Azərbaycanca
Беларускі
Dansk
Deutsch
Española
Français
Indonesia
Italiana
日本語
Қазақ
Lietuvos
Nederlands
Português
Русский
සිංහල
แบบไทย
Türkçe
Українська
中國人
United State
Afrikaans
Аквапорини (англ. Aquaporins (AQP)) — це сімейство інтегральних мембранних білків. Забезпечують гідрофільні трансмембранні канали для швидкого руху молекул води через усі плазматичні мембрани. Аквапорини зустрічаються в усіх організмах, кодуються численними генами аквапоринів, які кодують подібні, але не ідентичні білки. У ссавців відомо 11 видів аквапоринів, кожен з яких має певне розташування та функції (Табл. 1).
Історія
В 1992 році Пітер Агре з Університету Джона Хопкінса повідомив про перший аквапорин — «аквапорин-1» (спочатку відомий як CHIP 28). У 1999 році разом з іншими дослідницькими групами Агре повідомив про перші зображення тривимірної структури аквапорину з високою роздільною здатністю, а саме аквапорину-1. Подальші дослідження з використанням суперкомп’ютерного моделювання визначили шлях води під час її руху через канал і продемонстрували, як пори можуть пропускати воду без проходження невеликих розчинених речовин. Піонерські дослідження та подальше відкриття водних каналів Агре та його колегами принесли Агре Нобелівську премію з хімії в 2003 році. Агре сказав, що він відкрив аквапорини «через інтуїцію». Він вивчав резус-антигени групи крові та виділив молекулу резус-фактора, але друга молекула розміром 28 кілодальтон (тому іноді називають 28K) постійно з’являлася. Спочатку вони подумали, що це фрагмент молекули Rh-фактор або забруднення, але виявилося, що це новий вид молекули з невідомою функцією. Він був присутній у таких структурах, як ниркові канальці та еритроцити, і пов’язаний з білками різного походження, такими як мозок плодової мушки, бактерії, кришталик ока та рослинна тканина.
Проте перша доповідь про опосередкований білком транспорт води через мембрани була написана Георге Бенгою та іншими в 1986 році, до першої публікації Агре на цю тему. Це призвело до суперечки про те, що робота Бенги не була належним чином визнана ні Агре, ні Нобелівським комітетом.
Характеристика
Молекули води протікають через канал AQP1 зі швидкістю приблизно 109 с-1. Низька енергія активації для проходження води через канали аквапорину (ΔG‡ < 15 кДж/моль) свідчить про те, що вода рухається через канали безперервним потоком у напрямку осмотичного градієнта.
Аквапорини не пропускають протони (іони гідронію H3O+), які можуть зруйнувати електрохімічні градієнти мембрани. Така вибірковість завдячує структурі аквапоринів.
Структура
Структура AQP1 була визначена рентгенівською кристалографією (Рис. 2).
AQP1 складається з 4 однакових мономерів – гомотетрамер (кожний мономер Mr=28 000), кожен з яких утворює трансмембранну пору з діаметром, достатнім для проходження молекул води. Кожен мономер має 6 трансмембранних спіральних сегментів і дві коротші спіралі, обидві з яких містять послідовність Асн–Про–Ала (NPA). Шість трансмембранних спіралей утворюють пори через мономер, а дві короткі петлі, що містять послідовності NPA, простягаються до середини бішару з протилежних сторін. Їхні ділянки NPA перетинаються в середині мембрани, утворюючи частину специфічного фільтра, який пропускає лише воду.
Водний канал звужується до діаметра 2,8 Å поблизу центру мембрани, сильно обмежуючи розмір молекул, які можуть проходити крізь нього. Позитивний заряд висококонсервативного залишку аргініну (Arg), який вистилає канал кожного мономеру AQP1, як правило, неполярний, але карбонільні оксигени в скелеті пептиду, виступаючи у вузьку частину каналу через певні проміжки часу, можуть утворювати водневі зв’язки з окремими молекулами води під час їх проходження. Два залишки Аспаргіну (Asn76 і Asn192) у петлях NPA також утворюють водневі зв’язки з водою. Структура каналу не дозволяє утворити щільний ланцюжок молекул води достатньо близько, щоб забезпечити «стрибок» протонів (Рис. 3), який би ефективно переміщував протони через мембрану. Критичні залишки аргініну (Arg) і гістидину (His), а також електричні диполі, утворені короткими спіралями петель NPA, забезпечують позитивні заряди в положеннях, які відштовхують будь-які протони, які можуть просочитися через пори, і запобігають утворенню водневих зв’язків між сусідніми молекулами води.
