Azərbaycanca
Беларускі
Dansk
Deutsch
Española
Français
Indonesia
Italiana
日本語
Қазақ
Lietuvos
Nederlands
Português
Русский
සිංහල
แบบไทย
Türkçe
Українська
中國人
United State
Afrikaans
Транслокон (також відомий як транслокатор або канал транслокації) — комплекс білків, що забезпечує транслокацію поліпептидів через мембрани. У випадку еукаріот цей термін найчастіше використовують стосовно комплексу, який транспортує щойно синтезовані поліпептиди з націлюючою сигнальною послідовністю із цитозолю у внутрішній (цистернальний або люменальний) простір ендоплазматичного ретикулуму. Цей процес транслокації вимагає, щоб білок перетинав гідрофобний ліпідний подвійний шар. Цей комплекс використовується також для інтеграції щойно синтезованих білків у саму мембрану (мембранні білки). У прокаріот подібний білковий комплекс транспортує поліпептиди через внутрішню плазматичну мембрану або інтегрує мембранні білки. У будь-якому випадку білковий комплекс утворюється із секреторних білків (Sec-білків), причому гетротримерний (відомий у прокаріот як SecYEG) слугує каналом.
Окрім природних транслоконів існують транслокони, які патогенні бактерії можуть збирати в мембранах хазяїна, що дозволяє їм експортувати в клітини-мішені.
Центральний канал
Транслокаційний канал являє собою гетеротримерний білковий комплекс, який називається SecYEG у прокаріот і Sec61 в еукаріот. Він складається з трьох субодиниць: SecY, SecE і SecG. Структура цього каналу в його неактивному стані була розкрита за допомогою рентгенівської кристалографії на археях. SecY — це субодиниця великих пор. У вигляді збоку канал має форму пісочного годинника з воронкою з кожного боку. Позаклітинна воронка має невелику «пробку», утворену з альфа-спіралі. Усередині мембрани знаходиться конструкція, яка утворена з кільця із шести гідрофобних амінокислот, які виступають своїми бічними ланцюгами всередину. Під час транслокації білка пробка зсувається, і поліпептидний ланцюг переміщується з цитоплазматичної воронки через кільце пори, позаклітинну воронку, у позаклітинний простір. Гідрофобні сегменти мембранних білків виходять убік через латеральні «ворота» в ліпідну фазу і стають мембранними сегментами.
У бактерій SecYEG утворює комплекс із SecDF, YajC та YidC. У еукаріот Sec61 утворює складний комплекс з іншими білками: комплексом , комплексом TRAP і мембранним білком TRAM (можливий шаперон). Стосовно інших компонентів, таких як комплекс сигнальної пептидази та , неясно, якою мірою вони асоціюються з транслоконовим комплексом, до того ж ця асоціація є лише тимчасовою.
При зв'язуванні з рибосомою водяниста пора, яка охоплює транслокон, оцінюється приблизно в 5 нм у діаметрі. Коли рибосома відходить від транслокона, він не розпадається на частини, однак змінює свою конформацію, і діаметр пор зменшується приблизно до 2 нм.
Транслокація
Канал дозволяє пептидам рухатися в будь-якому напрямку, тому додаткові системи в транслоконі потрібні для переміщення пептиду в певному напрямку. Існує три типи транслокації: котрансляційна транслокація, яка відбувається під час трансляції, і два типи посттрансляційної транслокації, яка відбувається після трансляції; усі ці типи спостерігаються в еукаріот і бактерій. У той час як еукаріоти розгортають білок за допомогою BiP і використовують інші комплекси для транспортування пептиду, бактерії використовують .
Котрансляційна транслокація
Під час котрансляційної транслокації транслокон з'єднується з рибосомою таким чином, що зростаючий поліпептидний ланцюг переміщується з тунелю рибосоми в канал SecY. Транслокон (транслокатор) діє як канал через гідрофобну мембрану ендоплазматичного ретикулуму (після дисоціації і продовження трансляції). Поліпептид, що синтезується, проходить через канал як розгорнутий ланцюжок амінокислот. Після завершення трансляції сигнальна пептидаза відщеплює короткий сигнальний пептид від щойно синтезованого білка, залишаючи поліпептид вільним у внутрішній частині ендоплазматичного ретикулуму.
