Azərbaycanca AzərbaycancaБеларускі БеларускіDansk DanskDeutsch DeutschEspañola EspañolaFrançais FrançaisIndonesia IndonesiaItaliana Italiana日本語 日本語Қазақ ҚазақLietuvos LietuvosNederlands NederlandsPortuguês PortuguêsРусский Русскийසිංහල සිංහලแบบไทย แบบไทยTürkçe TürkçeУкраїнська Українська中國人 中國人United State United StateAfrikaans Afrikaans
Підтримка
www.wikidata.uk-ua.nina.az

Авідин лат avis птах або лат avidus жадібний ненаситний тетрадимерний білок глікопротеїдної природи який міститься у біл

Авідин

Авідин

Авідин (лат. avis — птах або лат. avidus — жадібний, ненаситний) — тетрадимерний білок глікопротеїдної природи, який міститься у білковій масі яєць птахів, рептилій та земноводних. Крім того, зустрічаються димерні представники родини авідинів, що зустрічаються у деяких бактерій. У білку курячого яйця авідин становить приблизно 0,05% від загального білка (приблизно 1800 мкг на яйце). При вживанні в їжу білка сирих яєць можуть розвиватися явища дефіциту біотину.

image
Структура тетрамеру авідину
image
Структура біотину

Структура

У своїй тетрамерній формі розмір авідину становить 66–69 кДа. Тетрамерний білок містить чотири ідентичні субодиниці (гомотетрамер), кожна з яких може зв'язуватися з біотином (вітамін В7, вітамін Н). Авідин утворює міцний зв'язок з біотином завдяки наявності високої аффіності до цього вітаміну, що перешкоджає його всмоктуванню в кишечнику, а також використовується для блокування ендогеного біотину в клітинах при проведенні імуногістохімії. Константа дисоціації комплексу авідин-біотин, за оцінками, становить KD ≈ 10-15 М, що робить його одним із найміцніших відомих нековалентних зв’язків .

Склад

10% молекулярної маси припадає на вуглеводи, що складаються з чотирьох-п’яти залишків манози та трьох N-ацетилглюкозаміну. Вуглеводні фрагменти авідину містять принаймні три унікальні структурні типи олігосахаридів, подібні за структурою та складом.

Функції

Авідин утворює міцний зв'язок з біотином завдяки наявності високої аффіності до цього вітаміну, що перешкоджає його всмоктуванню в кишечнику, а також використовується для блокування ендогеного біотину в клітинах при проведенні імуногістохімії.Функціональний авідин міститься лише в сирому яйці, оскільки спорідненість білка з біотином руйнується під час варіння. Природна функція авідину в яйцях невідома. Але вважається, що він утворюється в яйцепроводі і діє як інгібітор росту бактерій, а при зв’язуванні з біотином навпаки сприяє росту бактерій. Як доказ цього, стрептавідин, споріднений білок з такою ж спорідненістю до біотину та подібним місцем зв’язування, виробляється певними штамами бактерій роду Streptomyces і виконує роль пригнічення росту конкуруючих бактеій.

Історія відкриття

image
Сирий яєчний жовток в оточенні яєчного білка. Авідин вперше був виділений Есмондом Емерсоном Снеллом із білка сирого курячого яйця

Авідін був відкритий Есмондом Емерсоном Снеллом (1914–2003). Це відкриття почалося з того, що було помічено, що курчата, які харчувалися сирими яєчними білками, мали дефіцит біотину, незважаючи на наявність вітаміну в їх раціоні. Було зроблено висновок, що компонент яєчного білка секвеструє біотин, що Снелл підтвердив in vitro за допомогою дріжджового аналізу. Пізніше Снелл виділив компонент яєчного білка, відповідальний за зв’язування біотину, і у співпраці з іншим вченим, Полом Дьорді, підтвердив, що виділений яєчний білок був причиною дефіциту біотину або «пошкодження яєчного білка». У той час білок був умовно названий авідальбуміном (буквально «голодний альбумін») дослідниками Техаського університету. Пізніше назва білка була перетворена на «авідін» на основі його спорідненості з біотином (авід + біотин).

Застосування

Усвідомлюючи силу та специфічність комплексу авідин-біотин, дослідники почали використовувати курячий авідин і [en] як зонди та матриці спорідненості в численних дослідницьких проектах. Незабаром після цього дослідники Байєр і Вільчек розробили нові методи та реагенти для біотинілювання антитіл та інших біомолекул, що дозволило перенести систему авідин-біотин у низку біотехнологічних застосувань. Сьогодні авідин використовується в різноманітних сферах застосування, починаючи від досліджень і діагностики до медичних пристроїв і фармацевтичних препаратів. Наприклад, комплекс авідин-біотин використовується для локалізації актину та міозину за допомогою флуоресцентної мікроскопії.

