—7. PMID 204636. Архів оригіналу за 14 грудня 2019. Процитовано 25 березня 2016.
  4. Transferrin Structure. St. Edward's University. 18 липня 2005. Архів оригіналу за 11 грудня 2012. Процитовано 24 квітня 2009.
  5. Macedo MF, de Sousa M (Mar 2008). . Inflammation & Allergy Drug Targets. Т. 7, № 1. с. 41—52. doi:10.2174/187152808784165162. PMID 18473900. Архів оригіналу за 18 січня 2017. Процитовано 9 травня 2019.
  6. Sharpe PC (Nov 2001). . Annals of Clinical Biochemistry. Т. 38, № Pt 6. с. 652—64. doi:10.1258/0004563011901064. PMID 11732647. Архів оригіналу за 6 квітня 2016. Процитовано 25 березня 2016.

Вікіпедія, Українська, Україна, книга, книги, бібліотека, стаття, читати, завантажити, безкоштовно, безкоштовно завантажити, mp3, відео, mp4, 3gp, jpg, jpeg, gif, png, малюнок, музика, пісня, фільм, книга, гра, ігри, мобільний, телефон, android, ios, apple, мобільний телефон, samsung, iphone, xiomi, xiaomi, redmi, honor, oppo, nokia, sonya, mi, ПК, web, Інтернет

Transferi ni grupa zalizozv yazuyuchih glikoproteyiniv plazmi krovi yaki kontrolyuyut vmist vilnogo zaliza v biologichnih ridinah U lyudini transferin koduyetsya genom TF TransferinIdentifikatoriSimvolTFInshi simvoliPRO1557 PRO2086 TFQTL1Inshi identifikatoriPfam PF00405 Insha informaciya Nezvazhayuchi na te sho transferinove zalizo skladaye lishe 0 1 4 mg vid zagalnoyi kilkosti zaliza v organizmi vono utvoryuye najbilsh zhittyevo vazhlivij pul zaliza z najshvidshoyu shvidkistyu oborotu 25 mg 24 god Transferin maye molekulyarnu masu blizko 80 kDa mistit dva sajti zv yazuvannya dlya ioniv Fe III Konstanta zv yazuvannya ioniv Fe III transferinami ye duzhe visokoyu 1020 M 1 pri pH 7 4 ale silno znizhuyetsya pri perehodi do kislih znachen pH Mehanizm transportuTransferin sho nese na sobi ioni zaliza pronikaye v klitini za dopomogoyu specialnogo receptoru sho maye nazvu tranferrinovij receptor TfR Transferinovij receptor roztashovanij na poverhni vidpovidnih klitin takih yak napriklad prekursori eritrocitiv Transferin priyednanij do transferinovogo receptoru internalizuyetsya u vezikulu shlyahom receptor oposeredkovanogo endocitozu pH u vezikuli znizhuyetsya zavdyaki jonnim nasosam H ATFazi do znachen blizko 5 5 sho prizvodit do vivilnennya zaliza iz transferinu Receptor iz transferinom potim transportuyetsya nazad na poverhnyu klitini gotovij do perenosu nastupnih joniv Gen sho koduye transferin u lyudini roztashovanij na hromosomnij dilyanci 3q21 StrukturaLyudskij transferin mistit polipeptidnij lancyug sho skladayetsya z 679 aminokislotnih zalishkiv ta dvoh vuglevodnih lancyugiv Do skladu proteyinu vhodyat alfa spirali ta beta listi sho utvoryuyut dva domeni N ta C terminalni poslidovnosti predstavleni globulyarnimi dilyankami mizh yakimi roztashovanij sajt zv yazuvannya zaliza Aminokislotami yaki zv yazuyut zalizo ye dva tirozini odin gistidin ta odna asparaginova kislota Dlya togo shob ion zaliza zv yazavsya iz sajtom potriben dodatkovij anion bazhano karbonat CO32 Transferinovij receptor utvoryuye gomodimer U lyudini kozhen monomer skladayetsya z 760 aminokislot Kozhen monomer skladayetsya z troh domeniv proteaznogo spiralnogo ta vershinnogo angl apical Trivimirna struktura transferinovogo receptoru nagaduye metelika Transferin zv yazanij zi svoyim receptorom Transferinovij receptorRozpodil v tkaninahPechinka ye golovnim miscem sintezu transferinu hocha vin takozh produkuyetsya v inshih tkaninah ta organah vklyuchayuchi golovnij mozok Golovnoyu funkciyeyu transferinu ye transportuvannya zaliza vid lokacij jogo absorbciyi v dvanadcyatipalij kishci ta makrofagiv krovi v inshi miscya organizmu Transferin vidigraye klyuchovu rol u procesi formuvannya novih eritrocitiv Transferinovij receptor dopomagaye pidtrimuvati gomeostaz zaliza v klitini kontrolyuyuchi transportuvannya transferin zv yazanogo zaliza Rol u patogeneziPidvishenij riven transferinu v krovi asocijovanij z anemiyeyu ta vagitnistyu Znizhenij riven transferinu v krovi mozhe vinikati pri zahvoryuvannyah asocijovanih z rozbalansuvannyam gomeostazu zaliza a takozh bilkovij nedostatnosti Povna vidsutnist transferinu sposterigayetsya pri ridkisnij genetichnij hvorobi sho prizvodit do anemiyi ta ta zgodom do vidmovi sercya j inshih naslidkiv Inshi efektiVuglevodno deficitnij transferin z yavlyayetsya v krovi pri nadlishkovomu vzhivanni alkogolyu PosilannyaCrichton RR Charloteaux Wauters M May 1987 Iron transport and storage European Journal of Biochemistry FEBS T 164 3 s 485 506 doi 10 1111 j 1432 1033 1987 tb11155 x PMID 3032619 Yang F Lum JB McGill JR Moore CM Naylor SL van Bragt PH Baldwin WD Bowman BH May 1984 Human transferrin cDNA characterization and chromosomal localization Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America T 81 9 s 2752 6 doi 10 1073 pnas 81 9 2752 PMC 345148 PMID 6585826 Aisen P Leibman A Zweier J Mar 1978 The Journal of Biological Chemistry T 253 6 s 1930 7 PMID 204636 Arhiv originalu za 14 grudnya 2019 Procitovano 25 bereznya 2016 Transferrin Structure St Edward s University 18 lipnya 2005 Arhiv originalu za 11 grudnya 2012 Procitovano 24 kvitnya 2009 Macedo MF de Sousa M Mar 2008 Inflammation amp Allergy Drug Targets T 7 1 s 41 52 doi 10 2174 187152808784165162 PMID 18473900 Arhiv originalu za 18 sichnya 2017 Procitovano 9 travnya 2019 Sharpe PC Nov 2001 Annals of Clinical Biochemistry T 38 Pt 6 s 652 64 doi 10 1258 0004563011901064 PMID 11732647 Arhiv originalu za 6 kvitnya 2016 Procitovano 25 bereznya 2016

Дата публікації:
Топ