Azərbaycanca AzərbaycancaБеларускі БеларускіDansk DanskDeutsch DeutschEspañola EspañolaFrançais FrançaisIndonesia IndonesiaItaliana Italiana日本語 日本語Қазақ ҚазақLietuvos LietuvosNederlands NederlandsPortuguês PortuguêsРусский Русскийසිංහල සිංහලแบบไทย แบบไทยTürkçe TürkçeУкраїнська Українська中國人 中國人United State United StateAfrikaans Afrikaans
Підтримка
www.wikidata.uk-ua.nina.az

Іони кальцію відіграють важливу роль в клітинній сигналізації адже входячи в цитозоль цитоплазми вони здійснюють алостер

Кальцієва сигналізація

Кальцієва сигналізація

Іони кальцію відіграють важливу роль в клітинній сигналізації, адже, входячи в цитозоль цитоплазми вони здійснюють алостеричний (регуляторний) вплив на багато ферментів і білків загалом. Іони Ca2+ можуть здійснювати сигнальну трансдукцію активуючи іонні канали або виконуючи роль вторинного посередника в сигнальних шляхах, наприклад, G-білокспряжених рецепторів.

Регуляція внутрішньоклітинної концентрації іонів кальцію

Внутрішньоклітинна концентрація іонів кальцію в стані спокою, як правило, підтримується в межах 10-100 нМ. Для підтримки такої низької концентрації, іони кальцію активно відкачуються з цитозолю цитоплазми в міжклітинний простір та ендоплазматичну сітку, а іноді і в мітохондрії. Деякі цитоплазматичні білки та органели діють як буфери, зв'язуючи іони Ca2+. Сигнализація здійснюється при стимулюванні клітиною вивільнення іонів Ca2+ з внутрішньоклітинних кальцієвих депо, та/або коли іони Ca2+ входять в клітину через іонні канали плазматичної мембрани.

Сигнальний шлях фосфоліпази С

Докладніше: Фосфоліпаза С

Певні сигнали можуть викликати раптове збільшення цитоплазматичного рівня Ca2+ до 500—1000 нМ шляхом відкриття каналів в ендоплазматичній сітці або плазматичній мембрані. Найбільш поширений шлях передачі сигналів, що веде до збільшення концентрації цитоплазматичного кальцію є сигнальний шлях фосфоліпази С.

  • Багато рецепторів клітинної поверхні, в тому числі G-білокспряжені рецептори та активують фосфоліпазу С.
  • Фосфоліпаза С гідролізує мембраний фосфоліпід ФІФ2 () до ІФ3 () та ДАГ (діацилгліцерол), двох класичних вторинних посередників.
  • ДАГ рекрутує протеїнкіназу С та приєднує її до плазматичної мембрани.
  • ІФ3 дифундує в ендоплазматичну сітку та зв'язується з рецептором ІФ3.
  • Рецептор ІФ3 виконує роль Ca2+-каналу і вивільнює Ca2+ з ЕПС.
  • Іони Ca2+ зв'язуються з протеїнкіназою С, активуючи її.

Виснаження депо Ca2+ в ЕПС викликає входження іонів Ca2+ з позаклітинного середовища шляхом активації SOCs (англ. store-operated channels — депо-керовані канали). Цей вхідний потік іонів Ca2+ призводить до відновлення депо Ca2+ в ЕПС та називається ICRAC (англ. Ca2+-release-activated Ca2+ current). Механізми, за допомогою яких відбувається ICRAC в даний час[] все ще досліджують, хоча дві молекули-кандидати, ORAI1 і STIM1, були пов'язані декількома дослідженнями, і модель депо-керованого надходження кальцію, за участю цих молекул, було запропоновано. Недавні дослідження показали фосфоліпаза A2 бета, НААДФ і білок STIM 1 як можливі медіатори ICRAC.

Рух іонів кальцію з позаклітинного компартменту в внутрішньоклітинний компартмент змінює мембранний потенціал. Це видно в серці, під час фази плато шлуночкового скорочення. У цьому прикладі, кальцій здйснює підтримання деполяризації серця. Кальцієва сигналізація через іонні канали також має важливе значення в нейронній синаптичній передачі.

Кальцій як вторинний посередник

Важливість фізіологічних функцій для передачі сигналів кальцію коливаються в широких межах. Вони включають скорочення м'язів, передачу сигналу в електричному синапсі, клітинна моторику (в тому числі рух джгутиків і війок), запліднення, ріст клітин і проліферація, навчанні і пам'яті за рахунок синаптичної пластичності, а також виділенні слини. Високий рівень цитоплазматичного кальцію може також індукувати апоптоз клітин. Інші біохімічні функції іонів кальцію включають регуляцію активності ферментів, проникність іонних каналів, активність іонних насосів, а також компонентів цитоскелету.