Спорідненість авідину з біотином використовується в широкому діапазоні біохімічних аналізів, включаючи вестерн-блот, ELISA, ELISPOT. У деяких випадках використання біотинільованих антитіл дозволило замінити мічені радіоактивним йодом антитіла в системах радіоімунологічного аналізу, щоб отримати систему аналізу, яка не є радіоактивною.

Авідин, іммобілізований на твердих носіях, також використовується як очисне середовище для захоплення мічених біотином білків або молекул нуклеїнових кислот. Наприклад, білки клітинної мембрани можуть бути спеціально помічені непроникним для мембрани біотиновим реагентом, а потім спеціально захоплені за допомогою носія на основі авідину.

Модифіковані форми

Як основно заряджений глікопротеїн, авідин демонструє неспецифічне зв’язування в деяких застосуваннях. Нейтравідин, деглікозильований авідин з модифікованими аргінінами, демонструє більш нейтральну ізоелектричну точку (pI) і доступний як альтернатива нативному авідину, коли виникають проблеми неспецифічного зв’язування. Деглікозильовані нейтральні форми курячого авідину доступні у компаніях Sigma-Aldrich (Extravidin), Thermo Scientific (NeutrAvidin), Invitrogen (NeutrAvidin) і e-Proteins (NeutraLite).


Враховуючи міцність зв’язку авідин-біотин, дисоціація комплексу авідин-біотин потребує екстремальних умов, які викликають денатурацію білка. Необоротний характер комплексу авідин-біотин може обмежити застосування авідину в програмах афінної хроматографії. Дослідники створили авідин із оборотними характеристиками зв’язування шляхом нітрування або йодування тирозину в місці зв’язування. Модифікований авідин демонструє сильні характеристики зв’язування біотину при pH 4 і вивільнення біотину при pH 10 і вище. Мономерна форма авідину зі зниженою афінністю до біотину також використовується в багатьох комерційно доступних афінних смолах. Мономерний авідин створюється шляхом обробки іммобілізованого нативного авідину сечовиною або гуанідином HCl (6–8 М), що дає йому нижчу дисоціацію KD ≈ 10–7 М. Це робить можливим елюції з матриці авідину відбуватися в більш м’яких умовах без денатурації білка, використовуючи низькі концентрації біотину або умови з низьким рН. Для однієї ділянки зв’язування біотину з високою спорідненістю без зшивання можна використовувати моновалентну версію стрептавідину.

Блокування зв'язування біотину

Термічна стабільність і біотинзв'язуюча активність авідину становлять як практичний, так і теоретичний інтерес для дослідників, оскільки стабільність авідину є надзвичайно високою. Дослідження 1966 року, опубліковане в Biochemical and Biophysical Research Communications, показало, що структура авідину залишається стабільною при температурі нижче 70 °C (158 °F). При температурі вище 70 °C структура авідину швидко руйнується, а до 85 °C (185 °F) спостерігається значна втрата структури та втрата здатності зв'язувати біотин. Аналіз, проведений у 1991 році для Journal of Food Science, виявив значну активність авідину у вареному яєчному білку: «середня залишкова активність авідину у смаженому, відвареному без шкарлупи (яйце пашот) та вареному (2 хвилини) яєчному білку становила 33, 71 та 40% від активності сирого яєчного білка. За результатами аналізу було припущено, що часу приготування було недостатньо для належного нагрівання всіх холодних точок у яєчному білку. Повна інактивація здатності авідину зв'язувати біотин вимагає кип'ятіння протягом більше 4 хвилин.

Дослідження 1992 року показало, що термічна інактивація біотинзв’язувальної активності авідину описується D121 °C = 25 хв і z = 33 °C. Результати цього дослідження протирічить попередньому припущенню, що сайт зв’язування авідину руйнується під час теплової денатурації.

image
Ідрапаринукс натрію - антикоагулянтний препарат, розробленим компанією Sanofi-Aventis.

Властивості авідину, що зв’язує біотин, були використані під час розробки ідрабіотапаринуксу, низькомолекулярного гепарину тривалої дії, який використовується для лікування венозного тромбозу. Шляхом додавання частини біотину до молекули [en] утворився ідрабіотапаринукс; його антикоагулянтну активність під час кровотечі можна скасувати шляхом внутрішньовенної інфузії авідину.

Джерела

  • Боєчко Ф. Ф., Боєчко Л. О. Основні біохімічні поняття, визначення і терміни. — К., 1993; Химическая энциклопедия. — М., 1988. — Т. 1.

