Azərbaycanca AzərbaycancaБеларускі БеларускіDansk DanskDeutsch DeutschEspañola EspañolaFrançais FrançaisIndonesia IndonesiaItaliana Italiana日本語 日本語Қазақ ҚазақLietuvos LietuvosNederlands NederlandsPortuguês PortuguêsРусский Русскийසිංහල සිංහලแบบไทย แบบไทยTürkçe TürkçeУкраїнська Українська中國人 中國人United State United StateAfrikaans Afrikaans
Підтримка
www.wikidata.uk-ua.nina.az

ДНК полімераза II англ DNA polymerase II DNA Pol II або Pol II це прокаріотична ДНК залежна ДНК полімераза що кодується

ДНК-полімераза II

ДНК-полімераза II

ДНК-полімераза II (англ. DNA polymerase II, DNA Pol II або Pol II) - це прокаріотична ДНК-залежна ДНК-полімераза, що кодується геном PolB.

image
Структура ДНК-полімерази II

ДНК-полімераза II - це білок із молекулярною масою у 89,9 кДа, що відноситься до родини В ДНК-полімераз. Вперше фермент був виділений Томасом Корнбергом у 1970 році, та описаний ним же протягом наступних кількох років. Питання функціональної активності полімерази в умовах in vivo досі обговорюється, однак вважається, що ДНК-полімераза II відіграє роль резервного ферменту у процесі прокаріотичної реплікації ДНК. Фермент має як здатність до 5′→3′ елонгації, так і 3′→5′ екзонуклеазну активність.

Відкриття

ДНК-полімераза I була першою ДНК-залежною ДНК-полімеразою, виділеною з E.coli. Кілька досліджень, що були проведені із використанням цього виділеного ферменту, показали, що ДНК-полімераза I бере участь у процесії репарації, і не є основною реплікативною полімеразою. Щоб краще зрозуміти роль ДНК-полімерази I in vivo, у 1969 році вченими Де Люсія та Кернстом було створено мутанти E. coli з нестачею цього ферменту. Цей мутантний штам був більш чутливим до дії ультрафіолетового світла. Саме це підтвердило гіпотезу, що роль ДНК-полімерази I полягає саме у репарації, а не реплікації. Мутантний штам мав здатність до росту з тією ж швидкістю, що й штами дикого типу, що вказувало на наявність іншого ферменту, відповідального за реплікацію ДНК. Виділення та опис цієї нової полімерази, що бере участь у напів консервативній реплікації ДНК, були проведені кількома лабораторіями паралельно. Новий фермент був названий ДНК-полімеразою II, і деякий час вважалося, що він є основним ферментом реплікації E.coli.

Структура

image
Структура "руки" родини В полімераз (PDB: 3NCI​)

ДНК-полімераза II - це білок із молекулярною масою у 89,9 кДа, що складається із 783 амінокислот, і кодується геном PolB (dinA). ДНК-полімераза II є глобулярним білком, що функціонує як мономер, тоді як інші полімерази утворюють комплекси. Існує три основні частини цього мономеру, які разом інколи називають "рукою": долоня (palm), пальці (fingers) та великий палець (thumb). Полімеразний активний центр розташований у межах долоні - щілини, яка оточена двома характерними структурними доменами: рухливими пальцями (fingers) і великим пальцем (thumb). Великий палець взаємодіє з маленьким жолобком подвійної спіралі, утвореної матричним ланцюгом і таким, що синтезується. Пальці взаємодіють із матричним ланцюгом, який при цьому трохи вигинається навкруг пальців, експонуючи чергову азотисту основу для взаємодії з NTP. Сайт зв'язування NTP утворюється пальцями, залишками активного центру, нуклеотидом матричного ланцюга та 3'-кінцем ланцюга, що синтезується. На долоні комплексу є три каталітичні центри, які будуть координуватися з двома іонами двовалентного металу, щоб функціонувати. ДНК-полімераза II має велику кількість копій у клітині - близько 30-50, тоді як рівень ДНК-полімерази III в клітині в п’ять разів менший.

