Azərbaycanca AzərbaycancaБеларускі БеларускіDansk DanskDeutsch DeutschEspañola EspañolaFrançais FrançaisIndonesia IndonesiaItaliana Italiana日本語 日本語Қазақ ҚазақLietuvos LietuvosNederlands NederlandsPortuguês PortuguêsРусский Русскийසිංහල සිංහලแบบไทย แบบไทยTürkçe TürkçeУкраїнська Українська中國人 中國人United State United StateAfrikaans Afrikaans
Підтримка
www.wikidata.uk-ua.nina.az

Глікогено ліз внутрішньоклітинний процес розщеплення глікогену до для його подальшого використання в процесах енергетичн

Глікогеноліз

Глікогеноліз

Глікогено́ліз — внутрішньоклітинний процес розщеплення глікогену до для його подальшого використання в процесах енергетичного обміну. Найбільш інтенсивно відбувається в основних місцях зберігання глікогену: скелетних м'язах, де більшість утвореного глюкозо-6-фосфату вступає у гліколіз для забезпечення енергетичних потреб, і в печінці, де глюкозо-6-фосфат і виділяється у кров для підтримання стабільного рівня глюкози.

image
Схема розщеплення глікогену
Не плутати з Гліколізом — розщепленням глюкози до пірувату.

Для проходження глікогенолізу необхідна активність трьох ферментів: глікогенфосфорилази, біфункціонального та . Процес контролюється на кількох рівнях, його стимулюють гормони глюкагон та адреналін.

Механізм

На відміну від процесу перетравлення глікогену внутрішньоклітинний глікогеноліз відбувається шляхом , а не гідролізу. Тобто глікозидні зв'язки полімеру атакуються не водою, а фосфатною кислотою. Відповідно продуктом реакції є не вільна глюкоза, а . Утворення естеру дозволяє зберегти велику частину енергії глікозидних зв'язків і для включення моносахариду у метаболічні шляхи, такі як гліколіз та пентозофосфатний шлях не потрібно їх додатково фосфорилювати, на що витрачалась би молекула АТФ. Крім того утворення глюкозо-1-фосфату у м'язах має ще одну перевагу: ця сполука негативно заряджена за фізіологічних умов і для неї, на відміну від глюкози, нема переносників у плазматичній мембрані, тому вона не може покидати клітину.

Глікогенфосфорилаза

Докладніше: Глікогенфосфорилаза

Процес гілкогенолізу починається із фосфоролізу (α1→4)-глікозидних зв'язків із , що каталізується глікогенфосфорилазою. Коферментом у реакції є , ковалентно приєднаний до ферменту через шифову основу із лізином у положенні 679. Фосфатна група цієї молекули функціонує як загальний , що стимулює атаку глікозидного зв'язку ортофосфатною кислотою.

image

In vitro реакція каталізована глікогенфосфорилазою є оборотною, значення стандартної зміни вільної енергії ΔG0' є невеликим, через те, що глікозидний зв'язок та естерний, на який він замінюється, мають приблизно однаковий запас енергії. Проте враховуючи, що за pH 6,8 рівноважне співвідношення [Фн]/[глюкозо-1-фосфат] становить близько 3,6, а в цитоплазмі клітини воно зазвичай перевищує 100, рівновага реакції сильно зміщена у сторону розщеплення глікогену (утворення глюкозо-1-фосфату).

Глікоген-зв'язуюча ділянка фосфорилази має форму тріщини, в якій можуть поміститись 4—5 залишків глюкози. Але вона надто вузька для того, щоб захоплювати місця галуження. Тому дія глікогенфосфорилази припиняється у точці віддаленій на чотири залишки глюкози від (α1→6)-зв'язку. Аткивність цього ферменту є предметом складних механізмів регулювання, як так і шляхом ковалентної модифікації.