Посилання

image Це незавершена стаття з молекулярної біології.
Ви можете проєкту, виправивши або дописавши її.
  1. Helppolainen, Satu H.; Nurminen, Kirsi P.; Määttä, Juha A. E.; Halling, Katrin K.; Slotte, J. Peter; Huhtala, Tuulia; Liimatainen, Timo; Ylä-Herttuala, Seppo; Airenne, Kari J. (1 серпня 2007). Rhizavidin from Rhizobium etli: the first natural dimer in the avidin protein family. The Biochemical Journal. Т. 405, № 3. с. 397—405. doi:10.1042/BJ20070076. ISSN 1470-8728. PMC 2267316. PMID 17447892. Процитовано 1 листопада 2022.
  2. Korpela, J. (1984). Avidin, a high affinity biotin-binding protein, as a tool and subject of biological research. Medical Biology. Т. 62, № 1. с. 5—26. ISSN 0302-2137. PMID 6379329. Процитовано 1 листопада 2022.
  3. Green, N. M. (1963-12). Avidin. 1. The use of [14C]biotin for kinetic studies and for assay. Biochemical Journal. Т. 89, № 3. с. 585—591. ISSN 0264-6021. PMC 1202466. PMID 14101979. Процитовано 1 листопада 2022.
  4. Green, N. M. (1975). Avidin. Advances in Protein Chemistry. Т. 29. с. 85—133. doi:10.1016/s0065-3233(08)60411-8. ISSN 0065-3233. PMID 237414. Процитовано 1 листопада 2022.
  5. Bruch, R. C.; White, H. B. (12 жовтня 1982). Compositional and structural heterogeneity of avidin glycopeptides. Biochemistry. Т. 21, № 21. с. 5334—5341. doi:10.1021/bi00264a033. ISSN 0006-2960. PMID 6816268. Процитовано 1 листопада 2022.
  6. Hendrickson, W. A.; Pähler, A.; Smith, J. L.; Satow, Y.; Merritt, E. A.; Phizackerley, R. P. (1989-04). Crystal structure of core streptavidin determined from multiwavelength anomalous diffraction of synchrotron radiation. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. Т. 86, № 7. с. 2190—2194. doi:10.1073/pnas.86.7.2190. ISSN 0027-8424. PMC 286877. PMID 2928324. Процитовано 1 листопада 2022.{{}}: Обслуговування CS1: Сторінки з PMC з іншим форматом ()
  7. Eakin, R. E.; McKinley, W. A.; Williams, R. J. (6 вересня 1940). EGG-WHITE INJURY IN CHICKS AND ITS RELATIONSHIP TO A DEFICIENCY OF VITAMIN H (BIOTIN). Science (New York, N.Y.). Т. 92, № 2384. с. 224—225. doi:10.1126/science.92.2384.224. ISSN 0036-8075. PMID 17743857. Процитовано 1 листопада 2022.
  8. György, P.; Rose, C. S.; Eakin, R. E.; Snell, E. E.; Williams, R. J. (16 травня 1941). EGG-WHITE INJURY AS THE RESULT OF NONABSORPTION OR INACTIVATION OF BIOTIN. Science (New York, N.Y.). Т. 93, № 2420. с. 477—478. doi:10.1126/science.93.2420.477. ISSN 0036-8075. PMID 17757050. Процитовано 1 листопада 2022.
  9. Kresge, Nicole; Simoni, Robert D.; Hill, Robert L. (2004-10). The Discovery of Avidin by Esmond E. Snell. Journal of Biological Chemistry (англ.). Т. 279, № 41. с. e5—e6. doi:10.1016/S0021-9258(20)77095-X. Процитовано 1 листопада 2022.
  10. Hofmann, K.; Kiso, Y. (1976-10). An approach to the targeted attachment of peptides and proteins to solid supports. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. Т. 73, № 10. с. 3516—3518. doi:10.1073/pnas.73.10.3516. ISSN 0027-8424. PMC 431147. PMID 185617. Процитовано 1 листопада 2022.{{}}: Обслуговування CS1: Сторінки з PMC з іншим форматом ()