Функції

Всі полімерази певним чином беруть участь у реплікації ДНК, синтезуючи ланцюги нуклеїнових кислот. Реплікація ДНК є важливим аспектом проліферації клітини. Без процесу реплікації клітина не може ділитися і передавати свою генетичну інформацію наступним поколінням. У прокаріотів, таких як E.coli, ДНК-полімераза III є основною полімеразою, яка бере участь у реплікації ДНК. Хоча ДНК-полімераза II не є основним фактором реплікації хромосом, вона виконує інші функції.

ДНК-полімераза II бере участь у реплікації ДНК. Не зважаючи на те, що ця полімераза не є такою швидкою, , вона має певні особливості. Цей фермент має асоційовану 3′→5′ екзонуклеазну активність поряд з активністю праймази. ДНК-полімераза II є високоточним ферментом з частотою помилок заміни ≤ 2×10 −6 і частотою помилок зсуву рамки зчитування ≤ 1×10 −6. ДНК-полімераза II може виправляти невідповідності, спричинені неточною роботою полімерази III. Також було показано, що ДНК-полімераза II бере участь у реплікації, однак вона залежить від типу ланцюга і переважно реплікує ланцюг, що відстає. На думку вчених, коли ДНК-полімераза III стає нефункціональною, тоді ДНК-полімераза II може бути залучена до точки реплікації і продовжує процес.

Існує багато різних способів пошкодження ДНК, включаючи дію ультрафіолету та окислення, тому цілком логічно, що існують різні типи полімераз для усунення цих пошкоджень. Однією з важливих ролей ДНК-полімерази II є її здатність до відновлення міжланцюгових перехресних зшивок. Міжланцюгові перехресні зшивки виникають внаслідок дії на ДНК різних хімічних речовин, наприклад [en] і псоралену. Усунути ці пошкодження важко, оскільки обидва ланцюги ДНК пошкоджені хімічним чинником, і генетична інформація на обох ланцюгах є ураженою. Точний механізм виправлення цих міжланцюгових перехресних зшивок все ще досліджується, але відомо, що полімераза II є основним ферментом у цьому процесі.

ДНК-полімераза II досі не вивчена добре, тому існує багато можливих функцій цього ферменту, які потребують підтвердження . Зокрема:

  • відновлення ДНК після дії ультрафіолетового світла
  • перезапуск процесу реплікації у E.coli після дії ультрафіолетового світла
  • адаптивний мутагенез
  • довгострокове виживання

Механізм дії

image
Активний центр ДНК-полімерази II (PDB ID: 3K5M)

Під час реплікації ДНК основи можуть пошкоджуватись, що може призвести до зупинки реплікації. Щоб виправити помилку в послідовності, ДНК-полімераза II каталізує відновлення нуклеотидних пар основ. Дослідження in vitro показали, що полімераза II інколи взаємодіє з полімеразою III, щоб отримати доступ до ланцюга, що синтезується. ДНК-полімераза II є також активною під час реплікації ДНК, оскільки будь-які помилки, що виникають внаслідок роботи полімерази III, будуть у ланцюзі, що синтезується, а не в консервативному. N-кінцевий домен ДНК-полімерази II відповідає за асоціацію та дисоціацію ланцюга ДНК з каталітичною субодиницею. Швидше за все, в N-кінцевому домені ДНК-полімерази II є дві ділянки, які розпізнають одноланцюгову ДНК. Один сайт відповідає за приєднання одноланцюгової ДНК до ДНК-полімерази II, а інший сайт - за від'єднання.

image
Активний центр ДНК-полімерази II

Після приєднання субстрату, ДНК-полімераза II зв’язує NTP для підтримки водневих зв'язків у структурі ДНК. Потім зв’язується правильний, непошкоджений нуклеотид (dNTP), і ферментний комплекс зазнає конформаційних змін субдоменів та амінокислотних залишків. Ці конформаційні зміни дозволяють прискорити процес репарації. Активний центр ферменту містить два іони Mg2+ , які стабілізуються каталітичними аспарагіновими кислотами D419 і D547.  Іони магнію зв’язуються з ДНК разом з dNTP у відкритому стані та координують конформаційні зміни амінокислотних залишків активного центру для того, щоб відбувався каталіз (закритий стан). Після вивільнення іонів магнію фермент повертається у відкритий стан.