Дерозгалужуючий фермент

Якщо б гліконефосфорилаза діяла сама, то розщеплення глікогену завершувалось би після вивільнення близько шести залишків глюкози на гілку. Для того, щоб деполімеризувати цілу молекулу потрібні дві додаткові ферментативні активності: трансферазна та , у клітинах еукаріот обидвома активностями володіє один так званий дерозгалужуючий фермент. Спершу він каталізує перенесення фрагменту із трьох глюкозних залишків із зовнішньої гілки на внутрішню. Після цього залишається один глюкозний мономер приєднаний (α1→6)-глікозидним зв'язком, який гідролізується завдяки α-1,6-глікозидазній активності:

image

Оскільки відбувається реакція гідролізу, а не фосфоролізу, то продуктом є глюкоза, а не глюкозо-1-фосфат. Для подальшого використання у гліколізі глюкоза фосфорилюється гексокіназою.

У процесі глікогенезу розгалуження відбувається іншим чином: трансферазна реакція, каталізована (аміло-(1,4→1,6)-трансглікозилазою), полягає у гідролізі (α1→4)-зв'язку та утворенні утворенні (α1→6)-зв'язку. Під час глікогенолізу зворотна реакція не відбувається (трансферазна активність дерозгалужуючого ферменту полягає у гідролізі одного та утворенні іншого (α1→4)-зв'язку). Це пояснюється з точки зору енергетики процесу: зміна вільної енергії під час гідролізу (α1→4)-зв'язку становить −15,5 кДж/моль, а для гідролізу (α1→6)-зв'язку — −7,1 кДж/моль. Через це розщеплення (α1→4)-зв'язку може забезпечувати синтез (α1→6)-зв'язку, але не навпаки.

Утворений лінійний фрагмент молекули глікогену знову стає субстратом для глікогенфосфорилази, що продовжує розщеплення до наступного місця галуження, де у дію повторно вступає дерозгалужуючий фермент.

Фосфоглюкомутаза

Для того, щоб вступити у метаболічні шляхи клітини, глюкозо-1-фосфат повинен бути перетворений у глюкозо-6-фосфат. Це здійснюється завдяки , яка окрім того бере участь у метаболізмі галактози. Реакція відбувається шляхом обміну фосфатними групами між ферментом та субстратом:

image

Для того щоб фосфоглюкомутаза могла каталізувати реакцію, залишок серину в активному центрі повинен бути фосфорильованим. Іноді під час реакції відбувається дисоціація , внаслідок чого фермент залишається в інактивованому стані. Для забезпечення його реактивації в клітині завжди підтримується деякий рівень глюкозо-1,6-бісфосфату, який синтезується ферментом .

Використання глюкозо-6-фосфату

image
Схема можливих метаболічних перетворень глюкозо-6-фосфату в різних органах

Продукт глікогенолізу глюкозо-6-фосфат може перетворюватись трьома шляхами: він може бути субстратом для гліколізу (переважно у м'язах та мозку), перетворюватись у вільну глюкозу і поступати в кров (у печінці, і, меншою мірою, в нирках) або перетворюватись у пентозофосфатному шляху із утворенням рибози та НАДФН.

Перетворення у вільну глюкозу

image
Схема гідролізу глюкозо-6-фосфату у гепатоциті із подальшим вивільненням глюкози в кров

Зі всіх тканин організму тільки печінка та нирки містять фермент , він необхідний для поповнення рівня глюкози в крові у період між прийомами їжі або інтенсивного фізичного навантаження. Глюкозо-6-фосфатаза — інтегральний фермент мембрани ендоплазматичного ретикулуму із активним центром повернутим в його порожнину. Глюкозо-6-фосфат, що утворюється у цитоплазмі в процесі глікогенолізу, транспортується спеціальним переносником (T1) в ЕР, де відбувається його гідроліз. Продукти — глюкоза та фосфат — транспортуються назад у цитозоль іншими білками — T2 та T3, а звідти за участі переносника GLUT2 глюкоза виділяється у кров.

Таким чином у гепатоцитах та клітинах нирок два шляхи використання глюкозо-6-фосфату — гліколітичний та перетворення у вільну глюкозу — розділені просторово.