В еукаріотах білки, що мають бути переміщені до ендоплазматичного ретикулуму, (signal-recognition particle, SRP), яка зупиняє трансляцію поліпептиду рибосомою, коли рибосома приєднується до рецептора SRP в ендоплазматичному ретикулумі. Цей процес розпізнавання базується на специфічній N-кінцевій сигнальній послідовності, яка знаходиться в перших кількох кодонах поліпептиду, який синтезується. Бактерії також використовують SRP разом із шапероном YidC, подібним до еукаріотного TRAM.
Транслокон також може транслокувати та інтегрувати мембранні білки в правильній орієнтації в мембрану ендоплазматичного ретикулуму. Механізм цього процесу повністю не вивчений, але передбачає розпізнавання та обробку транслоконом гідрофобних ділянок у поліпептиді, які мають стати . У цьому задіяна спеціальна «вилка», яка змінює свій відкритий і закритий стани, щоб розмістити спіралі в різних орієнтаціях («закрита» специфічними послідовностями зупинки-передачі та «відкрита» вбудованими сигнальними послідовностями).
Посттрансляційна транслокація
В еукаріотах посттрансляційна транслокація залежить від BiP та інших комплексів, включно з інтегральним мембранним білковим комплексом SEC62/SEC63. У цьому варіанті транслокації Sec63 допомагає BiP гідролізувати АТФ, який потім зв'язується з пептидом і «витягує» його. Цей процес повторюється для інших молекул BiP, доки весь пептид не буде витягнуто.
У бактерій той самий процес виконується «виштовхуючою» АТФазою, відомою як , іноді за допомогою комплексу SecDF на другому боці, який відповідальний за витягування. АТФаза SecA використовує механізм «штовхання та ковзання» для переміщення поліпептиду через канал. У зв'язаному з АТФ стані SecA взаємодіє через двоспіральний палець із певним набором амінокислот у субстраті, штовхаючи їх (за допомогою гідролізу АТФ) у канал. Після цього взаємодія послаблюється, коли SecA переходить у зв'язаний з АДФ стан, дозволяючи поліпептидному ланцюгу пасивно ковзати в будь-якому напрямку. Потім SecA захоплює наступну ділянку пептиду, щоб повторити процес.
Ретротранслокон ендоплазматичного ретикулума
Транслокатори також можуть переміщувати поліпептиди (такі як пошкоджені білки, націлені на протеасоми) з цистернального простору ендоплазматичного ретикулуму в цитозоль. Білки, що надійшли з ЕПР, розщеплюються в гіалоплазмі за допомогою протеасоми 26S (процес, відомий як ), і тому їх потрібно транспортувати через відповідний канал. Природа цього ретротранслокона досі залишається загадковою.
Спочатку вважалося, що канал Sec61 відповідає за цей ретроградний транспорт, оскільки малося на увазі, що транспорт через Sec61 не завжди є однонаправленим, але також може бути двонаправленим. Однак дослідження структури Sec61 не підтвердило цю точку зору, і було припущено, що за транспортування з просвіту ER в цитозоль відповідають кілька різних білків.
Див. також
Примітки
- Johnson AE, van Waes MA (1999). The translocon: a dynamic gateway at the ER membrane. Annual Review of Cell and Developmental Biology. 15: 799—842. doi:10.1146/annurev.cellbio.15.1.799. PMID 10611978.
- Gold VA, Duong F, Collinson I (2007). Structure and function of the bacterial Sec translocon. Molecular Membrane Biology. 24 (5–6): 387—94. doi:10.1080/09687680701416570. PMID 17710643.
- Deshaies RJ, Sanders SL, Feldheim DA, Schekman R (February 1991). Assembly of yeast Sec proteins involved in translocation into the endoplasmic reticulum into a membrane-bound multisubunit complex. Nature. 349 (6312): 806—8. Bibcode:1991Natur.349..806D. doi:10.1038/349806a0. PMID 2000150.
- Van den Berg B, Clemons WM, Collinson I, Modis Y, Hartmann E, Harrison SC, Rapoport TA (January 2004). X-ray structure of a protein-conducting channel. Nature. 427 (6969): 36—44. Bibcode:2004Natur.427...36B. doi:10.1038/nature02218. PMID 14661030.
- Mueller CA, Broz P, Cornelis GR (June 2008). The type III secretion system tip complex and translocon. Molecular Microbiology. 68 (5): 1085—95. doi:10.1111/j.1365-2958.2008.06237.x. PMID 18430138.
- . 1 січня 2016. с. 535—544. doi:10.1016/b978-0-12-394447-4.10065-3. ISBN .