Регуляція

Кількість ДНК-полімерази II в клітині зазвичай у п’ять разів перевищує кількість полімерази III. Це дозволяє полімеразі II за своїми функціями випереджувати дію полімерази III у разі помилкового утворення пар основ. Кількість полімерази II може зростати при індукції SOS-реакції, яка активізує ген polB, тому кількість ферменту збільшується приблизно в сім разів. Хоча полімераза II може працювати на обох ланцюгах, було показано, що вона більше виконує свою роль на ланцюзі, що відстає.

Посилання

  1. Banach-Orlowska, Magdalena; Fijalkowska, Iwona J.; Schaaper, Roel M.; Jonczyk, Piotr (2005). . Molecular Microbiology (англ.). Т. 58, № 1. с. 61—70. doi:10.1111/j.1365-2958.2005.04805.x. ISSN 1365-2958. Архів оригіналу за 1 грудня 2021. Процитовано 1 грудня 2021.
  2. Kornberg, Thomas; Gefter, Malcolm L. (30 вересня 1970). DNA synthesis in cell-free extracts of a DNA polymerase-defective mutant. Biochemical and Biophysical Research Communications (англ.). Т. 40, № 6. с. 1348—1355. doi:10.1016/0006-291X(70)90014-8. ISSN 0006-291X. Процитовано 1 грудня 2021.
  3. Moses, Robb E.; Richardson, Charles C. (24 грудня 1970). A new DNA polymerase activity of Escherichia coli. I. Purification and properties of the activity present in E. coli polAl. Biochemical and Biophysical Research Communications (англ.). Т. 41, № 6. с. 1557—1564. doi:10.1016/0006-291X(70)90565-6. ISSN 0006-291X. Процитовано 1 грудня 2021.
  4. Knippers, Rolf (1970-12). . Nature (англ.). Т. 228, № 5276. с. 1050—1053. doi:10.1038/2281050a0. ISSN 1476-4687. Архів оригіналу за 1 грудня 2021. Процитовано 1 грудня 2021.
  5. Lehman, I.R.; Bessman, Maurice J.; Simms, Ernest S.; Kornberg, Arthur (1958-07). Enzymatic Synthesis of Deoxyribonucleic Acid. Journal of Biological Chemistry. Т. 233, № 1. с. 163—170. doi:10.1016/s0021-9258(19)68048-8. ISSN 0021-9258. Процитовано 1 грудня 2021.
  6. Smith, Douglas W.; Schaller, Heinz E.; Bonhoeffer, Friedrich J. (1970-05). . Nature (англ.). Т. 226, № 5247. с. 711—713. doi:10.1038/226711a0. ISSN 1476-4687. Архів оригіналу за 1 грудня 2021. Процитовано 1 грудня 2021.
  7. De Lucia, Paula; Cairns, John (1969-12). . Nature (англ.). Т. 224, № 5225. с. 1164—1166. doi:10.1038/2241164a0. ISSN 1476-4687. Архів оригіналу за 1 грудня 2021. Процитовано 1 грудня 2021.
  8. Kornberg, Thomas; Gefter, Malcolm L. (1 квітня 1971). . Proceedings of the National Academy of Sciences (англ.). Т. 68, № 4. с. 761—764. doi:10.1073/pnas.68.4.761. ISSN 0027-8424. PMC 389037. PMID 4927672. Архів оригіналу за 1 грудня 2021. Процитовано 1 грудня 2021.{{}}: Обслуговування CS1: Сторінки з PMC з іншим форматом ()
  9. Сиволоб, А.В. (2008). Молекулярна біологія (українська) . Київ: Видавничо-поліграфічний центр "Київський університет". с. 384. ISBN .