Регуляція глікогенолізу

Лімітуючу стадію глікогенолізу каталізує глікогенфосфорилаза, відповідно, саме вона і є ключовим регуляторним ферментом цього шляху. Каталітична активність глікогенфосфорилази контролюється на двох рівнях: вона приводиться у відповідність із потребами окремої клітини в конкретний момент часу завдяки , окрім того існує «централізована» регуляція завдяки гормонам, таким як адреналін, глюкагон та інсулін, що викликають фосфорилювання або дефосфорилювання ферменту і, відповідно, його активацію або деактивацію.

Печінка та скелетні м'язи мають свої особливості регуляції глікогенолізу завдяки наявності різних ізоформ глікогенфосфорилази. Відмінності пов'язані різницею у призначенні розщеплення глікогену в цих органах: в той час як м'язи використовують глюкозу тільки для власних потреб, печінка забезпечує нею весь організм.

Активація глікогенолізу

image
Активація глікогенолізу в м'язах під впливом адреналіну (хоч, це не відображено на рисунку ферменти глікогенфосфорилаза, кіназа фосфорилази та фосфопротеїнфосфатаза 1 нековалентно зв'язані із глікогеновими гранулами)

У скелетних м'язах активність глікогенфосфорилази безпосередньо залежить від енергетичного статусу клітини. Аденозинмонофосфат, високі концентрації якого свідчать про вичерпування запасів АТФ, діє як алостеричний активатор цього ферменту. Печінкова ізоформа не чутлива до АМФ.

Як у м'язах, так і в печінці глікогенфосфорилаза активується внаслідок фосфорилювання. Фосфорильовану її форму називають фосфорилазою a, а не фосфорильовану (і, відповідно, неактивну) — фосфорилазою b. Перетворення b форми в a забезпечує . Вона у свою чергу також є регуляторним ферментом і може активуватись під впливом фосфорилювання або/і підвищеної концентрації кальцію в цитоплазмі. Фосфорилює кіназу фосфорилази , яка функціонує тільки за наявності певного рівня цАМФ. Збільшення концентрації цАМФ у клітині відбувається під дією гормонів, глюкагону та адреналіну (коли він зв'язується із ).

Збільшення концентрації кальцію, який також відіграє роль в активації кінази фосфорилази, у гепатоцитах також відбувається під впливом гормону адеренліну, проте в тому випадку, коли він діє через . У скелетних м'язах таких рецепторів немає, проте рівень кальцію зростає безпосередньо у відповідь на нервовий імпульс, що стимулює скорочення.

Зворотне перетворення глікогенфосфорилази a у глікогенфосфорилазу b, а також і дефосфорилювання та інактивацію кінази фосфорилази, забезпечує . Активність цього ферменту пригнічується у відповідь на дію глюкагону та адреналіну. Після припинення гормонального сигналу глікогеноліз швидко «вимикається»: конститутивно активна гідролізує цАМФ, протеїнкіназа А інактивуються, кіназа фосфорилази та глікогенфосфорилаза дефосфорилюється фосфопротеїнфосфатазою 1.

Пригнічення глікогенолізу

Коли м'язова тканина достатньо забезпечена енергією та енергетичними сусбтратами, відбувається миттєве сповільнення глікогенолізу. АТФ та глюкозо-6-фосфат діють як алостеричні інгібітори глікогенфосфосфорилази.

Глікогенфосфорилаза печінки, а саме її активна a форма, чутлива до концентрації глюкози. Після вживання їжі її рівень в крові зростає і вона переноситься транспортером GLUT2 у гепатоцити, де діє як алостеричний інгібітор глікогенфосфорилази. Активна фосфорилаза a пригнічувала фосфопротеїнфосфатазу 1, а після її інактивації глюкозою блокування знімається і фосфопротеїнфосфатаза 1 дефосфорилює фосфорилазу a та переводить її в неактивну b форму.

Глікогеноліз у м'язах та печінці також пригнічується гормоном інсуліном, що виділяється підшлунковою залозою у відповідь на високі концентрації глюкози. Інсулін не тільки блокує розщеплення глікогену а одночасно стимулює його біосинтез.