Відомо, що аквапорин, виділений зі шпинату, є «закритим». Аквапорини відкриті, коли 2 критичних залишки серину (Ser) біля внутрішньоклітинного кінця каналу фосфорилюються, і закритий, коли вони дефосфорилюються. Як відкриті, так і закриті структури були визначені кристалографією. Фосфорилювання сприяє конформації, яка притискає 2 сусідні залишки лейцину (Leu) та залишок гістидину (His) у каналі, блокуючи рух води та фактично закриваючи канал. Інші аквапорини регулюються іншими способами, що дозволяє швидко змінювати проникність мембрани для води.
Хоча загалом аквапорини дуже специфічні для води, деякі також пропускають гліцерин або сечовину з високою швидкістю (Табл. 1). Ці AQP вважаються важливими в метаболізмі гліцерину. Наприклад, AQP7, що міститься в плазматичних мембранах адипоцитів (жирових клітин), ефективно транспортує гліцерин. Мабуть, такий транспорт гліцерину необхідний для синтезу триацилгліцеролів та для його експорту при їх розпаді. У мишей з дефектним AQP7 розвивається ожиріння та інсулінонезалежний діабет.
Різноманіття
| Аквапорин | Проникність молекул | Розташування у тканинах | Первинний субклітинний розподіл |
| AQP0 | Вода (низька) | Кришталик | Плазматична мембрана |
| AQP1 | Вода (висока) | Еритроцити, нирки, легені, ендотелій судин, мозок, око | Плазматична мембрана |
| AQP2 | Вода (висока) | Нирка, сім'явивідна протока | Апікальна плазматична мембрана, внутрішньоклітинні везикули |
| AQP3 | Вода (висока), гліцерол (висока), сеча (помірна) | Нирки, шкіра, легені, око, товста кишка | Базолатеральна плазматична мембрана |
| AQP4 | Вода (висока) | Мозок, м’язи, нирки, легені, шлунок, тонка кишка | Базолатеральна плазматична мембрана |
| AQP5 | Вода (висока) | Слинні залози, слізні залози, потові залози, легені, рогівка | Апікальна плазматична мембрана |
| AQP6 | Вода (низька), аніони NO3- > Cl-) | Нирки | Внутрішньоклітинні везикули |
| AQP7 | Вода (висока), гліцерол (висока), сеча (висока) | Жирова тканина, нирки, яєчко | Плазматична мембрана |
| AQP8 | Вода (висока) | Яєчко, нирки, печінка, підшлункова залоза, тонка кишка, товста кишка | Плазматична мембрана, внутрішньоклітинні везикули |
| AQP9 | Вода (низька), гліцерол (висока), сеча (висока) | Печінка, лейкоцити, мозок, яєчко | Плазматична мембрана |
| AQP10 | Вода (низька), гліцерол (висока), сеча (висока) | Тонка кишка | Внутрішньоклітинні везикули |
Біохімія
Зменшення або збільшення позаклітинного осмотичного тиску спричиняє швидкому набряку або зменшенню еритроцитів під час проходження крові через мозкову речовину нирок, тому вони мають високу щільність аквапорину в плазматичній мембрані (2 105 копій AQP1 на клітину).
Залози зовнішньої секреції, які виробляють піт, слину та сльози, виділяють воду саме через аквапорини.
7 різних аквапоринів відіграють роль в утворенні сечі та утриманні води в нефроні (функціональна одиниця нирки). Кожен нирковий AQP має певне розташування в нефроні, специфічні властивості та регуляторні особливості. Наприклад, AQP2 в епітеліальних клітинах збірної протоки нирок регулюються вазопресином (антидіуретичний гормон): коли рівень вазопресину високий, то більше води реабсорбується з протоки в тканини нирки. Мутантні миші без гена AQP2 мають більший діурез (поліурія) і більш розведену сечу, в результаті чого проксимальний каналець стає менш проникним для води.