  10. Bebenek, Katarzyna; Kunkel, Thomas A. (1 січня 2004). . Advances in Protein Chemistry (англ.). Т. 69. Academic Press. с. 137—165. doi:10.1016/s0065-3233(04)69005-x. Архів оригіналу за 23 вересня 2012. Процитовано 1 грудня 2021.
  11. Wickner, Sue; Hurwitz, Jerard (1 жовтня 1974). . Proceedings of the National Academy of Sciences (англ.). Т. 71, № 10. с. 4120—4124. doi:10.1073/pnas.71.10.4120. ISSN 0027-8424. PMC 434340. PMID 4610569. Архів оригіналу за 1 грудня 2021. Процитовано 1 грудня 2021.{{}}: Обслуговування CS1: Сторінки з PMC з іншим форматом ()
  12. Bonner, C. A.; Stukenberg, P. T.; Rajagopalan, M.; Eritja, R.; O'Donnell, M.; McEntee, K.; Echols, H.; Goodman, M. F. (5 червня 1992). Processive DNA synthesis by DNA polymerase II mediated by DNA polymerase III accessory proteins. Journal of Biological Chemistry (English) . Т. 267, № 16. с. 11431—11438. doi:10.1016/S0021-9258(19)49928-6. ISSN 0021-9258. PMID 1534562. Процитовано 1 грудня 2021.
  13. Maki, Satoko; Hashimoto, Keiji; Ohara, Takeshi; Sugino, Akio (14 серпня 1998). DNA Polymerase II (ε) of Saccharomyces cerevisiaeDissociates from the DNA Template by Sensing Single-stranded DNA *. Journal of Biological Chemistry (English) . Т. 273, № 33. с. 21332—21341. doi:10.1074/jbc.273.33.21332. ISSN 0021-9258. PMID 9694894. Процитовано 1 грудня 2021.{{}}: Обслуговування CS1: Сторінки із непозначеним DOI з безкоштовним доступом ()
  14. Beard, William A.; Wilson, Samuel H. (6 травня 2014). Structure and Mechanism of DNA Polymerase β. Biochemistry. Т. 53, № 17. с. 2768—2780. doi:10.1021/bi500139h. ISSN 0006-2960. PMC 4018062. PMID 24717170. Процитовано 1 грудня 2021.{{}}: Обслуговування CS1: Сторінки з PMC з іншим форматом ()
  15. Wang, Feng; Yang, Wei (24 грудня 2009). Structural Insight Into Translesion Synthesis By DNA Pol II. Cell. Т. 139, № 7. с. 1279—1289. doi:10.1016/j.cell.2009.11.043. ISSN 0092-8674. PMC 3480344. PMID 20064374. Процитовано 1 грудня 2021.
  16. Yang, Linjing; Arora, Karunesh; Beard, William A.; Wilson, Samuel H.; Schlick, Tamar (14 липня 2004). Critical Role of Magnesium Ions in DNA Polymerase β's Closing and Active Site Assembly. Journal of the American Chemical Society. Т. 126, № 27. с. 8441—8453. doi:10.1021/ja049412o. ISSN 0002-7863. Процитовано 1 грудня 2021.

Вікіпедія, Українська, Україна, книга, книги, бібліотека, стаття, читати, завантажити, безкоштовно, безкоштовно завантажити, mp3, відео, mp4, 3gp, jpg, jpeg, gif, png, малюнок, музика, пісня, фільм, книга, гра, ігри, мобільний, телефон, android, ios, apple, мобільний телефон, samsung, iphone, xiomi, xiaomi, redmi, honor, oppo, nokia, sonya, mi, ПК, web, Інтернет

