Azərbaycanca AzərbaycancaБеларускі БеларускіDansk DanskDeutsch DeutschEspañola EspañolaFrançais FrançaisIndonesia IndonesiaItaliana Italiana日本語 日本語Қазақ ҚазақLietuvos LietuvosNederlands NederlandsPortuguês PortuguêsРусский Русскийසිංහල සිංහලแบบไทย แบบไทยTürkçe TürkçeУкраїнська Українська中國人 中國人United State United StateAfrikaans Afrikaans
Підтримка
www.wikidata.uk-ua.nina.az

Пірокорицин антимікробний пептид що складається з 20 амінокислотних залишків був виділений з клопа Pyrrhocoris apterus Б

Пірокорицин

Пірокорицин

Пірокорицин — антимікробний пептид, що складається з 20 амінокислотних залишків; був виділений з клопа Pyrrhocoris apterus.

Будова та функції

Пірокорицин насамперед активний проти грамнегативних бактерій. Цей пептид багатий на пролін, містить повтори пролін-аргінін, а також має критичний залишок треоніну, який необхідний для активності через О-глікозилювання.

Амінокислотна послідовність пірокорицину (повтори пролін-аргінін-пролін підкреслені, треонін виділений жирним шрифтом): VDKGSYLPRPTPPRPIYNRN.

Подібно до антимікробних пептидів дрозоцину та абаецину, пірокорицин зв’язується з бактеріальним білком DnaK, пригнічуючи таким чином клітинні процеси та реплікацію. Тільки L-енантіомер пірокорицину активний проти бактерій. Дія пірокорицин-подібних пептидів підсилюється наявністю пептидів, що утворюють пори, оскільки це полегшує надходження пірокорицин-подібних пептидів до бактеріальної клітини. Багаті на пролін пептиди, такі як пірокорицин, також можуть зв’язуватися з рибосомами мікробів, пригнічуючи трансляцію білка. За відсутності пороутворюючих пептидів пірокорицин проникає в бактерії під дією пермеаз, які забезпечують бактеріальне поглинання.

Примітки

  1. Rosengren KJ, Göransson U, Otvos L, Craik DJ (24 лютого 2019). Cyclization of pyrrhocoricin retains structural elements crucial for the antimicrobial activity of the native peptide. Biopolymers. 76 (5): 446—58. doi:10.1002/bip.20159. PMID 15478127.
  2. P37362 · PYRRH_PYRAP. UniProt. Процитовано 10 жовтня 2022.
  3. Zahn M, Berthold N, Kieslich B, Knappe D, Hoffmann R, Sträter N (July 2013). Structural studies on the forward and reverse binding modes of peptides to the chaperone DnaK. Journal of Molecular Biology. 425 (14): 2463—79. doi:10.1016/j.jmb.2013.03.041. PMID 23562829.
  4. Kragol G, Hoffmann R, Chattergoon MA, Lovas S, Cudic M, Bulet P, Condie BA, Rosengren KJ, Montaner LJ, Otvos L (September 2002). Identification of crucial residues for the antibacterial activity of the proline-rich peptide, pyrrhocoricin. European Journal of Biochemistry. 269 (17): 4226—37. doi:10.1046/j.1432-1033.2002.03119.x. PMID 12199701.
  5. Rahnamaeian M, Cytryńska M, Zdybicka-Barabas A, Dobslaff K, Wiesner J, Twyman RM, Zuchner T, Sadd BM, Regoes RR, Schmid-Hempel P, Vilcinskas A (May 2015). Insect antimicrobial peptides show potentiating functional interactions against Gram-negative bacteria. Proceedings. Biological Sciences. 282 (1806): 20150293. doi:10.1098/rspb.2015.0293. PMC 4426631. PMID 25833860.
  6. Florin T, Maracci C, Graf M, Karki P, Klepacki D, Berninghausen O, Beckmann R, Vázquez-Laslop N, Wilson DN, Rodnina MV, Mankin AS (September 2017). An antimicrobial peptide that inhibits translation by trapping release factors on the ribosome. Nature Structural & Molecular Biology. 24 (9): 752—757. doi:10.1038/nsmb.3439. PMC 5589491. PMID 28741611.
  7. Taniguchi, Masayuki; Ochiai, Akihito; Kondo, Hiroshi; Fukuda, Shun; Ishiyama, Yohei; Saitoh, Eiichi; Kato, Tetsuo; Tanaka, Takaaki (2016-05). Pyrrhocoricin, a proline-rich antimicrobial peptide derived from insect, inhibits the translation process in the cell-free Escherichia coli protein synthesis system. Journal of Bioscience and Bioengineering (англ.). Т. 121, № 5. с. 591—598. doi:10.1016/j.jbiosc.2015.09.002. Процитовано 10 жовтня 2022.
  8. Narayanan S, Modak JK, Ryan CS, Garcia-Bustos J, Davies JK, Roujeinikova A (May 2014). Mechanism of Escherichia coli resistance to Pyrrhocoricin. Antimicrobial Agents and Chemotherapy. 58 (5): 2754—62. doi:10.1128/AAC.02565-13. PMC 3993218. PMID 24590485.