{{}}: Пропущений або порожній|title=() - Duong F, Wickner W (May 1997). Distinct catalytic roles of the SecYE, SecG and SecDFyajC subunits of preprotein translocase holoenzyme. The EMBO Journal. 16 (10): 2756—68. doi:10.1093/emboj/16.10.2756. PMC 1169885. PMID 9184221.
- Scotti PA, Urbanus ML, Brunner J, de Gier JW, von Heijne G, van der Does C, Driessen AJ, Oudega B, Luirink J (February 2000). YidC, the Escherichia coli homologue of mitochondrial Oxa1p, is a component of the Sec translocase. The EMBO Journal. 19 (4): 542—9. doi:10.1093/emboj/19.4.542. PMC 305592. PMID 10675323.
{{}}: Недійсний|displayauthors=6() - Pfeffer S, Dudek J, Gogala M, Schorr S, Linxweiler J, Lang S, Becker T, Beckmann R, Zimmermann R, Förster F (2014). Structure of the mammalian oligosaccharyl-transferase complex in the native ER protein translocon. Nature Communications. 5 (5): 3072. Bibcode:2014NatCo...5.3072P. doi:10.1038/ncomms4072. PMID 24407213.
{{}}: Недійсний|displayauthors=6() - King, Robert C.; Stansfield, William D.; Mulligan, Pamela Khipple (2006). A dictionary of genetics (англ.) (вид. 7). Oxford: Oxford University Press. ISBN . OCLC 61758668.
- Osborne AR, Rapoport TA, van den Berg B (2005). Protein translocation by the Sec61/SecY channel. Annual Review of Cell and Developmental Biology. 21: 529—50. doi:10.1146/annurev.cellbio.21.012704.133214. PMID 16212506.
- Simon SM, Blobel G (May 1991). A protein-conducting channel in the endoplasmic reticulum. Cell. 65 (3): 371—80. doi:10.1016/0092-8674(91)90455-8. PMID 1902142.
- Simon SM, Blobel G (May 1992). Signal peptides open protein-conducting channels in E. coli. Cell. 69 (4): 677—84. doi:10.1016/0092-8674(92)90231-z. PMID 1375130.
- Zhu L, Kaback HR, Dalbey RE (September 2013). YidC protein, a molecular chaperone for LacY protein folding via the SecYEG protein machinery. The Journal of Biological Chemistry. 288 (39): 28180—94. doi:10.1074/jbc.M113.491613. PMC 3784728. PMID 23928306.
- Lycklama A, Nijeholt JA, Driessen AJ (April 2012). The bacterial Sec-translocase: structure and mechanism. Philosophical Transactions of the Royal Society of London. Series B, Biological Sciences. 367 (1592): 1016—28. doi:10.1098/rstb.2011.0201. PMC 3297432. PMID 22411975.
- Römisch K (December 1999). Surfing the Sec61 channel: bidirectional protein translocation across the ER membrane. Journal of Cell Science. 112 ( Pt 23) (23): 4185—91. doi:10.1242/jcs.112.23.4185. PMID 10564637.
- Hampton RY, Sommer T (August 2012). Finding the will and the way of ERAD substrate retrotranslocation. Current Opinion in Cell Biology. 24 (4): 460—6. doi:10.1016/j.ceb.2012.05.010. PMID 22854296.