DNK polimeraza II angl DNA polymerase II DNA Pol II abo Pol II ce prokariotichna DNK zalezhna DNK polimeraza sho koduyetsya genom PolB Struktura DNK polimerazi II DNK polimeraza II ce bilok iz molekulyarnoyu masoyu u 89 9 kDa sho vidnositsya do rodini V DNK polimeraz Vpershe ferment buv vidilenij Tomasom Kornbergom u 1970 roci ta opisanij nim zhe protyagom nastupnih kilkoh rokiv Pitannya funkcionalnoyi aktivnosti polimerazi v umovah in vivo dosi obgovoryuyetsya odnak vvazhayetsya sho DNK polimeraza II vidigraye rol rezervnogo fermentu u procesi prokariotichnoyi replikaciyi DNK Ferment maye yak zdatnist do 5 3 elongaciyi tak i 3 5 ekzonukleaznu aktivnist VidkrittyaDNK polimeraza I bula pershoyu DNK zalezhnoyu DNK polimerazoyu vidilenoyu z E coli Kilka doslidzhen sho buli provedeni iz vikoristannyam cogo vidilenogo fermentu pokazali sho DNK polimeraza I bere uchast u procesiyi reparaciyi i ne ye osnovnoyu replikativnoyu polimerazoyu Shob krashe zrozumiti rol DNK polimerazi I in vivo u 1969 roci vchenimi De Lyusiya ta Kernstom bulo stvoreno mutanti E coli z nestacheyu cogo fermentu Cej mutantnij shtam buv bilsh chutlivim do diyi ultrafioletovogo svitla Same ce pidtverdilo gipotezu sho rol DNK polimerazi I polyagaye same u reparaciyi a ne replikaciyi Mutantnij shtam mav zdatnist do rostu z tiyeyu zh shvidkistyu sho j shtami dikogo tipu sho vkazuvalo na nayavnist inshogo fermentu vidpovidalnogo za replikaciyu DNK Vidilennya ta opis ciyeyi novoyi polimerazi sho bere uchast u napiv konservativnij replikaciyi DNK buli provedeni kilkoma laboratoriyami paralelno Novij ferment buv nazvanij DNK polimerazoyu II i deyakij chas vvazhalosya sho vin ye osnovnim fermentom replikaciyi E coli StrukturaStruktura ruki rodini V polimeraz PDB 3NCI DNK polimeraza II ce bilok iz molekulyarnoyu masoyu u 89 9 kDa sho skladayetsya iz 783 aminokislot i koduyetsya genom PolB dinA DNK polimeraza II ye globulyarnim bilkom sho funkcionuye yak monomer todi yak inshi polimerazi utvoryuyut kompleksi Isnuye tri osnovni chastini cogo monomeru yaki razom inkoli nazivayut rukoyu dolonya palm palci fingers ta velikij palec thumb Polimeraznij aktivnij centr roztashovanij u mezhah doloni shilini yaka otochena dvoma harakternimi strukturnimi domenami ruhlivimi palcyami fingers i velikim palcem thumb Velikij palec vzayemodiye z malenkim zholobkom podvijnoyi spirali utvorenoyi matrichnim lancyugom i takim sho sintezuyetsya Palci vzayemodiyut iz matrichnim lancyugom yakij pri comu trohi viginayetsya navkrug palciv eksponuyuchi chergovu azotistu osnovu dlya vzayemodiyi z NTP Sajt zv yazuvannya NTP utvoryuyetsya palcyami zalishkami aktivnogo centru nukleotidom matrichnogo lancyuga ta 3 kincem lancyuga sho sintezuyetsya Na doloni kompleksu ye tri katalitichni centri yaki budut koordinuvatisya z dvoma ionami dvovalentnogo metalu shob funkcionuvati DNK polimeraza II maye veliku kilkist kopij u klitini blizko 30 50 todi yak riven DNK polimerazi III v klitini v p yat raziv menshij FunkciyiVsi