Багато з Ca2+-опосредованних подій відбуваються, коли вивільнений Ca2+ зв'язується регуляторним білком кальмодуліном та активує його. Кальмодулін може активувати кальцій-кальмодулінзалежну протеїнкіназу, або може впливати безпосередньо на інші ефекторні білки. Крім кальмодуліну, є багато інших Ca2+-зв'язуючих білків, які опосередковують біологічні ефекти Ca2+.

У нейронах, супутнє збільшення цитозольного і мітохондріального кальцію має важливе значення для синхронізації нейронної електричної активності з мітохондріальним енергетичним метаболізмом. Рівень Ca2+ в мітохондріальному матриксі може досягати десятків мікромолярних рівнів, що необхідно для активації ізоцитратдегідрогенази, одного з ключових регуляторних ферментів циклу Кребса.

У нейроні, ЕПС може виконувати роль мережі інтеграції численних позаклітинних і внутрішньоклітинних сигналів в подвійний мембранній системі з плазматичною мембраною. Такий зв'язок з плазматичною мембраною створює відносно нове сприйняття ЕПС і теми «нейрон в нейроні.»

Посилання

  1. Clapham, D.E. (2007). Calcium Signaling. Cell. 131 (6): 1047—1058. doi:10.1016/j.cell.2007.11.028. PMID 18083096.
  2. Alberts; Bray; Hopkin; Johnson; Raff; Lewis; Roberts; Walter (2014). Essential Cell Biology (вид. 4th). New York, NY: Garland Science. с. 548—549. ISBN .
  3. Csutora, P. та ін. (2006). Activation Mechanism for CRAC Current and Store-operated Ca2+ Entry. Journal of Biological Chemistry. 281 (46): 34926—34935. doi:10.1074/jbc.M606504200. PMID 17003039.{{}}: Обслуговування CS1: Сторінки із непозначеним DOI з безкоштовним доступом ()
  4. Moccia, F. та ін. (2003). NAADP activates a Ca2+ current that is dependent on F-actin cytoskeleton. The FASEB Journal. 17 (13): 1907—1909. doi:10.1096/fj.03-0178fje. PMID 12923070.{{}}: Обслуговування CS1: Сторінки із непозначеним DOI з безкоштовним доступом ()
  5. Baba, Y. та ін. (2006). Coupling of STIM1 to store-operated Ca2+ entry through its constitutive and inducible movement in the endoplasmic reticulum. PNAS. 103 (45): 16704—16709. doi:10.1073/pnas.0608358103. PMC 1636519. PMID 17075073.
  6. Joseph, Suresh K.; Hajnóczky, György (6 лютого 2007). . Apoptosis. 12 (5): 951—968. doi:10.1007/s10495-007-0719-7. ISSN 1360-8185. Архів оригіналу за 25 березня 2016. Процитовано 8 червня 2016.
  7. Ali ES, Hua J, Wilson CH, Tallis GA, Zhou FH, Rychkov GY, Barritt GJ. The glucagon-like peptide-1 analogue exendin-4 reverses impaired intracellular Ca2+ signalling in steatotic hepatocytes. BBA-Molecular Cell Research. doi:10.1016/j.bbamcr.2016.05.006.
  8. Koolman, Jan; Röhm, Klaus-Heinrich (2005). Color Atlas of Biochemistry. New York: Thieme. ISBN .
  9. Berg, Jeremy; Tymoczko, John L.; Gatto, Gregory J.; Stryer, Lubert (2015). Biochemistry (вид. Eighth). New York, NY: W.H. Freeman and Company. с. 407. ISBN .
  10. Ivannikov, M. та ін. (2013). Mitochondrial Free Ca2+ Levels and Their Effects on Energy Metabolism in Drosophila Motor Nerve Terminals. 104 (11): 2353—2361. doi:10.1016/j.bpj.2013.03.064. PMC 3672877. PMID 23746507.
  11. Ivannikov, M. та ін. (2013). Synaptic vesicle exocytosis in hippocampal synaptosomes correlates directly with total mitochondrial volume. 49 (1): 223—230. doi:10.1007/s12031-012-9848-8. PMID 22772899.