Вікіпедія, Українська, Україна, книга, книги, бібліотека, стаття, читати, завантажити, безкоштовно, безкоштовно завантажити, mp3, відео, mp4, 3gp, jpg, jpeg, gif, png, малюнок, музика, пісня, фільм, книга, гра, ігри, мобільний, телефон, android, ios, apple, мобільний телефон, samsung, iphone, xiomi, xiaomi, redmi, honor, oppo, nokia, sonya, mi, ПК, web, Інтернет
Translokon takozh vidomij yak translokator abo kanal translokaciyi kompleks bilkiv sho zabezpechuye translokaciyu polipeptidiv cherez membrani U vipadku eukariot cej termin najchastishe vikoristovuyut stosovno kompleksu yakij transportuye shojno sintezovani polipeptidi z nacilyuyuchoyu signalnoyu poslidovnistyu iz citozolyu u vnutrishnij cisternalnij abo lyumenalnij prostir endoplazmatichnogo retikulumu Cej proces translokaciyi vimagaye shob bilok peretinav gidrofobnij lipidnij podvijnij shar Cej kompleks vikoristovuyetsya takozh dlya integraciyi shojno sintezovanih bilkiv u samu membranu membranni bilki U prokariot podibnij bilkovij kompleks transportuye polipeptidi cherez vnutrishnyu plazmatichnu membranu abo integruye membranni bilki U bud yakomu vipadku bilkovij kompleks utvoryuyetsya iz sekretornih bilkiv Sec bilkiv prichomu getrotrimernij vidomij u prokariot yak SecYEG sluguye kanalom Okrim prirodnih translokoniv isnuyut translokoni yaki patogenni bakteriyi mozhut zbirati v membranah hazyayina sho dozvolyaye yim eksportuvati v klitini misheni Centralnij kanalTranslokacijnij kanal yavlyaye soboyu geterotrimernij bilkovij kompleks yakij nazivayetsya SecYEG u prokariot i Sec61 v eukariot Vin skladayetsya z troh subodinic SecY SecE i SecG Struktura cogo kanalu v jogo neaktivnomu stani bula rozkrita za dopomogoyu rentgenivskoyi kristalografiyi na arheyah SecY ce subodinicya velikih por U viglyadi zboku kanal maye formu pisochnogo godinnika z voronkoyu z kozhnogo boku Pozaklitinna voronka maye neveliku probku utvorenu z alfa spirali Useredini membrani znahoditsya konstrukciya yaka utvorena z kilcya iz shesti gidrofobnih aminokislot yaki vistupayut svoyimi bichnimi lancyugami vseredinu Pid chas translokaciyi bilka probka zsuvayetsya i polipeptidnij lancyug peremishuyetsya z citoplazmatichnoyi voronki cherez kilce pori pozaklitinnu voronku u pozaklitinnij prostir Gidrofobni segmenti membrannih bilkiv vihodyat ubik cherez lateralni vorota v lipidnu fazu i stayut membrannimi segmentami U bakterij SecYEG utvoryuye kompleks iz SecDF YajC ta YidC U eukariot Sec61 utvoryuye skladnij kompleks z inshimi bilkami kompleksom kompleksom TRAP i membrannim bilkom TRAM mozhlivij shaperon Stosovno inshih komponentiv takih yak kompleks signalnoyi peptidazi ta neyasno yakoyu miroyu voni asociyuyutsya z translokonovim kompleksom do togo zh cya asociaciya ye lishe timchasovoyu Pri zv yazuvanni z ribosomoyu vodyanista pora yaka ohoplyuye translokon ocinyuyetsya priblizno v 5 nm u diametri Koli ribosoma vidhodit vid translokona vin ne rozpadayetsya na chastini odnak zminyuye svoyu konformaciyu i diametr por zmenshuyetsya priblizno do 2 nm TranslokaciyaKanal dozvolyaye peptidam ruhatisya v bud yakomu napryamku tomu dodatkovi sistemi v translokoni potribni dlya peremishennya peptidu v pevnomu napryamku Isnuye tri tipi translokaciyi kotranslyacijna translokaciya yaka vidbuvayetsya pid chas translyaciyi i dva tipi posttranslyacijnoyi translokaciyi yaka vidbuvayetsya pislya translyaciyi usi ci tipi sposterigayutsya v eukariot i bakterij U toj chas yak eukarioti rozgortayut bilok za dopomogoyu BiP i vikoristovuyut inshi kompleksi dlya transportuvannya peptidu bakteriyi vikoristovuyut Kotranslyacijna translokaciya Kompleks translokona v endoplazmatichnomu retikulumi U sintezi bilka bere uchast bagato bilkovih kompleksiv Faktichne virobnictvo vidbuvayetsya v ribosomah zhovtij i svitlo blakitnij kolir Za dopomogoyu translokona zelenij Sec61 sinij kompleks TRAP i