polimerazi pevnim chinom berut uchast u replikaciyi DNK sintezuyuchi lancyugi nukleyinovih kislot Replikaciya DNK ye vazhlivim aspektom proliferaciyi klitini Bez procesu replikaciyi klitina ne mozhe dilitisya i peredavati svoyu genetichnu informaciyu nastupnim pokolinnyam U prokariotiv takih yak E coli DNK polimeraza III ye osnovnoyu polimerazoyu yaka bere uchast u replikaciyi DNK Hocha DNK polimeraza II ne ye osnovnim faktorom replikaciyi hromosom vona vikonuye inshi funkciyi DNK polimeraza II bere uchast u replikaciyi DNK Ne zvazhayuchi na te sho cya polimeraza ne ye takoyu shvidkoyu vona maye pevni osoblivosti Cej ferment maye asocijovanu 3 5 ekzonukleaznu aktivnist poryad z aktivnistyu prajmazi DNK polimeraza II ye visokotochnim fermentom z chastotoyu pomilok zamini 2 10 6 i chastotoyu pomilok zsuvu ramki zchituvannya 1 10 6 DNK polimeraza II mozhe vipravlyati nevidpovidnosti sprichineni netochnoyu robotoyu polimerazi III Takozh bulo pokazano sho DNK polimeraza II bere uchast u replikaciyi odnak vona zalezhit vid tipu lancyuga i perevazhno replikuye lancyug sho vidstaye Na dumku vchenih koli DNK polimeraza III staye nefunkcionalnoyu todi DNK polimeraza II mozhe buti zaluchena do tochki replikaciyi i prodovzhuye proces Isnuye bagato riznih sposobiv poshkodzhennya DNK vklyuchayuchi diyu ultrafioletu ta okislennya tomu cilkom logichno sho isnuyut rizni tipi polimeraz dlya usunennya cih poshkodzhen Odniyeyu z vazhlivih rolej DNK polimerazi II ye yiyi zdatnist do vidnovlennya mizhlancyugovih perehresnih zshivok Mizhlancyugovi perehresni zshivki vinikayut vnaslidok diyi na DNK riznih himichnih rechovin napriklad en i psoralenu Usunuti ci poshkodzhennya vazhko oskilki obidva lancyugi DNK poshkodzheni himichnim chinnikom i genetichna informaciya na oboh lancyugah ye urazhenoyu Tochnij mehanizm vipravlennya cih mizhlancyugovih perehresnih zshivok vse she doslidzhuyetsya ale vidomo sho polimeraza II ye osnovnim fermentom u comu procesi DNK polimeraza II dosi ne vivchena dobre tomu isnuye bagato mozhlivih funkcij cogo fermentu yaki potrebuyut pidtverdzhennya Zokrema vidnovlennya DNK pislya diyi ultrafioletovogo svitla perezapusk procesu replikaciyi u E coli pislya diyi ultrafioletovogo svitla adaptivnij mutagenez dovgostrokove vizhivannyaMehanizm diyiAktivnij centr DNK polimerazi II PDB ID 3K5M Pid chas replikaciyi DNK osnovi mozhut poshkodzhuvatis sho mozhe prizvesti do zupinki replikaciyi Shob vipraviti pomilku v poslidovnosti DNK polimeraza II katalizuye vidnovlennya nukleotidnih par osnov Doslidzhennya in vitro pokazali sho polimeraza II inkoli vzayemodiye z polimerazoyu III shob otrimati dostup do lancyuga sho sintezuyetsya DNK polimeraza II ye takozh aktivnoyu pid chas replikaciyi DNK oskilki bud yaki pomilki sho vinikayut vnaslidok roboti polimerazi III budut u lancyuzi sho sintezuyetsya a ne v konservativnomu N kincevij domen DNK polimerazi II vidpovidaye za asociaciyu ta disociaciyu lancyuga DNK z katalitichnoyu subodiniceyu Shvidshe za