Захворювання
Відомо, що у людей генетично дефектні аквапорини викликають різноманітні захворювання, включаючи відносно рідкісну форму діабету, яка супроводжується поліурією.
Водопроникність епітеліальних клітин, що вистилають ниркову збірну протоку в нирці, зумовлена наявністю аквапорину (AQP2) у їхніх апікальних плазматичних мембранах (звернених до просвіту протоки). Вазопресин (антидіуретичний гормон) регулює затримку води, мобілізуючи молекули AQP2, що зберігаються в мембранах везикул в епітеліальних клітинах, подібно до того, як інсулін мобілізує GLUT4 у м’язах і жировій тканині. Коли везикули зливаються з плазматичною мембраною епітеліальних клітин, водопроникність значно збільшується, і більше води знову всмоктується зі збірної протоки та повертається в кров. Коли рівень вазопресину падає, AQP2 повторно секвеструється (ізолюється) у везикулах, зменшуючи затримку води. При відносно рідкісному захворюванні людини, нецукровому діабеті, генетичний дефект AQP2 призводить до порушення реабсорбції води нирками. Результатом є виділення великої кількості дуже розведеної сечі. Якщо людина випиває достатньо води, щоб компенсувати втрату з сечею, серйозних медичних наслідків немає, але недостатнє споживання води призводить до зневоднення та дисбалансу електролітів у крові, що може призвести до втоми, головного болю, болю в м’язах або навіть смерті (Рис. 4)
Джерела
- Вільям, Ф. Ганонг. Фізіологія людини (Підручник) (Українська) . с. 225. ISBN .
- Cox, M. M., & Nelson, D. L. (2017). Lehninger Principles of Biochemistry Seventh Edition (Англійська) . Freeman & Company, W. H. с. 1098. ISBN .
- View source for Aquaporin - Wikipedia. en.wikipedia.org (англ.). Процитовано 17 червня 2024.
- Agre, P.; Preston, G. M.; Smith, B. L.; Jung, J. S.; Raina, S.; Moon, C.; Guggino, W. B.; Nielsen, S. (1 жовтня 1993). Aquaporin CHIP: the archetypal molecular water channel. American Journal of Physiology-Renal Physiology (англ.). Т. 265, № 4. с. F463—F476. doi:10.1152/ajprenal.1993.265.4.F463. ISSN 1931-857X. Процитовано 17 червня 2024.
- Mitsuoka, Kaoru; Murata, Kazuyoshi; Walz, Thomas; Hirai, Teruhisa; Agre, Peter; Heymann, J. Bernard; Engel, Andreas; Fujiyoshi, Yoshinori (1 грудня 1999). The Structure of Aquaporin-1 at 4.5-Å Resolution Reveals Short α-Helices in the Center of the Monomer. Journal of Structural Biology. Т. 128, № 1. с. 34—43. doi:10.1006/jsbi.1999.4177. ISSN 1047-8477. Процитовано 17 червня 2024.
- de Groot, Bert L; Grubmüller, Helmut (1 квітня 2005). The dynamics and energetics of water permeation and proton exclusion in aquaporins. Current Opinion in Structural Biology. Т. 15, № 2. с. 176—183. doi:10.1016/j.sbi.2005.02.003. ISSN 0959-440X. Процитовано 17 червня 2024.
- The Nobel Prize in Chemistry 2003. NobelPrize.org (амер.). Процитовано 17 червня 2024.
- Benga, Gheorghe; Popescu, Octavian; Pop, Victor I.; Holmes, Ross P. (8 квітня 1986). P-(Chloromercuri)benzenesulfonate binding by membrane proteins and the inhibition of water transport in human erythrocytes. Biochemistry (англ.). Т. 25, № 7. с. 1535—1538. doi:10.1021/bi00355a011. ISSN 0006-2960. Процитовано 17 червня 2024.
