(детальніше)
Nitrogenase ( 1.18.6.1) — фермент, що використовується організмами для фіксації атмосферного азоту (N2). Атмосферний азот у формі N2 відносно інертний завдяки своєму потрійному зв'язку. Тому фермент вимагає багато хімічної енергії, що звільнюється за рахунок гідролізу АТФ і відновлення таких агентів, як дітіоніт (звичайно in vitro) або ферродоксин in vivo. Продуктом реакції звичайно є аміак, який одразу об'єднується з глютаматом, формуючи глютамін. Фермент складається з гетеротетрамеру білка MoFe, який на короткий час зв'язується з гомодімерним білком Fe. Нітрогеназа набуває відновлювальних властивостей коли вона за'язується із відновленим і зв'язаним з нуклеотидом білком Fe. Гетерокомплекс проходить через цикл асоціації і дісоціації щоб перенести один електрон, що є обмежуючим кроком процесу. Процес вимагає багато енергії, вимагаючи наявності донора електрона і АТФ для забезпечили відновлювальних властивостей. Точний механізм каталізу все ще невідомий через труднощі в отриманні кристалів нітрогенази із зв'язаним азотом, тому що у вільному стані білок MoFe не зв'язує азот, а сам процес роботи ферменту вимагає як мінімум трьох переносів електрону на один каталіз. Нітрогеназа може зв'язувати ацетилен і чадний газ, які є неконкурентним субстратом і відповідно. Газоподібний азот, проте, є конкурентоздатним субстратом для ацетилену, тому що він запобігає зв'язуванню ацетилена і, крім того, ацетилен вимагає тільки один електрон для відновлення .
Всі нітрогенази мають кофактори з атомами сірки і заліза, які включає гетерометал в активному сайті. У більшості, гетерометалом є молібден, хоча в деяких видах замість нього використовується ванадій або залізо.
Завдяки окислювальним властивостям кисню, більшість нітрогеназ безповоротньо інгібуються киснем (O2), який назавжди окисляє FE-S кофактори. Тому фіксація азоту вимагає механізмів уникнення кисню in vivo. Незважаючи на цю проблему, багато організмів використовують кисень як термінальний акцептор електрона для дихання. Один відомий виняток - нещодавно виявлена нітрогеназа бактерії Streptomyces thermoautotrophicus, здатна працювати при наявності кисню. Крім того, Azotobacteraceae відомі своєю здатністю використовувати киснечутливу нітрогеназу за аеробних умов. Ця здатність раніше приписувалася високоій швидкості метаболізму, що дозволяє відновлення кисню на мембрані, але ідея виявилася необґрунтованою і неможливою при кисневих концентраціях понад 70 мкМ (звичайна природна концентрація — 230 мкМ O2) та під час обмеження поживних речовин .
Реакція, яку каталізує цей фермент, наступна:
- N2 + 8H+ + 8e- + 16 ATP → 2NH3 + H2 + 16ADP + 16 Pi
Групи організмів та клітини, що містять нітрогеназу, включають (ці групи перекриваються):
Див. також
Посилання
- Seefeldt LC, Dance IG, Dean DR. 2004. Substrate interactions with nitrogenase: Fe versus Mo. Biochemistry. 43(6):1401-9.
- Oelze J. 2000. Respiratory protection of nitrogenase in Azotobacter species: Is a widely-held hypothesis unequivocally supported by experimental evidence? FEMS Microbiol Rev. 24(4):321-33.
