Azərbaycanca
Беларускі
Dansk
Deutsch
Española
Français
Indonesia
Italiana
日本語
Қазақ
Lietuvos
Nederlands
Português
Русский
සිංහල
แบบไทย
Türkçe
Українська
中國人
United State
Afrikaans
НАДФН-оксидаза (англ. NADPH oxidase) — це електронтранспортна трансмембранна молекулярна машина, яка каталізує перенесення електронів з НАДФ•H, що окиснюється, на молекулу кисню, яка одноелектронно відновлюється до супероксид-аніону:
- NADPH + 2O2 ↔ NADP+ + 2O2− + H+
НАДФН-оксидази тварин
Будова, локалізація та функції НАДФН-оксидаз тварин
На сьогодні відомо 7 тваринних ізоформ (гомологів) β-субодиниці Nox2-вмісної НАДФН-оксидази, а саме:
- Nox1 (англ. NADPH oxidase 1);
- Nox2 (англ. NADPH oxidase 2), gp91phox (англ. glycoprotein of 91 kDa, phagocyte oxidase),β-субодиниця;
- Nox3 (англ. NADPH oxidase 3);
- Nox4 (англ. NADPH oxidase 4);
- Nox5 (англ. NADPH oxidase 5);
- Duox1 (англ. dual oxidase 1), Thox1 (англ. thyroid oxidase 1);
- Duox2 (англ. dual oxidase 2), Thox2 (англ. thyroid oxidase 2).
Таким чином в тварин виділяють 7 самостійно функціонуючих молекулярних машин, які здійснюють одноелектронне відновлення молекули кисню в супероксид-аніон з використанням НАДФ•H як донора електронів. З яких Nox1, Nox2, Nox3 та Nox4 є субодиницями Nox1-, Nox2-, Nox3-, Nox4-вмісних НАДФН-оксидазних комплексів, а Nox5, Duox1 та Duox2 здатні самостійно функціонувати. Кожна з молекулярних машин характеризується будовою, локалізацією та функціями відмінними від інших.
Будова, локалізація та функції Nox1-вмісного НАДФН-оксидазного комплексу
До складу активного Nox1-вмісного НАДФН-оксидазного комплексу входять такі субодиниці:
- Nox1 — основна каталітична субодиниця Nox1-вмісного НАДФН-оксидазного комплексу;
- p22phox (англ. protein of 22 kDa, phagocyte oxidase) — додаткова каталітична субодиниця Nox2-вмісного НАДФН-оксидазного комплексу, що міститься також в Nox1-вмісному НАДФН-оксидазному комплексі;
- NoxA1 (англ. NOX activator 1) — активаційна регуляторна субодиниця Nox1-вмісного НАДФН-оксидазного комплексу;
- NoxO1 (англ. NOX organizer 1) — організаційна регуляторна субодиниця Nox1-вмісного НАДФН-оксидазного комплексу.
До складу активного Nox1-вмісного НАДФН-оксидазного комплексу також входить Rac1 (англ. Ras-related C3 botulinum toxin substrate 1).
Клітинна локалізація: плазмалема.
Тканинна локалізація: клітини гладенької мускулатури кровоносних судин, ендотеліоцити, , нейрони, гліальні клітини, епітеліоцити кишечника, фібробласти.
Функції: регуляція росту та міграції клітин гладенької мускулатури, інактивація внутрішньоклітинних фосфатаз та регуляція активності кіназних сигнальних каскадів, білків клітинного циклу та декількох факторів транскрипції.
Будова, тканинна локалізація та функції Nox2-вмісного НАДФН-оксидазного комплексу
Активний Nox2-вмісний НАДФН-оксидазний комплекс складається з таких білкових компонентів:
- gp91phox — основна трансмембранна каталітична субодиниця Nox2-вмісного НАДФН-оксидазного комплексу;
- p22phox — додаткова каталітична субодиниця Nox2-вмісного НАДФН-оксидазного комплексу;
- p47phox (англ. protein of 47 kDa, phagocyte oxidase) — організаційна регуляторна субодиниця Nox2-вмісного НАДФН-оксидазного комплексу;
- p40phox (англ. protein of 40 kDa, phagocyte oxidase) — структурна субодиниця Nox2-вмісного НАДФН-оксидазного комплексу;
- p67phox (англ. protein of 67 kDa, phagocyte oxidase) — активаційна регуляторна субодиниця Nox2-вмісного НАДФН-оксидазного комплексу;
- Rac1 — .