Вікіпедія, Українська, Україна, книга, книги, бібліотека, стаття, читати, завантажити, безкоштовно, безкоштовно завантажити, mp3, відео, mp4, 3gp, jpg, jpeg, gif, png, малюнок, музика, пісня, фільм, книга, гра, ігри, мобільний, телефон, android, ios, apple, мобільний телефон, samsung, iphone, xiomi, xiaomi, redmi, honor, oppo, nokia, sonya, mi, ПК, web, Інтернет

Ioni kalciyu vidigrayut vazhlivu rol v klitinnij signalizaciyi adzhe vhodyachi v citozol citoplazmi voni zdijsnyuyut alosterichnij regulyatornij vpliv na bagato fermentiv i bilkiv zagalom Ioni Ca2 mozhut zdijsnyuvati signalnu transdukciyu aktivuyuchi ionni kanali abo vikonuyuchi rol vtorinnogo poserednika v signalnih shlyahah napriklad G bilokspryazhenih receptoriv Regulyaciya vnutrishnoklitinnoyi koncentraciyi ioniv kalciyuVnutrishnoklitinna koncentraciya ioniv kalciyu v stani spokoyu yak pravilo pidtrimuyetsya v mezhah 10 100 nM Dlya pidtrimki takoyi nizkoyi koncentraciyi ioni kalciyu aktivno vidkachuyutsya z citozolyu citoplazmi v mizhklitinnij prostir ta endoplazmatichnu sitku a inodi i v mitohondriyi Deyaki citoplazmatichni bilki ta organeli diyut yak buferi zv yazuyuchi ioni Ca2 Signalizaciya zdijsnyuyetsya pri stimulyuvanni klitinoyu vivilnennya ioniv Ca2 z vnutrishnoklitinnih kalciyevih depo ta abo koli ioni Ca2 vhodyat v klitinu cherez ionni kanali plazmatichnoyi membrani Signalnij shlyah fosfolipazi S Dokladnishe Fosfolipaza S Pevni signali mozhut viklikati raptove zbilshennya citoplazmatichnogo rivnya Ca2 do 500 1000 nM shlyahom vidkrittya kanaliv v endoplazmatichnij sitci abo plazmatichnij membrani Najbilsh poshirenij shlyah peredachi signaliv sho vede do zbilshennya koncentraciyi citoplazmatichnogo kalciyu ye signalnij shlyah fosfolipazi S Bagato receptoriv klitinnoyi poverhni v tomu chisli G bilokspryazheni receptori ta aktivuyut fosfolipazu S Fosfolipaza S gidrolizuye membranij fosfolipid FIF2 do IF3 ta DAG diacilglicerol dvoh klasichnih vtorinnih poserednikiv DAG rekrutuye proteyinkinazu S ta priyednuye yiyi do plazmatichnoyi membrani IF3 difunduye v endoplazmatichnu sitku ta zv yazuyetsya z receptorom IF3 Receptor IF3 vikonuye rol Ca2 kanalu i vivilnyuye Ca2 z EPS Ioni Ca2 zv yazuyutsya z proteyinkinazoyu S aktivuyuchi yiyi Visnazhennya depo Ca2 v EPS viklikaye vhodzhennya ioniv Ca2 z pozaklitinnogo seredovisha shlyahom aktivaciyi SOCs angl store operated channels depo kerovani kanali Cej vhidnij potik ioniv Ca2 prizvodit do vidnovlennya depo Ca2 v EPS ta nazivayetsya ICRAC angl Ca2 release activated Ca2 current Mehanizmi za dopomogoyu yakih vidbuvayetsya ICRAC v danij chas koli vse she doslidzhuyut hocha dvi molekuli kandidati ORAI1 i STIM1 buli pov yazani dekilkoma doslidzhennyami i model depo kerovanogo nadhodzhennya kalciyu za uchastyu cih molekul bulo zaproponovano Nedavni doslidzhennya pokazali fosfolipaza A2 beta NAADF i bilok STIM 1 yak mozhlivi mediatori ICRAC Ruh ioniv kalciyu z pozaklitinnogo kompartmentu v vnutrishnoklitinnij kompartment zminyuye membrannij potencial Ce vidno v serci pid chas fazi plato shlunochkovogo skorochennya U comu prikladi kalcij zdjsnyuye pidtrimannya depolyarizaciyi sercya Kalciyeva signalizaciya cherez ionni kanali takozh maye vazhlive znachennya v nejronnij sinaptichnij peredachi Kalcij yak vtorinnij poserednikVazhlivist fiziologichnih funkcij dlya peredachi signaliv kalciyu kolivayutsya v shirokih mezhah Voni vklyuchayut skorochennya m yaziv peredachu signalu v elektrichnomu sinapsi klitinna motoriku v tomu chisli ruh dzhgutikiv i vijok zaplidnennya rist klitin i proliferaciya navchanni i pam yati za rahunok sinaptichnoyi