  11. Bayer, E. A.; Skutelsky, E.; Wynne, D.; Wilchek, M. (1976-08). Preparation of ferritin-avidin conjugates by reductive alkylation for use in electron microscopic cytochemistry. The Journal of Histochemistry and Cytochemistry: Official Journal of the Histochemistry Society. Т. 24, № 8. с. 933—939. doi:10.1177/24.8.182877. ISSN 0022-1554. PMID 182877. Процитовано 1 листопада 2022.
  12. Heggeness, M. H.; Ash, J. F. (1977-06). Use of the avidin-biotin complex for the localization of actin and myosin with fluorescence microscopy. The Journal of Cell Biology. Т. 73, № 3. с. 783—788. doi:10.1083/jcb.73.3.783. ISSN 0021-9525. PMC 2111432. PMID 326797. Процитовано 1 листопада 2022.
  13. Lakshmipriya, Thangavel; Gopinath, Subash C. B.; Tang, Thean-Hock (8 березня 2016). Biotin-Streptavidin Competition Mediates Sensitive Detection of Biomolecules in Enzyme Linked Immunosorbent Assay. PLoS ONE. Т. 11, № 3. с. e0151153. doi:10.1371/journal.pone.0151153. ISSN 1932-6203. PMC 4783082. PMID 26954237. Процитовано 1 листопада 2022.{{}}: Обслуговування CS1: Сторінки із непозначеним DOI з безкоштовним доступом ()
  14. www.bionity.com https://www.bionity.com/en/encyclopedia/Avidin.html. Процитовано 1 листопада 2022. {{}}: Пропущений або порожній |title= ()
  15. Morag, E.; Bayer, E. A.; Wilchek, M. (15 травня 1996). Reversibility of biotin-binding by selective modification of tyrosine in avidin. The Biochemical Journal. Т. 316 ( Pt 1). с. 193—199. doi:10.1042/bj3160193. ISSN 0264-6021. PMC 1217322. PMID 8645205. Процитовано 1 листопада 2022.
  16. Kohanski, R. A.; Lane, M. D. (1990). Monovalent avidin affinity columns. Methods in Enzymology. Т. 184. с. 194—200. doi:10.1016/0076-6879(90)84274-k. ISSN 0076-6879. PMID 2388570. Процитовано 1 листопада 2022.
  17. Howarth, Mark; Chinnapen, Daniel J.-F.; Gerrow, Kimberly; Dorrestein, Pieter C.; Grandy, Melanie R.; Kelleher, Neil L.; El-Husseini, Alaa; Ting, Alice Y. (2006-04). A monovalent streptavidin with a single femtomolar biotin binding site. Nature Methods. Т. 3, № 4. с. 267—273. doi:10.1038/nmeth861. ISSN 1548-7091. PMC 2576293. PMID 16554831. Процитовано 1 листопада 2022.
  18. Durance, T.D.; Wong, N.S. (1992-01). Kinetics of thermal inactivation of avidin. Food Research International (англ.). Т. 25, № 2. с. 89—92. doi:10.1016/0963-9969(92)90148-X. Процитовано 1 листопада 2022.
  19. Pritchard, Alan B.; McCormick, Donald B.; Wright, Lemuel D. (1966-12). Optical rotatory dispersion studies of the heat denaturation of avidin and the avidin-biotin complex. Biochemical and Biophysical Research Communications (англ.). Т. 25, № 5. с. 524—528. doi:10.1016/0006-291X(66)90623-1. Процитовано 1 листопада 2022.
  20. Durance, T. D. (1991-05). Residual Avid in Activity in Cooked Egg White Assayed with Improved Sensitivity. Journal of Food Science (англ.). Т. 56, № 3. с. 707—709. doi:10.1111/j.1365-2621.1991.tb05361.x. ISSN 0022-1147. Процитовано 1 листопада 2022.
  21. Büller, Harry R.; Gallus, Alex S.; Pillion, Gerard; Prins, Martin H.; Raskob, Gary E.; Cassiopea Investigators (14 січня 2012). Enoxaparin followed by once-weekly idrabiotaparinux versus enoxaparin plus warfarin for patients with acute symptomatic pulmonary embolism: a randomised, double-blind, double-dummy, non-inferiority trial. Lancet (London, England). Т. 379, № 9811. с. 123—129. doi:10.1016/S0140-6736(11)61505-5. ISSN 1474-547X. PMID 22130488. Процитовано 1 листопада 2022.