Примітки

  1. Berg et al, 2007, с. 594.
  2. Nelson et al, 2008, с. 595.
  3. Voet et al, 2011, с. 640.
  4. Nelson et al, 2008, с. 596.
  5. Voet et al, 2011, с. 639.
  6. Berg et al, 2007, с. 595.
  7. Voet et al, 2011, с. 646.
  8. Berg et al, 2007, с. 596.
  9. Voet et al, 2011, с. 642.
  10. Berg et al, 2007, с. 598.
  11. Berg et al, 2007, с. 599.
  12. Voet et al, 2011, с. 648.
  13. Nelson et al, 2008, с. 603.
  14. Berg et al, 2007, с. 600—603.
  15. Berg et al, 2007, с. 603.
  16. Berg et al, 2007, с. 603—604.
  17. Berg et al, 2007, с. 610.
  18. Nelson et al, 2008, с. 608.

Джерела

  • Berg JM, Tymoczko JL, Stryer L (2007). Biochemistry (вид. 6th). W.H. Freeman and Company. ISBN .
  • Nelson D.L., Cox M.M. (2008). Lehninger Principles of Biochemistry (вид. 5th). W. H. Freeman. ISBN .
  • Voet D., Voet J.G. (2011). Biochemistry (вид. 4th). Wiley. с. 487—496. ISBN .

Вікіпедія, Українська, Україна, книга, книги, бібліотека, стаття, читати, завантажити, безкоштовно, безкоштовно завантажити, mp3, відео, mp4, 3gp, jpg, jpeg, gif, png, малюнок, музика, пісня, фільм, книга, гра, ігри, мобільний, телефон, android, ios, apple, мобільний телефон, samsung, iphone, xiomi, xiaomi, redmi, honor, oppo, nokia, sonya, mi, ПК, web, Інтернет