vse v N kincevomu domeni DNK polimerazi II ye dvi dilyanki yaki rozpiznayut odnolancyugovu DNK Odin sajt vidpovidaye za priyednannya odnolancyugovoyi DNK do DNK polimerazi II a inshij sajt za vid yednannya Aktivnij centr DNK polimerazi II Pislya priyednannya substratu DNK polimeraza II zv yazuye NTP dlya pidtrimki vodnevih zv yazkiv u strukturi DNK Potim zv yazuyetsya pravilnij neposhkodzhenij nukleotid dNTP i fermentnij kompleks zaznaye konformacijnih zmin subdomeniv ta aminokislotnih zalishkiv Ci konformacijni zmini dozvolyayut priskoriti proces reparaciyi Aktivnij centr fermentu mistit dva ioni Mg2 yaki stabilizuyutsya katalitichnimi asparaginovimi kislotami D419 i D547 Ioni magniyu zv yazuyutsya z DNK razom z dNTP u vidkritomu stani ta koordinuyut konformacijni zmini aminokislotnih zalishkiv aktivnogo centru dlya togo shob vidbuvavsya kataliz zakritij stan Pislya vivilnennya ioniv magniyu ferment povertayetsya u vidkritij stan RegulyaciyaKilkist DNK polimerazi II v klitini zazvichaj u p yat raziv perevishuye kilkist polimerazi III Ce dozvolyaye polimerazi II za svoyimi funkciyami viperedzhuvati diyu polimerazi III u razi pomilkovogo utvorennya par osnov Kilkist polimerazi II mozhe zrostati pri indukciyi SOS reakciyi yaka aktivizuye gen polB tomu kilkist fermentu zbilshuyetsya priblizno v sim raziv Hocha polimeraza II mozhe pracyuvati na oboh lancyugah bulo pokazano sho vona bilshe vikonuye svoyu rol na lancyuzi sho vidstaye PosilannyaBanach Orlowska Magdalena Fijalkowska Iwona J Schaaper Roel M Jonczyk Piotr 2005 Molecular Microbiology angl T 58 1 s 61 70 doi 10 1111 j 1365 2958 2005 04805 x ISSN 1365 2958 Arhiv originalu za 1 grudnya 2021 Procitovano 1 grudnya 2021 Kornberg Thomas Gefter Malcolm L 30 veresnya 1970 DNA synthesis in cell free extracts of a DNA polymerase defective mutant Biochemical and Biophysical Research Communications angl T 40 6 s 1348 1355 doi 10 1016 0006 291X 70 90014 8 ISSN 0006 291X Procitovano 1 grudnya 2021 Moses Robb E Richardson Charles C 24 grudnya 1970 A new DNA polymerase activity of Escherichia coli I Purification and properties of the activity present in E coli polAl Biochemical and Biophysical Research Communications angl T 41 6 s 1557 1564 doi 10 1016 0006 291X 70 90565 6 ISSN 0006 291X Procitovano 1 grudnya 2021 Knippers Rolf 1970 12 Nature angl T 228 5276 s 1050 1053 doi 10 1038 2281050a0 ISSN 1476 4687 Arhiv originalu za 1 grudnya 2021 Procitovano 1 grudnya 2021 Lehman I R Bessman Maurice J Simms Ernest S Kornberg Arthur 1958 07 Enzymatic Synthesis of Deoxyribonucleic Acid Journal of Biological Chemistry T 233 1 s 163 170 doi 10 1016 s0021 9258 19 68048 8 ISSN 0021 9258 Procitovano 1 grudnya 2021 Smith Douglas W Schaller Heinz E Bonhoeffer Friedrich J 1970 05 Nature angl T 226 5247 s 711 713 doi 10 1038 226711a0 ISSN 1476 4687 Arhiv originalu za 1 grudnya 2021 Procitovano 1 grudnya 2021 De Lucia Paula Cairns John 1969 12 Nature angl T 224 5225 s 1164 1166 doi 10 1038 2241164a0 ISSN 1476 4687 