- Kuchel, P. W. (30 жовтня 2006). The story of the discovery of aquaporins: convergent evolution of ideas--but who got there first?. Cellular and Molecular Biology (Noisy-Le-Grand, France). Т. 52, № 7. с. 2—5. ISSN 1165-158X. PMID 17543213. Процитовано 17 червня 2024.
- . web.archive.org. 25 грудня 2007. Архів оригіналу за 25 грудня 2007. Процитовано 17 червня 2024.
 | Це незавершена стаття про білки. Ви можете проєкту, виправивши або дописавши її. |
Вікіпедія, Українська, Україна, книга, книги, бібліотека, стаття, читати, завантажити, безкоштовно, безкоштовно завантажити, mp3, відео, mp4, 3gp, jpg, jpeg, gif, png, малюнок, музика, пісня, фільм, книга, гра, ігри, мобільний, телефон, android, ios, apple, мобільний телефон, samsung, iphone, xiomi, xiaomi, redmi, honor, oppo, nokia, sonya, mi, ПК, web, Інтернет
Akvaporini angl Aquaporins AQP ce simejstvo integralnih membrannih bilkiv Zabezpechuyut gidrofilni transmembranni kanali dlya shvidkogo ruhu molekul vodi cherez usi plazmatichni membrani Akvaporini zustrichayutsya v usih organizmah koduyutsya chislennimi genami akvaporiniv yaki koduyut podibni ale ne identichni bilki U ssavciv vidomo 11 vidiv akvaporiniv kozhen z yakih maye pevne roztashuvannya ta funkciyi Tabl 1 Risunok 1 Ilyustraciya molekuli akvaporinu IstoriyaV 1992 roci Piter Agre z Universitetu Dzhona Hopkinsa povidomiv pro pershij akvaporin akvaporin 1 spochatku vidomij yak CHIP 28 U 1999 roci razom z inshimi doslidnickimi grupami Agre povidomiv pro pershi zobrazhennya trivimirnoyi strukturi akvaporinu z visokoyu rozdilnoyu zdatnistyu a same akvaporinu 1 Podalshi doslidzhennya z vikoristannyam superkomp yuternogo modelyuvannya viznachili shlyah vodi pid chas yiyi ruhu cherez kanal i prodemonstruvali yak pori mozhut propuskati vodu bez prohodzhennya nevelikih rozchinenih rechovin Pionerski doslidzhennya ta podalshe vidkrittya vodnih kanaliv Agre ta jogo kolegami prinesli Agre Nobelivsku premiyu z himiyi v 2003 roci Agre skazav sho vin vidkriv akvaporini cherez intuyiciyu Vin vivchav rezus antigeni grupi krovi ta vidiliv molekulu rezus faktora ale druga molekula rozmirom 28 kilodalton tomu inodi nazivayut 28K postijno z yavlyalasya Spochatku voni podumali sho ce fragment molekuli Rh faktor abo zabrudnennya ale viyavilosya sho ce novij vid molekuli z nevidomoyu funkciyeyu Vin buv prisutnij u takih strukturah yak nirkovi kanalci ta eritrociti i pov yazanij z bilkami riznogo pohodzhennya takimi yak mozok plodovoyi mushki bakteriyi krishtalik oka ta roslinna tkanina Prote persha dopovid pro oposeredkovanij bilkom transport vodi cherez membrani bula napisana George Bengoyu ta inshimi v 1986 roci do pershoyi publikaciyi Agre na cyu temu Ce prizvelo do superechki pro te sho robota Bengi ne bula nalezhnim chinom viznana ni Agre ni Nobelivskim komitetom HarakteristikaRisunok 2 Budova AQP1 Akvaporin ye tetramerom z identichnih subodinic kozhna z yakih maye transmembrannu poru a Monomer bichachogo akvaporinu v ploshini membrani Spirali utvoryuyut centralnu poru zhovtu cherez yaku prohodit voda chervona b Ce viglyad zblizka pora zvuzhuyetsya v His180 do diametra 2 8 A obmezhuyuchi prohodzhennya molekul