Субодиниці gp91phox (β-субодиниця) та p22phox (α-субодиниця) локалізовані в мембрані і утворюють гетеродимерний , відомий як цитохром b558. Встановлено, що цей містить всі редокс-компоненти комплексу, що необхідні для трансмембранного перенесення електронів на молекулу кисню і її одноелектронного відновлення до супероксид-аніону.
В третинній структурі β-субодиниці Nox2-вмісного НАДФН-оксидазного комплексу виділяють шість трансмембранних доменів та C- і N-кінці. В внутрішньоклітинній C-кінцевій частині субодиниці розташована ділянка зв'язування НАДФ•H, а також її простетична група ФАД. Між третім і п'ятим трансмембранними доменами gp91phox знаходяться два геми.
Трансмембранне перенесення електрону через gp91phox відбувається в напрямку:
В третинній структурі α-субодиниці Nox2-вмісного НАДФН-оксидазного комплексу виділяють два трансмембранних домени та C- і N-кінці. Під час збирання активного комплексу, асоційована з gp91phox, α-субодиниця специфічно зв'язуються з p47phox.
У неактивному стані цитоплазматичні складові НАДФН-оксидазної молекулярної машини утворюють комплекс, в якому в Nox2-вмісного НАДФН-оксидазного комплексу субодиниця p47phox слугує організатором комплексу, а p67phox – активатором. Субодиниці p47phox та p40phox містять PX-домени, що зв'язують переважно PIP3, але можуть взаємодіяти і з фосфатидилсерином, і з деякими іншими ліпідами. Субодиниця p40phox додатково стабілізує активний комплекс, заякорюючи його на мембрані за рахунок зв'язування з PIP3.
Активована (ГТФ-зв'язана) форма малого G-білка Rac1 взаємодіє з N-кінцевою ділянкою субодиниці p67phox та є тригером для активації НАДФН-оксидазної молекулярної машини.
Будова, тканинна локалізація та функції Nox3-вмісного НАДФН-оксидазного комплексу
Складовими частинами активного Nox3-вмісного НАДФН-оксидазного комплексу є:
- Nox3
- p22phox;
- NoxA1;
- NoxO1;
- Rac (Ras-related C3 botulinum toxin substrate).
Nox3-вмісний НАДФН-оксидазний комплекс виявлений тільки в клітинах ембріональних тканин, причому майже виключно в тканинах внутрішнього вуха.
Будова, тканинна локалізація та функції Nox4-вмісного НАДФН-оксидазного комплексу
Активний Nox4-вмісний НАДФН-оксидазний комплекс утворений такими субодиницями:
- Nox4
- p22phox.
Nox4-вмісний НАДФН-оксидазний комплекс локалізований на цитоплазматичній стороні мембрани ЕПР, а також в ядрі в клітинах багатьох тканин, в тому числі гладком'язових, ендотеліальних клітинах, остеокластах, нейронах і фібробластах. Найбільша їх кількість в клітинах ниркових канальців.
Цей комплекс бере участь в старінні клітин, апоптозі і виживанні клітин, їх диференціюванні і міграції.
Будова, тканинна локалізація та функції подвійних оксидаз
Література
Підручники
Періодичні видання
- Васильева Г.Г. Физиологическая роль кальция при бобово-ризобиальном симбиозе / Васильева Г.Г., Ищенко А.А., Глянько А.К. // Journal of Stress Physiology & Biochemistry. – 2011. – №.4. – Т. 7. — С. 398–414.