Glikogeno liz vnutrishnoklitinnij proces rozsheplennya glikogenu do dlya jogo podalshogo vikoristannya v procesah energetichnogo obminu Najbilsh intensivno vidbuvayetsya v osnovnih miscyah zberigannya glikogenu skeletnih m yazah de bilshist utvorenogo glyukozo 6 fosfatu vstupaye u glikoliz dlya zabezpechennya energetichnih potreb i v pechinci de glyukozo 6 fosfat i vidilyayetsya u krov dlya pidtrimannya stabilnogo rivnya glyukozi Shema rozsheplennya glikogenu Ne plutati z Glikolizom rozsheplennyam glyukozi do piruvatu Dlya prohodzhennya glikogenolizu neobhidna aktivnist troh fermentiv glikogenfosforilazi bifunkcionalnogo ta Proces kontrolyuyetsya na kilkoh rivnyah jogo stimulyuyut gormoni glyukagon ta adrenalin MehanizmNa vidminu vid procesu peretravlennya glikogenu vnutrishnoklitinnij glikogenoliz vidbuvayetsya shlyahom a ne gidrolizu Tobto glikozidni zv yazki polimeru atakuyutsya ne vodoyu a fosfatnoyu kislotoyu Vidpovidno produktom reakciyi ye ne vilna glyukoza a Utvorennya esteru dozvolyaye zberegti veliku chastinu energiyi glikozidnih zv yazkiv i dlya vklyuchennya monosaharidu u metabolichni shlyahi taki yak glikoliz ta pentozofosfatnij shlyah ne potribno yih dodatkovo fosforilyuvati na sho vitrachalas bi molekula ATF Krim togo utvorennya glyukozo 1 fosfatu u m yazah maye she odnu perevagu cya spoluka negativno zaryadzhena za fiziologichnih umov i dlya neyi na vidminu vid glyukozi nema perenosnikiv u plazmatichnij membrani tomu vona ne mozhe pokidati klitinu Glikogenfosforilaza Dokladnishe Glikogenfosforilaza Proces gilkogenolizu pochinayetsya iz fosforolizu a1 4 glikozidnih zv yazkiv iz sho katalizuyetsya glikogenfosforilazoyu Kofermentom u reakciyi ye kovalentno priyednanij do fermentu cherez shifovu osnovu iz lizinom u polozhenni 679 Fosfatna grupa ciyeyi molekuli funkcionuye yak zagalnij sho stimulyuye ataku glikozidnogo zv yazku ortofosfatnoyu kislotoyu In vitro reakciya katalizovana glikogenfosforilazoyu ye oborotnoyu znachennya standartnoyi zmini vilnoyi energiyi DG0 ye nevelikim cherez te sho glikozidnij zv yazok ta esternij na yakij vin zaminyuyetsya mayut priblizno odnakovij zapas energiyi Prote vrahovuyuchi sho za pH 6 8 rivnovazhne spivvidnoshennya Fn glyukozo 1 fosfat stanovit blizko 3 6 a v citoplazmi klitini vono zazvichaj perevishuye 100 rivnovaga reakciyi silno zmishena u storonu rozsheplennya glikogenu utvorennya glyukozo 1 fosfatu Glikogen zv yazuyucha dilyanka fosforilazi maye formu trishini v yakij mozhut pomistitis 4 5 zalishkiv glyukozi Ale vona nadto vuzka dlya togo shob zahoplyuvati miscya galuzhennya Tomu diya glikogenfosforilazi pripinyayetsya u tochci viddalenij na chotiri zalishki glyukozi vid a1 6 zv yazku Atkivnist cogo fermentu ye predmetom skladnih mehanizmiv regulyuvannya yak tak i shlyahom kovalentnoyi modifikaciyi Derozgaluzhuyuchij ferment Yaksho b glikonefosforilaza diyala sama to rozsheplennya glikogenu zavershuvalos bi pislya vivilnennya blizko shesti zalishkiv glyukozi na gilku Dlya togo shob depolimerizuvati cilu molekulu potribni dvi dodatkovi fermentativni aktivnosti transferazna ta u klitinah eukariot obidvoma aktivnostyami volodiye odin tak zvanij derozgaluzhuyuchij ferment Spershu vin katalizuye perenesennya fragmentu iz troh glyukoznih zalishkiv iz zovnishnoyi gilki na vnutrishnyu Pislya cogo zalishayetsya odin glyukoznij monomer priyednanij a1 6 glikozidnim zv yazkom yakij gidrolizuyetsya zavdyaki a 1 6 glikozidaznij aktivnosti Oskilki vidbuvayetsya reakciya gidrolizu a ne fosforolizu to produktom ye glyukoza a ne glyukozo 1 fosfat Dlya podalshogo vikoristannya u glikolizi glyukoza fosforilyuyetsya geksokinazoyu U procesi glikogenezu rozgaluzhennya vidbuvayetsya