bilshih za H2O Pozitivnij zaryad Arg195 vidshtovhuye kationi vklyuchayuchi H3O pereshkodzhayuchi yih prohodzhennyu cherez pori Dvi korotki spirali zeleni mistyat poslidovnosti Asn Pro Ala NPA znajdeni u vsih akvaporinah yaki utvoryuyut chastinu vodnogo kanalu Ci spirali oriyentovani svoyimi pozitivno zaryadzhenimi dipolyami spryamovanimi do pori takim chinom shob zmusiti molekulu vodi pereoriyentuvatisya pid chas prohodzhennya kriz neyi Ce rozrivaye zv yazani vodnevimi zv yazkami lancyugi molekul vodi zapobigayuchi prohodzhennyu protoniv shlyahom stribkiv protoniv Molekuli vodi protikayut cherez kanal AQP1 zi shvidkistyu priblizno 109 s 1 Nizka energiya aktivaciyi dlya prohodzhennya vodi cherez kanali akvaporinu DG lt 15 kDzh mol svidchit pro te sho voda ruhayetsya cherez kanali bezperervnim potokom u napryamku osmotichnogo gradiyenta Akvaporini ne propuskayut protoni ioni gidroniyu H3O yaki mozhut zrujnuvati elektrohimichni gradiyenti membrani Taka vibirkovist zavdyachuye strukturi akvaporiniv StrukturaStruktura AQP1 bula viznachena rentgenivskoyu kristalografiyeyu Ris 2 AQP1 skladayetsya z 4 odnakovih monomeriv gomotetramer kozhnij monomer Mr 28 000 kozhen z yakih utvoryuye transmembrannu poru z diametrom dostatnim dlya prohodzhennya molekul vodi Kozhen monomer maye 6 transmembrannih spiralnih segmentiv i dvi korotshi spirali obidvi z yakih mistyat poslidovnist Asn Pro Ala NPA Shist transmembrannih spiralej utvoryuyut pori cherez monomer a dvi korotki petli sho mistyat poslidovnosti NPA prostyagayutsya do seredini bisharu z protilezhnih storin Yihni dilyanki NPA peretinayutsya v seredini membrani utvoryuyuchi chastinu specifichnogo filtra yakij propuskaye lishe vodu Vodnij kanal zvuzhuyetsya do diametra 2 8 A poblizu centru membrani silno obmezhuyuchi rozmir molekul yaki mozhut prohoditi kriz nogo Pozitivnij zaryad visokokonservativnogo zalishku argininu Arg yakij vistilaye kanal kozhnogo monomeru AQP1 yak pravilo nepolyarnij ale karbonilni oksigeni v skeleti peptidu vistupayuchi u vuzku chastinu kanalu cherez pevni promizhki chasu mozhut utvoryuvati vodnevi zv yazki z okremimi molekulami vodi pid chas yih prohodzhennya Dva zalishki Asparginu Asn76 i Asn192 u petlyah NPA takozh utvoryuyut vodnevi zv yazki z vodoyu Struktura kanalu ne dozvolyaye utvoriti shilnij lancyuzhok molekul vodi dostatno blizko shob zabezpechiti stribok protoniv Ris 3 yakij bi efektivno peremishuvav protoni cherez membranu Kritichni zalishki argininu Arg i gistidinu His a takozh elektrichni dipoli utvoreni korotkimi spiralyami petel NPA zabezpechuyut pozitivni zaryadi v polozhennyah yaki vidshtovhuyut bud yaki protoni yaki mozhut prosochitisya cherez pori i zapobigayut utvorennyu vodnevih zv yazkiv mizh susidnimi molekulami vodi Vidomo sho akvaporin vidilenij zi shpinatu ye zakritim Akvaporini vidkriti koli 2 kritichnih zalishki serinu Ser bilya vnutrishnoklitinnogo kincya kanalu fosforilyuyutsya i zakritij koli voni defosforilyuyutsya Yak vidkriti tak i zakriti strukturi buli viznacheni kristalografiyeyu Fosforilyuvannya spriyaye konformaciyi yaka pritiskaye 2 susidni zalishki lejcinu Leu ta zalishok gistidinu His u kanali