- Воробьева Н. В. NADPH-оксидаза нейтрофилов и заболевания, связанные с ее дисфункцией // Иммунология. — 2013. — Т. 34, № 4. — С. 232–238.
- Глянько А. К. Физиологическая роль кальциевой, НАДФН-оксидазной и NO- синтазной сигнальных систем на начальных этапах бобово-ризобиального симбиоза / А. К. Глянько, Г. Г. Васильева // Вісник Харківського національного аграрного університету. Сер. : Біологія. - 2014. - Вип. 1. - С. 18-29.
- Надеев А.Д. Активные формы кислорода в клетках сердечно-сосудистой системы / Надеев А.Д., Гончаров Н.В. // Комплексные проблемы сердечно-сосудистых заболеваний. - 2014. - № 4. - С. 80-94.
- НАДФН-оксидаза растений / А. К. Глянько и др. // Вісник Харківського національного аграрного університету. Серія : Біологія. – 2009. – № 2. – С. 6 -18.
- Таланов С. А. Роль NADPH-оксидази в паракринній та аутокринній регуляції функціональної активності тромбоцитів / С. А. Таланов, Т. І. Ляшенко, І. І. Паталах // Фізіологічний журнал. - 2013. - Т. 59, № 5. - С. 85-94.
- Ткачук В. А. и др. Пероксид водорода как новый вторичный посредник //Биологические мембраны. – 2012. – Т. 29. – №. 1-2. – С. 21-37.
Примітки
- Ткачук В. А. и др. Пероксид водорода как новый вторичный посредник //Биологические мембраны. – 2012. – Т. 29. – №. 1-2. – С. 21-37.
Вікіпедія, Українська, Україна, книга, книги, бібліотека, стаття, читати, завантажити, безкоштовно, безкоштовно завантажити, mp3, відео, mp4, 3gp, jpg, jpeg, gif, png, малюнок, музика, пісня, фільм, книга, гра, ігри, мобільний, телефон, android, ios, apple, мобільний телефон, samsung, iphone, xiomi, xiaomi, redmi, honor, oppo, nokia, sonya, mi, ПК, web, Інтернет
NADFN oksidaza angl NADPH oxidase ce elektrontransportna transmembranna molekulyarna mashina yaka katalizuye perenesennya elektroniv z NADF H sho okisnyuyetsya na molekulu kisnyu yaka odnoelektronno vidnovlyuyetsya do superoksid anionu NADPH 2O2 NADP 2O2 H NADFN oksidazi tvarinBudova lokalizaciya ta funkciyi NADFN oksidaz tvarin Na sogodni vidomo 7 tvarinnih izoform gomologiv b subodinici Nox2 vmisnoyi NADFN oksidazi a same Nox1 angl NADPH oxidase 1 Nox2 angl NADPH oxidase 2 gp91phox angl glycoprotein of 91 kDa phagocyte oxidase b subodinicya Nox3 angl NADPH oxidase 3 Nox4 angl NADPH oxidase 4 Nox5 angl NADPH oxidase 5 Duox1 angl dual oxidase 1 Thox1 angl thyroid oxidase 1 Duox2 angl dual oxidase 2 Thox2 angl thyroid oxidase 2 Takim chinom v tvarin vidilyayut 7 samostijno funkcionuyuchih molekulyarnih mashin yaki zdijsnyuyut odnoelektronne vidnovlennya molekuli kisnyu v superoksid anion z vikoristannyam NADF H yak donora elektroniv Z yakih Nox1 Nox2 Nox3 ta Nox4 ye subodinicyami Nox1 Nox2 Nox3 Nox4 vmisnih NADFN oksidaznih kompleksiv a Nox5 Duox1 ta Duox2 zdatni samostijno funkcionuvati Kozhna z molekulyarnih mashin harakterizuyetsya budovoyu lokalizaciyeyu ta funkciyami vidminnimi vid inshih Budova lokalizaciya ta funkciyi Nox1 vmisnogo NADFN oksidaznogo kompleksu Do skladu aktivnogo Nox1 vmisnogo