plastichnosti a takozh vidilenni slini Visokij riven citoplazmatichnogo kalciyu mozhe takozh indukuvati apoptoz klitin Inshi biohimichni funkciyi ioniv kalciyu vklyuchayut regulyaciyu aktivnosti fermentiv proniknist ionnih kanaliv aktivnist ionnih nasosiv a takozh komponentiv citoskeletu Bagato z Ca2 oposredovannih podij vidbuvayutsya koli vivilnenij Ca2 zv yazuyetsya regulyatornim bilkom kalmodulinom ta aktivuye jogo Kalmodulin mozhe aktivuvati kalcij kalmodulinzalezhnu proteyinkinazu abo mozhe vplivati bezposeredno na inshi efektorni bilki Krim kalmodulinu ye bagato inshih Ca2 zv yazuyuchih bilkiv yaki oposeredkovuyut biologichni efekti Ca2 U nejronah suputnye zbilshennya citozolnogo i mitohondrialnogo kalciyu maye vazhlive znachennya dlya sinhronizaciyi nejronnoyi elektrichnoyi aktivnosti z mitohondrialnim energetichnim metabolizmom Riven Ca2 v mitohondrialnomu matriksi mozhe dosyagati desyatkiv mikromolyarnih rivniv sho neobhidno dlya aktivaciyi izocitratdegidrogenazi odnogo z klyuchovih regulyatornih fermentiv ciklu Krebsa U nejroni EPS mozhe vikonuvati rol merezhi integraciyi chislennih pozaklitinnih i vnutrishnoklitinnih signaliv v podvijnij membrannij sistemi z plazmatichnoyu membranoyu Takij zv yazok z plazmatichnoyu membranoyu stvoryuye vidnosno nove sprijnyattya EPS i temi nejron v nejroni PosilannyaClapham D E 2007 Calcium Signaling Cell 131 6 1047 1058 doi 10 1016 j cell 2007 11 028 PMID 18083096 Alberts Bray Hopkin Johnson Raff Lewis Roberts Walter 2014 Essential Cell Biology vid 4th New York NY Garland Science s 548 549 ISBN 978 0 8153 4454 4 Csutora P ta in 2006 Activation Mechanism for CRAC Current and Store operated Ca2 Entry Journal of Biological Chemistry 281 46 34926 34935 doi 10 1074 jbc M606504200 PMID 17003039 a href wiki D0 A8 D0 B0 D0 B1 D0 BB D0 BE D0 BD Cite journal title Shablon Cite journal cite journal a Obslugovuvannya CS1 Storinki iz nepoznachenim DOI z bezkoshtovnim dostupom posilannya Moccia F ta in 2003 NAADP activates a Ca2 current that is dependent on F actin cytoskeleton The FASEB Journal 17 13 1907 1909 doi 10 1096 fj 03 0178fje PMID 12923070 a href wiki D0 A8 D0 B0 D0 B1 D0 BB D0 BE D0 BD Cite journal title Shablon Cite journal cite journal a Obslugovuvannya CS1 Storinki iz nepoznachenim DOI z bezkoshtovnim dostupom posilannya Baba Y ta in 2006 Coupling of STIM1 to store operated Ca2 entry through its constitutive and inducible movement in the endoplasmic reticulum PNAS 103 45 16704 16709 doi 10 1073 pnas 0608358103 PMC 1636519 PMID 17075073 Joseph Suresh K Hajnoczky Gyorgy 6 lyutogo 2007 Apoptosis 12 5 951 968 doi 10 1007 s10495 007 0719 7 ISSN 1360 8185 Arhiv originalu za 25 bereznya 2016 Procitovano 8 chervnya 2016 Ali ES Hua J Wilson CH Tallis GA Zhou FH Rychkov GY Barritt GJ The glucagon like peptide 1 analogue exendin 4 reverses impaired intracellular Ca2 signalling in steatotic hepatocytes BBA Molecular Cell Research doi 10 1016 j bbamcr 2016 05 006 Koolman Jan Rohm Klaus Heinrich 2005 Color Atlas of Biochemistry New York Thieme ISBN 1 58890 247 1 Berg Jeremy Tymoczko John L Gatto Gregory J Stryer Lubert 2015 Biochemistry vid Eighth New York NY W H Freeman and Company s 407 ISBN 978 1 4641 2610 9 Ivannikov M ta in 2013 Mitochondrial Free Ca2 Levels and Their Effects on Energy Metabolism in Drosophila Motor Nerve Terminals 104 11 2353 2361 doi 10 1016 j bpj 2013 03 064 PMC 3672877 PMID 23746507 Ivannikov M ta in 2013 Synaptic vesicle exocytosis in hippocampal synaptosomes correlates directly with total mitochondrial volume 49 1 223 230 doi 10 1007 s12031 012 9848 8 PMID 22772899

Дата публікації:
Топ