chervonij kompleks oligosahariltransferazi novosintezovanij bilok transportuyetsya cherez membranu sirij kolir useredinu EPR Sec61 ye kanalom sho propuskaye bilok a oligosahariltransferaza dodaye zalishki cukru do sintezovanogo bilka zdijsnyuyuchi glikozilyuvannya Pid chas kotranslyacijnoyi translokaciyi translokon z yednuyetsya z ribosomoyu takim chinom sho zrostayuchij polipeptidnij lancyug peremishuyetsya z tunelyu ribosomi v kanal SecY Translokon translokator diye yak kanal cherez gidrofobnu membranu endoplazmatichnogo retikulumu pislya disociaciyi i prodovzhennya translyaciyi Polipeptid sho sintezuyetsya prohodit cherez kanal yak rozgornutij lancyuzhok aminokislot Pislya zavershennya translyaciyi signalna peptidaza vidsheplyuye korotkij signalnij peptid vid shojno sintezovanogo bilka zalishayuchi polipeptid vilnim u vnutrishnij chastini endoplazmatichnogo retikulumu V eukariotah bilki sho mayut buti peremisheni do endoplazmatichnogo retikulumu signal recognition particle SRP yaka zupinyaye translyaciyu polipeptidu ribosomoyu koli ribosoma priyednuyetsya do receptora SRP v endoplazmatichnomu retikulumi Cej proces rozpiznavannya bazuyetsya na specifichnij N kincevij signalnij poslidovnosti yaka znahoditsya v pershih kilkoh kodonah polipeptidu yakij sintezuyetsya Bakteriyi takozh vikoristovuyut SRP razom iz shaperonom YidC podibnim do eukariotnogo TRAM Translokon takozh mozhe translokuvati ta integruvati membranni bilki v pravilnij oriyentaciyi v membranu endoplazmatichnogo retikulumu Mehanizm cogo procesu povnistyu ne vivchenij ale peredbachaye rozpiznavannya ta obrobku translokonom gidrofobnih dilyanok u polipeptidi yaki mayut stati U comu zadiyana specialna vilka yaka zminyuye svij vidkritij i zakritij stani shob rozmistiti spirali v riznih oriyentaciyah zakrita specifichnimi poslidovnostyami zupinki peredachi ta vidkrita vbudovanimi signalnimi poslidovnostyami Posttranslyacijna translokaciya V eukariotah posttranslyacijna translokaciya zalezhit vid BiP ta inshih kompleksiv vklyuchno z integralnim membrannim bilkovim kompleksom SEC62 SEC63 U comu varianti translokaciyi Sec63 dopomagaye BiP gidrolizuvati ATF yakij potim zv yazuyetsya z peptidom i vityaguye jogo Cej proces povtoryuyetsya dlya inshih molekul BiP doki ves peptid ne bude vityagnuto U bakterij toj samij proces vikonuyetsya vishtovhuyuchoyu ATFazoyu vidomoyu yak inodi za dopomogoyu kompleksu SecDF na drugomu boci yakij vidpovidalnij za vityaguvannya ATFaza SecA vikoristovuye mehanizm shtovhannya ta kovzannya dlya peremishennya polipeptidu cherez kanal U zv yazanomu z ATF stani SecA vzayemodiye cherez dvospiralnij palec iz pevnim naborom aminokislot u substrati shtovhayuchi yih za dopomogoyu gidrolizu ATF u kanal Pislya cogo vzayemodiya poslablyuyetsya koli SecA perehodit u zv yazanij z ADF stan dozvolyayuchi polipeptidnomu lancyugu pasivno kovzati v bud yakomu napryamku Potim SecA zahoplyuye nastupnu dilyanku peptidu shob povtoriti proces Retrotranslokon endoplazmatichnogo retikulumaTranslokatori takozh mozhut peremishuvati polipeptidi taki yak poshkodzheni bilki nacileni na proteasomi z cisternalnogo prostoru endoplazmatichnogo retikulumu v citozol Bilki sho nadijshli z EPR rozsheplyuyutsya v gialoplazmi za dopomogoyu proteasomi 26S proces vidomij yak i tomu yih potribno transportuvati cherez vidpovidnij kanal Priroda cogo retrotranslokona dosi zalishayetsya zagadkovoyu Spochatku vvazhalosya sho kanal Sec61 vidpovidaye za cej retrogradnij transport oskilki malosya na uvazi sho transport cherez Sec61 ne zavzhdi ye odnonapravlenim ale takozh mozhe buti dvonapravlenim Odnak doslidzhennya strukturi Sec61 ne pidtverdilo cyu tochku zoru i bulo pripusheno sho za transportuvannya z prosvitu ER v citozol vidpovidayut kilka riznih bilkiv Div takozhNacilyuvannya na bilokPrimitkiJohnson AE van Waes MA 1999 The translocon a dynamic gateway