Arhiv originalu za 1 grudnya 2021 Procitovano 1 grudnya 2021 Kornberg Thomas Gefter Malcolm L 1 kvitnya 1971 Proceedings of the National Academy of Sciences angl T 68 4 s 761 764 doi 10 1073 pnas 68 4 761 ISSN 0027 8424 PMC 389037 PMID 4927672 Arhiv originalu za 1 grudnya 2021 Procitovano 1 grudnya 2021 a href wiki D0 A8 D0 B0 D0 B1 D0 BB D0 BE D0 BD Cite news title Shablon Cite news cite news a Obslugovuvannya CS1 Storinki z PMC z inshim formatom posilannya Sivolob A V 2008 Molekulyarna biologiya ukrayinska Kiyiv Vidavnicho poligrafichnij centr Kiyivskij universitet s 384 ISBN 978 966 439 068 9 Bebenek Katarzyna Kunkel Thomas A 1 sichnya 2004 Advances in Protein Chemistry angl T 69 Academic Press s 137 165 doi 10 1016 s0065 3233 04 69005 x Arhiv originalu za 23 veresnya 2012 Procitovano 1 grudnya 2021 Wickner Sue Hurwitz Jerard 1 zhovtnya 1974 Proceedings of the National Academy of Sciences angl T 71 10 s 4120 4124 doi 10 1073 pnas 71 10 4120 ISSN 0027 8424 PMC 434340 PMID 4610569 Arhiv originalu za 1 grudnya 2021 Procitovano 1 grudnya 2021 a href wiki D0 A8 D0 B0 D0 B1 D0 BB D0 BE D0 BD Cite news title Shablon Cite news cite news a Obslugovuvannya CS1 Storinki z PMC z inshim formatom posilannya Bonner C A Stukenberg P T Rajagopalan M Eritja R O Donnell M McEntee K Echols H Goodman M F 5 chervnya 1992 Processive DNA synthesis by DNA polymerase II mediated by DNA polymerase III accessory proteins Journal of Biological Chemistry English T 267 16 s 11431 11438 doi 10 1016 S0021 9258 19 49928 6 ISSN 0021 9258 PMID 1534562 Procitovano 1 grudnya 2021 Maki Satoko Hashimoto Keiji Ohara Takeshi Sugino Akio 14 serpnya 1998 DNA Polymerase II e of Saccharomyces cerevisiaeDissociates from the DNA Template by Sensing Single stranded DNA Journal of Biological Chemistry English T 273 33 s 21332 21341 doi 10 1074 jbc 273 33 21332 ISSN 0021 9258 PMID 9694894 Procitovano 1 grudnya 2021 a href wiki D0 A8 D0 B0 D0 B1 D0 BB D0 BE D0 BD Cite news title Shablon Cite news cite news a Obslugovuvannya CS1 Storinki iz nepoznachenim DOI z bezkoshtovnim dostupom posilannya Beard William A Wilson Samuel H 6 travnya 2014 Structure and Mechanism of DNA Polymerase b Biochemistry T 53 17 s 2768 2780 doi 10 1021 bi500139h ISSN 0006 2960 PMC 4018062 PMID 24717170 Procitovano 1 grudnya 2021 a href wiki D0 A8 D0 B0 D0 B1 D0 BB D0 BE D0 BD Cite news title Shablon Cite news cite news a Obslugovuvannya CS1 Storinki z PMC z inshim formatom posilannya Wang Feng Yang Wei 24 grudnya 2009 Structural Insight Into Translesion Synthesis By DNA Pol II Cell T 139 7 s 1279 1289 doi 10 1016 j cell 2009 11 043 ISSN 0092 8674 PMC 3480344 PMID 20064374 Procitovano 1 grudnya 2021 Yang Linjing Arora Karunesh Beard William A Wilson Samuel H Schlick Tamar 14 lipnya 2004 Critical Role of Magnesium Ions in DNA Polymerase b s Closing and Active Site Assembly Journal of the American Chemical Society T 126 27 s 8441 8453 doi 10 1021 ja049412o ISSN 0002 7863 Procitovano 1 grudnya 2021

Дата публікації:
Топ