Вікіпедія, Українська, Україна, книга, книги, бібліотека, стаття, читати, завантажити, безкоштовно, безкоштовно завантажити, mp3, відео, mp4, 3gp, jpg, jpeg, gif, png, малюнок, музика, пісня, фільм, книга, гра, ігри, мобільний, телефон, android, ios, apple, мобільний телефон, samsung, iphone, xiomi, xiaomi, redmi, honor, oppo, nokia, sonya, mi, ПК, web, Інтернет

Avidin lat avis ptah abo lat avidus zhadibnij nenasitnij tetradimernij bilok glikoproteyidnoyi prirodi yakij mistitsya u bilkovij masi yayec ptahiv reptilij ta zemnovodnih Krim togo zustrichayutsya dimerni predstavniki rodini avidiniv sho zustrichayutsya u deyakih bakterij U bilku kuryachogo yajcya avidin stanovit priblizno 0 05 vid zagalnogo bilka priblizno 1800 mkg na yajce Pri vzhivanni v yizhu bilka sirih yayec mozhut rozvivatisya yavisha deficitu biotinu Struktura tetrameru avidinuStruktura biotinuStrukturaU svoyij tetramernij formi rozmir avidinu stanovit 66 69 kDa Tetramernij bilok mistit chotiri identichni subodinici gomotetramer kozhna z yakih mozhe zv yazuvatisya z biotinom vitamin V7 vitamin N Avidin utvoryuye micnij zv yazok z biotinom zavdyaki nayavnosti visokoyi affinosti do cogo vitaminu sho pereshkodzhaye jogo vsmoktuvannyu v kishechniku a takozh vikoristovuyetsya dlya blokuvannya endogenogo biotinu v klitinah pri provedenni imunogistohimiyi Konstanta disociaciyi kompleksu avidin biotin za ocinkami stanovit KD 10 15 M sho robit jogo odnim iz najmicnishih vidomih nekovalentnih zv yazkiv Sklad10 molekulyarnoyi masi pripadaye na vuglevodi sho skladayutsya z chotiroh p yati zalishkiv manozi ta troh N acetilglyukozaminu Vuglevodni fragmenti avidinu mistyat prinajmni tri unikalni strukturni tipi oligosaharidiv podibni za strukturoyu ta skladom FunkciyiAvidin utvoryuye micnij zv yazok z biotinom zavdyaki nayavnosti visokoyi affinosti do cogo vitaminu sho pereshkodzhaye jogo vsmoktuvannyu v kishechniku a takozh vikoristovuyetsya dlya blokuvannya endogenogo biotinu v klitinah pri provedenni imunogistohimiyi Funkcionalnij avidin mistitsya lishe v siromu yajci oskilki sporidnenist bilka z biotinom rujnuyetsya pid chas varinnya Prirodna funkciya avidinu v yajcyah nevidoma Ale vvazhayetsya sho vin utvoryuyetsya v yajceprovodi i diye yak ingibitor rostu bakterij a pri zv yazuvanni z biotinom navpaki spriyaye rostu bakterij Yak dokaz cogo streptavidin sporidnenij bilok z takoyu zh sporidnenistyu do biotinu ta podibnim miscem zv yazuvannya viroblyayetsya pevnimi shtamami bakterij rodu Streptomyces i vikonuye rol prignichennya rostu konkuruyuchih bakteij Istoriya vidkrittyaSirij yayechnij zhovtok v otochenni yayechnogo bilka Avidin vpershe buv vidilenij Esmondom Emersonom Snellom iz bilka sirogo kuryachogo yajcya Avidin buv vidkritij Esmondom Emersonom Snellom 1914 2003 Ce vidkrittya pochalosya z togo sho bulo pomicheno sho kurchata yaki harchuvalisya sirimi yayechnimi bilkami mali deficit biotinu nezvazhayuchi na nayavnist vitaminu v yih racioni Bulo zrobleno visnovok sho komponent yayechnogo bilka sekvestruye biotin sho Snell pidtverdiv in vitro za dopomogoyu drizhdzhovogo analizu Piznishe Snell vidiliv komponent yayechnogo bilka vidpovidalnij za zv yazuvannya biotinu i u spivpraci z inshim vchenim Polom Dordi pidtverdiv sho vidilenij yayechnij bilok buv prichinoyu deficitu biotinu abo poshkodzhennya yayechnogo bilka U toj chas bilok buv umovno nazvanij avidalbuminom bukvalno golodnij albumin doslidnikami Tehaskogo universitetu Piznishe nazva bilka bula peretvorena na avidin na osnovi jogo sporidnenosti z biotinom avid biotin ZastosuvannyaUsvidomlyuyuchi silu ta specifichnist kompleksu avidin biotin doslidniki pochali vikoristovuvati kuryachij avidin i en yak zondi ta matrici sporidnenosti v chislennih doslidnickih