Хітинази 3 2 1 14 ферменти що каталізують деградацію хітину і що діють найчастіше як ендоферменти відщеплюючи хітоолігос

Хітинази ( 3.2.1.14) — ферменти, що каталізують деградацію хітину, і що діють найчастіше як ендоферменти, відщеплюючи хітоолігосахариди довжиною в 2 — 6 N-ацетилглюкозамінових залишків. Хитінази належать до групи , що руйнують глікозидний зв'язок між двома або більш вуглеводневими залишками або між вуглеводним і невуглеводним компонентом. Такі гідролази об'єднані в сімейства залежно від їх амінокислотної послідовності. Зараз відомо 110 сімейств цих ферментів, більшість хітиназ належать до сімейств GH18 і GH19, одна (що належить комасі ряду жорсткокрилих, Gastrophysa atrocyanea) — до сімейства GH48. Їх найважливіші властивості представлені в таблиці 1.

Всі організми, що містять хітин, продукують хитінази, які, ймовірно, необхідні їм для морфогенезу клітинної стінки або екзоскелету.Багато видів бактерій родів Bacillus, Pseudomonas і Streptomyces за рахунок секреції хітиназ здатні використовувати хітин як єдине джерело вуглецю. Крім того, продукція хітиназ багатьма організмами є важливим захисним фактором проти дії різних патогенів. Хітинази належать до класу PR-3-білків. Відповідно до їх амінокислотної послідовності, PR-3 — білки, у свою чергу, підрозділяються на чотири класи. Хітинази класу I містять хітин-зв'язуючий домен і висококонсервативний центральний регіон, відокремлений від гевеїнового домену шарнірною делянкою. Хітинази класу II схожі з хітиназами класу I, але гевеїновий домен у них відсутній. Хітинази класу III не виявляють значущої гомології з хітиназамі інших класів. Хитінази класу IV схожі з хітиназамі класу I, але значні консервативні області у ферментів даного класу відсутні.

Таблиця 1. Властивості хітиназ, що входять до сімейств GH18, GH19 і GH48.
Характеристики	Хітинази семейства GH18	Хітинази семейства GH19	Хітинази семейства GH48
Приналежність сімейства до клану	GH-K	близькі до GH-I	GH-M
Розповсюдження	Хітинази бактерій, грибів, вірусів, тварин, хітинази рослин класів III і IV	Хітинази рослин класів I, II і IV, хітинази Streptomyces	Хитиназа, що належить комахі Gastrophysa atrocyanea
Структура каталітичного домену	(β/α)₈-барель	Лізоцимовий тип (α+β)	(α/α)₆
Гідроліз глікозидних зв'язків	Із збереженням конформації	З інверсією конформації	З інверсією конформації
Зв'язок, що розривається	GlcNAc-GlcNAc і GlcNAc-GlcN	GlcNAc-GlcNAc і GlcN-GlcNAc	—
Чутливість до інгібіторів	Чутливі до	Нечутливі до аллозамідину	—

Посилання

Stintzi A., Heitz T., Prasad V., Wiedemann-Merdinoglu S., Kauffmann S., Goeffroy P. та ін. (1993). Plant pathogenesis-related proteins and their role in defense against pathogens. Biochimie. 75: 687—706. PMID 8286442. {{}}: Явне використання «та ін.» у: |author= ()
CAZy - Carbohydrate-Active enZymes. Архів оригіналу за 26 червня 2013. Процитовано 13 лютого 2008.
Theis T., Stahl U (2004). Antifungal proteins: targets, mechanisms and prospective applications. Cell. and Mol. Life Sciences. 61: 437—455. PMID 14999404.
Wang S. L., Chang W. T (1997). Purification and characterization of two bifunctional chitinase/lysozymes extracellulary produced by Pseudomonas aeruginosa K-187 in a shrimp and crab shell powder medium. Appl. Environ. Microbiol. 63: 380—386. PMID 9023918.
Watanabe T., Kanai R., Kawase T., Tanabe T., Mitsutomi M., Sakuda S. та ін. (1999). Family 19 chitinases of Streptomyces species: characterization and distribution. Microbiology. 145: 3353—3363. PMID 10627034. {{}}: Явне використання «та ін.» у: |author= ()
Wang S. L., Shih I. L., Liang T. W., Wang C. H. (2002). Purification and characterization of two antifungal chitinases produced by the Bacillus amyloliquefaciens V656 in а shrimp and crab shell powder medium. J. Agric. Food Chem. 50: 2241—2248. PMID 11929278.
Fujita K., Shimomura K., Yamamoto K., Yamashita T., Suzuki K. (2006). A chitinase structurally related to the glycoside hydrolase family 48 is indispensable for the hormonally induced diapause termination in a beetle. Biochem Biophys Res Commun. 345 (1): 502—507. PMID 16684504.
Iseli B., Boller T., Neuhaus J. M. (1993). The N-terminal cysteine-rich domain of tobacco class I chitinase is essential for chitin binding but not for catalytic or antifungal activity. Plant Physiol. 103: 221—226. PMID 8208848.
Ohno T., Armand S., Hata T., Nikaidou N., Henrissat B., Mitsutomi M. та ін. (1996). A modular family 19 chitinase found in the prokaryotic organism Streptomyces griseus HUT 6. J. Bacteriology. 178: 5065—5070. PMID 8752320. {{}}: Явне використання «та ін.» у: |author= ()
Mitsutomi M., Ueda M., Arai M., Ando A., Watanabe T. (1996). Action pattern of microbial chitinases on partially N-acetylated chitosan. Chitin Enzymol. 2: 273—284. PMID 1368549.
Koga D., Isogai A., Sakuda S., Matsumoto S., Suzuki A., Kimura S. (1987). Specific inhibition of Bombyx mori chitinase by allosamidin. Agric. Biol. Chem. 51: 471—476.