NADFN oksidaznogo kompleksu vhodyat taki subodinici Nox1 osnovna katalitichna subodinicya Nox1 vmisnogo NADFN oksidaznogo kompleksu p22phox angl protein of 22 kDa phagocyte oxidase dodatkova katalitichna subodinicya Nox2 vmisnogo NADFN oksidaznogo kompleksu sho mistitsya takozh v Nox1 vmisnomu NADFN oksidaznomu kompleksi NoxA1 angl NOX activator 1 aktivacijna regulyatorna subodinicya Nox1 vmisnogo NADFN oksidaznogo kompleksu NoxO1 angl NOX organizer 1 organizacijna regulyatorna subodinicya Nox1 vmisnogo NADFN oksidaznogo kompleksu Do skladu aktivnogo Nox1 vmisnogo NADFN oksidaznogo kompleksu takozh vhodit Rac1 angl Ras related C3 botulinum toxin substrate 1 Klitinna lokalizaciya plazmalema Tkaninna lokalizaciya klitini gladenkoyi muskulaturi krovonosnih sudin endoteliociti nejroni glialni klitini epiteliociti kishechnika fibroblasti Funkciyi regulyaciya rostu ta migraciyi klitin gladenkoyi muskulaturi inaktivaciya vnutrishnoklitinnih fosfataz ta regulyaciya aktivnosti kinaznih signalnih kaskadiv bilkiv klitinnogo ciklu ta dekilkoh faktoriv transkripciyi Budova tkaninna lokalizaciya ta funkciyi Nox2 vmisnogo NADFN oksidaznogo kompleksu Aktivnij Nox2 vmisnij NADFN oksidaznij kompleks skladayetsya z takih bilkovih komponentiv gp91phox osnovna transmembranna katalitichna subodinicya Nox2 vmisnogo NADFN oksidaznogo kompleksu p22phox dodatkova katalitichna subodinicya Nox2 vmisnogo NADFN oksidaznogo kompleksu p47phox angl protein of 47 kDa phagocyte oxidase organizacijna regulyatorna subodinicya Nox2 vmisnogo NADFN oksidaznogo kompleksu p40phox angl protein of 40 kDa phagocyte oxidase strukturna subodinicya Nox2 vmisnogo NADFN oksidaznogo kompleksu p67phox angl protein of 67 kDa phagocyte oxidase aktivacijna regulyatorna subodinicya Nox2 vmisnogo NADFN oksidaznogo kompleksu Rac1 Subodinici gp91phox b subodinicya ta p22phox a subodinicya lokalizovani v membrani i utvoryuyut geterodimernij vidomij yak citohrom b558 Vstanovleno sho cej mistit vsi redoks komponenti kompleksu sho neobhidni dlya transmembrannogo perenesennya elektroniv na molekulu kisnyu i yiyi odnoelektronnogo vidnovlennya do superoksid anionu V tretinnij strukturi b subodinici Nox2 vmisnogo NADFN oksidaznogo kompleksu vidilyayut shist transmembrannih domeniv ta C i N kinci V vnutrishnoklitinnij C kincevij chastini subodinici roztashovana dilyanka zv yazuvannya NADF H a takozh yiyi prostetichna grupa FAD Mizh tretim i p yatim transmembrannimi domenami gp91phox znahodyatsya dva gemi Transmembranne perenesennya elektronu cherez gp91phox vidbuvayetsya v napryamku NADF H FAD gem 1 2 O2 V tretinnij strukturi a subodinici Nox2 vmisnogo NADFN oksidaznogo kompleksu vidilyayut dva transmembrannih domeni ta C i N kinci Pid chas zbirannya aktivnogo kompleksu asocijovana z gp91phox a subodinicya specifichno zv yazuyutsya z p47phox U neaktivnomu stani citoplazmatichni skladovi NADFN oksidaznoyi molekulyarnoyi mashini utvoryuyut kompleks v yakomu v Nox2 vmisnogo