proektah Nezabarom pislya cogo doslidniki Bajyer i Vilchek rozrobili novi metodi ta reagenti dlya biotinilyuvannya antitil ta inshih biomolekul sho dozvolilo perenesti sistemu avidin biotin u nizku biotehnologichnih zastosuvan Sogodni avidin vikoristovuyetsya v riznomanitnih sferah zastosuvannya pochinayuchi vid doslidzhen i diagnostiki do medichnih pristroyiv i farmacevtichnih preparativ Napriklad kompleks avidin biotin vikoristovuyetsya dlya lokalizaciyi aktinu ta miozinu za dopomogoyu fluorescentnoyi mikroskopiyi Sporidnenist avidinu z biotinom vikoristovuyetsya v shirokomu diapazoni biohimichnih analiziv vklyuchayuchi vestern blot ELISA ELISPOT U deyakih vipadkah vikoristannya biotinilovanih antitil dozvolilo zaminiti micheni radioaktivnim jodom antitila v sistemah radioimunologichnogo analizu shob otrimati sistemu analizu yaka ne ye radioaktivnoyu Avidin immobilizovanij na tverdih nosiyah takozh vikoristovuyetsya yak ochisne seredovishe dlya zahoplennya michenih biotinom bilkiv abo molekul nukleyinovih kislot Napriklad bilki klitinnoyi membrani mozhut buti specialno pomicheni neproniknim dlya membrani biotinovim reagentom a potim specialno zahopleni za dopomogoyu nosiya na osnovi avidinu Modifikovani formiYak osnovno zaryadzhenij glikoproteyin avidin demonstruye nespecifichne zv yazuvannya v deyakih zastosuvannyah Nejtravidin deglikozilovanij avidin z modifikovanimi argininami demonstruye bilsh nejtralnu izoelektrichnu tochku pI i dostupnij yak alternativa nativnomu avidinu koli vinikayut problemi nespecifichnogo zv yazuvannya Deglikozilovani nejtralni formi kuryachogo avidinu dostupni u kompaniyah Sigma Aldrich Extravidin Thermo Scientific NeutrAvidin Invitrogen NeutrAvidin i e Proteins NeutraLite Vrahovuyuchi micnist zv yazku avidin biotin disociaciya kompleksu avidin biotin potrebuye ekstremalnih umov yaki viklikayut denaturaciyu bilka Neoborotnij harakter kompleksu avidin biotin mozhe obmezhiti zastosuvannya avidinu v programah afinnoyi hromatografiyi Doslidniki stvorili avidin iz oborotnimi harakteristikami zv yazuvannya shlyahom nitruvannya abo joduvannya tirozinu v misci zv yazuvannya Modifikovanij avidin demonstruye silni harakteristiki zv yazuvannya biotinu pri pH 4 i vivilnennya biotinu pri pH 10 i vishe Monomerna forma avidinu zi znizhenoyu afinnistyu do biotinu takozh vikoristovuyetsya v bagatoh komercijno dostupnih afinnih smolah Monomernij avidin stvoryuyetsya shlyahom obrobki immobilizovanogo nativnogo avidinu sechovinoyu abo guanidinom HCl 6 8 M sho daye jomu nizhchu disociaciyu KD 10 7 M Ce robit mozhlivim elyuciyi z matrici avidinu vidbuvatisya v bilsh m yakih umovah bez denaturaciyi bilka vikoristovuyuchi nizki koncentraciyi biotinu abo umovi z nizkim rN Dlya odniyeyi dilyanki zv yazuvannya biotinu z visokoyu sporidnenistyu bez zshivannya mozhna vikoristovuvati monovalentnu versiyu streptavidinu Blokuvannya zv yazuvannya biotinuTermichna stabilnist i biotinzv yazuyucha aktivnist avidinu stanovlyat yak praktichnij tak i teoretichnij interes dlya doslidnikiv oskilki stabilnist avidinu ye nadzvichajno visokoyu Doslidzhennya 1966 roku opublikovane v Biochemical and Biophysical Research Communications pokazalo sho struktura avidinu zalishayetsya stabilnoyu pri temperaturi nizhche 70 C 158 F Pri temperaturi vishe 70 C struktura avidinu shvidko rujnuyetsya a do 85 C 185 F sposterigayetsya znachna vtrata strukturi ta vtrata zdatnosti zv yazuvati biotin Analiz provedenij u 1991 roci dlya Journal of Food Science viyaviv znachnu aktivnist avidinu u varenomu yayechnomu bilku serednya zalishkova aktivnist avidinu u smazhenomu vidvarenomu bez shkarlupi yajce pashot ta varenomu 2 hvilini yayechnomu bilku stanovila 33 71 ta 40 vid aktivnosti sirogo yayechnogo bilka Za