at the ER membrane Annual Review of Cell and Developmental Biology 15 799 842 doi 10 1146 annurev cellbio 15 1 799 PMID 10611978 Gold VA Duong F Collinson I 2007 Structure and function of the bacterial Sec translocon Molecular Membrane Biology 24 5 6 387 94 doi 10 1080 09687680701416570 PMID 17710643 Deshaies RJ Sanders SL Feldheim DA Schekman R February 1991 Assembly of yeast Sec proteins involved in translocation into the endoplasmic reticulum into a membrane bound multisubunit complex Nature 349 6312 806 8 Bibcode 1991Natur 349 806D doi 10 1038 349806a0 PMID 2000150 Van den Berg B Clemons WM Collinson I Modis Y Hartmann E Harrison SC Rapoport TA January 2004 X ray structure of a protein conducting channel Nature 427 6969 36 44 Bibcode 2004Natur 427 36B doi 10 1038 nature02218 PMID 14661030 Mueller CA Broz P Cornelis GR June 2008 The type III secretion system tip complex and translocon Molecular Microbiology 68 5 1085 95 doi 10 1111 j 1365 2958 2008 06237 x PMID 18430138 1 sichnya 2016 s 535 544 doi 10 1016 b978 0 12 394447 4 10065 3 ISBN 978 0 12 394796 3 a href wiki D0 A8 D0 B0 D0 B1 D0 BB D0 BE D0 BD Cite encyclopedia title Shablon Cite encyclopedia cite encyclopedia a Propushenij abo porozhnij title dovidka Duong F Wickner W May 1997 Distinct catalytic roles of the SecYE SecG and SecDFyajC subunits of preprotein translocase holoenzyme The EMBO Journal 16 10 2756 68 doi 10 1093 emboj 16 10 2756 PMC 1169885 PMID 9184221 Scotti PA Urbanus ML Brunner J de Gier JW von Heijne G van der Does C Driessen AJ Oudega B Luirink J February 2000 YidC the Escherichia coli homologue of mitochondrial Oxa1p is a component of the Sec translocase The EMBO Journal 19 4 542 9 doi 10 1093 emboj 19 4 542 PMC 305592 PMID 10675323 a href wiki D0 A8 D0 B0 D0 B1 D0 BB D0 BE D0 BD Cite journal title Shablon Cite journal cite journal a Nedijsnij displayauthors 6 dovidka Pfeffer S Dudek J Gogala M Schorr S Linxweiler J Lang S Becker T Beckmann R Zimmermann R Forster F 2014 Structure of the mammalian oligosaccharyl transferase complex in the native ER protein translocon Nature Communications 5 5 3072 Bibcode 2014NatCo 5 3072P doi 10 1038 ncomms4072 PMID 24407213 a href wiki D0 A8 D0 B0 D0 B1 D0 BB D0 BE D0 BD Cite journal title Shablon Cite journal cite journal a Nedijsnij displayauthors 6 dovidka King Robert C Stansfield William D Mulligan Pamela Khipple 2006 A dictionary of genetics angl vid 7 Oxford Oxford University Press ISBN 978 0 19 530762 7 OCLC 61758668 Osborne AR Rapoport TA van den Berg B 2005 Protein translocation by the Sec61 SecY channel Annual Review of Cell and Developmental Biology 21 529 50 doi 10 1146 annurev cellbio 21 012704 133214 PMID 16212506 Simon SM Blobel G May 1991 A protein conducting channel in the endoplasmic reticulum Cell 65 3 371 80 doi 10 1016 0092 8674 91 90455 8 PMID 1902142 Simon SM Blobel G May 1992 Signal peptides open protein conducting channels in E coli Cell 69 4 677 84 doi 10 1016 0092 8674 92 90231 z PMID 1375130 Zhu L Kaback HR Dalbey RE September 2013 YidC protein a molecular chaperone for LacY protein folding via the SecYEG protein machinery The Journal of Biological Chemistry 288 39 28180 94 doi 10 1074 jbc M113 491613 PMC 3784728 PMID 23928306 Lycklama A Nijeholt JA Driessen AJ April 2012 The bacterial Sec translocase structure and mechanism Philosophical Transactions of the Royal Society of London Series B Biological Sciences 367 1592 1016 28 doi 10 1098 rstb 2011 0201 PMC 3297432 PMID 22411975 Romisch K December 1999 Surfing the Sec61 channel bidirectional protein translocation across the ER membrane Journal of Cell Science 112 Pt 23 23 4185 91 doi 10 1242 jcs 112 23 4185 PMID 10564637 Hampton RY Sommer T August 2012 Finding the will and the way of ERAD substrate retrotranslocation Current Opinion in Cell Biology 24 4 460 6 doi 10 1016 j ceb 2012 05 010 PMID 22854296