inshim chinom transferazna reakciya katalizovana amilo 1 4 1 6 transglikozilazoyu polyagaye u gidrolizi a1 4 zv yazku ta utvorenni utvorenni a1 6 zv yazku Pid chas glikogenolizu zvorotna reakciya ne vidbuvayetsya transferazna aktivnist derozgaluzhuyuchogo fermentu polyagaye u gidrolizi odnogo ta utvorenni inshogo a1 4 zv yazku Ce poyasnyuyetsya z tochki zoru energetiki procesu zmina vilnoyi energiyi pid chas gidrolizu a1 4 zv yazku stanovit 15 5 kDzh mol a dlya gidrolizu a1 6 zv yazku 7 1 kDzh mol Cherez ce rozsheplennya a1 4 zv yazku mozhe zabezpechuvati sintez a1 6 zv yazku ale ne navpaki Utvorenij linijnij fragment molekuli glikogenu znovu staye substratom dlya glikogenfosforilazi sho prodovzhuye rozsheplennya do nastupnogo miscya galuzhennya de u diyu povtorno vstupaye derozgaluzhuyuchij ferment Fosfoglyukomutaza Dlya togo shob vstupiti u metabolichni shlyahi klitini glyukozo 1 fosfat povinen buti peretvorenij u glyukozo 6 fosfat Ce zdijsnyuyetsya zavdyaki yaka okrim togo bere uchast u metabolizmi galaktozi Reakciya vidbuvayetsya shlyahom obminu fosfatnimi grupami mizh fermentom ta substratom Dlya togo shob fosfoglyukomutaza mogla katalizuvati reakciyu zalishok serinu v aktivnomu centri povinen buti fosforilovanim Inodi pid chas reakciyi vidbuvayetsya disociaciya vnaslidok chogo ferment zalishayetsya v inaktivovanomu stani Dlya zabezpechennya jogo reaktivaciyi v klitini zavzhdi pidtrimuyetsya deyakij riven glyukozo 1 6 bisfosfatu yakij sintezuyetsya fermentom Vikoristannya glyukozo 6 fosfatuShema mozhlivih metabolichnih peretvoren glyukozo 6 fosfatu v riznih organah Produkt glikogenolizu glyukozo 6 fosfat mozhe peretvoryuvatis troma shlyahami vin mozhe buti substratom dlya glikolizu perevazhno u m yazah ta mozku peretvoryuvatis u vilnu glyukozu i postupati v krov u pechinci i menshoyu miroyu v nirkah abo peretvoryuvatis u pentozofosfatnomu shlyahu iz utvorennyam ribozi ta NADFN Peretvorennya u vilnu glyukozu Shema gidrolizu glyukozo 6 fosfatu u gepatociti iz podalshim vivilnennyam glyukozi v krov Zi vsih tkanin organizmu tilki pechinka ta nirki mistyat ferment vin neobhidnij dlya popovnennya rivnya glyukozi v krovi u period mizh prijomami yizhi abo intensivnogo fizichnogo navantazhennya Glyukozo 6 fosfataza integralnij ferment membrani endoplazmatichnogo retikulumu iz aktivnim centrom povernutim v jogo porozhninu Glyukozo 6 fosfat sho utvoryuyetsya u citoplazmi v procesi glikogenolizu transportuyetsya specialnim perenosnikom T1 v ER de vidbuvayetsya jogo gidroliz Produkti glyukoza ta fosfat transportuyutsya nazad u citozol inshimi bilkami T2 ta T3 a zvidti za uchasti perenosnika GLUT2 glyukoza vidilyayetsya u krov Takim chinom u gepatocitah ta klitinah nirok dva shlyahi vikoristannya glyukozo 6 fosfatu glikolitichnij ta peretvorennya u vilnu glyukozu rozdileni prostorovo Regulyaciya glikogenolizuLimituyuchu stadiyu glikogenolizu katalizuye glikogenfosforilaza vidpovidno same vona i ye klyuchovim regulyatornim fermentom cogo shlyahu Katalitichna aktivnist glikogenfosforilazi kontrolyuyetsya na dvoh rivnyah vona privoditsya u vidpovidnist iz potrebami okremoyi klitini v konkretnij moment chasu zavdyaki okrim togo isnuye centralizovana regulyaciya zavdyaki gormonam takim yak adrenalin glyukagon ta insulin sho viklikayut fosforilyuvannya abo defosforilyuvannya fermentu i vidpovidno jogo aktivaciyu abo deaktivaciyu Pechinka ta skeletni m yazi mayut svoyi osoblivosti regulyaciyi glikogenolizu zavdyaki nayavnosti riznih izoform glikogenfosforilazi Vidminnosti pov yazani rizniceyu u priznachenni rozsheplennya glikogenu v cih organah v toj chas yak m yazi vikoristovuyut glyukozu tilki dlya vlasnih potreb