blokuyuchi ruh vodi ta faktichno zakrivayuchi kanal Inshi akvaporini regulyuyutsya inshimi sposobami sho dozvolyaye shvidko zminyuvati proniknist membrani dlya vodi Hocha zagalom akvaporini duzhe specifichni dlya vodi deyaki takozh propuskayut glicerin abo sechovinu z visokoyu shvidkistyu Tabl 1 Ci AQP vvazhayutsya vazhlivimi v metabolizmi glicerinu Napriklad AQP7 sho mistitsya v plazmatichnih membranah adipocitiv zhirovih klitin efektivno transportuye glicerin Mabut takij transport glicerinu neobhidnij dlya sintezu triacilgliceroliv ta dlya jogo eksportu pri yih rozpadi U mishej z defektnim AQP7 rozvivayetsya ozhirinnya ta insulinonezalezhnij diabet RiznomanittyaAkvaporin Proniknist molekul Roztashuvannya u tkaninah Pervinnij subklitinnij rozpodilAQP0 Voda nizka Krishtalik Plazmatichna membranaAQP1 Voda visoka Eritrociti nirki legeni endotelij sudin mozok oko Plazmatichna membranaAQP2 Voda visoka Nirka sim yavividna protoka Apikalna plazmatichna membrana vnutrishnoklitinni vezikuliAQP3 Voda visoka glicerol visoka secha pomirna Nirki shkira legeni oko tovsta kishka Bazolateralna plazmatichna membranaAQP4 Voda visoka Mozok m yazi nirki legeni shlunok tonka kishka Bazolateralna plazmatichna membranaAQP5 Voda visoka Slinni zalozi slizni zalozi potovi zalozi legeni rogivka Apikalna plazmatichna membranaAQP6 Voda nizka anioni NO3 gt Cl Nirki Vnutrishnoklitinni vezikuliAQP7 Voda visoka glicerol visoka secha visoka Zhirova tkanina nirki yayechko Plazmatichna membranaAQP8 Voda visoka Yayechko nirki pechinka pidshlunkova zaloza tonka kishka tovsta kishka Plazmatichna membrana vnutrishnoklitinni vezikuliAQP9 Voda nizka glicerol visoka secha visoka Pechinka lejkociti mozok yayechko Plazmatichna membranaAQP10 Voda nizka glicerol visoka secha visoka Tonka kishka Vnutrishnoklitinni vezikuliBiohimiyaZmenshennya abo zbilshennya pozaklitinnogo osmotichnogo tisku sprichinyaye shvidkomu nabryaku abo zmenshennyu eritrocitiv pid chas prohodzhennya krovi cherez mozkovu rechovinu nirok tomu voni mayut visoku shilnist akvaporinu v plazmatichnij membrani 2 105 kopij AQP1 na klitinu Zalozi zovnishnoyi sekreciyi yaki viroblyayut pit slinu ta slozi vidilyayut vodu same cherez akvaporini 7 riznih akvaporiniv vidigrayut rol v utvorenni sechi ta utrimanni vodi v nefroni funkcionalna odinicya nirki Kozhen nirkovij AQP maye pevne roztashuvannya v nefroni specifichni vlastivosti ta regulyatorni osoblivosti Napriklad AQP2 v epitelialnih klitinah zbirnoyi protoki nirok regulyuyutsya vazopresinom antidiuretichnij gormon koli riven vazopresinu visokij to bilshe vodi reabsorbuyetsya z protoki v tkanini nirki Mutantni mishi bez gena AQP2 mayut bilshij diurez poliuriya i bilsh rozvedenu sechu v rezultati chogo proksimalnij kanalec staye mensh proniknim dlya vodi ZahvoryuvannyaRisunok 4 Regulyaciya insulinom transportu glyukozi v miocitah za dopomogoyu GLUT4 Vidomo sho u lyudej genetichno defektni akvaporini viklikayut riznomanitni zahvoryuvannya vklyuchayuchi vidnosno ridkisnu formu diabetu yaka suprovodzhuyetsya poliuriyeyu Vodoproniknist epitelialnih klitin sho vistilayut nirkovu zbirnu protoku v nirci zumovlena nayavnistyu akvaporinu