rezultatami analizu bulo pripusheno sho chasu prigotuvannya bulo nedostatno dlya nalezhnogo nagrivannya vsih holodnih tochok u yayechnomu bilku Povna inaktivaciya zdatnosti avidinu zv yazuvati biotin vimagaye kip yatinnya protyagom bilshe 4 hvilin Doslidzhennya 1992 roku pokazalo sho termichna inaktivaciya biotinzv yazuvalnoyi aktivnosti avidinu opisuyetsya D121 C 25 hv i z 33 C Rezultati cogo doslidzhennya protirichit poperednomu pripushennyu sho sajt zv yazuvannya avidinu rujnuyetsya pid chas teplovoyi denaturaciyi Idraparinuks natriyu antikoagulyantnij preparat rozroblenim kompaniyeyu Sanofi Aventis Vlastivosti avidinu sho zv yazuye biotin buli vikoristani pid chas rozrobki idrabiotaparinuksu nizkomolekulyarnogo geparinu trivaloyi diyi yakij vikoristovuyetsya dlya likuvannya venoznogo trombozu Shlyahom dodavannya chastini biotinu do molekuli en utvorivsya idrabiotaparinuks jogo antikoagulyantnu aktivnist pid chas krovotechi mozhna skasuvati shlyahom vnutrishnovennoyi infuziyi avidinu DzherelaBoyechko F F Boyechko L O Osnovni biohimichni ponyattya viznachennya i termini K 1993 Himicheskaya enciklopediya M 1988 T 1 PosilannyaAVIDIN 10 bereznya 2016 u Wayback Machine Farmacevtichna enciklopediyaCe nezavershena stattya z molekulyarnoyi biologiyi Vi mozhete dopomogti proyektu vipravivshi abo dopisavshi yiyi Helppolainen Satu H Nurminen Kirsi P Maatta Juha A E Halling Katrin K Slotte J Peter Huhtala Tuulia Liimatainen Timo Yla Herttuala Seppo Airenne Kari J 1 serpnya 2007 Rhizavidin from Rhizobium etli the first natural dimer in the avidin protein family The Biochemical Journal T 405 3 s 397 405 doi 10 1042 BJ20070076 ISSN 1470 8728 PMC 2267316 PMID 17447892 Procitovano 1 listopada 2022 Korpela J 1984 Avidin a high affinity biotin binding protein as a tool and subject of biological research Medical Biology T 62 1 s 5 26 ISSN 0302 2137 PMID 6379329 Procitovano 1 listopada 2022 Green N M 1963 12 Avidin 1 The use of 14C biotin for kinetic studies and for assay Biochemical Journal T 89 3 s 585 591 ISSN 0264 6021 PMC 1202466 PMID 14101979 Procitovano 1 listopada 2022 Green N M 1975 Avidin Advances in Protein Chemistry T 29 s 85 133 doi 10 1016 s0065 3233 08 60411 8 ISSN 0065 3233 PMID 237414 Procitovano 1 listopada 2022 Bruch R C White H B 12 zhovtnya 1982 Compositional and structural heterogeneity of avidin glycopeptides Biochemistry T 21 21 s 5334 5341 doi 10 1021 bi00264a033 ISSN 0006 2960 PMID 6816268 Procitovano 1 listopada 2022 Hendrickson W A Pahler A Smith J L Satow Y Merritt E A Phizackerley R P 1989 04 Crystal structure of core streptavidin determined from multiwavelength anomalous diffraction of synchrotron radiation Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America T 86 7 s 2190 2194 doi 10 1073 pnas 86 7 2190 ISSN 0027 8424 PMC 286877 PMID 2928324 Procitovano 1 listopada 2022 a href wiki D0 A8 D0 B0 D0 B1 D0 BB D0 BE D0 BD Cite news title Shablon Cite news cite news a Obslugovuvannya CS1 Storinki z PMC z inshim formatom posilannya Eakin R E McKinley W A Williams R J 6 veresnya 1940 EGG WHITE INJURY IN CHICKS AND ITS RELATIONSHIP TO A DEFICIENCY OF VITAMIN H BIOTIN Science New York N Y T 92 2384 s 224 225 doi 10 1126 science 92 2384 224 ISSN 0036 8075 PMID 17743857 Procitovano 1 listopada 2022 Gyorgy P Rose C S Eakin R E Snell E E Williams R J 16 travnya 1941 EGG WHITE INJURY AS THE RESULT OF NONABSORPTION OR INACTIVATION OF BIOTIN Science New York N Y T 93 2420 s 477 478 doi 10 1126 science 93 2420 477 ISSN 0036 8075 PMID 17757050 Procitovano 1 listopada 2022 Kresge Nicole Simoni Robert D Hill Robert L 2004 10 The Discovery of Avidin by Esmond E Snell Journal of Biological Chemistry angl T 279 41 s e5 e6 doi 10 1016 S0021 9258 20 77095 X Procitovano 1 listopada 2022 