pechinka zabezpechuye neyu ves organizm Aktivaciya glikogenolizu Aktivaciya glikogenolizu v m yazah pid vplivom adrenalinu hoch ce ne vidobrazheno na risunku fermenti glikogenfosforilaza kinaza fosforilazi ta fosfoproteyinfosfataza 1 nekovalentno zv yazani iz glikogenovimi granulami U skeletnih m yazah aktivnist glikogenfosforilazi bezposeredno zalezhit vid energetichnogo statusu klitini Adenozinmonofosfat visoki koncentraciyi yakogo svidchat pro vicherpuvannya zapasiv ATF diye yak alosterichnij aktivator cogo fermentu Pechinkova izoforma ne chutliva do AMF Yak u m yazah tak i v pechinci glikogenfosforilaza aktivuyetsya vnaslidok fosforilyuvannya Fosforilovanu yiyi formu nazivayut fosforilazoyu a a ne fosforilovanu i vidpovidno neaktivnu fosforilazoyu b Peretvorennya b formi v a zabezpechuye Vona u svoyu chergu takozh ye regulyatornim fermentom i mozhe aktivuvatis pid vplivom fosforilyuvannya abo i pidvishenoyi koncentraciyi kalciyu v citoplazmi Fosforilyuye kinazu fosforilazi yaka funkcionuye tilki za nayavnosti pevnogo rivnya cAMF Zbilshennya koncentraciyi cAMF u klitini vidbuvayetsya pid diyeyu gormoniv glyukagonu ta adrenalinu koli vin zv yazuyetsya iz Zbilshennya koncentraciyi kalciyu yakij takozh vidigraye rol v aktivaciyi kinazi fosforilazi u gepatocitah takozh vidbuvayetsya pid vplivom gormonu aderenlinu prote v tomu vipadku koli vin diye cherez U skeletnih m yazah takih receptoriv nemaye prote riven kalciyu zrostaye bezposeredno u vidpovid na nervovij impuls sho stimulyuye skorochennya Zvorotne peretvorennya glikogenfosforilazi a u glikogenfosforilazu b a takozh i defosforilyuvannya ta inaktivaciyu kinazi fosforilazi zabezpechuye Aktivnist cogo fermentu prignichuyetsya u vidpovid na diyu glyukagonu ta adrenalinu Pislya pripinennya gormonalnogo signalu glikogenoliz shvidko vimikayetsya konstitutivno aktivna gidrolizuye cAMF proteyinkinaza A inaktivuyutsya kinaza fosforilazi ta glikogenfosforilaza defosforilyuyetsya fosfoproteyinfosfatazoyu 1 Prignichennya glikogenolizu Koli m yazova tkanina dostatno zabezpechena energiyeyu ta energetichnimi susbtratami vidbuvayetsya mittyeve spovilnennya glikogenolizu ATF ta glyukozo 6 fosfat diyut yak alosterichni ingibitori glikogenfosfosforilazi Glikogenfosforilaza pechinki a same yiyi aktivna a forma chutliva do koncentraciyi glyukozi Pislya vzhivannya yizhi yiyi riven v krovi zrostaye i vona perenositsya transporterom GLUT2 u gepatociti de diye yak alosterichnij ingibitor glikogenfosforilazi Aktivna fosforilaza a prignichuvala fosfoproteyinfosfatazu 1 a pislya yiyi inaktivaciyi glyukozoyu blokuvannya znimayetsya i fosfoproteyinfosfataza 1 defosforilyuye fosforilazu a ta perevodit yiyi v neaktivnu b formu Glikogenoliz u m yazah ta pechinci takozh prignichuyetsya gormonom insulinom sho vidilyayetsya pidshlunkovoyu zalozoyu u vidpovid na visoki koncentraciyi glyukozi Insulin ne tilki blokuye rozsheplennya glikogenu a odnochasno stimulyuye jogo biosintez PrimitkiBerg et al 2007 s 594 Nelson et al 2008 s 595 Voet et al 2011 s 640 Nelson et al 2008 s 596 Voet et al 2011 s 639 Berg et al 2007 s 595 Voet et al 2011 s 646 Berg et al 2007 s 596 Voet et al 2011 s 642 Berg et al 2007 s 598 Berg et al 2007 s 599 Voet et al 2011 s 648 Nelson et al 2008 s 603 Berg et al 2007 s 600 603 Berg et al 2007 s 603 Berg et al 2007 s 603 604 Berg et al 2007 s 610 Nelson et al 2008 s 608 DzherelaBerg JM Tymoczko JL Stryer L 2007 Biochemistry vid 6th W H Freeman and Company ISBN 0 7167 8724 5 Nelson D L Cox M M 2008 Lehninger Principles of Biochemistry vid 5th W H Freeman ISBN 978 0 7167 7108 1 Voet D Voet J G 2011 Biochemistry vid 4th Wiley s 487 496 ISBN 978 0470 57095 1

Дата публікації:
Топ