Це незавершена стаття з біохімії.
Ви можете проєкту, виправивши або дописавши її.

[1] Stintzi A., Heitz T., Prasad V., Wiedemann-Merdinoglu S., Kauffmann S., Goeffroy P. та ін. (1993). Plant pathogenesis-related proteins and their role in defense against pathogens. Biochimie. 75: 687—706. PMID 8286442. {{}}: Явне використання «та ін.» у: |author= ()

[Cazy-2] CAZy - Carbohydrate-Active enZymes. Архів оригіналу за 26 червня 2013. Процитовано 13 лютого 2008.

[Theis-3] Theis T., Stahl U (2004). Antifungal proteins: targets, mechanisms and prospective applications. Cell. and Mol. Life Sciences. 61: 437—455. PMID 14999404.

[WangChang-4] Wang S. L., Chang W. T (1997). Purification and characterization of two bifunctional chitinase/lysozymes extracellulary produced by Pseudomonas aeruginosa K-187 in a shrimp and crab shell powder medium. Appl. Environ. Microbiol. 63: 380—386. PMID 9023918.

[Watanabe-5] Watanabe T., Kanai R., Kawase T., Tanabe T., Mitsutomi M., Sakuda S. та ін. (1999). Family 19 chitinases of Streptomyces species: characterization and distribution. Microbiology. 145: 3353—3363. PMID 10627034. {{}}: Явне використання «та ін.» у: |author= ()

[6] Wang S. L., Shih I. L., Liang T. W., Wang C. H. (2002). Purification and characterization of two antifungal chitinases produced by the Bacillus amyloliquefaciens V656 in а shrimp and crab shell powder medium. J. Agric. Food Chem. 50: 2241—2248. PMID 11929278.

[7] Fujita K., Shimomura K., Yamamoto K., Yamashita T., Suzuki K. (2006). A chitinase structurally related to the glycoside hydrolase family 48 is indispensable for the hormonally induced diapause termination in a beetle. Biochem Biophys Res Commun. 345 (1): 502—507. PMID 16684504.

[Iseli-8] Iseli B., Boller T., Neuhaus J. M. (1993). The N-terminal cysteine-rich domain of tobacco class I chitinase is essential for chitin binding but not for catalytic or antifungal activity. Plant Physiol. 103: 221—226. PMID 8208848.

[Ohno-9] Ohno T., Armand S., Hata T., Nikaidou N., Henrissat B., Mitsutomi M. та ін. (1996). A modular family 19 chitinase found in the prokaryotic organism Streptomyces griseus HUT 6. J. Bacteriology. 178: 5065—5070. PMID 8752320. {{}}: Явне використання «та ін.» у: |author= ()

[10] Mitsutomi M., Ueda M., Arai M., Ando A., Watanabe T. (1996). Action pattern of microbial chitinases on partially N-acetylated chitosan. Chitin Enzymol. 2: 273—284. PMID 1368549.

[11] Koga D., Isogai A., Sakuda S., Matsumoto S., Suzuki A., Kimura S. (1987). Specific inhibition of Bombyx mori chitinase by allosamidin. Agric. Biol. Chem. 51: 471—476.