Hofmann K Kiso Y 1976 10 An approach to the targeted attachment of peptides and proteins to solid supports Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America T 73 10 s 3516 3518 doi 10 1073 pnas 73 10 3516 ISSN 0027 8424 PMC 431147 PMID 185617 Procitovano 1 listopada 2022 a href wiki D0 A8 D0 B0 D0 B1 D0 BB D0 BE D0 BD Cite news title Shablon Cite news cite news a Obslugovuvannya CS1 Storinki z PMC z inshim formatom posilannya Bayer E A Skutelsky E Wynne D Wilchek M 1976 08 Preparation of ferritin avidin conjugates by reductive alkylation for use in electron microscopic cytochemistry The Journal of Histochemistry and Cytochemistry Official Journal of the Histochemistry Society T 24 8 s 933 939 doi 10 1177 24 8 182877 ISSN 0022 1554 PMID 182877 Procitovano 1 listopada 2022 Heggeness M H Ash J F 1977 06 Use of the avidin biotin complex for the localization of actin and myosin with fluorescence microscopy The Journal of Cell Biology T 73 3 s 783 788 doi 10 1083 jcb 73 3 783 ISSN 0021 9525 PMC 2111432 PMID 326797 Procitovano 1 listopada 2022 Lakshmipriya Thangavel Gopinath Subash C B Tang Thean Hock 8 bereznya 2016 Biotin Streptavidin Competition Mediates Sensitive Detection of Biomolecules in Enzyme Linked Immunosorbent Assay PLoS ONE T 11 3 s e0151153 doi 10 1371 journal pone 0151153 ISSN 1932 6203 PMC 4783082 PMID 26954237 Procitovano 1 listopada 2022 a href wiki D0 A8 D0 B0 D0 B1 D0 BB D0 BE D0 BD Cite news title Shablon Cite news cite news a Obslugovuvannya CS1 Storinki iz nepoznachenim DOI z bezkoshtovnim dostupom posilannya www bionity com https www bionity com en encyclopedia Avidin html Procitovano 1 listopada 2022 a href wiki D0 A8 D0 B0 D0 B1 D0 BB D0 BE D0 BD Cite web title Shablon Cite web cite web a Propushenij abo porozhnij title dovidka Morag E Bayer E A Wilchek M 15 travnya 1996 Reversibility of biotin binding by selective modification of tyrosine in avidin The Biochemical Journal T 316 Pt 1 s 193 199 doi 10 1042 bj3160193 ISSN 0264 6021 PMC 1217322 PMID 8645205 Procitovano 1 listopada 2022 Kohanski R A Lane M D 1990 Monovalent avidin affinity columns Methods in Enzymology T 184 s 194 200 doi 10 1016 0076 6879 90 84274 k ISSN 0076 6879 PMID 2388570 Procitovano 1 listopada 2022 Howarth Mark Chinnapen Daniel J F Gerrow Kimberly Dorrestein Pieter C Grandy Melanie R Kelleher Neil L El Husseini Alaa Ting Alice Y 2006 04 A monovalent streptavidin with a single femtomolar biotin binding site Nature Methods T 3 4 s 267 273 doi 10 1038 nmeth861 ISSN 1548 7091 PMC 2576293 PMID 16554831 Procitovano 1 listopada 2022 Durance T D Wong N S 1992 01 Kinetics of thermal inactivation of avidin Food Research International angl T 25 2 s 89 92 doi 10 1016 0963 9969 92 90148 X Procitovano 1 listopada 2022 Pritchard Alan B McCormick Donald B Wright Lemuel D 1966 12 Optical rotatory dispersion studies of the heat denaturation of avidin and the avidin biotin complex Biochemical and Biophysical Research Communications angl T 25 5 s 524 528 doi 10 1016 0006 291X 66 90623 1 Procitovano 1 listopada 2022 Durance T D 1991 05 Residual Avid in Activity in Cooked Egg White Assayed with Improved Sensitivity Journal of Food Science angl T 56 3 s 707 709 doi 10 1111 j 1365 2621 1991 tb05361 x ISSN 0022 1147 Procitovano 1 listopada 2022 Buller Harry R Gallus Alex S Pillion Gerard Prins Martin H Raskob Gary E Cassiopea Investigators 14 sichnya 2012 Enoxaparin followed by once weekly idrabiotaparinux versus enoxaparin plus warfarin for patients with acute symptomatic pulmonary embolism a randomised double blind double dummy non inferiority trial Lancet London England T 379 9811 s 123 129 doi 10 1016 S0140 6736 11 61505 5 ISSN 1474 547X PMID 22130488 Procitovano 1 listopada 2022

Дата публікації:
Топ