Вікіпедія, Українська, Україна, книга, книги, бібліотека, стаття, читати, завантажити, безкоштовно, безкоштовно завантажити, mp3, відео, mp4, 3gp, jpg, jpeg, gif, png, малюнок, музика, пісня, фільм, книга, гра, ігри, мобільний, телефон, android, ios, apple, мобільний телефон, samsung, iphone, xiomi, xiaomi, redmi, honor, oppo, nokia, sonya, mi, ПК, web, Інтернет

Pirokoricin antimikrobnij peptid sho skladayetsya z 20 aminokislotnih zalishkiv buv vidilenij z klopa Pyrrhocoris apterus Budova ta funkciyiPirokoricin nasampered aktivnij proti gramnegativnih bakterij Cej peptid bagatij na prolin mistit povtori prolin arginin a takozh maye kritichnij zalishok treoninu yakij neobhidnij dlya aktivnosti cherez O glikozilyuvannya Aminokislotna poslidovnist pirokoricinu povtori prolin arginin prolin pidkresleni treonin vidilenij zhirnim shriftom VDKGSYLPRPTPPRPIYNRN Podibno do antimikrobnih peptidiv drozocinu ta abaecinu pirokoricin zv yazuyetsya z bakterialnim bilkom DnaK prignichuyuchi takim chinom klitinni procesi ta replikaciyu Tilki L enantiomer pirokoricinu aktivnij proti bakterij Diya pirokoricin podibnih peptidiv pidsilyuyetsya nayavnistyu peptidiv sho utvoryuyut pori oskilki ce polegshuye nadhodzhennya pirokoricin podibnih peptidiv do bakterialnoyi klitini Bagati na prolin peptidi taki yak pirokoricin takozh mozhut zv yazuvatisya z ribosomami mikrobiv prignichuyuchi translyaciyu bilka Za vidsutnosti poroutvoryuyuchih peptidiv pirokoricin pronikaye v bakteriyi pid diyeyu permeaz yaki zabezpechuyut bakterialne poglinannya PrimitkiRosengren KJ Goransson U Otvos L Craik DJ 24 lyutogo 2019 Cyclization of pyrrhocoricin retains structural elements crucial for the antimicrobial activity of the native peptide Biopolymers 76 5 446 58 doi 10 1002 bip 20159 PMID 15478127 P37362 PYRRH PYRAP UniProt Procitovano 10 zhovtnya 2022 Zahn M Berthold N Kieslich B Knappe D Hoffmann R Strater N July 2013 Structural studies on the forward and reverse binding modes of peptides to the chaperone DnaK Journal of Molecular Biology 425 14 2463 79 doi 10 1016 j jmb 2013 03 041 PMID 23562829 Kragol G Hoffmann R Chattergoon MA Lovas S Cudic M Bulet P Condie BA Rosengren KJ Montaner LJ Otvos L September 2002 Identification of crucial residues for the antibacterial activity of the proline rich peptide pyrrhocoricin European Journal of Biochemistry 269 17 4226 37 doi 10 1046 j 1432 1033 2002 03119 x PMID 12199701 Rahnamaeian M Cytrynska M Zdybicka Barabas A Dobslaff K Wiesner J Twyman RM Zuchner T Sadd BM Regoes RR Schmid Hempel P Vilcinskas A May 2015 Insect antimicrobial peptides show potentiating functional interactions against Gram negative bacteria Proceedings Biological Sciences 282 1806 20150293 doi 10 1098 rspb 2015 0293 PMC 4426631 PMID 25833860 Florin T Maracci C Graf M Karki P Klepacki D Berninghausen O Beckmann R Vazquez Laslop N Wilson DN Rodnina MV Mankin AS September 2017 An antimicrobial peptide that inhibits translation by trapping release factors on the ribosome Nature Structural amp Molecular Biology 24 9 752 757 doi 10 1038 nsmb 3439 PMC 5589491 PMID 28741611 Taniguchi Masayuki Ochiai Akihito Kondo Hiroshi Fukuda Shun Ishiyama Yohei Saitoh Eiichi Kato Tetsuo Tanaka Takaaki 2016 05 Pyrrhocoricin a proline rich antimicrobial peptide derived from insect inhibits the translation process in the cell free Escherichia coli protein synthesis system Journal of Bioscience and Bioengineering angl T 121 5 s 591 598 doi 10 1016 j jbiosc 2015 09 002 Procitovano 10 zhovtnya 2022 Narayanan S Modak JK Ryan CS Garcia Bustos J Davies JK Roujeinikova A May 2014 Mechanism of Escherichia coli resistance to Pyrrhocoricin Antimicrobial Agents and Chemotherapy 58 5 2754 62 doi 10 1128 AAC 02565 13 PMC 3993218 PMID 24590485

Дата публікації:
Топ