NADFN oksidaznogo kompleksu subodinicya p47phox sluguye organizatorom kompleksu a p67phox aktivatorom Subodinici p47phox ta p40phox mistyat PX domeni sho zv yazuyut perevazhno PIP3 ale mozhut vzayemodiyati i z fosfatidilserinom i z deyakimi inshimi lipidami Subodinicya p40phox dodatkovo stabilizuye aktivnij kompleks zayakoryuyuchi jogo na membrani za rahunok zv yazuvannya z PIP3 Aktivovana GTF zv yazana forma malogo G bilka Rac1 vzayemodiye z N kincevoyu dilyankoyu subodinici p67phox ta ye trigerom dlya aktivaciyi NADFN oksidaznoyi molekulyarnoyi mashini Budova tkaninna lokalizaciya ta funkciyi Nox3 vmisnogo NADFN oksidaznogo kompleksu Skladovimi chastinami aktivnogo Nox3 vmisnogo NADFN oksidaznogo kompleksu ye Nox3 p22phox NoxA1 NoxO1 Rac Ras related C3 botulinum toxin substrate Nox3 vmisnij NADFN oksidaznij kompleks viyavlenij tilki v klitinah embrionalnih tkanin prichomu majzhe viklyuchno v tkaninah vnutrishnogo vuha Budova tkaninna lokalizaciya ta funkciyi Nox4 vmisnogo NADFN oksidaznogo kompleksu Aktivnij Nox4 vmisnij NADFN oksidaznij kompleks utvorenij takimi subodinicyami Nox4 p22phox Nox4 vmisnij NADFN oksidaznij kompleks lokalizovanij na citoplazmatichnij storoni membrani EPR a takozh v yadri v klitinah bagatoh tkanin v tomu chisli gladkom yazovih endotelialnih klitinah osteoklastah nejronah i fibroblastah Najbilsha yih kilkist v klitinah nirkovih kanalciv Cej kompleks bere uchast v starinni klitin apoptozi i vizhivanni klitin yih diferenciyuvanni i migraciyi Budova tkaninna lokalizaciya ta funkciyi podvijnih oksidazLiteraturaPidruchniki Yarilin A A 1999 Osnovy immunologii Uchebnik Moskva Medicina s 134 137 ISBN 5 225 02755 5 Periodichni vidannya Vasileva G G Fiziologicheskaya rol kalciya pri bobovo rizobialnom simbioze Vasileva G G Ishenko A A Glyanko A K Journal of Stress Physiology amp Biochemistry 2011 4 T 7 S 398 414 Vorobeva N V NADPH oksidaza nejtrofilov i zabolevaniya svyazannye s ee disfunkciej Immunologiya 2013 T 34 4 S 232 238 Glyanko A K Fiziologicheskaya rol kalcievoj NADFN oksidaznoj i NO sintaznoj signalnyh sistem na nachalnyh etapah bobovo rizobialnogo simbioza A K Glyanko G G Vasileva Visnik Harkivskogo nacionalnogo agrarnogo universitetu Ser Biologiya 2014 Vip 1 S 18 29 Nadeev A D Aktivnye formy kisloroda v kletkah serdechno sosudistoj sistemy Nadeev A D Goncharov N V Kompleksnye problemy serdechno sosudistyh zabolevanij 2014 4 S 80 94 NADFN oksidaza rastenij A K Glyanko i dr Visnik Harkivskogo nacionalnogo agrarnogo universitetu Seriya Biologiya 2009 2 S 6 18 Talanov S A Rol NADPH oksidazi v parakrinnij ta autokrinnij regulyaciyi funkcionalnoyi aktivnosti trombocitiv S A Talanov T I Lyashenko I I Patalah Fiziologichnij zhurnal 2013 T 59 5 S 85 94 Tkachuk V A i dr Peroksid vodoroda kak novyj vtorichnyj posrednik Biologicheskie membrany 2012 T 29 1 2 S 21 37 PrimitkiTkachuk V A i dr Peroksid vodoroda kak novyj vtorichnyj posrednik Biologicheskie membrany 2012 T 29 1 2 S 21 37