AQP2 u yihnih apikalnih plazmatichnih membranah zvernenih do prosvitu protoki Vazopresin antidiuretichnij gormon regulyuye zatrimku vodi mobilizuyuchi molekuli AQP2 sho zberigayutsya v membranah vezikul v epitelialnih klitinah podibno do togo yak insulin mobilizuye GLUT4 u m yazah i zhirovij tkanini Koli vezikuli zlivayutsya z plazmatichnoyu membranoyu epitelialnih klitin vodoproniknist znachno zbilshuyetsya i bilshe vodi znovu vsmoktuyetsya zi zbirnoyi protoki ta povertayetsya v krov Koli riven vazopresinu padaye AQP2 povtorno sekvestruyetsya izolyuyetsya u vezikulah zmenshuyuchi zatrimku vodi Pri vidnosno ridkisnomu zahvoryuvanni lyudini necukrovomu diabeti genetichnij defekt AQP2 prizvodit do porushennya reabsorbciyi vodi nirkami Rezultatom ye vidilennya velikoyi kilkosti duzhe rozvedenoyi sechi Yaksho lyudina vipivaye dostatno vodi shob kompensuvati vtratu z secheyu serjoznih medichnih naslidkiv nemaye ale nedostatnye spozhivannya vodi prizvodit do znevodnennya ta disbalansu elektrolitiv u krovi sho mozhe prizvesti do vtomi golovnogo bolyu bolyu v m yazah abo navit smerti Ris 4 DzherelaVilyam F Ganong Fiziologiya lyudini Pidruchnik Ukrayinska s 225 ISBN 9667065383 Cox M M amp Nelson D L 2017 Lehninger Principles of Biochemistry Seventh Edition Anglijska Freeman amp Company W H s 1098 ISBN 9781464126116 View source for Aquaporin Wikipedia en wikipedia org angl Procitovano 17 chervnya 2024 Agre P Preston G M Smith B L Jung J S Raina S Moon C Guggino W B Nielsen S 1 zhovtnya 1993 Aquaporin CHIP the archetypal molecular water channel American Journal of Physiology Renal Physiology angl T 265 4 s F463 F476 doi 10 1152 ajprenal 1993 265 4 F463 ISSN 1931 857X Procitovano 17 chervnya 2024 Mitsuoka Kaoru Murata Kazuyoshi Walz Thomas Hirai Teruhisa Agre Peter Heymann J Bernard Engel Andreas Fujiyoshi Yoshinori 1 grudnya 1999 The Structure of Aquaporin 1 at 4 5 A Resolution Reveals Short a Helices in the Center of the Monomer Journal of Structural Biology T 128 1 s 34 43 doi 10 1006 jsbi 1999 4177 ISSN 1047 8477 Procitovano 17 chervnya 2024 de Groot Bert L Grubmuller Helmut 1 kvitnya 2005 The dynamics and energetics of water permeation and proton exclusion in aquaporins Current Opinion in Structural Biology T 15 2 s 176 183 doi 10 1016 j sbi 2005 02 003 ISSN 0959 440X Procitovano 17 chervnya 2024 The Nobel Prize in Chemistry 2003 NobelPrize org amer Procitovano 17 chervnya 2024 Benga Gheorghe Popescu Octavian Pop Victor I Holmes Ross P 8 kvitnya 1986 P Chloromercuri benzenesulfonate binding by membrane proteins and the inhibition of water transport in human erythrocytes Biochemistry angl T 25 7 s 1535 1538 doi 10 1021 bi00355a011 ISSN 0006 2960 Procitovano 17 chervnya 2024 Kuchel P W 30 zhovtnya 2006 The story of the discovery of aquaporins convergent evolution of ideas but who got there first Cellular and Molecular Biology Noisy Le Grand France T 52 7 s 2 5 ISSN 1165 158X PMID 17543213 Procitovano 17 chervnya 2024 web archive org 25 grudnya 2007 Arhiv originalu za 25 grudnya 2007 Procitovano 17 chervnya 2024 Ce nezavershena stattya pro bilki Vi mozhete dopomogti proyektu vipravivshi abo dopisavshi yiyi