Вікіпедія, Українська, Україна, книга, книги, бібліотека, стаття, читати, завантажити, безкоштовно, безкоштовно завантажити, mp3, відео, mp4, 3gp, jpg, jpeg, gif, png, малюнок, музика, пісня, фільм, книга, гра, ігри, мобільний, телефон, android, ios, apple, мобільний телефон, samsung, iphone, xiomi, xiaomi, redmi, honor, oppo, nokia, sonya, mi, ПК, web, Інтернет
detalnishe Nitrogenase 1 18 6 1 ferment sho vikoristovuyetsya organizmami dlya fiksaciyi atmosfernogo azotu N2 Atmosfernij azot u formi N2 vidnosno inertnij zavdyaki svoyemu potrijnomu zv yazku Tomu ferment vimagaye bagato himichnoyi energiyi sho zvilnyuyetsya za rahunok gidrolizu ATF i vidnovlennya takih agentiv yak ditionit zvichajno in vitro abo ferrodoksin in vivo Produktom reakciyi zvichajno ye amiak yakij odrazu ob yednuyetsya z glyutamatom formuyuchi glyutamin Ferment skladayetsya z geterotetrameru bilka MoFe yakij na korotkij chas zv yazuyetsya z gomodimernim bilkom Fe Nitrogenaza nabuvaye vidnovlyuvalnih vlastivostej koli vona za yazuyetsya iz vidnovlenim i zv yazanim z nukleotidom bilkom Fe Geterokompleks prohodit cherez cikl asociaciyi i disociaciyi shob perenesti odin elektron sho ye obmezhuyuchim krokom procesu Proces vimagaye bagato energiyi vimagayuchi nayavnosti donora elektrona i ATF dlya zabezpechili vidnovlyuvalnih vlastivostej Tochnij mehanizm katalizu vse she nevidomij cherez trudnoshi v otrimanni kristaliv nitrogenazi iz zv yazanim azotom tomu sho u vilnomu stani bilok MoFe ne zv yazuye azot a sam proces roboti fermentu vimagaye yak minimum troh perenosiv elektronu na odin kataliz Nitrogenaza mozhe zv yazuvati acetilen i chadnij gaz yaki ye nekonkurentnim substratom i vidpovidno Gazopodibnij azot prote ye konkurentozdatnim substratom dlya acetilenu tomu sho vin zapobigaye zv yazuvannyu acetilena i krim togo acetilen vimagaye tilki odin elektron dlya vidnovlennya Vsi nitrogenazi mayut kofaktori z atomami sirki i zaliza yaki vklyuchaye geterometal v aktivnomu sajti U bilshosti geterometalom ye molibden hocha v deyakih vidah zamist nogo vikoristovuyetsya vanadij abo zalizo Zavdyaki okislyuvalnim vlastivostyam kisnyu bilshist nitrogenaz bezpovorotno ingibuyutsya kisnem O2 yakij nazavzhdi okislyaye FE S kofaktori Tomu fiksaciya azotu vimagaye mehanizmiv uniknennya kisnyu in vivo Nezvazhayuchi na cyu problemu bagato organizmiv vikoristovuyut kisen yak terminalnij akceptor elektrona dlya dihannya Odin vidomij vinyatok neshodavno viyavlena nitrogenaza bakteriyi Streptomyces thermoautotrophicus zdatna pracyuvati pri nayavnosti kisnyu Krim togo Azotobacteraceae vidomi svoyeyu zdatnistyu vikoristovuvati kisnechutlivu nitrogenazu za aerobnih umov Cya zdatnist ranishe pripisuvalasya visokoij shvidkosti metabolizmu sho dozvolyaye vidnovlennya kisnyu na membrani ale ideya viyavilasya neobgruntovanoyu i nemozhlivoyu pri kisnevih koncentraciyah ponad 70 mkM zvichajna prirodna koncentraciya 230 mkM O2 ta pid chas obmezhennya pozhivnih rechovin Reakciya yaku katalizuye cej ferment nastupna N2 8H 8e 16 ATP 2NH3 H2 16ADP 16 Pi Grupi organizmiv ta klitini sho mistyat nitrogenazu vklyuchayut ci grupi perekrivayutsya Diazotrofi Geterocisti Azotobacteraceae Rizobiyi FrankiaDiv takozhFiksaciya azotuPosilannyaSeefeldt LC Dance IG Dean DR 2004 Substrate interactions with nitrogenase Fe versus Mo Biochemistry 43 6 1401 9 Oelze J 2000 Respiratory protection of nitrogenase in Azotobacter species Is a widely held hypothesis unequivocally supported by experimental evidence FEMS Microbiol Rev 24 4 321 33