Число обертів ферменту (або молярна активність kcat) — у біохімії називають максимальну кількість перетворених на продукт молекул чи інших структурних одиниць субстрату, за 1 с за допомогою одного активного центру (якщо точніше то каталітичного центру і це відповідає, як правило, одній молекулі) ферменту в умовах, коли весь фермент знаходиться в складі фермент-субстратного комплексу при заданій концентрації ферменту . Поряд з , це важливий параметр, що характеризує біохімічні реакції за участі ферментів. Як і ( активність ферменту) молярна активність вимірюється при надлишку субстрату в стандартних умовах реакції (тиск, температура та pH) та з використанням надзвичайно очищених ферментів.
Визначення
Число обертів ферменту можна обчислити з допомогою максимальної швидкості реакції (фермент повністю насичений субстратом) та заданої концентрації ферменту наступним чином (кінетика Міхаеліса — Ментен):
- .
Значення числа обертів ферментів в біохімії знаходиться в досить широких межах від 0,5 s−1 (лізоцим) та до 1.000.000 s−1 (карбоангідраза). Відношення числа обертів ферментів та константи Міхаеліса — Ментен описує ферменту.
Слід звертати увагу на те, що одна молекула ферменту може мати кілька каталітичних центрів. Тому необхідно розрізняти, відноситься дане число обертів ферменту до молекули ферменту чи до одного каталітичного центру.
Стандартні умови
Існує велика проблема з визначенням «стандартних умов» реакції за участі ферментів, оскільки в біохімії стандартні умови часто використовують для позначення оптимальних умов ферментів, тому необхідно вказувати рН, температуру, концентрацію субстрату, наявності та концентрації кофакторов і коферментів, та багато інших параметрів і, на жаль, ці так звані «оптимальні умови» все-одно розрізняються як між лабораторіями, так і між постачальниками ферментів та інших реактивів. Умови також залежать від конкретного типу реакції, в яких фермент повинен бути використаний. Крім того, препарати ферментів тієї ж умовної питомої активності можуть відрізнятися стабільністю і матимуть дуже різну загальну каталітичну продуктивність (коли субстрат перетворюється в продукт протягом терміну служби каталізатора, при певних умовах). Умови для максимальної початкової активності не обов'язково збігаються з умовами, що забезпечують максимальну стабільність ферменту. Щоб вибрати найбільш ефективний фермент для конкретної реакції потрібно на це все звертати увагу.
Джерела
- Гомонай В. І. Фізична та колоїдна хімія. Вид. 3-те.: Підручник для ВНЗ,
- Eisenthal R., Danson M.J. (eds.) Enzyme assays, 2ed., OUP, 2002,
- Chaplin M.F., Bucke C. Enzyme technology. CUP, 1990,
Вікіпедія, Українська, Україна, книга, книги, бібліотека, стаття, читати, завантажити, безкоштовно, безкоштовно завантажити, mp3, відео, mp4, 3gp, jpg, jpeg, gif, png, малюнок, музика, пісня, фільм, книга, гра, ігри, мобільний, телефон, android, ios, apple, мобільний телефон, samsung, iphone, xiomi, xiaomi, redmi, honor, oppo, nokia, sonya, mi, ПК, web, Інтернет
Chislo obertiv fermentu abo molyarna aktivnist kcat u biohimiyi nazivayut maksimalnu kilkist peretvorenih na produkt molekul chi inshih strukturnih odinic substratu za 1 s za dopomogoyu odnogo aktivnogo centru yaksho tochnishe to katalitichnogo centru i ce vidpovidaye yak pravilo odnij molekuli fermentu v umovah koli ves ferment znahoditsya v skladi ferment substratnogo kompleksu pri zadanij koncentraciyi fermentu E T displaystyle E T Poryad z ce vazhlivij parametr sho harakterizuye biohimichni reakciyi za uchasti fermentiv Yak i aktivnist fermentu molyarna aktivnist vimiryuyetsya pri nadlishku substratu v standartnih umovah reakciyi tisk temperatura ta pH ta z vikoristannyam nadzvichajno ochishenih fermentiv ViznachennyaChislo obertiv fermentu mozhna obchisliti z dopomogoyu maksimalnoyi shvidkosti reakciyi V max displaystyle V max ferment povnistyu nasichenij substratom ta zadanoyi koncentraciyi fermentu E T displaystyle E T nastupnim chinom kinetika Mihaelisa Menten k c a t V max E T displaystyle k mathrm cat frac V max E T Znachennya chisla obertiv fermentiv v biohimiyi znahoditsya v dosit shirokih mezhah vid 0 5 s 1 lizocim ta do 1 000 000 s 1 karboangidraza Vidnoshennya chisla obertiv fermentiv k c a t displaystyle k mathrm cat ta konstanti Mihaelisa Menten K m displaystyle K m opisuye fermentu Slid zvertati uvagu na te sho odna molekula fermentu mozhe mati kilka katalitichnih centriv Tomu neobhidno rozriznyati vidnositsya dane chislo obertiv fermentu do molekuli fermentu chi do odnogo katalitichnogo centru Standartni umoviIsnuye velika problema z viznachennyam standartnih umov reakciyi za uchasti fermentiv oskilki v biohimiyi standartni umovi chasto vikoristovuyut dlya poznachennya optimalnih umov fermentiv tomu neobhidno vkazuvati rN temperaturu koncentraciyu substratu nayavnosti ta koncentraciyi kofaktorov i kofermentiv ta bagato inshih parametriv i na zhal ci tak zvani optimalni umovi vse odno rozriznyayutsya yak mizh laboratoriyami tak i mizh postachalnikami fermentiv ta inshih reaktiviv Umovi takozh zalezhat vid konkretnogo tipu reakciyi v yakih ferment povinen buti vikoristanij Krim togo preparati fermentiv tiyeyi zh umovnoyi pitomoyi aktivnosti mozhut vidriznyatisya stabilnistyu i matimut duzhe riznu zagalnu katalitichnu produktivnist koli substrat peretvoryuyetsya v produkt protyagom terminu sluzhbi katalizatora pri pevnih umovah Umovi dlya maksimalnoyi pochatkovoyi aktivnosti ne obov yazkovo zbigayutsya z umovami sho zabezpechuyut maksimalnu stabilnist fermentu Shob vibrati najbilsh efektivnij ferment dlya konkretnoyi reakciyi potribno na ce vse zvertati uvagu DzherelaGomonaj V I Fizichna ta koloyidna himiya Vid 3 te Pidruchnik dlya VNZ ISBN 9789663825052 Eisenthal R Danson M J eds Enzyme assays 2ed OUP 2002 ISBN 0199638217 Chaplin M F Bucke C Enzyme technology CUP 1990 ISBN 9780521348843